COVID-19: ataca la cadena 1-Beta de hemoglobina y

Captura la porfirina para inhibir el metabolismo del hemo humano

Wenzhong Liu 1,2, *, Hualan Li 2
1 Escuela de Informática e Ingeniería, Universidad de Ciencia e Ingeniería de Sichuan,
Zigong, 643002, China;
2 Escuela de Ciencias de la Vida e Ingeniería de Alimentos, Universidad de Yibin, Yibin, 644000, China;
* Correspondencia: liuwz@suse.edu.cn;

Resumen
La nueva neumonía por coronavirus (COVID-19) es una infección respiratoria aguda infecciosa causada por
el nuevo coronavirus. El virus es un virus de ARN de cadena positiva con alta homología con el murciélago
coronavirus. En este estudio, análisis de dominio conservado, modelado de homología y acoplamiento
molecular se usaron para comparar los roles biológicos de ciertas proteínas del nuevo coronavirus. Los
resultados
Encontró que el ORF8 y la glicoproteína de superficie asociada se unieron a la porfirina, respectivamente. Al
mismo tiempo Las proteínas orf1ab, ORF10 y ORF3a podrían coordinar el ataque del hem en la cadena 1-
beta de hemoglobina para disociar el hierro para formar la porfirina. El ataque causará cada vez menos
hemoglobina que puede transportar oxígeno y dióxido de carbono. Las células pulmonares tienen una
intoxicación extremadamente intensa e inflamatoria debido a la incapacidad de intercambiar dióxido de
carbono y oxígeno con frecuencia, lo que eventualmente da como resultado imágenes pulmonares con
aspecto de vidrio esmerilado. El mecanismo también interfirió con el hem anabólico normal.
Se espera que la vía del cuerpo humano resulte en una enfermedad humana. De acuerdo con la validación
Al analizar estos hallazgos, la cloroquina podría evitar que orf1ab, ORF3a y ORF10 ataquen el hem forman
la porfirina e inhiben la unión de ORF8 y glucoproteínas de superficie a las porfirinas a un hasta cierto punto,
alivia eficazmente los síntomas de dificultad respiratoria. Desde la capacidad de la cloroquina inhibir las
proteínas estructurales no es particularmente obvio, el efecto terapéutico en diferentes personas puede sé
diferente El favipiravir podría inhibir la proteína de la envoltura y la proteína ORF7a unida a la porfirina, evitar
que el virus ingrese a las células huésped y atrape las porfirinas libres. Este trabajo es solo para académicos
discusión, la corrección debe ser confirmada por otros laboratorios. Debido a los efectos secundarios y
reacciones alérgicas de medicamentos como la cloroquina, consulte a un médico calificado para obtener
detalles sobre el tratamiento, y no tome la medicina usted mismo.

Palabras clave: Nuevo coronavirus; Dificultad respiratoria; Pulmón de vidrio esmerilado; Glicoproteína E2;

ORF8; orf1ab; cloroquina; Sangre diabética; Transferencia de energía de resonancia de fluorescencia; Virus
antiguo; Tormenta de citoquinas

