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Introducción de Proteínas
 Las proteínas son biomoléculas formados por

carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno (CHON).
 Pueden además contener azufre y algunas también

contienen P, Fe, Mg, Cu entre otros elementos.
 Son polímeros que a su vez están formados por unas

moléculas de menor tamaño llamados Aminoácidos
 Estos aminoácidos se unen entre si a través de unos

enlaces llamados peptídicos.
Introducción de Proteínas
 Según el # de aminoácidos en la cadena del
polímero tenemos:
 Péptido: Unión de un # muy bajo de aminoácidos
 Oligopéptido: formado por menos de 10
aminoácidos
 Polipéptido: formados por la unión de más de 10
aminoácidos
 Proteínas: formados por más de 50 aminoácidos
Aminoácidos
 Un aminoácido es una molécula orgánica con
un grupo amino(-NH2) y un grupo carboxilo (-
COOH ) unidos a un carbono central. Los
aminoácidos más frecuentes y de mayor
interés son aquellos que forman parte de
las proteínas.
Las diferencias entre los

distintos aminoácidos
se las da la naturaleza
del grupo R
Aminoácidos Existen 20 aminoácidos principales
Nombre Código de Presencia Nombre Código de Presencia en
tres letras en tres letras proteínas
proteínas (mol%)
(mol %)
Alanina Ala 9,0 Leucina Leu 7,5
Arginina Arg 4,7 Licina Lys 7,0
Asparagina Asn 4,4 Metionina Met 1,7
Acido Asp 5,5 Fenilalanina Phe 3,5
aspártico
Prolina Pro 4,6
Cisteína Cys 2,8
Serina Ser 7,1
Glutamina Gln 3,9
Treolina Thr 6,0
Acido Glu 6,2
glutámico Triptófano Try 1,1
Glicina Gly 7,5 Tirosina Tyr 3,5
Histidina His 2,1 valina Val 6,9
Isoleucina Ile 4,6
Aminoácidos esenciales
No pueden ser sintetizados por el organismo humano
 Leucina
 Isoleucina
 Lisina
 Metionina
 Fenilalanina
 Treonina
 Triptófano
 Valina
 Histidina ( requerido en infantes )
Estructura de los aminoácidos
Aminoácidos alifáticos
Aminoácidos con cadenas laterales
que contienen hidroxilo o azufre
Aminoácidos aromáticos y cíclicos
Aminoácidos Básicos
Aminoácidos Ácidos y sus amidas
Clasificación de los aminoacidos
Aminoácidos en alimentos
La mayoría se encuentran integrando las proteínas
 Los aminoácidos libres son bastante reactivos
 Participan en la reacción de Maillard
 El A. glutámico contribuye al sabor umani de quesos y otros
productos fermentados.
 La metionina y cisteína producen fuertes olores a azufre en
el calentamiento de ajo, cebolla, huevo, coles.
 La arginina y lisina producen putrescina y cadaverina
típicas en alimentos descompuestos.
 Los dipéptidos aspartamo, neotame y alitamo son
edulcorante sintéticos.
PEPTIDOS Y ENLACE
PEPTIDICO
Grupo carboxilo
Aminoácidos (disociado)
Grupo amino
(protonado)
-
COO
+
H3N C H
R
Carbono a
Cadena
lateral
PÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO
Los péptidos se forman por la unión de aminoácidos mediante

enlaces covalentes de tipo amida llamados enlaces peptídicos
OLIGOPÉPTIDOS (<20 aa) Enlace peptídico
POLIPÉPTIDOS (20-50 AA)
PROTEÍNAS (Unión de > 50 AA)

FORMACIÓN DEL DIPÉPTIDO GLICILALANINA
Glicina Alanina
C-terminal
N-terminal
Enlace Plano del grupo

peptídico amino
Agua
Glicilalanina
TETRAPÉPTIDO
HIDRÓLISIS DE LOS ENLACES PEPTÍDICOS
Calentando a ebullición (110ºC) en medio ácido (HCl 6M)
Hidrólisis específica
Por medios Químicos: BrC (bromuro de cianógeno) rompe específicamente
el enlace peptídico en el lado del carboxilo de los residuos de Met
Por medios Enzimáticos (Proteasas):

Tripsina (-Arg -CO-, -Lys-CO-)
Quimotripsina (-aa hidrófobos-CO-)
Carboxipeptidasa A (libera el aa C-terminal)
Todas estas enzimas son muy útiles en investigación bioquímica

para la fragmentación controlada de polipéptidos
Hidrólisis peptidica con bromuro de
cianógeno
DETECCION Y CUANTIFICACION DE AMINOACIDOS,
PEPTIDOS Y PROTEINAS.
• Los grupos amino, carboxilo de los AA libres y

los sulfhídrico, fenólico, hidroxilo, tioeter,
imidazol y guanidino de los grupos R , de las
proteínas son capaces de reaccionar
químicamente con otras moléculas orgánicas.
DETECCION Y CUANTIFICACION DE AMINOACIDOS,
PEPTIDOS Y PROTEINAS.
• Algunas de estas reacciones se utilizan en la

industria alimentaria para modificar las
propiedades de hidrofobicidad e
hidrofilicidad, y por consiguiente, las
propiedades funcionales de las proteínas y
péptidos.
• Asimismo es posible utilizarlas para cuantificar
aminoácidos o residuos específicos en las
proteínas
Ejemplos de péptidos en los
alimentos.
Varios péptidos tienen funciones biológicas

importantes: la anserina y la carnosina, se
encuentran en alta concentración en diferentes
tejidos animales con funciones de amortiguador
de pH.
Glutatión
Distribuido en animales, vegetales y

microorganismos.
• Participa en el transporte activo de aa.
• Las propiedades reologicas de la masa del pan
trigo (viscosidad, pegajosidad, adherencia.)
ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
DE LAS PROTEINAS
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
CUATRO NIVELES
ESTRUCTURALES
http://upload./commons/thumb/2/2
5/Estructura_proteínas.png/350px-
Etructura_proteinas_proteínas .png
BOSQUEJO DE LAS CUATRO NIVELES
ESTRUCTURALES
•Estructura primaria: viene dada por la secuencia de

aminoácidos.
•Estructura secundaria: está determinada por la

conformación espacial de la cadena polipeptídica.
•Estructura terciaria: se refiere al plegamiento

específico de las cadenas polipeptídicas que ya tienen
una estructura secundaria.
•Estructura cuaternaria: Se refiere a la unión de más de

una cadena de aminoácidos.
 α- hélice:
Esta estructura se forma al enrollarse

helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria. Se debe a la
formación de enlaces de hidrógeno
entre el -C=O de un aminoácido y el -
NH- del cuarto aminoácido que le
sigue.
(Creighton 2000; Voet, 2004)

• Forma-β
Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag,

denominada disposición en lámina plegada.
(Creighton 2000; Voet, 2004)

La FUNCIÓN de una proteínas es directamente
dependiente de su estructura tridimensional.
Por lo tanto, LA ESTRUCTURA DICTA LA FUNCIÓN
Determina la especificidad de interacción con otras moléculas,

