BIOQUIMICA

TRABAJO DE BIOQUIMICA
Fase 4 - Actividad colaborativa ABP

de Ácidos nucleicos
Estudiantes
MARELBIS NAAR GRAU CC: 22167383

ANA CECILIA LONDOÑO MACIAS CC: 1027965822
VIVIANA MARCELA GARCIA AYUB CC 39321692
LAURA ANGELICA OSORIO C.C 1028019681
MAYERLIS ALDANA LÓPEZ 1007367838
Grupo del curso

201103_69
Presentado a:
LUISA FERNANDA PEÑARANDA
FECHA
18 de Octubre de 2018
FORMATO PARA LA ENTREGA DE APORTES INDIVIDUALES Y
CONSOLIDADCIÓN DEL TRABAJO FINAL
Fase 4 - Actividad colaborativa ABP de Ácidos nucleicos
Aportes Individuales
Señor estudiante: no modifique el formato, no le suprima ni
anexe tablas o filas. Solamente adjunta la información
solicitada.
SITUACIÓN PROBLEMA: Daños Del Ácido

Desoxirribonucleico
Señor estudiante: seleccione uno de los siguiente temas y
realice una revisión bibliográfica ( usar normas APA, para citas
como para referencias) y un mapa conceptual en donde se
resuman los aspectos más importantes:
1. Estructura general del ADN, bases nitrogenadas y

complementariedad entre bases nitrogenadas,
2. Mutación del ácido desoxirribonucleico.
3. Alteración del ADN por virus
Nombre del Estudiante Temática que selecciona para

aportar al marco teórico
MARELBIS NAAR GRAU ALTERACION DEL ADN POR
VIRUS
ANA CECILIA LONDOÑO Mutación del acido
MACIAS desoxirribonucleico
VIVIANA MARCELA GARCIA Estructura general del ADN,
AYUB bases nitrogenadas y
complementariedad entre
bases nitrogenadas,
LAURA ANGELICA OSORIO ALTERACION DEL ADN POR

VIRUS
MAYERLIS ALDANA LOPEZ Mutación del ácido
desoxirribonucleico(mapa
conceptua)
REALICEN AQUÍ EN ADELANTE LA CONSOLIDACIÓN DE LA

REVISIÓN TEORICA SOLICITADA, DE ACUERDO A LOS APORTES
INDIVIDUALES, INCUYENDO LOS MAPAS CONCEPTUALES (uno
por cada temática consultada)
MAXIMO DE HOJAS 5
Nota: Por favor emplear formato APA 6.0 para citas y
referencias bibligoraficas.
Borrar esta información al momento de enviar el trabajo final
 ALTERACION DEL ADN POR VIRUS:
Se determina que la afectación de virus al ADN produce

mutaciones “técnicamente llamado” las cuales nos expresa
que.
Una mutación es el cambio en la secuencia de un nucleótido o en

la organización del ADN (genotipo) de un ser vivo, que produce
una variación en las características de este y que no
necesariamente se transmite a la descendencia. Se presenta de
manera espontánea y súbita o por la acción de mutáremos. Este
cambio estará presente en una pequeña proporción de la
población (variante) o del organismo (mutación). La unidad
genética capaz de mutar es el gen, la unidad de información
hereditaria que forma parte del ADN.
En los seres pluricelulares, las mutaciones solo pueden ser
heredadas cuando afectan a las células reproductivas. Una
consecuencia de las mutaciones puede ser, por ejemplo,
una enfermedad genética. Sin embargo, aunque a corto plazo
pueden parecer perjudiciales, las mutaciones son esenciales para
nuestra existencia a largo plazo. Sin mutación no habría cambio, y
sin cambio la vida no podría evolucionar.
Esta se divide en:
Mutaciones morfológicas
Afectan a la morfología del individuo, a su distribución corporal.
Modifican el color o la forma de cualquier órgano de un animal o
de una planta. Suelen producir malformaciones. Un ejemplo de
una mutación que produce malformaciones en humanos es aquella
que determina la neurofibromatosis. Esta es una enfermedad
hereditaria, relativamente frecuente (1 en 3.000 individuos),
producida por una mutación en el cromosoma 17 y que tiene
una penetrancia del 100 % y expresividad variable. Sus
manifestaciones principales son la presencia de neuro
fibromas, glioma del nervio óptico, manchas cutáneas de color
café con leche, Hamar tomas del iris, alteraciones óseas
(displasia del esfenoide, adelgazamiento de la cortical de huesos
largos). Con frecuencia hay retardo mental y macrocefalia
Mutaciones letales y deletéreas

Son las que afectan la supervivencia de los individuos,
ocasionándoles la muerte antes de alcanzar la madurez sexual.
Cuando la mutación no produce la muerte, sino una disminución
de la capacidad del individuo para sobrevivir y/o reproducirse, se
dice que la mutación es deletérea. Este tipo de mutaciones suelen
producirse por cambios inesperados en genes que son esenciales o
imprescindibles para la supervivencia del individuo. En general las
mutaciones letales son recesivas, es decir, se manifiestan
solamente en homocigosis o bien, en homocigosis para aquellos
genes ligados al cromosoma X en humanos, por ejemplo.
Mutaciones condicionales
Las mutaciones condicionales (incluidas las condicionalmente
letales) son muy útiles para estudiar aquellos genes esenciales
para la bacteria. En estos mutantes hay que distinguir dos tipos de
condiciones:
condiciones restrictivas (también llamadas no-permisivas): son
aquellas condiciones ambientales bajo las cuales el individuo
pierde la viabilidad, o su fenotipo se ve alterado, debido a que el
producto afectado por la mutación pierde su actividad biológica.
Condiciones permisivas: son aquellas bajo las cuales el producto
del gen mutado es aún funcional.
Mutaciones bioquímicas o nutritivas

Son los cambios que generan una pérdida o un cambio de alguna
función bioquímica como, por ejemplo, la actividad de una
determinada enzima. Se detectan ya que el organismo que
presenta esta mutación no puede crecer o proliferar en un medio
de cultivo, por ejemplo, a no ser que se le suministre un
compuesto determinado. Los microorganismos constituyen un
material de elección para estudiar este tipo de mutaciones ya que
las cepas silvestres solo necesitan para crecer un medio
compuesto por sales inorgánicas y una fuente de energía como
la glucosa. Ese tipo de medio se denomina mínimo y las cepas que
crecen en él se dicen proto tróficas. Cualquier cepa mutante para
un gen que produce una enzima perteneciente a una vía
metabólica determinada, requerirá que se suplemente el medio de
cultivo mínimo con el producto final de la vía o ruta metabólica
que se encuentra alterada. Esa cepa se llama autotrófica y
presenta una mutación bioquímica o nutritiva.
Mutaciones de pérdida de función
Las mutaciones suelen determinar que la función del gen en
cuestión no se pueda llevar a cabo correctamente, por lo que
desaparece alguna función del organismo que la presenta. Este
tipo de mutaciones, las que suelen ser recesivas, se denominan
mutaciones de pérdida de función. Un ejemplo es la mutación del
gen hTPH2 que produce la enzima triptófano hidroxilasa en
humanos. Esta enzima está involucrada en la producción
de serotonina en el cerebro. Una mutación (G1463A)
de hTPH2 determina aproximadamente un 80 % de pérdida de
función de la enzima, lo que se traduce en una disminución en la
producción de serotonina y se manifiesta en un tipo
de depresión llamada depresión unipolar.
Mutaciones de ganancia de función

Cuando ocurre un cambio en el ADN, lo más normal es que
corrompa algún proceso normal del ser vivo. Sin embargo, existen
raras ocasiones donde una mutación puede producir una nueva
función en el gen, generando un fenotipo nuevo. Si ese gen
mantiene la función original, o si se trata de un gen duplicado,
puede dar lugar a un primer paso en la evolución. Un caso es
la resistencia a antibióticos desarrollada por algunas bacterias (por
eso no es recomendable abusar de algunos antibióticos, ya que
finalmente el organismo patógeno irá evolucionando y el
antibiótico no le hará ningún efecto).
Enfermedades causadas por mutación.
 Fibrosis quística
La fibrosis quística está producida por una mutación en el gen que

codifica la proteína CFTR. La alteración de dicha proteína provoca
que las secreciones producidas por el cuerpo humano sean más
espesas de lo habitual.
Esto origina varios problemas, como la acumulación de moco en

las vías respiratorias, produciendo inflamaciones e infecciones que
pueden destruir el tejido pulmonar. Es una enfermedad
potencialmente mortal que requiere cuidados continuos. Se estima
que 1 de cada 5.000 nacidos vivos en nuestro país sufren la
enfermedad.
 Enfermedad de Huntington
La enfermedad de Huntington o Corea de Huntintong se debe a

una mutación en el gen de la huntingtina, una proteína que se
cree que tendría un papel en el almacenamiento de la memoria a
largo plazo.
La mutación hace que la huntingtina se acumule en las células

nerviosas, produciendo su degeneración progresiva. Los síntomas
incluyen movimientos incontrolados (corea), dificultad para tragar,
cambios de conducta; dificultades para mantener el equilibrio y
caminar; fallos en memoria, el habla y pérdida cognitiva.
 Síndrome de Down
El síndrome de Down es una anomalía cromosómica que afecta a 1

de cada 1.000 recién nacidos aproximadamente. Consiste en la
aparición de una copia extra del cromosoma 21.
Las mujeres de mayor edad tienen más probabilidades de dar a

luz a un hijo con Down. Las personas con síndrome de Down
sufren retrasos en el desarrollo, malformaciones cardiacas y del
sistema digestivo y tienen una apariencia externa característica.
 Distrofia muscular de Duchenne

