LABORATORIO DE QUÍMICA DE

PROTEÍNAS

Wilson Arley Botero Florez

María Isabel
José Miguel

Docente Isabel Cristina Zapata Vahos

Nutrición y Dietética

Universidad Católica de Oriente

2020
 TABLA DE CONTENIDO
RESUMEN...........................................................................................................................................2
ABSTRACT...........................................................................................................................................2
INTRODUCCIÓN..................................................................................................................................3
METODOLOGÍA..................................................................................................................................3
1- ACCIÓN DE LOS AGENTES QUÍMICOS (PH) EN LECHE.................................................................3
2- ACCIÓN DE AGENTES QUÍMICOS (PH) EN HUEVO:.....................................................................4
3- AGENTES FÍSICOS: EFECTOS DE LA TEMPERATURA EN LAS PROTEÍNAS: LECHE.........................4
4- AGENTES FÍSICOS: EFECTO DE LA TEMPERATURA EN LAS PROTEÍNAS: HUEVO.........................5
5-AGENTES FÍSICOS: EVALUACIÓN DE LA ESTABILIDAD DE LA ESPUMA DE LA PROTEÍNA DEL
HUEVO POR MOVIMIENTO MECÁNICO (CLARA)............................................................................5
6- AGENTES FÍSICOS: TEMPERATURA: CARNE................................................................................6
7- AGENTES BIOLÓGICOS: ENZIMÁTICO: LECHE.............................................................................6
8-AGENTES BIOLÓGICOS: ENZIMÁTICO: CARNE.............................................................................7
9- AGENTES BIOLÓGICOS: ENZIMÁTICO: GELATINA.......................................................................7
10- ADICIÓN DE SAL: CARNE...........................................................................................................8
RESULTADOS......................................................................................................................................8
1- ACCIÓN DE LOS AGENTES QUÍMICOS (PH) EN LECHE.................................................................8
2- ACCIÓN DE AGENTES QUÍMICOS (PH) EN HUEVO:.....................................................................9
3- AGENTES FÍSICOS: EFECTOS DE LA TEMPERATURA EN LAS PROTEÍNAS: LECHE.......................10
4- AGENTES FÍSICOS: EFECTO DE LA TEMPERATURA EN LAS PROTEÍNAS: HUEVO.......................10
6- AGENTES FÍSICOS: TEMPERATURA: CARNE..............................................................................13
7- AGENTES BIOLÓGICOS: ENZIMÁTICO: LECHE...........................................................................13
8-AGENTES BIOLÓGICOS: ENZIMÁTICO: CARNE...........................................................................13
9- AGENTES BIOLÓGICOS: ENZIMÁTICO: GELATINA.....................................................................13
10- ADICIÓN DE SAL: CARNE.........................................................................................................13
DISCUSIÓN DE RESULTADOS........................................................................................................14
1- ACCIÓN DE LOS AGENTES QUÍMICOS (PH) EN LECHE...............................................................14
2- ACCIÓN DE AGENTES QUÍMICOS (PH) EN HUEVO:...................................................................14
3- AGENTES FÍSICOS: EFECTOS DE LA TEMPERATURA EN LAS PROTEÍNAS: LECHE.......................14
4- AGENTES FÍSICOS: EFECTO DE LA TEMPERATURA EN LAS PROTEÍNAS: HUEVO.......................14
 5-AGENTES FÍSICOS: EVALUACIÓN DE LA ESTABILIDAD DE LA ESPUMA DE LA PROTEÍNA DEL
HUEVO POR MOVIMIENTO MECÁNICO (CLARA)..........................................................................15
6- AGENTES FÍSICOS: TEMPERATURA: CARNE..............................................................................16
7- AGENTES BIOLÓGICOS: ENZIMÁTICO: LECHE...........................................................................16
8-AGENTES BIOLÓGICOS: ENZIMÁTICO: CARNE...........................................................................16
9- AGENTES BIOLÓGICOS: ENZIMÁTICO: GELATINA.....................................................................16
10- ADICIÓN DE SAL: CARNE.........................................................................................................16
CONCLUSIONES................................................................................................................................16
REFERENCIAS....................................................................................................................................16
 RESUMEN
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos unidas por enlaces peptídicos o amida. El
orden y la disposición de los aminoácidos dependen del código genético de cada individuo.

El plegamiento, es decir, el proceso que ocurre en la formación tridimensional de la cadena de

aminoácidos, los residuos hidrófobos quedan encerrados dentro de su estructura y los elementos
hidrófilos quedan expuestos al exterior. Este proceso de es espontáneo, pero con a veces requiere
la asistencia de enzimas especializadas. La forma final de la proteína determina su función y cómo
interaccionará con el entorno.