Determina su función,
Determina su estabilidad y tiempo de vida media
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
DESNATURALIZACIÓN
Desnaturalización proteica es cualquier modificación que sufra

una proteína en sus estructuras (secundaria, terciaria o
cuaternaria) que no ocasione ruptura de los enlaces peptídicos.
DESNATURALIZACIÓN
✓ Este fenómeno no sólo ocurre cuando hay desplegamiento ; si

hay reordenamiento hacia un nivel de orden mayor también se
considera desnaturalización.
✓ Las proteínas con una estructura nativa desplegada son más

resistentes a la desnaturalización. ( caseína )
✓ Puede ser reversible o irreversible. Es irreversible si hay

rompimiento de enlaces disulfuro
✓ La desnaturalización depende tanto del tipo de proteína, de la

cantidad de aminoácidos hidrófobos, ( ↑ hidrofobicidad más
estabilidad) y del agente desnaturalizante.
DESNATURALIZACIÓN
La desnaturalización proteica ocasiona los siguientes efectos:
✓ Disminuye la solubilidad de la proteína, debido a que afloran

grupos hidrófobos
✓ Disminución de la capacidad de fijar el agua.
✓ Pérdida de su función biológica
✓ Incrementa la susceptibilidad a las proteasas
✓ Incremento de la viscosidad intrínseca
✓ Incapacidad para cristalizar

✓ Aumenta la digestibilidad e inhibe compuestos anti
nutricionales (inhibidor de tripsina)
DESNATURALIZACIÓN
Estado nativo catalíticamente activo Estado nativo catalíticamente
activo. Enlaces disulfuro
reformados correctamente
Adición de urea y
de mercaptoetanol
Eliminación de la
urea y del
Estado desplegado; inactivo, mercaptoetanol
Enlaces disulfuro reducidos
para dar residuos de Cys
Figura 4.7 Renaturalización de la ribonucleasa desplegada y desnaturalizada
David L. Nelson, David L Cox. ”Lehninger, Principios de bioquímica”. 4ª edición. p. 148.
2. TERMODINÁMICA DE LA DESNATRUALIZACIÓN
2. TERMODINÁMICA DE LA DESNATRUALIZACIÓN
David L. Nelson, David L Cox. “Lehninger, Principios de Reginald H. Garrett, Charles M. Grisham. “Biochemistry”, 5 th
bioquímica”. 4ª edición. p. 149. edition. p. 172.
AGENTES DESNATURALIZANTES
La estructura nativa de una proteína se puede afectar por diversos
agentes que se dividen en:
Agentes físicos:
➢ Calor y frio
➢ Tratamientos mecánicos
➢ Presión hidrostática
➢ Irradiación
➢ Interfases
Agentes químicos:
➢ Ácidos y álcalis
➢ Metales
➢ Disolventes orgánicos
➢ Disoluciones de compuestos orgánicos
AGENTES FÍSICOS
Desnaturalización por calor
✓ Es el más común de los agentes desnaturalizantes físicos y sus efectos
son severos.
✓ La velocidad de desnaturalización por este agente depende de la

temperatura . Esta aumenta 600 veces por cada 10°C aumento de T.
✓ La susceptibilidad de una proteína al calor depende de factores

como: naturaleza y [ ] de la proteína, la Aw y pH del medio, y la
fuerza iónica y naturaleza de los iones presentes. Es ↑ en presencia de
agua.
✓ Sus principales efectos son ↓ de la solubilidad y mayor capacidad de

absorción de agua.
✓ Efectos secundarios: liberación de sulfuro de hidrogeno, alteraciones

químicas de los aminoácidos y formación de nuevos enlaces
intermoleculares ( pérdida de propiedades funcionales y/o nutritivas )
AGENTES FÍSICOS
AGENTES FÍSICOS
Desnaturalización por frio
✓ Las bajas temperaturas desnaturalizan algunas proteínas
✓ Las proteínas de la soja, las gliadinas y algunas proteínas de la leche y

del huevo forman agregados y precipitan a bajas T.
✓ Otras proteínas se disocian o reorganizan sus subunidades tales como

las lipasas y las oxidasas. Estás enzimas son bastante reactivas a dichas
temperaturas y su efecto es mayor si hay rotura de los tejidos.
✓ Para evitar los efectos enzimáticos en los vegetales congelados se

realiza un escaldado previo a la congelación.
✓ Este comportamiento de las enzimas a bajas temperaturas se debe

tener en cuenta también al congelar animales marinos.
✓ Las proteínas con bastantes aminoácidos hidrófobos son más

susceptibles a desnaturalizarse por frio.
AGENTES FÍSICOS
Desnaturalización por temperaturas
✓ Para disminuir los efectos de las temperaturas sobre las proteínas en
solución se añaden azúcar o cloruro de sodio. Estos compuestos
actúan como protectores.
✓ La desnaturalización de enzimas especificas por calor se usa como

indicador de efectividad de tratamientos térmicos como la
pasterización ( fosfatasa alcalina )
✓ Los tratamientos térmicos como escaldado, pasterización, esterilización

entre otros dentro de sus finalidades tienen la inactivación de enzimas
que catalizan reacciones alterantes por medio de la desnaturalización.
( lipoxidasas, lipoxigenasas).
AGENTES FÍSICOS
Desnaturalización por irradiación
✓ Los efectos de las radiaciones electromagnéticas sobre las proteínas
depende de la longitud de onda y de la energía.
✓ Las radiaciones ultravioletas afectan especialmente aminoácidos

aromáticos causando incluso rompimiento de enlaces disulfuro.
✓ Las radiaciones gamma ocasionan cambios conformacionales y

también oxidación de aminoácidos, ruptura de enlaces covalentes,
ionizaciones, formación de radicales libres proteicos, recombinación y
polimerización.
AGENTES FÍSICOS
Desnaturalización por Presión hidrostática
Presión hidrostática
La presión hidrostática presenta efectos

desnaturalizantes por encima de 50kPa.
Proteínas como la ovoalbúmina y la tripsina se

desnaturalizan a presiones de 50 y 60 kPa
respectivamente.
AGENTES FÍSICOS
Desnaturalización por interfases
✓ En este caso la desnaturalización ocurre por la difusión de la
proteína a la interfase ( agua-aire, agua –liquido ó agua-
sólidos). En este punto ella se interacciona con el agua de esta
zona ocasionando el rompimiento de enlaces y el
microdesplegamiento de la estructura.
✓ La proteína al desnaturalizarse despliega sus grupos hidrófobos lo

cual la obliga a orientar sus grupos hidrófilos e hidrófobos a través
de nuevos plegamiento que ocasionan su extensión total y por
ende una desnaturalización severa.
✓ Esta desnaturalización es irreversible y sólo es beneficiosa en

sistemas alimenticios que requieran la formación de emulsiones
muy estables.
AGENTES FÍSICOS
Desnaturalización por tratamientos mecánicos
✓ Los tratamientos mecánicos que impliquen fuerzas de cizalla o la
agitación pueden causar desnaturalización de las proteínas.
✓ En el amasado y el cilindrado de masas para pan y pastas puede ocurrir

desnaturalización de las proteínas del gluten pues los continuos
estiramientos de la masa rompen las estructuras de las proteínas (helices )
✓ En la carne un excesivo corte durante la elaboración de productos

cárnicos puede generar desnaturalización de la proteína.
✓ La agitación brusca y prolongada causa desnaturalización pues se

forman espumas que favorecen la migración de la proteína a las
interfases produciendo su adsorción y consecuente desnaturalización.
✓ El efecto desnaturalizador por tratamientos mecánicos es mayor cuando

