INTRODUCCIÓN:

Un organismo vivo es un milagro de armonía: sus componentes individuales

tienen divididas las funciones entre ellos y, a la vez interaccionan entre sí de
una forma compleja, pero precisa. Sin embargo, este conjunto de interacciones
delicadas puede ser fácilmente alterado por agentes que amenazan su
integridad como la existencia de parásitos, los daños a órganos y tejidos o la
aparición de procesos tumorales. Para defenderse, los organismos han
desarrollado una gran variedad de mecanismos, algunos tan visibles como: la
huida del peligro, la lucha física o la ocultación, y otros, no tan obvios, que
transcurren en su medio interno.
En estas reacciones de defensa hay tres fases: el reconocimiento, el
procesamiento y la respuesta. En el reconocimiento media una interacción no-
covalente entre dos moléculas, antígeno y receptor, y permite distinguir lo
propio de lo extraño. En este sentido, un antígeno sería la unidad más pequeña
de algún elemento extraño capaz de generar una reacción de defensa. Al
reconocimiento sigue el procesamiento, que es la transmisión de la señal
desde el receptor a otra molécula. Finalmente, durante la respuesta el
organismo actúa para eliminar la amenaza. Este mecanismo puede tener lugar
con la participación de células (inmunidad celular) y/o moléculas solubles
(inmunidad humoral). Algunos participantes en la defensa son innatos, están
presentes desde el nacimiento y no dependen de la presencia de antígenos.
Otros son adquiridos y se encuentran en pequeñas cantidades antes de un
estímulo antigénico.
El sistema del complemento forma parte de esta inmunidad innata y es uno de
los sistemas de defensa más antiguos, habiéndose detectado su presencia en
vertebrados como la lamprea y en algunos invertebrados. En mamíferos este
sistema funciona como uno de los principales mecanismos de defensa y su
principal misión es la eliminación de patógenos. Es también un arma de doble
filo, pues su ausencia puede ocasionar una susceptibilidad importante a
infecciones, pero su activación en exceso también puede resultar dañina.
Pertenece a los sistemas de activación de los que disponen los vertebrados en
la circulación sanguínea. Cada uno de ellos consta de una serie de proteínas
coordinadas en sus funciones como los miembros de un equipo de una carrera
de relevos. Estos sistemas se activan gradualmente, en cascada, y sus
diversos integrantes interaccionan entre sí. En condiciones normales, las
proteínas están en forma inactiva, pero una señal específica, hace que se
active la primera de ellas, quien a su vez activa a la segunda, y así
sucesivamente. Los últimos miembros del equipo son los que realizan las
funciones efectoras, como formar un coágulo, deshacerlo cuando ya no es
necesario, ampliar la luz de los vasos e incrementar la permeabilidad capilar, y
en el caso del complemento que nos ocupa eliminar patógenos y células
infectadas.
OBETIVOS
Comprender las generalidades del sistema de complemento y sus
diversas funciones en la defensa del ser humano que la desarrolla.
Estudiar los mecanismos moleculares subyacentes a la activación y
regulación del sistema del complemento
Identificar la relación de las concentraciones plasmáticas de los
componentes del sistema del complemento con patologías de etiología
autoinmune.
SISTEMA DEL COMPLEMENTO
El sistema del complemento es uno de los componentes fundamentales de la
respuesta inmunitaria defensiva ante un agente hostil (por ejemplo,
microorganismos). Consta de un conjunto de moléculas plasmáticas implicadas
en distintas cascadas bioquímicas, cuyas funciones son potenciar la respuesta
inflamatoria, facilitar la fagocitosis y dirigir la lisis de células incluyendo la
apoptosis. Constituyen un 15% de la fracción de inmunoglobulina del suero.
Historia:
Una proteína del complemento atacando una membrana celular.
Fue descubierto hace más de un siglo, al comprobarse la capacidad bactericida
del suero fresco, acción mediada por dos factores: uno termoestable (los
anticuerpos específicos frente a microorganismos) y otro termolábil, al que se
denominó complemento. Los componentes propiamente dichos se nombran
con la letra C y un número: C1, C2, C3, C4, C5, C6, C7, C8, y C9.
Cascadas
Está formado por unas 30 glucoproteínas y fragmentos que se encuentran en el
suero y otros líquidos orgánicos de forma inactiva, y que al activarse de forma
secuencial, median una serie de reacciones con la finalidad de destruir la célula
diana. El sistema se activa por tres vías diferentes.
