Apuntes Completos Principios de Bioquimica Alexis Apuntes Temas 1 20 PDF

lOMoARcPSD|3341913
Apuntes Completos Principios de Bioquimica (Alexis) -

Apuntes, temas 1 - 20
Bioquimica (Universidad de Alcalá)
StuDocu no está patrocinado ni avalado por ningún colegio o universidad.

Descargado por Vania Paradas (paradas.vania@gmail.com)
lOMoARcPSD|3341913
TEMA 1: Introducción
Definición: Química de la vida. Ciencia que trata de la naturaleza de los constituyentes
de los seres vivos, de las funciones y transformaciones de estas entidades químicas en
los sistemas biológicos y de los cambios químicos y energéticos asociados a esas
transformaciones en el cursi de la actividad de la materia viva.
Objetivos:
1.‐Análisis químico de los componentes de los seres vivos (bioquímica estática)
2.‐estudio de las interacciones dinámicas espacio‐tiempo de los componentes que dan
lugar a la vida (bioquímica dinámica)
Desarrollo:
Arranca en el XIX y deriva de la fisiología y de la química orgánica y un poco de la física.
El científico alemán Hoppe‐Seyler fue el primero en pronunciar la palabra bioquímica.
Aparecen las primeras revistas especializadas y las sociedades científicas: Biochemical
Society (1911) y Societé de Chimie Biologique (1927).
El primer Congreso Internacional de Bioquímica se realiazo en 1949. Y en 1955 se
funda la I.U.B.
Logros:
• Estructura y función de las moléculas biológicas.
• Principales rutas metabólicas
• Base molecular de la transmisión de los caracteres hereditarios
• Sistema de transmisión de señales intercelulares e intracelulares.
• Desarrollo de la tecnología del DNA recombinante.
Frentes abiertos:
• Ontogénesis
• Filogénesis
• Envejecimiento
• Cáncer
• Enfermedades mentales
• SIDA
Componentes de la vida:
Los componentes de los seres vivos son los llamados bioelementos que son en total
22. Entre ellos destacan el 02, el C, el N2, el H2, el P y el S, hay iones como el Mg2+, el Cl‐,
el K+ y el Ca2+, por último los trazas que son el Mn, el Fe, el B, el I, el Si, etc.
Los seres vivos estamos formados en un 99,4% por H2, el O2, el C y el N2 ya que forman
enlaces covalentes sin ningún tipo de dificultad.
Biomoléculas:
Son las moléculas que forman los seres vivos. Orden jerárquico:

1
lOMoARcPSD|3341913

2
lOMoARcPSD|3341913
Interracciones débiles:
Interracciones electroestáticas: entre átomos carrgados. Enlaaces iónicoss.
Puuentes de hidrógeno: sse forman ccon el
H unido a un
n elemento electroneggativo
peequeño (O, N, P, SS). Hay cargas
c
parciales.

Interracciones hidrofóbicas
h s: tienen lu
ugar con ressiduos de moléculas
m h
hidrofóbicass que
interraccionan enntre sí, al evvitar el aguaa.
Fuerzas de Van n der Waalss: distribución asimétrica de los
electtrones de un átomo o dando lugar a un u dipolo
transsitorio que crean otro dipolo en o otro átomo pero este
es unn dipolo transitorio indducido.

Bioquímica y cie encias de laa salud: las ciencias de la salud valoran los esstados de saalud y
enfermedad, en és de: la etiología, el diagnósticco, el
n términoss molecularres a travé
trataamiento y laa evolución del pacientte.

3
lOMoARcPSD|3341913
TEMA 2: Proteínas
Concepto
Las proteínas son moléculas orgánicas que más se encuentran en la célula, son
aproximadamente el 50% del peso seco. El primero en darle el nombre fue Berzelius
en 1838, proteína viene de “probeius” que significa importancia o de primer rango.
Las proteínas son heteropolímeros no ramificados, formados por 20 subunidades que
son los aminoácidos de longitud variable.
Funciones
FUNCIÓN EJEMPLOS EFECTOS QUE REALIZAN
Enzimática Hexoquinasa Degradación de glucosa (obtención de
energía)
Láctico deshidrogenasa Fermentación de glucosa (obtención
de energía)
Citocromo oxidasa Transporte electrónico
DNA polimerasa Replicación y reparación del DNA

Proteínas de reserva Ovoalbúmina Proteína clara de huevo
Caseína Proteína de la leche
Ferritina Reserva de hielo
Cliadina Proteína semilla de trigo
Proteínas transportadoras Hemoglobina (vertebrados) Transporte de O2 en sangre
Hemocianina (invertebrados) Transporte de O2 en sangre
Mioglobina
Seroalbúmina Almacén de O2 en músculo
Lipoproteínas Transporte de ácidos grasos
Transporte de lípidos
Proteínas contráctiles Miosina Filamentos estacionarios (miofibrillas)
Filamentos móviles (miofibrillas)
Actina
Proteínas protectoras (sangre de los Anticuerpos Formación de complejos con cuerpos
vertebrados) extraños
Fibrinógeno Precursor de fibrina en la coagulación
sanguínea
Trombina Componente coagulación
Toxinas Venenos de serpiente Fosfolipasas y 5’ nucleotidasa
Toxina diftérica Toxina bacteriana
Toxina cólera Toxina bacteriana
Toxina pertussis Toxina bacteriana
Toxina clostridium/botulinum Envenenamiento alimentos
Ricina Toxina semilla de ricino
Hormonas y sus receptores (control del Insulina/glucagón Homeostasis glucosas (diabetes tipo I)
metabolismo, crecimiento y diferenciación) Síntesis de cortisol, aldosterona
ACTH Crecimiento huesos (enanismo
GH hipofisario)
Proteínas estructurales Colágeno Tejido conectivo fibroso (huesos,
tendones y cartílago)
α y β queratinas Tejido protector (piel, pelo, uñas,
pezuñas)
Elastina Tejido conectivo elástico (ligamentos)
Glicoproteínas Membrana celular
Tubulinas Citoesqueleto

4
lOMoARcPSD|3341913

Aminoácidos
COO‐ H3N+ = Grupo amino
COO‐ = Grupo carboxilo
+
H3N C H R = cadena lateral, grupo R ó residuo

R
Clasificación
En base a la polaridad de la cadena lateral en el pH fisiológico (pH=7,0), los
aminoácidos pueden ser:
• Apolares o hidrófilos
• Polares sin carga
• Polares con carga
o Positiva – Básicos
o Negativa – Ácidos
Apolares
• Cadenas alifáticas: son cadenas hidrocarbonadas (CH2, CH3). Son dominios

hidrofóbicos (zonas en las que hay muchos restos hidrofóbicos en el interior y
los que se quedan entre las capas bilipídicas).
• Cadenas aromáticas: son cadenas con anillo. Son insolubles.
Polares sin carga
Son más hidrosolubles. H+
‐ CH2 – O‐ – H+ |||||| O‐
+
H |||||| O=C

Polares con carga
Grupos polares con carga que llevan a cabo interacciones electroestáticas. Se sitúan
intracelularmente o extracelularmente pero no en la bicapa lipídica.
Propiedades
• Acido‐base
Son sustancias anfóteras, es decir, se comportan como ácidos y como bases,
porque tienen grupos ionizables (‐COOH; ‐OH; ‐NH2; ‐SH).
Según Brönsted‐Lowry los ácidos son sustancias que ceden H+ y las bases son
sustancias que captan H+.
AH A‐ + H+
Ácido fuerte: elevada Ka, baja pKa

Ácido débil: baja Ka, elevada pKa
Ka
AH A‐ + H+

Ka = ([A‐][H+])/[AH]
pKa= ‐logKa
pH = pKa + log [A‐]/[AH] Ecuación de Henderson – hasselbach

5
lOMoARcPSD|3341913
0 14
R – CH – COOH R – CH – COO‐ R – CH – COO‐

NH3+ NH3+ NH2
Q = + Q = 0 Q = –
pH < pKa PI= (pk1 + pk2)/2 pH > pKa
+ Punto isoeléctrico –
Un aminoácido no tiene carga, tiene carga neta que se comporta de manera
diferente dependiendo del pH.
• Estereoquímica – estéreo isómeros

Pueden presentar distintas disposiciones en el espacio, a excepción de la GLY
(porque no tiene carbonos asimétricos) tienen actividad óptica, capacidad de
desviar la luz polarizada.
Cuando el grupo amino está a la izquierda del grupo carboxilo se le denomina:
L + el nombre del aminoácido.
Cuando el grupo amino está a la derecha del grupo carboxilo se le denomina:
D + el nombre del aminoácido.

NH3+ COO‐
COO‐
NH3+

C C
R H H R

L D

Enlace peptídico
Es un enlace covalente.
Es un enlace amida (–CO –NH–)
Se forma por la unión del grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino
del segundo aminoácido.

R – CH – COOH + H2N – CH – R R – CH – COO – NH – CH – R’ + H2O

NH2 COOH NH2 COOH
Las proteínas se nombran desde el extremo amino hasta el extremo carboxilo.

6
lOMoARcPSD|3341913
Estudios de microscopía electrónica y estudios de difracción de rayos X descubrieron
que el enlace media 1,32 Å (1 Å= 10)
El enlace C‐N 1,49 Å
El enlace C=N 1,27 Å
Se deduce que tiene cierto carácter de doble enlace, luego es rígido.
Hibrido de resonancia

Los átomos C, O, N y H son coplanarios (están en el mismo plano), por tanto, hay
infinitas conformaciones.
Niveles de organización proteica
Es una conformación nativa y biológicamente activa.
Estructura primaria: secuencia de aminoácidos (enlaces peptídicos);
Estructura secundaria: ordenación espacial resultante de la interacción entre
aminoácidos que se encuentran próximos entre sí. Suele ser a lo largo de una
dirección. Se realiza a través de los átomos del enlace peptídico. Los enlaces que se
forman son puentes de hidrógeno.
–C=O||||||||||H–N–
Los puentes de hidrógeno pueden ser intracatenarios, dando lugar a la estructura α‐
hélice (α‐queratina); o pueden ser intercatenarios que crean la estructura hoja‐β
plegado (fibroina de la seda).
Estructura terciaria: ordenación espacial resultante de la interacción entre
aminoácidos distantes entre sí. Los enlaces que se forman son puentes disulfuro e
interacciones débiles (enlaces iónicos, hidrofóbicos y fuerzas de Van der Waals).
O=C NH | |
| | | |
CH – CH2 – SH HS – CH2 – OH ‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐|‐ CH2 – S – S – CH2‐|
| | | |
HN C=O | |
Cys Cys
Estructura cuaternaria: asociación de distintas cadenas polipeptídicas (siempre son
pares), los enlaces no son covalentes sino interacciones débiles.
La función de la proteína depende de esas interacciones entre las cadenas.
Solo algunas llegan a la estructura cuaternaria, la hemoglobina es un ejemplo.

7
lOMoARcPSD|3341913
α‐‐hélice
See descubrió por difracción de rayyos X cuanddo se
esstudio la α‐q queratina. SSe enrolla ssobre sí missma y
see describe una trayecto oria de sacacorchos.
Enn cada vueltta de la hélice hay 3’6 aaminoácido os.
Las cadenas laterales están
e proyeectadas haccia el
exxterior de laa hélice.
Loos enlaces entre
e los am
minoácidos son puentes de
hiddrógeno, (–C=O|||||
( H–N–) sieempre entrre el
amminoácido1 y el aminoácido5; el aaminoácido2 y el
amminoácido6, es decir el aminoácidox y el
amminoácido(x++4). Son in nteraccionees débiles pero
muy numerosas, lo cuall le confieree una estru uctura
esstable.
Estab
bilidad de laa α‐hélice
Depeende de:
• Cargas: rrepulsioness entre las ccargas del mmismo signo o.
• Volumen dena lateraal: las repu
n de la cad ulsiones esttéricas provocadas po
or las
isoleucin
nas.
C
CH3
–CCH–CH2–CH
H3
• Rigidez d ptídico: cuando hay un resto de prrolina
del enlace ccontiguo al enlace pep
o hidroxiprolina quee es muy ríggida.

Tiposs de hélice
Levo
ohelices o le oteínas son de este tip
evógiras (la mayor partte de las pro po)
Dexttrohélices oo dextrógiraas
Form
madas ambaas tanto porr proteínas L como porr D, pero nunca L y D a la vez.

8
lOMoARcPSD|3341913
Hoja β‐plegada
Se descubre por la difracción de la fibroina de
la seda.
Son cadenas dispuestas en paralelo
describiendo una forma de zig‐zag, con
enlaces de puentes de hidrógeno. Las
cadenas laterales quedan por encima y por
debajo del plano. Dos tipos de hoja:
• Paralela: el sentido de las cadenas es el mismo, es decir:
NH ‐‐‐‐‐ COOH
• Antiparalela: el sentido es alterno, es decir:
COOH ‐‐‐‐‐ NH
Estabilidad de la hoja
• Cargas: cargas del mismo signo se repelen
• Volumen de la cadena lateral: impedimentos estéricos espaciales para
describir la trayectoria, dando lugar a un segmento de unión.
Las α‐hélices pueden pasar a β‐plegadas si se le aplica calor húmedo, pasando de
puentes de hidrógeno intracatenarios a puentes de hidrógeno intercatenarios que dan
una mayor longitud.
Permanente

SH–CH2–CH–COOH
| Cisteina
NH2

Red Ox
‐ CH2 – S – S – CH2 ‐ ‐‐‐‐‐‐‐‐ ‐CH2–SH HS–CH2‐ ‐‐‐‐‐‐‐‐‐ SH – CH2‐
SH – CH2‐ SH – CH2‐ ‐CH2–S–S–CH2‐

Estructura terciaria
Aminoácidos distantes entre sí. Interacciones a través de las cadenas laterales con
enlaces disulfuro, o débiles (iónicos, Van der Waals, hidrofóbicos). Estas interacciones
pueden ser intracatenarias que dan lugar a proteínas globulares y intercatenarios que
dan proteínas como el colágeno y la elastina.

9
lOMoARcPSD|3341913
Tejido conectivo está formado por el fibroblasto y la matriz extracelular (que rodea el
fibroblasto) en ella se encuentra el colágeno (tejido rígido) o elastina (tejido elástico).
Tanto el colágeno como la elastina son proteínas estructurales que cohesionan células.
Colágeno
Es la proteína más abundante en los
vertebrados superiores (cerca de un
tercio del total). Se encuentra en los
huesos, los dientes, los tendones, la
piel, los vasos sanguíneos, etc.
En los huesos y en los dientes se
forman mayas para que se
deposítenlas sales y los fosfatos.
Dos tipos de cadena:
α1 (cinco tipos) diferentes

secuencias de aminoácidos
(alrededor de 1000 aminoácidos),
pero realizan la misma función.
α2 (dos tipos)
En total hay 27 tipos de colágeno.
Estructura primaria
Glicocola – 35%
Prolina – 12%
Hidroxiprolina – 9%
Alanina – 11%

Gly – x – y – gly – x – y

X=prolina
Y=hidroxiprolina o hidroxilisina
Cada tres aminoácidos aparece un resto de glicocola.
Es una molécula extremadamente hidrofóbica, por tanto, insoluble.
Estructura secundaria
La llamada hélice del colágeno
Por cada vuelta hay 3–3’3 aminoácidos con puentes de hidrógeno intracatenarios. Es
una hélice de tipo levógira.
Estructura terciaria
Tres hélices del tipo levógiras se enrollan entre sí para dar lugar a una superhélice
dextrógira que recibe el nombre de tropocolágeno que es la unidad básica del
colágeno.
Enlaces de puentes de hidrógeno intercatenarios.
Estructura cuaternaria (base molecular del envejecimiento del colágeno)
Los tropocolágenos se disponen en paralelo y de forma escalonada.
Hay un escalonado que es un cuarto
del tropocolágeno anterior

10
lOMoARcPSD|3341913
La asociación de los tropocolágenos da lugar a las microfibrillas que se forman por:
Interacciones hidrofóbicas
Puentes cruzados: asociación covalente que se establece ente cadenas laterales
de lisina.

