UNIDAD 4

PROTEÍNAS
INTRODUCCIÓN
Las proteínas son un grupo de constituyentes de los alimentos que a través de la historia
del hombre se han considerado parte fundamental en los alimentos y por ende en la
alimentación del hombre. Lo anterior se estableció principalmente debido a su relación
con la nutrición y desarrollo del hombre a lo largo de las distintas etapas de su vida. Por
todo ello en el transcurso de esta unidad revisaremos la importancia funcional,
estructural y nutricional de estos compuestos en el hombre, así mismo abordaremos
sobre la estructura química y clasificación de sus principales monómeros que las forman
y que son los aminiácidos, hablaremos de la conformación de estos aminoácidos como
proteínas, su ordenamiento estructural y de los factores que alteran dicho ordenamiento
(desnaturalización). Se discutirá bajo que circunstancias la desnaturalización de las
proteínas es perjudicial y en qué situación puede aprovecharse. Finalmente se analizará
la calidad y cantidad de estos compuestos en los alimentos y disponibilidad en fuentes
convencionales y no convencionales de ellas. Esta unidad esta integrada de seis
objetivos de aprendizaje que le permitirán al alumno comprender las características,
funciones e interrelaciones que presenten las proteínas en los alimentos y el porqué
deben ser siempre consideradas como parte esencial en la alimentación.

OBJETIVOS DE APRENDIZAJE Página

1. Definir la importancia funcional, estructural y nutricional de las proteínas y

enzimas en los alimentos.
2. Reconocer la estructura y clasificación de los aminoácidos y proteínas presentes en
los alimentos.
3. Ilustrar el proceso de desnaturalización de las proteínas y su efecto en los
alimentos.
4. Identificar las principales propiedades funcionales de las proteínas dentro de los
sistemas alimenticios
5. Analizar el contenido de proteínas en diversos alimentos.
6. Reconocer las principales fuentes convencionales de y no convencionales de
proteínas con posibilidad de uso en alimentos.
7. Identificar los principales tipos de enzimas según su clase y tipo de actividad.
8. Establecer las condiciones necesarias para la in activación de enzimas.
9. Ilustrar los principales usos de las enzimas en los procesos alimentarios.

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 TEMA 1

1. Definir la importancia funcional, estructural y nutricional de las proteínas y enzimas en los

alimentos.

1.1.1. Reconocer las proteínas del resto de los compuestos que constituyen los alimentos.
1.2.1. Identificar los principales alimentos con contenidos importantes de proteínas.
1.3.1. Reconocer la aportación nutricional, estructural y funcional de las proteínas en la salud
humana y en las cualidades de los alimentos.

Ejercicio.
Instrucciones:
Escuche con atención la exposición del profesor referente a los temas marcados en el texto dado
a continuación y durante el transcurso de la exposición marque o subraya las ideas o conceptos
que el profesor resalte como de mayor importancia en el tema. Posteriormente Lea nuevamente
todo el texto y conteste las preguntas formuladas al final de este tema.

Proteínas y Enzimas
Debido a su escasez y a la importancia que tienen como nutrimento. estos compuestos se han convertido actualmente en el
principal foco de atención de la mayoría de los tecnólogos de alimentos en el mundo; a pesar de existir una gran cantidad en
nitrógeno en la Tierra, éste se encuentra en forma elemental en la atmósfera y no es aprovechable para llenar las necesidades
biológicas del ser humano, ya que para la síntesis de sus proteínas. de ácidos nucleicos y de otras sustancias nitrogenadas de
gran interés sólo utiliza el nitrógeno orgánico proveniente de los polipéptidos que obtiene de su dieta. Por lo contrario, los
vegetales pueden producir estos nutrimentos a partir de moléculas sencillas, como nitrógeno inorgánico, agua y anhídrido
carbónico. La gran importancia que tienen las proteínas esta incluso implícita en su nombre que deriva del griego y que
significa “ser primero”.