Cuando estas son sometidas a condiciones de temperatura, pH, agentes químicos y físicos ocurre
un cambio en su conformación tridimensional, la desnaturalización de las proteínas.

ABSTRACT
Proteins are molecules made up of amino acids linked by peptide or amide bonds. The order and
arrangement of the amino acids depends on the genetic code of each individual.

The folding, that is, the process that occurs in the three-dimensional formation of the amino acid
chain, the hydrophobic residues are enclosed within its structure and the hydrophilic elements are
exposed to the outside. This process is spontaneous, but sometimes requires the assistance of
specialized enzymes. The final shape of the protein determines its function and how it will interact
with the environment.

When these are subjected to conditions of temperature, pH, chemical and physical agents, a
change in their three-dimensional conformation occurs, the denaturation of proteins.
 INTRODUCCIÓN
Las proteínas cadenas largas de aminoácidos unidos en una secuencia específica. Son creadas por
los ribosomas que ensamblan la combinación requerida de aminoácidos por la instrucción
genética.

Las proteínas creadas experimentan cambios en su estructura en la que se agregan moléculas

como el cobre, zinc y hierro. Con esto, la proteína comienza a plegarse sin alterar su secuencia de
forma tal que los residuos hidrófobos de la proteína quedan atrapados dentro de su estructura y
los elementos hidrófilos quedan expuestos al exterior.

La proteína tendrá diversas formas: Una primera que es la secuencia lineal de aminoácidos, la
segunda es la interacción entre puentes de hidrogeno y otros compuestos y la tercera es la
plegación de la estructura entre sí, da dando como resultado una conformación tridimensional.
Esta forma final de la proteína determina su manera de interaccionar con el entorno. Es altamente
específica, de hecho, cada interacción entre puentes de hidrogeno y/o disulfuro van a ser
determinantes para la función de la proteína.

Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración,

agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede
verse afectada hasta el punto de producirse su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que
mantienen la conformación globular se rompen y la proteína pierde su conformación
tridimensional. De este modo, la capa de moléculas de agua no recubre completamente a las
moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que
precipitan. Las proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la
que fueron diseñadas, en resumen, no son funcionales.

Esta variación de la conformación de las proteínas se denomina desnaturalización. La

desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede
darse el caso de que la proteína recupere la conformación primitiva, lo que se denomina
renaturalización.

En este laboratorio se mostraran diversos métodos de desnaturalización de las proteínas.

 METODOLOGÍA

1- ACCIÓN DE LOS AGENTES QUÍMICOS (PH) EN LECHE

Se realizo el siguiente procedimiento:

2- ACCIÓN DE AGENTES QUÍMICOS (PH) EN HUEVO:

Se realizo el siguiente procedimiento:

Nota: Para los procedimientos se tuvieron las siguientes:

- Por las condiciones donde se realizo el laboratorio no fue posible medir el pH.
- Solo se usaron dos (2) unidades en vez de cinco (5).
3- AGENTES FÍSICOS: EFECTOS DE LA TEMPERATURA EN LAS
PROTEÍNAS: LECHE
Se realizo el siguiente procedimiento:

4- AGENTES FÍSICOS: EFECTO DE LA TEMPERATURA EN LAS

PROTEÍNAS: HUEVO
Se realizo el siguiente procedimiento:
5-AGENTES FÍSICOS: EVALUACIÓN DE LA ESTABILIDAD DE LA
ESPUMA DE LA PROTEÍNA DEL HUEVO POR MOVIMIENTO
MECÁNICO (CLARA)
Se realizo el siguiente procedimiento:

6- AGENTES FÍSICOS: TEMPERATURA: CARNE

7- AGENTES BIOLÓGICOS: ENZIMÁTICO: LECHE

8-AGENTES BIOLÓGICOS: ENZIMÁTICO: CARNE

9- AGENTES BIOLÓGICOS: ENZIMÁTICO: GELATINA

10- ADICIÓN DE SAL: CARNE

 RESULTADOS

1- ACCIÓN DE LOS AGENTES QUÍMICOS (PH) EN LECHE

2- ACCIÓN DE AGENTES QUÍMICOS (PH) EN HUEVO:

1- ¿Hubo diferencias en el comportamiento de la clara de huevo?