se incrementa la temperatura.
AGENTES QÍMICOS
Desnaturalización por variación de pH
➢ Los procesos de desnaturalización son muy afectados por las
variaciones de pH del medio en donde se encuentra la proteína.
➢ La mayoría de proteínas tiene un rango de pH en el que son estables,

por fuera de este tienden a desnaturalizarse.
➢ Los pH extremos son altamente desnaturalizantes pues la fuerzas

repulsivas favorecen el desplegamiento de la proteína. Algunas
proteínas pueden recuperar su estructura nativa cuando vuelve el pH
a su rango normal.
➢ El efecto del pH alcalino sobre las proteínas se utiliza en aislados

proteicos de vegetales para modificar su estructura con el fin de
incrementar sus propiedades funcionales.
AGENTES QÍMICOS
Desnaturalización por pH
AGENTES QÍMICOS
Desnaturalización por metales
➢ Los metales alcalinos Na, K son poco reactivos con las proteínas
pero metales alcalinos térreos ( Ca, Mg) y de transición como ( Cu,
Fe, Ag, Hg) son bastante reactivos.
➢ Algunos como Ca, Cu, Mg y Fe forman complejos con las

proteínas por lo que su eliminación o disminución produce
estabilización de la proteína frente al calor y a las proteasas
(Elaboración de quesos ).
AGENTES QÍMICOS
Desnaturalización por disolventes orgánicos
El efecto desnaturalizante de los de los disolventes orgánicos se debe a
que alteran constante dieléctrica y por lo tanto las fuerzas
electrostáticas que le dan estabilidad a la proteína.
Los disolventes apolares incluso alteran las uniones hidrófobas

favoreciendo aún más la desnaturalización.
Disolventes como el 2-cloroetanol altera la estructura helicoidal; efecto

ya considerado desnaturalización.
Este tipo de desnaturalización se debe tomar en cuenta cuando se

usan estos compuestos para el procesamiento de productos
agroindustriales con el fin de solubilizar sustratos y para desplazar el
equilibrio de reacciones enzimáticas a bajas [H2O]
AGENTES QÍMICOS
Desnaturalización por Solutos orgánicos
➢ Compuestos orgánicos como la guanidina y la urea en
soluciones acuosas concentradas contribuyen al rompimiento
de los puentes de hidrogeno y disminuyen las interacciones
hidrófobas provocando desnaturalización.
➢ Agentes orgánicos con actividades de superficie como el

dodecilsulfato sódico son potentes agentes desnaturalizantes
pues rompen las interacciones hidrófobas provocando el
desplegamiento de la proteína.
➢ El efecto desnaturalizante de dodecilsulfato se usa para

estudios a nivel de laboratorio de las proteínas.
➢ Agentes reductores como el a. ascórbico rompen los enlaces

disulfuro y por tanto la conformación de la proteína.
✓ Carnes
✓ Huevos
✓ Pescados
✓ Frutos
✓ Verduras
❖ Sontodas aquellas funciones de una proteína
diferentes a las nutricionales
❖ Lamayoría de Propiedades funcionales

afectan las propiedades sensoriales de los
alimentos ( textura ).
❖ También son un papel importante en los

comportamientos físico del alimento o en las
de otros ingredientes de la preparación,
procesamiento o en el almacenamiento.
Se clasifican en tres grandes grupos:
❖ Propiedades de hidratación
❖ Propiedadesrelacionadas con las

interacciones proteína –proteína
❖ Propiedades de superficie
I. Propiedades de hidratación
Dentro de este grupo se encuentran las
siguientes propiedades:
➢ Absorción y retención de agua
➢ Humectabilidad
➢ Hinchamiento
➢ La adhesión
➢ Dispersabilidad
➢ Solubilidad
➢ Viscosidad
I. Absorción y retención de agua
➢ Una proteína absorbe agua hasta que equilibra su
humedad con la del ambiente
➢ Esta propiedad esta relacionada con factores
internos de la molécula ( composición de
aminoácidos y su conformación)
➢ La interacción de las proteínas con el agua se da
a través de puentes de hidrogeno, enlaces
dipolo-dipolo y por uniones con las cadenas
laterales.
➢ ↑ Aminoácidos hidrófobos menor capacidad de
absorción
➢ La capacidad de absorción se afecta por factores
como [ proteína ], pH y T.
➢ El pH modifica las fuerzas de atracción-repulsión

entre el agua y proteína. La máxima capacidad
de absorción se da a pH de 9-10 y la menor en el
punto isoeléctrico.
➢ La capacidad de absorción ↓ cuando T aumenta

por que se rompen los puentes de hidrogeno.
➢ A altas T también ocurre desnaturalización y
agregaciones de proteína que reducen superficie
expuesta al agua (↓ cantidad de grupos polares para
fijar agua ).
➢ Si no hay agregación la capacidad de absorción se

incrementa hasta un 10% más que la proteína nativa
por el aumento de la superficie expuesta.
➢ La capacidad de retención del agua es más

importante que la de ligar.
➢ Esta propiedad es fundamental para calidad de

carnes y pescados de ella depende jugosidad y
suavidad y en la elaboración de embutidos.
I. Solubilidad
➢ Es el porcentaje de la proteína que se mantiene en
disolución o en una dispersión coloidal y que no sedimenta
a fuerzas centrifugas moderadas.
➢ Para que una proteína sea soluble debe haber un equilibrio

entre las fuerzas proteína-proteína y proteína-solvente.
Estas dependen de la hidrofobicidad (↓) y de la naturaleza
iónica de la misma (↑).
➢ Una buena solubilidad de la proteína conduce a sistemas

coloidales dispersos y de estructura homogénea.
➢ Esta propiedad se usa para elaborar salsas, sopas

deshidratadas, bebidas.
I. Solubilidad
➢ Las proteínas se clasifican según su solubilidad en 4
grupos:
1. Albuminas: solubles en agua a pH: 6.6
2. Globulinas: solubles en soluciones salinas diluidas pH:7
3. Prolaminas: solubles en etanol al 70%
4. Gluteninas: solubles únicamente en soluciones alcalinas o
ácidas fuertes.
➢ Las proteínas insolubles tienen pocos usos alimenticios
➢ La solubilidad de las proteínas se afecta por las
condiciones de la solución como pH, fuerza iónica,
temperatura, presencia de solventes orgánicos.
I. Solubilidad
Efecto de las sales
➢ Las sales neutras afectan la solubilidad de proteínas
globulares. En función de la fuerza iónica que ejercen
sobre la proteína pueden solubilizar o precipitar estos
polipéptidos.
➢ A [ ] < 1M la solubilidad aumenta y a [ ] más elevadas la

proteína precipita, por que los iones se hidratan y reducen
la cantidad de agua que rodea a la proteína.
Efecto del pH
➢ la solubilidad de las proteínas globulares se afecta por el
pH. Es mínima en el punto isoeléctrico y aumenta al
alejarse de él.
I. Solubilidad
Efecto del pH
➢ Este comportamiento se debe a que la proteína actúa
como catión o anión según el pH. Por tanto cuando igualan
las cargas eléctricas de las proteínas las fuerzas de
repulsión que se generan aumentan la solubilidad.
Efecto de los disolventes
➢ La adición de disolventes cambia la constante dieléctrica
del sistema proteico y por tanto la solubilidad
➢ Si es un solvente de constante dieléctrica baja los grupos R

