1) ¿Cuál es la relación entre el transporte de membranas y la fuerza protón motriz?

La relación entre el transporte de membranas y la fuerza de protón motriz es explicado a través de qué; el transporte
de membrana se define como el movimiento de solutos a través de la membrana plasmática, según sus
requerimientos energéticos, y la fuerza protón motriz es comprendida como la transducción de energía entre los
gradientes de soluto y las reacciones químicas ( Quimiosmoticas) siendo así, la energía osmótica creada a partir de
reacciones exergónicas y un gradiente transmembrana de protones, generando electrones, lo cual nos va a dar como
resultado la localización de protones en la superficie exterior de la membrana plasmática e iones de hidroxilo en la
superficie interna de esta los cuales provienen de la ionización del agua, concluyendo así, que en el exterior de la
membrana el potencial electrónico es positivo y ácido mientras que en su interior es alcalino y negativo.

2) ¿Qué es el transporte electro neutro y electrogénico?

El Transporte electro neutro sucede cuando se genera una neutralización de cargas simultáneas, ya sea por el
simporte de iones con carga opuesta o por el antiporte de iones con carga similar, un claro ejemplo de esto es en el
fosfato y en los iones Na, en los cuales, tendrán en el Fosfato un mecanismo de transporte en H-Simporte y en los
iones Na un mecanismo de transporte en H-Antiporte. En el transporte electrogénico se presenta cuando el proceso
de transporte resulta en la separación de las cargas, un claro ejemplo de esto es con la Lisina y la Glucosa, en los
cuales la Lisina tendrá un mecanismo de transporte Uniporte y la Glucosa utilizará el mecanismo de transporte H-
Simporte.

3) Copie la tabla 10.4 Ejemplos de sistemas de cotransporte de Na+ en algunas bacterias. ¿Cuál es la importancia
de este cotransporte?

Cotransporte: Este mecanismo permite el transporte de solutos a través de la membrana plasmática, al unirse a la
proteína transportadora de los iones de Na. Un ejemplo de organismos que utilicen este mecanismo son las
bacterias que crecen en ambientes alcalinos, que al carecer de un gradiente de protones, establecen un transporte
impulsado por Na.

4) ¿Cuántas clases de ATPasas tipo P se reportan?,¿Cuáles iones son los trasportados en por las diferentes clases
de ATPasas tipo P?

En general, la ATPasa de tipo P tiene solo una subunidad proteica grande de aproximadamente 100 kDa pero existe
como dos formas conformacionales, cada una con diferentes reactividad a sustratos y proteasas. Las ATPasas tipo P
se llaman así porque hay es un intermediario fosforilo que implica un sitio de fosforilación de aspartilo. Vanadate, un
análogo de fosfato, inhibe la ATPasa de tipo P al competir con el fosfato por el residuo aspártico que reside en una
de las regiones extra membranales. Las ATPasas tienen una prolina conservada en el segmento transmembrana que
se considera ser importante en la translocación de iones
Existen 3 tipos de ATPasas tipo P. P-1, P-2 y P-3.

Los iones que transportan son:

P-1: Cd2, Cu2, Zn2 , se sabe que la unión del metal en la clase P-1 está cerca del extremo N de la molécula
P-2: Na, K, K/H, Ca2, Na/K
P-3: K

La región encerrada en "P" indica la ubicación de un residuo de aspartato que se fosforila por ATP. Este es el sitio
para la inhibición por vanadato.

En todas las clases, las ATPasas de tipo P consisten en tres unidades de proteínas; sin embargo, Hay una distinción en
el número de segmentos de péptidos helicoidales transmembrana y los tipos de solutos transportados. El número de
bucles transmembrana en la clase P-3, las clases P-2 y P-1 son 6,10 y 8, respectivamente

5) En que microorganismos se encuentran las ATPasas Kdp y el sistema de transporte MgtB?