Conocer la importancia del papel de las proteínas y aminoácidos y enzimas en los

alimentos
Las proteínas desempeñan funciones biológicas en el organismo humano, entre las que se cuenta principalmente la
regeneración y la formación de tejidos, la síntesis de enzimas, anticuerpos y hormonas, y como constituyente de la sangre,
entre otras; forman parte del tejido conectivo y muscular de los animales y de otros sistemas regidos estructurales. Los
órganos del hombre están compuestos fundamentalmente por proteínas y se calcula que existen aproximadamente 5
millones de tipos con propiedades con características muy específicas.
Los alimentos ricos en estas macromoléculas, como la carne, la leche y el huevo son escasos en la mayoría de los países en
vías de desarrollo y además por ser los más costosos de producir son los más difíciles de adquirir. Debido al alto índice de
crecimiento demográfico, varios países realizan investigaciones sobre el uso de proteínas no convencionales para el
consumo humano con el fin de poder satisfacer las necesidades de este nutrimento en las poblaciones de pocos recursos.
No sólo es necesario producir más alimentos ricos en toda clase de alimentos ricos en toda clase de nutrimentos: hay que
cuidar, almacenar, procesar, etc., los que actualmente se tienen: esta razón. Es indispensable conocer todas las posibles rutas
de modificación, tanto positiva como negativa que sufren en especial las proteínas, para obtener mayores beneficios ellas.

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Preguntas de discusión del tema 1.

1. ¿Qué significa el término proteínas?

2. ¿Cuál es el elemento químico característico de las proteínas?

3. Mencione al menos 5 funciones biológicas de las proteínas en nuestro cuerpo

4. Mencione al menos 5 alimentos que sean una fuente importante de proteínas

Evaluación parcial: lista de cotejo

Evidencias Sí No
a. Contesto correctamente las preguntas de discusión

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 TEMA 2

2. Reconocer la estructura y clasificación de los aminoácidos y proteínas presentes en los

alimentos.

2.1.1. Identificar la abreviaturas y estructura de los principales aminoácidos esenciales y no

esenciales que constituyen las proteínas.
2.2.1. Explicar en forma general la síntesis de proteínas y el enlace peptídico.
2.3.1. Describir los cuatro niveles de ordenamiento estructural de las proteínas.
2.4.1. Reconocer los principales tipos de proteínas según su ordenamiento estructural.

Ejercicio.
Instrucciones:
Escuche con atención la exposición del profesor referente a los temas marcados en el texto dado
a continuación y durante el transcurso de la exposición marque o subraya las ideas o conceptos
que el profesor resalte como de mayor importancia en el tema. Posteriormente Lea nuevamente
todo el texto y conteste las preguntas formuladas al final de este tema.

Clasificación y estructura de los aminoácidos

Los aminoácidos
Como su nombre lo indica, estos compuestos se caracterizan por tener en su molécula un grupo amino y un ácido
carboxílico, de los cuales se conocen más de 140 que se encuentran en distintos tejidos de origen animal y vegetal, así como
en los microorganismos. De todos estos, solo 20 funcionan como monómeros o constituyentes básicos de las proteínas y que
por lo tanto, son de nuestro interés.

Los aminoácidos que intervienen en la

síntesis de proteínas son de la configuración
L. mientras que los D generalmente sólo
sirven como fuente energética éstos se
encuentran las mezclas racémicas de
aminoácidos sintetizado químicamente, y en
forma natural como parte constitutiva de
ciertos antibióticos.

La unión de los 20 a-aminoácidos indicados

Figura 20. Estructura general de los en el cuadro siguiente da origen a la
integración de todas las proteínas conocidas:
por ejemplo, una proteína que contenga 100 aminoácidos alcanza hasta 20100 diferentes combinaciones; sin embargo no
existe un número tan grande de proteínas ya que la ordenación de los monómeros no es al azar. Cada sistema biológico
contiene un grupo determinado y específico de estos polímeros con una secuencia de aminoácidos establecida
genéticamente, por lo que un ligero cambio puede provocar grandes alteraciones. Esto se puede ver claramente en la anemia
de células falciformes que se presenta normalmente en la raza negra y que se debe a un cambio de una molécula de ácido
glutámico en posición 6 de las cadenas de hemoglobina, por una valina o lisina: esta pequeña diferencia trae consigo
problemas que pueden ser muy graves, como la hemólisis o rompimiento de los glóbulos rojos.

