C01 Introducción- Estructura AA

lunes, 09 de agosto de 2010

08:54 p.m.

El estudio de la bioquímica muestra como colecciones de moléculas interactúan para mantener la vida, por
medio de leyes físicas y químicas.

Es conocida como la "Química de la Vida"

Materia Viva
• Organización y complejidad
• Cada componente del organismo vivo tiene un propósito especifico
• Extraer, transformar y usar energía del medio ambiente. (Nutrimentos y Sol)
• Capacidad de Auto ensamblaje y replicación

Glucosa:
• Celulosa
• Almidón
• Fructosa
• Manosa
Ac. Palmítico:
• Fosfolípidos
• Grasas
• Ceras
Amino Ácidos:
• Proteínas
• Hormonas Peptídicas
• Alcaloides
Adenina:
• Ac. Nucleicos

Lógica Molecular de la Vida

1. Todos los organismos vivos se constituyen por moléculas de la misma clase

2. Las estructuras de las macromoléculas determinan su función Biológica
3. Cada Genero y especie esta definida por su conjunto de macromoléculas

Los organismos vivos están en desequilibrio con su medio ambiente se encuentran en un estado " estacionario
dinámico", cuando la relación de ingestión/generación es igual a degradación de una molécula, se considera
como constante
RX Exergónica
Los organismos vivos transforman energía y materia de los alrededores Una reacción Exergónica es una reacción
química donde la variación de la energía libre de
La entropía en el medio ambiente aumenta mientras que disminuye en el interior del sistema. Gibbs es negativa.1 Esto nos indica la dirección
que la reacción seguirá. A temperatura y presión,
4. Los organismos vivos mantienen su estructura por medio de energía en el ambiente constantes una reacción Exergónica se define con
5. Reacciones Exergónica o fotogénicas tienen intermediarios comunes la condición:
6. La energía del Universo es constante, solo se transforma
7. ---
El flujo de electrones proporciona energía a los microorganismos
8. Las reacciones energéticas son proporcionadas por el sol
9. Las reacciones de Oxido - Reducción son la base de la transducción y conservación de la energía
10. Los Organismos dependen del intercambio de Energía
Sin luz no hay vida
RX Endergónica
Catabolismo: Reacciones Exergónica, En la termoquímica, una reacción
Degradación, síntesis de ATP, NADPH endergónica (también llamada reacción
Anabolismo: Reacciones Endergónica desfavorable o no espontánea) es una reacción
química en donde el incremento de energía libre
Síntesis, degradación de ATP, NADPH es positivo.
Bajo condiciones de temperatura y presión
Presión y Temperatura son constantes. constantes, esto quiere decir que el incremento
en la energía libre de Gibbs estándar debe ser
positivo
1.2 Aminoácidos y Estructura
Los aminoácidos son las unidades elementales de las proteínas

Clasificación Alifática

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares, polares o hidrófilos :
• Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr,

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 • Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr,
Y).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos:
• Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M),
Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).
Con carga negativa, o ácidos:
• Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva, o básicos:
• Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).
Aromáticos:
• Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y
neutros no polares).

Punto Isoeléctrico
El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta cero

Si el PH<PI el aminoácido tiene carga positiva

Si el PH>PI el aminoácido tiene carga negativa
Zwitterión
Se toman los Pka's que rodean al zwitterión (neutro), esto sucede cuando hay grupos R Un zwitterión (del alemán "zwitter" "híbrido",
"hermafrodita") es un compuesto químico que es
Existen Aminoácidos Proteínicos y no proteínicos eléctricamente neutro pero que tiene cargas formales
positivas y negativas sobre átomos diferentes
Proteínicos:
• Canónicos
• Derivados
No Proteínicos:
• Neurotransmisores
• Hormonas
• Mediadores de Reacciones alérgicas
• Intermediario en reacciones metabólicas
• Antibióticos

Niveles Estructurales

• Estructura Primaria
• Estructura Secundaria
• Estructura Terciaria
• Estructura Cuaternaria
Estructura Primaria
La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por la
secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en
que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a
partir de una cadena principal. Por convención, (coincidiendo con el sentido de síntesis natural en RER) el
orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal.

Enlace peptídico:
Enlace plano, carácter similar a un doble enlace, rígido, por lo que no hay rotación en este enlace pero si en el
resto de la molécula.
Se consideran residuos de aminoácidos ya que al formar los enlaces peptídicos se pierden moléculas de H 2O

Péptido:
Cadena de residuos de aminoácidos unidos por Enlaces peptídicos

Enlace Disulfuro
Un enlace disulfuro, puente disulfuro o enlace SS (enlace azufre-azufre) es un enlace covalente fuerte entre
grupos tiol (-SH2) de dos cisteínas. Este enlace es muy importante en la estructura, plegamiento y función de
las proteínas.
El grupo sulfhidrilo (-SH2) de la cisteína es muy reactivo. La reacción más común es una oxidación reversible
que forma un disulfuro. La oxidación de dos moléculas de cisteína forma cistina, una molécula que contiene un
enlace disulfuro. Cuando dos residuos de cisteína forman un enlace así, se denomina puente disulfuro. El
enlace puede producirse en una única cadena para formar un anillo o entre dos cadenas separadas para formar
un puente intermolecular. Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchos polipéptidos y proteínas.

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