1. Introducción
La nueva neumonía por coronavirus (COVID-19) es una infección respiratoria aguda contagiosa
enfermedad Los pacientes con neumonía por coronavirus tienen fiebre y la temperatura supera los 38
grados con síntomas como tos seca, fatiga, disnea, dificultad para respirar y síntomas parecidos al vidrio
helado en los pulmones. Se puede descubrir una gran cantidad de moco en el tejido disecado sin virus obvio
inclusiones Esta neumonía se descubrió por primera vez en diciembre de 2019 en el mercado de mariscos
del sur de China. Provincia de Hubei, China. La enfermedad se transmite altamente. Ahora el número de
personas infectadas tiene llegó a decenas de millas en todo el mundo, y las personas infectadas no están
restringidas por raza y fronteras
Los investigadores analizan pruebas de aislamiento de virus y secuenciación de ácido nucleico para
confirmar la enfermedad fue tratado por un nuevo coronavirus. Se observa que el ácido nucleico del nuevo
coronavirus es un
ARN de cadena positiva. Sus proteínas estructurales incluyen: proteína de pico (S), proteína de envoltura
(E), proteína de membrana (M) y fosfoproteína de nucleocápsido. Las proteínas no estructurales transcritas
incluyen: orf1ab, ORF3a, ORF6, ORF7a, ORF10 y ORF8. El nuevo coronavirus es altamente homólogo al
coronavirus en murciélagos, y tiene una homología significativa con el virus del SARS. Los investigadores
han estudiado La función de las nuevas proteínas estructurales del coronavirus y algunas proteínas no
estructurales. Pero el nuevo coronavirus tiene características genómicas potenciales, algunas de las cuales
son principalmente la causa del ser humano brotes. Por ejemplo, CoV EIC (canal de iones de proteína de
envoltura de coronavirus) ha sido implicado en
Modulación de la liberación de viriones y la interacción CoV - huésped. Las proteínas de pico, las proteínas
ORF8 y ORF3a son significativamente diferentes de otros coronavirus similares al SARS conocidos, y
pueden causar más tumbas patogenicidad y diferencias de transmisión que el SARS-CoV . Estudios
anteriores encuentran que la novela el coronavirus ingresa a las células epiteliales a través de la proteína
espiga que interactúa con el receptor ACE2 humano proteína en la superficie, causando infección
humana. Sin embargo, el análisis estructural de la proteína espiga (S)
La proteína del nuevo coronavirus revela que la proteína S solo se une débilmente al receptor ACE2 en
comparación con el coronavirus SARS. Debido a las limitaciones de los métodos experimentales, el
específico Las funciones de las proteínas virales como ORF8 y la glucoproteína de superficie aún no están
claras. La patogenicidad mecanismo del nuevo coronavirus sigue siendo misterioso.

La literatura reveló índices de examen bioquímico de 99 pacientes con nuevo coronavirus neumonía, y el

informe también reflejó el fenómeno anormal de la bioquímica relacionada con la hemoglobina índice de
pacientes. Este informe demuestra que los recuentos de hemoglobina y neutrófilos de la mayoría los
pacientes han disminuido, y los valores de índice de ferritina sérica, velocidad de sedimentación globular, la
proteína C reactiva, la albúmina y el lactato deshidrogenasa de muchos pacientes aumentan
significativamente. Esta el rastreo implica que la hemoglobina del paciente está disminuyendo, y el hemo
está aumentando, y el cuerpo acumular demasiados iones de hierro dañinos, lo que causará inflamación en
el cuerpo y aumentará Proteína C-reactiva y albúmina. Las células reaccionan al estrés debido a la
inflamación, produciendo grandes cantidades de ferritina sérica para unir iones de hierro libres para reducir
el daño. La hemoglobina constante de cuatro subunidades, 2-α y 2-β, y cada subunidad tiene un hemo unido
al hierro. El hemo es un componente importante de la hemoglobina. Eso es una porfirina que contiene
hierro. La estructura sin hierro se llama porfirina. Cuando el hierro es divalente, la hemoglobina puede liberar
dióxido de carbono y capturar átomos de oxígeno en las células alveolares, y el hierro se oxida un
trivalente Cuando la hemoglobina se pone a disposición de otras células del cuerpo a través de la sangre,
puede liberan átomos de oxígeno y capturan dióxido de carbono, y el hierro se reduce un divalente.
No existen medicamentos y vacunas específicos efectivos para controlar la enfermedad contra nuevos
coronavirus. Sin embargo, hay varios medicamentos antiguos que se han encontrado en los últimos
tratamientos clínicos, que puede inhibir algunas funciones del virus, por ejemplo, el fosfato de cloroquina
tiene un efecto definido sobre la neumonía causada por el nuevo coronavirus. El fosfato de cloroquina es un
medicamento antipalúdico que se ha utilizado clínicamente por más de 70 años. Los experimentos que
muestran los eritrocitos infectados por la malaria pueden causar
Gran cantidad de cloroquina para acumular en ella. El medicamento conduce a la pérdida de la enzima
hemoglobina, y muerte del parásito debido a aminoácidos insuficientes en el crecimiento y desarrollo del
parásito.
El efecto terapéutico del fosfato de cloroquina en la nueva neumonía por coronavirus específicos que la
nueva neumonía por coronavirus podría estar estrechamente relacionada con el metabolismo anormal de la
hemoglobina en humanos.
Mientras tanto, un detalle que podemos notar es que la cloroquina también es un medicamento utilizado para
tratar porfiria.