Vía clásica
Denominada así porque se descubrió primero. Su activación es iniciada por
inmunocomplejos formados por IgG (Inmunoglobulina G) e IgM
(Inmunoglobulina M). Esta vía se inicia con la unión de dos (en el caso de la
participación de IgG) o más (en el caso de IgM) moléculas de inmunoglobulinas
unidas a los antígenos respectivos al producirse cambios alostéricos en el
extremo Fc.
C1q
Los fragmentos Fc de los anticuerpos así unidos a sus antígenos se unen a los
brazos radiantes de la molécula C1q y activan el complejo C1qr. La unión a
C1q de más de una porción Fc de la Ig es requerida para estabilizar el enlace
con C1q. Este complejo poli-Fc:C1qrs a su vez causa proteólisis de los
componentes C4 en C4a y C4b y a C2 en C2a y C2b. A tal punto es requerido
esta multitud de porciones Fc de IgG o de IgM que si los antígenos originales
están muy separados entre sí impidiendo la polimerización de la Ig participante,
esta no es capaz de activar el complemento. Una vez el enlace poli-Fc:C1q es
estable, se comunica el evento a las porciones C1r y C1s por medio de
cambios conformacionales que activan en C1r y a C1s actividades enzimáticas
que continúan la cascada del complemento. C1 continuará su actividad
enzimática degradando muchas moléculas de C4 hasta que es inactivado por
su inhibidor.
Las moléculas C1q no están asociadas al proceso de opsonización, dado que
su función es ser la enzima que inicia la cascada clásica de coagulación.
C3 convertasa
C3a, C4a y C5 tienen funciónes de anafilotoxinas, favorecen la degranulación
de células cebadas, liberando así Histamina, sustancia que favorecen la
inflamación. C4b se une de manera covalente a la membrana de la célula
invasora o a un complejo inmune y a C2a en presencia de Mg++, formando la
C3 convertasa de la vía clásica, llamada C4b2a. La C3 convertasa tiene
potente acción proteolítica sobre el factor C3, fragmentándola en C3a y C3b
(C3a es también anafilotoxina). La unión de C3b sobre la membrana en
cuestión es un critico elemento para el proceso de la opsonización por
fagocitos.
C5 convertasa
C3b se una al complejo C4b2a, formando la convertasa C5 de la vía clásica
conformada por C4b2a3b. Esta causara escisión de C5 en componentes a y b.
Igual que con los anteriores, C5a es una anafilotoxinas que degranula a los
mastocitos y libera sus mediadores intracelulares y es también un factor
quimiotáctico. El componente C5b se unirá a la membrana estabilizado por C6,
en particular debido a la naturaleza hidrofóbica de C5b. C7 se inserta en la
doble capa lipídica de la membrana unido al complejo C5bC6b estabilizando
aún más la secuencia lítica en contra del invasor. Se fijaran los demás factores
C8 y Poli-C9 (este último contribuyendo de 12 a 15 unidades). Cuando los
componentes se han unido se forma un poro cilíndrico en la célula que permite
el paso de iones y agua, causando lisis celular por razón del desbalance
osmótico. Este conjunto de proteínas que forman el poro se conocen como
MAC: Membrane Attack Complex (Complejo de ataque a la membrana)
Vía alternativa
Filogenéticamente más primitiva, su
activación fundamental no es iniciada
por inmunoglobulinas, sino por
polisacáridos y estructuras poliméricas
similares (lipopolisacáridos
bacterianos, por ejemplo los
producidos por bacilos gram
negativos). Esta vía constituye un
estado de activación permanente del
componente C3 que genera C3b. En
ausencia de microorganismos o
antígenos extraños, la cantidad de
C3b producida es inactivada por el
Factor H. Cuando C3 se une a una
superficie invasora (evade la acción
del Factor H), forma un complejo con
el Factor B, el cual se fragmenta por
acción del factor D en presencia de
Mg++. El complejo C3bBb es altamente
Vías clásica y alternativa de activación de la cascada del sistema del
inestable y la vía alterna no continúa
sin el rol estabilizador de una proteína
circulante llamada properdina. Se forma de ese modo la C3 convertasa de la
vía alterna (compuesta por C3bBb), la cual actúa enzimáticamente sobre
moléculas adiccionales de C3, amplificando la cascada. Incluso algo de este
C3b se puede unir a la C3 convertasa y formar la
C5 convertasa de la vía alterna (C3bBb3b) que activara a C6, convergiendo en
los mismos pasos finales de la vía clásica.