 Kdp está presente en Enterobacter, Pseudomonas, Salmonella, Shigella, Rhizobium y E. coli.

 El sistema de transporte MgtB está presente en Salmonella typhimurium

6) ¿Cuál es la relación entre los operones ars y el transporte operados por ATPasas?
Hay tres genes importantes en el operón ars: arsA, arsB y arsC. El arsA
codifica para una proteína soluble de 63 kDa, el arsB codifica para una membrana de 45.5 kDa proteína
unida, y el arsC designa una proteína soluble de 15.8 kDa. ArsA es la proteína que une el arsenito mientras
que ArsB es la subunidad transmembrana que se asocia con ArsA y exporta ar-senite. ArsC es la arseniato
reductasa unida en el lado citoplasmático de la ATPasa.
La hidrólisis de ATP proporciona la energía para la exportación de arsenito a través de ArsB. Si el arseniato
está presente, se reduce por ArsC a arsenito. Si el arseniato está presente, se reduce por ArsC a arsenito.
7. Escriba ejemplos de solutos importados por transportadores tipo ABC. 8) Escriba ejemplos de proteínas
exportadas por transportadores tipo ABC.
Un sistema de transporte importante para muchos procariotas involucra proteínas exteriores a la membrana
plasmática y proteínas en la membrana plasmática con un sitio de unión a ATP llamado casete de unión a
ATP (ABC). La energía para el transporte de solutos proviene de la hidrólisis de ATP. Estos transportadores
de ATP se encuentran en bacterias Gram-negativas y Gram-positivas, incluidas las arqueas. Un tipo de
transportador ABC contiene una proteína de unión exterior a la membrana plasmática y funciona como un
importador, mientras que el otro transportador ABC carece de una proteína de unión exterior a la membrana
y tiene un papel en la exportación de materiales citoplasmáticos. La siguiente sección se centrará primero
en el sistema de transporte de importación con proteínas de unión antes de abordar la exportación ABC
sistema.
Las proteínas secretadas por el sistema de transporte ABC tienen un contenido específico de C-terminal rico
en glicina secuencia que interactúa con las proteínas ABC en la membrana plasmática. Las moléculas de
proteína transportadas no tienen un complejo.
Las series de subunidades incluyen las toxinas formadoras de poros de E. coli, Bordatella per-tussis y
Pasteurella hemolytica; (2) las metaloproteasas de Pseudomonas aeruginosa, Serratia marcescens y Erwinia
bchrysanthenium; y (3) colicina V de E. coli.
9) Explique la figura 10.4 Actividad fosfotransferasa en bacterias para el transporte de hexosas.

Un sistema de transporte activo único para las bacterias es el proceso de translocación grupal, y el sistema de
fosfotransferasa (PTS) es un ejemplo específico de esta actividad, en esto proceso metabólico, el azúcar se fosforila a
medida que se transporta a la célula con piruvato de fosfoenol (PEP) que sirve como fuente de fosfato de alta
energía hay una serie de proteínas que sirven para transportar fosfato de PEP al azúcar.

 El fosfoenol piruvato transloca el grupo fosfato a la enzima I y como producto tenemos al piruvato
 La primera proteína que interactúa con PEP es la enzima I, que es 80 kDa y transporta el fosfato a través de
un residuo de histidina
 La segunda proteína es Hpr, que es 9.6 kDa y también se fosforila a través de la histidina.
 La enzima I y Hpr son constitutivas y pueden interactuar con la enzima II, que muestra una cantidad
considerable especificidad para solutos
 La tercera parte consiste en las proteínas EII, que tienen múltiples componentes de tres dominios de IIA, IIB
e IIC acoplados por enlaces covalentes o cuatro dominios en los que está presente un dominio adicional, IID.
Son compuesto de enlaces ricos en alanina-prolina (A) o enlaces ricos en glutamina (Q).
 es por una proteína EIIA libre y EIIB que está unido a EIIC. Con transporte manosa, tanto EIIA como EIIB son
solubles o libres, mientras que, con el transporte de manitol, las subunidades de EIIA, EIIB y EIIC están unidos
como una sola unidad. Aunque algunos de los dominios EII están unidos, cada dominio funciona como si
fuera independiente.
 Las proteínas de transporte de la enzima II-C están en la membrana plasmática y parece que las proteínas de
la membrana requieren aproximadamente 350 residuos de aminoácidos para producir un canal central
hidrófobo en la membrana plasmático

