ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL

DE LAS PROTEINAS
La estructura tridimensional o estructuras que puede tener una proteína
está determinada por su secuencia de aminoácidos.
La función de una proteína típica depende de su estructura.
La mayoría de las proteínas aisladas existen en una o un pequeño
número de formas estructurales estables. Las fuerzas que estabilizan las
estructuras específicas mantenidas por una proteína, son interacciones
no covalentes.
Entre el gran número de estructuras de proteínas únicas, podemos
reconocer algunos patrones estructurales comunes que ayudan a nuestra
comprensión de la arquitectura de proteínas.
Las estructuras proteicas no son estáticas, todas las proteínas
experimentan cambios en la conformación. Partes de muchas proteínas
no tienen estructura discernible.
La disposición espacial de átomos en una proteína o cualquier parte
de una proteína se llama su conformación.
 ϕ ψ

La conformación se define por los ángulos diédricos (también

conocido como ángulos de torsión) llamado ϕ (phi) N—Cα , ψ (psi)
Cα —C.
Por convención, ϕ (phi) N—Cα y ψ (psi) Cα —C, son
±180°cuando los átomos primero y cuarto están más alejados y el
péptido está completamente extendido.
Ramachandran
La unidad que se repite es una vuelta de la hélice, que se extiende
5,4 Å a lo largo del eje, formando una conformación de 45 a 50 y 60
aminoácidos y cada vuelta incluye 3,6 residuos de aminoácidos
• La hélice encontrada en todas las proteínas es dextrógira
• La hélice es la estructura predominante en las queratinas
• Cerca de 1⁄4 de los residuos de aminoácidos, se encuentran en α-
hélices
• Las estructuras de hélice se forman con mucha facilidad, gracias a
que esta conformación hace un uso óptimo de los puentes de
hidrógeno
• Dentro de la hélice, todos los enlaces peptídicos participan en los
puentes de hidrógeno
Las interacciones entre las cadenas
laterales de los aminoácidos pueden
estabilizar o desestabilizar la estructura
de hélice; por ejemplo en los
aminoácidos cargados
• La repulsión entre las cargas positiva y
negativa de algunos aminoácidos ayuda a
mantener la estructura secundaria
• Las interacciones hidrofóbicas también
tienen un papel determinante en la
estructura
La estructura en zigzag de los segmentos de
polipéptidos individuales da lugar a un aspecto plisado
de la hoja global
Proteínas globulares: estructura plegada compacta, cerca de un tercio
de los residuos de aminoácidos dan la vuelta, conectados por β – hoja
y α-hélice
La disposición tridimensional global de todos los átomos
en una proteína se denomina estructura terciaria

La estructura secundaria se refiere a la disposición
espacial de residuos de aminoácidos que son adyacentes
en un segmento de un polipéptido.

La estructura terciaria incluye aspectos de mayor
alcance de la secuencia de aminoácidos.
Algunas proteínas contienen dos o más cadenas o
subunidades polipeptídicas separadas, que pueden ser
idénticas o diferentes. La disposición de estas
subunidades proteicas en complejos tridimensionales
constituye la estructura cuaternaria.