Universidad Politécnica Salesiana

Nombre: Danny Segarra Jiménez

Curso: 6to Semestre, Grupo 2

Fecha: 28 de octubre de 2019

Tema: Resumen exposiciones

Grupo 1- ADN

La molécula de ADN consiste en dos cadenas que se enrollan entre ellas para formar
una estructura de doble hélice. Es considerada en la actualidad como una molécula muy
dinámica, con una estructura plástica que se modifica de acuerdo con la secuencia de
bases, concentración de iones pH, temperatura, unión de proteínas, tensión estructural
de la hélice, etc.

Características

 El ADN es un polímero, compuesto de unidades denominadas nucleótidos (o

mononucleótidos
 Sirve de transporte de energía como: ATP, GTP; de respiración celular: NAD,
FAD; transducción de señales: AMP cíclico; coenzimas: CoA, UDP; vitaminas:
B2
 El ADN se encuentra conformada de substancias como: ácido fosfórico, por una
desoxirribosa y por una base nitrogenada que se subdivide en dos partes

Purinas Pirimidinas

Adenina Citocina

Guanina Timina
Estructura Primaria

Presentan un esqueleto de fosfatos y pentosas del que

parten las bases nitrogenadas (A, G, C, T). Estas bases
se encuentran en igual porcentaje en todos los seres
vivos de una misma especie, por lo que su mensaje
genético es semejante. En la estructura primaria reside
la información necesaria para la síntesis de proteínas.

 Las bases de una de las cadenas o hebras están

unidas mediante puentes de hidrógeno con las
bases nitrogenadas de la otra cadena o hebra,
uniendo ambas cadenas.
 El número de purinas es igual al número de
pirimidinas.
 A se une a T (con dos puentes de hidrógeno).
 G se une a C (con tres puentes de hidrógeno:
enlace más estable).

Estructura Secundaria

Es la disposición espacial que adoptan dos cadenas de polinucleótidos (hebras)

dispuestas en doble hélice y con las bases enfrentadas y unidas mediante puentes de
hidrógeno.

Esta estructura se dedujo a partir de los siguientes datos:

Estructura terciaria

 Collar de perlas: célula en interfase (G1, S,

G2).
 Sucesión de partículas  nucleosomas
(partícula nuclear y ADN ligador).
 Estructura cristalina: asociación de: ADN +
protaminas (proteínas básicas) aparecen en el
núcleo de los espermatozoides.

 No histonas: HMG, grupo de proteínas

cromosómicas que participan en la regulación
de los procesos dependientes del ADN
(transcripción | replicación | recombinación |
reparación del ADN). Función  control de la
expresión genética y estructura superior de la
cromatina.

Estructura cuaternaria

 Fibra de cromatina de 300 Å

 Hipótesis de solenoide: fibra de 100 Å se
enrolla helicoidalmente en 6 cromosomas por
la vuelta y las histonas
 Clasificación del ADN

•Monocatenario: grupo II de Baltimore  estructura lineal y circular.

Según su número
•Bicatenario: estructura lineal y circular.
de hebras

•Moléculas de ADN modificadas en laboratorios.

•Consiste en intercalar el material genético de un ADN de interés en un receptor.
ADN •Uso de enzimas que permitan cortar y unir.
recombinante

•Origen: maternal  en todos los orgánulos

•Más complejo y grande que el ADN mitocondrial
•Se produce de manera semiautónoma al igual que su duplicación
ADN extracelular

•Localización  núcleo de las células

•Organización  cromosomas
ADN nuclear •Función  transmite información genética de una generación a otra  Replicación

•Reproduce por sí mismo  semiautónoma

•ADN  molécula bicateriana, circular, cerrada, sin extremos
ADN mitocondrial

Experimento de Meselson-stahl

 Basado en  variación de la densidad de flotación del ADN

 Cultivo de E.coli en medio que contenía amonio preparado con
nitrógeno pesado.
 Marcación del ADN transferir a un medio de nitrógeno liviano
 Análisis  centrifugación en gradientes de densidad de CsCl

Resultados:

 Se obtuvo 2 bandas cada una correspondiente al tipo de medio en el que

se cultivo
 Cruce de dichas bandas = banda intermediaria
Grupo 2- ARN

Ácido Ribonucleico (ARN): es un ácido nucleico formado por una cadena de

ribonucleótidos, presentes en las células procariotas y eucariotas y en ciertos
virus.

