Introducción

En este trabajo se complementara lo ya visto en clase sobre proteínas, que así

como ya sabemos son macromoléculas biológicas formadas por oxigeno,
hidrogeno, carbono y nitrógeno principalmente. Estas tienen diferentes funciones
que ayudan a la realización de actividades físicas diarias, así también a la
estructura del cuerpo, es decir son esenciales ya que son lo primero o lo más
importante. Estas son formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos. Aportan 4 Kcal.gr y constituyen alrededor del 50% del peso seco de los
tejidos.

En el trabajo hablaremos de las funciones principales de las proteínas, así mismo

se hará mención de las proteínas más comunes, que se presentan en el cuerpo,
se hablara de las diferentes clasificaciones que se les ha dado, importancia y
aplicación.
Objetivo

El alumno aprenderá lo que son proteínas, así mismo su importancia, clasificación

y aplicación en la vida diaria.
Contenido

¿Qué son las proteínas y de que elementos están constituidos?

La palabra proteína proviene del griego protos, que significa "lo primero o lo más
importante".

Son grandes moléculas que contienen nitrógeno. Son el componente clave de

cualquier organismo vivo y forman parte de cada una de sus células y son para
nuestro organismo lo que la madera es para el barco.

Cada especie, e incluso entre individuos de la misma especie, tiene diferentes

proteínas, lo que les confiere un carácter específico tanto genético como
inmunológico. La mayor similitud con los humanos, la encontramos entre los
animales mamíferos como los bovinos o porcinos y la menor con las proteínas de
los moluscos y las de las plantas.

Las proteínas están formadas por: carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno

fundamentalmente, aunque también podemos encontrar, en alguna de ellas, azufre,
fósforo, hierro y cobre. Las proteínas se distinguen de los carbohidratos y de las
grasas por contener además nitrógeno en su composición, aproximadamente un
16%

 La parte más pequeña en que pueden dividirse son los aminoácidos. Estos
aminoácidos son como las letras del abecedario, que con un nº determinado se
pueden formar infinidad de palabras. Existen 20 aminoácidos y con ellos se forman
todas las proteínas. De estos aminoácidos 8 son esenciales (imprescindibles), es
decir los tenemos que ingerir con la dieta ya que nuestro organismo no los puede
obtener de ninguna otra forma.

¿El contenido en aminoácidos tiene importancia nutricional?

Dependiendo de que en las proteínas se encuentren o no todos los aminoácidos
esenciales, podemos clasificar las proteínas en:

 Proteínas completas: tienen todos los aminoácidos esenciales en cantidad

suficiente y en la proporción adecuada para mantener la vida y permitir un
normal desarrollo y crecimiento. Son denominadas también, de buena
calidad o de alto valor biológico (es la capacidad que tiene una proteína,
para formar otras nuevas en el individuo que las ingiere). Las encontramos
fundamentalmente en los alimentos de origen animal (leche, pescado,
carne y huevo), y en la soja de origen vegetal.
 Proteínas incompletas: carecen de alguno de los aminoácidos esenciales,
se denomina limitante; permiten la vida pero no el crecimiento y desarrollo.
Las encontramos en alimentos de origen vegetal: cereales, legumbres y
frutos secos mayoritariamente.  
¿Qué parte del organismo humano está formado por proteínas?
Entre el 15 y 20% del peso corporal de un adulto, en buen estado fisiológico, está
constituido por proteínas. Aproximadamente la mitad se encuentra en la
musculatura, la quinta parte en la piel y el resto, en otros tejidos y líquidos
orgánicos, salvo en la bilis y en la orina, donde no se encuentran en condiciones
normales.

Las proteínas son clasificables según su estructura química en:

Proteínas simples: Producen solo aminoácidos al ser hidrolizados.

Albúminas y globulinas: Son solubles en agua y soluciones salinas diluidas

(ej.: lactoalbumina de la leche).

Glutelinas y prolaninas: Son solubles en ácidos y álcalis, se encuentran en

cereales fundamentalmente el trigo. El gluten se forma a partir de una mezcla
de gluteninas y gliadinas con agua.
 
Albuminoides: Son insolubles en agua, son fibrosas, incluyen la queratina del
cabello, el colágeno del tejido conectivo y la fibrina del coagulo sanguíneo.

Proteínas conjugadas: Son las que contienen partes no proteicas. Ej.:

nucleoproteínas.

Proteínas derivadas: Son producto de la hidrólisis.

Estructura.

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales

denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y
estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de
la anterior en el espacio.

Estructura Primaria

La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas.

componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran.
La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta
adopte.
Estructura Secundaria.

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el

espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de
proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

la a(alfa)-hélice

la conformación beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura
primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un
aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de
zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

Estructura Terciaria.

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de

un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y

por tanto la terciaria..

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así

realizar funciones de transporte , enzimáticas, hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces
entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.

Los puentes de hidrógeno

Los puentes eléctricos

Las interacciones hifrófobas.

Estructura Cuaternaria.

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de

varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre
de protómero.

El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como

en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 unidades proteícas.

 Clasificación.

Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en:

Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptófano, serina,
treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina, lisina,
arginina, histidina, ácido aspártico y ácido glutámico.

Según su composición

pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas "conjugadas".

Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al hidrolizarse producen

únicamente aminoácidos, mientras que las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son
proteínas que al hidrolizarse producen también, además de los aminoácidos, otros
componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no protéica de una proteína
conjugada se denomina "grupo prostético". Las proteínas cojugadas se
subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos.

 Conjugadas.

Glucoproteínas: Ribonucleasa, Mucoproteínas, Anticuerpos, Hormona

luteinizante

Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la

sangre.
Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas

Cromoproteínas: Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan

oxígeno, Citocromos, que transportan electrones

Simples.

Globulares: Prolaminas: Zeína (maíz), gliadina (trigo), hordeína (cebada)

Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albúminas: Seroalbúmina (sangre),

ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del
crecimiento, prolactina, tirotropina. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas,
Liasas, Transferasas.
Fibrosas: Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos; Queratinas: En
formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos;Elastinas: En tendones y
vasos sanguíneos; Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

Según su conformación

Se entiende como conformación, la orientación tridimensional que adquieren los

grupos característicos de una molécula en el espacio, en virtud de lalibertad de
giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces . Existen dos clases de proteínas que
difieren en sus conformacxiones características: "proteínas fibrosas" y
"proteínas globulares".

Las proteínas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en

forma paralela. Esta alineación puede producir dos macro-estructuras diferentes:
fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces formando una
"macro-fibra", como en el caso del colágeno de los tendones o la a-queratina del
cabello; la segunda posibilidad es la formación de láminas como en el caso de las
b-queratinas de las sedas naturales.

Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los
principales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y
ensoluciones salinas diliudas y en general más resistentes a los factores que las
desnaturalizan.

Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas polipeptídicas que se

enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado"
. El resultado es una macro-estructura de tipo esférico.

La mayoría de estas proteínas son solubles en agua y por lo general desempeñan

funciones de transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catálisis
de las reacciones bioquímicas, son proteínas globulares.

Según su función

La diversidad en las funciones de las proteínas en el organismo es quizá la más

extensas que se pueda atribuir a una familia de biomoléculas.

Enzimas: Son proteínas cuya función es la "catalisis de las reacciones

bioquímicas". Algunas de stas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la
participación de verdaderos complejos multienzimáticos. El poder catalítico de las
enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una reacción, al menos un
millon de veces.
 Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas globulares y muchas de ellas
son proteínas conjugadas.

Proteínas de transporte: Muchos iones y moléculas específicas son

transportados por proteínas específicas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta el
oxígeno y una porción del gas carbónico desdes y hacia los pulmones,
respectivamente. En la memebrana mitocondrial se encuentra una serie de
proteínas que trasnportan electrones hasta el oxígeno en
el proceso de respiración aeróbica.

Proteínas del movimiento coordinado: El músculo está compuesto por una

variedad de proteínas fibrosas. Estas tienen la capacidad de modificar su
estructura en relación con cambios en el ambiente electroquímico que las rodea y
producir a nivel macro el efecto de una contracción muscular.

Proteínas estructurales o de soporte: Las proteínas fibrosas como el colágeno y

las a-queratinas constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del
organismo, como los tendones y los huesos.

Anticuerpos: Son proteínas altamenmte específicas que tienen la capacidad de

identificar susustancias extrañas tale como los virus, las bacterias y las células de
otros organismos.

Proteoreceptores: Son proteínas que participan activamente en el proceso de

recepción de los impulsos nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente
en los bastoncillos de la retina del ojo.

Hormonas y Proteínas represoras: son proteínas que participan en la regulación

de procesos metabólicos; las proteínas represoras son elementos importantes
dentro del proceso de transmisión de la información genética en la bisíntesis de
otras moléculas.

Funciones de las proteínas en nuestro organismo

Son el componente nitrogenado mayoritario de la dieta y el organismo, tienen una
función meramente estructural o plástica, esto quiere decir que nos ayudan a
construir y regenerar nuestros tejidos, no pudiendo ser reemplazadas por los
carbohidratos o las grasas por no contener nitrógeno.
No obstante, además de esta función, también se caracterizan por:

 Funciones reguladoras, Son materia prima para la formación de los jugos

digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas
que llevan a cabo las reacciones químicas que se realizan en el organismo.
 Las proteínas son defensivas, en la formación de anticuerpos y factores de
regulación que actúan contra infecciones o agentes extraños.
 De transporte, proteínas transportadoras de oxígeno en sangre como la
hemoglobina.
 En caso de necesidad también cumplen una función energética aportando 4
kcal. por gramo de energía al organismo.
 Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de
diversos medios como el plasma.
 Las proteínas actúan como catalizadores biológicos: son enzimas que
aceleran la velocidad de las reacciones químicas del metabolismo.
 La contracción muscular se realiza a través de la miosina y actina,
proteínas contráctiles que permiten el movimiento celular.
 Función de resistencia. Formación de la estructura del organismo y de
tejidos de sostén y relleno como el conjuntivo, colágeno, elastina y reticulina.