Vía de las lectinas
Es una especie de variante de la ruta clásica, sin embargo se activa sin la
necesidad de la presencia de anticuerpos. Se lleva a cabo la activación por
medio de una MBP (manosa binding protein/proteína de unión a manosa) que
detecta residuos de este azúcar en la superficie bacteriana, y activa al complejo
C1qrs. De otra manera, una segunda esterasa, la esterasa asociada a MBP
(denominada MASP, y de las cuales existen diferentes tipos: MASP-1, MASP-
2, MASP-3 y MAP, siendo MASP-2 la más común) actúa sobre C4. El resto de
la vía es similar a la clásica.
Estas vías producen una enzima con la misma especificidad: C3; y a partir de
la activación de este componente siguen una secuencia terminal de activación
común. El propósito de este sistema de complemento a través de sus tres vías
es la destrucción de microorganismos, neutralización de ciertos virus y
promover la respuesta inflamatoria, que facilite el acceso de células del sistema
inmune al sitio de la infección.
Las funciones del sistema del complemento
A. Lisis de células
El MAC (membrane attack complex/complejo de ataque a la membrana) puede
lisar bacterias gram-negativas, parásitos, virus encapsulados, eritrocitos y
células nucleadas. Las bacterias gram-positivas son bastante resistentes a la
acción del complemento. B. Respuesta inflamatoria
Los pequeños fragmentos que resultan de la fragmentación de componentes
del complemento, C3a, C4a y C5a, son llamados anafilotoxinas. Estas se unen
a receptores en células cebadas y basófilos. La interacción induce su
degranulación, liberando histamina y otras sustancias farmacológicamente
activas. Estas sustancias aumentan la permeabilidad y vasodilatacion. Así
mismo, C3a, C5a y C5b67 inducen monocitos y neutrófilos a adherirse al
endotelio para iniciar su extravasación.
C. Opsonización
C3b es la opsonina principal del complemento. Los antígenos recubiertos con
C3b se unen a receptores específicos en células fagocíticas, y así la fagocitosis
es facilitada.
D. La neutralización de virus
C3b induce la agregación de partículas virales formando una capa gruesa que
bloquea la fijación de los virus a la célula hospedera. Este agregado puede ser
fagocitado mediante la interacción de receptores del complemento y C3b en
células fagocíticas.
E. Eliminación de complejos inmunes
Los complejos inmunes (complejos antígeno-anticuerpo circulantes) pueden ser
eliminados de la circulación si el complejo se une a C3b. Los eritrocitos tienen
receptores del complemento que interactúan con los complejos inmunes
cubiertos por C3b y los lleva al hígado y al bazo para su destrucción.
 1. Explique mediante un esquema la importancia de C3 en el sistema
de complemento
El sistema complemento tiene una serie de propiedades que lo capacitan para
funcionar eficazmente en la defensa contra elementos extraños sin alterar los
tejidos normales y aumenta su concentración en el plasma durante la infección
por lo que se usa en el diagnóstico clínico de enfermedades infecciosas, ante
un proceso infeccioso se activa y luego de su activación, se generan péptidos
con notable actividad proinflamatoria y opsonizante, además de la formación
del complejo de ataque a membrana con acción lítica directa.
Para que el complemento lleve a cabo sus funciones es necesario la formación
y activación de las proteasas C3 y C5 convertasas. Se conocen tres rutas para
la activación de C3 convertasa: la vía clásica, la alternativa y la de las lectinas.
