FACULTAD DE INGENIERIA – PROGRAMA INGENIERIA

DE SISTEMAS
Biología 1

Integrantes
yennifer correa
Mabel juliana flor
Jimmy Alejandro Martínez
 INTRODUCCION

Las enzimas son proteínas que funcionan como catalizadores en

muchas reacciones. Las enzimas, como cualquier otro catalizador, no
son consumidas o alteradas por las reacciones en las que trabajan,
tampoco alteran el equilibrio de la misma; eso sí, las enzimas tienden
a ser muy específicas, lo que las diferencia de la mayoría de los
demás catalizadores.
Existen antioxidantes naturales, presentes en el organismo, o
sintéticos. Los antioxidantes en alimentos se definen como
preservantes que retardan el deterioro, rancidez o decoloración debida
a la oxidación. Después de que el antioxidante se une al agente
oxidante, éste no está libre para reaccionar con algunos compuestos
de los alimentos y por lo tanto no puede causar su oxidación.
Los antioxidantes pueden ser enzimas que aumentan la velocidad de
la ruptura de los agentes oxidantes (radicales libres). Entre ellas se
encuentran las enzimas su peróxido dismutasa, glutatión per oxidasa y
la catalasa
La catalasa es una enzima que se encuentra en las células de los
animales y vegetales, su función en este tipo de tejidos es muy
importante debido a que durante el metabolismo celular se forma una
sustancia toxica para la célula que es el peróxido de hidrogeno H2O2.
La catalasa descompone el H2O2 en sus dos productos, agua y
oxígeno, sustancia no dañina para las células de los tejidos
 OBJETIVOS

 Estudiar el efecto de la temperatura en la intensidad de la reacción

 Comprobar la reacción sobre el peróxido de hidrógeno por acción

de la enzima catalasa, presente en tejidos animales y vegetales
determinando los productos de reacción

 Estudiar algunos factores que afectan la actividad enzimática, como

la temperatura, el pH, la concentración del sustrato y de la enzima y
la presencia de inhibidores.
 Resumen

Esta práctica se hizo dentro las instalaciones del laboratorio

de la universidad de la amazonia
 Primer tubo de ensayo: le agregamos trozos de hígados de pollo y
le introducimos 2 ml de H2O2 al tubo de ensayo y observamos una
esencia cervecente y miramos un cambio de reacción en su
temperatura la cual antes de la reacción estaba una temperatura
ambiente 22°c y subió a 28°c.

 Segundo tubo de ensayo: le agregamos trozo de hígado de pollo

al tubo de ensayo y lo metimos al baño María durante 10 minutos,
al momento que sacamos el tubo de ensayo del baño María le
agregamos 2 ml H2O2 y observamos un poco de esencia
cervecente y subió su temperatura a 30°c.

 Tercer tubo de ensayo: le agregamos trozos de hígado de pollo al

tubo de ensayo y lo metimos a agua fría durante 10 minutos, al
momento que sacamos el tubo de ensayo le agregamos 2ml de
H2O2 y observamos que tenía una esencia cervecente igual que el
primer tubo de ensayo y su temperatura subió a los 26°c.

 Cuarto tubo de ensayo: le agregamos trozos de hígado

macerados y le introducimos 2ml de H2O2 al tubo de ensayo y
observamos una meno reacción de esencia cervecente y su
temperatura fue de 28°c

 Quinto tubo de ensayo: le agregamos trozos de papa al tubo de

ensayo y le agregamos 2ml de H2O2 y observamos poca esencia
cervecente y su temperatura se elevó 30°c.

 Sexto tubo de ensayo: le agregamos trozos de papa al tubo de

ensayo y lo llevamos al baño María durante 10 minutos, al
momento que sacamos el tubo de ensayos le introducimos 2ml de
 H2O2 y observamos menos esencia cervecente que el quinto tubo
y su temperatura fue de 32°c.

 Séptimo tubo de ensayo: le agregamos trozo de papa al tubo de

ensayo y lo llevamos al agua fría durante 10 minutos, al momento
que sacamos el tubo de ensayo del agua fría le introducimos 2ml de
H2O2 y observamos esencia cervecente casi igual que el quinto
tubo y su temperatura fue de 26°

 Octavo tubo de ensayo: le agregamos trozo de papa macerado y

le agregamos 2ml de H2O2 y observamos poca esencia cervecente
y su temperatura fue de 30°c
 Metodología

 ACCION DE UN CATALIZADOR DE ORIGEN ANIMAL SOBRE

EL H2O2

Para este experimento utilizamos 4 tubos de ensayos marcados desde

el 1 al 4, el primer tubo agregamos trozos de hígados y introducimos
2ml de H2O2, en el segundo tubo agregamos trozos de hígados y lo
metimos al baño María durante 10 minutos y le introducimos 2ml
H2O2, en el tercer tuno le agregamos trozos de hígados y lo metimos
al agua fría durante 10 minutos y le introducimos 2ml H2O2, en el
cuarto tubo le agregamos trozos de hígados macerados y le
introducimos 2ml de H2O2.