Estructura bioquímica

 Formado por un cadena  monómeros

 Molécula de monosacárida  ribosa
 Grupo fosfato  sales o ésteres de ácido fosfórico.
 Base nitrogenada: adenina, guanina, citosina y Uracilo

Estructura secundaria

 ARN  apareamientos entre pares de bases de una misma

cadena  regiones cadenas.
 5´y 3´  marcan el inicio y el final de la molécula queda
libre.
 ARN  capacidad de autocatalizarse
 Cadenas de ARN  eliminan sus intrones

Estructura terciaria

 Resultado del apilamiento de bases y de los enlaces

de hidrogeno entre diferentes partes de la molécula.
 Forma una hélice simple átomos interactúan con el
espacio circundante.

Clasificación
 •encargado de llevar la información de la secuencia de aminoácidos proteicos desde el ADN  ribosoma.
•5´ metil-guanosina + trifosfato = reconocimiento del mRNA durante la traslación o síntesis de proteína.
De síntesis (ARN •3´ cola poli-A o residuo múltiples de adenilato adicionales a él = degradación enzimática del mRNA.
mensajero)

•estructura cruciforme  leer el código del ARNm en los ribosomas  sintetizar la cadena de proteína.
•Cada ARNt tiene en una parte de su estructura la secuencia que codifica un aminoácido (anticodón) que se
ARN de unirá al codón del ARNm
transferencia

•Los ribosomas procarióticos tienen RNAr de 3 tamaños y los eucarioticos tienen 4 tamaños  contribuye a dar
a los ribosomas su forma acanalada, al condicionar la posición de las proteínas, posibilitando la unión a su
estructura del ARNm, de los ARNt y de la proteina que se está sintetizando.
ARN ribosomal

•El ARN heteronuclear, o heterogéneo nuclear, agrupa a todos los tipos de ARN que acaban de ser transcritos
(pre-ARN)  núcleo de las células eucariotas  función consiste en ser el precursor de los distintos tipos de
Precursores ARN.
ARNhn

•Es la hebra complementaria de un hebra ARNm  La mayoría inhibe genes y unos pocos activan la
transcripción.
Reguladores
ARN Antisentido

•Son moléculas de ARN que suprimen las expresión de genes específicos

•Tipos de ARN: Micro ARN | ARN interferente pequeño | ARN asociados a Piwi
ARN de
Interferencia

• muchas enzimas que son codificadas por el genoma para producir proteínas o ARN  aceleran las reacciones
químicas y hacen varios miles de funciones diferentes dentro de una célula.
ARN
catalizadores

•:ARN con actividad catalítica. Los sustratos de las ribozimas son con frecuencia ARN  la actividad de las
ribozimas combina transesterificación e hidrólisis de un enlace fosfodiéster.
Ribozima
Ejemplo: MicroARNs. UNA VISIÓN MOLECULAR

Los microARNs son ARN pequeños de aproximadamente 22 nucleótidos de

longitud que participan en la regulación de muchos procesos celulares y, su
alteración está asociada con el desarrollo de diferentes patologías, especialmente
cáncer.

Características:

 Generados de estructuras locales en forma de horquilla

 microARNs maduros de aproximadamente 22 nucleotidos de longitud
 Procesados de Drosha y Dicer
 Poseen clancos en el ARNm
 Reguladores postranscripcionales

Los microARNs regulan el procesamiento postranscripcional del ARN,

mediante el apareamiento de bases con su ARN mensajero (ARNm) complementario,
conduciendo a la represión de la transcripción o al clivaje del ARNm.