Por lo tanto, cree la combinación de proteínas virales y porfirinas causando una serie de reacciones
patológicas, como una disminución de la hemoglobina. Debido a la grave epidemia, y las condiciones
específicas con métodos de prueba experimentales limitados para las funciones de las proteínas, es de gran
utilidad significado científico para analizar la función de las proteínas del nuevo coronavirus por
bioinformática métodos
En este estudio, predicción de dominios conservados, modelación de homología y acoplamiento molecular
Se utilizarán técnicas para analizar las funciones de las proteínas relacionadas con el virus. Este estudio
encontró que ORF8 y la glucoproteína de superficie tenía una función para combinarse con porfirina para
formar un complejo, mientras que orf1ab,
ORF10, ORF3a ataca de forma coordinada el hemo en la cadena 1-beta de hemoglobina para disociar el
hierro para formar la porfirina. Este mecanismo del virus inhibió la vía metabólica normal del hemo, e hizo
que las personas mostraran síntomas de la enfermedad. Basado en los resultados de la investigación
anterior, también verificamos El papel del fosfato de cloroquina y el favipiravir mediante la tecnología de
acoplamiento molecular para ayudar a la clínica tratamiento.

3 RESULTADOS
3.1 Proteínas estructurales de virus que unen porfirina
En los humanos, la hemoglobina puede degradarse en globina y hemo. El hemo está compuesto por una
porfirina y un ion de hierro, y el ion de hierro está en el medio de la porfirina. El hemo es insoluble en agua y
puede combinarse con proteínas de unión al grupo hemo para formar un complejo y transportar al
hígado. Los la porfirina se degrada en bilirrubina y se excreta del conducto biliar, y el hierro en la molécula
puede ser reutilizado por el cuerpo. Si las proteínas virales pueden unirse a la porfirina del hemo, tener la
misma capacidad de unión a la proteína de unión al hemo humano, es decir, a las proteínas del virus ya la
unión del hemo Las proteínas deben tener los dominios conservados similares. Para examinar la unión de
las proteínas de la estructura del virus y porfirina, los siguientes métodos bioinformáticos se aplicaron en
este documento.
Primero, el servidor en línea de MEME fue empleado para buscar dominios conservados en cada viral
proteína de estructura y proteína de unión a hemo humano (ID: NP_057071.2 proteína de unión a hemo 1,
ID:
EAW47917.1 proteína de unión a hemo 2). La Figura 2 presenta que tres proteínas virales (glucoproteína de
superficie, la proteína de la envoltura y la fosfoproteína de la nucleocápside) y las proteínas de unión al
hemo han conservado dominios, pero la glicoproteína de membrana no tiene ningún dominio
conservado. Los valores de valor p son pequeños, hubo estadísticamente hubo. Los dominios en tres
proteínas virales son diferentes, lo que identifica La capacidad de la proteína estructural para unirse a la
porfirina puede ser ligeramente diferente. La glucoproteína de membrana podría No se unen a la porfirina.

