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Tarea 2 – Enzimología y Bioenergética.

Luz Stella Cobo Arana

Código: 1.115.068.737

Grupo: 151030_17

Tutora:

Maria Consuelo Bernal

Universidad Nacional Abierta y a Distancia UNAD.

Escuela de Ciencias de la Salud – ECISA

BIOQUIMICA

Abril del 2020

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1. Ejercicio 1. Enzimología.

Las enzimas están involucradas en una variedad de reacciones químicas en los sistemas
alimentarios y biotecnológicos. Actúan como catalizadores (sustancias que aceleran una reacción
química pero no se modifican por la reacción) que descomponen o acumulan compuestos
biológicos.

1. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo con el tipo de sustrato sobre el que actúa?

 Oxidorreductasas
 Transferasas
 Hidrolasas
 Ligasa
 Liasas
 Isomerasas

2. Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre los que actúan, y
reacción que catalizan, las siguientes enzimas:

 Lipasa: Su principal función es catalizar la Hidrolisis de triacilglicerol agliceron y acidos

grasos libres. La lipasa pancreática es una enzima que se produce en el páncreas y se
secreta en el intestino delgado donde ayuda a descomponer la grasa.

 Proteasa: Es un mecanismo que consiste en la hidrolisis de un enlace peptídico utilizando

como moléculas nucleofilo a los aminoácidos serina, cisteína y treonina, sustratos es
gelatina, caseína y hemoglobina.

 Lactasa: Su función es descomponer un tipo de azúcar denominado lactosa, su mecanismo

naturalmente es transgalactosidicas y sustrato es ureasa.
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 Papaína: La enzima de papaya o papaína desempeña una función principal en proceso

digestivo, su mecanismo es removiendo los tejidos muertos y ayuda a resolver los
exudados purulentos y mucoides y sustrato caseína y gelatina.

 Tripsina: Actua en el duodeno hidrolizado péptidos en sus componente estructurales

básicos conocidos como aminoácidos, su mecanismo en el duodeno la tripsina cataliza la
hidrolisis en enlaces péptidos y rompe la proteína más pequeña. Sustratos son triptófano,
tirosina y metionina.

 Sacarasa: Tiene como función principal en el órgano humano ayudar en la generación de

la energía del cuerpo humano, durante el proceso digestivo los disacáridos como la
sacarosa entran en los enterocitos del borde del cepillo del intestino delgado, y su
sustratos es el lactato.

3. Las enzimas son moléculas de proteínas que son fabricadas por todas las células
vegetales y animales. Todas las células requieren enzimas para sobrevivir y funcionar.

a. Explique ¿cómo actúan las enzimas como catalizadores? ¿Qué significa las
reacciones químicas sean más rápidas y con menor gasto de energía, en comparación
con otros catalizadores?
b. las enzimas digestivas causan que los alimentos que se descomponga. ¿Cómo es el
mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones? Interprete la siguiente
ecuación.
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Gráfico 1. Transformación de una enzima de sustratos a productos.

4. Las enzimas también tienen aplicaciones industriales y médicas importantes. La

fermentación del vino, la levadura del pan, la cuajada de queso y la elaboración de
cerveza eran producidas por las enzimas de distintos microorganismos que actuaban en
sobre estos sustratos, pero solo se entendieron hasta el siglo XIX.

a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato por el sustrato que se
encuentra por ejemplo en la fermentación del vino?

b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas que son
catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la actividad enzimática?

La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo general por la temperatura dentro del
intervalo en que la enzima es estable y activa. La velocidad por lo general se duplica, la
actividad enzimática máxima se alcanza a una temperatura óptica luego la actividad decrece y
finalmente cesa por completo.

c. ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?

El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. La
reacción específica que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha
área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas.

d. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática en las

enzimas?
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La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH desviaciones de pocas
décimas por encima o por debajo del pH optimo pueden afectar drásticamente su actividad, asi la
pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10.

5. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la ecuación de Michaelis-

Menten, la cual se muestra en una curva, dificultando los cálculos cinéticos. Para
determinar la actividad cinética, la ecuación de Michaelis-Menten y la curva resultante
de los cálculos de la velocidad, se transforma en una línea a través de recíprocos dobles,
método establecido por Lineweaver-Burk.

https://issuu.com/katerinegomez3/docs/taller_bioquimica.docx

a. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

Las enzimas son proteínas con pesos moleculares del orden 104 a 106 y catalizan la mayor parte
de las reacciones que ocurren los seres vivos,

b. La transformación de sustratos a productos implica las velocidades de

transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax?
c. Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-Menten. ¿Qué es el
Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el sustrato?

d. Un estudio de la cinética de una reacción química generalmente se lleva a cabo con

uno o los dos objetivos principales: Análisis de la secuencia de pasos elementales
que dan lugar a la reacción general. es decir, el mecanismo de reacción y la
determinación de la velocidad absoluta de la reacción y sus pasos. ¿Qué consisten?

e. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes datos a través del
método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta actividad realice el cálculo de los
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valores que se presenta, por el método de Lineweaver – Burk - Calcule los

recíprocos de la actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v
como función de 1/ [S].

V
[S] µM µM/min 1/Vo 1/[S]
30 0,441 1
30 0,440
50 0,680
50 0,683
75 0,978
75 0,998
100 1,144
100 1,152
125 1,468
125 1,427
300 2,435
300 2,624
600 3,532
600 3,311
900 3,761
900 3,606
1000 3,649
1000 3,797

[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los valores inversos, es

decir (1/Vo y 1/[S]).

m: Es la pendiente de la recta
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b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de estimación lineal arroja una
ecuación de la siguiente forma: y = mx + b (Línea recta). las variables del caso son: 1/Vo
= m y 1/[S] = b

6. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la enzima y a la

regulación enzimática.

7. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.

a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la temperatura está en el

punto A?
b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B ?

Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.

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c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al 100%?

d. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos pHs que
indican las gráficas?

Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH

2 Ejercicio 2. Bioenergética

A partir de las referencias estudiadas en la unidad 2

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica

Panamericana, S.A.

Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia UNAD.

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Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas funcionan como donantes
de electrones durante la oxidación. El producto de la energía obtenida es más bajo que el de
la molécula donante. De otra parte, la energía es almacenada para su uso posterior. Teniendo
en cuenta lo anterior, responda las siguientes preguntas:

1. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación para perder

electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad para ganar o perder electrones.

a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a CO 2 se conserva

en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?

b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de nicotinamida

cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido(NAD)?

c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?

d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato (ATP)?

e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de hidrógeno?

2. ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP (adenosín trifosfato)?

a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la glucólisis?

b. ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena transportadora
de electrones?

3. Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la función enzimática.

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a. ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de importancia en la

actividad enzimática de algunas enzimas?
b. ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas actúan?
c. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se denominan? Y consultar
sobre la función que cumplen en las enzimas y dar ejemplos
d. Realice la descripción de las enzimas y su constitución como holoenzimas. Sus
mecanismos de acción y los factores que afectan la actividad.

Bibliografías

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica

Panamericana, S.A.

Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia UNAD.