de la proteína disminuyen su repulsión y esta tienda a
precipitar.
I. Solubilidad
Efecto de la temperatura
➢ Las proteínas globulares son más solubles a T. 10-45°C y su
máximo es a 35°C. Temperaturas >>> las desnaturalizan
hasta incluso precipitan.
➢ T> 50°C muchas proteínas son inestables por el

rompimiento de las uniones que las estabilizan, con
efectos diversos incluso llegan a causarles insolubilización
total.
Viscosidad
➢ En fluidos proteicos la viscosidad esta relacionada con el
diámetro aparente de las moléculas dispersas
➢ El diámetro de una proteína depende de características

propias de ella como: masa, volumen, estructura, cargas
eléctricas; y de las interacciones proteína-proteína de la
cual depende el tamaño del agregado.
➢ A altas temperaturas ↓viscosidad por el rompimiento de

los puentes de hidrogeno y entonces el polímero pierde
hidratación.
Etapas secuenciales de la hidratación de las
proteínas a partir del estado seco
Propiedades proteína-proteína
I. Formación de geles
II. Formación de masas y fibras proteicas
III. Precipitación
Formación de geles
Sistemas dispersos de al menos 2 componentes, en

los que la fase dispersa forma una entramado
cohesivo con el medio de dispersión.
Formación de geles
➢ Se caracterizan por su poca fluidez y baja
deformabilidad elástica.
➢ La gelificación proteica es la formación de una red
ordenada formada por proteínas desnaturalizadas en
donde todas las interacciones están balanceadas.
➢ Cualquier factor que favorezca la interacción de las
proteínas promueve la gelificación.
➢ La cantidad de agua que retiene el gel depende del
tiempo que invierte la proteína en agregarse.
➢ Una agregación rápida produce geles desordenados,
poco elásticos, opacos y retienen poca agua.
➢ Una agregación lenta se forman geles elásticos,
transparentes y estables a la sinéresis.
Formación de geles
Las proteínas con mejores propiedades gelificantes
son:
I. Miofibrilares: se usan para dar textura a

productos cárnicos
II. Caseína: Su gelificación se usa para elaborar
quesos y bebidas fermentadas
III. Proteínas del lactosuero: se usan para elaborar
requesón, postre lácteos, yogures, etc.
IV. Proteínas de la clara del huevo: se usan como
agentes ligantes en productos cárnicos y
pastelería
Formación de masas
➢ Es la capacidad de formar masas viscoelásticas
en contacto con el agua a T ambiente con unas
propiedades únicas.
➢ Esta propiedad es la base de panificación
➢ Su comportamiento se debe a que se orientan y
despliegan sus estructuras de forma que
potencializan las uniones proteína-proteína y la
formación de enlaces disulfuro
➢ Tienen además alta capacidad de absorción y
poca solubilidad ( ↑composición de aminoácidos,
pocos ionizables para evitar la solubilidad )
Formación de masas
➢ Las mejores propiedades de amasado las
tienen las proteínas del gluten del trigo (
gliadina y gluteninas ).
➢ Las gluteninas aportan elasticidad y cohesión
a la masa y las gliadinas son las responsables
de la expansión de la masa durante el
crecimiento del pan
Formación de fibras o Texturización
➢ Se produce el despliegue de las cadenas de
polipéptidos de las proteínas globulares y se
estabilizan con la creación de nuevos enlaces
intermoleculares.
➢ Convierte proteínas globulares en miofibrilares
obteniendo un producto con mayor capacidad de
retención de agua.
➢ La modificación de esta estructura se hace por
dos vías:
❖ Proceso de hilado
❖ Extrusión termoplástica
Proceso de hilado
➢ En este caso el concentrado proteico debe tener al
menos 90% de proteína
➢ Se hace primero un desplegamiento a ↑ pH, que
también aumenta la viscosidad
➢ Se pasa la disolución proteica por orificios bajo
presión para alinear las fibras y se hace luego
coagulación ajustando el pH al isoeléctrico.
➢ Finalmente son estiradas con rodillos y luego se
calientan y trocean.
➢ Se pueden aromatizar y saborizar (Fabricados de
soja)
Extrusión termoplástica
➢ Se hacen a partir de concentrados proteicos
con 50-70% de proteína
➢ La solución proteica se hidrata y se somete a
altas presiones por tiempos cortos.
➢ Se somete a extrusión a través de una placa
perforada que produce la evaporación
inmediata del agua y al enfriarse toma una
estructura parecida a la de la carne
➢ Se usa para texturizar las proteínas vegetales
dando origen a gránulos o trozos que al
rehidratar son masticables.
Requiere proteínas de ↑ Solubilidad y con propiedades
viscosas y plásticas para que pasen por la placa perforada
Propiedades de superficie
1. Capacidad emulsionante
2. Formación de espumas
Capacidad emulsionante
➢ Una emulsión es un sistema disperso de dos

líquidos inmiscibles donde uno es la fase
continua y el otro la dispersa
➢ Las emulsiones más comunes son agua-aceite
y aceite-agua
Capacidad emulsionante
➢ El mecanismo de emulsificación consiste en la

orientación de los aminoácidos apolares hacía la
parte lipídica y de los polares hacía la fase
acuosa. ( proteínas hidrófobas ).
➢ La proteína emigra a la interfase agua-aceite y
se retiene ahí para darle rigidez y estabilidad al
sistema
➢ Se aplica para elaborar helados, mayonesa,

mantequilla. En estos alimentos las proteínas le
dan la estabilidad a estos sistemas.
Propiedades espumantes
➢ Las espumas alimenticias suelen ser dispersiones de
burbujas de gas en una fase continua, liquida o
semisólida que contenga un agente con actividad de
superficie soluble:
I. Los merengues
II. Nata de batida
III. Espuma de cerveza
IV. El pan
Procedimiento de obtención de espuma:
Se puede producir espuma batiendo o agitando una
disolución proteica en presencia de abundante fase
gaseosa:
➢ Para formar espumas se requiere que la
proteína tenga buena hidrofobicidad
superficial, buena solubilidad y ser bastante
flexibles ( forman películas , elásticas e
impermeables al aire alrededor de cada
burbuja).
➢ La función de la proteína es reducir la
tensión interfacial, orienta los grupos
hidrófilos hacia el exterior de la burbuja en
contacto con el agua y los hidrófobos hacia el
interior en contacto con el aire
Los tres factores mas importantes de los que
contribuyen a estabilizar las espumas son:
❖ Baja tensión interfacial