En las distintas rutas de activación se originan péptidos que también participan
en la inflamación. Algunos componentes del complemento se activan al unirse
a la superficie de agentes infecciosos en ausencia de anticuerpos así se tiene
que la vía de las lectinas y la vía alternativa se inician con el reconocimiento de
moléculas extrañas, proteínas o carbohidratos, en la superficie de los agentes
patógenos. La vía alternativa se inicia al unirse espontáneamente un
componente activado del complemento a la superficie del patógeno. En cada
una de las tres vías intervienen un conjunto de proteínas del complemento
diferentes. Se puede considerar una cuarta vía a partir de C5 que conlleva a la
etapa final que es la lisis
En los tejidos el complemento se activa por medio del depósito de complejos
inmunes, los cuales activan la vía clásica a través de la unión de la porción Fc
del anticuerpo con la proteína C1q. Por otra parte las células necróticas pierden
las moléculas de superficie que normalmente regulan la activación del
complemento y por ello son blancos de la lisis mediada por este sistema (8). En
cuanto a las bacterias gram (+) poseen un peptidoglicano de membrana que
promueve la formación de la C3 convertasa inicia la activación del
complemento por vía alterna. Los lipolisacáridos de bacterias gram (-) pueden
activar el sistema a partir de C1q o de C3 al poseer receptores para estos
componentes del complemento
La regulación de la división de C3 es crítica. Una vez que C3 se deposita como
C3b en la membrana, hay dos posibles desenlaces. El primero es la
amplificación y el segundo es el catabolismo a productos inactivados. Una
regulación defectuosa de C3 se asocia con glomerulonefritis. La disfunción en
estos casos se debe a un factor C3 nefrítico, el cual incrementa la estabilidad
de las enzimas convertasas de C3 o reducen la función del factor H o factor I.
El factor C3 nefrítico es un autoanticuerpo que se une y estabiliza a la enzima
convertasa de C3 c3bBb.
 2. ¿Qué sucede cuando en la vía alternativa del complemento existe
deficiencia de factor b?
El factor B es una proteína de fase aguda e incrementa durante la inflamación.
Solo existe un reporte no confirmado de esta deficiencia en humanos.

3. ¿Cuál es la relación existente entre el déficit de C4 y la activación

de C3?
Activación de C1
C1 es una proteína multi-subunitaria que contiene tres diferentes proteínas
(C1q, C1r y C1s), se une a la región Fc de las moléculas de anticuerpos IgG e
IgM que han reaccionado con el antígeno. El enlace de C1 al anticuerpo no
ocurre si no está formado el complejo antígeno-anticuerpo, además el enlace
de C1 al anticuerpo requiere de iones de calcio y magnesio. (N.B. En algunos
casos C1 puede enlazarse a agregados de inmunoglobulinas [como IgG
agregada] o a la superficie de ciertos patógenos aún en ausencia de
anticuerpos). La unión de C1 a los anticuerpos es vía C1q la cual debe enlazar
a por lo menos dos moléculas de anticuerpos para permitir su fijación firme. La
unión de C1q resulta en la activación de C1r que a su vez activa C1s. El
resultado es la formación de una “C1qrs” activada, la cual es una enzima que
rompe a C4 en los fragmentos C4a y C4b.
Activación de C4 y C2 (generación de C3 convertasa)
El fragmento C4b se une a la membrana y el fragmento C4a se libera al medio
ambiente. La “C1qrs” activada también actúa sobre C2 y lo degrada a C2a y
C2b. C2a se une a la membrana en asociación con C4b, y C2b es liberado al
medio ambiente. El complejo C4bC2a resultante es una C3 convertasa, que
rompe a C3 en C3a y C3b.
Activación de C3 (generación de C5 convertasa)
El fragmento C3b se une a la membrana en asociación con C4b y C2a, y el
C3a es liberado al microambiente. El complejo C4bC2aC3b resultante es una
C5 convertasa. La generación de C5 convertasa marca el final de la vía
clásica.
Muchos de los productos de la vía clásica tienen actividades biológicas
importantes que contribuyen a las defensas del cuerpo. Algunos de estos
productos pueden también tener efectos dañinos si se producen de manera no
regulada. La Tabla 2 resume las actividades biológicas de los componentes de
la vía clásica.
4. Explique el fundamento o principio del ensayo CH50
El método CH50 se usa como test de screening (para la determinación de la
actividadtotal por la vía clásica del complemento) al evaluar la capacidad de un
individuo paracombatir infecciones.Se recomienda la cuantificación de CH50
como parte del protocolo de diagnóstico parala investigación de la
inmunodeficiencia primaria y además es de gran importancia alproporcionar
información adicional para muchas otras enfermedades como el
LupusEritematoso Sistémico e infecciones bacterianas.