La distrofia muscular de Duchenne se produce por una mutación
en el gen de la distrofina, una proteína de las células musculares.
La enfermedad provoca un debilitamiento progresivo de los
músculos, acompañado de debilidad. Los síntomas se inician antes
de los 6 años, y la mayoría de los afectados están en una silla de
ruedas a los 12 años.
 Anemia falciforme
La anemia falciforme o anemia drepanocítica se debe a una

mutación en el gen de la globina Beta, de la Hemoglobina. Los
glóbulos rojos se deforman como consecuencia de la mutación, y
no pueden transportar correctamente el oxígeno.
Mutaciones del ácido desoxirribonucleico

Las mutaciones son cambios que ocurren en la secuencia de nucleótidos del ADN.
“Estos pueden ocurrir espontáneamente cuando el ADN está siendo replicado durante
la división celular, aunque también pueden ser inducidas por factores ambientales,
como químicos o radiación ionizante (Como los rayos UV)” dice Grace Boekhoff-Falk,
una profesora asociada en el departamento de células y biología regenerativa en la
Universidad de Wisconsin-Madison. De acuerdo al material publicado por el Centro de
Aprendizaje de Ciencia Genética en la Universidad de Utah, los errores de replicación
en células humanas ocurren para cada 100,000 nucleótidos, equivalente a la cantidad
de alrededor 120,000 errores cada vez que la célula se divide. De todos modos, las
buenas noticias son que, en la mayoría de los casos, las células tienen la capacidad de
reparar sus propios errores. O, el cuerpo destruye las células que no pueden ser
reparadas, evitando de este modo que una población de aberrantes células se
expanda.
Tipos de mutaciones
En general, las mutaciones caen en dos categorías – mutaciones somáticas y
mutaciones germinales – de acuerdo con los autores de “Una Introducción al Análisis
Genético, 7ma Edición” (“An Introducción to Genética Analysis, 7th Ed”) (W.H
Freeman, 2000). Las mutaciones somáticas ocurren en las células con la misma
denominación, células somáticas, las cuales se refieren a varias células del cuerpo de
uno, que no están envueltas en la reproducción; células de la piel por ejemplo. Si la
replicación de las células con mutaciones somáticas no es detenida, entonces la
población de células aberrantes crecerá. De todos modos, las mutaciones somáticas no
pueden ser transmitidas a la descendencia del organismo.
En la otra mano, las mutaciones germinales ocurren en las células germinales o las
células reproductivas de un organismo multicelular; esperma u óvulos por ejemplo.
Estas mutaciones pueden ser transferidas a la descendencia. Ademas, de acuerdo con
“Genetics Home Reference Handbook”, estas mutaciones se trasladaran a casi todas
las células del cuerpo de la descendencia.
De todos modos, basado en como una secuencia de ADN es cambiada (en lugar de
donde), pueden ocurrir muchos tipos distintos de mutaciones. Por ejemplo, a veces un
error en la replicación del ADN puede intercambiar un solo nucleótido y reemplazarlo
por otro, así cambiando la secuencia de nucleótidos para solo un codón. De acuerdo
con SciTable publicado por la revista Educación Natural (Nature Education), este tipo
de error, también conocido como una sustitución de base puede llevar a las siguientes
mutaciones:
Mutación de error de sentido (Missense mutation): En este tipo de mutaciones el codón
alterado ahora corresponde a un aminoácido distinto. Como resultado el aminoácido
incorrecto estará insertado en la proteína siendo sintetizada.
Mutación sin sentido (Nonsense mutation): En este tipo de mutaciones, en lugar de
corresponder a un aminoácido, el codón alterado da la señal para que la transcripción
se detenga. Así una hebra de ARN corta es producida y la proteína resultante es
truncada o será no funcional.
Mutación silenciosa (Silent mutation): Dado que unos pocos codones distintos pueden
corresponder al mismo aminoácido, a veces la sustitución de base no afecta cual
aminoácido será seleccionado. Por ejemplo, ATT, ATC y ATA todas corresponden a
Isoleucina. Si una sustitución de base se produjera en el codón ATT cambiando el
último nucleótido (T) a C o una A, todo permanecería en la misma proteína resultante.
La mutación seguiría indetectable, o permanecería silenciosa.
A veces un nucleótido es insertado o eliminado de la secuencia de ADN durante la
replicación. O, un pequeño tramo de ADN es duplicado. Este error resulta en una
mutación con desplazamiento (Frameshift mutation). Como un grupo de tres
nucleótidos continuos forman un codón, una inserción, eliminación o duplicación
cambia que los tres nucleótidos estén agrupados juntos y se lean como un codón. En
esencia cambia el cuadro de lectura. Las mutaciones con desplazamiento pueden
resultar en una cascada de aminoácidos incorrectos y resultando en una proteína que
no va a funcionar adecuadamente.
Las mutaciones mencionadas hasta el momento son bastante estables. Esto es, incluso
si una población de células aberrantes con cualquiera de estas mutaciones habría de
replicarse y expandirse, la naturaleza de la mutación permanecería en cada célula
resultante. Ahora bien, existe una clase de mutaciones llamadas mutaciones dinámicas
(dynamic mutations). En este caso, una corta secuencia de nucleótidos se repite a sí
mismo en la mutación inicial. No obstante, cuando una célula aberrante se divide, el
número de nucleótidos repetidos pueden incrementarse. Este fenómeno es conocido
como una expansión de repetición.
Impacto de las mutaciones
A menudo, mutación viene a la mente como la causa de varias enfermedades. Aunque
hay varios ejemplos de esto (algunos listados abajo), de acuerdo con “Genetics Home
Reference Handbook”, las mutaciones causantes de enfermedades son normalmente
no muy comunes en la población general.
El síndrome X frágil es causado por una mutación dinámica y ocurre en 1 de cada
4,000 hombres y en 1 de cada 8,000 mujeres. Las mutaciones dinámicas son mucho
más insidiosas dado que la severidad de la enfermedad puede incrementarse con el
incremento del número de nucleótidos repetidos. En las personas con síndrome de X
frágil, la secuencia de nucleótidos CGG repite más de 200 veces en un gen llamado
FMR1 (para el que el número normal es de entre 5 y 40 repeticiones). Este elevado
número de repeticiones CGG conduce a un retraso en las habilidades del habla y del
lenguaje, algún nivel de discapacidad intelectual, la ansiedad y el comportamiento
hiperactivo. Sin embargo, en aquellos con menor número de repeticiones (55-200
repeticiones), se considera que tienen inteligencia normal la mayoría de las veces.
Dado que el gen FMR1 está en el cromosoma X, esta mutación también es heredable.
Una variante de hemoglobina adulta, conocido como hemoglobina S puede ocurrir
debido a una mutación de sentido erróneo, lo que hace que el aminoácido valina para
tomar el lugar de ácido glutámico. Si uno hereda el gen aberrante de ambos
padres, conduce a una condición conocida como la enfermedad de células falciformes.
La enfermedad toma su nombre del hecho de que las células rojas de la sangre, que
son por lo general en forma de disco, se contraen y se asemejan a una hoz. Aquellos
con la condición sufren de anemia, infecciones regulares y el dolor. Las estimaciones
sugieren que la condición se presenta en 1 de cada 500 afroamericanos y alrededor de
1 en 1000 a 1,400 hispanoamericanos.
Las mutaciones también pueden ocurrir debido a factores ambientales. Por ejemplo,
según un artículo de 2001 publicado en el Diario de Biomedicina y Biotecnología, los
rayos UV del sol, especialmente las ondas UV-B, son responsables de causar
mutaciones en un gen supresor de tumores llamado p53. El gen p53 mutado ha sido
implicado en el cáncer de piel.
Las mutaciones tienen otras implicaciones importantes. Crean variación dentro de los
genes en una población. De acuerdo con el Manual de Inicio Recursos Genética,
variantes genéticas observadas en más de 1 por ciento de una población se llaman
polimorfismos. Los diferentes ojos y cabello colores y los distintos grupos sanguíneos
que pueden ocurrir, se deben a polimorfismos.
En el amplio esquema de las cosas, las mutaciones también pueden funcionar como
herramientas de evolución, ayudando en el desarrollo de nuevos rasgos, características
o especies. "La acumulación de múltiples mutaciones en un solo camino o en los genes
que participan en un programa único de desarrollo es probable que sean responsables
de la especiación [la creación de una nueva especie]", dijo Boekhoff-Falk.
De acuerdo con la fuente Entendiendo la Evolución (Undestanding Evolution) publicado
por el Museo de Paleontología de la Universidad de California, solamente la línea de
mutaciones germinales juega un papel en la evolución, ya que son hereditarias.
También es importante tener en cuenta que las mutaciones son aleatorias, es decir,
que no se producen para cumplir con los requisitos para una población dada.
Cada Estudiante del grupo entregará aportes en relación a:
Identifique cual el a función principal del desoxirribonucleico ADN, ¿Por qué se dice que
contiene la información de los seres vivos? Aclare los siguientes términos. Cromatina,
cromosoma, gen y ADN, cual es la diferencia entre ellos
Estudiante 1
MARELBIS NAAR GRAU Se conoce como la molécula principal para formar vida, esta
contiene cadenas de información genética pasada por
generaciones o heredada, esta información se denomina genes, los
cuales a su vez pueden hacer paquetes de cadenas formando los
llamados cromosomas.
Estudiante 2 No exceda las 100 palabras
ANA CECILIA LONDOÑO La principal función del ADN es el almacenamiento a largo plazo de información para construir otros
componentes de las células, como las proteínas y las moléculas del ARN.
MACIAS Se dice que el ADN contiene la información de los seres vivos porque allí se almacenan todas las
funciones y características necesarias para sintetizar las proteínas vitales para el desarrollo de un
organismo.
Cromatina: sustancia que se encuentra en el núcleo de la célula formando el material cromosómico
durante la interface; está compuesto de ADN unido a proteínas.
Cromosoma: orgánulo en forma de financiamiento que se halla en el interior del núcleo de una célula
eucariótica y que contiene el material genético.
Gen: partícula de material genético que junto con otras se halla dispuesta en un orden fijo a lo largo
de un cromosoma, y que determina la aparición de los caracteres hereditarios en los seres vivos.
ADN: sigla del ácido desoxirribonucleico, proteína compleja que se encuentran en el núcleo de las
células y constituye el principal constituyente del material genético de los seres vivos.
Estudiante 3 El ADN se compone de moléculas llamadas nucleótidos. Cada nucleótido contiene un grupo fosfato, un grupo
VIVIANA MARCELA azúcar y una base de nitrógeno. Los cuatro tipos de bases de nitrógeno son la adenina (A), timina (T), guanina
(G) y citosina (C). El orden de estas bases es lo que determina las instrucciones del ADN o código genético. Un
GARCIA AYUB GEN es una unidad de información1 en un locus de ácido desoxirribonucleico (ADN) que codifica un producto
funcional, proteínas, por ejemplo. Es la unidad molecular de la herencia genética. CROMATINA Sustancia que se
encuentra en el núcleo de la célula formando el material cromosómico durante la interfase; está compuesto de
ADN unido a proteínas. CROMOSOMAS Orgánulo en forma de filamento que se halla en el interior del núcleo de
una célula eucariota y que contiene el material genético; el número de cromosomas es constante para las
células de una misma especie. ADN Sigla de ácido desoxirribonucleico, proteína compleja que se encuentra en el
núcleo de las células y constituye el principal constituyente del material genético de los seres vivos.
Estudiante 4 El ADN tiene 4 funciones principales. A) en esta etapa las células de un organismo multicelular se multiplican y
LAURA ANGELICA OSORIO el ADN es el encargado de llevar la información genética. B) codificación: las funciones de cada célula son
llevadas a cabo pro las proteínas es el ADN el que construye dichas proteínas. C) gestión celular: cada célula
tiene exactamente el mismo material genético. D) capacidad de mutar: el ADN tiene la capacidad de mutar y
transmitir la descendencia. CROMATINA: sustancia que forma el material cromosómico. CROMOSOMA.
estructura que contiene información genética. GEN: partícula que determina caracteres hereditarios. ADN:
Contiene información genética
Mayerlis Aldana López El ADN tiene la función de “guardar información”. Es decir, contiene las instrucciones que
determinan la forma y características de un organismo y sus funciones
Contiene las instrucciones que determinan todas las características y funciones de un
organismo se encuentran en su material genético.
Cromatina: La cromatina es la sustancia que forma un cromosoma y consiste en la
combinación de ADN con proteínas.
Cromosoma: los cromosomas son estructuras que se encuentran en el núcleo de las
células que transportan fragmentos largos de ADN. Ç
El gen es la unidad de almacenamiento de información de los seres vivos y el ADN es una
molécula presente en casi todas nuestras células que contiene la información
Consolidado grupal No exceda las 250 palabras
Espacio para las