 Los microARNs inicialmente son procesados como transcriptos

primarios en el núcleo por el complejo formado por la proteína
Drosha.
 Luego ser exportados al citoplasma por la exportina 54.
 Finalmente en el citoplasma son procesados por Dicer y por el complejo
silenciador inducido por ARN.
 Causando la represión de la transcripción del ARNm o el silenciamiento
genético por medio del apareamiento con su ARNm blanco.

Importancia biológica de los microARNs

 Los microARNs median diferentes procesos en tumorogénesis, como

inflamación, regulación del ciclo celular, respuesta a estrés,
diferenciación, apoptosis e invasión.
 En células madre de tejidos somáticos regulan múltiples pasos de la
hematopoyesis, modulación de la miogénesis y cardiogénesis,
diferenciación osteogénica y de la piel.
 Los microARNs también actúan como oncogenes y genes supresores de
tumor.
 Dada la importancia de los microARNs en los procesos de tumorogénesis
y su expresión en enfermedades específicas, tienen un gran potencial
como blancos terapéuticos y nuevos biomarcadores para pronóstico y
diagnóstico de cáncer.
Grupo 3- Estructura primaria

Proteína:

Son constituyentes esenciales de todos los organismo.

Funciones

 Regulación y señalización: insulina

 Movimiento: miosina
 Catálisis: lisozima
 Estructura: colágeno

Clasificación

Proteínas Proteínas
simples conjugadas
compuestas por
compuestas exclusivas aminoácidos otra
por aminoácidos sustancia de
naturaleza no proteica

Estructura primaria

 Misma estructura química central  cadena lineal de aminoácidos

 Diferencia entre proteínas  secuencia de aminoácidos
 Estructura primaria orden de los aminoácidos que lo conforman
Ejemplo: Proteína de unión a la caja TATA (TBP)

 Es un componente de varios factores de transcripción eucarióticos.

 Cadena polipeptídica con simetría bilateral compuesta por dos dominios
de unos 88-89aa cada uno de ellos, topológicamente idénticos.
 Una característica distintiva de TBP es una larga cadena de glutaminas
en el extremo N-terminal.

Grupo 4- Estructura secundaria

Estructura secundaria

 Disposición espacial de la cadena proteica

 Formación de hélices y estructuras planas o filamentosas
 Ocurre cuando los aminoácidos en la secuencia interactúan a través de enlaces
de hidrógeno, entre el grupo amino y el grupo carbonilo de otro enlace
peptídico.
 Es el primer nivel de plegamiento en el que los distintos restos de
aminoácidos se disponen de modo ordenado y repetitivo siguiendo una

Características

 Los átomos del enlace peptídico están en un mismo plano y la configuración del
enlace es  trans
 Rotación  Cα
 Hélice α  dextrorotatoria
 Enlace  no covalente
 Conformaciones de menor energía  más estables
Clasificación

es la estructura más sencilla

que una proteína puede optar
en el espacio de acuerdo con
Alfa hélice la rigidez y libertad de
rotación de los enlaces entre
sus residuos de aminoácidos.

 Forma espiral
 Grupos R al exterior
 3.6 aminoácidos en cada vuelta
 5,4 Armstrong (0.15nm) de distancia entre vuelta
 dextrógiro (derecha)
 estructura anfipática: parte hidrofílica + parte hidrófoba

formaciónpor alineación
de lado (2+) segmentos de
cadenas polipeptídicas. 
forma de zigzag 
Laminas Beta
estabilizada por puentes
de hidrogeno.
Enlace peptídico planar y
configuración trans

Características
 Grupo C=O Y N-H
 Puentes de H  +/- perpendiculares al eje principal
 zonas no repetitivas
provocan cambios en la
dirección de la cadena
Bucles polipeptídica que
posibilitan que la proteína
tenga una estructura
compacta.

TIPOS:

 Tipo I: prolina posición 3

 Tipo II: glicina posición 2 y prolina posición 3
 tipo III: sin restricción.

Ejemplo: Predicción de la estructura secundaria y terciaria de GNL3L mediante

herramientas computacionales.