❖ Alta viscosidad de la fase liquida
❖ Existencia de películas elásticas de proteínas
adsorbidas
Factores externos afectan la formación y estabilidad de la
espuma:
✓ Concentración de la proteína: ↑ [ ] más estabilidad
✓ pH: Interviene en la formación y estabilidad. ↑ Capacidad

espumante es a pH diferentes al isoeléctrico, cuando hay
más solubilidad.
✓ Presencia de sales: depende del tipo de sal, las de sodio

reducen la estabilidad y las de Ca la mejoran
Las sales pueden afectar:
➢ La solubilidad
➢ La viscosidad
➢ El desplegamiento
➢ Agregado de proteinas
✓ Azucares: mejora la estabilidad por que aumenta
la viscosidad
✓ Presencia de lípidos: afectan las propiedades
espumantes aún en bajas cantidades, se sitúan en
la interfaz aire-agua e impiden la adsorción de la
proteína
✓ Disolventes orgánicos: Por ser hidrófobos expulsan
la proteína de las burbujas de aire, pero ellos no
forman películas estables.
➢ Las proteínas con mejores propiedades
espumantes son la clara de huevo, la
hemoglobina, gelatina, proteínas del lactosuero.
MODIFICACIONES
QUIMICAS DE LAS
PROTEINAS
MODIFICACIONES QUIMICAS
 El procesamiento de los alimentos induce a cambios
en las proteínas a través de las operaciones que
involucran la aplicación de calor tales como cocción,
evaporación, esterilización, pasteurización o bien en
las operaciones de fermentación, irradiación, etc..
 ejemplo
Aplicación de
calor
TRATAMIENTOS TÉRMICOS
MODERADOS
 Generalmente, estos tratamientos son benéficos y
deseables debido a que la desnaturalización de
proteínas facilita su digestión y mediante el
escaldado se logran inactivar enzimas como la
polifenol oxidasa, con la pasteurización lipasas…
ESCALDADO
EVITAR OSCURECIMIENTO
(champiñones, papas, etc.)
PIROLISIS
Los tratamientos térmicos drásticos como
el asado a la parrilla y el horneado
alcanzan temperaturas mayores de 200ºC
que dañan notablemente las superficies de
los alimentos y los aminoácidos sufren
pirolisis ( mutágenos tóxicos).
✓ Pirolisis o caramelizacion.
✓ Triptófano (carbolina).
✓ Los imidoaazarenos, provienen de la condensación
creatinina, azucares y aminoácidos.
✓ La formación de estos productos puede moderarse
si se siguen los procedimientos recomendados de
producción.
RACEMIZACION Y FORMACION DE
A.A MODIFICADOS
 Resultan de la aplicación de tratamientos alcalinos
 Es más común en proteínas que en aminoácidos libres
 Cambios de L a D – cambios de D a L.
 Disminución del valor nutritivo ya que los D-
aminoácidos no son reconocidos por las enzimas
digestivas, se absorben en menor proporción en la
mucosa intestinal y no se pueden utilizar en los
procesos fisiológicos.
 Aminoácidos mutagénicos (ornitina).
 En combinación con tratamiento térmicos el efecto es
severo, (destrucción de aminoácidos)
 Esta reacción puede darse en tratamientos de
solubilización de proteínas vegetales, cocción de maíz
con cal, preparación de caseinatos.
ENTRECRUZAMIENTOS
 Considerados como interacciones proteina-
proteina causados por modificaciones químicas.
 De forma natural se encuentran en proteínas que
presentan Puentes S-S. y en las que tienen ωN-
aspartil lisina y ωN-glutamil-lisina
 Pueden formarse puentes similares a los enlaces
peptídicos no naturales durante el procesamiento
de los alimentos → Disminución del valor
nutricional.
 Los enlaces isopeptídicos formados de esta
manera no son digeribles y son más frecuentes en
alimentos altos en proteínas y bajos en
carbohidratos.
ENTRECRUZAMIENTOS
 Dentro de los alimentos con mayor contenido de LAL
(lisinoalananina) se encuentran los agentes para batido, es
decir las bases de proteína que facilitan la incorporación de
aire.
 La leche evaporada y el caseinato de Na son los alimentos con

valores más altos de pérdida de Lys.
 Las radiaciones ionizantes son capaces de formar

indirectamente entrecruzamientos que dañan el valor
nutrimental de las proteínas.
 Un mecanismo lo constituye la producción de radicales libres

de OH provenientes de la ionización del agua, que pueden
inducir la formación de entrecruzamientos
REACCIONES DE LAS PROTEINAS
CON AGENTES OXIDANTES
 Los aminoácidos mas débiles Met>Cys>Trp reaccionan

con agentes oxidantes formando sulfóxidos y sulfonas.
 Estos agentes oxidantes están presentes en inhibidores
microbianos usados en los procesamiento de alimentos.
✓ Peróxido de hidrogeno e hipoclorito de Na
SE
met TRASFORMA
Sulfoxito de
Met
(+O)
Met
sulfona
Se transforma Cys-sulfenico
al adquirir
cys átomos
Cys-sulfinico
Oxigeno Cys sulfonico
Β
trp DMSO
oxindolalanina
DMSO: dimetilsulfóxido
✓ Otra fuente de agente oxidantes son los lípidos

peroxidados provenientes de alimentos en proceso
de enranciamiento.
✓ Otro aminoácido sensible a los agentes oxidantes

es la Tyr (ditirosina).
REACIONES CON NITRITOS
Las N-nitrosaminas, consideradas entre los cancerígenos más importantes.
Producción p. cárnicos
Aminas secundarias y nitritos
↓Aminas primarias ↓Aminas terciarias
REACCIONAN
Adición de nitritos:
N-nitrosaminas prevenir C. botulinum y
dar coloración rosada
Procesos a pH ácidos y tratamientos térmicos característica.
Las glicosilaminas producidas en las reacciones de Maillard

reaccionan fácilmente con los nitritos. Para minimizar la producción
de la N-nitrosaminas al cocinar y asar a la parrilla los embutidos, se
añaden ácidos Ascórbico y Eritórbico que controlan la reacción.
REACCION CON SULFITOS
 La adición de sulfitos en alimentos previene el
oscurecimiento de Maillard y el enzimático.
También logra reducir los puentes disulfuro de la
Cys. ( no pierde valor nutricional pero si
funcional).
REACCIONES CARBONIL-AMINO
 Llamadas comúnmente Reacción de oscurecimiento
no enzimático (Maillard).
 Se presentan en alimentos sometidos a altas
temperaturas y con alto contenido proteico y de
carbohidratos. En ella intervienen
❑ Grupo aldehído reductor de los azúcares (Acido ascórbico,
carbonilos producidos por enranciamiento de lípidos)
❑ Grupos aminos libres de A.A. (ω-amino de Lys)
o Disminuyen biodisponibilidad de lisina
Otra fuente de grupos aldehídos proviene del

enranciamiento de los lípidos. El aldehído “
malonaldehído” es capaz de entrecruzar a las
proteínas causando insolubilización, perdida de
digestibilidad y por tanto biodisponilidad.
FORMACION DE ACRILAMIDA EN ALTAS
TEMPERATURAS
 La acrilamida es un compuesto
altamente neurotóxico, teratógeno y
mutágeno resultado de los procesos
térmicos realizados a altas
temperaturas, en productos ricos en
carbohidratos, como, papas fritas, pan
tostado.
 Los mecanismos propuestos implican a
Asn (asparagina) como el aminoácido
involucrado, a través de reacciones de
Maillard forma un compuesto de
Amadori que reacciona fácilmente con
los almidones hasta formar la
acrilamida.
 Variedades de papas deficientes de Asn
y por fermentación más prolongada del
pan para que la levadura consuma la
Asn. En procesos de fermentación con
enzimas ↑ probabilidad de acrilamida.
 Se polimeriza rápidamente al
alcanzar el punto de fusión o al
ser expuesto a la luz UV.
 La acrilamida sólida es estable
a temperatura ambiente, pero
puede polimerizarse
violentamente cuando se mezcla
o expone a agentes oxidantes.
PERDIDA DE AMINOACIDOS POR
FRACCIONAMIENTO
 El fraccionamiento es un método por el cual se

obtienen aislados proteínicos muy puros o pequeñas
moléculas de proteínas.
 Se obtienen generalmente a partir de tratamientos
alcalinos que solubilizan una buena porción de las
proteínas vegetales y posteriormente se someten a
operaciones como evaporación, ultrafiltración,
precipitación isoeléctrica entre otros
Fraccionamiento por cromatografía