¿Cómo utilizamos las proteínas?

Las proteínas que tomamos a través de los alimentos no son útiles como tales.
Por medio de la digestión, absorción y metabolización han de descomponerse en
aminoácidos libres, y con éstos, se forman las proteínas propias de cada
organismo.

La digestión de las proteínas, que se ve favorecida por el cocinado, comienza en

el estómago gracias a las secreciones gástricas. Continua en el duodeno con la
acción conjunta de los jugos pancreáticos e intestinales, reduciéndose a
aminoácidos. Estos son absorbidos en el intestino y así pasan al torrente
sanguíneo llegando al hígado, donde la utiliza para formar sus propias proteínas y
se transforman unos aminoácidos en otros, (con excepción de los esenciales),
pasando nuevamente al torrente circulatorio desde donde se redistribuyen hacia
órganos y tejidos para formar cada una de las proteínas necesarias.

Una vez cubiertas todas las necesidades, el exceso de aminoácidos se destruye.

La parte que no es utilizada se elimina mayoritariamente a través de la orina (90%)
y el resto se pierde con las heces y el sudor.

La estimulación de la producción de proteínas (síntesis) está regulada

principalmente por la hormona insulina, la hormona del crecimiento y las hormonas
tiroideas.
 Consumo de proteínas
Por todas las funciones que realizan, los alimentos proteicos son imprescindibles
en nuestra dieta de todos los días. Los requerimientos proteicos diarios para un
adulto se sitúan entre 0,8-1 gramo por cada kilo de peso corporal. Por ejemplo, en
el caso de una persona de 65 kilos, el consumo recomendado sería entre 52 y 65
gramos, mientras que otra de 80 kilos, entre 64 y 80 gramos al día.
Como regla general, se recomienda que los adultos consuman entre 45 y 65
gramos de proteínas diarias, dependiendo de su peso (a mayor peso, mayores
requerimientos)
Debe tenerse en cuenta que los requerimientos de este nutriente varían en
determinadas situaciones de la vida, por ejemplo durante la lactancia las mujeres
necesitan cantidades adicionales de proteínas debido a la producción de leche.
También aumentan las necesidades cuando se acaba de pasar una enfermedad o
una lesión grave. Del mismo modo, los requerimientos varían en la edad adulta y
en la infancia. Un niño de entre 7 y 10 años necesita alrededor de 28 o 30 gramos
diarios.

Fuentes animales de proteínas

Diariamente, las necesidades proteicas pueden suplirse con alimentos tanto de
origen animal como vegetal. La mayoría de los alimentos contienen proteínas
aunque suelen encontrarse en proporciones reducidas la mayoría de las veces.
El Valor biológico (BV) se determina por el cociente entre el nitrógeno absorbido y
retenido y el absorbido en el tracto intestinal.
Como ya sabemos, las de mayor valor biológico son las de origen animal como las
carnes, pescados, huevos y lácteos. A continuación se detalla el contenido
proteínico cada 100 g. de alimento.

 Pechuga de pollo sin piel 23 g.

 Ternera magra 21 g.
 Bacalao 17 g.
 Carne de cerdo 18 g.
 Huevo 7 g.
 Queso fresco 12 g.
 Yogur  4 g.
¿Cuáles son las fuentes alimentarias de proteínas?
- Fuentes de origen animal: Carne.  

 Leche y derivados.
 Huevos.
 Pescados y mariscos.

- Fuentes de origen vegetal: Leguminosas.  

 Cereales.
 Soja.
 Frutos secos.
 Raíces y tubérculos.
 Frutas y hortalizas.

¿Qué es la digestibilidad de una proteína?

La digestibilidad de una proteína es uno de los condicionantes del índice de

calidad de las proteínas. Se define como la fracción de nitrógeno ingerido con el
alimento y que es absorbido en el tracto gastrointestinal.

Se expresa en porcentaje:

  D = N absorbido / N ingerido 5 100

La digestibilidad ideal es 100. Las proteínas de origen animal poseen una buena
digestibilidad, lo que implica una buena absorción, mientras que las de origen
vegetal, la suelen tener generalmente inferior.

Hay factores que, con independencia de la proteína de la que se trate, pueden

modificar la digestibilidad, entre ellos tenemos: las condiciones de procesamiento
y almacenamiento de los alimentos, el contenido en fibra insoluble y la cantidad
total de fibra de la dieta ingerida.

Un procesado adecuado se consigue con el cocinado de los alimentos. En las

carnes y pescados el cambio de color del rojo al pardo y en la clara del huevo el
cambio del transparente al blanco, son los que marcan un procesado correcto. Si
no se produce este cambio de color, se puede reducir la digestibilidad y por tanto
el aprovechamiento de sus proteínas hasta en un 50%.

 
Conclusiones
Bibliografía

1. http://www.saludalia.com/Saludalia/web_saludalia/vivir_sano/doc/nutricion/d
oc/proteinas.htm

2. http://www.enbuenasmanos.com/articulos/muestra.asp?art=546

3. http://www.zonadiet.com/nutricion/proteina.htm

4. http://www.monografias.com/trabajos10/compo/compo.shtml