El CH50 Eq ELISA reconoce los complejos terminales del complemento
queaparecen de manera natural durante la manipulación de muestras
No se necesitan glóbulos rojos y por lo tanto el análisis no está sujeto
avariaciones según épocas del año ni sufre limitaciones de caducidad
Buena correlación con los métodos de referencia:
o Los resultados salen directamente en unidades CH50 Eq en un sencillo
gráficode puntos lineal
o CH50 Eq ELISA se suministra como un kit completo que puede
automatizarsepara más facilidad de uso
 o Una vez activadas, las muestras se pueden conservar congeladas a -
20°C parapermitir el análisis de lotes
o Después de obtener las unidades de CH50 correspondientes a ambos
métodos,se pudo observar una tendencia a la obtención de valores algo
más bajos engeneral, cuando se utilizó el micrométodo, manteniéndose
la equivalencia entreambos, lo que puede deberse a la utilización de
volúmenes más pequeños,aunque el uso de pipetas múltiples y
micropipetas bien manipuladas y calibradaspueden eliminar
prácticamente posibles errores.
o Se considera que el elemento que tiene mayor peso en esta diferencia
es elequipo lector utilizado en el micrométodo que es más sensible, más
sofisticadoy no requiere manipulación de los tubos uno a uno.
o Los resultados fueron estadísticamente significativos al 0,0005 %, lo
cualconfirma que dentro de los posibles límites de error el
micrométodoestandarizado mide de igual forma que el método
tradicional las unidades deCH50 en suero humano.
o Los rangos de valores normales no son iguales por ambos
procedimientos; parael macrométodo es de 18,85 a 33,00 y para el
micrométodo de 12,40 a 25,15, los que se establecieron con la
utilización del grupo control.
o En la mayoría de los casos, ambos métodos coinciden con el 80 %
decoincidencia.
o El empleo de micrométodo estandarizado resulta más sencillo y
económico alusar pocos reactivos, cristalería y los volúmenes con que
se trabaja sonmenores; por ejemplo, para 200 determinaciones en el
macrométodo se utilizan1 400 mL de hematíes, mientras que en el
micrométodo se emplean 70 mL conlos que sólo podrían montar 10
determinaciones en el primer caso.
o Los pasos de centrifugación y lectura espectrofotométrica quedan
tambiénsimplificados con el uso de la microtécnica porque ambos se
realizan a toda laplaca de una sola vez.La actividad del complemento
CH50 mide la actividad que le queda a la cascada poractivarse, si esta
actividad es baja es que el complemento ya está siendo activado
porotros factores y se encuentra agotada su capacidad.

5. ¿Cómo actúa la properdina? esquematice

Ésta vía se activa de manera más temprana que la vía clásica. Es
independiente de complejos antígeno-anticuerpo, lo cual le permite ser
catalogada como una vía intrínsecamente innata y vigilante de la inmunidad
dado que puede actuar en ausencia de inmunoglobulinas. Intervienen en ella
las proteínas C3, factor B, factor D y properdina.
La vía clásica involucra un paso llamado de amplificación, donde el complejo
'Convertasa de C3' genera C3a y C3b en cantidad. Este C3b interactuará
opsonizando células blanco o agentes patógenos. También existe la posibilidad
de que las proteínas C3 sufran una hidrólisis espontánea sin necesidad de que
la vía clásica esté activada (recordar que esta vía actúa independientemente de
la presencia de complejos antígeno-anticuerpo).
Por lo tanto, la activación puede ser mediante dos mecanismos:
Activación secundaria a la actividad de la vía clásica, que genera C3a y C3b.
Por hidrólisis espontánea de C3 que forma C3a y C3b.
El C3b generado por cualquiera de las dos vías se unirá en la membrana a
antígenos extraños. Una vez afianzado a éstos puede servir como sitio de
unión del Factor soluble B.
El factor B unido a C3b genera el complejo C3bB que se encuentra estabilizado
por magnesio y que sufre un clivaje por parte de otro factor llamado Factor D.
Dicho clivaje produce a partir del factor B los productos Ba y Bb, el primero
difunde hacia el plasma y el segundo queda anclado en el complejo
formandoC3bBb.
El complejo C3bBb funciona como Convertasa de C3 amplificando la reacción
tal como en la vía clásica. Tiene por sustrato a C3 generando mayor cantidad
de C3ay C3b. Pero para que el complejo C3bBb funcione requiere de la unión a
una proteína sérica llamada Properdina.
Cuando la properdina se une al complejo, éste se estabiliza prolongando su
vida media hasta unos 30 minutos.
El C3b generado por el complejo C3bBb se une a este mismo constituyendo
una molécula más grande llamada C3bBb3b, complejo análogo al C4b2a3b de
la vía clásica también llamada 'Convertasa de C5'
C3bBb3b toma por sustrato a C5 generando C5a y C5b. C5a difunde hacia el
plasma y C5b se fija a la membrana de la célula blanco para continuar con el
desenlace común a todas las vías con la formación del complejo de ataque a la
membrana. (C6 - C7 - C8 - C9).