GNL3L es una proteína poco caracterizada perteneciente al grupo de las

Nucleostaminas. Sus funciones han sido asociadas principalmente a la génesis de los
ribosomas, aunque recientes investigaciones la han asociado con la regulación del ADN
telomérico, actuando como proteína accesoria facilitando la formación del complejo
shelterina que protege el telómero. Actualmente no existen estudios experimentales que
hayan definido la estructura cristalina de GNL3L, lo cual es importante para entender
cómo actúa en el proceso de regulación de la longitud de los telómeros. En este trabajo,
mediante herramientas computacionales (GOR, SOPMA, PSIPRED) se predice que
GNL3L está compuesta en promedio de 52% de hélices alfa y 10% extended strands, lo
cual permite inferir que la proteína es principalmente helicoidal. Se obtuvieron 5
modelos de estructura terciaria usando el programa MODELLER, de los cuales se
optimizó el mejor con 3Drefine, se validó y graficó con ProSAweb.
Grupo 5- Estructura Terciaria

Estructura terciaria

 Disposición tridimensional o plegamiento general de polipéptidos.

 Estabilidad por interacciones débiles
 Uniones: salinas/iónicas, hidrofóbicas, puentes de hidrogeno, fuerzas de Van
der Waals.
 Propiedades biológicas.
 Máxima información estructural

Enlaces de la estructura terciaria:

• comparte electrones enlace fuerte 

Enlace
covalente
estabilidad de la cadena proteica.

• puente salino no numeroso 2 grupos

Enlace iónico polares de la cadena de aminoácido.

• estabilidad molecular formad por 1grupo

Puente de
hidrogeno
carboxílico y 1 grupo de H activado.

• cadenas laterales que poseen radicales 

Fuerzas de Van
der Waals
repulsión de tipo electrostático.

Enlaces
• cadenas laterales no polares de aminoácidos
hidrofóbicos

• enlaces iónicos entre grupos R de aminoácidos

Atracciones
electrostáticas
ácidos (-COO-) y aminoácidos básicos (NH3+).

• enlaces covalente entre dos grupos tio (-SH) 

Puentes
disulfuro
2 cisteínas.
Clasificación

Tipo • una de las dimensiones es

mucho mayor que las otras
fibroso: dos.

Tipo • no existe una dimensión que

predomine sobre los demás
globular  forma esférica.

Características de las proteínas globulares

 Cadena lateral con carácter apolar (orientación: interior de la célula)

 Enlace covalente  estabilidad
 Cadenas laterales de los aminoácidos polares  localización: superficie de la
molécula.
 Interacciones importantes: tipo hidrofóbico

Estructuras supersecundarias

 β- β: cadenas adyacentes  antiparalelas

 Bucles βαβ: conexión a la derecha entre las cadenas β hay una α-hélice.
 Barril β: cadenas orientadas que dibujan un cilindro.
 Motivo silla: formado 5 cadenas β paralelas, ligeramente torcidas 
relación: centro.
 Llave griega: 4 cadenas antiparalelas entre sí 1°+2° | 2°+3° | 1° +4° = giros β
Ejemplo: Factor TBP

Proteína ligante de TATA, es un componente de varios factores de transcripción

eucarióticos.

 La TBP se une al surco menor de DNA (caja TATA) mediante una lámina
beta. Ensancha el surco menor y flexiona el DNA bicatenario unos 80°.
 La proteína TBP tiene forma de silla de montar y presenta una estructura
alfa/beta simétrica formada por dos dominios de 89 o 90 aminoácidos,
además de un segmento N-terminal muy flexible de 18 aminoácidos.

Interacciones proteína-ADN

 Cuando TBP se une a la caja TATA del ADN, distorsiona la estructura de la

hebra mediante la inserción de cadenas laterales de aminoácidos entre los pares
de bases, desenrollando parcialmente la doble hélice debido a superficies de
contacto entre la proteína y el ADN.
 TBP se une a las cargas negativas de fosfato del esqueleto del ADN  cargas
(+) de los residuos de lisina y arginina.
 La tensión impuesta a la doble hélice de ADN mediante esta interacción inicia la
separación de las dos hebras.
 las hebras de ADN son más fácilmente separables  expone las bases
nitrogenadas y permite que la ARN polimerasa II comience
la transcripción del gen.