MODIFICACIONES DE LAS PROTEINAS
DE LOS ALIMENTOS DURANTE EL
PROCESADO Y EL ALMACENAMIENTO
 MODIFICACION DEL VALOR NUTRITIVO Y EFECTOS
TOXICOS
 Los efectos producidos sobre las proteínas de los
alimentos por el tratamiento culinario y el procesado
industrial son objeto de amplios estudios.
 La preparación industrial de alimentos ofrece
considerables ventajas, disminuye las perdidas por
deterioro y permite disponer de alimentos estacionales
en toda época y lugar.
 En la mayoría de casos los procesos industriales tienen
efectos negativos mínimos sobre el valor nutritivo de las
proteínas, incluso en algunos casos se aumenta.
DESNATURALIZACION POR TRATAMIENTOS
TERMICOS DE INTENSIDAD MODERADA
 Se entiende por desnaturalización de las proteínas a la
modificación que sufre la estructura de las proteínas como así
también las de los ácidos nucleicos.
 En el proceso de desnaturalización de las proteínas se dan el
cambios de su estructura nativa, por lo que se ve afectado su
funcionamiento y su actividad fisicoquímica pero a nivel
nutritivo mejora la absorción de las proteínas.
 Además de que se desnaturalizan factores antinutritivos
como los presentes en leguminosas y toxinas microbianas.
DESTRUCCION DE AMINOACIDOS
Los tratamientos térmicos de las
proteínas o los alimentos
proteinaceos, en ausencia de
sustancias añadidas, pueden tener
como consecuencias:
desamidaciones, isomerizaciones u
otras modificaciones químicas que a
veces van seguidas de la formación
de sustancias toxicas.
INTERACCIONES PROTEINA-PROTEINA
 Las interacciones proteína-proteína son eventos

críticos para muchos procesos celulares que se
extienden desde la formación de estructuras
macromoleculares y complejos enzimáticos, hasta la
regulación y la transducción de señales
 Se dan a través de enlaces covalentes entre cadenas
de polipéptidos, son difíciles de romper.
 Colágeno, la elastina y la queratina de forma natural
tienen interacciones proteína-proteína, por lo cual son
menos digestibles.
EFECTOS DEL TRATAMIENTO TERMICO
A PH ALCALINO
 Los tratamientos térmicos a pH alcalino

conducen a la formación de restos de aminoácidos
como la lisinoalanina, la lantionina y la
ornitoalanina, de enlaces cruzados intra o
intermoleculares de naturaleza covalente
productos de la condensación de estos
aminoácidos esenciales.
 El valor nutricional de las proteínas que sufren

estas reacciones es menor que el de las nativas y
es proporcional al tratamiento térmico aplicado.
EFECTOS DE TRATAMIENTOS
TERMICOS INTENSOS
 Tratamientos térmicos más intensos que la

esterilización conducen a la formación de enlaces
cruzados covalentes isopeptidicos del tipo del tipo
€- N- (γ- glutamatil) lisilo o €-N- (β,aspartil)
lisilo, entre los restos de lisina y glutamina o de
lisina y asparagina respectivamente.
 Estas reacciones conducen a menor digestibilidad

del nitrógeno y el valor biológico de la proteína.
INTERACCIONES ENTRE LAS
PROTEINAS Y LOS AGENTES
OXIDANTES
 Peróxido de hidrogeno acciones
bactericidas, capacidad decolorante
❖ Industrias lácteas esterilizar en frio la leche
utilizada para fabricar ciertos tipos de quesos.
Mejora el color de concentrados de pescado,
harinas de cereales y de las proteínas de las
semillas oleogaginosas.
❖ Detoxificación de triturados
y harinas con aflatoxinas
❖ Descarrillado de semillas mejora el
hinchamiento de estás en medios acuosos.
 Hipoclorito sódico propiedades
bactericidas. Detoxificación de harinas de
cacahuete aflatoxinas
 Peróxidos lipídicos ( degradación de proteínas)
o Polifenoles son oxidados a quinonas

convirtiéndose en potentes agentes oxidantes
OXIDACIÓN DE LA METIONINA
OXIDACIÓN DEL TRIPTÓFANO
N- FORMILQUINURENINA
Los oxidados de aminoácidos son no utilizables

por el organismo y puede llegar a ser tóxicos
INTERACCIONES ENTRE LAS
PROTEINAS Y LOS CARBOHIDRATOS
 Reacciones de Maillard
 Tres fases
-Interacción proteína-carbohidrato
-Degradación de Strecker (formación de reductona)
-Formación de melanoidinas.
❑ Su velocidad es más alta en alimentos de
humedad intermedia ( galletas, pan, leches
deshidratadas, almendras tostadas).
❑ Bajan disponibilidad de lisina
❑ Los productos de Amadori inhiben la absorción de

algunos aminoácidos esenciales
INTERACCIONES DE LAS PROTEÍNAS CON
OTROS CONSTITUYENTES DE LOS ALIMENTOS
 REACCIONES CON LOS LIPIDOS
 Se dan formación de enlaces covalentes entre proteínas y

productos de oxidación de lípidos.
 Participan dos tipos de mecanismos:
1.Reaccion radical libre: el radical se une a la proteína y forma

un radical lipido-proteína.
2.Reacciones carbonilamida: los derivados aldehídicos se unen
a los grupos amino de las proteínas
➢ Esta reacción se da en piensos, pescado congelado, harina de

pescado y semillas de leguminosas.
➢ Los efectos de esta unión son menor disponibilidad de la

algunos aminoácidos esenciales y también baja la
digestibilidad y valor biológico de la proteína.
REACCIONES CON LOS POLIFENOLES
❖ Constituyentes naturales de numerosos vegetales
❖ Se oxidan en presencia de oxigeno, tanto en
medio alcalino como a través de la reacción con la
polifenoloxidasa.
❖ Quinonas pigmentos pardos, de gran
tamaño, o reaccionan con ciertos aminoácidos.
❖ En la preparación de purificados proteicos
de materias primas ( semillas girasol, hojas de
alfalfa)
Lisina
REACCIONES CON DISOLVENTES
HALOGENADOS
 Tricloroetileno + grupos sulfihidrilos de proteínas
S-diclorovinil-L-cisteína factor toxico de
harina de soja extraída con tricloroetileno
anemia aplastica en terneros.
o diclorometano, tetracloroetileno
y fluorocarbonos no reaccionan
o 1,2- dicloroetano proteínas de pescado en
pH alcalino. Disminuyendo disponibilidad de
cistina, histidina, metionina.
 Triclorurode nitrógeno metionina
metisulfoximina ( sustancia toxica).
 Bromuro de metileno usado para
fumigar granos
Restos de lisina N-e- metilados

