UNIVERSIDAD CENTRAL DE VENEZUELA

FACULTAD DE FARMACIA
ESCUELA JESUS MARIA BIANCO
CÁTEDRA DE CIENCIAS BIOLÓGICAS
ASIGNATURA: ANATOMOFISIOLOGÍA

Seminario nº4: Unión y Transporte de oxígeno en la sangre

(Grupo 2, Tema 2)

BACHILLERES:
● Antía, Alejandro. C.I. 26.040.013
● Bastidas, Mylady Andreyna. C.I.
27.439.676
● Fernández, Diana. C.I. 28.148.562
● Pérez, Fabiola Rebbeca. C.I. 27.427.728

CARACAS, JULIO 2019.

 La hemoglobina (Hb) es la proteína transportadora de oxígeno de los glóbulos
rojos (masa molecular 64500 Da). La hemoglobina también está involucrada en el
transporte de dióxido de carbono y es un amortiguador de pH sanguíneo importante (
pp.132 y 146ff.). La hemoglobina es un tetrámero con 4 subunidades (adultos: 98%: 2α +
2β = HbA1: 2% 2α + 2δ = HbA2), cada una con su propio grupo hemo. El grupo hemo
consiste en porfirina y Hierro (II). Cada uno de los cuatro átomos de Hierro (II) (cada uno
enlazado a un residuo de histidina de hemoglobina) se une reversiblemente a una
molécula de oxígeno. Esto se conoce como oxigenación (no oxidación) de la
hemoglobina a oxihemoglobina (Oxy-Hb). La cantidad de oxígeno que se une a la
hemoglobina depende de la presión parcial de oxígeno (PO2): curva de disociación del
oxígeno ( A, línea roja). La curva tiene una forma sigmoidea, porque las moléculas de
oxígeno inicialmente unidas cambian la conformación del tetrámero de la hemoglobina
(cooperatividad positiva) y, por lo tanto, aumenta la afinidad hemoglobina-O2.

Cuando está completamente saturada de oxígeno, 1 mol de hemoglobina

tetramérica se combina con 4 moles de oxígeno, en otras palabras, 64500 gramos de
hemoglobina se une con 4 x 22,4 L de oxígeno. Así, 1 g de hemoglobina puede
teóricamente transportar 1.39 mL de oxígeno, o 1.35 mL in vivo (Número de Hüfner). La
concentración de hemoglobina total en la sangre ([Hb]total) es un promedio de 150 g/L (
p.92), que corresponde a una concentración máxima de oxígeno de 9.1 mmol/L o una
fracción de oxígeno de 0.203 L O2/L sangre. Esta capacidad de transporte de oxígeno es
una función de la [Hb]total ( A, las curvas amarilla y púrpura en comparación con la curva
roja).

El contenido de oxígeno en la sangre es prácticamente equivalente a la cantidad

de oxígeno enlazado por la hemoglobina, ya que solo el 1,4% del oxígeno en la sangre es
disuelto a una PO2 de 13.3 kPa ( A, línea naranja). El coeficiente de solubilidad (αO2), el
cual es 10 µmol x [L de plasma]-1 x kPa-1, es 22.5 veces más pequeña que αCO2 ( p.134).

La saturación del oxígeno (SO2) es la fracción de Oxy-Hb relativa para la [Hb]total,

o el cociente de la concentración de oxígeno actual/capacidad de transporte del oxígeno.
A una PO2 en la sangre arterial (por ejemplo, PaO2 = 12.6 kPa o 95 mmHg), SO2 alcanzará
una meseta de saturación a aproximadamente 0.97, mientras que SO2 todavía será una
cantidad a 0.73 en la sangre venosa mixta (PVO2 = 5.33 kPa o 40 mmHg). Los valores de
la SO2 venosa en diferentes órganos, puede, de igual manera, variar mucho ( p.138).
 La disociación del oxígeno es independiente de la hemoglobina total si se traza
como una función de SO2 ( B). Cambios en la afinidad entre el oxígeno y la hemoglobina
pueden ser fácilmente identificados como el desplazamiento de la curva de disociación
del oxígeno. Un desplazamiento hacia la derecha significa una disminución en la
afinidad, y un desplazamiento hacia la izquierda significa un aumento en la afinidad,
dando como resultado una disminución o aumento, respectivamente, de la pendiente
inicial de la curva. Desplazamientos hacia la izquierda son ocasionados por el aumento
de pH (con o sin una disminución de la PCO2) y/o disminución de la PCO2, temperatura, y
2,3-bifosfoglicerato (BPG; normalmente 1 mol/mol tetrámero de la Hb). Desplazamientos
hacia la derecha ocurren por la disminución del pH y/o aumento en la PCO2, temperatura,
y 2,3-BPG (🡪B). La presión a la mitad de la saturación (P0.5 o P50) de oxígeno ( B,
líneas punteadas) es la PO2 a la cual SO2 es 0.5 o 50%. El P0.5, que normalmente es de 3.6

kPa o 27 mmHg, es una medida del desplazamiento hacia la derecha (P0.5 ↑) o izquierda

(P0.5 ↓). El desplazamiento de la curva de disociación del oxígeno ocasionado por cambios

en el pH y la PCO2 es llamado el efecto Bohr. Un desplazamiento hacia la derecha significa que,

en la periferia (pH↓, PCO2↑), grandes cantidades de oxígeno pueden ser tomadas de la

sangre sin disminuir la PO2, la cual es la fuerza motriz para la difusión del oxígeno (🡪B,

líneas discontinuas). Una mayor afinidad por el oxígeno es, entonces, reestablecida en los

capilares pulmonares (pH↑, PCO2 ↓). Un desplazamiento hacia la izquierda es útil cuando la

PAO2 disminuye (por ejemplo, en hipoxia en altitud), una situación donde la PaO2 se

encuentra a la izquierda de la meseta de SO2.

Otras curvas de disociación de oxígeno y monóxido de carbono ( C). La

mioglobina es una proteína muscular que contiene Hierro (II), y sirve como una molécula
de almacenamiento de oxígeno a corto plazo ( p.76). Al ser monomérica (sin
cooperatividad positiva), su curva de disociación de oxígeno a bajas PO2 es mucho más
inclinada que la de HbA ( C). Ya que la curva de disociación de oxígeno de la
hemoglobina fetal (2α + 2γ = HbF) también es más inclinada, los valores de SO2 de 45 a
70% pueden ser alcanzados en la vena umbilical del feto a pesar de la baja PO2 (3-4 kPa o
22-30 mmHg) en la sangre materna placentaria. Esto es suficiente, porque la [HB] total fetal
es 180 g/L. La curva de disociación de monóxido de carbono (CO) es
extremadamente inclinada. Por lo tanto, incluso pequeñas cantidades de CO en el aire
respiratorio disociarán el oxígeno de la hemoglobina. Esto puede resultar en
envenenamiento por monóxido de carbono. La metahemoglobina, Met-Hb (normalmente
1% de Hb), se forma a partir de la oxidación de Hierro (II) a Hierro (III) ya sea
espontáneamente o a través de oxidantes exógenos. La Met-Hb no puede combinarse
con oxígeno. La metahemoglobina reductasa reduce el Hierro (III) de la Met-Hb de nuevo
a Hierro (II); deficiencias en esta enzima en neonatos puede causar metahemoglobinemia,
resultando en una anoxia neonatal.