R// Si, como se observa en la imagen, la clara de huevo es menos espesa, cuando se
adiciona zumo de limón su viscosidad disminuye. Además, las burbujas generadas en la
clara sin limón son más voluminosas.
2- Relacione estas diferencias con el efecto de la acidez sobre la proteína de la clara de
huevo.
Tabla de resultados
Tamaño
Estabilidad
Volume de la
Alimento pH de la Clara libre
n burbuja
espuma
de aire
No fue No se De No fue posible cuantificar, pero se observa en mayor
Clara de huevo posibl pudo mayor Menor proporción.
 e
medir medir tamaño
No fue
Clara de huevo posibl No se De
con zumo de e pudo menor No fue posible cuantificar, pero se observa en menor
limón medir medir tamaño Mayor proporción.

3- AGENTES FÍSICOS: EFECTOS DE LA TEMPERATURA EN LAS

PROTEÍNAS: LECHE

4- AGENTES FÍSICOS: EFECTO DE LA TEMPERATURA EN LAS

PROTEÍNAS: HUEVO
Observe:

- Dificultad para retirar la cascara: En los huevos del minuto tres (3) y minuto seis (6).
- Apariencia del huevo: Entre mas tiempo se cometa a altas temperaturas, hay un cambio
en la densidad y color del huevo (Ver imágenes del punto cuatro (4).
- ¿Cuál de los cinco (5) tiempos es el mejor para mejorar y mantener la calidad nutricional
del huevo?

R// El mejor tiempo es a los 10 minutos. (Ver imágenes del punto cuatro (4).

- ¿Cuál es el más deteriorado nutricionalmente?

R// El huevo sometido a 50 minutos, ya que al someterlo a altas temperaturas se pierden
algunos micronutrientes (minerales y/o vitaminas). Po otro lado un huevo crudo no es
correcto ingerirlo, el huevo posee biotina, pero cuando este crudo esta se encuentre unida
a la avidina y el cuerpo no podría aprovechar esta vitamina. La cocción permite la
degradación de la avidina dejando disponible la biotina para que el organismo la
aproveche.
- ¿Qué pasa con los ácidos grasos de la yema de huevo de 50 minutos?
R//
- ¿Por qué se forma un pigmento gris alrededor de la yema cuando se cose demasiado un
huevo?
 R// Las proteínas contienen átomos de azufre, y con un exceso de calor comienzan a
reaccionar con el hierro que contiene la yema para después liberar sulfuro de hidrógeno,
lo que provoca un olor desagradable y que la yema empiece a coger un color gris verdoso.
- ¿Cuál huevo presenta mayor digestibilidad?
- El mejor huevo es a los 10 minutos. (Ver imágenes del punto cuatro (4).

5-AGENTES FÍSICOS: EVALUACIÓN DE LA ESTABILIDAD DE LA ESPUMA DE LA PROTEÍNA DEL

HUEVO POR MOVIMIENTO MECÁNICO (CLARA)

Tiempo Características Tiempo de desmoronamiento

Batir 1 min La espuma es menor, es más viscosa, conserva
a max Vel burbujas de aire, la clara está en mayor cantidad. No se aprecia
Batir 4 min La espuma es un poco mayor, un poco espesa, la
a max Vel clara está en menor cantidad. No se aprecia
Batir 7 min La espuma es mayor, es más espesa, más suave, la
a max Vel clara esta mínima cantidad. No se aprecia

- ¿Qué ocurrió en este experimento?

R//Al batir la clara, las proteínas entran en contacto con el aire y se desnaturalizan porque
se “vuelven del revés”. El interior hidrofóbico es estable en contacto con el aire, pero su
exterior hidrofílico sigue en contacto con el medio acuoso. Mediante este mecanismo se
vuelven tensioactivas, estabilizando una película en la interfase agua-aire, y por eso hacen
espuma, como el jabón.
- ¿Considera que hay perdida nutricional?

R// No, ya que al batir solo se está desnaturalizando las proteínas del huevo, están
perdiendo su forma tridimensional. Sus demás componentes siguen intactos.

- ¿Qué tipo de desnaturalización se usó?

- R// Mecánica.

6- AGENTES FÍSICOS: TEMPERATURA: CARNE

Muestra
Porción de 1 minuto
Porción de 2 minutos
Porción de 3 minutos
Porción de 4 minutos
Características sensoriales
Se observa aun cruda, color rojizo y
café, jugosa, la carne conserva el
tamaño, es blanda.
Se observa café clarito, jugosa,aún
sigue conservando el tamaño, es
blanda.
Se observa café más fuerte,
empieza a reducir su tamaño.
Se observa café, un poco más dura,
 un poco seca, se encoje y pierde
tamaño original
Porción de 6 minutos Se observa más café, seca, pierde el
tamaño original

7- AGENTES BIOLÓGICOS: ENZIMÁTICO: LECHE

En esta práctica lo que se observa es que al poner el cuajo la leche entera se coagula
completamente y con la bebida de soya solo se pone espesa, pero no se coagula.