observaciones del tutor
Analice:
En términos bioquímicos que implica la mutación del ácido desoxirribonucleico.
Consulte sobre las mutaciones y que estructura afecta en la molécula del ácido desoxirribonucleico ADN.
Estudiante 1 No exceda las 100
MARELBIS NAAR GRAU Las mutaciones son alteraciones de la secuencia de ADN. Si uno
piensa en la información del ADN como una serie de oraciones, las
mutaciones son fallos ortográficos en las palabras que conforman
la oración. A veces las mutaciones no tienen consecuencias, como
una palabra con ciertos fallos ortográficos cuyo significado aun es
aún entendible. En otros casos las mutaciones tienen
ramificaciones más fuertes, como una oración cuyo significado ha
cambiado por completo.
ANA CECILIA LONDOÑO La mutación del ácido desoxirribonucleico implica todo cambio permanente ocurrido en las
secuencias de bases de un gen que se llama mutación, a su vez las mutaciones pueden ser
MACIAS espontaneas o adquiridas.
La estructura en la molécula que afectan las mutaciones son las células y dependiendo del tipo de
mutación asi mismo será el ataque a las células.
Estudiante 3 El ácido desoxirribonucleico, abreviado como ADN, es un ácido nucleico que contiene las instrucciones genéticas
usadas en el desarrollo y funcionamiento de todos los organismos vivos y algunos virus, también es responsable
VIVIANA MARCELA de la transmisión hereditaria.
GARCIA AYUB Las mutaciones son alteraciones de la secuencia de ADN. Si uno piensa en la información del ADN como una
serie de oraciones, las mutaciones son fallos ortográficos en las palabras que conforman la oración. A veces las
mutaciones no tienen consecuencias, como una palabra con ciertos fallos ortográficos cuyo significado aun es
aún entendible. En otros casos las mutaciones tienen ramificaciones más fuertes, como una oración cuyo
significado ha cambiado por completo.
El ADN se compone de moléculas llamadas nucleótidos. Cada nucleótido contiene un grupo fosfato, un grupo
azúcar y una base de nitrógeno. Los cuatro tipos de bases de nitrógeno son la adenina (A), timina (T), guanina
(G) y citosina (C). El orden de estas bases es lo que determina las instrucciones del ADN o código genético.
Las mutaciones son alteraciones del ADN tienen nucleótidos con bases como Adenina (A), Guanina (G), Citosina
LAURA ANGELICA OSORIO (C) y timina (T). estas bases contienen una expresión genética almacenada en un gen que tiene la capacidad de
producir proteínas. Las
Mayerlis Aldana Lopez Las mutaciones son cambios que ocurren en la secuencia de nucleótidos del ADN. “Estos
pueden ocurrir espontáneamente cuando el ADN está siendo replicado durante la división
celular, aunque también pueden ser inducidas por factores ambientales, como químicos o
radiación ionizante. – Dice Grace Boekhoff-Falk
Espacio para las

Analice.
Por qué es importante la mutación del ácido desoxirribonucleico ADN en los seres vivos.
De los procesos endógenos describa como pueden influir en las alteraciones bioquímica del ácido
desoxirribonucleico ADN, e igual consulte sobre los factores externos tanto físicos, químicos o de otro
tipo.
Estudiante 1
Existen varios procesos que afectan el ADN como lo mencionado
MARELBIS NAAR GRAU anteriormente, ciertos procesos endógenos son capaces de generar
cambios en ADN o producir mutaciones.
ANA CECILIA LONDOÑO La mutación del ácido desoxirribonucleico es importante porque los errores de replicación en células humanas
ocurren para cada 100,000 nucleótidos, equivalente a la cantidad de alrededor 120,000 errores cada vez que la
MACIAS célula se divide. De todos modos, las buenas noticias son que, en la mayoría de los casos, las células tienen la
capacidad de reparar sus propios errores. O, el cuerpo destruye las células que no pueden ser reparadas, evitando
de este modo que una población de aberrantes células se expanda.
Estudiante 3 El ácido desoxirribonucleico, abreviado como ADN, es un ácido nucleico que contiene las instrucciones
genéticas usadas en el desarrollo y funcionamiento de todos los organismos vivos y algunos virus,
VIVIANA MARCELA también es responsable de la transmisión hereditaria. La función principal de la molécula de ADN es el
GARCIA AYUB almacenamiento a largo plazo de información para construir otros componentes de las células, como las
proteínas y las moléculas de ARN. Los segmentos de ADN que llevan esta información genética son
llamados genes, pero las otras secuencias de ADN tienen propósitos estructurales o toman parte en la
regulación del uso de esta información genética.
LAURA ANGELICA OSORIO Las mutaciones en el código genético contenido en el ADN se establece a medida que se van produciendo
mutaciones de forma aleatoria, estas mutaciones algunas son beneficiosas ya que significan una mejor adaptación
de los seres vivos al ambiente y por ende estos organismos tienen una mayor probabilidad de reproducción.
Mayerlis Aldana López Es muy importante ya que las mutaciones son alteraciones de la secuencia de ADN,
Espacio para las

Analice. Qué pasa con los virus, ¿qué información tienen y por qué se afirma que son entidades biológicas
No vivas, capaces de alterar el ácido desoxirribonucleico ADN?
Estudiante 1
MARELBIS NAAR GRAU
Los virus son pequeños pedazos de ARN (ácido ribonucleico) o
ADN (ácido desoxirribonucleico), muchos están encapsulados en
una envoltura hecha a base de proteínas conocida como cápside,
Los virus han evolucionado para reproducirse dentro de la célula
que infectan, ya que por sí solos no son capaces de hacerlo porque
carecen de la maquinaria molecular necesaria.
lo cual genera alteraciones en el ADN fácilmente ya que tienen
secuencias similares que los hacen difícil al detectarse
ANA CECILIA LONDOÑO los virus no se consideran organismos (seres vivos) porque no tienen vida; son
MACIAS formas a celulares constituidas por un ácido nucleico rodeado de una cápsida
envoltura formada fundamentalmente por proteínas, que rodea el material
genético del virus (partícula viral); este material genético puede ser ARN o ADN,
que son ácidos nucleicos y no poseen metabolismo propio.
Estudiante 3 Los virus se reproducen dentro de las células vivas del huésped y usan la maquinaria celular para sintetizar su
propio genoma y demás componentes. Para lograr entrar a las células, han desarrollado una variedad de
VIVIANA MARCELA GARCIA mecanismos para introducir sus genes y proteínas a las células del huésped. Ácido nucleico que funciona como
AYUB soporte físico de la herencia en el 99% de las especies. La molécula, bicatenaria, está formada por dos cadenas
antiparalelas y complementarias entre sí. Su unidad básica, el nucleótido, consiste en una molécula del azúcar
desoxirribosa, un grupo fosfato, y una de estas cuatro bases nitrogenadas: adenina, timina, citosina y guanina.
Algunos virus tienen la capacidad de transformar las células que invaden o las que tienen cerca. Estos virus se les
LAURA ANGELICA OSORIO conocen como productores de tumores o enfermedades como la leucemia y pueden presentar varios efectos en las
células. Uno de ellos es la estimulación de la síntesis del ADN celular generando una transformación de una célula
benigna a una maligna. El virus polioma puede alterar significativamente la información genética y la madurez del
ácido desoxirribonucleico.
Mayerlis Aldana López Los virus son partículas submicroscópicas capaces de causar enfermedades en las
plantas y otros organismos vivos, Compuestos por ARN o por ácido
desoxirribonucleico (ADN), nunca ambos. Debido a que no tienen metabolismo
propio, los virus sólo pueden vivir en las células vivas por lo no pueden
multiplicarse en medios de cultivos artificiaales. Los virus han evolucionado ya
que son capaces reproducirse dentro de la célula que infectan generando
alteración en el ADN.
Espacio para las