Según el paso del soluto esta enzima es especifica La enzima II-CMtl, la enzima II-CGlu, a enzima II-CMan
10) Explique el transporte en respuesta a la presión osmótica.

los organismos halófilos y halotolerantes, no son buenos adaptándose bajo condiciones de cambios rápidos de
presiones osmóticas si hay una dilución de su ambiente con agua destilada sucumben a la lisis, pero bacterias que
crecen en medios bajos o moderados en cantidad de solutos de Na+,puede soportar cambios rápidos en las
presiones osmóticas y este ajuste rápido para el nuevo entorno osmótico se atribuye a las acuaporinas y a los
canales cerrados.

 las acuaporinas: La proteína aquaporina (AqpZ) es una proteína integral en el plasma son las encargadas de
crear canales de agua en la membrana que gestiona el flujo de agua dentro o fuera de la célula formando un
canal selectivo de agua a través de la membrana plasmática. El movimiento del agua a través de los canales
de aquaporina puede verse influenciado por el grado en que las proteínas se fosforilan, con restos amino
fosforilados de las aquaporinas que permiten transferir más agua que si las proteínas no están fosforiladas.
Este movimiento del agua es pasivo y la dirección del flujo del agua depende de un gradiente de potencial
hídrico.
 los canales cerrados: Función de canales cerrados para liberar solutos citoplasmáticos de las células en
ambientes extremadamente hipotónicos. El canal está abierto durante 0.1 a 3.0 nseg y no hay especificidad
aparente para iones o solutos en el canal. Se ha encontrado que tres tipos de proteínas de flujo (MscL, MscM
y MscS) producen canales cerrados. La estructura de MscL aislada de Mycobacterium tuberculosis revela que
es un pentámero con cada subunidad que contiene dos hélices transmembrana. Tanto el carboxilo y los
extremos amino de las proteínas del canal MscL se encuentran en el lado citoplasmático de la membrana y la
proteína que se extiende hacia el citoplasma está en ángulo para producir una forma de embudo. Las
proteínas citoplasmáticas forman una puerta donde las interacciones hidrofóbicas mantenga las proteínas
adyacentes en la garganta del embudo. Estos canales cerrados responden a actividades mecano sensibles. A
medida que se extiende la presión sobre la región del embudo de la transmembrana proteína, los enlaces
hidrofóbicos entre los monómeros de MscL se rompen y el canal se abre. Cuando se produce una reducción
de la presión en el citoplasma, el canal se colapsa y la puerta está asegurada por enlaces hidrófobos.

11)Realice un resumen de la sección 10.8.5 Sistemas de toma de medicamentos y antibióticos en bacterias.

Antibióticos y químicos relacionados que están involucrados en la inhibición del crecimiento bacteriano. Aunque
estas moléculas van desde productos biológicos hasta productos químicos únicos sintetizados en el laboratorio,
todos tienen una acción inhibitoria en algún aspecto del crecimiento o metabolismo bacteriano. Estos casos de
trasporte son ocurridos por que las estructuras se atribuyen a una similitud a una molécula en el proceso (debido a
la bio mimética porque el antibiótico transportado es un análogo estructural de un nutriente) o hay transporte por
un solo sistema de moléculas estructuralmente no relacionadas en otros casos la difusión es el medio de
transferencia a través de la membrana plasmática. El proceso de adquisición de drogas y antibióticos varía desde la
difusión hasta el activo transporte.