Estos resultados señalan la glucoproteína de la superficie, la proteína de la envoltura y la nucleocápsida

La fosfoproteína podría unirse a la porfirina para formar un complejo.
Se descubrió que la energía de unión de la proteína de envoltura era la más baja, la energía de unión de E2
la glucoproteína fue la más alta, y la energía de unión de la fosfoproteína nucleocápsida fue los medios de
comunicación. Eso significa que la unión de la glicoproteína E2 a la porfirina es la más estable, la unión de la
nucleocápside la fosfoproteína a la porfirina es inestable, y la unión de la proteína de la envoltura a la
porfirina es la más inestable
Después de eso, se realizó el siguiente análisis para descubrir si las proteínas estructurales atacabán el
hemo y disocian el átomo de hierro para formar porfirinas. El hemo tiene una oxidasa llamada hemo oxidasa,
que oxida el hemo y disocia el ion de hierro. Si las proteínas estructurales atacar al hem y disociar los iones
de hierro, debe tener un dominio conservado similar al de la hemo oxidasa. MEME's en línea el servidor fue
manipulado para buscar dominios conservados de proteínas estructurales y hemo oxidasa proteínas
(NP_002124.1: hemo oxigenasa 1; BAA04789.1: hemo oxigenasa-2; AAB22110.2: hemo oxigenasa-
2). Como resultado, no se encontraron dominios conservados de proteínas estructurales.
Combinando los resultados del análisis anterior, es decir, las proteínas estructurales solo pueden
combinarse con el porfirina Puede ser posible infectar las proteínas estructurales que no atacan el hemo y
disociaron el hierro átomo para formar la porfirina.

3.2 Las proteínas no estructurales del virus se unen a la porfirina

Si las proteínas no estructuradas (ID: YP_009724396.1) pueden unirse a la porfirina del hemo, debería
tienen la capacidad de unión similar a la proteína de unión al hemo humano. Entonces, el servidor en línea
de HEME fue se utiliza para buscar dominios conservados entre las proteínas no estructuradas y la unión al
hemo humano proteínas La Figura 6 muestra que cinco proteínas virales (orf1ab, ORF3a, ORF7a, ORF8 y
ORF10) y Las proteínas de unión a hemo tienen dominios funcionales conservados, pero ORF6 y las
proteínas de unión a hemo sí no tiene dominios funcionales conservados los valores de p -valor son
pequeños, también hubo estadísticamente significativo. Los dominios en las cinco proteínas virales son
diferentes, lo que especifican las proteínas no estructurales
La capacidad de unirse a la porfirina puede ser ligeramente diferente. La dosis de proteína ORF6 no se une
a la porfirina.

3.3 La proteína viral no estructural ataca el hemo en la cadena beta de la hemoglobina

Las porfirinas en el cuerpo humano son principalmente porfirinas de hierro, es decir, hemo. Y mucho hemo
no es libre, pero se une a la hemoglobina. Hubo una demanda masiva de porfirinas para que los virus
sobrevivan.
Por lo tanto, el nuevo coronavirus se verá afectado por la hemoglobina, atacó al hemo y buscó
porfirinas. Los resultados de análisis anteriores que tienen ORF1ab, ORF3a y ORF10 tienen dominios
similares al hemo oxigenasa, pero solo ORF1ab podría unirse a la porfirina. Para estudiar el comportamiento
de ataque de orf1ab, ORF3a, y proteínas ORF10, utilizamos la tecnología de acoplamiento molecular
ZDOCK para examinar estos tres proteínas La tecnología de acoplamiento molecular ZDOCK puede analizar
las interacciones de proteínas y encontrar el posiciones aproximadas de estas tres proteínas en la
hemoglobina.

3.4 Validación del efecto del fosfato de cloroquina

Los componentes químicos en el fosfato de cloroquina compiten con la porfirina y se unen al proteína viral,
que inhibe el ataque de la proteína viral al hem o se une a la porfirina. Para verificar
El efecto del fosfato de cloroquina en el mecanismo de acción molecular viral, acoplamiento molecular
La tecnología fue aceptada. 
3.5 Validación del efecto de Favipiravir

Favipiravir es el último fármaco anti-coronavirus novedoso con efectos terapéuticos específicos. En