SITUACIÓN PROBLEMA: Enzimas y metabolismo de carbohidratos
Señor estudiante: seleccione uno de los siguientes temas y realice una revisión bibliográfica
( usar normas APA, para citas como para referencias) y un mapa conceptual en donde se
resuman los aspectos más importantes:
1. Enzima: definición y clasificación.

2. La inhibición enzimática: enzimas Alostericas
3. Cinética enzimática: generalidades y factores
4. Cinética enzimática: Vmax. Km: significado e interpretación
5. Cinética enzimática: método Lineweaver – Burk
Nombre del Estudiante Temática que selecciona para

aportar al marco teórico
MARELBIS NAAR GRAU Enzima: definición y
clasificación
ANA CECILIA LONDOÑO La inhibición enzimática:

MACIAS enzimas alostericas
VIVIANA MARCELA GARCIA Cinética enzimática:
AYUB generalidades y factores
MAYERLIS ALDANA LOPEZ Cinetica enzimática:

método lineweaver-
burk
REALICEN AQUÍ EN ADELANTE LA CONSOLIDACIÓN DE LA REVISIÓN TEORICA SOLICITADA,

DE ACUERDO A LOS APORTES INDIVIDUALES, INCUYENDO LOS MAPAS CONCEPTUALES ( uno
por cada temática consultada)
MAXIMO DE HOJAS 5
Nota: Por favor emplear formato APA 6.0 para citas y referencias
bibligoraficas.
ENZIMAS: DEFINICIÓN Y CLASIFICACIÓN
Una Enzima es una molécula que se encuentra conformada principalmente por proteína que producen las células vivas, siendo su
función destacada la de actuar como catalizador y regulador en los procesos químicos del organismo, es decir, cataliza las
reacciones bioquímicas del metabolismo.
las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases:
 Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
 Clase 2: TRANSFERASAS
 Clase 3: HIDROLASAS
 Clase 4: LIASAS
 Clase 5: ISOMERASAS
 Clase 6: LIGASAS
1. OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e -) de un
sustrato a otro, según la reacción general:
AH2 A +
+B BH2
Ared + Aox +
Box Bred
Ejemplos son el succinato deshidrogenasa o el
citocromo c oxidasa.
2. TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la
reacción:
A-B + C A + C-B
Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la Figura de la derecha:
glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato
3. HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrólisis:
A-B + H2O AH + B-OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:
lactosa + agua glucosa + galactosa
4. LIASAS
Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:
A-B A+B
Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:
ácido acetoacético CO2 + acetona

5. ISOMERASAS
Catalizan la interconversión de isómeros:
A B
Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones representadas
en la tabla inferior:
fosfotriosa isomerasa fosfoglucosa isomerasa

glucosa-6- fructosa-6-
gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato
fosfato fosfato
6. LIGASAS
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.):
A + B + XTP A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es el piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:
piruvato + CO2 + ATP oxalacetato + ADP + Pi
Cinética enzimática: método Lineweaver-Burk
En bioquímica, el diagrama de Lineweaver-Burk se emplea como herramienta gráfica para

calcular los parámetros cinéticos de una enzima.
Su utilidad consiste en que el recíproco de la cinética de Michaelis-Menten es fácilmente

representable y que de él emanan mucha información de interés.
Km+ [ S ]
V =Vmax
Vmax [ S ]
Cuyo reciproco es:
1 ( Km+ [ S ] ) Km 1 1
= = +
V ( Vmax [ S ] ) Vmax [ S ] Vmaz
Donde V es la velocidad de reacción, Km es la constante de Michaelis-Menten, Vmax es la velocidad

máxima, y [S] es la concentración de sustrato.
La representación gráfica de Lineweaver-Burk permite identificar el Km y Vmax; el punto de corte con el

eje de ordenadas es el equivalente a la inversa de Vmax, y el de abscisas es el valor de -1/Km.
INHIBICION ENZIMATICA
La actividad enzimática se puede inhibir, es decir, reducir o eliminar la actividad enzimática o
catalítica de enzimas específicas.
La inhibición puede ser:
Irreversible - el inhibidor se une covalentemente a la enzima, casi siempre a un grupo de la

cadena lateral de los amino ácidos en el foco activo. La enzima queda inactiva permanentemente.
Por ejemplo, la aspirina o ácido acetilsalicílico (ASA) inhíbe irreversiblemente la acción de la

sintetasa de prostaglandina:
Algunas prostaglandinas producen dolor e inflamación. Al quedar bloqueada su síntesis se

reduce la inflamación y se alivia el dolor.
Reversible: el inhibidor puede disociarse de la enzima porque no se une por enlaces covalentes.
Esta inhibición puede ser competitiva o no-competitiva.
(a)Inhibición Competitiva - el inhibidor competitivo es muy similar al sustrato normal de la

enzima. Dada esa similitud estructural, este tipo de inhibidor se une reversiblemente al foco
activo de la enzima.
El inhibidor forma un complejo enzima-inhibidor equivalente al complejo enzima-sustrato:
Como hay un equilibrio, entonces la rapidez de ambas reacciones se iguala:
R1 = R-1
por lo que:
k1[ E ][ I ] = k-1[ EI ]
de aquí que:
donde KI es la constante de disociación de EI (o constante de inhibición). Esta constante se usa

para describir cuán fuerte se une el inhibidor a la enzima.
De acuerdo a esta expresión,
por lo que [ EI ] es directamente proporcional a [ I ] e inversamente proporcional a K I.

O sea, a mayor valor de KI , más débil la unión del inhibidor con la enzima, el complejo EI se
disocia fácilmente, y el foco activo vacante puede estar disponible para unirse a su sustrato.
No hay reacción productiva mientras el inhibidor se une a la enzima,por lo que la actividad de la

enzima declina.
El efecto del inhibidor competitivo en la actividad enzimática se revierte por un aumento en la

concentración del sustrato: a altas concentraciones todos los focos activos se combinan con el
sustrato y la actividad enzimática se normaliza.
La Vmax se mantiene constante con o sin inhibidor competitivo. Sin embargo, cuando está
presente el inhibidor Km aumenta y Vmax nunca se alcanza:
Por la gráfica de Lineweaver Burk observamos que, como la inhibición competitiva no afecta la
Vmax: el intercepto en "y" (1/Vmax) es identico para todas las posibles concentraciones del
inhibidor competitivo; todas la líneas intersectan el el mismo punto en el eje de "y":
A baja [S] ([S] <<Km), la enzima está predominantemente en la forma libre, E. El inhibidor
competitivo puede combinarse con E, por lo que la presencia del inhibidor disminuye la rapidez
cuando [S] es baja. A estas condiciones la expresión de rapidez es:
vo = Vmax[S]/Km.
Como la rapidez inicial es proporcional a Vmax/Km, la presencia del inhibidor afecta la

pendiente de la línea de la gráfica de Lineweaver-Burke, que es precisamente el recíproco de
Vmax/Km,o sea,(Km/Vmax). El valor de la pendiente aumenta. También hay un aumento en Km
según aumenta [ I ].
Aumentando [ I ] causa un aumento en Km/Vmax. Por lo tanto, en la inhibición competitiva se

afecta la pendiente pero no hay efecto en Vmax.
(b) Inhibición No-Competitiva: el inhibidor se combina con la enzima en un lugar distinto al foco

