PRE-LABORATORIO

Práctica no. 4 Identificación de aminoácidos y

proteínas.

INTEGRANTES DE EQUIPO
Bautista Rodríguez Karen Anel
Pérez Marván Melissa Guadalupe
Ruiz Reyes Karen Olinda

UNIVERSIDAD AUTONÓMA DE SAN LUIS POTOSÍ

LABORATORIO DE QUÍMICA DE BIOMOLÉCULAS
7 DE FEBRERO DE 2017
ACTIVIDADES

CUESTIONARIO PRE-LABORATORIO.

1. ¿Qué tipo de enlace químico es el peptídico?

En las proteínas, los aminoácidos están unidos uno seguido de otro, sin ramificaciones, por medio
del enlace peptídico, que es un enlace amido entre el grupo a-carboxilo de un aminoácido y el
grupo a-amino del siguiente. Este enlace se forma por la deshidratación de los aminoácidos en
cuestión. Esta reacción es también una reacción de condensación, que es muy común en los
sistemas vivientes.

2. Escriba la reacción con fórmulas químicas para la formación de un tetrapeptidido,

encerrando en un círculo los enlaces peptídicos.

3. Explique el fundamento de la reacción de Biuret, Ninhidrina y Xantoproteica.

Biuret

Entre las reacciones coloreadas específicas de las proteínas, que sirven por tanto para su
identificación, destaca la reacción del Biuret. Esta reacción la producen los péptidos y las
proteínas, pero no los aminoácidos ya que se debe a la presencia del enlace peptídico CO-NH que
se destruye al liberarse los aminoácidos. El reactivo de Biuret lleva sulfato de Cobre (II) y sosa. El
Cu, en un medio fuertemente alcalino, se une con los enlaces peptídicos formando un complejo de
color violeta (Biuret) cuya intensidad de color depende de la concentración de proteínas.
Reactivo formado por una solución de sulfato de cobre en medio alcalino, este reacciona con el
enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un complejo de coordinación entre los
iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces
peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta presentando un máximo de absorción a 540
nm (2–4).

Ninhidrina

La ninhidrina es específica para aminoácidos y proteínas, para diferenciar entre carbohidratos y

aminoácidos y proteínas. Reacciona con todos los α-aminoácidos contenidos en la proteína dando
lugar a la formación de un complejo color purpura cuyo pH se encuentra entre 4 y 8, a excepción
de la prolina e hidroxi-prolina que dan lugar a complejos de color amarillo. Este complejo colorido
(llamado púrpura de Ruhemann) se estabiliza por resonancia, el cual es independiente de la
coloración original del aminoácido y/o proteína.

Esta prueba es positiva tanto para proteínas como para aminoácidos. Por ejemplo, en aquellos
casos donde la prueba de Biuret es negativa y positiva la de Ninhidrina, indica que no hay
proteínas, pero si hay aminoácidos libres (2).

Xantoproteica

Esta reacción se debe a la formación de un compuesto aromático nitrado de color amarillo,

cuando las proteínas son tratadas con ácido nítrico concentrado. Generalmente, se forma primero
un precipitado blanco que cambia a amarillo al calentarlo. El color se empieza a tornarse
anaranjado cuando la solución se vuelve básica. La prueba da resultado positivo en aquellas
proteínas con aminoácidos portadores de grupos bencénicos, tirosina, fenilalanina y triptofano,
obteniéndose nitrocompuestos de color amarillo, que se vuelven anaranjados en medio
fuertemente alcalino (formación del ácido pirámico o trinitrofenol). En esta prueba se produce la
nitración del anillo bencénico presente en dichos aminoácidos. Las manchas amarillas en la piel se
causan por el ácido nítrico son el resultado de una reacción xantoprotéica.

Bibliografía.

http://blog.pucp.edu.pe/blog/quimicaalimentos/2017/10/31/reacciones-de-reconocimiento-de-
proteinas/

http://www.euroschool.lu/prof.montilla/ficheroactivi/actividadesbio4_6/PPROTEINAS