Favipiravir, el ligando más crítico es 1RP, que es 6 - fluoro - 3 - oxo - 4 - (5 - O - fosfono - beta -
D - ribofuranosil) - 3, 4 - dihidropirazina - 2 - carboxamida. Siguiendo el mismo método utilizado para
Al examinar la cloroquina, investigamos la eficacia de Favipiravir. Como se puede ver en la Tabla 1,
El favipiravir no se puede unir a la glucoproteína E2 y la nucleocápside, y su energía de unión a la envoltura
proteína, ORF7a, orf1ab es mayor que eso a la porfirina. Es útil tener en cuenta que la energía de unión de
La proteína del sobre y el favipiravir son más de 2700 veces la energía de la unión de la porfirina.
La función principal de la proteína El sobre es ayudar al virus a ingresar a las células huésped, lo que
demuestra que Favipiravir puede prevenir eficazmente que el virus infecte las células humanas. La energía
de unión de ORF7a a
El favipiravir es 450 veces mayor que el de la porfirina, lo que indica que puede evitar efectivamente
Proteína no estructural del virus que captura la porfirina. La energía de unión de orf1ab y Favisiravir es
1.8 veces mayor que la de la porfirina, lo que demuestra que el faifiravir puede prevenir el virus no
estructurado proteína del hemo atacante en la hemoglobina. Según estudios anteriores, la energía de unión
de orf1ab y Favisiravir es mucho más pequeño que el de la cloroquina, por lo que la capacidad de Favisiravir
para mejorar dificultad respiratoria es menor. En resumen, la función principal de Favipiravir es prevenir que
el virus entrando en las células huésped y atrapando porfirinas libres.

4. Discusión
4.1 El nuevo coronavirus se originó a partir de un virus antiguo

Para los virus de vida más primitiva, no es muy fácil ver su papel en la unión de la porfirina
Los compuestos de porfirina están incluidos los presentes en organismos fotosintéticos o no fotosintéticos, y
están asociados con procesos fisiológicos críticos como catálisis, transferencia de oxígeno y energía
controlar. La porfirina es también un antiguo compuesto también presente en la tierra. La porfirina es primero
encontrada en petróleo crudo y roca de asfalto en 1934. La porfirina tiene propiedades fotoelectrónicas
únicas y excelente estabilidad térmica y tiene amplias posibilidades de aplicación en química de materiales,
medicina, bioquímica y química analítica. Es un excelente rendimiento en la absorción de dos fotones, efecto
de fluorescencia, transferencia de energía y otros aspectos. Transferencia de energía de resonancia de
fluorescencia (FRET) es un proceso no radiativo en el que un donante en estado excitado transfiere energía
a un receptor en el estado fundamental a través de un efecto dipolo de largo alcance. Las características de
FRET de la porfirina pueden ser modo primario de supervivencia en el que se basaba el virus original.
Existen las teorías sobre el origen del virus, una de las cuales se llama coevolución teoría, qué virus pueden
evolucionar a partir de complejos de la proteína y el ácido nucleico. Varios métodos no explique que un virus
sobrevivió a las células que no aparecen al comienzo de la vida, por lo que
El origen de un virus sigue siendo un misterio. Este artículo propone que un virus podría unirse a la porfirina,
lo que podría explicar el problema de supervivencia de un virus original. Porque la porfirina tiene la energía
característica de transferencia de resonancia de fluorescencia, los virus que se unen a las porfirinas podrían
obtener energía a través de este método inducido por la luz. Un virus que ganó poder podría lograr un
desplazamiento mínimo movimientos, o despertarse de la hibernación, o entrar en hibernación desde un
estado activo. Dependiendo de Según los resultados de la investigación en este estudio, el nuevo
coronavirus era una forma de vida dependiente de la porfirina.
Por lo tanto, podríamos creer que el nuevo coronavirus se originó a partir de un virus antiguo que puede
tener evolucionó a lo largo de innumerables generaciones en murciélagos.