activo. Tanto EI como EIS se forman:
La unión del inhibidor afecta la configuración tridimensional de la enzima y bloquea la reacción.
Este tipo de inhibidor no compite directamente con el sustrato para unirse a la enzima (no afecta
la unión ES), por lo tanto, este tipo de inhibición no es reversible cuando aumenta la
concentración del sustrato.
Esta inhibición disminuye la Vmax según aumenta [ I ], pero no afecta Km (la enzima puede
unirse al sustrato):
Esto implica que se afecta la pendiente Km/Vmax y el intercepto en "y" en la gráfica de
Lineweaver Burk:
Las líneas de diferentes [ I ] intersectan en puntos distintos en "y". Sus pendientes son diferentes,
pero es el mismo Km en todos los casos (intersectan el mismo punto en "x").
Inhibicion Incompetitiva: el inhibidor se combina sólo con ES (no con la enzima), por lo que el
inhibidor ejerce su efecto sólo a altas concentraciones de sustrato en las que hay gran cantidad de
complejo enzima-sustrato (ES). Por lo tanto, variando la [S] no afecta o evita la unión con el
inhibidor. Por otro lado, es evidente que el sustrato y el inhibidor se combinan con la enzima en
lugares diferentes.
A bien baja concentración de sustrato ( [S]--->0), la enzima está libre (E). Como el inhibidor no
se combina con E, éste no afecta la velocidad, asi como tampoco la pendiente Km/Vmax, por lo
que las pendientes son independientes de la concentración del inhibidor. Sólo se afectan los
interceptos en "y" (1/Vmax) y en "x" (-1/Km) . Como resultado se obtienen una serie de líneas
paralelas cuando se usan diferentes concentraciones del inhibidor.
Resumen:
Efecto cinético en reacción inhibida relativas a la reacción sin inhibir:
Cinética enzimática: generalidades y factores
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la
cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el
metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o
potenciada por otro tipo de moléculas.
Las enzimas, en su mayoría, son proteínas con la capacidad de manipular otras moléculas sin ser alterados por la reacción,1
esas moléculas son denominadas sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al sitio activo de la enzima que lo reconozca y
transformarse en un producto a lo largo de una serie de pasos denominados mecanismo enzimático. Algunas enzimas
pueden unir varios sustratos diferentes y/o liberar diversos productos, como es el caso de las proteasas al romper una
proteína en dos polipéptidos. En otros casos, se produce la unión simultánea de dos sustratos, como en el caso de la ADN
polimerasa, que es capaz de incorporar un nucleótido (sustrato 1) a una hebra de ADN (sustrato 2). Aunque todos estos
mecanismos suelen seguir una compleja serie de pasos, también suelen presentar una etapa limitante que determina la
velocidad final de toda la reacción. Esta etapa limitante puede consistir en una reacción química o en un cambio
conformacional de la enzima o del sustrato.
El conocimiento adquirido acerca de la estructura de las enzimas ha sido de gran ayuda en la visualización e interpretación de
los datos cinéticos. Por ejemplo, la estructura puede sugerir cómo permanecen unidos sustrato y producto durante la catálisis,
qué cambios conformacionales ocurren durante la reacción, o incluso el papel en particular de determinados residuos
aminoácidos en el mecanismo catalítico. Algunas enzimas modifican su conformación significativamente durante la reacción,
en cuyo caso, puede ser crucial saber la estructura molecular de la enzima con y sin sustrato unido (se suelen usar análogos
que se unen pero no permiten llevar a cabo la reacción y mantienen a la enzima permanentemente en la conformación de
sustrato unido).
Los mecanismos enzimáticos pueden ser divididos en mecanismo de único sustrato o mecanismo de múltiples sustratos. Los
estudios cinéticos llevados a cabo en enzimas que solo unen un sustrato, como la triosafosfato isomerasa, pretenden medir la
afinidad con la que se une el sustrato y la velocidad con la que lo transforma en producto. Por otro lado, al estudiar una
enzima que une varios sustratos, como la dihidrofolato reductasa, la cinética enzimática puede mostrar también el orden en el
que se unen los sustratos y el orden en el que los productos son liberados.
Sin embargo, no todas las catálisis biológicas son llevadas a cabo por enzimas proteicas. Existen moléculas catalíticas
basadas en el ARN, como las ribozimas y los ribosomas, esenciales para el splicing alternativo y la traducción del ARNm,
respectivamente. La principal diferencia entre las ribozimas y las enzimas radica en el limitado número de reacciones que
pueden llevar a cabo las primeras, aunque sus mecanismos de reacción y sus cinéticas pueden ser estudiadas y clasificadas
por los mismos métodos.
Principios generales
La velocidad de la reacción va aumentando a medida que aumenta la concentración de sustrato hasta que la enzima se
satura.
La reacción química catalizada por una enzima utiliza la misma cantidad de sustrato y genera la misma cantidad de producto
que una reacción no catalizada. Al igual que ocurre en otros tipos de catálisis, las enzimas no alteran en absoluto el equilibrio
de la reacción entre sustrato y producto.2 La eficiencia de la reacción, hasta el momento en que todos los sitios posibles estén
ocupados. En ese momento se habrá alcanzado el punto de saturación de la enzima y, aunque se añada más sustrato, no
aumentará más la eficiencia de la misma.
Ensayos enzimáticos
Artículo principal: Ensayo enzimático
Curva de progreso de una reacción enzimática. La pendiente representa, en el período inicial, la velocidad de la reacción. La
zona de la meseta representa el equilibrio de la reacción (no confundir con la saturación).
Un ensayo enzimático es un procedimiento, llevado a cabo en un laboratorio, mediante el cual se puede medir la velocidad de
una reacción enzimática. Como las enzimas no se consumen en la reacción que catalizan, los ensayos enzimáticos suelen
medir los cambios experimentados bien en la concentración de sustrato (que va decreciendo), bien en la concentración de
producto (que va aumentando). Existen diversos métodos para realizar estas medidas. La espectrofotometría permite detectar
cambios en la absorbancia de luz por parte del sustrato o del producto (según la concentración de estos) y la radiometría
implica incorporación o liberación de radiactividad para medir la cantidad de producto obtenido por tiempo. Los ensayos
espectrofotométricos son los más utilizados, ya que permiten medir la velocidad de la reacción de forma continua. Por el
contrario, los ensayos radiométricos requieren retirar las muestras para medirlas, por lo que son ensayos discontinuos. Sin
embargo, estos ensayos son extremadamente sensibles y permiten detectar niveles muy bajos de actividad enzimática.3
También se puede utilizar la espectrometría de masas para detectar la incorporación o liberación de isótopos estables cuando
el sustrato es convertido en producto. Actualmente existen métodos sencillos que se pueden emplear con alumnos de
bachillerato como el propuesto por Johnson R.J. y colaboradores,4 quienes emplean hidrolasas de serina y un sustrato
fluorogénico. Este método es rápido, sensible y permite medir la cinética enzimática, a través de la generación de fluoresceína
como producto.
Los ensayos enzimáticos más sensibles utilizan láseres dirigidos a través de un microscopio para observar los cambios
producidos en enzimas individuales cuando catalizan una reacción. Estas medidas pueden utilizar cambios producidos en la
fluorescencia de cofactores que intervienen en el mecanismo de catálisis o bien unir moléculas fluorescentes en lugares
específicos de la enzima, que permitan detectar movimientos ocurridos durante la catálisis.5 Estos estudios están dando una
nueva visión de la cinética y la dinámica de las moléculas individuales, en oposición a los estudios de cinética enzimática
tradicionales, en los que se observa y se mide el comportamiento de una población de millones de moléculas de enzima.
En la figura de la derecha se puede observar la típica evolución de una curva obtenida en un ensayo enzimático. Inicialmente,
la enzima transforma el sustrato en producto siguiendo un comportamiento lineal. A medida que avanza la reacción, se va
agotando la cantidad de sustrato y va disminuyendo la cantidad de producto que se genera por unidad de tiempo (disminuye
la velocidad de la reacción), lo que se manifiesta en forma de curva asintótica en la gráfica. Dependiendo de las condiciones
del ensayo y del tipo de enzima, el período inicial puede durar desde milisegundos hasta horas. Los ensayos enzimáticos
suelen estar estandarizados para que el período inicial dure en torno a un minuto, para llevar a cabo las medidas más
fácilmente. Sin embargo, los modernos equipos de mezcla rápida de líquidos permiten llevar a cabo medidas cinéticas de
períodos iniciales cuya duración puede llegar a ser inferior a un segundo.6 Este tipo de ensayos rápidos son esenciales para
medidas de la cinética del estado estacionario, discutida más abajo.
La mayoría de los estudios de cinética enzimática se centran en el período inicial, es decir, en la zona lineal de la reacción
enzimática. Sin embargo, también es posible medir toda la curva de la reacción y ajustar estos datos a una ecuación no lineal.
Esta forma de medir las reacciones enzimáticas es denominada análisis de la curva de progreso.7 Esta aproximación es muy
útil como alternativa a las cinéticas rápidas, cuando el período inicial es demasiado rápido para ser medido con precisión.
Factores físico-químicos que pueden modificar la actividad enzimática
Temperatura: las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse modificada su actividad por este factor. Los rangos
de temperaturas óptimos pueden llegar a variar sustancialmente de unas enzimas a otras. Normalmente, a medida que
aumente la temperatura, una enzima verá incrementada su actividad hasta el momento en que comience la desnaturalización
de la misma, que dará lugar a una reducción progresiva de dicha actividad.
pH: el rango de pH óptimo también es muy variable entre diferentes enzimas. Si el pH del medio se aleja del óptimo de la
enzima, esta verá modificada su carga eléctrica al aceptar o donar protones, lo que modificará la estructura de los
aminoácidos y por tanto la actividad enzimática.
Concentración salina: al igual que en los casos anteriormente mencionados, la concentración de sales del medio es crucial
para una óptima actividad enzimática. Una elevada concentración o una ausencia de sales en el medio pueden impedir la
actividad enzimática, ya que las enzimas precisan de una adecuada concentración de iones para mantener su carga y su
estructura.
Reacciones con un sustrato
Las enzimas que presentan un mecanismo de único sustrato incluyen isomerasas, tales como la triosafosfato isomerasa o la
bisfosfoglicerato mutasa, y liasas intramoleculares, tales como la adenilato ciclasa o la ribozima ARN-liasa.8 Sin embargo,
existen ciertas reacciones enzimáticas de único sustrato que no pertenecen a esta categoría de mecanismos, como es el caso
de la reacción catalizada por la catalasa. La catalasa reacciona inicialmente con una molécula de peróxido de hidrógeno
(agua oxigenada) y queda en un estado oxidado tras liberar el producto (agua), y, posteriormente, es reducida por una
segunda molécula de sustrato. Aunque durante la reacción solo participa un sustrato, la existencia de un intermediario
enzimático modificado permite incluir al mecanismo de la catalasa en la categoría de mecanismos de ping-pong, un tipo de
mecanismo discutido más adelante.
Primera parte: Enzimas y metabolismo de carbohidratos