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Las proteínas
Estas macromoléculas son el resultado de la polimerización, mediante enlaces-peptídicos de los 20 aminoácidos ya
indicados; por esta razón, todas sus propiedades nutritivas y sus características físicas y químicas dependen completamente
del tipo, de la concentración y de la secuencia de unión de los monómeros constituyentes. Dos proteínas podrán estar
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integradas por aminoácidos iguales y en concentraciones semejantes, pero si el orden en que se encuentran éstos es
diferente, los polímeros muestran propiedades muy distintas.
Desde el punto de vista de la nutrición, las proteínas desempeñan un papel por demás importante y ésta es la razón
fundamental por la cual se estudian. el técnico debe procurar que estos nutrimentos, tan escasos en los países en desarrollo,
lleguen al consumidor con una calidad óptima. Las proteínas, indispensables para el bienestar de cualquier individuo, en
algunos casos pueden resultar muy tóxicas, como las toxinas de ciertos microorganismos, y en otros pueden provocar
hipersensibilidad y alergia en ciertos individuos que las consumen; por ejemplo la B-Iactoglobulina de la leche Y la
ovoalbúmina del huevo.
Las proteínas son responsables en gran medida de la textura y de las características reológicas de muchos alimentos, y las
alteraciones indeseables físicas o químicas que estos sufren dan como resultado una calidad sensorial Y nutricional pobre
que lleva consigo el rechazo del producto.

Clasificación de las proteínas

Existen diversos métodos para clasificar las proteínas, pero los principales se basan en cuatro criterios fundamentales:
composición, forma, solubilidad y funciona biológica; cabe indicar que estos cuatro parámetros no son excluyentes, ya que
se puede dar el caso de que un polímero llegue a estar incluido en todos.

Composición
Estas macromoléculas pueden ser simples (homoproteínas) y conjugadas (heteroproteínas); las primeras, como la insulina,
están compuestas exclusivamente de aminoácidos y si hidrólisis total solo produce una mezcla de éstos.
Por su parte, las conjugadas tiene además una fracción no proteínica llamada grupo prostético, en esta categoría están las
metaloproteínas, las glucoproteínas, las fosfoproteínas, las lipoproteínas y .las nucleoproteínas.
Forma.
Todas las proteínas hasta ahora mencionadas también se pueden clasificar por su forma en globulares y fibrosas en el primer
caso presentan una estructura esférica por el desdoblamiento de su cadena, de tal manera que integran un modelo
tridimensional redondo; en esta categoría se encuentra la mayoría de las enzimas y de los polipéptidos en reserva del tejido
vegetal.
Las fibrosas son aquellas que le proporcionan rigidez a los tejidos y se caracterizan por estar constituidas por varias cadenas
de polímeros unidas a lo largo de un eje recto común, esta integración causa que se produzcan fibras muy estables e inertes
a agentes físicos, químicos y enzimáticos; su papel biológico en el reino animal se puede comparar con el que desempeña la
celulosa en los vegetales.

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Solubilidad
De acuerdo con este criterio se han dividido en albúminas, globulinas, histonas, glutelinas, prólaminas y escleroproteína. La
solubilidad depende del tipo de aminoácidos que contenga, de tal forma que el polipéptido que tenga muchos residuos
hidrófobos tenderá a ser menos soluble en agua que el que tenga un elevado número de grupos hidrófilos. El proceso de la
Clasificación de las proteínas de acuerdo con su composición, forma, solubilidad y función biológica

Calsificación Propiedades Ejemplo

A. Por composición
1. Simple Contiene sólo aminoácidos Insulina
Contiene una fracción no
2. Conjugada proteínica
Metaloproteinas Pigmentos Mioglobina, hemoglobina
Contiene hidratos de Inmunoglobulinas, fracción 7S de
Glucoproteínas carbono la soya, caseína K, mucina
Caseínas de la leche,
Fosfoproteínas Contiene fósforo flavoproteínas, pepsina.
Lipoproteínas Contiene lípidos Lipovitelina de la yema del huevo
Nucleoproteínas Contiene ácidos nucleicos Vuris, genes.

B. Por forma
1. Globular Esféricas o ovoides Albúmina de huevo
Forman fibras de tejido
conectivoProteína de
ligamentos y tendonesPelo,
lana, uñas, cuernosProteína
muscularResponsable de la Colágena Elastina Queratina
2. Fibrosa coagulación de la sangre Miosina y actina Fibrinógeno

C.Por solubiliad
Solubles en agua y a-Lactalbúmina de la leche.
1 Albúminas soluciones salinas diluidas Ovoalbúmina del huevo
Poco soluble en agua,
solubles en soluciones Miosina del músculo, globulina
2 Globulinas salinas del plasma.
Alto contenido de Proteínas unidas a ácidos
3 Histonas aminoácidos básicos nucleicos, nucleoproteínas
No coagulan por
calorInsolubles en agua y
en alcoholSolubles en
4 Glutelinas álcalis y ácidos débiles Gluten del trigo
5 Prolaminas Solubles en 70% de alcohol Zeina del maíz, gliadina del trigo
Insolubles en la mayoría de Todas las proteínas clasificadas B-
6 Escleroproteínas los disolventes 2 en este cuadro

D. Por función biológica

Forman parte estructural
1 Estructurales del cuerpo Proteínas clasificadas como B-2
Catalizan reacciones
2 Enzimas biológicas Lipasas, proteasas
3 Hormonas Mensajeros químicos Insulina, glucagón
Proteínas dañinas
solubilización implica que las moléculas de proteína estén separadas, y dispersas en el disolvente y además que ejerzan una
máxima interacción con el líquido que las rodea.

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Las albúminas son solubles en soluciones salinas diluidas y en agua y precipitan en sulfato de amonio al 50% de este grupo
existen muchos ejemplos, como la a-lactalbúmina de la leche, las albúminas del suero sanguíneo, la ovalbúmina de la clara
de huevo, etc; en general éstas corresponden a la clasificación de proteínas simples.
Las globulinas son practicamente insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas diluidas en esta categoría están la
miosina del tejido muscular la B-lactoglobulina de la leche, las globulinas del suero sanguíneo, la glicinina de la soya, la
araquinina y la conaraquininina del cacahuete, además de muchas enzimas.
Por su parte, las histonas se caracterizan por su elevado contenido de aminoácidos básicos y por ser solubles en ácidos y en
agua, tienen poca importancia en la tecnología de alimentos ya que son muy escasas.
Las glutelinas son insolubles en agua, en etanol y en soluciones salinas y solo se solubilizan en ácidos (pH 2) o en álcalis
(pH 12); junto con las prolaminas, constituyen la mayoría de las proteínas que se encuentran en algunos granos como el
trigo y el maíz. Entre las más importantes está la glutelina del trigo, que se estudiará con detalle más adelante, y la
oricenina del arroz.
Las prolaminas sólo se solubilizan en etanol al 50-80%, entre sus principales representantes están la zeína del maíz y la
gliadina del trigo.
Por tener una estructura fibrosa, las escleroproteínas son insolubles prácticamente en .todos los disolventes, presentan cierto
grado de cristalinidad Y son muy resistentes a la acción de la mayoría de los agentes químicos y enzimáticos. Las proteínas
consideradas anteriormente como fibrosas pertenecen a las escleroproteínas.

Función biológica
Muchos elementos polímeros tienen una función biológica muy característica, por lo que se les designa con el nombre
genérico de biopolímero algunos le confieren rigidez a los tejidos, otros son enzimas, hormonas toxinas, anticuerpos,
transportadores de oxígeno o bien sirven como reserva de nitrógeno. En general estas propiedades sólo se producen cuando
las proteínas tienen su estructuras secundaria y terciaria bien definidas; cualquier modificación de éstas causa alteración o
pérdida de aquellas.

Enlace amida o peptídico

Los péptidos y las proteínas son el producto de la unión heterogénea de aminoácidos a través de enlaces amida o
peptídicos, los que a su vez se forman por una condensación entre un grupo carboxilo y un amino, con la consecuente
eliminación de agua.

La
unión
Figura 20. Formación del enlace peptidico de dos
aminoá
cidos genera una molécula llamada dipéptido, la de tres, tripeptido, y así sucesivamente; en general, las cadenas constituidas
por pocos monómeros se conocen como péptidos y se producen por la hidrólisis de las proteínas, aun cuando existen varios
en estado natural que tienen funciones biológicas muy importantes.

Figura 21. Enlaces peptídicos que muestran que sólo el carbono a tiene posibilidad de

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Organización estructural
Al estudiar las proteínas globulares se observa que presentan diferentes estados de ordenación o conformación dentro de su
molécula que se engloban en lo que se conoce como las cuatro estructuras; las propiedades de estos polímeros, ya sean
inmunológicas, enzimáticas, nutricionales, hormonales, etc.. dependen fundamente de su conformación, Y la pérdida de ésta
trae consigo modificaciones de estar propiedades.

Estructura primaria
Esta estructura se refiere a la ordenación en que se encuentran unidos los aminoácidos en la cadena; es una propiedad
controlada genéticamente, altamente reproducible y única para cada fracción. Por esta razón, se han estudiado las
secuencias de estos monómeros y se ha llegado a pensar que pueden existir relaciones genéticas entre diferentes especies;
por ejemplo. la -lactoalbúmina de la leche y la lisozima del huevo presentan estructuras primarias muy semejantes que
sólo varían en unos cuantos residuos; debido a esta gran similitud existe la hipótesis de que tanto las aves como los bovinos
descienden de un tronco común que vivió hace muchos miles de años.

Estructura secundaria
Se refiere a la ordenación regular v periódica de las proteínas en el espacio, a lo largo de su eje o dirección, y que se
estabiliza por diversas fuerzas, de las cuales las electrostáticas, los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrófobas y las
dipolo-dipolo son las más importantes

Figura 23. Estructura de conformación  de las proteínas

(a), antiparalel, y (b) paralela
Figura 22. Dimensiones medias de la hélice 
La gran mayoría de estos polímeros produce hélices  en las
que una vuelta completa consta de 3.6 aminoácidos, y sus radicales R quedan orientados perpendicularmente hacia el
exterior del eje central

Otro tipo de estructura secundaria es la conformación  que se presenta en las queratinas y en otras proteínas clasificadas
como fibrosas; en ésta, cada polímero adopta una conformación en zigzag extendida, de tal manera que pueden existir varias
moléculas alineadas paralela o antiparalelamente, que producen láminas plegadas unidas transversalmente por puentes de
hidrógeno intermoleculares. Las cadenas polipeptídicas paralelas se 3 desarrollan en la misma dirección del N terminal al C
terminal, Entres que en las antiparalelas se extienden en direcciones opuestas.

Un tercer tipo de estructuras secundarias se encuentra en las hélices de la colágena, proteína fibrosa del tejido conectivo que
le confiere una alta rigidez y resistencia a la piel, los cartílagos, etc. de los vertebrados superiores, debido a- su elevado
contenido de prolina y de hidroxiprolina, no desarrolla una hélice a, sino una conformación que consiste en una triple hélice
de cadenas polipeptídicas que se mantienen unidas por puentes de hidrógeno intermoleculares.

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 Estructura terciaria
Este término se refiere al
modo en que la cadena
polipeptídica se curva o se
dobla tridimensionalmente
para producir una estructura
estrechamente plegada y
compacta, característica de las
proteínas globulares.

A diferencia de las fibrosas

que son moléculas lineales, las
globulares tienen sus cadenas
compactas con un alto grado
de organización y presentan
uniones covalentes (disulfuro,
S-S), hidrófilas, hidrófobas y
también iónicas.

Estructura cuaternaria
A diferencia de las anteriores,
esta estructura no
necesariamente existe en
todos los polipéptidos y se
Figura 24. Representación esquemáticas de las estructuras primaria, secundaria y refiere a la asociación de dos o
terciaria de la mioglobina. más cadenas (iguales o
diferentes) a través de uniones
no covalentes; pone de manifiesto la disposición en el espacio de la proteínas compuestas por más de una fracción. El caso
más común y representativo de estructura cuaternaria es el de la hemoglobina, tetrámero integrado por cuatro fracciones
similares a la miogiobina: dos a y dos b, cada una de ellas con un peso molecular de aproximadamente 16 000 daltones.

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Preguntas de discusión del tema 2.

1. ¿Qué son los aminoácidos?

2. De los aminoácidos con configuración L o D, ¿Cuáles son los únicos que sirven para la síntesis de
proteínas?

3. Cuántos son aproximadamente los distintos tipos de α-aminoácidos que constituyen principalmente a
todas las proteínas de importancia?

4. Complete el siguiente cuadro con el nombre trivial o la abreviación del aminoácido correspondiente

Nombre trivial Abreviación Nombre trivial Abreviación

Acido glutámico Gly
Valina Leu
Isoleucina Lys
Cisteína Arg
Acido aspártico Thr
Cistina Met
Fenilalanina Glu
Alanina Try
Tirosina Ile
Glutamina Ala
Hidroxilisina His
Leucina CySScy
Triptofáno Asn
Serina Asp
Arginina Cys
Histidina pHe
Glicina Pro
Aspárragenina Gln
Metionina Tyr
Lisina Val
Treonina Ser
Prolina

5. ¿Cómo se llama el tipo de enlace que une a los aminoácidos para formar proteínas?

6. Dos proteínas con el mismo tipo y número de aminoácidos constituyentes pero polomerizados en
distinto orden serán la misma proteína?

7. Dentro de los alimentos las proteínas son importantes principalmente debido a su aporte en la

8. Considerando la su composición de aminoácidos las proteínas se dividen en

9. Mencione los dos principales tipos de proteínas que existen sin consideramos su forma

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10. Mencione los seis grupos en los que se clasifican las proteínas al considerar sus características de
solubilidad

11. Mencione los tres grupos en los que se clasifican las proteínas al considerar su función biológica

12.Como esta constituido un dipéptido y un tripeptido

13. ¿Qué son los polipéptidos?

14. Explique en qué consiste la estructura primaria de las proteínas

15. Explique en qué consiste la estructura secundaria de las proteínas

16. Explique en qué consiste la estructura terciaria de las proteínas

17. Explique en qué consiste la estructura cauternaria de las proteínas

Evaluación parcial: lista de cotejo

Evidencias Sí No
a. Contesto correctamente las preguntas de discusión

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 TEMA 3

3. Ilustrar el proceso de desnaturalización de las proteínas y su efecto en los alimentos.

3.1.1. Definir la desnaturalización de proteínas.

3.2.1. Identificar los principales agentes causantes de desnaturalización.
3.3.1. Reconocer los distintos niveles de desnaturalización que sufren las proteínas.
3.4.1. Aplicar la desnaturalización de proteínas en la elaboración de productos alimentarios.

Ejercicio.
Instrucciones:
Escuche con atención la exposición del profesor referente a los temas marcados en el texto dado
a continuación y durante el transcurso de la exposición marque o subraya las ideas o conceptos
que el profesor resalte como de mayor importancia en el tema. Posteriormente Lea nuevamente
todo el texto y conteste las preguntas formuladas al final de este tema.

Reacciones de desnaturalización de las proteínas

En términos generales, el significado de la palabra desnaturalización es alejarse o estar lejos de la forma natural; en un
sentido termodinámico se refiere al cambio de un estado ordenado de las moléculas a otro desordenado, lo que trae consigo
un incremento de la entropía del sistema. En este
proceso se pierden las estructuras secundaria,
terciaria y cuaternaria. sin que haya una hidrólisis
del enlace peptídico, es decir, los enlaces
principalmente afectados son los de hidrógeno, los
hidrófobos y iónicos y, en ocasiones los disulfuro.