4.2 Mayor permeabilidad de las porfirinas en las membranas celulares conduce a una alta infecciones

La alta evolución del nuevo coronavirus también muestra algunas características paradójicas.
La teoría actual probablemente que el nuevo coronavirus se une al receptor ACE2 humano a través de un
pico proteína. Entra en las células humanas en forma de fagocitosis. Los modelos de enfermedades
infecciosas indicaron que
La nueva neumonía por coronavirus es altamente contagiosa. Por lo tanto, el pico de proteína y ACE2
humano la proteína debería tener una fuerte capacidad de unión, pero hay informes en la literatura que
indican que esta unión
La habilidad es débil. ¿Qué causa la alta infectividad del nuevo coronavirus? Creemos que además al
método invasivo de spike-ACE2, debe mantener el patrón invasivo original.
Los trabajadores médicos han detectado el nuevo coronavirus en la orina, la saliva, las heces y la sangre.
El virus también puede vivir en los fluidos corporales. En tales medios, la porfirina es una sustancia
prevalente. Porfirina los compuestos son una clase de polímeros que contienen nitrógeno, y los estudios que
han encontrado que tienen Una gran capacidad para localizar y penetrar las membranas celulares. Al
comienzo de la vida, moléculas de virus con las porfirinas se trasladaron directamente a la estructura de
membrana original por permeabilidad a la porfirina. Este estudio demostró que la glicoproteína E2 y la
proteína de envoltura del nuevo coronavirus podrían unirse bien a porfirinas Por lo tanto, el coronavirus
también puede penetrar directamente en la membrana celular humana a través de porfirina, por lo que la
infección es robusta. Nuestro análisis de validación permitió que Favipiravir solo pudiera
Prevenir la unión de la proteína del sobre y la porfirina. Mientras tanto, la cloroquina podría ser efectivamente
Evitar la unión de la glicoproteína E2 a la porfirina hasta cierto punto. Por lo tanto, la infectividad de la nueva
neumonía por coronavirus no fue completamente prevenida por las drogas, debido a la unión de
La glicoproteína E2 y la porfirina no se inhibieron.

4.3 Mayor hemoglobina causó mayor morbilidad

El efecto terapéutico del fosfato de cloroquina en la nueva neumonía por coronavirus muestra que
La nueva neumonía por coronavirus podría estar estrechamente relacionada con el metabolismo anormal de
la hemoglobina en humanos.
El número de hemoglobina es un indicador bioquímico sanguíneo importante, y el contenido es diferente en
Diferentes Géneros El Número de hombres normales es significativamente Mayor Que el de las Mujeres
normales, Que también podría ser una razón por la cual los hombres tienen más probabilidades de
infectarse con la nueva neumonía por coronavirus que las mujeres además, los pacientes con neumonía por
coronavirus novedosos son en su mayoría de mediana edad y mayores adultos Muchos de estos pacientes
tienen enfermedades subyacentes como la diabetes. Los pacientes diabéticos tienen mayor hemoglobina
glicosilada. La hemoglobina glucosilada es la desoxihemoglobina. La hemoglobina glucosilada es un
combinación de hemoglobina y glucosa en sangre, que es otra razón de la alta tasa de infección para
Personas mayores.
Este estudio ha confirmado que orf1ab, ORF3a y ORF10 podrían atacar de forma coordinada el hemo en el
cadena beta de hemoglobina. Se atacan tanto la hemoglobina oxigenada como la desoxigenada. Durante el
ataque, las posiciones de orf1ab, ORF3 y ORF10 son ligeramente diferentes. Se demostró que cuanto
mayor es el contenido de hemoglobina, alcalde es el riesgo de enfermedad. Sin embargo, no es seguro que
la tasa de enfermedad causada por hemoglobina anormal (estructural) es relativamente bajo. La
hemoglobina de pacientes y recuperadores debe ser detectado para futuras investigaciones y tratamientos.