Analice: Explique por se considera la fosfofructoquinasa 1 como un elemento de control importante de la
vía glucolítica en mamíferos. Revise la ruta de la glucolisis y los puntos de regulación y que otras
moléculas de carbohidratos se integra en la glucolisis.
En cada respuesta, revise que se hable de: La fosfofructocinasa-1 (PFK-1) es una enzima reguladora
principal de la glucólisis. Su actividad se inhibe alexitéricamente por concentraciones elevadas de ATP y de
citrato, que son indicadores de que la carga energética de la célula es elevada y de que el ciclo del ácido
cítrico, un componente fundamental de la capacidad generadora de energía de la célula, se ha hecho más
lento.
Estudiante 1
MARELBIS NAAR GRAU
Los inhibidores de la PFK-1 son el ATP y el Citrato que es un metabolito
intermedio del ciclo aeróbico mientras que los activadores que se encargan
de revertir dicha inhibición causada por el ATP son el ADP, AMP y la
fructosa 2-6 difosfato (F-2,6DP). Este último es un potente activador de la
PFK-1 pero en el hígado.
Si se observa con atención se verá que el ATP es sustrato he inhibidos de

la PFK lo cual resulta raro
ANA CECILIA LONDOÑO La fosfofructoquinasa-1 o fosfofructocinasa-1 (PFK-1, de phosphofructokinase-1)
(EC 2.7.1.11) es la principal enzima reguladora de la glucólisis. Es una enzima
alostérica compuesta de cuatro subunidades y controlada por varios activadores e inhibidores.
La PFK-1 cataliza la fosforilación de la fructosa-6-fosfatocon gasto de
una molécula de ATP para formar fructosa-1,6-bisfosfato y ADP Esta reacción tiene un
cambio en la energía libre de –14,2kJ/mol, por lo que es irreversible. Este paso está sujeto a
una regulación extensiva ya que no solamente es irreversible, sino que también el sustrato
original está forzado a proceder hacia la ruta glicolítica luego de este paso. Esto sigue a un
control preciso de la glucosa y otros monosacáridos, galactosa y fructosa, hacia la ruta
de glucólisis. Antes de esta reacción enzimática, la glucosa-6-fosfato puede viajar
potencialmente hacia la ruta de la pentosa fosfato, o ser convertida en glucosa-1-fosfato y
polimerizada en la forma de almacenamiento Glicógeno.
Estudiante 3 Inhibición enzimática
VIVIANA MARCELA GARCIA
AYUB son moléculas que se unen a enzimas y
disminuyen su actividad
La unión del inhibidor puede ser reversible o irreversible
I.Reversibles I. Irreversible
producido por la variación de modifican una enzima

covalentemente,
la concentración del sustrato con lo que la inhibición no
puede
de la enzima en el inhibidor ser invertida
inhibición inhibición inhibición

competitiva no competitiva mixta
el sustrato y el El inhibidor se La unión del

inhibidor no se puede unir a la inhibidor con la
pueden unir a enzima al mismo enzima reduce su
la misma tiempo que el actividad pero no
enzima al sustrato afecta la unión con
mismo tiempo el sustrato
Laura angelica osorio el metabolismo de la glucosa en una de tus células es muy diferente al metabolismo de
Lactobacilos; para más información, mira el artículo sobre fermentación. Sin embargo, los
primeros pasos serían los mismos en ambos casos: tanto tú como la bacteria deberán romper
en dos la molécula de glucosa mediante la glucólisis
Espacio para las

Analice: Como se puede interpretar que se considere fosfofructocinasa (PFK) en una enzima de
regulación Alostericas.
Estudiante 1
La activación de PFK-1 en hígado es indirecta, y ocurre como sigue: la
MARELBIS NAAR GRAU desfosforilación de la enzima bifuncional PFK-2/fructosa-bis fosfatasa sitúa
a esta enzima en la actividad PFK-2, produciendo fructosa-2,6-bisP, que
entonces activa alostéricamente la PFK-1 (en el tutorial hay un diagrama
de esta cuestión). Una parte complicada, pero cuando se sitúa en el
contexto de la acción de la insulina para promover la utilización o el
ANA CECILIA LONDOÑO Fosfofructoquinasa-1: es la principal enzima reguladora de la glucólisis. Es una enzima
alostérica compuesta de cuatro subunidades y controlada por varios activadores e
inhibidores. Cataliza la fosforilación de la fructosa-6-fosfato con gasto de una molécula
de ATP para formar fructosa 1,6-bisfosfato y ADP.
Estudiante 3 La fosfofructoquinasa es la enzima quinasa que fosforila a la fructosa 6-fosfato en la glicólisis.
AYUB Esta enzima cataliza la transferencia de un grupo fosfato desde el ATP a la fructosa 6-fosfato para
formar un derivado bisfosfato. Esta es una reacción de enorme importancia en un amplio número de
procesos biológicos.1 Una de las enzimas que catalizan esta reacción es la fosfofructoquinasa (PFK)
que cataliza la fosforilación de la fructosa 6-fosfato a fructosa-1,6-bisfosfato, un paso clave en la
regulación de la vía de la glicólisis.23 La PFK existe como un homotetrámero en las células
bacterianas y de mamíferos, donde cada monómero posee dos dominios similares; y como un
octámero en las levaduras (donde se presentan 4 cadenas alfa (PFK1) y 4 cadenas beta (PFK2), esta
última posee al igual que la PFK de mamíferos, dos dominios similares.3). Esta proteína podría utilizar
el modelo de morfeína para la regulación alostérica.
No exceda las 100 palabras

La fosfofructocinasa es una enzima catalizadora de la fosforilizacion de la fructosa-6-fosfato con un gasto de una
LAURA ANGELICA OSORIO molécula de ATP y su reacción tiene un cambio en la energía libre, su principal enzima reguladora de la
glucolisis y sus factores de regulación son los inhibidores y les estimuladores de dicho proceso.
Mayerlis Aldana Lopez La fosfofructoquinasa 1 es el elemento de control más importante de la vía

glucolítica en mamíferos.En el hígado la fosfofructoquinasa es un tretrámero de
cuatro subunidades idénticas. El enzima presenta cuatro centros catalíticos que se
situan en la interfase de unión entre las diferentes subunidades (sustrato fructosa
6-P y ADP) y cuatro centros alostericos (ADP). La fructosa se unea al centro
activo interaccionando con diferentes aminoácidos, entre ellos una Arg de otra
subunidad que debido a su carga positiva atrae la negativa del grupo fosfato .
Sin embargo en la forma tensa el lugar de la Arg es ocupado por un Glu que tiene
carga negativa por lo que repele a la fructosa
Espacio para las

Analice: La enzima fosfofructoquinasa (PFK) es una enzima alostérica y su actividad se halla regulada por
un gran número de efectores negativos como ATP, citrato, Ca2+, fosfoenolpiruvato, 1,3- difosfoglicerato y
palmitato, y de moduladores positivos como fructosa-2,6-difosfato, AMP, ADP y fructosa-1,6-difosfato.
Ilustre las reacciones implicadas en el fragmento anterior.
La enzima fosfofructoquinasa (PFK) utiliza el ion Mg2+ como cofactor y cataliza el paso del glucolisis que
da lugar a la formación de fructosa-1,6-difosfato a partir de la fructosa-6-fosfato y consumo de una
molécula de ATP.
Ilustre las reacciones implicadas en el fragmento anterior.
Estudiante 1 reacciones implicadas en el fragmento 1
MARELBIS NAAR GRAU
Reacciones implicadas en el fragmento 2

ANA CECILIA LONDOÑO

AYUB
Laura Angelica Osorio El sitio de control controlado por la fosfofructoquinasa -1 (PFK-1) es el segundo paso de
control importante en este proceso y es un paso determinante ya que esta enzima controla el
flujo de los hidratos de carbono (HC) a través de la glucólisis en el músculo. En este paso de
cataliza una reacción irreversible fructosa 6 fosfato (F-6P) a fructosa 1-6 di fosfato (F-1,6DP)
Mayerlis Aldana lopez No exceda las 100 palabras
Espacio para las