En las bacterias Gram-negativas, la barrera inicial para la célula es la membrana externa y para que los antibióticos
atraviesen esta estructura, se considera que la molécula es (1) soluble en agua, (2) tiene un peso molecular inferior a
600 Da para atravesarla. la porina general o proteína ompF, y (3) a pH neutro la molécula es un catión o una especie
sin cambios. Antibióticos altamente lipofílicos como rifamicina y fusídico.

Las drogas o antibióticos que son mayores de 100 dalton no pueden difundir efectivamente a través de la membrana
plasmática. Antibióticos o fármacos que inhiben la síntesis de peptidoglucano. son necesarios para atravesar solo la
proteína de la membrana externa y no la membrana plasmática mientras que los inhibidores de la síntesis de
proteínas o el metabolismo deben atravesar tanto el plasma membrana y la membrana externa.

Las capas voluminosas de peptidoglicano no pueden limitar moléculas a menos que la masa molecular exceda los
100 kDa; sin embargo, los ácidos teicoicos cargados negativamente que se encuentran en las paredes celulares de las
bacterias Gram positivas pueden unir antibióticos catiónicos o drogas.

A pH neutro, los aminoglucósidos (estreptomicina, gentamicina, kanamicina y neomicina) tienen carga positiva y se
difunden a través de la membrana externa.
La acumulación de estreptomicina y antibióticos estructuralmente relacionados se realiza en tres fases: (1)una fase
independiente de la energía en la que el antibiótico se une a la superficie celular, (2) una actividad dependiente de la
energía que aparece impulsada por Δ e involucra citocromos u otros componentes en la cadena de transporte de
electrones, y (3) una segunda energía dependiente proceso atribuido a la unión del antibiótico a los ribosomas
bacterianos.
  PROCESOS METABOLICOS

GLICOLISIS
 la reacción general para la glucólisis se da de la siguiente manera:

Todas las enzimas para la glucólisis son solubles en el citoplasma y ninguna está
unida a la membrana plasmática. La glucólisis funciona tanto en condiciones
aeróbicas como anaeróbicas, con la única distinción de ser el destino de NADH
generado en la vía que está influenciada por la condición de crecimiento. En
condiciones aeróbicas, los electrones de los NADH se desvían a O2 mientras que
el aceptor de electrones en un entorno anaeróbico es comúnmente un
compuesto orgánico.El primer paso de la glucólisis requiere energía del ATP. La
hexoquinasa, que cataliza la fosforilación de la glucosa para producir glucosa-6-
fosfato, es una de las pocas enzimas en la glucólisis que no es reversible. Otra
enzima que no es reversible es la fosfofructoquinasa, que fosforila la fructosa-6-
fosfato para producir fructosa-1,6-bisfosfato. Tanto la hexoquinasa como la
fosfofructoquinasa son enzimas reguladoras de la glucólisis. Mientras que la
hexocinasa es inhibida por la glucosa-6-fosfato, la fosfofructoquinasa es inhibida
por ATP o citrato, y la fosfofructoquinasa es activada por AMP o ADP.

En la segunda parte de la glucólisis, se divide la fructosa-1,6-bisfosfato y con el

metabolismo posterior se produce ATP con electrones transportados por NADH. La enzima responsable de la
escisión del fructosa-1,6-bisfosfato es una aldolasa, y se basa en como requisito para los cationes metálicos, existen
dos clases diferentes de fructoaldolasa bacteriana. La fructoaldolasa de clase I no requiere cofactores metálicos para
la reacción. La fructoaldolasa de clase II usa Fe2, Co2, Mn2 o Zn2. el fosfato de glicerraldehído-3 y el fosfato de
dihidroxiacetona es catalizado por la triosa fosfato isomerasa. La primera reacción de oxidación en la glucólisis es la
conversión de gliceraldehído-3-fosfato en 1,3-bisfosfoglicerato con la formación de NADH por la gliceraldehído-3-
fosfato deshidrogenasa. Una molécula de ATP es generada por la conversión de 1,3-bisfosfoglicerato en 3-
fosfoglicerato por fosfoglicerato quinasa.