O2
O=C NH4+
| O
CH2 – (CH2)3 – CH2 – NH2 ‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐ ‐(CH2)3 – C + Lys
| lisinoxidasa
NH H
Lisina Allisina
Condensación
‐CH2 – CH2 – CH2 – C=N – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 –
Allisina Lisina
Puente cruzado

11
lOMoARcPSD|3341913
Las microfibrillas se asocian con otras por puentes cruzados para dar lugar a una fibra
de colágeno.
Biosíntesis del colágeno
Tiene lugar en el fibroblasto a nivel de los ribosomas (retículo endoplasmático rugoso).
1. Se produce la hidroxilación (unión de OH) de prolina y lisina. Si no lo hacen, se
forman superhélices defectuosas que son muy débiles (encías sangrantes
sucede cuando no hay vitamina C y da lugar a la enfermedad del escorbuto).
2. Se produce una glicoxilación. Los azúcares se unen a los restos OH, en el
retículo endoplasmático liso.
3. Ensamblaje de cadenas primarias en el aparato de Golgi.
4. Se vierten a la matriz extracelular.
5. Eliminación de los dominios N y C terminales por las peptidasas. Una vez
sucede esto ya es tropocolágeno.
6. Interacciones que dan lugar a la microfibrilla.
7. Interacciones que dan lugar a las fibras de colágeno.
Disposición de las fibrillas de colágeno en diversos tejidos
Tendón: haces paralelos, en una sola dimensión. Dan resistencia.
Piel: en dos dimensiones. Dan elasticidad.
Cartílago y articulación: en tres dimensiones.
Córnea: hojas planas aplanadas cruzadas. Sirven para disminuir la dispersión de la luz.
Defectos del colágeno
Enfermedades hereditarias. Son diez y son poco frecuentes. Tienen tres orígenes:
• Mutación de la secuencia de aminoácidos;
• Síntesis insuficiente;
• Deficiencia enzimática (no se produce la hidroxilación de la prolina y la lisina).
Síndrome de Marfan (deformidad) y síndrome de Ehlers‐Danlos (síndrome del hombre
de goma).
Elastina
Forma parte del tejido conjuntivo elástico.
Adquiere conformaciones al azar.
Tiene mucha glicocola, prolina y lisina pero no hidroxiprolina ni hidroxilisina.
Por tanto, es altamente hidrofóbica.
Formada por polipéptidos que se entrecruzan covalentemente para dar lugar a una red
tridimensional. Dos tipos de enlaces:
• Puentes cruzados.
• Nudos de demosina (confieren mucha flexibilidad), para que se forme una es
necesaria la condensación de tres allisina y una lisina.

12
lOMoARcPSD|3341913

CH2
|
CH2
|
CH2
|
C

O H
4
3
CH2 – CH2 – CH2 CH2 – CH2 – CH2
| |
C C 2
O H H O
5 1
¨
NH2
|
(CH2)4
|

C
C C
Nudo de desmosina
C C
N

13
lOMoARcPSD|3341913
Terciiaria
Glob
bulares
Son eesféricas y ccompactas.
Solubbles en agua y en lípido
os.
Sus ffunciones soon:
• Enzimátiica
• Transportadora
• Anticuerrpos
• Canales iónicos
• Receptores
• Proteínaas de la coaggulación
Miogglobina
Es una proteína fijjadora de ooxígeno. Apaarece
tanto en múscu ulo esqueléético como o en
os cetáceos llega
múscullo cardiaco. En alguno
hasta e
el 8% del tottal.
Estructtura
Dos partes:
• Proteica: globina g (1553 aminoáácidos

que se s disponeen en occho segme entos
α‐hélice).
• No proteica: hemo. Esstá formadaa por:
protoporfirina IX yy Fe2+.

F D
E
E

G C

C
N

A
A

H B

14
lOMoARcPSD|3341913
La protoporfirina IX surge de la condensación de cuatro grupos pirroles.

Me V
O2
Me N Me
N Fe2+ N
V
Pro N

His (F 8)
Si se oxigena se une
a una His (E 7) Pro Me

Si la mioglobina se une a un oxigeno, se llama oximioglobina. Si no se une, se llama
desoximioglobina. El hierro forma seis enlaces de coordinación, cuatro con los
nitrógenos de los pirroles, uno con el oxígeno y otro con una histidina.
Los sustituyentes que pueden acompañar a la protoporfirina son:
• Metilo (Me) –CH3
• Ácido propiónico (Pro) –CH2‐CH2‐COOH
• Vinilo (V) –CH=CH2
El grupo hemo está vallado estéricamente y se encaja en un bolsillo hidrofóbico. La
molécula se oxigena, no se oxida porque si el Fe2+ pasa a Fe3+, la molécula se vuelve
afuncional. Además, la mioglobina puede interaccionar con otros gases, como el CO,
que tiene más facilidad de entrar y desplazar al O2, in vivo tiene una afinidad
aproximada de 250 veces superior.

15
lOMoARcPSD|3341913
CO2 O2

PULMONES
‐NH – COO‐
4x O2
DESOXIHEMOGLOBINA OXIHEMOGLOBINA
‐NH – COO‐
DESOXIMIOGLOBINA OXIMIOGLOBINA
TEJIDOS (CÉLULAS)
En las unidades α existe la cadena carbamato (R‐NH2‐CO2 ‐‐‐‐‐‐‐ R‐NH‐COO‐).

16
lOMoARcPSD|3341913
Desnaturalización y renaturalización
La desnaturalización es la pérdida de la estructura nativa y, por tanto, se pierde la
estructura biológicamente activa. Sólo se desnaturalizan las estructuras por encima de
la primaria. Se produce porque se rompen las uniones de las interacciones débiles.
Se lleva a cabo por:
• Exposición a un pH extremo. Tanto ácido como básico, se produce la
desnaturalización porque disminuye la solubilidad de la proteína.
• Aumento de la temperatura. También disminuye la solubilidad de la proteína. Si
se baja poco a poco la temperatura y se deja tiempo para que la proteína se
forme de nuevo, tiene lugar el proceso contrario, denominado renaturalización.
• Agentes desnaturalizantes. Como la urea o los detergentes, estos agentes son
los que se utilizan en el laboratorio.
Cuaternaria
Hemoglobina
Es capaz de fijar O2 reversiblemente. En los seres
vivos aparece en gran medida, junto con la
mioglobina. La hemoglobina, es exclusiva de los
vertebrados; en los invertebrados se denomina
hemocianina y en los vegetales, se llama Leg‐
hemoglobina. Como aparece tanto, surge la idea
de que todas tengan un ancestro común, que
aparecería en los organismos que habitaban el
planeta antes de que apareciera la biodiversidad.
La hemoglobina está formada por cuatro
subunidades idénticas dos a dos, dos son α y
otras dos son β. La composición de ambas es la
siguiente:
• Las α están compuestas por 141 aminoácidos en 8 segmentos α‐hélice, y por un
grupo hemo.
• Las β están compuestas por 146 aminoácidos igualmente repartidos, en 8
segmentos α‐hélice, y al igual que las anteriores también tiene un grupo hemo.
Otras nomenclaturas
• Oligómero: es la estructura final de cualquier proteína que llegue a la
estructura cuaternaria. Son proteínas como:
Glucógeno fosforilasa.
LDH
PKA
• Protomero o monómero: cada unidad del oligómero.

17
lOMoARcPSD|3341913
Curvas de unión al O2 (Mioglobina (terciaria) y Hemoglobina (cuaternaria))
Mioglobina
MbO2 Mb + O2
Kd= ([Mb][O2])/[MbO2]
De esta fórmula se puede obtener la siguiente expresión:
y= PO2/(PO2 + P50)
Donde y es la fracción de saturación de la Mb por el O2, es la afinidad de la molécula
por el O2; PO2 es la presión parcial de O2 y P50 es la presión parcial de O2 en la que se
observa un 50% de saturación de la Mb.
Hemoglobina
Hb(O2)4 Hb + 4 O2
Kd= ([Hb][O2]4)/[ Hb(O2)4]
De esta fórmula se puede obtener la siguiente expresión:
y= (PO2)4/((PO2)4 + (P50)4)
Donde y es la fracción de saturación de la Hb por el O2, es la afinidad de la molécula
por el O2; PO2 es la presión parcial de O2 y P50 es la presión parcial de O2 en la que se
observa un 50% de saturación de la Hb.
Cinéticas michaeliana y sigmoidea
Mioglobina (Cinética michaeliana)

y

PO2
Hemoglobina (Sigmoidea o no michaeliana, propia de las proteínas alostéricas)
y

PO2

18
lOMoARcPSD|3341913
Cooperatividad o alosterismo

Tejidos Pulmones
y y

100%

60%

O
2

20%

La mioglobina tiene más afinidad por el O2 que la hemoglobina.
La cooperatividad puede ser de dos tipos:
• Negativa: cuando suelta O2, esto es cuando va desde los pulmones hacia los
tejidos. El primer O2 es el que más le cuesta soltar, una vez se suelta provoca un
cambio conformacional en la subunidad que lo tenía, y luego se lo transmite a
los demás. Los demás O2 se sueltan con mucha facilidad.

O2 O2 O2

O2 O2 O2
O2

Conformación R Conformación T
Relajada Tensa
Oxihemoglobina Desoxihemoglobina
Alta y Baja y

19
lOMoARcPSD|3341913
Un ejemplo sencillo es el de separar cuatro sellos. Al separar el primero, necesitamos
hacer dos cortes, al separar el segundo sólo un corte y para separar los dos últimos
también se necesita un corte, pero al conseguir dos sellos la eficiencia es mayor.

• Cooperatividad positiva: le cuesta coger el primer O2, esto es cuando va desde
los tejidos a los pulmones El primer O2 es el que más le cuesta coger, una vez se
agrega provoca un cambio conformacional en la subunidad que no lo tenía, y
luego se lo transmite a los demás. Los demás O2 se agregan con mucha
facilidad.

O2
O2 O2

O2
O2

Estado T

Fe2+ Fe2+ ‐ O2

El O2 al unirse al Fe2+, estira de este hacia la derecha, produciendo que el Fe2+ también
estire de la His y de la cadena polipeptídica. Por tanto, cambia la disposición de la
molécula.

20
lOMoARcPSD|3341913
Interacciones que se producen
• Hidrofóbicas;
• Puentes de H2;
• Puentes salinos o interacciones electroestáticas.
Características de los transportadores
Los transportadores tienen que tener:
• Gran afinidad por el O2 en los pulmones.
• Poca afinidad por el O2 en los tejidos.
Proteínas alostéricas
Una proteína, como la hemoglobina, es alostérica porque la afinidad de cada una de
las subunidades por el O2, está regulada por su interacción con el resto de las
subunidades y por los efectores alostéricos.
Estos efectores son moléculas que se unen a la hemoglobina en un sitio distinto, al de
su unión con el O2 e inducen un cambio conformacional que da lugar a una
conformación que aumenta o disminuye la afinidad.
• Si la aumenta es un efector alostérico positivo.
• Si la disminuye es un efector alostércio negativo.

O2
O2

β α

EFECTOR

α β

O2
O2

21
lOMoARcPSD|3341913
Modelos de cooperatividad
Modelo concertado
Estado T Estado R
Toda la estructura está en T o en R nunca en los dos.
Hay un umbral por el cual se pasa de T a R y viceversa.
Modelo secuencial

Estado T
Estado R
Este modelo explica mejor la cooperatividad.

22
lOMoARcPSD|3341913
Modulación de la afinidad del oxígeno en la hemoglobina
Efecto Bohr.
Efecto 2,3 – Bifosfoglicerato (2,3 ‐ BPG).
Efecto Bohr. A menor pH hay una disminución de la afinidad de la hemoglobina por el
oxígeno.
Ideado por Christian Bohr, hijo de Niels Bohr. Anhidrasa
carbónica
Tejidos: se tiende a una ligera acidificación
+ ‐
O2 Glucosa Piruvato CO2 + H2O H2CO3 H + HCO3

Carboxilación
Tejido oxidativa y Ciclo
de Krebs
2
Sin O
Glucosa Piruvato Ácido láctico (CH3 – CHOH – COO‐ + H +)

Pulmonar (alta y) Tisular (baja y)
Hb(O2)4 + nH+ HbnH+ + 4 O2

Mioglobina

Células
H+ + HCO3‐ CO2 + H2O
Pulmones
Transporte de H+
40% con la Hb (tamponación)
60% con el HCO3‐ (tamponación)
Los protones no son efectores alostéricos. Protonan los geupos amino (NH2 pasa a ser
NH3+), las histasminas del terminal C de las subunidades β que contribuyen a pasar del
estado R al estado T.
Transporte de CO2
24% con la Hb a través de –NH‐COO‐
6% está disuelto en el plasma
El resto a través del tampón de HCO3‐

23
lOMoARcPSD|3341913
pH=7,6
90%
80% pH=7,4
pH=7,2

40%

Efecto 2,3 BPG
Es un compuesto intermediario en el ciclo de Krebs. Es un efector alostérico.
COO‐
|
CH – O – Pi
|
CH – O – Pi
Tiene, por tanto, 5 cargas negativas
Se introduce en el hueco que se forma entre las cuatro subunidades, e interacciona
con las subunidades β. Da lugar a una conformación de baja afinidad. Ayuda a la
eliminación de O2.
Entrenamiento de altura
Aumenta los glóbulos rojos, la hemoglobina/glóbulo rojo y el 2,3 – BPG/glóbulo rojo.

24
lOMoARcPSD|3341913
Enzimas
Son moléculas que son capaces de aumentar o disminuir la velocidad de una reacción
química. Pueden aumentar la velocidad en un millón de veces o más.
Características
• Podes catalítico.
• Especificidad. (si es alta sólo se une a un sustrato, son estereoespecíficos; si es
baja se unen a varios sustratos, pero estos deben de tener alguna analogía).
• Integridad. Catalizan pero no se transforman.
(Sustrato + Enzima Enzima+Producto)
• No afectan a la Ke de la reacción química. (Sustrato Producto; Ke=[S]/[P]).
Modos de activación
• Sola
• Acompañada (necesita un elemento químico adicional (cofactor) en reacciones
Redox o de transferencia de grupos).
Los cofactores pueden ser:
• De naturaleza inorgánica (iones metálicos (Zn2+, Mn2+, Mg2+, Fe2+, Cu2+)).
• De naturaleza orgánica o metalo orgánica. Dos tipos:
Unido transitoriamente a la enzima (coenzima). FADH2, NADH,
NADPH.
Unido covalentemente (permanentemente) a la enzima (grupo
prostético). En la Acetil Co‐A carboxilasa existe la biotina que es un
grupo prostético.
Holoenzima: enzima activa.
Apoenzima + cofactor: enzima inactiva.
Función del cofactor
Contribuye a la correcta alineación o encaje estérico del sustrato en el centro activo de
la enzima.
Forma un enlace adicional entre la enzima y el sustrato. Por lo que se dice que
funciona como un 2º sustrato.
Nomenclatura de las enzimas
1. Nombre del sustrato/s + tipo de reacción + la terminación ASA.
R‐CH2OH + ADP+ R‐CHO + NADH + H+

Redox
La enzima que interviene por tanto se denomina alcohol NAD+ oxidoreductasa.
CH3 ‐CH2‐
Ox CH2OH ‐CH‐
CHO red |
COOH OH
‐C‐
||
O

25
lOMoARcPSD|3341913
2. Enzyme Comission
E.C. 1.1.1.1.
El primer dígito corresponde a la clase de enzima en este caso oxidoreductasa, el
segundo corresponde a la subclase (OH), el tercero es la subsubclase (NAD+ o
NADP+), el último es característico del enzima.
3. Común
Alcohol deshidrogenasa o alcohol DH.
Clasificación de las enzimas (UIB Unión Internacional de Bioquímica)
6 clases de enzimas:
1. Oxidoreductasas: catalizan la transferencia de electrones. (A++B A+B+)
2. Transferasas: catalizan la transferencia de grupos (AG+B A+BG; donde G no es
un H).
3. Hidralasas: rotura de enlaces del agua (AB+H2O AH+BOH)
4. Liasas: dos funciones.
• Eliminación de grupos. Dos tipos:
CO2 descarboxilasas.
H2O deshidratasas.
• Condensación de moléculas (sintasas (sin ATP))
5. Isomerasas: catalizan la transformación de isómeros (de Cis a Trans; de aldehído a
cetona; de L a D).
6. Ligasas: formación de nuevos enlaces. Son irreversibles y se llaman sintetasas (con
ATP). (A+B AB)
ADP+Pi
ATP
Centro activo
Es el lugar de la enzima en el que se une al sustrato. Dos sitios:
• Sitios de enlace al sustrato. A través de cadenas laterales de una serie
aminoácidos.
• Sitio catalítico. A través de cadenas laterales de una serie de aminoácidos
que participan en la ruptura y formación de enlaces.
Composición química
Su secuencia de aminoácidos.
Conformación
Como se disponen esos aminoácidos.
Tiene que haber un reconocimiento espacial para que se unan la enzima y el sustrato.