Analice: Explique en que consiste el déficit de fosfofructocinasa muscular (PFK) y que patología produce,
consulte sobre o patologías o alteraciones metabólicas.
Ejemplo: enfermedad de Tauri.
Universidad de Ciencias Médicas de La Habana
Iecienia Espinosa SantistebanI, Adina Pérez MejíasII, Aydelín Pérez RamosIII, María Ofelia Barber FoxIV
http://www.bvs.sld.cu/revistas/rhab/vol_11_3_12/rhcm04312.htm
Trastornos del metabolismo energético del músculo: bases genéticas y bioquímicas de las miopatías que
cursan con intolerancia al ejercicio físico.
Margarita Pérez Ruiz Alejandro Lucía Mulas Universidad Europea de Madrid
http://archivosdemedicinadeldeporte.com/articulos/upload/Revision_Trastornos_451_122.pdf
Estudiante 1
El déficit de fosfofructocinasa muscular (PFK) (enfermedad de Tauri), o
MARELBIS NAAR GRAU enfermedad de almacenamiento de glucógeno de tipo 7 (GSD7), es una
forma rara de enfermedad de almacenamiento de glucógeno caracterizada
por fatiga por esfuerzo e intolerancia al ejercicio muscular. Se produce
durante la infancia. Se han detectado unos 100 casos en todo el mundo.
Los signos clínicos son intolerancia al ejercicio muscular (más grave que
en el tipo 5, consulte este término). Se asocian hemólisis compensada
ANA CECILIA LONDOÑO El déficit de fosfofructocinasa muscular (PFK) (enfermedad de Tauri), o enfermedad
de almacenamiento de glucógeno de tipo 7 (GSD7), es una forma rara de
enfermedad de almacenamiento de glucógeno caracterizada por fatiga por esfuerzo
e intolerancia al ejercicio muscular.
Se produce durante la infancia. Se han detectado unos 100 casos en todo el mundo.
Los signos clínicos son intolerancia al ejercicio muscular (más grave que en el tipo 5,
consulte este término). Se asocian hemólisis compensada (aumento de bilirrubina y
reticulocitos) e hiperuricemia. También se ha observado una forma infantil
rápidamente fatal en 6 familias. La enfermedad está causada por mutaciones en el
gen PFKM (12q13) que codifica la isoenzima muscular de la fosfofructocinasa, una
enzima clave en la regulación de glucólisis anaeróbica que tiene 3 isoenzimas (para
el músculo, hígado y plaquetas).
Estudiante 3 La enfermedad de Tarui esta dentro de los errores innatos del metabolismo, que pertenece al grupo
VIVIANA MARCELA GARCIA de las glucogenosis, enfermedades producidas por depósito o acumulo de glucógeno. Las
AYUB glucogenosis son trastornos hereditarios que afectan a la formación y utilización del glucógeno, dando
lugar a concentraciones o estructuras anormales del mismo. Este tipo de enfermedad es
extremadamente rara, ya que la prevalencia de las glucogenosis es de 1 por casa 20-25 mil nacidos
vivos, y las más frecuentes de estas enfermedades son los tipos I, II, III y IV.

La enfermedad de Taori es también denominada glucogénesis tipo VII o deficiencia de fosfofructocinasa es
LAURA ANGELICA OSORIO considerada una enfermedad metabólica debido a una deficiencia en la enzima fosfofructocinasa, la cual
convierte la fructosa 6-fosfato a fructosa 1-6 bifosfato. Esta enfermedad se encuentra dentro de los errores del
metabolismo, las causas son la intolerancia al ejercicio físico con dolor y calambres en las articulaciones, los
síntomas son semejantes a los de la deficiencia de fosforilasa
Espacio para las

Primera Segunda: cinética enzimática
El grupo realizara el siguiente ejercicio:
En experimentos de laboratorio, se utilizaron dos decarboxilasas (A y B) obtenidas de diferente
microorganismo (ver tabla). Decida cual enzima demuestra un mayor coeficiente de especificidad, (Vmax/
Km), recuerde que entre mayor sea el valor del coeficiente de especificidad más específica es la enzima
por el sustrato.
Enzima A Enzima A
[S] Vo [S] Vo
50 27 44 29
100 28 96 32
160 33 154 33
190 35 185 36
210 42 210 40
240 43 238 43
290 45 290 46
300 49 300 51
400 52 400 58
500 60 500 63
720 73 720 73
800 80 800 81
1000 87 980 87
MARELBIS NAAR GRAU
Enzima A Enzima A Enzima A Enzima B

[S] Vo [S] Vo 1/[S] 1/Vo 1/[S] 1/Vo
50 27 44 29 0,02 0,03704 0,02273 0,03448
100 28 96 32 0,01 0,03571 0,01042 0,03125
160 33 154 33 0,00625 0,0303 0,00649 0,0303
190 35 185 36 0,00526 0,02857 0,00541 0,02778
210 42 210 40 0,00476 0,02381 0,00476 0,025
240 43 238 43 0,00417 0,02326 0,0042 0,02326
290 45 290 46 0,00345 0,02222 0,00345 0,02174
300 49 300 51 0,00333 0,02041 0,00333 0,01961
400 52 400 58 0,0025 0,01923 0,0025 0,01724
500 60 500 63 0,002 0,01667 0,002 0,01587
720 73 720 73 0,00139 0,0137 0,00139 0,0137
800 80 800 81 0,00125 0,0125 0,00125 0,01235
1000 87 980 87 0,001 0,01149 0,00102 0,01149
Para hallar los valores de Vmax y Km, se utiliza el método de
Lineweaver – Burk, Calcule los recíprocos de la actividad enzimática y
concentración de sustrato y grafique 1/v como función de 1/ [S].
De esta gráfica, determine los valores para Vmax y Km, determinando
los recíprocos de los interceptos en Y y X de la gráfica. Consulte el
documento: Aplicación de las herramientas informáticas en el
tratamiento de la información científico de Mauricio Restrepo
Gallego: http://www.lasallista.edu.co/fxcul/media/pdf/Revista/vol2n1/herramientas_informaticas.pdf
Orientación: Es sencillo utilizar la representación doble recíproca (1/v

frente a 1/[S]), ya que es una línea recta. Esta representación doble
recíproca recibe el nombre de representación de Lineweaver-Burk. Es
una recta en la cual:
La pendiente es Km/Vmax
La abscisa en el origen (1/[S] = 0) es -1/Km (eje x)
La ordenada en el origen (1/v = 0) es 1/Vmax (eje Y)
De esta forma, a partir de los datos experimentales se puede calcular
gráficamente, los valores de Km y Vmax de un enzima para diversos
sustratos.
Estudiantes que participaron en la solución del problema

Nombre estudiante 1. ANA CECILIA LONDOÑO MACIAS
Nombre estudiante 2. MARELBIS NAAR GRAU
Nombre estudiante 3. VIVIANA MARCELA GARCIA AYUB
Nombre estudiante 4. LAURA ANGELICA OSORIO
Nombre estudiante 5.
Solución
1 Km 1 1
= ( ) +
V 0 V max [ S ] V max
Espacio para las observaciones
del tutor
[S] (mM) Vo (mM/min) 1/[S] 1/Vo

50 27 0.02 0.03703704
100 28 0.01 0.03571429
160 33 0.00625 0.03030303
190 35 0.00526316 0.02857143
210 42 0.00476191 0.02380952
240 43 0.00416667 0.02325581
290 45 0.00344828 0.02222222
300 49 0.00333333 0.02040816
400 52 0.0025 0.01923077
500 60 0.002 0.01666667
720 73 0.00138889 0.01369863
800 80 0.00125 0.0125
y=mx+b
1 1
V0
=m
[S] ( )
+b
y 2− y 1
m= ( x 2−x 1 )
m= ( 0.11494−0.037037
0.001−0.02 )= 0.077903
−0.019
=−4.1001
1 1
V0
=−4.1001
[ 0.001 ]
+b
( )
1
=−4.1001∗1.000+b
V0
b=0.11494−4.1001=4.215
1 1
V0
=4.1001
[S]
+ 4.215
( )
1 Km 1 1
= +
V 0 V max [ S ] V max ( )
1
=4.215
V max
1
V max =
4.215
V max =0.2372
Km
=4.1001
V max
Km
=4.1001
0.2372
Km=1
Vo
(mM/min 1/Vo
[S] (mM) ) 1/[S] (mM) (mM/min)
44 29 0.02272727 0.03448276
96 32 0.01041667 0.03125
154 33 0.00649351 0.03030303
185 36 0.00540541 0.02777778
210 40 0.0047619 0.025
238 43 0.00420168 0.02325581
290 46 0.00344828 0.02173913
300 51 0.00333333 0.01960784
400 58 0.0025 0.01724138
500 63 0.002 0.01587302
720 73 0.00138889 0.01369863
800 81 0.00125 0.01234568
980 87 0.00102041 0.01149425
Enzima B
0.025
y=mx+b
0.02
1 1
=m +b
( )
1/Vo (mM/min)
V0 [S]
0.015
Column D
y 2− y
m= (
0.011
x 2−x 1
0.005
)
0
0.01 0.015 0.02 0.025 0.03 0.035 0.04
1/[S] (mM)
m= ( 0.011494−0.03448
0.00102−0.02272 ) =
−0.022986
−0.0217
=1.0592
1 1
V0
=1.0592
( )
[S]
+b
0.011494=1.0592∗0.00102+b
b=0.011494−0.001=0.0104
1 1
V0
=1.0592
( )
[S]
+0.0104
1 Km 1 1
=
( ) +
V 0 V max [ S ] V max
1
=0.0104
V max
1
V max =
0.0104
V max =96.1
Km
=1.0592
V max
Km
=1.0592
96.1
Km=101
Cada Estudiante del grupo entregará aportes en relación a:
Analice: las principales características estructurales de las enzimas, sitio activo, la formación de
complejos y la cinética enzimática Modelo de Michaelis y Menten (Dependencia de la concentración de
sustrato).
Es decir: Explicar con sus propias palabras, cuales son las principales características estructurales de las
enzimas, sitio activo, la formación de complejos y la cinética enzimática desde el Modelo de Michaels y
Menten cuando hay una dependencia de la concentración de sustrato.
Estudiante 1
Michaelis y Menten, propusieron una ecuación, con la que explican la velocidad o el