La mutasa de fosfoglicerato mueve el fosfato de la posición 3 a la posición 2 en el glucerato y la enolasa forma

piruvato de fosfoenol (PEP).

El Piruvato se forma a partir de PEP por piruvato quinasa con la formación de ATP siendo esta la última enzima
reguladora. El metabolismo del fosfato de dihidroxiacetona ocurre solo después de que se convierte en
gliceraldehído-3-fosfato. Por lo tanto, al tener en cuenta todos los átomos de carbono de la escisión de la fructosa-
1,6-bisfosfato, es importante recordar que hay dos conjuntos de gliceraldehído-3-fosfato atraviesa el segmento
trieso de la glucólisis. Un inhibidor importante de la glucólisis es el fluoruro, que inhibe la fructoaldolasa.
Enzimas y reaccion

 La hexoquinasa al igual que la adenilato quinasa como como todas las quinasas requridas, requieren Mg+,
para su accivacion o cualquier otro ion metalico divalente, este ion divalente forma el complejo con el ATP,
para empezar la hidrolisis separacion del grupo fosfato, a diferencia de la sistencis.
 La transicion de la etapa de isomerizacion a la de fosforilacion da inicio en la fosforilacion de la fructuosa 6
fosfato mediante la fosfofrutoquinasa enzima alosterica y la agregacion de atp para dar origen a la fructosa
1,6 bifosfato
 La division de la fructuosa1,6 bisfosfato en GAP y DHAP,esta catalizada por una aldosa la GAP esta en la via
directa a la glucolisis pero la DHAP debe sufrir una isomerizacion por la triosa fosfatoisomerasa
 La reaccion que cataliza por la enzima gliceraldehido 3 fosfato deshidrogenasa es la suma de los procesos
don de se oxida un aldehido a un acido carboxilico por el NAD+ y la union de acido carboxilico con el
ortofosfato para formar el producto acilfosfato osea el 1,3bifosfoglicerato. Teniendo como centro activo un
residuo de histina, cisteina y un NAD+, el atomo de la cisteina se unira al sustrato para formar el
tioester intermediario transitorio.
 El 1,3 bifosfoglicerato es una molecula rica en energia y muy inestable,con un gran potencial de
transferencia del grupo fosforilo del ADP al ATP, y esto es catalizado por la fosfoglicerato kinasa, a esto se le
conoce como fosforilacion a nuvel de sustrato, por que el dador del fosfato, 1,3bfg es un sustrato de alto
potencial de tranferencia del grupo fosforilo
 La fosfofrutoquinasa, es un tetramero de 340 kda, es inhibida alostericamente por niveles elevados de
ATP,hace disminuir la afinidad por la fructuosa 6 fosfato, esta inhibicion es contrarrestada por el AMP,
demodo que la relacion de la enzima aumenta cuando disminuye la relacion ATP/AMP. cuando la carga
energetica es baja la glicolisis se estimula , una disminucion de l pH tambien inhibe la enzima,la inhibion de
la fosfofrutoquinasa inhibe la hexoquinasa
  La piruvato kinasa es la tercera etapa irreversible que produce ATP, es inhibida alostericamente por el
ATP,alanina

Glucogénesis

La síntesis de glucosa a partir de precursores no carbohidratos. los precursores como el lactato, los aminoácidos,
acido nucleicos y el glicerol; deben convertirse primero en piruvato o entran a la vía por medio de otros
intermediarios, como son el oxalacetato y dihidroxiacetona fosfato.

