Proteínas de unión a manosa

RESUMEN
Las proteínas de unión a manosa están representadas por la selectina (MBL), la misma que tiene
origen hepático y es secretada al torrente sanguíneo. Tiene la facultad de reconocer carbohidratos
de microorganismos patógenos, principalmente bacterias, y unirse a ellos para opsonizarlos, activar
los macrófagos y eliminarlos directamente o por medio de la activación del sistema de
complemento donde actúan la MASP-1 y MASP-2 para el reconocimiento. Por lo que es estimada
como una glicoproteína y forma parte del grupo de colectinas por su dependencia de calcio. La
MBL es de gran importancia en la inmunidad innata.

ABSTRACT
The mannose-binding proteins are represented by selectin (MBL), which is of hepatic origin and
is secreted into the bloodstream. It has the ability to recognize carbohydrates of pathogenic
microorganisms, mainly bacteria, and join them to opsonize them, activate the macrophages and
eliminate them directly or through the activation of the complement system where MASP-1 and
MASP-2 act for recognition. For what is estimated as a glycoprotein and is part of the group of
collectins for its dependence on calcium. MBL is of great importance in innate immunity.

INTRODUCCIÓN
Herman Stillmark en el año 1888 mencionó a cerca de la existencia de extractos de semilla de
ricino pertenecientes a una proteína que aglutinaba glóbulos rojos (ricina). Por lo que se determinó
la causa de la toxicidad de las semillas. Al llegar al año 1936 ya se lo conocía como un grupo de
proteínas citotóxicas y hemoaglutinantes, siendo así que en 1949 se demuestra que algunas
hemaglutininas de leguminosa aglutinaban a determinados eritrocitos, por lo que adoptaron en
nombre de “lectina” (proviene del latín “legere”, escoger). Alrededor de los años 40 se descubre la
lectina fijadora de manosa presente en suero no inmunitario que posee la característica de reconocer
carbohidratos en microorganismos, comúnmente en bacterias, pero también virus y hongos. Esta
lectina tiene una mayor importancia en el sistema inmune innato, al ser considerada como un
sistema de defensa primitivo anterior al innato. CITA
DESARROLLO
La selectina de unión a manosa (MBL) es una proteína importante de la fase aguda, sintetizada en
el hígado, circula en el plasma sanguíneo de los mamíferos participando en el mecanismo de
defensa, también en fluido de oído medio, secreciones nasofaríngeas y líquidos amniótico y
sinovial en caso de articulaciones inflamadas. Es considerada una glicoproteína por su unión a
carbohidratos de la superficie de los microorganismos patógenos, forma parte de la familia de
lectinas tipo C que necesitan calcio. Posee alrededor de 6 subunidades funcionales con dominios
de estructura similar a la del colágeno debido a esto se la cataloga como una colectina. CITA

Presenta una estructura en forma de ramillete que le permite un enlace óptimo con los carbohidratos
que reconoce, se basa en una cadena polipeptídica de 32kDa con cuatro zonas: la N-terminal de
20-21 aminoácidos con presencia significativa de cisteína que facilita la oligomerización mediante
la formación de puentes de disulfuro, una zona rica en colágeno de 18-20 unidades o-glicosiladas
constantes, una zona compuesta de alfa-hélice y la zona C terminal que corresponde a la de
diferenciación de carbohidratos que depende de calcio con residuos de los mismos que participan
en la unión a los polisacáridos de manosa, N-acetil glucosamina, N-acetil galactosamina y L-
fucosa. CITA

La manosa es un componente de la pared celular de las bacterias grampositivas y gramnegativas.

A sus polisacáridos se une la lectina y procede mediante opsonización a las bacterias, virus y
hongos con grandes cantidades de manosa y N-acetilglucosamina en su superficie, de esta manera
neutraliza la infección activando a los macrófagos a través del receptor C1q. También participa
como la tercera vía de activación del sistema de complemento por medio de dos proteasas de serina
MASP-1 y MASP-2 que generan un complejo que causa la escisión sobre los componentes C4 y
C2 para formar C3 su ruptura, un nuevo complejo que finaliza activando C5 y su fragmentación.

DISCUSIÓN
Padilla et al (2005) afirman que la lectina circula asociada a proteínas séricas como las MASP1 y
MASP2. Las MBL y ficolinas son consideradas moléculas de reconocimiento que unidas a las
proteínas séricas conforman una importante llave enzimática. Tienen la facultad de mediar la
opsonización directa, la interacción con receptores en fagocitosis o la activación del complemento
por medio de la vía de lectinas.
https://www.researchgate.net/profile/Alberto_Dorta-
Contreras/publication/242739039_Rol_de_la_lectina_de_union_a_manosa_en_infecciones_parasitarias
_Role_of_mannose_binding_lectin_in_parasitic_infections/links/53f3b7100cf256ab87b5ae39.pdf

Las lectinas de unión a manosa cuentan con varias funciones ante los antígenos una de ellas es la
opsonización que a pesar de generar la posterior activación de macrófagos, y ser de gran ayuda en
la inmunidad innata por su independencia de anticuerpos, estas proteínas por sí solas no expresan
actividad enzimática ni son generadas como respuesta inmune. Al ser producidas por el hígado es
liberada al torrente sanguíneo, es decir, ya están presentes desde antes que ingrese el
microorganismo patógeno, es como otro sistema o mecanismo de defensa.
CONCLUSIONES
La manosa se encuentra en la pared celular de las bacterias y por ende los azúcares se sitúan en la
superficie de los microorganismos patógenos, lo cual ayuda a su reconocimiento por medio de la
lectina de unión a manosa (MBL) que tiene dicha afinidad y capacidad de unión con los azúcares
que se facilita porque posee una estructura similar a un ramillete, para neutralizar la acción de la
bacteria, virus u hongo mediante la activación de los macrófagos o de la vía de lectinas en el sistema
de complemento.

BIBLIOGRAFÍA