Disminuye la digestibilidad de las
proteínas.
PROTEINAS EN ALGUNOS
ALIMENTOS
PROTEINAS EN ALGUNOS
ALIMENTOS
Las proteínas desempeñan varios papeles en los
sistemas alimenticios:
✓ Forman parte de sus estructuras
✓ Se usan como ingredientes o aditivos por sus

propiedades funcionales: (catalizadores, agentes
ligantes, emulsificantes, formación de películas).
✓ Los sistemas ricos en este nutriente constituyen, una

garantía de calidad nutricional y sus proteínas pueden
ser ampliamente explotadas por sus propiedades
funcionales.
PROTEINAS EN LOS
ALIMENTOS
 Fácilmente digestibles
 No toxicas
 Nutricionalmente adecuadas
 Funcionalmente útiles
 Características estructurales y fisicoquímicas
PROTEÍNAS EN LOS
ALIMENTOS
Los principales fuentes proteicas de origen
alimentario son:
❖ Huevo
❖ Carne
❖ Pescado
❖ Leche
❖ Cereales y legumbres
❖ Proteína microbiana
PROTEINAS DEL HUEVO
COMPOSICION GLOBAL DEL HUEVO (excluyendo la cáscara)

PROTEINAS DEL HUEVO
La clara contiene aproximadamente 40 diferentes tipos de
proteínas, dentro de las cuales es importante resaltar:
 Ovoalbúmina: Es la principal proteína de la clara (50%). Es una

fosfoglucoproteína integrada por tres fracciones, A1, A2 y A3, se
diferencian por su contenido en fósforo. Se coagula con el calor.
 Conalbúmina u Ovotransferrina: representa alrededor del 14% de
las proteínas de la clara y también se coagula por el calor.
Esta glicoproteína tiene una fuerte afinidad al enlace al hierro, que

le confiere propiedades antioxidantes y antimicrobianas benéficas
para mantener su calidad.
PROTEINAS DEL HUEVO
 Ovomucoide: Representa el 12% del total proteico de la
clara. No se coagula con el calor. Glucoproteína rica en
glucosamina (14%) y aminoácidos azufrados (12%). Es
rica en enlaces disulfuro.
 Ovomucina: Glicoproteína viscosa que se localiza en las

chalazas ( cordones que mantienen la yema en el centro
del huevo) y comprende entre el 1.5-3.5% de los sólidos
de la clara. Estable a la desnaturalización por calor.
 Lisozima: Es una de las proteínas de la clara de huevo

que más se ha estudiado. Se considera un agente
antimicrobiano.
PROTEINAS DEL HUEVO
 Avidina: Es una glicoproteína de unión a biotina. Se
desnaturaliza fácilmente por el calor.
 Ovoflavoproteína: Existe una cantidad pequeña de

esta proteína a la que se fija la riboflavina de la clara.
 Globulinas G2 y G3: glucoproteínas, cuya función

biológica se desconoce y que tienen la característica
de ser buenos agentes espumantes.
PROTEINAS DEL HUEVO
 Ovoinhibidor: evita la acción de enzimas proteolíticas;
pero su papel principal en el albumen no se conoce.
 Ovomacroglobulina: esta proteína contribuye a las

propiedades espumantes del albumen, pero se
desconoce su actividad biológica.
PROTEINAS DEL HUEVO
La yema
Las principales proteínas de la yema son:
 Lipovitelina: (68%) HDL( lipoproteína de alta densidad)

rica en cisteína. Presenta un 20% de lípidos ( 2/3 de
fosfolípidos y 1/3 de colesterol, lípidos neutros y
triglicéridos).
 Lipovitelenina: (16%) LDL (lipoproteína de baja

densidad) pobre en cisteína. Presenta un 88% de lípidos
(1/3 de fosfolípidos y 2/3 de lípidos neutros y colesterol).
PROTEINAS DEL HUEVO
 Livetelina: (10%) Proteínas globulares α,β y γ. No
contiene fosforo. Contenido elevado en lisina, triptófano
y cisteína que les confieren un excelente valor
nutricional y una composición equilibrada en
aminoácidos.
 Fosvitina: (4%). Fosfoproteína muy fosforilada (10%) y

rica en serina (30%). Sin cisteína. Fija fácilmente el hierro.
Reúne el 80% del fosforo proteico de la yema.
 Ovovitelina: Rica en aminoácidos fosforilados y

azufrados. Coagula por acción de la quimosina.
PROTEINAS DE LA CARNE
 PROTEÍNAS MIOFIBRILARES: Son las responsables
de transformar la energía química en mecánica en el
musculo del animal, son el 50 % de las proteínas del
músculo.
Se encuentran dos grupos:

a) Proteínas Contráctiles: 75 % de las proteínas miofibrilares:
50-55 % Miosina y 20-25 % Actina.
Son solubles en sal y por ende disueltas en solución salina.
b) Proteínas Reguladoras de la contracción (25%):

Troponina (8%), Tropomiosina (8%), Proteína M (5%),
Proteína C (2%).
 La Miosina: rica en lisina y en ácido glutámico.
➢ Tiene estructura helicoidal con 55% de α- hélice,

integrada por dos cadenas fibrosas rígidas
semejantes enrolladas entre si, que terminan en una
doble cabeza constituida a su vez por cuatro
cadenas polipeptídicas.
➢ Es la proteína mas funcional en la elaboración de

productos cárnicos cocidos por su capacidad de
emulsión.
 La Actina: presenta dos fracciones, la G (actina
globular) y la F (actina fibrosa) se combina con la
miosina para formar actomiosina.
La contracción se produce cuando

estas fibras se acortan por un aumento
de la fuerza de atracción entre ellas.
Para lo cual es necesario la liberación
de iones de calcio en el interior de la
célula.
PROTEINAS SARCOPLASMATICAS O SOLUBLES:
Representan el 35 % de las proteínas musculares,. Son
llamadas proteínas del plasma. Esta son dos:
a) Mioglobina: 90 % de los colorantes del músculo (Rojo).

b) Hemoglobina: 10 %
Son buenos agentes emulsificantes y retienen gran

cantidad de agua, lo que evita pérdidas de humedad
durante el proceso de cocción de los productos
cárnicos.
Tienen capacidad de coagular y formar geles cuya

textura es muy deseable en diversos alimentos.
PROTEINAS DEL ESTROMA O INSULUBLES: Son el colágeno
y la elastina, representan 15 % de las proteínas
musculares.
 Son las responsables de dañar la estabilidad de los

productos cárnicos. Transmiten la fuerza del musculo a
los huesos para el movimiento.
 El colágeno insoluble es un factor definitivo en la

dureza de la carne.
 Cuando se hidroliza se produce el ablandamiento de la
carne, para esto se utilizan enzimas proteolíticas como
la bromelina, la ficina y la papaína.
 Gelatina
Proteína derivada de la hidrólisis selectiva del colágeno.
Hay dos procesos de producción:
➢ Ácido
Huesos y piel se lava con agua producto con punto
+ solución acida fría isoeléctrico de 6-9
diluida
➢ Básico
Huesos mineralizados periódicamente se Se lava exhaustivamente
+ solución de sosa cambia la solución para eliminar la sosa
60 días residual
Las pieles por tiempos punto isoeléctrico 4.2 y 5.2
menores
 Se extrae proteína con agua (4.7%), a T: 80° C

ocurriendo una alteración de la triple hélice, en la que
se rompen los enlaces inter e intramoleculares
produciéndose cadenas menos estructuradas, que
corresponden propiamente a la gelatina.
 Esta solución se filtra, se desmineraliza y se concentra en

evaporadores al vacío hasta alcanzar 25-30% proteína.
 Se esteriliza con procedimiento UHT, se enfría, se extruye

y se seca.
PROTEINAS DEL PESCADO
 El contenido de proteínas de los peces es muy

variable; va de 12 a 23% y están distribuidas como
siguen:
 70 a 80% son globulinas,
 10 a 20% son albuminas
 2 a 4% son queratinas y colágeno.
PROTEINAS DE LA LECHE
 Se agrupan en dos grandes conjuntos: las

