Figura 3. Antes y después de agregarle el hidróxido de sodio 10M.

aminoácidos son: 1. Glicina, 2. tirosina, 3. triptófano, 4. fenilalanina, 5. fenol.

P3:
Al unirse los aminoácidos con el ácido nítrico 20% y el hidróxido de sodio
10M
hubo un cambio de coloración en algunos aminoácidos (Figura 3) Los 5

R//: Este cambio en la coloración ocurre debido a una desnaturalización en las

proteínas, debido a la unión de los aminoácidos y estos dos compuestos, la
concentración se ve afectada por factores como la temperatura, Ph, la polaridad
de estos disolventes y la fuerza iónica.  
Para explicar y destacar las propiedades que distinguen a los diferentes
aminoácidos suele recurrirse a su clasificación en grupos, atendiendo
fundamentalmente a las propiedades fisicoquímicas de su cadena lateral,
cualquier clasificación encierra una simplificación que debe tener como virtud
destacada la de proporcionar ayuda mnemotécnica difieren en los detalles y que
agrupan a los aminoácidos de diversas maneras.
 Lo importante en conocer la estructura y características principales de cada uno
de ellos. Quizá la división más generalmente aceptada de los aminoácidos es la
que los distingue en dos grupos (de frontera no demasiado precisa): los polares y
los apolares. Atendiendo a la presencia o ausencia de dobles enlaces conjugados,
los aminoácidos apolares se pueden subdividir en alifáticos (glicina, alanina,
valina, leucina, isoleucina, prolina y metionina) y aromáticos (fenilalanina, tirosina y
triptófano). Y aquí comienzan las objeciones que se pueden hacer a cualquier
clasificación pues, por ejemplo, no tiene mucho sentido considerar como apolar a
la glicina cuya cadena lateral en un simple átomo de hidrógeno, que además no es
demasiado apolar, o a la tirosina que, al extremo de su cadena lateral aromática,
contiene un grupo -OH. Como ya ha quedado dicho que las clasificaciones
simplifican, vamos a proseguir. A los aminoácidos polares, resulta apropiado 4
subdividirlos en neutros (serina, treonina, cisteína, asparragina, glutamina) y
cargados. Éstos, a su vez, pueden ser ácidos (aspártico, glutámico) o básicos
(lisina, arginina, histidina

¿Cuál es el fundamento de esta reacción? Escribir la reacción.

R//: El fundamento de esta reacción es la desnaturalización que ocurre en los
aminoácidos y proteínas, son cadenas de aminoácidos cuya secuencia es
específica. Se forman en los ribosomas por lectura de los genes que llevan
la información de la secuencia concreta de aminoácidos que da lugar a una
determinada proteína. Esta cadena de aminoácidos agrega otros átomos o
moléculas como cobre, zinc, hierro, etc. para dar lugar a la proteína final que
comienza a plegarse sobre sí misma para adoptar la conformación espacial
necesaria para realizar correctamente su función biológica. La pérdida de esta
conformación espacial hace que la proteína no pueda cumplir con su función
biológica en el organismo y es lo que se conoce como desnaturalización
de proteínas. Por ejemplo, un enzima pierde su función catalítica.
La desnaturalización de proteínas es consecuencia de algún factor externo como
acidez del medio, temperatura, etc. Es importante saber que la desnaturalización
de una proteína no afecta a lo que se conoce cómo estructura primaria, esto es, la
secuencia de aminoácidos base de la proteína.
REACCIÓN:

La reacción de la interacción de hidróxido de sodio 10M y ácido nítrico 20% más

los aminoácidos presenta una reacción xantoproteica lo que nos indica si el
aminoácido presenta anillos aromáticos y si la reacción es positiva presenta una
coloración amarilla. Entonces el triptófano y la tirosina, presentan un anillo
aromático en su estructura. La albumina y la MP presenta aminoácidos
aromáticos.

REACCIÓN XANTOPROTEICA

Reacción xantoproteica
Es un método que se
puede u"lizar para
determinar la presencia
de proteínas solubles en
una
solución, empleando
ácido nítrico
concentrado. La prueba
da resultado posi"vo
en aquellas
proteínas con
aminoácidos portadores
de grupos aromá"cos,
especialmente en
presencia de
"rosina. Si una vez
realizada la prueba se
neutraliza con un álcali, se
torna color amarillo
oscuro. La
reacción xantoproteica se
puede considerar como
una sus"tución
electroClica aromá"ca de
los
residuos de "rosina de las
proteínas por el ácido
nítrico dando un
compuesto coloreado
amarillo a
pH ácido. Según las guías
químicas es una reacción
cualita"va, mas no
cuan"ta"va. Por ende
determina la presencia o
no de proteínas. Para
cuan"car se usa otra
reacción, como la de
Biuret,
y se hace un análisis
espectro fotométric
Reacción xantoproteica
Es un método que se
puede u"lizar para
determinar la presencia
de proteínas solubles en
una
solución, empleando
ácido nítrico
concentrado. La prueba
da resultado posi"vo
en aquellas
proteínas con
aminoácidos portadores
de grupos aromá"cos,
especialmente en
presencia de
"rosina. Si una vez
realizada la prueba se
neutraliza con un álcali, se
torna color amarillo
oscuro. La
reacción xantoproteica se
puede considerar como
una sus"tución
electroClica aromá"ca de
los
residuos de "rosina de las
proteínas por el ácido
nítrico dando un
compuesto coloreado
amarillo a
pH ácido. Según las guías
químicas es una reacción
cualita"va, mas no
cuan"ta"va. Por ende
determina la presencia o
no de proteínas. Para
cuan"car se usa otra
reacción, como la de
Biuret,
y se hace un análisis
espectro fotométric
Es un método que se puede utilizar para determinar la presencia de proteínas
solubles en una solución, empleando ácido nítrico concentrado. La prueba
da resultados positivos en aquellas proteínas con aminoácidos portadores
de grupos aromáticos, especialmente en presencia de
tirosina. Si una vez realizada la prueba se neutraliza con un álcali, se torna color
amarillo oscuro. La reacción xantoproteica se puede considerar como una
sustitución electroClica aromática de los residuos de tirorosina de las proteínas por
el ácido nítrico dando un compuesto coloreado amarillo a pH ácido. Según las
guías químicas es una reacción cualitativa, mas no cuantitativa. Por ende
determina la presencia o no de proteínas.