4.4 Inhibiendo la vía anabólica del hem y causando la enfermedad

Este artículo consideraba que el virus interfería directamente con el ensamblaje de la hemoglobina humana.
La razón principal era que el hemo era normal demasiado bajo. Heme se une a actividades biológicas
críticas como regulación de la expresión génica y la traducción de proteínas. La porfirina es un material
importante para la síntesis de hemo. Debido a que los rastros tuvieron que tener demasiado hierro libre en el
cuerpo, debería ser esa molécula productora de virus compite con el hierro por la porfirina. Inhibiendo el
hemo anabólico vía y causando síntomas en humanos.
No está claro si la estructura molecular espacial del hemo y la porfirina en pacientes con la porfiria es la
misma que en las personas sanas. Si hay una estructura anormal, no está claro si esta porfirina puede
unirse a una proteína viral para formar un complejo, o si una proteína viral puede atacar a este hemo. Eso
debe ser probado por investigación clínica y experimental.

4.5 La proteína viral infectada la hemoglobina mediante la hemólisis inmune de los glóbulos rojos

Los glóbulos rojos contienen principalmente hemoglobina. Durante la hemólisis, la hemoglobina se escapa

de las células y se disuelve en el plasma. En este momento, pierde la capacidad de la hemoglobina para
transportar oxígeno.
La hemólisis ocurre debido a la ruptura de las membranas de los glóbulos rojos y la disolución de la matriz o
la expansión de los poros de la membrana de los glóbulos rojos permite que la hemoglobina se escape,
dejando un doble membrana celular cóncava en forma de disco --- "hematocito". La hemólisis inmune es una
hemólisis definitiva provocada por la reacción antígeno-anticuerpo. La hemólisis no específica es causada
por problemas físicos, factores químicos o biológicos Después de la hemólisis de los glóbulos rojos, las
proteínas virales pueden infectar la hemoglobina.
Teniendo en cuenta que algunos investigadores han mejorado que las personas con algún tipo de sangre O
no son fáciles infectados con COVID-19, especulamos que la hemólisis inmune puede ser el método viral
principal infección proteica de la hemoglobina. Las proteínas virales atacan la hemoglobina después de que
la hemoglobina se infecta.
Como resultado de herramientas computacionales limitadas, no podemos simular si las proteínas virales
atacan hemoglobina fuera o dentro de los glóbulos rojos.

4.6 La complejidad de la inmunidad individual.

Algunas teorías que pueden producir una respuesta inmune en el cuerpo después de que un paciente se
enferma.
Algunos pacientes experimentaron anticuerpos inmunes después de la recuperación. Según este estudio, la
glicoproteína E2, la proteína de la envoltura, la fosfoproteína nucleocápsida, orf1ab, ORF7a y ORF8 del virus
podrían unirse a porfirina Pero a partir de la investigación actual, no está claro qué anticuerpos inmunes se
han elevado contra las proteínas virales.
Además, algunos pacientes pueden ser asesinados por su tormenta de citoquinas. En comparación con los
pacientes con SAR, Las características anatómicas de los muertos son diferentes. El complejo de proteínas
virales y el la porfirina puede ser poco soluble. Demasiada mucosidad en los tejidos de los pacientes
fallecidos fue la causa de demasiada proteína mucina. La mucina podría convertir células sueltas en células
fuertemente adheridas y Aumenta la lubricación entre las células. Sugiere que el compuesto conduce a una
conectividad celular reducida, y Las células necesitan mucina para consolidar la conectividad de las células
de tejido y la lubricidad. Además, cuando un paciente ingresa a un período de infección grave, las proteínas
estructurales virales se utilizarán principalmente para el ensamblaje del virus por lo tanto, nosotros no puede
encontrar inclusiones de virus notables en las células de tejido del paciente disecado.