Grupo 6- Estructura Cuaternaria

Describe el número y las posiciones relativas de las subunidades en las proteínas

multiméricas, en este proceso hay enzimas que pueden estar asociadas como
subunidades de una proteína multimérica y pueden aumentar su eficiencia.

Simetría

Simetría cíclica

las sub-unidades coinciden en un solo eje de rotación

Simetría diédrica

un eje de rotación de N veces y uno de dos veces se cortan

en ángulos rectos

Otras simetrías

otros objetos como tetraédricos, cubos, octaedros o

icosaedros y tienen 12,24 y 60 posiciones equivalentes
 Plegamiento: chaperonas (HSP)

 Interaccionan con proteínas desplegadas o parcialmente plegadas

 Facilitan el correcto plegamiento de las proteínas.
 No interaccionan con proteínas en estado nativo, y tampoco forman parte
de la estructura final.
 Chaperonas no son específicas (interacción con proteínas).
 Chaperonas  son específicas para sus dianas.
 Acoplan la fijación de ATP/hidrólisis en el proceso de plegado.
 Esenciales para la viabilidad, y su expresión es frecuentemente inducida
por stress celular

Función principal:

Evitar asociaciones inapropiadas o agregaciones de residuos hidrofóbicos expuestos en

la superficie y dirigen sus sustratos hacia plegamientos correctos, transporte o a su
degradación.

Visualización Modelos espaciales compactos:

 Realista
 Visión de todos los átomos
 Poco espacio que hay en el interior de la célula
 Útiles para mostrar cambios conformacionales

Visualización Modelos de esferas y varillas:

 No realistas
 Fácil de visualizar enlaces
 Revela una estructura compleja con más claridad
 Difícil de distinguir hélices α u otros sitios de enlace
 Describe proteínas a nivel atómico

Clasificación

•formadas por varias cadenas polipeptídicas  número variable de sub-unidades o protómeros  unidos por enlaces débiles
Proteínas
oligoméricas
(Hidrogeno, fuerzas de Van der Waals, puentes de disulfuro).

•formados por 2 subunidades(conformación β)Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala

Dímeros

•formados por 3 subunidades (hélice simple levógira) Gly-Pro-Ala

Trímeros

•formados por 4 subunidades (cadena β 146 aa | cadena α 141 aa) Arg-His-Asp-Lys.

Tetrámeros

•formados por muchas subunidades

Polímeros
Ejemplo: ARN polimerasa

Es una proteína multimérica en sí misma y al menos 50 componentes adicionales entre

los que se incluyen factores de transcripción generales, proteínas de unión al promotor,
helicasa y otros complejos proteicos.

ARN Polimerasa II

La enzima RNA-polimerasa II (Pol II) transcribe la gran mayoría de los genes que
codifican para proteínas celulares, al igual que algunos genes denominados pequeños
RNA nucleares  son pequeños RNA que conforman el complejo de procesamiento
necesario para madurar un RNA pre-mensajero a RNA mensajero maduro.

La transcripción por medio de la RNA-polimerasa II

 Ensamblaje secuencial de la maquinaria basal de la transcripción.

 TFIID está compuesto por: TBP + y una serie de TAF.
 Una vez asociado TFIID, se incorporan TFIIA y IIB  determinan distancia
y orientación para el ensamblaje de la RNA-polimerasa II escoltada por
TFIIF al complejo de pre iniciación de la transcripción.
 complejo mediador-SRB viene acoplado a la RNA-polimerasa II en su
región C-terminal (CTD).
 Se incorporan: TFIIE y IIH en presencia de ATP y nucleótidos TFIIH,
fosforila a la región CTD de la RNA-polimerasa II permitiendo así el inicio
de la elongación y, por lo tanto, la síntesis del RNA