Introducción:

Uno de los ejemplos más llamativos de la relevancia del proceso evolutivo y la

eficiencia de los sistemas biológicos se encuentra en los eritrocitos. Una de sus
funciones vitales es su participación en el intercambio gaseoso de oxígeno y
dióxido de carbono entre los pulmones y los tejidos. La hemoglobina (Hb), es el
componente fundamental de este proceso(1).
La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que esta presente en altas
concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del
aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y
protones (H+ ) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados.
Los valores normales en sangre son de 13 – 18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/
dl en la mujer.
La hemoglobina ha jugado un papel histórico en la química, la biología y la
medicina. En 1849 se convirtió en la primera proteína en ser cristalizada y
asociada con una función fisiológica específica. La diferencia morfológica entre
los cristales de hemoglobina de diferentes organismos proporcionó por primera
vez evidencia contundente acerca de la especificidad en la expresión proteica
entre las especies.
En 1958 se convirtió en la primera proteína eucariota en ser sintetizada in vitro,
trabajo que permitió comprobar que el mecanismo de síntesis proteica en
eucariotas es similar al de Escherichia coli. Su estructura se estableció en 19603
. El ARN mensajero de la globina fue el primer mensajero eucariota en ser
aislado4 y en tener una secuencia nucleótida determinada(2).
El estudio de la hemoglobina abrió campo al desarrollo de nuevos y sofisticados
métodos físicos y el establecimiento de importantes teorías sobre cooperatividad
y alosterismo . De igual forma, la transición de la síntesis de hemoglobina desde
la vida fetal a la adulta es un gran ejemplo de diferenciación celular.
La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es decir, esta
constituida por cuatro cadenas polipeptídicas (fig. 1): dos α y dos β (hemoglobina
adulta- HbA); dos α y dos δ (forma minoritaria de hemoglobina adulta- HbA2-
normal 2%); dos α y dos γ (hemoglobina fetal- HbF). En el feto humano, en un
principio, no se sintetizan cadenas alfa ni beta, sino zeta (ζ ) y epsilon (ξ) (Hb
Gower I). Al final del primer trimestre la subunidades α han reemplazado a las
subunidades ζ (Hb Gower II) y las subunidades γ a los péptidos ξ. Por esto, la
HbF tiene la composición α2γ2. Las subunidades β comienzan su síntesis en el
tercer trimestre y no reemplazan a γ en su totalidad hasta algunas semanas
después del nacimiento.
Cuestionario
1)¿Cuál es la función de la transferrina?
La función es el transporte de los iones de hierro por la sangre, cada
proteína de transferrina lleva dos iones de hierro, transportados hasta la
médula ósea para la síntesis de hemoglobina y tejidos que lo requieran.
Es sintetizada por el hígado, produce mucho más cuando las reservas de
hierro que tiene su cuerpo están bajas.
Valores normales:

 Hombres: 215 a 360 mcg/dL

 Mujeres de 245 a 370 mcg/dL

Transferrina baja se asocia, a un aumento excesivo de la cantidad de

hierro.

 Enfermedad hepática crónica: sobrecarga de hierro en el

cuerpo, siendo el hígado una de las partes más afectadas
(hemocromatosis)
 Enfermedades inflamatorias.
 Pérdida de proteínas.
 Anemia Hemolítica.
 Problemas renales: mal funcionamiento de los riñones, el
cual impide eliminar los desechos del organismo. Esta
enfermedad acarrea el riesgo de presentar una sobrecarga
de hierro en el organismo. Ya que en su tratamiento se
reciben tanto transfusiones, como medicación de
suplementos ricos en hierro.

Transferrina elevada se da por una disminución del hierro en el

organismo.