 ACCION DE UN CATALIZADOR DE ORIGEN VEGETAL SOBRE

EL H2O2

Para este experimento utilizamos 4 tubos de ensayos marcados desde

el 1 al 4, el primer tubo agregamos trozos de papa y introducimos 2ml
de H2O2, en el segundo tubo agregamos trozos de papa y lo metimos
al baño María durante 10 minutos y le introducimos 2ml H2O2, en el
tercer tuno le agregamos trozos de papa y lo metimos al agua fría
durante 10 minutos y le introducimos 2ml H2O2, en el cuarto tubo le
agregamos trozos de papa macerados y le introducimos 2ml de H2O2.
Resultados

Conclusión
 La temperatura es un factor determinante en las reacciones
enzimáticas porque acelera o retarda la acción de las enzimas, lo
que se evidencia con la producción de burbujas.
 La catalasa y la amilasa al igual que las demás enzimas, para que
trabajen adecuadamente deben encontrarse en un pH neutro y a
temperatura ambiente.

Bibliografía
 https://definicion.de/enzima/
https://es.wikipedia.org/wiki/Enzima
https://es.wikipedia.org/wiki/Cin
%C3%A9tica_enzim%C3%A1tica

Anexos
¿Qué cambios pueden sufrir, en relación a la estructura química y al
número Inicial de moléculas, el sustrato y la enzima en una reacción
enzimática?

El sustrato tiende a disminuir su concentración, ya que es modificado por la enzima. La

enzima suele permanecer constante ya que solo actúa como catalizador.
Las enzimas pueden sufrir cambios en su estructura y así ser inactivadas, perdiendo su
función pero esto es propio de la naturaleza enzimática, algunas podrán ser inactivadas
con sales otras con calor, incluso por otras enzimas

¿En toda reacción enzimática hay liberación de energía en forma de

calor?

Se libera energía solo en reacciones que den lugar a productos fosforados. El ATP a veces
se hidroliza directamente a ADP + fosfato, liberando energía para distintas actividades. Las
enzimas que catalizan la hidrólisis de ATP se conocen como ATPasas.

Si usted hace reaccionar agua oxigenada con peroxidasa y espera hasta

que termine la reacción, ¿Cómo comprobaría que la enzima no ha sufrido alteración
catalítica?

Como la peroxidasa es un catalizador y estos siendo sustancias que disminuyen la energía

de activación forman una asociación pasajera con las moléculas que reaccionan, por tanto,
no sufren ninguna alteración y se pueden volver a utilizar rápidamente, en efecto,
agregaríamos más agua oxigenada y esperaríamos a que la peroxidasa reaccione
nuevamente.

Siempre que en una reacción enzimática se libera energía, ¿es en forma de calor?

Cuando una reacción química ocurre y ésta libera energía en forma de calor, es una
reacción exotérmica (libera calor) y generalmente es en las reacciones catabólicas (de
descomposición de metabolitos complejos a más simples). Esto sucede debido a que los
metabolitos más complejos tienen enlaces de alta energía, que al romperse genera calor
y/o trabajo.

¿En cuál organela celular se sintetizan las proteínas?

Si partimos del hecho que las enzimas son proteínas y las proteínas se sintetizan en los
ribosomas Los ribosomas son los organelos encargados de sintetizar y ensamblar
proteínas, ya sea para la formación de enzimas o proteínas esenciales para el cuerpo
humano. Los ribosomas se encuentran en el retículo endoplásmico rugoso.

¿Las enzimas naturales actúan únicamente en el interior de las células?

La mayoría de las reacciones enzimáticas se producen en el interior de la célula ya que

activan el metabolismo celular (suma de todas las transformaciones de la materia) ya sea
por vía anabólica (síntesis) o catabólica (degradación), sin embargo por EXOCITOSIS las
enzimas ribosómicas son liberadas hacia el exterior de la célula constituyendo una barrera
de defensa extracelular para la célula.

Desde el punto de vista enzimático, ¿Qué diferencia existe entre la leche

cruda y la pasteurizada?

La leche cruda tiene todas sus enzimas activas, como saponinas, y los microorganismos patógenos
también se encuentran viables, durante el proceso de pasteurización (calentamiento y
enfriamiento) hace que las proteínas termolábiles (ósea las que sufren cambios o rompimientos
por la temperatura) cambien de forma y por esta razón ya no pueden realizar las funciones
normales, la cantidad de microrganismos disminuye y por eso una leche pasteurizada dura más
que una leche cruda.

¿Cómo explicaría el hecho de que la ptialina de la saliva actué sobre el almidón en

la boca pero no en el estómago?

Todas las enzimas tienen un pH óptimo para su funcionamiento; la amilasa es una enzima que
trabaja en un nivel básico o de basicidad. De hecho, al llegar al estómago, el bolo alimenticio
contiene aún la amilasa, pero allí se desnaturaliza por el alto nivel de acidez (recuerda que las
proteínas, como las enzimas, se desnaturalizan con el calor y la acidez). Como los enlaces del
almidón aún no están rotos en su totalidad, en el intestino delgado se encuentran con la amilasa
pancreática que termina de hacer el trabajo de separarlo.

¿Qué otros factores, además de la temperatura y el pH, influyen en la actividad de

una enzima?

Disponibilidad de sustrato: Si no hay sustrato simplemente la enzima no trabaja.

Disponibilidad de cofactores: Los cofactores son moléculas que no son péptidos que se
unen a la enzima para que se dé la interacción con el sustrato, sin su presencia
simplemente no hay actividad enzimática. Generalmente son iones, como calcio,
magnesio, etc.

Cite cinco enzimas con los sustratos respectivos sobre las cuales actúan.

Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomolecular con

moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.
Isomerasas: Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en
otro, es decir, reacciones de isomerización.
Ligasas: Catalizan la unión de moléculas.
Liasas: Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir
dobles enlaces.
Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan
la transferencia de electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa
cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico.