Estudios

de Unión
Estudios de Unión
Estudios de Unión
Estudios de Unión
Estudios de Unión
Curvas de Unión
Curvas de Unión
Estudios de Unión
Curvas de Unión
Cambios de afinidad y coopera7vidad
Cambios de afinidad y coopera7vidad
Cambios de afinidad y coopera7vidad
Cambios de afinidad y pH
Interacciones Moleculares en el SI
Interacciones Moleculares en el SI
Interacciones Moleculares en el SI
Interacciones Moleculares en el SI
Interacciones Moleculares en el SI
Interacciones Moleculares en el SI
Interacciones Moleculares en el SI
Interacciones Moleculares en detección
Interacciones Moleculares en detección
Interacciones Moleculares en detección
Interacciones Moleculares en el músculo
Interacciones Moleculares en el músculo
Interacciones Moleculares en el músculo
Interacciones Moleculares en el músculo
Interacciones Moleculares en el músculo
Interacciones Moleculares en el músculo
Enzimas
Nombre del *po de reacción y la coenzima usada
La unión de un sustrato a una enzima en el si*o ac*vo
Existe una barrera de energía entre la formación del producto a par*r del sustrato
Existe una energía de ac*vación para la formación del estado de transición
Las enzimas aumentan las tasas de reacción al disminuir las energías de ac*vación
Las enzimas no afectan el equilibrio
 Funciones Generales de las enzimas

• Catalizan cientos de pasos de reacciones que degradan

moleculas nutrientes.

• Conservan y transforman la energía química

• Hacen macromoleculas biolólogicas a par*r de precursores

simples
Terminos usados en enzimas

• Cofactor
• Co-enzima
• Grupo prosté*co
• Holo enzima
• apoenzima
 Caracterís7cas Generales de las enzimas

• Alto grado de especificidad por el sustrato

• Aceleran enormemente las reacciones químicas

• Funcionan en soluciones acuosas bajo condiciones

suaves de pH y Temperatura
Modelo del estado de transición
Amino acidos en catálisis general ácido-base
Muchas enzimas catalizan reacciones con dos o más sustratos
Inhibición enzimá*ca irreversible
pH - perfiles de ac*vidad de dos enzimas
Mecanismo de acción de la proteasa del VIH
Inhibidores de la proteasa del VIH
La reacción de transpep*dasa
Mecanismo de acción de la penicilina
 La beta lactamasa
inac*va la penicilina
Inac*vación de la beta-
lactamasa por el ácido
clavulánico
Subunidad de interacciones en una enzima alostérica ,? y las
interacciones con inhibidores y ac*vadores
La aspartato transcarbamoilasa, una enzima alostérica
Regulación de la ac*vidad enzimá*ca por modificación covalente
Regulación de la ac*vidad enzimá*ca por modificación
covalente
Regulación de la ac*vidad enzimá*ca por escisión
proteolí*ca

Example:
Ac*va*on of zymogens, inac*ve
precursors of proteases
The dis*nguishing feature of an enzyme-catalyzed reac*on is that it takes place
within the confines of a pocket on the enzyme called the ac*ve site
Efecto de la concentración del sustrato sobre la velocidad
inicial de una reacción catalizada por enzima

Michaelis-Menten plot
Double-reciprocal or
Lineweaver-Burk plot
kcat *ene unidades de *empo recíproco

kcat = Vmax / [E]total

kcat / Km es una medida de la eficiencia catalí*ca
Estudio de la interacción enzima-sustrato
Velocidad de Reacción de conversión de sustrato en producto
La constante Específica
Tres *pos de inhibición reversible
Tres *pos de inhibición reversible
Tres *pos de inhibición reversible
Inhibición compe**va Inhibición no compe**va

Inhibición mixta
Inhibición Compe**va
Inhibición acompe**va
Inhibición Mezclada