26
lOMoARcPSD|3341913
Características del centro activo.
• Unión al sustrato.
• Entidad tridimensional.
• Es pequeño.
• Enlaces débiles entre enzima y sustrato.
• Naturaleza apolar para aumentar la afinidad de la enzima y el sustrato y excluir
las moléculas de agua.
• Complementariedad geométrica entre enzima y sustrato.
Modos de unión entre enzima y sustrato
• Fisher (llave cerradura) no hay cambios conformacionales.
• Koshland (ajuste inducido) hay cambios conformacionales.

27
lOMoARcPSD|3341913
Mecanismo de catálisis enzimática
Las enzimas disminuyen la energía de activación de la reacción.
G

Ea

EI

EF

t
G=H‐TS
G (energía libre). El componente de la energía total de un sistema que es capaz de
desarrollar un trabajo a una temperatura y una presión constantes.
EI (estado inicial). Toda molécula tiene una energía inicial.
EF (estado final). La energía que tiene al final. Tiene menor G.
H (entalpia). Contenido calorífico de un sistema.
S (entropia). Cantidad de desorden.
Ea (energía de activación). Es la diferencia entre el estado de transición y el estado
final.
No se modifica ΔG.
Isoenzimas
Son las distintas formas de una enzima pero catalizan la misma reacción. Se
diferencian en:
• La secuencia de aminoácidos pero presentan una alta homología.
• Presentan distinta Vmáxima.
• Sus propiedades reguladoras son distintas.
Posibilitan un control más exacto del metabolismo.
Variación para abastecer las necesidades de un tejido concreto y de una etapa de un
desarrollo concreto.
Nunca hay un enzima, hay varios isoenzimas.
Lactato deshidrogenasa (LDH)
Piruvato Ácido láctico o lactato.

28
lOMoARcPSD|3341913

Es un tetrámero (cuatro subunidades) puede tener dos cadenas:
• Cadena H (heart)
• Cadena M (muscle)
Tienen una homología del 75 %.
Existen cinco tipos de isoenzimas para la LDH.
LDH – 1: tiene las cuatro subunidades del tipo H (H4). Funciona muy bien en
condiciones aeróbicas. Aumenta la afinidad entre la enzima y el sustrato.
LDH – 2: tiene una subunidad del tipo M y tres del tipo H (MH3).
LDH – 3: tiene dos subunidades del tipo M y dos del tipo H (M2H2).
LDH – 4: tiene tres subunidades del tipo M y una del tipo H (M3H).
LDH – 5: tiene las cuatro subunidades del tipo M (M4). Funciona muy bien en
condiciones anaeróbicas.
Regulación de la actividad enzimática
Las isoenzimas como tales son reguladores, aunque no están considerados como tales.
1. Regulación alostérica: tiene lugar por el efector alostérico, que es una
molécula que se una a la enzima en un sitio distinto al centro activo, aumenta o
disminuye la afinidad de la enzima por el sustrato. Si la aumenta es un efector
positivo que activa la enzima; si la disminuye es un efector inactivo que inhibe
la enzima.
Un ejemplo es el Feed‐Back o retroalimentación: si se produce producto en
exceso, este actúa como efector alostérico de la enzima.
S P

Ocurre en enzimas como la hexoquinasa.
Glucosa Glucosa 6 fosfato

Hexoquinasa
2. Regulación covalente: unión de un grupo funcional a la enzima a través de un
enlace covalente. Se puede unir:
Grupo metilo (CH3): SAMe (metilante).
Grupo acetilo (‐ CO – CH3): Acetil CoA CH3‐CO‐ScoA
Fosfato: ATP. Las enzimas que unen fosfatos son las quinasas, las que los
eliminan son las fosfatasas.
A veces se desactiva uniendo el fosfato y otras quitándolo.
Un ejemplo es la glucógeno fosforilasa, que participa en el catabolismo del
glucógeno.
Glucógeno fosforilasa
‐CH2‐OH ‐CH2‐O‐P

+
Fosfato

29
lOMoARcPSD|3341913
3. Regulación por proteólisis o activación de Zimógeno
Zimógeno: son las formas inactivas de una enzima. Son llamados proenzimas.
Un ejemplo son las peptidasas tripsinógeno y quimiotripsinógeno, que son
zimógenos que secreta el páncreas exocrino.

Colédoco
Conducto pancreático
Intestino delgado
Circulación
Si se bloque el conducto pancreático, los zimógenos se regurgitarán y se activarán en
el páncreas dando lugar a una pancreatitis agudas.
Cinemática enzimática
Estudia la velocidad a la que tienen lugar las reacciones químicas.
Las reacciones se clasifican según su orden de reacción en:
Primer orden: S P; V= k [S].

v

[S]

30
lOMoARcPSD|3341913
Segundo orden: A+B P; V=k [A][B]
Tercer orden: A+B+C P; V=k [A][B][C]. Muy infrecuente.
Orden mixto: intermedio entre primer orden y segundo orden.
Orden cero: la velocidad no depende de la concentración de sustrato sino la de la
enzima.
Ecuación de Michaelis‐Menten

K1 K‐1
E + S E – S E + P
K2
Llegan a la conclusión de que todos los enzimas se saturan.
Constante de Michaelis
KM= (K‐1 + K2)/(K1)
Esta KM habla sobre la afinidad enzima‐sustrato. Hace referencia a la concentración de
sustrato. Es la concentración de sustrato a la cual la velocidad es la mitad de la
velocidad máximo.
Si es alta la afinidad es baja.
Si es baja la afinidad es alta.
Expresión de Michaelis o ecuación de Michaelis‐Menten.
V=Vmáxima[S]/(KM + [S])
La velocidad máxima nos informa de la eficacia de la enzima.
Si es alta la eficacia es alta.
Si es baja la eficacia es baja.
Cinética michaeliana.
Se distinguen tres tramos:
1. Primer orden.
2. Orden mixto.
3. Orden cero.

V
Hipérbola

Orden cero

Orden mixto
V/2

Primer
orden
KM [S]

31
lOMoARcPSD|3341913
Representación de Lineweaver‐Burk (dobles recíprocos)
V=Vmáxima[S]/(KM + [S]) 1/V=(KM+[S])/Vmáxima[S] 1/V=(KM/Vmáxima)(1/[S])+[S]/Vmáxima[S]
1/V=(KM/Vmáxima)(1/[S])+1/Vmáxima (y= ax+b)
1/V

1/Vmáxima

1/[S]

|‐1/KM|
Alcohol DH
CH3‐CH2OH + NAD+ CH3‐CHO + NADH + H+
ETANOL ACETALDEHÍDO
Aldehído DH METABOLISMO DEL
ETANOL
CH3‐COOH
ÁCIDO ACÉTICO
La constante de Michaelies del acetaldehído, en los asiáticos, es elevada y la afinidad
enzima‐sustrato es baja. En los occidentales pasa lo contrario la constante es baja y la
afinidad alta.
Factores que afectan a la actividad enzimática
1. La concentración del sustrato. Excepto en la saturación que es independiente
de la concentración de sustrato.

32
lOMoARcPSD|3341913
2. La concentración del enzima. E3>E2>E1, es la misma enzima lo que cambia es la
concentración.

E3

E2

E1

3. El pH. Se obtiene una forma acampanada. El punto de máxima altura es el pH
óptimo para la actividad de la enzima.
Tiene forma acampanada porque:
a) A pH ácido o básico se desnaturaliza.
b) Varía la carga neta de la enzima, del sustrato o de los dos. Si se produce
este cambio, se produce otro cambio en la afinidad enzima‐sustrato.

4 10
Fosfatasa Fosfatasa
ácida alcalina

4. La temperatura. Se obtiene otra forma acampanada. La temperatura ideal
oscila entre 40 y 45 ®C. A temperaturas bajas, no se alcanza la energía térmica
necesaria para llegar al estado de transición. A temperaturas altas, se
desnaturaliza.
40‐45 ®C

33
lOMoARcPSD|3341913
5. La presencia de inhibidores. Los inhibidores son agentes químicos que
disminuyen la velocidad de una reacción química, en este caso, enzimática.
Existen dos tipos:
a) Irreversibles: se unen por enlaces covalentes o no covalentes muy estables;
enlaces muy fuertes. Son los envenenamientos, como en el arsénico, que se
une a las células de la cadena respiratoria; o la penicilina que es un
inhibidor de una de las enzimas de la síntesis de la pared bacteriana.
b) Reversibles: se une por enlaces débiles; enlaces muy débiles. Por ejemplo,
la aspirina. Tres tipos:
• Competitivos: compiten con el sustrato por su unión en el centro
activo de la enzima.
• No competitivos: no hay competencia por la unión en el centro
activo, se unen en otros puntos. Se puede unir a la forma libre de la
enzima o en la forma unida enzima‐sustrato.
• Acompetitivos: son iguales que los anteriores. Pero sólo se pueden
unir al complejo enzima‐sustrato.
Perfiles cinéticos
Inhibidores competitivos

I2
I1
Sin I
[I2]>[I1]

La Vmáxima es la misma
La 1/KM disminuye.
Por tanto, aumenta la KM.

34
lOMoARcPSD|3341913
Inhibidores no competitivos
I2
I1
Sin I
[I2]>[I1]

La 1/Vmáxima aumenta. Por tanto, Vmáxima disminuye.

La KM es la misma.
Inhibidores acompetitivos
I2 [I2]>[I1]

I1 Sin I

La 1/KM aumenta. Por tanto, la KM disminuye.

La 1/Vmáxima aumenta. Por tanto, Vmáxima disminuye.

35
lOMoARcPSD|3341913
TEMA 4: GLÚCIDOS
Funciones
1. Fuente de energía. Creación de ATP. Triglicéridos

Ácidos Grasos
Glucosa Piruvato Acetil CoA
Cuerpos cetónicos
Ciclo de Cadena respiratoria Fosforilación
Krebs oxidativa
ATP
Sin O2 (bajo rendimiento) ATP
CO2 Con O2 (alto rendimiento)
2. Sillares biosintéticos. Con la estructura carbonada se crea otra estructura
distinta.
• Ácidos grasos.
• Colesterol.
• Cuerpos cetónicos.
3. Almacén de energía.
• Almidón. En vegetales.
• Glucógeno. En animales.
4. Estructural.
• Celulosa. En vegetales.
• Pared bacteriana
• Glicoproteínas de membrana.
Estructura
La fórmula general de los azúcares es (CH2O)n, donde n es igual o mayor que tres.
Monosacáridos (azúcares sencillos)
Número de átomos de carbono. De tres a siete.
3 – triosas 6 – hexosas
4 – tetrosas 7 – heptosas
5 – pentosas
Posición del carbono carbonílico (C=O) en la molécula.
Posición 1 – aldosas.
Posición 2 – cetosas.
Oligosacáridos. De dos a diez monosacáridos unidos por enlace O‐glucosídico que es
covalente.
2 – disacáridos
Polisacáridos. Más de diez monosacáridos unidos por enlace O‐glucosídico.
Se clasifican por su grado de ramificación.

36
lOMoARcPSD|3341913
• Sin ramifficación. Son lineales, com
mo la α‐amillosa.
• Con ramiificaciones. SSon ramificaddos, como laa amilopeptin
na y el glucó
ógeno.
Tamb
bién se clasiffican por el tiipo de polím
mero.
• Homopolímero. Com mo el almidónn y el glucóge
eno.
• n las glicopro
olímero. Son
Heteropo oteínas que ppueden ser:
o Pe eptidoglicanos. Como el componente e rígido de laa pared bacteeriana.
o Prroteoglicanos. Como laa matriz exttracelular del cartílago.
Monnosacáridos
Pued
den ser:
• Aldosas..
• Cetosas..
Esterreoisomeríaa
1 Por convvenio. Obed
1. dece a la disposición d del grupo ––OH del carrbono asimé étrico
más alejado del gru upo carbonílico (C=O). P Pueden ser:
D, si queeda a la dereecha.
L, si quedda a la izquierda.
P la presencia de carbonos assimétricos. Son capace
2 Actividad óptica. Por
2. es de
desviar la luz polarizada.
D‐Glucossa [α]D20®C d desvía la luzz a +52,7®. PPor tanto, ees dextrógiro.
20®C
D‐Fructo osa [α]D d
desvía la luz Por tanto, ees levógiro.
z a ‐92.4®. P
3 Anomería. Tanto laas pentosas como las h
3. hexosas, dan lugar a un na forma ciiclada
en disoluución.
Ataque
nucleolíticco

Tanto la α –D
– glucopirano osa como
la β –
– D – glu ucopiranosaa son los OH

anómeeros de la gglucosa. Es α cuando
el gruppo OH está
en el lado contrario
del gru
upo CH2OH H. Es β si está
e en el
mismo o lado. α –D
D – glucopiranosa β
β – D ‐ glucop
piranosa
Cabe d destacar el carbono an nomérico,
que enn el caso de
d las aldo osas es el
primerr carbono. E
Es el carbono donde
se encuentra la an nomería 37
lOMoARcPSD|3341913
α‐D‐fructo
ofuranosa
β‐D‐fructtofuranosa

En esste caso, el carbono an
nomérico ess el segundoo carbono.
Para saber el núúmero de isómeros se aaplican las ssiguientes ffórmulas:
• Si es unaa aldosa: 2n‐‐2
• Si es unaa cetosa: 2n‐‐3
osacáridos
Oligo
Disaccáridos
• Reductores: tienen carbonos aanoméricos libres. Lactosa, maltossa y celobiosa.

38
lOMoARcPSD|3341913
• No reducctores: tien
nen carbono
os anomériccos libres. Fructosa.

En laas intoleranccias a la lacttosa faltan las lactasass.
En laas razas orieental y negra (y en la bllanca en el adulto) tien nen menos lactasas.
Polissacáridos
Hommopolímeross
No raamificados: α‐amilosa. Se une por enlaces α((1‐4)
Ramificados: am milopectinaa y glucógenno. Se unen nte por enlaaces α(1‐4) y en
n linealmen
las ramificacionnes por α(11‐6). Estos puntos de ramificació ón aparecen n en el alm
midón
cada treinta restos de gluco osa y en el gglucógeno ccada ocho.
Hete eropolímero os
Glicooproteínas ((peptidogliccanos y proteoglucano os).
α‐ammilosa
Unidades de glu ucosa unidas por enlacee α(1‐4)
Desccribe una dissposición helicoidal.

Amilopectina
Ramificaciones cada treintaa restos de glucosa, co α(1‐6)
on enlaces α

39
lOMoARcPSD|3341913
Glucógeno
Es un homopolímero de glucosas con enlaces:
• Lineales en α(1‐4)
• Ramificados en α(1‐6). Cada ocho residuos de glucosa.
Está en casi todo el cuerpo, sobre todo, en el hígado (10% del peso seco) y en el
músculo esquelético (1‐2% del peso seco).
Es un sistema de regulación de la concentración de la glucosa en sangre ya que:
• Si aumenta la concentración de glucosa se activa la glucogenogénesis
• Si disminuye la concentración de glucosa se activa la glucogenolisis.
Heteropolimeros
Peptidoglicanos
Componente rígido de la pared bacteriana
Formado por un heteropolímero de unidades alternas de N‐acetilmurámico (NAM) y
N‐acetilglucosamina (NAG). Se unen por enlaces β(1‐4).
NAM‐NAG‐NAM‐NAG
| |
| |
Los NAM se unen entre sí por puentes de pentaglicina. Que están formados por cinco
GLY.
Tanto el NAM como el NAG son muy parecidos a la glucosa pero:
El NAG tiene en el segundo carbono un grupo ametilacetilado.
El NAM lo tiene en el segundo y en el tercero.
Curiosidades
La penicilina inhibe irreversiblemente a las transpeptidasas (son las enzimas que
catalizan la formación de los puentes de pentaglicina). Se une por enlace covalente.
Por la rotura de estos enlaces quedan agujeros en la pared.
Las bacterias sintetizan penicilinasas que son enzimas que rompen las penicilinas.
La enzima lisozima rompe las uniones β(1‐4), generando agujeros. Esta enzima se
encuentra en las lágrimas y en la saliva. También la sintetizan los virus.
Proteoglicanos
Proteoglicano de la matriz extracelular del
cartílago
Tiene forma de cepillo de limpiar tubos de
ensayo. Está compuesto por:
• Un filamento central (ácido

hialurónico)
• Ramificaciones del filamento, que
son la subunidades de proteoglicanos.
Formados por una proteína central y otra de
unión.

40
lOMoARcPSD|3341913
• Glucosaminoglicanos. Los más cortos son sulfato de Queratán, las más largos
son sulfato de condroitina
El condroitin sulfato y el Queratán sulfato tienen carga negativa. Es, por tanto, una
molécula de naturaleza polianiónica. Es muy ramificada. Como consecuencia, es una
estructura muy hidratada.
El cartílago de las articulaciones tiene dos problemas:
• No está irrigado.
• No está inervado.
Es como una esponja.

Agua y Agua y nutrientes
sustancias
de desecho

Si un paciente está encamado la estructura se atrofia y degenera. Se vuelve delgada y
frágil.
Base molecular del envejecimiento del cartílago
Cuando envejecemos cambia algún sustituyente de los glucosaminoglucanos. Cambia
la longitud de las cadenas de los glucosaminoglicanos. Se acortan las cadenas de
sulfato de condritina. Como se acortan el cartílago tiene menos agua y disminuye su
elasticidad.

41
lOMoARcPSD|3341913
TEMA 6 LÍPIDOS
Los lípidos son conjuntos heterógenos de moléculas que tienen unas características:
• Su insolubilidad en agua.
• Su solubilidad en medios apolares (éter, acetona)
Pueden ser:
• Esteres.
• Alcoholes.
• Ácidos.
Funciones
1. Función energética. Porque tiene eslabones de CH2. Producen moléculas de
ATP.
2. Función estructural.
a) Celular. En las membranas.
b) No celular. Como la cera o el caucho.
3. Función vitamínica. Las vitaminas K (antihemorrágica), E (antioxidante. Su
déficit provoca fragilidad muscular y esterilidad), D (antirraquítica. formación
de estructura ósea. Se sintetiza a nivel de la piel) y A (antixeroftálmica. Su
déficit produce esterilidad masculina).
4. Función hormonal. Hormonas esteroideas.
a) Hormonas sexuales. Progestágenos, andrógenos y estrógenos.
b) Hormonas de la corteza suprarrenal. Cortisol y aldosterona.
5. Función digestiva. Los ácidos biliares que se sintetizan con la bilis (ácido cólico
y ácido desoxicólico) son lípidos.
6. Función de regulación hormonal. Son el grupo de los eicosanoides.
a) Prostaglandinas.
b) Tromboxanos.
c) Leucotrienos.
Los lípidos no son polímeros, son un conjunto heterogéneo de sustancias de bajo peso
molecular. Son de naturaleza anfipática. Se distinguen dos partes:
• Polar.
• Apolar.

42
lOMoARcPSD|3341913
Pueden formar varias estructuras:

Monocapas

Bicapas

Micelas

Clasificación de los lípidos
a) Ácidos grasos.
b) Triglicéridos.
c) Fosfoglicéridos.
d) Esfingolípidos y glicoesfingolípidos.
e) Ceras.
f) Isoprenoides.
g) Eicosanoides.
Ácidos grasos Cadena alifática Grupo carboxilo
Dos zonas:

43
lOMoARcPSD|3341913
Pueden ser:
• Saturados: si no tienen dobles enlaces.
• Insaturados: si tienen dobles enlaces.
Funciones
1. Energética. Producción de ATP.
2. Forma parte de los lípidos complejos.
Triglicéridos
Son los esteres de la molécula de glicerol con tres ácidos grasos.
CH2‐OH HOOC‐(CH2)n‐R1 CH2‐O‐CO‐R1
| |
CH‐OH + HOOC‐(CH2)n‐R2 CH‐O‐CO‐R2
| |
CH2‐OH HOOC‐(CH2)n‐R2 CH‐O‐CO‐R3

Glicerol Ácido graso Triglicérido
Se pueden romper por:
a) Lipasas. Son enzimas que dividen al triglicérido en glicerol junto con sus tres
ácidos grasos.
b) Hidrólisis ácida. Con ácido sulfúrico.
c) Hidrólisis básica o saporificacion. Con NaOH o con KOH. Siempre se realiza en
caliente.

K+ ‐OOC‐ R1
Glicerol + K+ ‐OOC‐R2
K+ ‐OOC‐R3
Sales potásicas de los ácidos grasos.

Dan lugar a jabones que dispersan las
moléculas no solubles en agua.
Funciones
1. Energética. Producción de ATP.
2. Aislante térmico. En los adipocitos, sobre todo en las especies animales
sometidas a temperaturas frías extremas.
3. Tejido adiposo marrón. En los invernantes y en la base de la nuca de los recién
nacidos. Es de color marrón porque tiene una gran cantidad de mitocondrias.
Sirve como termorregulador. Posee proteínas como la termogenina que es un
desacoplador de la cadena respiratoria. Provoca la disipación de la energía
metabólica en forma de calor.

44
lOMoARcPSD|3341913
Fosfoglicéridos
CH2‐O‐CO‐R1
|
CH‐O‐CO‐R2
| O
CH2‐O‐O‐P‐O‐X
|
O
Están compuestos por la unión de un glicerol, dos ácidos grasos, un fosfato inorgánico
y una sustancia X, que puede ser:
a) Un aminoácido y una serina (‐CH2‐OH). Fosfatidilserina.
b) Una base.
Etandamina –CH2‐CH2‐NH3+. Fosfatidilcolina.
CH3
|
+
Colina –CH2‐CH2‐N ‐CH3. Fosfatidilcolina.
|
CH3
c) Azúcares. Inositol. Fosfatidilinositol. Es el segundo mensajero, se activa dentro
de la célula y regula el metabolismo.
Todos forman parte de las membranas celulares.
Esfingolípidos y glicoesfingolípidos
Compuesto por una esfingosina y un ácido graso, formando una ceramida.
OH‐CH‐CH=CH‐(CH2)12‐CH3
|
CH‐NH‐CO‐R1
|
CH2OH
En el carbono del grupo CH2OH pueden pasar dos cosas:
a) Que se una un fosfato inorgánico.
• Etanolamina: esfingofosfatidiletanolamina.
• Colina: esfingofosfatiflcolina
CH3
|
CH2O‐P ‐CH2‐CH2‐N+‐CH3
|
CH3
Forman las esfingomielinas que se encuentran en las vainas de mielina.

45
lOMoARcPSD|3341913
b Que se u
b) una un mon no u oligosacárido.

• Cerrebrósidos ((membranaa del tejido nervioso)
• Aglutinógenoss (componeente lipídico o de los gruppos sanguín
neos)
• Sulffáticos (son
n derivados de los cere
ebrósidos. Forman partte del cereb bro)
• Glaangliosidos (lípidos con muchas moléculas
m d ácido siálico. Interviene
de
en los proceso os de la fluid mbrana y en la proliferaación celular)
dez de mem
Ceras
Funcción protecttora. Son la esterificación de un alcohol alifáttico y de un ácido graso
o.
H2)n‐CH2‐O‐CO‐(CH2)n’‐R’
R‐(CH
Isoprrenoides
Desccienden del 2‐metil‐1,33‐butadieno o o isoprenoo.

a) TTerpenos
Normalm opreno está en su form
mente el iso ma isopenten
nilpirofosfato.

Son:
• Los aceites esenciales

e c
como el ge
eraniol, el mentol, eel alcanfor o el
limoneno.

• Lass hormon
nas de los insectos
(ferom
monas)

46
lOMoARcPSD|3341913
• Las hormonas vegetales (liberelinas)
• El ccaucho (poliiisopreno)
b) Colesterol
C
Descciende del ciclopentano
oferhidroferantreno

La paarte polar, eel OH, se qu
ueda fuera d
de la doble membranaa, el resto see introduce en el
interrior.
Si se esterifica (ccambio del OH por un R1‐CO‐O), la molécula es apolar completame ente.
Los dderivados deel colesterool son:
• Las hormmonas isoprrenoides o esteroidicaas
• Las saless biliares
• La vitam
mina D3
c) Carotenoide
C eos
Son llos pigmenttos naturalees que le daan el color aa las flores yy a las frutass.
a Caroteno
a) os. β‐caroteno o provvitamina A.
A Es el pro
omóforo dee los pigme entos
visulaes..
b Xantófilo
b) os. Dan el coolor amarilllo y el rojo. Forman lass células fottosintéticas..
β‐Caroteno

47
lOMoARcPSD|3341913
La prrovitamina A
A se divide en dos por el carbono 15, dando lugar a dos vitaminas A
A que
uedeen ser:
• Retinol ssi acaba en un CH2OH.
• Retinal ssi acaba en un CHO.
uma del retinal y de la opsina da llugar a la ro
La su odopsina qu
ue forma lo
os bastones de la
retin
na.
Paso
o de la form
ma 11‐Cis a la forma tod
do‐trans

Luz visiblee (reacción
fotoquímica)
Tras esto se llevva una señal al cerebro, a la cortezza.

48
lOMoARcPSD|3341913
Eicossanoides
os. Son tres:
Son rreguladoress fisiológico
a Prostaglandinas (PG
a) G). Se parecen al ácido o protanoicco. Produceen la contraacción
uterina, la vasodilatación, la inflamación, el dolor y
y aumentan n la temperratura
corporal.
b Tromboxxanos (Tx). Se aislaron
b) mbocitos o plaquetas. Participan en la
n de los trom
agregación plaquetaria.
S aislaron de los leuccocitos. Tieene tres enlaces doble
c Leucotrienos (LT). Se
c) es. Se
encargann de la resp puesta inmu une.
Todos derivvan del áciddo araquidóónico. La aaspirina inhibe los procesos
de formacióón de las prrostaglandin
nas y de loss tromboxan nos.

Mem
mbrana plassmática
• Separan el contenid
do de una célula del exxterior.
• No o es imperrmeable. Regula
la compo osición intrracelular co
on el
paso de nutrientess, sustanciaas de
desecho, agua e iiones a ambos
lados de lla membran na.
• No o son estructurass o
sistemas pasivos son sistemas
bioquímiccos dinámiccos que llevvan a
cabo una serie de funciones:
o La sínttesis de ATP
P.
o El ttransporte de
moléculas.
o Unir hormonas y
neurotran nsmisores.
o Se llevan a cabo
reaccionees enzimáticcas.
o Dotann de
especificidad antiggénica a las
células.
o Permiiten la
comunicaación intercelular.

49
lOMoARcPSD|3341913
Propiedades físicas de las membranas
• Son duras pero flexibles. Tienen que tener flexibilidad para cambiar de forma y
crecer, y para moverse y dividirse.
• Tienen capacidad autoseyante. Gracias a ello llevan a cabo los procesos de
endocitosis y exocitosis.
• Permeabilidad selectiva. Las moléculas polares no pueden atravesarla, a no ser
que sean ayudadas de un transportador.
Composición
• Lípidos. Triglicéridos, fosfoglicéridos, glicoesfingolípidos, esfingolípidos y

colesterol.
• Proteínas. Superficiales e integrales.
• Hidratos de carbono. Glucolípidos y glucoproteinas.
Sólo varía la proporción relativa de cada uno de los componentes. Por ejemplo:
Las vainas de mielina tienen un 20% de proteínas.
La membrana mitocondrial interna tiene un 70% de proteínas. Tiene mayor proporción
porque presenta una mayor actividad enzimática.
Proteínas
• Superficial. Están unidas a ambos lados de la membrana. Se unen por enlaces
débiles y por puentes de hidrógeno. Un ejemplo es el citocromo C de cadena
respiratoria. Para separarlos se utilizan métodos químicos poco agresivos:
o ΔpH.
o Aumento de la fuerza iónica del medio.
o Agente quelantes. Como el Zn2+.
• Integral. Están en la propia membrana. Son cualquier receptor o canal. Se
arrancan a través de métodos químicos muy agresivos que rompen la
membrana:
o Agentes desnaturalizantes.
o Disolventes orgánicos.
• Transmembrana. Son las que atraviesan la membrana de lado a lado.
Propiedades de la membrana
a) Asimetría
Las membranas no son simétricas. No coinciden especularmente las mismas proteínas.
Por ejemplo, la exterior es rica en cerebrósidos y en gangliosidos, mientras que en la
interior no hay.
b) Fluidez
Proporción de ácidos grasos saturados sobre los insaturados más el colesterol.
Los saturados están muy empaquetados y la cadena está estirada.
Los insaturados pueden tener o no la cadena estirada.

50
lOMoARcPSD|3341913
Si hay una relación superior de saturados sobre insaturados, disminuirá la fluidez de la
membrana. Pero, si se mete el colesterol en la molécula y abre espacios aumenta la
fluidez.
Si hay una relación inferior de saturados sobre insaturados, aumentará la fluidez de la
membrana. Pero, si se mete el colesterol cerrará los espacios que existen, provocando
un descenso de la fluidez.
También a mayor temperatura, mayor fluidez.
Movimientos de la membrana
Los lípidos tienen tres difusiones:
• Rotacional: gira alrededor de sí misma.
• Lateral: se desplazan a lo largo del eje de la membrana.
• Transversal: pasa de una cara de la membrana a otra. A veces, desencadenan
una señal que llega al núcleo.
Las proteínas solo tienen dos:
• Rotacional
• Lateral
Transporte a través de la membrana
Transporte pasivo. A favor de un gradiente electroquímico. No necesita energía.
a) Difusión simple. Sin intervención de proteínas.
o Grietas hidrofóbicas temporales.
o Poros formados por discontinuidad en la membrana.
b) Difusión facilitada. Con intervención de proteínas.
o Proteínas formadoras de canales. Canal de Cl‐/HCO3‐ tiene lugar en la
membrana del eritrocito.
o Proteínas transportadoras. Transportador de glucosa hacia el interior
del eritrocito.
Transporte activo. En contra de un gradiente electroquímico. Necesita energía.

51
lOMoARcPSD|3341913
a) Transporte activo primario. Necesita energía que proviene del ATP, de una
reacción redox que libere energía o de la luz. Por ejemplo, la bomba de iones
Na+/K+ ATPasa.

b) Transporte activo secundario. Necesita energía que proviene del gradiente

electroquímico generado en el transporte activo primario. Por ejemplo, el
transporte de la glucosa a través de la mucosa intestinal, es un cotransporte
con Na+.

52
lOMoARcPSD|3341913
Receptor‐canal de acetilcolina
La comunicación a través de la cavidad sináptica tiene lugar cuando la acetilcolina
liberada por la célula presináptica difunde hasta receptores específicos en la
postsináptica. La fijación de la acetilcolina cambia la conformación del receptor, lo que
da lugar a la abertura de un canal iónico asociado al receptor. El Na+ penetra al interior
a favor de su gradiente de concentración transportando carga positiva y
despolarizando la célula. La despolarización inicia una señal eléctrica, el potencial de
acción, que se desplaza a través de la neurona postsináptica a una gran velocidad y es
conducida a las sinapsis siguientes, en donde se puede repetir el proceso.

53
lOMoARcPSD|3341913
TEMA 7 ÁCIDOS NUCLEICOS
Flujo de información genética
El primer paso es la replicación que se lleva a cabo gracias al ADN o ácido
desoxirribonucleico.
La información que lleva el ADN se copia en el ARN o ácido ribonucleico, en el proceso
de la transcripción.
Por último, el ARN sintetiza la proteína.
Nucleótidos
Son la suma de un nucleósido (base nitrogenada con azúcar) y un grupo fosfato
• Son moléculas intracelulares de bajo peso molecular y de gran importancia
para las células. Llevan a cabo las siguientes funciones:
• Es una fuente de energía, ya que dan lugar a los compuestos energéticos como
el ATP y el GTP.
• Señalización intercelular con la adenosina monofosfato cíclica (AMPc).
• Son coenzimas (NADH, NADPH y FADH2).
• Son enzimas (ribonucleasas).
Estructura
Un nucleótido está formado por uno o más grupos

fosfato, bases nitrogenadas y por un azúcar.
Bases nitrogenadas
Pueden descender de:
• La purina

‐ Adenina

54
lOMoARcPSD|3341913
‐ Guanina
Forma ceto Forma enólica
El paso de una a otra se denomina tautomería cetoenólica
• La pirimidina
‐ Citosina

‐ Uracilo (ARN)


55
lOMoARcPSD|3341913
‐ T
Timina (ADN
N)
Fo
orma ceto
Azúccar
• R
Ribosa (ARN
N)
• D
Desoxirribos
sa (ADN)

56
lOMoARcPSD|3341913
Nomenclatura de los nucleosidos y de los nucleótidos
BASE (d) NUCLEOSIDO (d) NUCLEÓTIDO OTRA ADN ARN

NOMENCLATURA
Adenina (d) adenosina (d) AMP (d) Adeninato Sí Sí
Guanina (d) guanosina (d) GMP (d) Guaninato Sí Sí
Citosina (d) citosina (d) CMP (d) Citidinato Sí Sí
Uracilo (d) uridina UMP Uridinato No Sí
Timina (d) timidina d TMP d Timidinato Sí No
ATP

AMP
ADP
ATP
dTPM

57
lOMoARcPSD|3341913
ADN
La unión entre dos nucleótidos de una cadena
se produce por un en lacee fosfodiester 5’ o
extremo OH a 3’ o extremo fosfato.

La estructura fue descubierta por Watson y Crick en 1953. Recibieron el premio Nobel
en 1962.
• Es una doble hélice. Constituida por dos hebras que se enrollan casi siempre en
dextro. Los azúcares y los fosfatos están hacia afuera. Las bases nitrogenadas hacia
adentro.
• Son hebras antiparalelas.
• El apareamiento de las bases se produce por puentes de hidrógeno, dos en la unión
adenina‐timina y tres en la unión guanosina‐citosina.
• Los enlaces glucosídicos que unen las bases a los azúcares se encuentran
describiendo un ángulo, por el cual no están opuestas ni en ángulo llano. Dando
lugar a dos surcos uno mayor y otro menor.
• Las bases forman prácticamente un ángulo recto con el eje de la doble hélice.
• Los aparecamientos de las bases se producen en su forma ceto.
Fuerzas que estabilizan la doble hélice del ADN
• Puentes de hidrógeno entre bases.
• Interacciones hidrofóbicas entre bases.
• Fuerzas de Vander Waals entre bases.
• Las interacciones electrostáticas desestabilizan la cadena porque los fosfatos a
pH fisiológico tienen una carga neta negativa. Pero no llegan a desestabilizarse
por los iones covalentes y por las histonas que tienen carga neta positiva.

58
lOMoARcPSD|3341913
Conformación del ADN
Son la disposición espacial del ADN
Tiene tres conformaciones que dependen de:
• La secuencia de bases.
• Las propiedades del medio en las que se encuentra.
Las tres conformaciones son la A, que aparece en humedad baja, por lo tanto sólo
existe in vitro; la B, que es la descubierta por Watson
y por Crick, que aparece en humedad elevada; y la Z
que tiene una disposición en zig‐zag.
Tanto la A como la B son dextro, mientras que la Z es
levo.
Las más normales son la B y la Z, pero aparece en
mayor medida la B. Pero en las zonas con mucha
guanina y citosina hay también Z.

Desnaturalización o desenrollamiento del ADN
Es la ruptura de los puentes de hidrogeno entre las bases nitrogenadas.
In vitro se realiza elevando la temperatura.

59
lOMoARcPSD|3341913
Disposicion del ADN en las células
En las procariotas (bacterias, cloroplastos, mitocondrias y en algunos virus)

A. DNA lineal. No es frecuente.
C. DNA circular. Sus ventajas son:
• Mayor empaquetamiento. Lo que produce que una mayor cantidad de
contenido genético entre en menos espacio.
• Preserva la integridad del material genético. Es decir, impiden que
funcionen las exonucleasas, que rompen la cadena por los extremos. Pero si
actúan las endonuclasas que la rompen por el centro.
D. DNA superenrollado.
En las eucariotas
Genoma es el conjunto total de los genes, que se pueden resumir en el material
genético hereditario que hay en una célula.
Puede ser: nuclear o exonuclear; codificante, da lugar a proteínas; o no codificante.
En una célula diploide (2n) hay 46 cromosomas y en las haploides (n) sólo hay 23.
La cromatina está compuesta por un 50% de ADN y por otro 50% de proteínas que
pueden ser histonas (H1, H2A, H2B, H3 ó H4) muy ricas en lisina y en arginina y tienen
carga neta positiva a pH fisiológico; o pueden ser no histonas.
Empaquetamiento de la cromatina
1er nivel de empaquetamiento o nucleosoma.
Cada nucleosoma está compuesto por:
a) 200 pares de bases, de los cuales 145 enrollan a un octámero de histonas.
b) Un octamero de histonas. Formado por 2 H2A, 2 H2B, 2 H3 y por 2 H4.

60
lOMoARcPSD|3341913
2o nivel de empaquetamiento o solenoide
Es una estructura helicoidal constituida por los nucleosomas. Con 6 nucleosomas por
vuelta.
3er nivel de empaquetamiento
Asociación de solenoides en forma de lazos que se unen a proteínas no histonas. Son la
estructura de los cromosomas.
Muerte celular
Necrosis. Por la ruptura de la membrana. Los orgánulos se vierten al exterior.
Apoptosis o “suicidio celular”. Comienza en el núcleo, con la ruptura de los linker. Se
rompe de adentro hacia afuera. No se vierte nada al exterior.
Experimento en el laboratorio
Patrón. ADN
normal

ADN necrótico

ADN apoptosis
Línea

continua

formada por
bajo peso

molecular y
alto
peso
molecular

“Escalera del ADN”
ARN
Es un polímero lineal formado por ribonucleótidos unidos por enlace fosfodiester.
Diferencias con el DNA
• Es monocatenario. Aunque a veces aparecen bucles de DNA donde hay
complementariedad de bases.
• Tiene ribosa.
• Tiene uracilo.
Tipos
En procariontes
• RNAm. Transporta el DNA a los ribosomas.
• RNAr. Forma parte de los ribosomas. Representa el 75% del total de la célula.
• RNAt. Transfiere los aminoácidos a la cadena polipeptídica naciente.
En eucariontes
• RNAm
• RNAr
• RNAt

61
lOMoARcPSD|3341913
• hnRNA. Precursor del RNAm.
• snRNA.

62
lOMoARcPSD|3341913
TEMA 8: Introducción al metabolismo
El metabolismo es el conjunto de reacciones enzimáticas que tienen lugar en una
célula. Teniendo en cuenta que deben estar altamente coordinadas.
Funciones
• Obtener energía química desde las moléculas combustibles o de la energía
solar absoluta.
• Conversión de los nutrientes (hidratos de carbono, lípidos, proteínas) en
precursores macromoleculares (aminoácidos, ácido graso más glicerol,
monosacáridos).
• Ensamblaje de los precursores macromoleculares en las propias
macromoléculas (aminoácidos para dar proteínas, ácidos grasos más glicerol
para dar lugar a triglicéridos, nucleótidos para dar lugar a ácidos nucleícos).
• Biosíntesis y degradación de otras biomoléculas necesarias para la vida.
Ciclo del C y del O2

O2

Productos orgánicos
(glucosa)
HETERÓTROFOS
AUTÓTROFOS
(Se alimentan de otros seres
(Se autoalimentan, son las
vivos, son los organismos
células fotosintéticas y
superiores)
algunas bacterias)

CO2

H2O
Por tanto, debe existir un equilibrio entre autótrofos y heterótrofos.
Ciclo del N2
Bacterias Nitritos y
Bacterias fijadoras de N2 nitrificantes nitratos
(Son las cianobacterias o
N2 atmosférico las bacterias que tienen NH3
relación con las raíces Plantas
de las leguminosas)

Aminoácidos
(compuestos
nitrogenados más
De esta forma se recicla una gran cantidad de O2. complejos)

63
lOMoARcPSD|3341913
Fases del metabolismo
• Catabolismo=degradación
• Anabolismo=síntesis

CATABOLISMO
NUTRIENTES PRODUCTOS FINALES
(Oxidación) POCO ENERGÉTICOS
(hidratos de
(CO2, H2O, NH3, lactato,
carbono, lípidos y
piruvato )
proteínas)

ADP ATP
NAD+ NADH
Coenzimas reducidos que se
NADP+ NADPH
FAD FADH2 incorporan a la cadena

respiratoria y a la fosforilación
oxidativa para dar ATP.

MACROMOLÉCULAS PRECURSORES

(proteínas, ácidos MACROMOLECULARES
ANABOLISMO
nucleicos, (Reducción)
(aminoácidos, nucleótidos,
triglicéridos) ácidos grasos más glicerol)

Metabolitos
Son los intermediarios metabólicos. Son cada una de las sustancias que aparecen
desde una primera antes de llegar a su producto. Además, por lo general, este
producto puede ser un intermediario si da lugar a otro producto.

64
lOMoARcPSD|3341913
Vías metabólicas
Tres fases:
• Fase I
• Fase II
• Fase III

65
lOMoARcPSD|3341913
Compuestos ricos en energía
Las reacciones que se pueden dar en las células son las reacciones exergónicas que
desprenden energía, y las reacciones endergónicas que absorben energía. Se produce
un acoplamiento de ellas gracias a los compuestos ricos en energía que son
compuestos que tienen un potencial de transferencia de grupo (PTG) menor o igual a ‐
7 kcal/mol.
Este potencial es la energía interna que un compuesto transfiere a otro a la vez que le
transfiere un grupo.
Los compuestos liberan la energía que transportan por la ruptura de un enlace iónico
en energía. Porque el compuesto tiene tensiones internas de tipo estructural que al
romperse se libera la tensión en forma de energía.
Pueden ceder los siguientes grupos
• Fosfato. Como el ATP o el GTP.
• Acilo. Como el acetilo del acetil‐CoA
• Metilos. Como en el SAMe (S‐Adenosil‐L‐Metionina)

66
lOMoARcPSD|3341913
Reacción de oxidoreducción
Son la cadena respiratoria y la fosforilación oxidativa. Son reacciones en las que algo se
oxida, pierde electrones; y algo se reduce, gana electrones. Por tanto, en el
metabolismo hay un flujo continuo de electrones que sigue el siguiente esquema:

FUENTE (GLUCOSA)

INTERMEDIARIOS METABÓLICOS

TRANSPORTADORES

ELECTRÓNICOS

ACEPTORES COMO EL O2 DE LA
CADENA RESPIRATORIA

Transportadores electrónicos
Formas reducidas
• NADH (Nicotinamida adenina dinucleótido)
• NADPH (Nicotinamida adenina dinucleótido fosfato)
• FAD (Flavina adenina dinucleótido)
• FMN (Flavina mono nueclótido)
Formas oxidadas
NAD+ + 2e‐ + 2H+ NADH + H+
NADP+ + 2e‐ + 2H+ NADPH + H+
FAD + 2e‐ + 2H+ FADH2
FMN + 2e‐ + 2H+ FMNH2

67
lOMoARcPSD|3341913
Formación del NADH

Coenzima Q
Es una proteína de bajo peso molecular y muy hidrofóbica y no tiene ninguna dificultad
en atravesar la membrana interna de la mitocondria.
Proteína ferrosulfurada
El hierro en su estado de oxidación II se encuentra unido a restos de azufre que puede
ser inorgánico o de un resto de cisteína, formando un complejo de coordinación.
Citocromo C
Puede tener hierro o cobre que están dentro de un grupo hemo. Está situado en la
cara externa de la membrana mitocondrial interna. Es una proteína superficial unida a
la membrana por asociaciones electroestáticas.
Cadena respiratoria
Los transportadores están en la membrana mitocondrial interna formando complejos
que son el complejo I, el II, el III y el IV.
Complejo enzimático Grupo prostético Reacción catalizada
Complejo I NADH‐Q N x FMN NADH + CoQ NAD+ + CoQH2
deshidrogenasa N x Fe‐S
Complejo II Succinato‐Q N x FAD Succinato + CoQ Fumarato + CoQH2
deshidrogenasa N x Fe‐S
Complejo III Citocromo C‐ Hemo b‐562 CoQH2 + 2Cit cox CoQ + 2Cit cred + 2H+
Q oxidoreductasa Hemo b‐466
Hemo c1
Complejo IV Citocromo Hemo a 2Cit cred + 2H+ + ½O2 2Cit cox +H2O
oxidasa Hemo a3
CuA y CuB
En el complejo I comienzan reacciones de oxidacionreducción en cadena que al llegar
al final se pasarán directamente al complejo III.
La función del Citocromo C es la de llevar los electrones del complejo III al IV. Una vez
los electrones llegan al aceptor se empieza a crear agua.
Hay otro complejo que se encarga de la creación de ATP introduciendo protones al
interior de la matriz.
Los complejos III y IV son bombas de protones que funcionan con energía. Como hay
una salida de protones se crea un gradiente electroquímico.

68
lOMoARcPSD|3341913
La membrana mitocondrial interna es impermeable, sólo la atraviesa aquello que
tenga un transportador específico.
A lo largo del metabolismo se crea NADH y FADH2. El primero le da cuatro protones al
primer transportador que activa una serie de reacciones redox.
Los protones los coge el citocromo Q que también coge los del complejo II que los lleva
al complejo III que se los pasa al citocromo C que los lleva al complejo IV. Por último,
los protones llegan al aceptor, el oxigeno, que los transforma en agua.
Los protones se sacan de la matriz al espacio intermembranoso. Hay un gradiente
electroquímico, es decir, se alcaliniza la matriz produciendo un déficit de protones o
carga positiva.
De aquí hay que destacar la teoría quimiosmótica de Mitchell que es impulsada por la
fuerza protón‐motriz.
Fosoforilación oxidativa
Es una reacción endergónica que crea ATP a partir de ADP más Pi. Gracias a la ATP
sintasa. Dos tipos:
• F0: tiene cuatro cadenas polipeptídicas que forman un canal de protones.
• F1: tiene seis cadenas polipeptídicas que forman sitios de unión de ATP, sitios
de unión de ADP y sitios catalíticos donde se produce la transformación.
Los protones van a favor de gradiente, ceden energía que utiliza la ATP sintasa. Hay
moléculas que inhiben algunas de las redox, como el cianuro que actúa sobre el
complejo IV.
Rendimiento de una molécula de NADH
Un NADH produce 2,5 ATP.
Un FADH2 produce 1,5 ATP.
Termogenina (en la membrana mitocondrial interna) es otro canal de protones. Cuya
energía se disipa en forma de calor.

69
lOMoARcPSD|3341913
TEMA 9: METABOLISMO DE GLÚCIDOS
Digestión y absorción de glúcidos
Las dietas occidentales tienen entre un 50% y un 80% de hidratos de carbono. Se
ingieren a través de polisacaridos, disacáridos y monosacáridos, como el almidón, la
sacarosa, la lactosa, la fructosa, la glucosa, que se degradan a fructosa, glucosa,
galactosa, manosa, etc.
También por las glucosidasas como las α‐amilasas que se degradan en la saliva y en el
páncreas; y las oligosacaridas que se degradan en la mucosa intestinal (α‐dextrinasa, α‐
glucosidasa, lactasa, sacarasa)
Absorción de la glucosa
Dos fases:
1. Difusión facilitada.
2. Transporte activo secundario

70
lOMoARcPSD|3341913
Glucolisis
Es una ruta catabólica cuyo fin es la producción de ATP. Se realiza en todos los tejidos y
concretamente en el citosol.
Objetivos
• Producir energía en forma de ATP.
• Suministra precursores biosintéticos.
Reacciones
Las reacciones irreversibles son puntos de control de las mismas. Todos los
compuestos intermedios se fosforilan, es decir, adquieren grupos fosfato. De esta
forma, se impide que puedan salir de la célula porque los grupos fosfato son de carga
neta negativa y para conservar la energía.
En el paso del gliceraldehído 3‐fosfato al 1,3 bisfosfoglicerato se gasta NAD+ que se
recupera a través de la acidosis láctica.

71
lOMoARcPSD|3341913

72
lOMoARcPSD|3341913
Reacción global

Glucosa+ATP+ATP+2Pi+2NAD++2ADP+2ADP 2Piruvato+ADP+ADP+2ATP+2ATP+2NADH+2H++2H2O

Glucosa+2ADP+2Pi+2NAD+ 2Piruvato+2ATP+2NADH+H++2H2O
En condiciones anaeróbicas se producen 2 ATP.
En condiciones aeróbicas se producen 2 ATP y 2 NADH que pueden dar, por el mecanismo de la
lanzadera, de 3 a 5 ATP. Por tanto, se producen de 5 a 7 ATP.
Regulación de la glucolisis
Regular: hacer que la ruta vaya más rápido o más lento.
a) En la reacción Glucosa a Glucosa 6‐fosfato producida por la enzima
hexoquinada.
o Si aumenta la concentración de Glucosa 6‐fosfato, disminuye la afinidad de
la glucosa por la hexoquinasa.
b) En la reacción Fructosa 6‐fosfato a Fructosa 1,6‐bisfosfato producida por la
enzima fosfofructoquinasa.
o El ATP si aumenta en concentración se transforma en un efector alostérico
negativo ya que hace que la reacción no se produzca.
o Al contrario, si aumenta la concentración de AMP que es un efector
alostércio positivo, hará que la reacción vaya más rápido. Porque si se tiene
mucho producto final (AMP), se deduce que hay poco producto inicial
(ATP).
o Por otra parte, los protones también son efectores negativos porque si no
hay oxígeno no se produce la acidosis láctica que aumenta los protones
produciendo una saturación y un descenso en la actividad de la reacción.
Por lo general, el ácido láctico se dirige al hígado para sintetizar glucosa.
o El citrato también actúa como un efector negativo ya que si se produce un
exceso de citrato, se producirá un exceso de precursores biosintéticos que
al igual que antes producirán una saturación que hará que la reacción vaya
más despacio.

73
lOMoARcPSD|3341913
o A veces se produce fructosa 2,6‐bisfosfato que manda una señal alertando
de que hay un exceso de glucosa, por tanto, es un efector alostérico
positivo.

c) En la reacción Fosfoenolpirúvico a Piruvato producida por la enzima piruvato
quinasa.
Hay que destacar que esta enzima puede funcionar tanto en su forma
desfosforilada como en su forma fosforilada.
o Al igual que en la anterior reacción, si hay un exceso de ATP se producirá un
descenso en la actividad de la reacción.
o Ya que el producto final de la glucolisis es el piruvato, que posteriormente
se transforma en Acetil‐CoA, que también puede aparecer a partir de los
ácidos grasos, si hay un exceso de Acetil‐CoA o de ácidos grasos, se
enlentecerá la reacción, ya que no es necesaria la formación de más
piruvarto.
o Además el piruvato también puede aparecer por la alanina, por tanto y al
igual que en el anterior apartado, si hay un exceso de alanina también se
enlentecerá la reacción.

o Por último, si hay un exceso de fructosa 1,6 bisfosfato se producirá un
aumento en la actividad.

74
lOMoARcPSD|3341913
Incorporación de otros azúcares a la glucolisis
A la glucolisis se pueden incluir otros azúcares como:
La lactosa que se divide en glucosa y en galactosa que a su vez se degrada a glucosa
1‐fosfato.
La sacarosa que se divide en glucosa y en fructosa que se fosforila pasando a fructosa
6‐fosfato.
La manosa también se fosforila a manosa 6‐fosfato que se convierte en fructosa
6‐fosfato.
Lanzaderas
Son rutas cíclicas y cerradas que sirven para transferir el poder reductor originado en
la glucolisis, en el citosol; al oxígeno de la cadena respiratoria, en la membrana
mitocondrial interna.
La membrana mitocondrial interna es impermeable al NADH. Para que pueda
atravesarla es necesaria la existencia de una lanzadera.
El NADH se incorpora a una reacción, se forma un compuesto que produce una serie
de reacciones en la membrana, y dentro de la mitocondria se vuelve a regenerar el
compuesto reducido. Esta es la razón por la que a veces se crean 5 ATP y otra 7 ATP.
Existen dos tipos de lanzaderas:
a) Lanzadera glicerol 3‐fosfato:

es la más rápida. La utiliza el músculo
esquelético, el cerebro y el riñón. Se
generan 1,5 ATP ya que se ceba a
partir del complejo II de la cadena
respiratoria, perdiendo de esta forma
el bombeo de protones del complejo
I.
En estas el NADH + H+ del citosol
cambia a FADH2 en la membrana.

b) Lanzadera malato‐aspartato: es
más lenta, se produce en corazón e
hígado. Produce 2,5 ATP, ya que se
ceba a la cadena respiratoria desde
el complejo I, que necesita de NADH
+ H+ para empezar a funcionar.
Aunque el compuesto del citosol
como el que aparece en la
membrana es el mismo, el NADH +
H+, cabe destacar que no es la
misma molécula.

75
lOMoARcPSD|3341913
Las lanzaderas liberan NAD+ al citosol cebando a la glucolisis, este proceso en
condiciones anaeróbicas se denomina fermentación láctica, con la formación de ácido
láctico a partir del piruvato.
Rutas metabólicas de hidratos de carbono en distintos tejidos
a) Eritrocito. Es una ruta del tipo GluT‐1. Los eritrocitos son bolsas de
hemoglobina, sin ninguna mitocondria ni núcleo, por tanto, tienen una ruta
muy simple. La glucosa pasa a glucosa 6‐fosfato que puede degradar a lactato o
incorporarse a la ruta de las pentosas fosfato.
b) Cerebro. Es una ruta del tipo GluT‐3. La glucosa pasa a glucosa 6‐fosfato que
puede unirse a la ruta de las pentosas fosfato o degradar a piruvato y de ahí
pasar a acetil CoA que se incorpora al ciclo de Krebs. No puede utilizar las
grasas, porque no pueden atravesar la barrera hematoencefálica.
c) Adipocito. Es una ruta del tipo GluT‐4. A partir de la glucosa se pasa a glucosa
6‐fosfato que puede pasar a piruvato o a glucógeno (en una ruta que es
reversible) o al igual que antes unirse a la ruta de las pentosas fosfato. El
piruvatl pasa a acetil CoA que sintetiza grasas.
d) Músculo esquelético y cardiaco. Es otra ruta del tipo GluT‐4. La glucosa pasa a
glucosa 6‐fosfato, que como antes puede pasar a glucógeno, entrar en la ruta
de las pentosas fosfato o degradarse a piruvato que pasa a lactato (en una ruta
que tambien es reversible) o a acetil CoA que se une al ciclo de Krebs.
e) Hígado. Es una ruta del tipo GluT‐2 y reune las características de los anteriores
apartados. La glucosa pasa a glucosa 6‐fosfato que puede pasar a glucógeno,
entrar en la ruta de las pentosas fosfato, en la de los glucuronidos o pasar a
piruvato (este es el único caso en el que esta reacción es reversible), por otra
parte, este piruvato puede pasar a lactato o convertirse en acetil CoA que se
une al ciclo de Krebs o genera grasas.
Destinos del piruvato
La glucosa a través de la glucolisis pasa a piruvato que puede sufrir dos tipos diferentes
de fermentaciones o una descarboxilación oxidativa.
Los dos tipos de fermentaciones son la fermentación láctica y la fermentación
alcohólica, ambas se dan en situaciones anaeróbicas y en el citosol.
Por el contrario, la descarboxilación oxidativa se produce en situaciones aeróbicas y en
los eucariontes en la mitocondria.
Fermentación láctica

Priman las condiciones anaeróbicas. El agotamiento muscular se debe a la bajada del
pH y no a la precipitación de cristales de ácido láctico.
El aumento de la concentración de protones favorece la necrosis. También la pueden
llevar a cabo microorganismos como los lactobacilus.

76
lOMoARcPSD|3341913
En el humano se lleva a cabo sobre todo en la retina, en el cerebro y en el músculo en
contracción activa.
Regenera NAD+ ayudando a que no se pare la glucolisis.
La enzima que cataliza la reacción, la lactato deshidrogenasa (LDH) abunda en los
ejercicios fuertes donde no hay oxígeno suficiente para abastecer al músculo.
Fermentación alcohólica

La primera parte del proceso, el paso de piruvato a acetaldehído se utiliza en los
procesos de panificación y en la creación de cavas.
También regenera NAD+.
Descarboxilación oxidativa

Tiene lugar en la mitocondria. Se lleva a cabo por un antitransporte a medida que
entra ácido pirúvico en la mitocondria, se expulsan al citosol protones.
Se lleva a cabo por un complejo enzimático, la piruvato deshidrogenasa (PyrDH),
formado por copias multiples de tres enzimas distintas y por cinco coenzimas (TPP
(pirofosfato de tiamina), NAD+, FAD, ácido lipoico y coenzima A).
Es un proceso aeróbico que tiene como fin la creacion de acetil CoA.
Se crea NADH + H+ que se une al complejo I de la cadena respiratoria.
Regulación de la piruvato deshidrogenasa
Dos tipos de regulacion:
• Regulacion alostérica
o Inhibidores: ATP, NADH, acetil CoA, ácidos grasos.
o Activadores: AMP, NAD+, Coenzima A, Ca2+.
• Regulación covalente (fosforilación/desfosforilación). Se tiene que formar un
enlace con un grupo fosfato para que la piruvato deshidrogenasa esté inactiva.

Piruvato Piruvato

deshidrogenasa deshidrogenasa
H2O Pi
inactiva activa

77
ADP ATP
lOMoARcPSD|3341913
Ciclo de los ácidos tricarboxílicos o ciclo de Krebs
Se produce en la matriz de la mitocondria. Sus funciones son: primero conservar la
energía del catabolismo de proteínas, hidratos de carbono y lípidos en forma de NADH
y FADH2. En segundo lugar, se encarga de suministrar precursores biosintéticos para la
biosíntesis de molécular clave para la célula. Por ejemplo, el oxalacetato y el α‐
cetoglutarato dan lugar a aminoácidos. Consiste en nueve reacciones:
• Primera reacción: condensación.
• Segunda reacción: deshidratación.
• Tercera reacción: hidratación.
• Cuarta reacción: descarboxilación oxidativa.
• Quinta reacción: descarboxilación oxidativa.
• Sexta reacción: fosforilación a nivel de sustrato.
• Séptima reacción: deshidrogenación.
• Octava reacción: hidratación.
• Novena reacción: deshidrogenación.

78
lOMoARcPSD|3341913
Se crean, por tanto:
9 3 NADH: que equivalen a 7,5 ATP.
9 2 FADH2: que equivalen a 2,5 ATP.
9 1 GTP: que equivale a 1 ATP.
En resumen, se crean 10 ATP.
Rendimiento de la oxidación completa de una molécula de glucosa
En el paso de glucosa a dos piruvato se crean:
9 2 ATP.
9 2 NADH que pueden dar 2 NADH y en su caso dar 5 ATP por la lanzadera
malato‐aspartato; o pueden dar 2 FADH2 y en su caso dar 3 ATP por la
lanzadera glicerol 3‐fosfato.
En resumen, se crean de 5 a 7 ATP.
En el paso de dos de piruvato a dos de acetil CoA se crean:
9 NADH que dan 5 ATP.
Por último, en la introducción de esos dos acetil CoA en el ciclo de Krebs, se crean:
9 20 ATP.
Por tanto la oxidación completa da entre 30 y 32 ATP.
Regulación del Ciclo de Krebs
Reacción Inhibición Activación
Citrato sintasa NADH ADP
ATP
Succinil CoA
Citrato
Isocitrato deshidrogenasa ATP ADP
Ca2+
α‐cetoglutarato NADH Ca2+
deshidrogenasa Succinil CoA
Características del ciclo de Krebs
Tiene naturaleza anfibólica, es decir, también es una ruta anabólica. Es catabólica
porque crea ATP y es anabólica porque los intermediarios sirven de precursores
biosintéticos, por ejemplo, el citrato da lugar a los acidos grasos y a los esteroles, el α‐
cetoglutarato da lugar la glutamato que a su vez da lugar a las purinas y a la arginina, a
la prolina y a la glutamina, el succinil CoA da lugar a las porfirinas y a los hemo, por
último, el oxalacetato da lugar al aspartato y a la aspargina que da lugar a las
pirimidinas.
Tiene reacciones anapleróticas o de relleno que sirven para que el ciclo no se pare, son
reacciones como el paso de piruvato a malato, el paso de piruvato a oxalacetato, y el
paso de fosfoenolpiruvico a exalacetato.

79
lOMoARcPSD|3341913
Gluconeogénesis
Síntesis “de novo” de glucosa a partir de precursores distintos a hexosas. El
metabolismo del glucógeno junto con la gluconeogénesis regulan la homeostasis de la
glucosa en sangre.
Se lleva a cabo en el hígado y en la corteza renal (minoritario a no ser en un caso de
patología hepática). Concretamente se lleva a cabo en el citosol y en la matriz de la
mitocondria.
Hay tejidos en el organismo que sólo usan glucosas, estos tejidos son:
• Tejido embrionario.
• Eritrocito.
• Testículos.
• Cerebro y SN.
• Médula renal.
• Músculo en contracción activa.
Al día se necesitan 160 g de glucosa, 120 g son sólo para el cerebro.
Es una ruta de emergencia ya que no es rentable para el organismo, además es una
ruta universal, se lleva a cabo en:
• Plantas
• Animales
• Microorganismos
• Hongos
Se diferencian por la regulación.
Precursores de la gluconeogénesis
• Piruvato (hígado y corteza renal)
• Lactato (hígado y corteza renal)
• Glicerol (hígado y corteza renal)
• Alanina (hígado)
• Glutamina (corteza renal)
Los intermediarios metabólicos que se producen son los mismos que los de la
glucolisis. Se diferencia de ella en:
• La dirección de las reacciones
• Gasto de NADH
• Es una ruta reductora que necesita energía química.
Hay tres reacciones que son irreversibles:

80
lOMoARcPSD|3341913

81
lOMoARcPSD|3341913

82
lOMoARcPSD|3341913
Por tanto, la reacción global sería:

2Piruvato+4ATP+2GTP+2NADH+2H++4H2O Glucosa+4ADP+2GDP+6Pi+2NAD+

En resumen, se necesitan dos piruvatos y seis enlaces ricos en energía.
Regulación de la gluconeogénesis
Dos tipos de regulación:
• Regulación alostérica. Es recíproca a la glucolisis.
o Paso de fructosa 1,6 bisfosfato a fructosa 6 fosfato, regulado por la enzima
fructosa 1,6 bisfosfatasa.
Se inhibe por la presencia de:
9 Fructosa 2,6 bisfosfato
9 AMP
Se acelera por la presencia de:
9 Citrato
o Paso de oxalacetato a fosfoenolpiruvato, regulado por la enzima
fosfoenolpiruvato carboxiquinasa.
9 ADP
o Paso de pirúvico a oxalacetato, regulado por la enzima piruvato carboxilasa.
9 ADP
Se acelera por la presencia de:
9 Acetil CoA

83
lOMoARcPSD|3341913
Regulación hormonal
• Si desciende la concentración de glucosa en sangre, se activa la hormona glucagón
que acelera la glucogenolisis y la gluconeogénesis.
• Si aumenta la concentración de glucosa en sangre, se activa la insulina (hace la
glucosa entre en la célula), se acelera la glucolisis y se inhibe la gluconeogénesis.
Sustratos gluconeogénicos
• Lactato
• Glicerol
• Piruvato
• Alanina
• Glutamina
Lactato

Ciclo de Cori o ciclo de la glucosa‐lactato
Se produce cuando hay contracción activa. Como la velocidad de la glucolisis es mayor
que la del ciclo de Krebs:
• Se acumula gran cantidad de piruvato.
• Falta oxígeno.
• Se comienzan a agotar las reservas de NAD+ (parando la glucolisis).

Glicerol
En la hidrólisis de los triglicéridos se libera glicerol y tres ácidos grasos. Ese glicerol se
libera a una ruta.

84
lOMoARcPSD|3341913
Piruvato
Los índices en sangre son muy bajos, por tanto es muy poco importante.
Alanina

Ciclo de la glucosa‐alanina

Ruta de las pentosas fosfato
Es una ruta catabólica de los hidratos de carbono. No genera ni utiliza ATP. Tiene lugar en
el citosol de los tejidos en los que la síntesis de lípidos sea muy activa (hígado, tejido
adiposo, corteza adrenal, glándula mamaria). Comparte enzimas con la glucolisis y la
gluconeogénesis.
Funciones
• Da lugar a NADPH
o Síntesis de lípidos
o Regeneración del GSH
• Síntesis de ribosa y desoxirribosa, para la síntesis de ácidos nucleicos.
• Degradación de la ribosa y la desoxirribosa procedentes de la degradación de los
ácidos nucleicos.

85
lOMoARcPSD|3341913
• Nos proporciona azúcares de 3 a 7 carbonos.
En las plantas existe el ciclo de Calvin, de la fotosíntesis.
Regeneracion del GSH o glutation
Es un tripéptido formado por glutamina, cisteína y glicocola. Es un detoxificante celular.
Elimina radicales libres de células o elementos como el peróxido de hidrógeno (agua
oxigenada).

Fases de la ruta de las pentosas fosfato
Tiene dos fases:
1. Oxidativa: se encarga de la creación de NADPH.
2. No oxidativa: es la fase donde se produce la interconversión de los azúcares. En
esta fase se lleva a cabo las reacciones de isomerización, de epimerización, de
transcetolización y de transaldolización. En las dos últimas es necesario que el
compuesto esté fosforilado en el último carbono
Reacciones de transcetolización (transferencia de dos átomos de carbono)

86
lOMoARcPSD|3341913
Reacciones de transaldolización (transferencia de tres átomos de carbono)
Fase oxidativa
Fase no oxidativa
Todas las reacciones de esta fase son reversibles.

87
lOMoARcPSD|3341913
Modos de actuación de la ruta de las pentosas fosfato
Modo 1

La célula se está dividiendo y por lo tanto no necesita ácidos grasos, asique no necestita
NADPH. Lo que necesita es formar ribosa 5‐fosfato.
Va por la ruta glucolítica hasta la formación de gliceraldehído 3‐fosfato, a partir del cual y
a través de la ruta de las pentosas fosfatos sintetizan ribosa 5‐fosfato.
Modo 2

La célula ahora si necesita ácidos grasos luego si necesita formar NADPH, asique realiza la
fase oxidativa completa. Además necesita formar más ribosa 5‐fosfato.
Modo 3

La célula sigue necesitando NADPH, luego sigue realizando la fase oxidativa. También
necesita la formación de glucosa 6‐fosfato, para lo cual emplea la gluconeogénesis.

88
lOMoARcPSD|3341913
Modo 4

La célula también necesita NADPH, por tanto como en los modos anteriores emplea la
ruta oxidativa. Lo que lo diferencia de los demás modos es que la célula necesita ATP por
tanto desde la ribosa 5‐fosfato y por la glucolisis llega hasta piruvato liberando ATP.
Regulación de la ruta

Metabolismo del colágeno
Se almacena en casi todos los tejidos del cuerpo pero sobre todo en el hígado y en el
músculo. En unos gránulos en el citosol que además tienen las enzimas de la síntesis y
degracion del glucógeno.
El sentido fisiológico es distinto tanto en el hígado como en el músculo, el primero lo
reparte a los tejidos extrahepáticos (porque tiene la capacidad de formar glucosa), de ahí
que podamos vivir durante 24 horas alimentándonos sólo del colágeno que halla en él,
pero si estamos en una actividad física fuerte gastamos las reservas en sólo 90 minutos; el

89
lOMoARcPSD|3341913
músculo por el contrario se queda con todo el colágeno (porque nunca va a tener glucosa
desfosforilada)
La variación del glucógeno en ambos órganos también depende de dos factores distintos
en el hígado depende de la dieta y en el músculo del ejercicio.
Gluconeogénesis
Síntesis de moléculas de glucógeno. La insulina se encarga de activar este proceso. En el
centro (núcleo) del polímero hay una proteína, la glucogenina que actúa como cebadora.

El UTP que se ha perdido es necesario recuperarlo.

En total se pierden cuatro ATP, en los siguientes procesos:
1. En el paso de glucosa a glucosa 6‐fosfato.
2. En el paso de URP a pirofosfato.
3. En el paso de pirofosfato a dos fosfatos separados.
4. En la regeneración del UTP.
La ramificación del polímero se lleva a cabo a través de la enzima ramificante (glucosil
4,6‐transferasa), es capaz de transferir de cinco a diez restos de glucosa a otra glucosa
que se encuentre a una distancia de un enlace α(1 6) de aproximadamente ocho restos
de glucosa.

90
lOMoARcPSD|3341913
Glucógenolisis
Intervienen las enzimas
a) Glucógeno fosforilasa que rompe los enlaces α(1 4) y que es capaz de degradar
hasta un límite, aquel que sea una distancia de cuatro restos de glucosa hasta el
próximo enlace α(1 6)

Cabe destacar que casi siempre las glucosas están fosforiladas así no se pierde
energía, ATP, de manera inútil, además constituye una reserva de energía.
Es la principal fuente que se utiliza en pruebas de esfuerzo corto pero intenso, por
ejemplo, carreras de 100 m lisos, 110 m vallas, 100 m vallas, 200 m, etc.

b) Enzima desramificante que rompe los enlaces α(1 6) que tiene dos centros
catalíticos:
1. Transferasa: se encarga de transferir glucosas, es decir, coge los tres últimos
restos de glucosa y los lleva al extremo de la cadena.
2. Glucosidasa: suelta glucosas sin fosforilación, no como glucosa 1‐fosfato.
Regulación del metabolismo del glucógeno
Es una doble regulación ya que la enzima responsable de la lisis, la glucógeno fosforilasa,
regula a la enzima responsable de la génesis, la glucógeno sintasa, y viceversa.
También el metabolismo es regulado por las hormonas pancreáticas, la insulina y el
glucagón. La primera activa la glucógeno sintasa e inhibe a la glucógeno fosforilasa
cuando haya un exceso de glucosas, a través de una inhibición de los fosfatos. El
glucogagón por el contrario inhibe la glucógeno sintasa y activa la glucógeno fosforilasa
cuanfo haya un déficit de glucosa a través de la fosforilación.

91
lOMoARcPSD|3341913
Hay que tener en cuenta que la glucógeno fosforilasa debe estar fosforilada para ser
activa, mientras que la glucógeno sintasa necesita estar desfosforilada.

92
lOMoARcPSD|3341913
Deféctos congénitos del metabolismo del glucógeno
Tipo Nombre común Déficit enzimático Estructura del glucógeno Órgano afectado
I Enfermedad de Glucosa 6‐fosfatasa Normal Hígado, riñón,
Von Gierke intestino
II Enfermedad de α(1 4) glucosidasa Normal Generalizado
Pompe
III Enfermedad de Enzima Cadenas externas cortas Hígado, corazón y
Cori desramificante Músculo
IV Enfermedad de Enzima ramificante Cadenas no ramificadas Hígado y otros
Andersen muy largas Órganos
V Enfermedad de Glucógeno Normal Músculo
McArdle‐Schmidt‐ Fosforilasa muscular esquelético
Pearson
VI Enfermedad de Glucógeno Normal Hígado, leucocitos
Hers Fosforilasa hepática
VII Fosfofructoquinasa Normal Músculo
muscular
VIII Fosfofructoquinasa Normal Hígado
hepática

93
lOMoARcPSD|3341913
TEMA 10: Metabolismo de lípidos
Digestión y absorción de lípidos
Los lípidos del organismo se dividen en dos grupos:
a) Exógenos. Son los de la dieta.
• En un 90% son triglicéridos
• El 10% restante son esfigolípidos, glucoesfingolípidos, esteres, colesterol,
etc.
b) Endógenos.
• Lípidos biliares
• Lípidos de las células descamadas de la mucosa intestinal
¿Dónde se produce la absorción?
1. En la boca tenemos la enzima lipasa lingual
2. En el estómago tenemos la enzima lipasa gástrica
Estas dos lipasas actúan en el estómago es decir, lo hacen en un pH muy bajo. Se
encargan de romper los enlaces ester del triglicérido en posición α.
3. Por último, la última absorción se produce en el intestino delgado, órgano en el
que hay que destacar varias cosas:
• Que aumenta el pH.
• Que existe el peristaltismo.
• Que hay sales biliares o lípidos anfipáticos, como la lipasa intestinal.
• Que existe el jugo pancreático. Que tiene las siguientes enzimas:
a) Lipasa pancreática: rompe los enlaces α.
b) Fosfolipasa A2: rompe los enlaces β.
c) Colesterol esterasa: rompe los esteres de colesterol.

94
lOMoARcPSD|3341913
Lipoproteínas
Son agregados moleculares de lípidos y proteínas. La única
que se crea en el enterocito es el quilomicrón, las demás se
sintetizan en la sangre.
Se clasifican de según la densidad en un determinado medio
tras una ultracentrifugación. De menor a mayor densidad se
clasifican de la siguiente forma:
1. Quilomicrón
2. VLDL (Lipoproteínas de muy baja densidad)
3. IDL (Lipoproteínas de densidad intermedia)
4. LDL (Lipoproteínas de baja densidad). Tienen una
gran concentración de colesterol. Son peligrosos por la alta
cantidad de colesterol y por el sentido de la ruta ya que van
del hígado a los tejidos. Son las responsables de los infartos.
La diferencia entre infarto y angina es que en la primera hay
muerte celular mientras que en la segunda no.
5. HDL (Lipoproteínas de alta densidad). Retiran
grandes cantidades de colesterol de la membrana y de las células epiteliales.
También esta es la clasificación de mayor a menor tamaño, esto quiere decir que el
quilomicrón es el más grande y el que menor densidad tiene de todos.
Apoproteínas
Son señalizadoras del tejido al que se tiene que dirigir las lipoproteínas. Activan la
lipoproteína lipasa de los capilares.
Ruta de las lipoproteínas

95
lOMoARcPSD|3341913
El tejido adiposo es el principal reservorio energético del organismo. Si le quitamos toda
el agua en un 90% está compuesto de lípidos. De estos lípidos, el 90‐98% son triglicéridos.
El tejido adiposo, está compuesto por los adipocitos. En ellos, se llevan a cabo las
siguientes reacciones:

Lipogénesis
Se realiza en el citosol del hígado, del tejido adiposo, de la glándula mamaria o del riñón.
Fuentes de acetil CoA y de NADPH
Las principales fuentes de acetil CoA son los hidratos de carbono, las proteínas y los
ácidos grasos.
La principal fuente de NADPH es la ruta de las pentosas fosfato
Transporte de acetil CoA al citosol
Principalmente por la lanzadera de citrato aunque también por la carnitina.

96
lOMoARcPSD|3341913
Reacciones
Antes de explicar las reacciones de la lipogénesis hay que explicar qué son los ácidos
grasos sintasas o AGS.
Estos AGS son complejos multienzimáticos que está compuesto por dos subunidades
idénticas cada una de ellas tiene en su interior una ACP (Proteína transportadora de
grupos acilo) que tiene un grupo prostético de panteteína con un restos sulfidrilo que
denominamos SHp; y 7 enzimas, 1 de ellas es una sintasa con un resto de cisteína que
también tiene un resto sulfidrilo que denominamos SHc.

97
lOMoARcPSD|3341913
Elongación

Desaturación

98
lOMoARcPSD|3341913
Regulación a largo plazo de la ácido graso sintasa
Una dieta rica en hidratos de carbono, pobre en grasas, la realimentación y la insulina
activan la ácido graso sintasa.
Por el contrario, una dieta rica en grasas o la inanición inhiben esta enzima.

Esterificación
Tiene lugar en el citosol del hígado y en el tejido adiposo. Consiste en la asociación de
ácidos grasos para dar lugar a glicerol 3‐fosfato. Los ácidos grasos pueden conseguir a
partir de la lipolisis, por la captación de VLDL y por la síntesis endógena de ácidos grasos.

99
lOMoARcPSD|3341913
Lipolisis
Consiste en la degradación de triglicéridos. Se lleva a cabo en el citosol del hígado y del
tejido adiposo.
Los triglecéridos exógenos o de la dieta se degradan en el intestino por las lipasas lingual,
gástrica y pancreática.
La lipolisis es intracelular a través de las enzimas triglicérido lipasa o TG lipasa y la
monoglicérido lipasa o MG lipasa.

Regulación de la TG lipasa
Esta enzima necesita estar fosforilada para estar activa y es sensible a las hormonas
pancreáticas que actúan sobre ella de la siguiente manera:
• La insulina la inhibe a través de la acción de una fosfatasa.
• El glucagón la activa a través de la adición de fosfatos.

100
lOMoARcPSD|3341913
Activación de los ácidos grasos en los tejidos
Transporte a la mitocondria a través de la carnitina

101
lOMoARcPSD|3341913
β‐oxidación
También existen la α‐oxidación y la ω‐oxidación. Es una reacción mitocndrial. Se realiza en
el músculo esquelético, en el cardiaco y en la corteza renal. Se llevan a cabo cuatro
reacciones:
1. Deshidrogenación
2. Hidratación
3. Deshidrogenación
4. Ruptura por una tiolasa

102
lOMoARcPSD|3341913
β‐oxidación en los ácidos grasos de número impar
Rendimiento en ATP de la óxidacion completa una molécula de ácido palmítico

103
lOMoARcPSD|3341913

Cuerpos cetónicos
Son unas moléculas que se obtienen de la degradación parcial del acetil CoA.

Se sintetizan en el hígado y en la mitocondria. En las siguientes situaciones:
a) Ayuno prolongado.
b) Diabetes tipo I.
c) “Dieta de los hidratos de carbono”: pocos hidratos de carbono y muchos ácidos
grasos.
En estas situaciones se produce un aumento de la concentración de acetil CoA.
Los cuerpos cetónicos son compuestos ácidos, por lo que aumentan la concentración de
protones y la reserva alcalina de los tampones no es suficiente, disminuyendo el pH
tisular.
Existen tres tipos de cuerpos cetónicos:
1. Acetoacetato

104
lOMoARcPSD|3341913
2. β‐hidroxibutirato: es la forma reducida del acetoacetato.
3. Acetona: es la forma oxidada del acetoacetato. Es un compuesto volátil.
Para medir la anorexia, se hace una analítica de los cuerpos cetónicos, que son
indetectables en condiciones normales.
El hígado no puede utilizarlos, por lo que lo manda a los tejidos extrahepáticos.
Síntesis de cuerpos cetónicos o cetogénesis

Utilización de cuerpos cetónicos o cetolisis

105
lOMoARcPSD|3341913
TEMA 11: METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS
A partir de los aminoácidos podemos formar proteínas ya que son los precursores de
estas, podemos conseguir ATP o podemos formar otras biomoléculas.
Las proteínas de la dieta a través de la digestión y de la absorción, junto con las proteínas
endógenas a través de la proteólisis forman un “pool” de aminoácidos. El 25% de estos
aminoácidos se degradan en:
a) Ión amonio: que se introduce en la ruta del destino del nitrógeno, posteriormente
en el ciclo de la urea formando la urea que se dirige al riñón y que se elimina al
exterior a través de la orina.
b) Esqueleto carbonado: se introduce en la ruta del destino del carbono que va al
ciclo de Krebs hacia la producción de ATP.
El 75% restante se encarga de la biosíntesis de:
a) Hormonas peptídicas (insulina y glucagón).
b) Porfirinas
c) Aminos biógenas
d) Bases púricas y pirimídicas
e) Creatina y creatinina
f) Glutation
Digestión de las proteínas de la dieta
Son los zimógenos o proenzimas que son de la familia de las peptidasas que se dividen en
endopeptidasas que rompen los enlaces dentro de la cadena y las exopeptidasas que
rompen los en los extremos de la cadena. Los zimógenos son muy selectivos.
Los zimógenos se activan en el estómago y en el intestino. En el primer caso se pasa del
pepsinógeno a la pepsina en un proceso que eleva la concentración de HCl. Si lo hacen en
el intestino se activa la enteropeptidasa que crea un efecto cascada.

106
lOMoARcPSD|3341913
Digestión de las proteínas endógenas
Se produce por el recambio proteico que es el balance entre la biosíntesis y la
degradación de las proteínas endógenas. Es necesario su ajuste para la homeostasis del
nitrógeno.
La biosíntesis es de orden 0 por lo que es independiente de la concentración de proteínas.
La degradación es de orden 1 por lo que es dependiente de la concentración de proteínas.
La vida de las proteínas es variable puede ser de unos pocos segundos (proteínas
reguladoras) hasta de días (proteínas estructurales).
En la secuencia aminoacídica de la proteína se sabe si su vida es larga o corta, por ejemplo
si presenta unas secuencias ricas en prolina, serina y treonina la vida de esa proteína es
corta.
Degradación de proteínas
Hay dos sistemas de degradación de las proteínas:
a) Lisosomal: que se lleva a cabo en el lisosoma con un pH ácido y con las catepsinas
(proteasas). Es un sistema independiente del ATP.
b) Citosólico: tiene que estar más regulado y es dependiente del ATP. Hay una
etiqueta, la ubiquinina de 76 aminoácidos, que se adhiere a la proteína que se
tiene que degradar. El proceso recibe el nombre de ubiquitinación. Cuando ya está
adherida entran en acción los complejos enzimáticos, los proteosomas, que la
degradan. Cuando la proteína tiene un aminoácido u otro en el extremo
aminoterminal, la ubiquinina se fija antes o después.
Absorción de proteínas
A través de un proceso de absorción por transporte activo secundario, los aminoácidos
entran en el torrente sanguíneo.

El paso al interior de los tejidos, es muy específico.
Catabolismo
Antes de que se produzca la degradación de los aminoácidos tiene que haber una
disociación, que se lleva a cabo por tres reacciones:
1. Reacción de transaminación: transferencia de un grupo amino entre un
aminoácido dador y un α‐cetoácido aceptor.

107
lOMoARcPSD|3341913
Todos los aminoácidos son dadores pero sólo hay tres aceptores:
Existen 20 transaminasas distintas, tantas como aminoácidos proteícos.
2. Reacciones de desaminación: disociación del grupo carboxilo del amino.
Dos tipos:
a) Oxidativa
b) No oxidativa. Tiene lugar desde:
• L‐Serina

• L‐Cisteína
3. Reacción de descarboxilación: se elimina el grupo carboxilo en forma de dióxido
de carbono.

108
lOMoARcPSD|3341913
Ciclo de la urea
Es una reacción cíclica, que se lleva a cabo en el citosol y en la mitocondria del hígado.
Está conectada con el ciclo de Krebs a través del fumarato.

Regulación
A largo plazo (aumentar la expresión de la proteína)
• Dieta rica en proteínas y baja en hidratos de carbono y en ácidos grasos:
aumentan la velocidad de creación de las enzimas del ciclo de la urea.
• Inanición: tras la utilización de todos los glúcidos y de los triglicéridos se
comienzan a utilizar los cuerpos cetónicos y las proteínas endógenas, provocando
un exceso de nitrógeno en sangre y un aumento del ciclo de la urea.
A corto plazo (control de la enzima cabamoil fosfato sintetasa I)

Hiperaminoanemias
Afecta a todas las enzimas del ciclo, provocando un aumento del ión amonio en sangre.
Se puede mejorar a través de:
• Dietas bajas en proteínas
• Agentes quelantes (benzoato sódico)
• Aminoácidos esenciales.

109
lOMoARcPSD|3341913
Destino del esqueleto hidrocarbonado
La degradación del esqueleto da lugar a siete compuestos que son intermediarios
metabólicos del ciclo de Krebs o precursores de estos intermediarios. Estos siete
compuestos pueden ser:
• Aminoácido glucogénico: que dan lugar a glucosa.
o α‐cetoglutarato
o Succinil CoA
o Fumarato
o Oxalacetato
o Piruvato
• Aminoácido cetogénico: que dan lugar a los cuerpos cetónicos.
o Acetoacetil CoA
o Acetil CoA
Todos estos aminoácidos pueden ser:
• Aminoácidos cetogénicos puros como la leucina y la lisina.
• Aminoácidos glucogénicos puros como la arginina y la prolina.
• Aminoácidos cetogénicos/glucogénicos como la fenilalanina y la tirosina.

110
lOMoARcPSD|3341913
TEMA 12 INTEGRACIÓN DEL METABOLISMO
Localización
En el citosol se llevan a cabo la glucolisis, la ruta de las pentosas fosfato y la síntesis de
ácidos grasos.
En la mitocondria se lleva a cabo el ciclo de Krebs, la fosforilación oxidativa (membrana),
la β‐oxidación y la síntesis de cuerpos cetónicos.
Y en los dos se llevan a cabo la gluconeogénesis y la síntesis de urea.
Panorámica
Glucolisis
Se realiza en todos los tejidos, a partir de la glucosa se obtienen dos piruvatos, dos NADH,
dos protones y dos ATP.
Sirve para conseguir energía e intermediarios metabólicos.
La ruta presenta un punto débil que es el paso de gliceraldehído 3‐fosfato a 1,3
bisfosfoglicerato en el que se gasta NAD, que se regenera en la fermentación láctica y en
las lanzaderas.
Gluconeogénesis
Los precursores de esta ruta son el lactato, el piruvato, la alanina, la glutamina y el
glicerol.
Se lleva a cabo en el hígado y en la corteza renal.
El NADH que se utiliza tiene que venir del citosol
Metabolismo del glucógeno
Se lleva a cabo en todos los tejidos pero sobre todo en hígado y músculo. El glucógeno se
guarda en los gránulos del citosol.
La glucogénesis se lleva a cabo por la glucógeno sintasa y la glucógenolisis por la
glucógeno fosforilasa.
Ruta de las pentosas fosfato
Se obtiene NADPH para la síntesis de lípidos y para regenerar el glutation.
En esta ruta se obtiene ribosa y desoxiribosa para la síntesis de ácidos nucleicos.
Se lleva a cabo tejido adiposo, hígado, glándula mamaria, pulmón y riñón.
Metabolismo de lípidos
Lipogénesis
Se lleva a cabo en los mismos lugares que la ruta de las pentosas fosfato.
Se necesita acetil CoA y NADPH.
Se utiliza la ácido graso sintasa.
β‐oxidación
Se lleva a cabo en el músculo esquelético, en el cardiaco y en la corteza renal.
Se crea NADH y FADH2 y acetil CoA.
Ciclo de Krebs
Se lleva a cabo en todos los tejidos que tengan mitocondrias.
Sirve para conservar la energía del catabolismo de lípidos y proteínas en forma de 3
NADH, 1 FADH2 y 1 GTP que equivalen a 10 ATP.
Además se obtienen precursores biosintéticos.
“Control respiratorio”: el NADH no se oxida a NAD ni a FAD si el ADP no se fosforila para
dar ATP. Por tanto, hay un acoplamiento entre la velocidad del ciclo y la necesidad de ATP
celular.

111
lOMoARcPSD|3341913
Cadena respiratoria
Se lleva a cabo en la membrana mitocondrial interna, en todos los tejidos con
mitocondrias.
Es necesario que haya oxígeno ya que es el último acepto.
Conexiones clave o encrucijadas metabólicas
Hay tres compuestos que unen varias vías son la glucosa 6‐fosfato, el piruvato y el acetil
CoA
Especialización entre los órganos y los tejidos
Cerebro
Su principal combustible metabólico es la glucosa, un 60% del total de la ingerida a lo
largo del día, aunque también utiliza cuerpos cetónicos, los utiliza sobre todo en
situaciones de ayuno prolongado, pero no puede utilizarlos solos, es decir, aun así
necesita un aporte de glucosa.
Por último, en la patología denominada glucogenosis III utiliza el ácido láctico.
Es un tejido muy sensible que no almacena glucógeno, y por tanto no puede llevar a
cabo la glucogenogénesis ni la glucogenolisis; tampoco puede llevar a cabo la
gluconeogénesis.
El cerebro además no puede utilizar los ácidos grasos porque estos están asociados a la
albumina que no atraviesa la barrera hematoencefálica.
Músculo
Los combustibles metabólicos son la glucosa, que puede almacenarla en forma de
glucógeno (guarda las ¾ partes del total de glucógeno del organismo) por tanto, puede
realizar el metabolismo del glucógeno, pero no puede realizar la gluconeogénesis;
también puede utilizar los ácidos grasos y los cuerpos cetónicos (sobre todo el
cardiaco).
Se pueden dar tres situaciones:
a) Reposo: Se emplean los ácidos grasos, hace β‐oxidación, y después el acetil
CoA se introduce en el ciclo de Krebs. El músculo cardiaco emplea los cuerpos
cetónicos en esta situación.
b) Contracción activa: Se pasa de glucógeno a glucosa 1‐fosfato y de ahí se pasa a
piruvato y a ácido láctico, porque no hay suficiente oxigeno para que se
obtenga el ATP de forma aerobia. También se forma mucho piruvato y se agota
la reserva de NAD+, que se recupera a través de la acidosis láctica. Además se
crean muchos protones que son inhibidores de la glucolisis, por tanto, el lactato
se elimina a la sangre y va hacia el hígado y se regenera la glucosa (Ciclo de
Cori)
c) Ayuno prolongado: Se utilizan las proteínas del músculo, y se obtienen los
aminoácidos libres. Los glucogénicos, sufren una transaminación y se obtiene
piruvato. Ahora, otra transaminación más específica forma alanina y glutamina.
Van al hígado, a través del torrente sanguíneo, que forma de nuevo glucosa
que van al músculo.

112
lOMoARcPSD|3341913
Tejido adiposo
Hay un equilibrio constante entre la esterificación y la hidrólisis de los triglicéridos.
Este equilibrio depende de la disponibilidad de glicerol 3‐fosfato:

El tejido adiposo no puede formar glicerol 3‐fosfato a partir de glicerol, le falta la
enzima quinasa. Por tanto, necesita glucosa para formar el glicerol 3‐fosfato por medio
de glucolisis y a través de la reducción de DHAP. Esto sí lo hace el tejido adiposo.
Hígado
Es capaz de hacer glucogenogénesis y gluconeogénesis. Recibe todo a través de la vena
porta y tiene la facultad de exportar los combustibles a otros tejidos.
También es capaz de realizar la cetogénesis y de sintetizar acidos grasos.
Actúa como tampón de glucosa, así como de lípidos.
Si hay un exceso de combustibles, se forman triglicéridos que salen a la sangre en
forma de lipoproteínas (sobre todo VLDL) que van al tejido adiposo.
Si hay un déficit de glucosa, se forman cuerpos cetónicos que se exportan al cerebro y
al músculo cardíaco.

El hígado se alimenta principalmente de α‐cetoácidos, no puede utilizar cuerpos
cetónicos.

113
lOMoARcPSD|3341913
TEMA 16 ADAPTACIÓN METABÓLICA A DIVERSAS PRÁCTICAS FÍSICAS
Perfil metabólico de las fibras musculares
Fibras musculares de tipo I (fibras de contracción lenta)
Se utilizan en carreras de maratón.
Tienen una alta capacidad oxidativa, por tanto, una elevada actividad enzimática del ciclo
de Krebs, de la β‐oxidación y de la cadena respiratoria.
Tienen una baja capacidad glucolítica, por tanto, una baja actividad enzimática de la
glucolisis anaeróbica.
Gran cantidad de triglicéridos, pero baja de glucógeno y de creatinkinasa.
Alta irrigación y gran cantidad de mioglobina y de mitocondrias.
Fibras musculares tipo IIA (fibras de contracción oxidativa)
Tienen una alta capacidad oxidativa, pero también una alta capacidad glucolítica.
El nivel de triglicéridos es normal y es elevado en cuanto a glucógeno y a creatinkinasa.
Tienen un elevado número de mitocondrias y un nivel normal de mioglobina.
Fibras musculares tipo IIB (contracción glucolítica)
Son las que se utilizan en carreras de 100 m lisos.
Tienen pocos triglicéridos y mucho glucógeno y cratinkinasa.
Poco irrigados y altamente inervados.
Tanto los niveles de mioglobina como los de mitocondrias son bajos.
Las fibras IIA tienen una plasticidad metabólica, es decir dependiendo del entrenamiento
o del ejercicio pueden pasar a ser fibras tipo I o IIB. Este efecto sólo dura durante el
entrenamiento y también depende en parte de la genética.
Fatiga muscular
Depende de las condiciones en las que nos encontremos

114
lOMoARcPSD|3341913
Energética
La fibra necesita mucho ATP en la contracción (unión en la cabeza de la miosina para que
esta se adhiera a la actica) y la relajación (unión a la bomba de Ca2+ATPasa para la
retirada del Ca2+)
El ATP no se acumula y tiene una semivida de menos de un minuto. Existen tres formas de
tenerlo a mano:
a) Fosfágenos como la fosfocreatina. Son una especie de reservorio que da entre 4 ó
5 veces más de ATP.
b) Fosforilación oxidativa en las mitocondrias.
c) Glucolisis anaerobia en el citosol.
Estado de reposo (mantenimiento del tono muscular)
• Metabolismo de los triglicéridos a través de la β‐oxidación.
Actividad de corta duración (carrera normal)
• En los primeros 5‐10 minutos se realiza un metabolismo de la glucosa ya que está
más disponible.
• En la siguiente media hora se utilizan a partes iguales el metabolismo de la glucosa
y el de los triglicéridos.
• Por encima de esa media hora, cada vez se emplearan más triglicéridos y menos
glucosas.
Si antes de la carrera el sujeto toma una taza de té o de café, los ácidos grasos llegan
antes al pico.
Actividad intensa puntual (halterofilia y lanzamiento de disco)
• Se emplea la fosfocreatina.
Actividad intensa muy prolongada (carrera de 1500 m)
• Los tres minutos que suele durar la carrera se emplea la glucolisis anaeróbica.
Actividad intensa muy prolongada (escalada)
Si se encuentran en continuo ascenso durante 18 horas. Preservan el glucógeno y
siguiendo este orden utilizan:
1. Los ácidos grasos.
2. A través de la adedinato quinasa fusionan dos ADP para dar un ATP y un AMP.

3. Por último, utilizan las proteínas musculares para conseguir aminoácidos que se
incluirán en la gluconeogénesis.

115
lOMoARcPSD|3341913

Casos especiales (carrera de 100 m lisos)
• Los 4 primeros segundo se emplea la fosfocreatina.
• Los 5 últimos se emplea la glucolisis anaeróbica.
Recuperación de los sistemas metabólicos

Traumatismos
Se producen tras lesiones, operaciones quirúrgicas, quemaduras, insuficiencias renales,
etc.
Se gasta mucho glucógeno:
1. Se utilizan los ácidos grasos para conseguir ATP
2. No se produce cetogénesis
3. A causa de lo anterior, se utilizan las proteínas endógenas para conseguir
aminoácidos con dos fines:
a) Gluconeogénesis para conseguir glucosas.
b) Síntesis de nuevas proteínas:
• Inmunoglobulinas
• Hemoglobina
• Albúmina
Se soluciona con la nutrición parenteral, es decir a través de sueros que contiene glucosa,
lípidos y aminoácidos. Se pueden aplicar de manera intravenosa, intraarticular, etc.

116
lOMoARcPSD|3341913
Depo ortes y su uutilización d
de energía d de manera aaerobia y de manera aanaerobia
La sigguiente listaa de deporttes clasifica los deportes desde el 100% anaeerobio (100 m lisos)
hastaa el 100% aerobio
a (maratón), tod dos los dem
más tienen un cierto p
porcentaje de cada
uno.

117

Apuntes Completos Principios de Bioquimica Alexis Apuntes Temas 1 20 PDF

Cargado por

Información del documento

Título original

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Apuntes Completos Principios de Bioquimica Alexis Apuntes Temas 1 20 PDF

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

lOMoARcPSD|3341913