 6. Explique la función de la vitronectina
La vitronectina (VTN o VN) es una glucoproteína de la familia de la hemopexina
que se encuentra abundantemente en el suero, la matriz extracelular y el
hueso. En los humanos está codificado por el gen VTN.
La vitronectina se une a la integrina alfa-V beta-3 (αVβ3), promoviendo la
adhesión y la diseminación celular. También inhibe el efecto dañino sobre la
membrana de la ruta del complemento citolítico, y se une a varias serpinas
(inhibidores de serina proteasa). Es una proteína secretada y existe en forma
de cadena única o en forma acoplada, con dos cadenas recortadas unidas por
un enlace disulfuro. Se ha especulado que la vitronectina está implicada en la
hemostasia y en la malignidad tumoral.
ESTRUCTURA
La vitronectina es una glucoproteína de 75 kDa, formada por 459 residuos de
aminoácidos. Alrededor de un tercio de la masa molecular de la proteína está
compuesta por carbohidratos. En ocasiones, la proteína es escindida tras la
arginina 379 para producir vitronectina de dos cadenas, donde las dos partes
están unidas por un enlace disulfuro. No se ha determinado experimentalmente
ninguna estructura de alta resolución, a excepción del dominio N-terminal.
La proteína consta de tres dominios:
El dominio N-terminal de somatomedina B (1-39)
Un dominio central homólogo a la hemopexina (131-342)
Un dominio C-terminal (residuos 347-459) también con homología a la
hemopexina.
Se han descrito varias estructuras para el dominio de la somatomedina B. La
proteína se cristalizó inicialmente en complejo con uno de sus socios de unión
fisiológica: el inhibidor del activador de plasminógeno-1 (PAI-1) y la estructura
se resolvió para este complejo. Posteriormente, dos grupos describieron la
estructura del dominio utilizando la espectroscopia mediante resonancia
magnética nuclear de proteínas.
El dominio de la somatomedina B es un nudo disulfuro muy unido, con 4
enlaces disulfuro dentro de 35 residuos. Se han reportado diferentes
configuraciones de los puentes disulfuro para este dominio,101112 pero esta
ambigüedad ha sido resuelta gracias a la descripción de la estructura cristalina.
Se han diseñado modelos de homología para los dominios central y C-terminal.
FUNCIÓN
El dominio de somatomedina B de la vitronectina se une al activador de
plasminógeno inhibidor-1 (PAI-1), y lo estabiliza.
En consecuencia, la vitronectina sirve para regular la proteólisis iniciada por la
activación del plasminógeno. Además, la vitronectina es un componente de las
plaquetas y está involucrada en la hemostasia. La vitronectina contiene una
secuencia RGD (45-47), que es un sitio de unión para integrinas unidas a
membrana (como el receptor de vitronectina), que sirven para anclar células a
la matriz extracelular. El dominio somatomedina B interactúa con el receptor de
uroquinasa, teniendo efectos en la migración celular y en la transducción de
señales.
Se ha demostrado que los niveles plasmáticos altos de PAI-1 y del receptor de
la uroquinasa se correlacionan con un pronóstico negativo para los pacientes
con cáncer. La adhesión celular y la migración están directamente involucradas
en la metástasis del cáncer, lo que proporciona una posible explicación para
esta observación.
CONCLUSIONES
El sistema de complemento es una defensa natural del ser humano de gran
importancia para la conservación de la salud, si alguno de los mecanismos que
intervienen en el proceso de activación y ejecución de dicho sistema fallara o
no se encontrara presente, las repercusiones serían desastrosas
Las tres vías de activación del complemento se presentan tanto en vertebrados
como en peces teleósteos y cartilaginosos, anfibios, reptiles, aves y mamíferos,
con una excepción en peces gnatostomos donde solamente se ha encontrado
la vía alternativa y de las lectinas
El sistema de complemente constituye un puente entre la inmunidad innata y la
adaptativa, ofrece la protección contra la infección por bacterias piógenas y
favorece la eliminación de complejos inmunes y de productos de la inflamación
REFERENCIAS:
7. Carvajal Z. Investigación de la Capacidad Secretora del Endotelio
Vascular por Medio de la Dosificación Inmunológica de la
Trombomodulina. Trabajo de Grado para Magister Scientiarum en
Biología. Instituto Venezolano de Investigaciones Científicas. Centro de
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