caseínas (80%) y las proteínas del suero (20%).
 La caseína: comprende varios tipos que son la α-caseína, la β-
caseína, la κ-caseína y la γ-caseína. Son partículas sólidas que
permanecen en suspensión.
 Cuando se encuentra en un medio ácido o alcalino, se

produce su desnaturalización y tiene lugar una reacción
química que altera su estructura, ocasionando que deje de
ser soluble en agua lo que provoca que precipite.
 Cuando a la leche se añade cuajo o ácidos la caseína

precipita y se forma la cuajada (queso).
Contenido proteico y de caseína de la leche de
algunas especies animales
Componente Especie
humana bovina ovina caprina
proteínas (% del 1,3-1,5 3,2-3,5 5,4-6,0 3,1-4,0

total lácteo)
caseínas (% del 44,9 82,5 84,8 81,3

total proteico)
 Las lacto proteínas no se

coagulan por acidificación y
portal motivo no se encuentran
en productos lácteos como
quesos.
 Son proteínas termosensibles y

se desnaturalizan con el calor a
temperaturas por encima de la
°T pasteurización.
LACTOPROTEINAS:
 Lactoferrina: importante función defensiva

antibacteriana y antifúngica.
 Inmunoglobulinas: muy abundantes en el calostro,

menos en la leche.
 α- Lactoalbuminas: forma parte de la capa de nata que

se forma al hervir la leche.
 β- Lactoalbuminas: favorece la unión de glucosa con

galactosa para la síntesis de lactosa.
PROTEINAS VEGETALES
 Estas proteínas constituyen una fuente de
nutrimentos e ingredientes funcionales de interés
por su variedad, disponibilidad y costo.
 Entre las principales fuentes vegetales proteicas

tenemos: cereales y leguminosas.
PROTEINAS VEGETALES
FUNCION BIOLOGICA
 Su función es formar parte del endospermo de la

semilla.
 Los ingredientes vegetales ocupan un lugar importante

en la dieta de la población menos favorecida en
términos económicos.
PROTEINAS VEGETALES
TIPO DE GRANO PROTEINA TOTAL (%)
CEREALES
Cebada 8.2 - 11.6
Maíz 7.2 - 9.4
Arroz 7.5 - 9.0
Trigo 11 - 14
PSEUDO CEREALES
Amaranto 13.2 - 18.2

Trigo sarraceno 13.8
LEGUMINOSAS
Garbanzo 20 - 28
Frijol 19 - 21
Arvejas 21 - 28
Soya 32 - 42
OLEAGINOSAS
Algodón 17 - 21
Colza 20 - 25
Ajonjolí 25
PROTEINAS VEGETALES
 PROTEINAS DE ARROZ
 PROTEINAS DE LEGUMINOSAS
 PROTEINA DE LA SOYA
PROTEINAS VEGETALES
 Proteínas del trigo: Las proteínas más abundantes en

este cereal se denominan gluteninas y gliadinas.
 El maíz representa en muchos países, como en México,

el principal alimento para la población.
PROTEINAS MICROBIANA
 Se puede obtener proteína de los microorganismos a

partir de bacterias, hongos y levaduras.
 Al deshidratarlos pueden obtenerse formulaciones con

80% de proteína de buena calidad.
PROTEÍNA MICROBIANA
Análisis nutricional de microproteína.

Constituyente Masa (g por 100g)
Proteína 11.8
fibra dietaría 4.8
Grasa 3.5
Carbohidratos 2.0
Sodio 0.24
Colesterol 0.0
Agua 75.0

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Introducción de Proteínas

 Las proteínas son biomoléculas formados por

 Pueden además contener azufre y algunas también

 Son polímeros que a su vez están formados por unas

 Estos aminoácidos se unen entre si a través de unos

Las diferencias entre los

Los péptidos se forman por la unión de aminoácidos mediante

OLIGOPÉPTIDOS (<20 aa) Enlace peptídico

POLIPÉPTIDOS (20-50 AA)

PROTEÍNAS (Unión de > 50 AA)

Enlace Plano del grupo

Calentando a ebullición (110ºC) en medio ácido (HCl 6M)

Por medios Enzimáticos (Proteasas):

Todas estas enzimas son muy útiles en investigación bioquímica

• Los grupos amino, carboxilo de los AA libres y

• Algunas de estas reacciones se utilizan en la

Varios péptidos tienen funciones biológicas

Distribuido en animales, vegetales y

•Estructura primaria: viene dada por la secuencia de

•Estructura secundaria: está determinada por la

•Estructura terciaria: se refiere al plegamiento

•Estructura cuaternaria: Se refiere a la unión de más de

Esta estructura se forma al enrollarse

(Creighton 2000; Voet, 2004)

Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag,

(Creighton 2000; Voet, 2004)

Por lo tanto, LA ESTRUCTURA DICTA LA FUNCIÓN

Determina la especificidad de interacción con otras moléculas,

Desnaturalización proteica es cualquier modificación que sufra

✓ Este fenómeno no sólo ocurre cuando hay desplegamiento ; si

✓ Las proteínas con una estructura nativa desplegada son más

✓ Puede ser reversible o irreversible. Es irreversible si hay

✓ La desnaturalización depende tanto del tipo de proteína, de la

✓ Disminuye la solubilidad de la proteína, debido a que afloran

✓ Pérdida de su función biológica

✓ Incrementa la susceptibilidad a las proteasas

✓ Incremento de la viscosidad intrínseca

✓ Incapacidad para cristalizar

✓ La velocidad de desnaturalización por este agente depende de la

✓ La susceptibilidad de una proteína al calor depende de factores

✓ Sus principales efectos son ↓ de la solubilidad y mayor capacidad de

✓ Efectos secundarios: liberación de sulfuro de hidrogeno, alteraciones

✓ Las proteínas de la soja, las gliadinas y algunas proteínas de la leche y

✓ Otras proteínas se disocian o reorganizan sus subunidades tales como

✓ Para evitar los efectos enzimáticos en los vegetales congelados se

✓ Este comportamiento de las enzimas a bajas temperaturas se debe

✓ Las proteínas con bastantes aminoácidos hidrófobos son más

✓ La desnaturalización de enzimas especificas por calor se usa como

✓ Los tratamientos térmicos como escaldado, pasterización, esterilización

✓ Las radiaciones ultravioletas afectan especialmente aminoácidos

✓ Las radiaciones gamma ocasionan cambios conformacionales y

La presión hidrostática presenta efectos

Proteínas como la ovoalbúmina y la tripsina se

✓ La proteína al desnaturalizarse despliega sus grupos hidrófobos lo

✓ Esta desnaturalización es irreversible y sólo es beneficiosa en

✓ En el amasado y el cilindrado de masas para pan y pastas puede ocurrir

✓ En la carne un excesivo corte durante la elaboración de productos

✓ La agitación brusca y prolongada causa desnaturalización pues se

✓ El efecto desnaturalizador por tratamientos mecánicos es mayor cuando

➢ La mayoría de proteínas tiene un rango de pH en el que son estables,

➢ Los pH extremos son altamente desnaturalizantes pues la fuerzas

➢ El efecto del pH alcalino sobre las proteínas se utiliza en aislados

➢ Algunos como Ca, Cu, Mg y Fe forman complejos con las