2𝑝𝑖𝑟𝑢𝑣𝑎𝑡𝑜 + 4𝐴𝑇𝑃 + 2𝐺𝑇𝑃 + 2𝑁𝐴𝐷𝐻 + 6𝐻2𝑂 →→→→

→ 1𝑔𝑙𝑢𝑐𝑜𝑠𝑎 + 4𝐴𝐷𝑃 + 2𝐺𝐷𝑃 + 6𝑃𝐼 + 2𝑁𝐴𝐷 + 2𝐻 𝑒𝑠𝑡𝑒𝑞𝑢𝑖𝑚𝑒𝑡𝑟𝑖𝑎 𝑔𝑙𝑢𝑐𝑜𝑔𝑒𝑛𝑒𝑖𝑠
2𝑝𝑖𝑟𝑢𝑣𝑎𝑡𝑜 + 2 𝐴𝑇𝑃 + 2𝑁𝐴𝐷𝐻 + 2𝐻2𝑂 →→→→ 𝑔𝑙𝑢𝑐𝑜𝑠𝑎 + 2𝐴𝐷𝑃 + 2𝑃𝐼 + 2𝑁𝐴𝐷estequiometría rxn inversa a la
glicolisis

Como de 3 carbonos pasa a 4 carbonos, a través de la enzima piruvato carboxilasa, la región N-terminal de esta
misma forma un dominio de enganche al ATP con 300 a 350 aminoácidos y la región C de 80 aminoácidos constituye
el dominio de unión de la biotina, es un grupo prostético que se une covalentemente y sirve como transportador de
co2 activo, el grupo carboxilato esta unido al grupo Ɛ-amino de un residuo especifico de lisina por un enlace amida.
carboxilación del piruvato

 El piruvato descarboxilasa es una enzima mitocondrial, el

oxalacetato debe transportarse desde la mitocondria en
forma de malato, por eso se reduse por una malato
deshidrogenaa unida con un NADH una ves transportada se
reoxida a oxalacetado por fuera de la mitocondria por otra
malato deshidrogenasa ligada a NAD+.l a utilizacion de GTP
en el paso de oxalacetato a fosfoenolpiruvato es por
cuestion de especificidad de la enzima que permite su
entrada.

Ensima reguladora de eleccion de los ciclos es la fosfofrutoquinasa entre glucolisis o glucogeneisi, siendo esta
un homotetramero.
Acido cítrico o ciclo de Krebs, ciclo de los ácidos tricarboxilicos

El ciclo del ácido cítrico funciona solo en bacterias aeróbicas y, aunque el ciclo no funciona en bacterias anaerobias,
los anaerobios pueden usar algunos de reacciones asociadas a este ciclo.

Hay cuatro puntos para regular las actividades de las enzimas involucradas en la conversión de piruvato a CO2: (1) El
complejo de piruvato deshidrogenasa es inhibido por acetil-CoA y por niveles elevados de NADH. (2) El citrato
sintasa, la enzima que cataliza la condensación de acetil-CoA y oxalacetato, es inhibida por los derivados de ATP,
NADH, succinil-CoA y acil-CoA de ácidos grasos. (3) isocitrato deshidrogenasa explica la primera reacción de
descarboxilación en el ciclo del ácido cítrico y es irreversible Esta enzima es una de las enzimas limitantes de la
velocidad con activación por ADP e inhibición por ATP o NADH. (4) La descarboxilación oxidativa de α-cetoglutarato a
succinil-CoA se atribuye al complejo de α-cetoglutarato deshidrogenasa que utiliza un mecanismo similar a la
piruvato-descarboxilasa. La α-cetoglutarato deshidrogenasa es inhibida por ATP, GTP, NADH y succinil-CoA. La
distribución del ciclo del ácido cítrico no es universal en las bacterias. Con frecuencia, las bacterias anaerobias
carecen de un ciclo funcional de ácido cítrico con la incapacidad de convertir α-cetoglutarato en succinato. El ciclo
del ácido cítrico no funciona en Mycoplasmas (Mollicutes) porque no tienen citrato sintasa; sin embargo, contienen
muchos de las otras enzimas del ciclo.
 La función especifica de este ciclo es la producción de electrones de alta energía a partir de combustibles
carbonados, estos electrones pueden ser usados para la síntesis de ATP.
 Complejo de piruvato deshidrogenasa