La leche se coagula debido a que el cuajo tiene enzimas como la quimosina o renina que separa la
caseína del suero, la caseína es una proteína de alto valor biológico que encontramos en la
leche.
¿Qué es el cuajo?
El cuajo es una sustancia que contiene peptidasas y que se utiliza para cuajar la leche. El
cuajo puede ser de origen animal, vegetal, microbiano o genético. El cuajo de origen animal se
extrae de la mucosa del abomaso de las crías lactantes de algunos mamíferos rumiantes

8-AGENTES BIOLÓGICOS: ENZIMÁTICO: CARNE

9- AGENTES BIOLÓGICOS: ENZIMÁTICO: GELATINA

10- ADICIÓN DE SAL: CARNE

DISCUSIÓN DE RESULTADOS

1- ACCIÓN DE LOS AGENTES QUÍMICOS (PH) EN LECHE

2- ACCIÓN DE AGENTES QUÍMICOS (PH) EN HUEVO:

Desnaturalización de proteínas por agentes químicos, en este caso se usó el zumo de limón, lo que
causara la desnaturalización de ovoalbúmina presente en la clara del huevo. Las cadenas de
proteínas que hay en la clara de huevo, denominadas proteínas globulares, se encuentran
enrolladas adoptando una forma esférica. Al añadir zumo de limón ocurre lo mismo que cuando se
fríe huevo, las cadenas de proteína se desenrollan y se forman enlaces que unen unas cadenas con
otras. Este cambio de estructura da a la clara de huevo la consistencia y color que se observan en
las imágenes. (Ver imagen en la parte de resultados)

Al batir observamos que en la clara sin zumo de limón esta en mayor cantidad, su textura es más
viscosa, la espuma contiene mayor número de burbujas, en el caso de la clara con zumo de limón,
encontramos que la clara esta en menor cantidad, su textura pasa a ser más acuosa, la espuma es
más suave y entre más tiempo más voluminosa.

3- AGENTES FÍSICOS: EFECTOS DE LA TEMPERATURA EN LAS

PROTEÍNAS: LECHE

4- AGENTES FÍSICOS: EFECTO DE LA TEMPERATURA EN LAS

PROTEÍNAS: HUEVO
Al cocinar un huevo, se desnaturalizan sus proteínas por acción de la temperatura. Cuando
sometemos un huevo a altas temperaturas, las proteínas que se encuentran suspendidas en la
clara y en la yema comienzan a agitarse y a chocar entre sí y con las moléculas de agua que las
rodean, las proteínas del huevo (ovoalbúmina) su estructura tridimensional suele ser globular, en
forma de esfera. En agua, la parte que repele este líquido (que es de naturaleza “aceitosa”) se
encierra en su interior y la que es soluble en agua permanece en el exterior de la esfera.
Al someter a altas temperaturas, la proteína empieza a desnaturalizarse, se rompen los enlaces
que las mantienen enrolladas, haciendo que las proteínas se vayan estirando y formen nuevos
enlaces, esta vez con otras proteínas, formando redes tridimensionales fijas en las que atrapan a
las moléculas de agua en las que antes flotaban libremente.

Lo anterior provoca que la clara se endurezca y se vuelva opaca y blanca. El proceso se acentúa
cuanto más tiempo calentemos el huevo. De hecho, si permitimos que el huevo este en altas
temperaturas por largos periodos de tiempo, la clara se vuelve más dura y seca, debido a que se
forman más y más de estos nuevos enlaces que se unirán con fuerza, dando como resultado
perdida del agua.

La yema es rica en lípidos, estos le van a dar mayor resistencia a la temperatura, ya que van a
interferir con la formación de enlaces con las proteínas. Pero al someterla por periodos largos
tarde o temprano tardara pasando el mismo proceso de endurecimiento. Por eso cuando freímos
un huevo la yema se tarda mas en endurecer y es por la presencia de ácidos grasos.