MARELBIS NAAR comportamiento cinético de las enzimas, las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en 2
GRAU etapas:
1. Formación complejo enzima-sustrato: estructura que se forma de la unión de una enzima con
su sustrato (sustrato: molécula sobre la que actúa la enzima) actúan como catalizadores
moleculares.
2. Formación de producto: Ya formado el complejo enzima-sustrato se da lugar a la formación
del producto, liberando la enzima libre.
Inicialmente tenemos un complejo enzima-sustrato sin unirse, tomando la curva de Michaelis y
Menten, va dándose la unión del sustrato con el centro activo, de manera que llegamos a una
saturación de las enzimas por el sustrato, esta saturación, se debe a que encontramos mas cantidad
de sustrato que enzimas, se da que todas las enzimas se encuentran “ocupadas” realizando la
catálisis de un sustrato, sin poder unirse a otro hasta terminar primero la reacción enzimática ya
iniciada
ANA CECILIA Las enzimas Michaelis-Menten son diferentes a las enzimas alostéricas). Las enzimas
LONDOÑO alostéricasnormalmente tienen múltiples sitios activos y a menudo muestran cooperatividad, esto es, que
la unión de un sustrato a un sitio activo aumenta la capacidad de otros sitios activos para unir y procesar
sustratos. Las enzimas cooperativas son más sensibles en su respuesta a los cambios en las
concentraciones de sustrato que otras enzimas y exhiben una transición "tipo interruptor" de una
velocidad de reacción baja a un alta conforme aumenta la concentración de sustrato. Esto corresponde a
una curva de velocidad contra sustrato con forma de S, como se muestra arriba.
Estudiante 3 Las enzimas tienen características muy singulares e importantes, ya que gracias a estas características pueden
VIVIANA MARCELA realizar las actividades correspondientes de manera segura y efectiva. A continuación mencionaremos algunas de
estas características:
GARCIA AYUB
 La enzimas son catalizadores orgánicos, que no son afectados por la reacción que catalizan, además de
ser muy potentes y eficaces. La actividad catalítica de una enzima facilita su identificación.
 Las enzimas catalizan la formación o rotura de enlaces covalentes
 Su elevada especificidad es su mayor característica.
 Actúan en baja concentración; No se necesita gran cantidad de ellas para realizar la acción de manera
eficiente, ya que son activas a concentraciones pequeñas.
 No sufren modificaciones durante la reacción; su composición y forma no son transformadas en ninguna
parte de la reacción, se recuperan intactas.
 No afectan el equilibrio de la reacción, pero si su velocidad, debido a que su trabajo es catalizar la
reacción.
 Son sumamente específicas; tienen un trabajo especifico y solo son usadas para ello, su actividad está
regulada y actúan en el mismo lugar donde se segregan.
 Son moléculas estrictamente proteicas; Son Proteínas Globulares que regulan la mayor parte de las
reacciones metabólicas de los seres vivos, debido a esto las enzimas sufren desnaturalización, no dializan y
sufren saturación.
 Lo sintetizan tanto los seres Autótrofos como Heterótrofos.
 Pueden actuar a nivel intracelular o extracelular, dependiendo de la reacción.

Las enzimas tienen 4 caracterisrticas principales: 1.) poder catalítico: modifican las velocidades de reacción. 2).
LAURA ANGELICA ESPECIFICIDAD: Nposeen una especificidad doble de reacción y puede ser absoluta o relativa. La especificidad por el sustrato
OSORIO obedece a que la enzima se une físicamente al sustrato formando un complejo. 3) SATURACION: la presencia de una enzima
se suele reconoer por la exixtencia de curvas hiperbólicas y se ajusta a la ecuación de Michaelis Menten. 4). REGULACION:
influyen temperatura, PH, presencia de sustancias inhibidoras o activadoras de la actividad enzimática. La cinetica enzimática
estudia la velocidad de reacciónes catalizadas por enzimas en condiciones obtimas de PH, temperatura, etc.
El modelo Michaelis menten sirven para explicar la relación entre velocidad inicial y concentración del sustrato
ETS →(K1)ES →(K3) E+P

←(K2)
Consolidado No exceda las 250 palabras
grupal
Espacio para las
observaciones
del tutor
Analice Significado biológico de K m. En términos prácticos la K m, como una medida de la afinidad de la

enzima por su sustrato, más pequeño es su valor mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato.
Nota Aclaratoria: Explicar con sus propias palabras, que indica el valor de Km para una enzima en
relación con la afinidad de la enzima por el sustrato.
Estudiante 1
MARELBIS NAAR GRAU La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato, cuanto mayor
es Km menor es la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor
es Km mayor es la afinidad (predomina la forma ES). La velocidad
máximaVmáx estima el número de centros activos del enzima.
ANA CECLIA LONDOÑO KM nos indica la afinidad que tiene la la enzima por su sustrato nos indican que cuanto mayor sea KM menor
será la afinidad y cuanto menor sea KM mayor será la afinidad
Estudiante 3 La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato, cuanto mayor es Km menor es
VIVIANA MARCELA GARCIA la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad (predomina
la forma ES).
AYUB

La Km proporciona una idea de la afinidad que tiene la enzima por su sustrato, cuanto mayor sea Km menor es
LAURA ANGELICA OSORIO la afinidad por es sustrato y cuanto menor sea Km mayor serala afinidad. De esta forma se establece la
siguiente rerlacion.
( K −1 )+ K 2
Km=
K1
Espacio para las

Analice Las enzimas con una Km muy baja (10-6-10-8M) son importantes en el metabolismo.
Nota Aclaratoria: Explicar con sus propias palabras, sí las enzimas con una Km muy bajo (10 -6-10-8 M)
representan una importancia en al reacciones metabólicas?
Estudiante 1
La constante de Michaelis-Menten es un valor referido a la velocidad de la reacción enzimática
MARELBIS NAAR GRAU tomando en cuenta la concentración del sustrato, se abrevia como Km, y significa la concentración
de sustrato necesaria para que la velocidad de reacción se encuentre a la mitad de la Velocidad
máxima de reacción, o Vmax.
Para responder tu pregunta hay que tener en cuenta dos consideraciones:
1. En cinética enzimática, el valor de Km es inversamente proporcional a la afinidad de la enzima por

el sustrato: a mayor Km menor es la afinidad por el sustrato, y visceversa;
2. La velocidad de reacción es directamente proporcional a la Vmax e inversamente proporconal a la

Km.
Entonces podemos decir que las enzimas con Km muy bajos permiten una mayor afinidad por el
sustrato y una mayor velocidad de reacción catalítica, lo que es de importancia en el desarrollo
óptimo de las reacciones metabólicas.
ANA CECILIA LONDOÑO La constante de Michaelis-Menten es un valor referido a la velocidad de la reacción
enzimática tomando en cuenta la concentración del sustrato, se abrevia como Km, y significa
la concentración de sustrato necesaria para que la velocidad de reacción se encuentre a la
mitad de la Velocidad máxima de reacción, o Vmax.
Para responder tu pregunta hay que tener en cuenta dos consideraciones:
1. En cinética enzimática, el valor de Km es inversamente proporcional a la afinidad de la

enzima por el sustrato: a mayor Km menor es la afinidad por el sustrato, y visceversa;
2. La velocidad de reacción es directamente proporcional a la Vmax e inversamente

proporconal a la Km.
Entonces podemos decir que las enzimas con Km muy bajos permiten una mayor afinidad por
el sustrato y una mayor velocidad de reacción catalítica, lo que es de importancia en el
desarrollo óptimo de las reacciones metabólicas.
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Estudiante 3 En cinética enzimática, el valor de Km es inversamente proporcional a la afinidad de la enzima por el
VIVIANA MARCELA GARCIA sustrato: a mayor Km menor es la afinidad por el sustrato, y visceversa;
AYUB
La velocidad de reacción es directamente proporcional a la Vmax e inversamente proporconal a la
Km.
Entonces podemos decir que las enzimas con Km muy bajos permiten una mayor afinidad por el
sustrato y una mayor velocidad de reacción catalítica, lo que es de importancia en el desarrollo óptimo
de las reacciones metabólicas.

Teniendo en cuenta que la velocidad de reacción es directamente proporcional a Vmax e inversamente
LAURA ANGELICA OSORIO proporcional a Km se puede deducir que sustancias com Km muy bajos (10-6*10-8) permiten tener una mayor
afinidad con el sustrato.
Espacio para las

REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS
ENTREGARLAS EN NORMA APA 6.0
https://www.chilebio.cl/el-adn-los-genes-y-el-codigo-genetico/
REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS
García Jerez, A. ( 15,12,2015). Unidad 2 - Ácidos Nucleicos. [Archivo de

video]. Recuperado de http://hdl.handle.net/10596/9756
Rivera, J. Garrid, A.( 2006) Fundamentos de bioquímica metabólica (3a.

ed.) Editorial Tébar. ISBN ELECTRÓNICO 9788473604598. Pp
30. Recuperado de
http://bibliotecavirtual.unad.edu.co:2077/lib/unadsp/detail.action?
docID=10472849&p00=bioquimica
Battaner, A. E. (2012). Biomoléculas. Salamanca, ES: Ediciones

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http://site.ebrary.com/lib/unadsp/detail.action?docID=10779470
Torres, G.(2011)Modulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a

distancia UNAD Pp 90-111. Recuperado de
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_bioquimica_1_2013%20_final_45_leccione_WORD.pdf
Las mutaciones como alteración de secuencias ADN. recuperado de
http/:www. myminstrumentos tecnicos. com.co
características generales de acción enzimática. Recuperado de

https://rodas5.us.es- file page3
Bioquímica estructural: conceptos y test (2a. ed.) Páginas: 178 a la 182

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docID=3194252#
Torres, G.(2011)Modulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a

distancia UNAD Pp 90-111. Recuperado de
http://repository.unad.edu.co/bitstream/10596/9281/1/201103_Modulo
_bioquimica_1_2013%20_final_45_leccione_WORD.pdf
García Jerez, A. ( 15,12,2015). Unidad 2 - Ácidos Nucleicos. [Archivo de

video]. Recuperado de http://hdl.handle.net/10596/9756
http://www.livescience.com/53369-mutation.html

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Consolidado grupal No exceda las 250 palabras

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Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:

ácido acetoacético CO2 + acetona

Catalizan la interconversión de isómeros:

fosfotriosa isomerasa fosfoglucosa isomerasa

A + B + XTP A-B + XDP + Pi

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