La membrana de la mucosa intestinal tiene la facilidad de atrapar el hierro

y permitir su paso al interior de la célula, por un receptor específico en la
membrana del borde en cepillo. La apotransferrina del citosol contribuye
a aumentar la velocidad y eficiencia de la absorción de hierro, la
ceruloplasmina (endoxidasa I) en el citosol oxida el hierro ferroso a férrico
para que sea captado por la apotransferrina que se transforma en
transferrina.
 Apotransferrina: proteína que no contiene hierro
 Transferrina monoférrica: contiene un átomo de hierro
 Transferrina diférrica: contiene 2 átomos.
 Si todos los sitios de transporte están ocupados se habla de transferrina
saturada y se corresponde con alrededor de 1,41 µg/mg de transferrina.
El hierro transportado por la transferrina es el 70, el 90 % es captado por las
células eritropoyéticas, y el resto es captado por los tejidos para la síntesis
de citocromos, mioglobina, peroxidasas y otras enzimas y proteínas que lo
requieren como cofactor.
1. ¿Cuál es la función de la ferritina?
La ferritina es la manera en como el hierro se almacena en nuestro
organismo, es una proteína intracelular hueca compuesta de una cubierta
proteínica formada por 24 subunidades que rodea un núcleo que puede
almacenar hasta 4000 o 4500 átomos de hierro. (OMS)
Función principal es el almacenamiento del hierro ferroso tóxico (FeII) y de
almacenarlo en un estado férrico que puede ser asimilado por las células
(FeIII). Su estructura única forma una capa esférica en la que el hierro
puede almacenarse como un mineral cristalino.
Almacén: el hígado, y se encarga de la liberación de forma controlada, por
eso se le llama amortiguador que nos ayuda a controlar los niveles
demasiado altos o demasiado bajos de hierro en el organismo.
Valores normales de ferritina:
 Mujeres: 18 a 115 ng/mL
 Hombres: 30 a 300 ng/mL

Niveles elevados, demasiado hierro en el organismo.

 Signo de hemocromatosis, una afección en la que el cuerpo

absorbe demasiado hierro del intestino
 Infecciones, enfermedades inflamatorias, problemas hepáticos.
 Anorexia nerviosa

Niveles bajos, deficiencia de hierro en el organismo.

 Puede desarrollar anemia.

 Enfermedad celíaca.
 Deficiencia de vitamina C e hipotiroidismo.
Discusión:

Ricardo Agurto Velasco

1. La transferina Es la proteína que transporta el hierro absorbido en el

intestino y el liberado por el catabolismo de la hemoglobina hacia los sitios
de almacenamiento (hígado y sistema retículo-endotelial). Es responsable
de la distribución del hierro y de su oferta a los sitios de absorción,
almacenamiento, donde es incorporado a la ferritina y hemosiderina y a
las células que sintetizan componentes que requieren hierro como la
hemoglobina, mioglobina y citocromos. La transferrina transporta además
cobre, zinc, cobalto y calcio, pero solo el transporte de hierro y cobre
tienen significado fisiológico , tiene una vida media de 7dias .

El defecto congénito de la atransferrinemia se caracteriza por unos niveles

muy descendidos de transferrina acompañados de una sobrecarga férrica
y una severa anemia hipocrómica resistente a la ferroterapia.

2. La ferritina sérica (FS) refleja las reservas corporales de Fe bajo

condiciones normales. Sin embargo, el nivel de FS puede aumentar en presencia
de inflamación, infección o daño hepatocelular, lo que hace difícil su
interpretación. Si la inflamación o la infección pueden ser excluidas, los niveles
de FS reflejan convenientemente las reservas del mineral

CONCLUSIONES

 La transferrina es muy importante para el transporte hierro a las zonas

que más lo requieren, un déficit está asociado a una elevada cantidad de
hierro y un aumento se relaciona con una anemia.
 La ferritina son los depósitos de hierro en nuestro cuerpo, si su valor
desciende se asocia a una anemia ferropénica.

Bibliografía
1. Telen M. Eritrocitos maduros. En: Lee GR, Bithell TC, Foerster J, Athens
J, Lukens J (eds.). Wintrobe Hematología clínica. Buenos Aires:
Intermédica; 1994. p. 80-105.
2. Proudfoot N, Brownlee G. Nucleotide sequences of globin messenger
RNA. Br Med Bull 1976; 32: 251-256.