En el caso del huevo sometido a tres (3) y seis (6) minutos, la cocción va a funcionar como primera
digestión, pues procede a la desnaturalización de las proteínas y hace las que cadenas de
proteínas sean más cortas, lo que permite que el sistema digestivo sea capaz de romperlas para
digerirlas. Si estas proteínas no se digieren ni se absorben bien, no se aprovechan en nuestro
organismo. Además, el huevo posee biotina (vitamina B8), pero cuando este crudo esta se
encuentre unida a la avidina y el cuerpo no podría aprovechar esta vitamina. La cocción permite la
degradación de la avidina dejando disponible la biotina para que el organismo la aproveche.

Otro factor importante se debe a la presencia de microorganismos, como la Salmonella typhi. Al

cocinar un huevo, el calor elimina este microorganismo y otros que puedan estar en la cubierta del
huevo.

En el caso del huevo sometido a cincuenta (50) minutos, la yema se torna de color gris o verdoso,
esto se debe a que las proteínas contienen átomos de azufre, y con un exceso de calor comienzan
a reaccionar con el hierro que contiene la yema para después liberar sulfuro de hidrógeno, lo que
provoca un olor desagradable y que la yema empiece a coger un color gris verdoso. Para evitar
esta reacción el huevo no puede ser sometido a altas temperaturas por mucho tiempo e
inmediatamente se debe sacar y dejar en agua fría. Pero como mencione anteriormente, no debe
ser sometido a tiempos prolongados a altas temperaturas ya que al retirarlo y ponerlo en un
medio frio, la reacción ya se ha realizado.

En conclusión, cuando el agua está en ebullición el tiempo correcto para someter un huevo es de
10 a 20 minutos, se retira y se deja enfriar en agua. Así garantizamos un huevo en óptimas
condiciones y que tenga un aspecto o características anteriormente mencionadas.
5-AGENTES FÍSICOS: EVALUACIÓN DE LA ESTABILIDAD DE LA
ESPUMA DE LA PROTEÍNA DEL HUEVO POR MOVIMIENTO
MECÁNICO (CLARA)
La función de toda proteína depende de su llamada estructura terciaria o conformación
tridimensional: sin ella, una proteína no es más que una cadena de aminoácidos incapaces de
realizar una acción, aparte de alimentarnos.

Cuando, por factores externos como la presencia de concentraciones moderadas de ácidos y

bases, fuerzas intensas o aumento de temperatura, una proteína pierde dicha conformación,
decimos que se ha desnaturalizado. Esto quiere decir que las fuerzas que mantenían la proteína en
esta conformación (puentes disulfuro, enlaces de hidrógeno, fuerzas hidrofóbicas, fuerzas
electrostáticas) se han rompido, dejando la proteína en una conformación secundaria o primaria.

En este caso, las proteínas del huevo (la ovoalbúmina) ha perdido su conformación tridimensional
o terciaria al aplicar una fuerza mecánica lo que implica que las proteínas entren en contacto con
el aire. El interior hidrofóbico es estable en contacto con el aire, pero su exterior hidrofílico sigue
en contacto con el medio acuoso. Mediante este mecanismo se vuelven tensioactivas,
estabilizando una película en la interfase agua-aire, dando por último la formación de una espuma
o gas. Entre más batida, mayor espuma.

Esto NO implica una perdida nutricional, antes mejora la digestibilidad de las proteínas, ya que le
están ayudando al sistema digestivo a degradar la proteína y así absorberla de manera más
eficiente.

6- AGENTES FÍSICOS: TEMPERATURA: CARNE

7- AGENTES BIOLÓGICOS: ENZIMÁTICO: LECHE

8-AGENTES BIOLÓGICOS: ENZIMÁTICO: CARNE

9- AGENTES BIOLÓGICOS: ENZIMÁTICO: GELATINA

10- ADICIÓN DE SAL: CARNE

CONCLUSIONES
 REFERENCIAS
 Guía del laboratorio químico y pardeamiento de las proteínas

file:///C:/Users/Wylo/Downloads/Lab%20Quimica%20de%20prote%C3%ADnas.pdf

 El Modelo Extendido de Zwanzig y la Teoría de Adam-Gibbs en el Plegamiento y

Desnaturalización de Proteínas.
http://148.206.53.233/tesiuami/UAMI14148.pdf
 La desnaturalización de las proteínas de la leche y su influencia en el rendimiento del
queso fresco
http://scielo.senescyt.gob.ec/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1390-
65422017000200121
 OVOALBÚMINA
https://www.sebbm.es/web/images/archivos/archivos_tinymce/fichamerengue_2.pdf
 La física de los huevos
https://www.elconfidencial.com/tecnologia/2014-04-01/la-fisica-de-los-huevos_109872/