5. Conclusiones

Desde la epidemia de emergencia, es de gran importancia científica utilizar la bioinformática para analizar
El papel de las nuevas proteínas de coronavirus (como ORF8 y glucoproteínas de superficie). En este
estudio, dominio Se aplican métodos de predicción para buscar dominios conservados. La estructura de las
moléculas de proteínas cuentos como ORF8 y glucoproteínas de superficie se obtuvieron utilizando métodos
de modelado de homología. Molecular
La tecnología de acoplamiento se analiza para analizar la parte de unión de las proteínas virales al hemo y al
porfirina Los resultados del estudio encontraron que ORF8 y las glicoproteínas de superficie podrían
combinarse con la porfirina para formar un complejo, respectivamente. Al mismo tiempo, las proteínas
orf1ab, ORF10 y ORF3a podrían ataque coordinado el hemo en la cadena 1-beta de hemoglobina para
disociar el hierro para formar el porfirina El ataque conducirá a menos hemoglobina para transportar oxígeno
y dióxido de carbono. Las células pulmonares tienen una inflamación extremadamente intensa debido a la
incapacidad de intercambiar dióxido de carbono y oxígeno con frecuencia, lo que eventualmente resulta en
imágenes pulmonares de vidrio esmerilado. Pacientes con dificultad respiratoria empeorará Los Pacientes
diabéticos y Las Personas mayores Tienen Una hemoglobina glucosilada Más Alta. Glicosilado
El ataque redujo la hemoglobina, lo que hizo que el azúcar en la sangre de los pacientes fuera inestable
Desde la porfirina
Los complejos del virus producido en el cuerpo humano inhibieron la vía anabólica del hem, causaron
Una amplia gama de infecciones y enfermedades.
Con estos hallazgos en mente, un análisis posterior reveló que la cloroquina podría prevenir orf1ab,
ORF3a y ORF10 atacan el hemo para formar la porfirina e inhiben la unión de ORF8, y las proteínas
proteicas de superficie a las porfirinas, hasta cierto punto, aliviado efectivamente los síntomas de dificultad
respiratoria. Dado que la capacidad de la cloroquina para inhibir las proteínas estructurales no es específicas
Obviamente, el efecto terapéutico en diferentes personas puede ser diferente. Favipiravir podría inhibir la
La proteína de la envoltura y la proteína ORF7a se unen la porfirina, evitan que el virus ingrese a las células
huésped y capturando porfirinas libres. Debido a los efectos secundarios y las reacciones alérgicas de
medicamentos como la cloroquina, consulte a un médico calificado para conocer los detalles del tratamiento
y no tome el medicamento usted mismo.
Este documento es solo para discusión académica, la corrección debe ser confirmada por otros
laboratorios Esperamos un laboratorio que pueda probar si esta teoría es incorrecta o correcta de los
siguientes experimentos: 1. Use RAYOS X para detectar hemoglobina en pacientes críticos para averiguar
Si hay alguna anormalidad. 2. Está probado por experimentos con virus: las proteínas virales pueden unirse
a la porfirina; viral las proteínas pueden atacar al hemo; Las proteínas virales pueden atacar la hemoglobina
en la sangre.

Declaraciones
Aprobación ética y consentimiento para participar
No aplica
Consentimiento para publicación
No aplica
Disponibilidad de datos y materiales.
Los conjuntos de datos y resultados que respaldan las conclusiones de este artículo están disponibles en
https://pan.baidu.com/s/1v8kP0zAyvnACXm-vJHWJuQ, código: rhnb.
O: https://mega.nz/folder/ciYywQbZ#KjwG5OflNrXTqDpCjWLd1g
Conflicto de intereses
Los autores declaran que no tienen intereses en competencia.
Fondos
Este trabajo fue financiado por una subvención de la Fundación de Ciencias Naturales para la Introducción
del Talento
Proyecto de la Universidad de Ciencia e Ingeniería de Sichuan (número de premio 2018RCL20, beneficiario
de la beca
WZL).
Autor ' contribución s
La financiación fue obtenida por WZL. Diseño, análisis, redacción: WZL . Conservación de datos, verificar
manuscrito: HLL Todos los autores han publicado y aceptado la versión publicada del manuscrito.
Agradecimientos
No aplica
Detalles del autor
1 Escuela de Informática e Ingeniería, Universidad de Ciencia e Ingeniería de Sichuan, Zigong, 643002,
China. 2 Escuela de Ciencias de la Vida e Ingeniería de Alimentos, Universidad de Yibin, Yibin, 644000,
China.
Referencias
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