 La reacción que conecta entre la glicolisis y el ciclo del ácido cítrico, por el complejo enzimático piruvato
deshidrogenasa, la integración estructural de las tres clases de enzimas hace una catálisis coordinada de una
reacción compleja

 El citrato sintasa sufre una condensación aldólica seguida de una hidrolisis, al situar el acetol-coA en una
estrecha proximidad, orientándolo y polarizándolo, la donación y separación de protones lo transforma en
un enol intermediario que atacara al oxalacetato, forma un citril-coA que que es el punto donde ocurre la
hidrolisis para que el coA sea abandonado y forme el citrato

Regulación

 Un proceso irreversible es la reacción piruvato a acetil-coA por la enzima que vuelve este proceso
irreversible que como producto da NADH,H+,CO2, se desactiva cuando la carga energética es elevada y los
intermediarios biosintéticos son abundantes
 Isocitrato deshidrogenasa se estimula alostericamente por el ADP aumentado su afinidad al sustrato, dando
una unión cooperativa entre el ADP, NAD+, Mg++; es inhibida por el NADH, ATP.
 Alfa-cetoglutarato deshidrogenasa inhibe por succinil-coA ,el NADH, el ATP
 FUNCIONES BIOSINTETICAS
 CICLO DEL GLIOXILATO
ESTEQUIMETRIA

CICLO

 En plantas se genera en el glioxisoma

Entner–Doudoroff Pathway
A diferencia de la vía glucolítica y la HMP, la vía Enterner-Doudoroff (ED) se encuentra solo en bacterias. La vía ED es
una vía alternativa para metabolizar la glucosa, por medio de 6-fosfogluconato, a gliceraldehído-3-fosfato y piruvato.
Inicialmente, la glucosa es fosforilada por la hexoquinasa en glucosa-6-fosfato que posteriormente se oxida a
gluconolactona-6-fosfato con formación de NADPH. Un intermediario formado en esta ruta de ED es el 2-ceto-3-
desoxi-6-fosfogluconato y es escindido por una aldolasa específica para producir el trifosfato y piruvato. El
gliceraldehído-3-fosfato puede ser metabolizado por enzimas en la última porción de la vía de la glucólisis para
producir otro ácido pirúvico. y en el proceso se formarán 2 moles de ATP y 1 mol de NADH con cada mol de hexosa.
La reacción general para la vía ED es la siguiente:

La presencia de las tres vías de metabolización de la glucosa en las bacterias no está completamente clara, pero
representa una diversidad en el metabolismo. Las rutas catabólicas específicas utilizadas por las bacterias se dan en
la Tabla 11.1. Además, hay evidencia de que cuando dos víaspara que el catabolismo de glucosa esté presente en
una célula, existe una preferencia con una vía utilizada principalmente en la fase logarítmica y otra utilizada en la
fase estacionaria. Sería razonable considerar que no hay un punto final abrupto para el uso de una ruta específica,
sino que un período de transición es parte del proceso. Por lo tanto, la energética de la glucosa.La utilización puede
cambiar considerablemente a medida que las células pasan por las fases de crecimiento.
Hexose Monophosphate Pathway
La ruta del monofosfato de hexosa (HMP), también llamada ruta del fosfogluconato, es un conjunto
complejo de reacciones que utilizan glucosa-6-fosfato para producir fosfato de pentosa
y generar NADPH para la célula. Las enzimas para el HMP se encuentran en el citoplasma de las bacterias
heterotróficas anaerobias y aeróbicas. El HMP se compone de un conjunto de reacciones oxidativas y una
serie de reacciones con la interconversión de azúcares. La reacción inicial oxida la glucosa-6-fosfato a 6-
fosfogluconato con 2 e y 2 H utilizados para producir NADPH. El segundo paso implica la descarboxilación de
6-fosfogluconato con la liberación de CO2, la producción de ribulosa-5-fosfato y la formación de otro
NADPH. Estas reacciones oxidativas no se pueden revertir, pero las reacciones posteriores en esta vía son
reversibles. La reacción que implica la condensación de ribosa-5-fosfato y xilulosa-5-fosfato produce
sedoheptulosa-7-fosfato y gliceraldehído-3-fosfato. Cuando estos compuestos fosforilados de siete carbonos
y tres carbonos interactúan, se producen eritrosa-4-fosfato y fructosa-6-fosfato. Con la reacción de los
azúcares fosforilados de cuatro carbonos y seis carbonos, se forma la xilulosa-5-fosfato y el gliceraldehído-3-
fosfato. Hacer un seguimiento de los átomos de carbono en el HMP es esencial.
Las vías glucolítica y HMP funcionan simultáneamente en bacterias; sin embargo, las bacterias no tienen un
requisito obligatorio para HMP. Los mutantes que han sido bloqueados del uso de la glucólisis pueden
utilizar HMP; sin embargo, la tasa de crecimiento se reduce sustancialmente. Los mutantes bloqueados para
HMP continúan creciendo en glucosa usando la glucólisis a la misma velocidad que cuando funcionan tanto
la glucólisis como la HMP. El HMP es una vía suplementaria para la glucólisis ya que el compuesto de partida
para HMP es de la glucólisis y los compuestos intermedios para la vía glucolítica son productos finales de
HMP. Debido a que la ribosa-5-fosfato de HMP es un precursor importante para la biosíntesis de purina y
pirimidina, la derivación de moléculas de carbono de HMP a procesos biosintéticos reduciría efectivamente
la cantidad de gliceraldehído-3-fosfato y fructosa-6-fosfato que entraría en la vía glucolítica.
Pentose Phosphoketolase Pathway
Un pequeño grupo de bacterias utiliza pentosas por la vía de la pentosa fosfato, que es una variación de la
vía HMP. En esta vía, la ribosa, la xilosa o la arabinosa se transforman en xilulosa-5-fosfato y, en presencia de
fosfato inorgánico, una fosfocetolasa produce gliceraldehído-3-fosfato y acetilfosfato. La reacción general es
la siguiente:

La vía de la pentosa fosfocetolasa es única porque permite utilizar azúcares de cinco carbonos y termina con
compuestos de alta energía. La generación de NADH, ATP y piruvato resulta cuando el gluceraldehído-3-
fosfato es metabolizado por enzimas asociadas con la vía glucolítica. Además, es posible que ATP
ser producido a partir de acetilfosfato con la formación de acetato.

FERMENTACIÓN

La fermentación ocurre en organismos anaeróbicos donde los electrones del metabolismo se desvían a un
receptor de electrones final sin respiración asociada a la membrana. Los anaerobios y los aerobios tienen un
flujo unidireccional de electrones a un receptor de electrones final con la regeneración de portadores de
electrones oxidados. En los procariotas anaeróbicos, los compuestos orgánicos de carbono son el aceptor
final de electrones y los portadores de electrones de la vía glucolítica son NAD. Con la formación de NADH,
las reacciones se vuelven importantes y aceptarán electrones de NADH y regenerarán NAD. En la
fermentación, los citocromos no están involucrados ni las membranas están involucradas en el transporte de
electrones. La variedad de productos finales de fermentación sugiere que la regeneración de NAD a partir de
NADH es una estrategia impulsora en la evolución y no la generación de un producto final específico. Si bien
los productos finales de la fermentación de bacterias son extremadamente variados, han surgido varios
patrones en el metabolismo y algunos de los principales grupos de fermentación se resumen en la Tabla 11.4