Generalmente lasproteínas que tienen una actividad

Figura 25. Reactivación de la ribonucleasa
desnaturalizada con el restablecimiento de los
enlaces disulfuro intramoleculares.
desnaturalización a una determinada velocidad.En este proceso, el calor húmedo, por ejemplo, es más efectivo que el calor
seco.
presentan un alto grado de estructuración y de orden
conformacional necesarios para llevar a cabo su
función; en muchos casos como sucede con las
caseínas de la leche, dicho ordenamiento no se
presenta tan claramente, por lo que la acción de los
agentes tradicionalmente desnaturalizantes no afecta
a estos polímeros.
Cuando se lleva a cabo la desnaturalización, la
proteína se desdobla o distiende, expone sus grupos
hidrófobos internos al exterior y adquiere una
conformación "al azar”, que depende de la
intensidad del tratamiento que se le aplique, así
como de las fuerzas que estabilizan su estructura; en
ciertos casos este proceso es reversible y cada
polipéptido tiene una sensibilidad muy específica a
los agentes físicos y químicos que aceleran este
fenómeno. Durante la producción de alimentos éstos
se someten a operaciones que provocan una
alteración de sus proteínas: las altas temperaturas
ejercen un efecto muy marcado, mismo que no se
puede estudiar aisladamente pues también influyen
notoriamente el pH, la fuerza iónica, la actividad
acuosa y la concentración es decir, que la acción
conjunta de todos estos factores provoca la
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La mayoría de las proteínas globulares, incluyendo las enzimas, pierden su conformación cuando se calientan a más de 60-
70ºC, y cuando se encuentran altamente desnaturalizadas tienden a la agregación, como es el caso de algunas albúminas que
forman geles, pero que al aumentar la temperatura a IOOºC, precipitan.
Otras condiciones que afectan a los polipéptidos en esta proceso son los esfuerzos mecánicos (homogenización, amasado y
bombeo), el pH (ácido o alcalino), las sales, las bajas temperaturas y la irradiaciones.
De forma semejante cuando se hace el amasado para elaborar el pan, que también lleva consigo un proceso de
desnaturalización, la fracción proteínico del gluten de trigo sufre reacciones de intercambio de sus grupos tiol. El mismo
efecto se observa al someter los alimentos líquidos a los esfuerzos mecánicos y a presiones de las bombas empleadas para
su manipulación.
Los ácidos y álcalis fuertes causan la ionización de las proteínas y la consecuente repulsión electrostática intramolecular; el
rechazo entre grupos vecinos cargados hace que el polímero se desdoble y pierda sus estructuras. La fuerza iónica es
también muy importante, ya que la solubilidad del polipéptido, al igual que su estabilidad, dependen directamente de este
parámetro. Las temperaturas bajas y las radiaciones causan igualmente alteraciones; en primer caso se relacionan con los
cambios estructurales que sufre la molécula de agua y que se reflejan en la hidratación de la proteína, en el secundo, se
alteran los aminoácidos azufrados y aromáticos, ambos compuestos estabilizadores muy importantes..
A nivel de laboratorio, cualquier agente químico capaz de romper enlaces de hidrógeno, hidrófobos y salinos puede causar
la desnaturalización; esto sucede, por ejemplo, cuando cambia la constante dieléctrica en la que se encuentra una proteína al
adicionarle etanol o acetona.

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Preguntas de discusión del tema 3.

1. ¿Cómo definiría el término desnaturalización?

2. ¿Qué tipo de estructuras de las proteínas se pierden o alteran durante la desnaturalización?

3. ¿Qué tipo de enlaces químicos existentes en las proteínas son los principalmente afectados durante
la desnaturalización de proteínas?

4. Mencione al menos cinco factores o agentes que favorezcan la desnaturalización de las proteínas en
los alimentos

5. De qué forma los ácidos y las bases causan la desnaturalización de las proteínas?

6. Mencione un ejemplo en donde la desnaturalización de las proteínas de un alimento sea deseable

durante su procesamiento. Y explique que factor del proceso se manipula para lograrlo

7. Mencione un ejemplo en donde la desnaturalización de las proteínas de un alimento sea indeseable

durante su procesamiento. Y explique la forma de cómo evitar dicha desnaturalización

8. ¿Bajo que circunstancia la desnaturalización puede llegar a ser reversible y bajo que otras no?

Evaluación parcial: lista de cotejo

Evidencias Sí No
a. Contesto correctamente las preguntas de discusión

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