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Práctica 5 Proteínas
Práctica 5 Proteínas
DEL ECUADOR
LABORATORIO DE BIOQUÍMICA
PRÁCTICA 5
PROTEÍNAS
Integrantes:
Ayudante de Cátedra:
Vizuete Emerson
2018-2018
UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR
FACULTAD DE INGENIERÍA QUIMICA
LABORATORIO DE BIOQUÍMICA
RESUMEN
PALABRAS CLAVE
UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR
FACULTAD DE INGENIERÍA QUIMICA
LABORATORIO DE BIOQUÍMICA
PRÁCTICA 5
PROTEÍNAS
1. OBJETIVOS
1.1. Identificar presencia de proteínas en los alimentos por medio de la reacción de Biuret.
1.2. Observar el proceso de desnaturalización de las proteínas, y las variables que influyen
en esta.
2. TEORÍA
2.1. Proteínas
2.1.1. Definición
2.1.2. Clasificación
2.1.3. Funciones de las proteínas
2.2. Aminoácidos
2.2.1. Definición
2.2.2. Clasificación
2.3. Enlace peptídico.
2.4. Desnaturalización proteica.
3. PARTE EXPERIMENTAL
3.1. Materiales y Equipos
3.1.1. 6 tubos de ensayo
3.1.2. Gotero Rg: [0-1]mL Ap: ±0.1mL
3.1.3. Gradilla
3.1.4. Lámpara de alcohol
3.3. Procedimiento
Identificación de proteínas.
3.3.1. Verificar que los tubos de ensayo estén limpios y secos.
3.3.2. En 3 tubos de ensayo colocar un 5ml de agua, 1 ml de hidróxido de sodio al 1%.
3.3.3. Adicionar un poco de carne, puré de fruta o legumbre y la leche en polvo
respectivamente.
UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR
FACULTAD DE INGENIERÍA QUIMICA
LABORATORIO DE BIOQUÍMICA
Desnaturalización
3.3.6. Verificar que los tubos de ensayo estén limpios y secos.
3.3.7. En tres tubos de ensayo colocar un poco de albumina de huevo.
3.3.8. Adicionar acido clorhídrico al 1%, hidróxido de sodio al 1% y agua
respectivamente.
(Nota: el tubo con agua poner a calentamiento con lámpara de alcohol)
3.3.9. Homogeneizar la mezcla y dejar reposar por unos minutos.
3.3.10. Registrar las observaciones en la tabla de datos.
4. DATOS
4.1 Observación
Tabla 4.1-1
Observación de proteínas
Sustancia R. Biuret R. Millon Xantoproteinas
Huevo Cambió de Se coaguló y se volvió Se vio en el fondo una
amarillo a un de color rojo casi parte anaranjada.
violeta claro. marrón.
Leche Cambió de blanco En la interfase se Se volvió amarillo.
a violeta. volvió de color
marrón.
Carne La muestra se Se creo una interfase, Se formó un precipitado
tornó de un color la cual tenía un color anaranjado.
violeta. marrón.
Puré de No cambio de Se torno marrón. Se produjo en el fondo
fruta color. una parte anaranjada.
Fuente: Universidad Central del Ecuador-Centro de Biología-Laboratorio de Biología
Tabla 4.1-2
Desnaturalización de proteínas
Factor Observación
Temperatura La solución de huevo paso de ser líquida a un estado más sólido y
se volvió de color blanco.
NaOh 20% Al agregar NaOH en vez de que ocurra un proceso de
desnaturalización la albumina se solubilizó.
HCl 10% La proteína se desnaturalizó porque se volvió de color blanco.
Sal de metal Al agregar la sal se formó un precipitado blanco.
pesado
Fuente: Universidad Central del Ecuador-Centro de Biología-Laboratorio de Biología
4.2. Resultados
Tabla 4.2-1
Resultados de proteínas
UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR
FACULTAD DE INGENIERÍA QUIMICA
LABORATORIO DE BIOQUÍMICA
Tabla 4.2-2
Desnaturalización de proteínas
Factor Resultados
Temperatura Se desnaturalizó.
NaOH 40% Se solubilizó.
HCl 10% Se desnaturalizó.
Sal de metal pesado Se desnaturalizó.
Fuente: Universidad Central del Ecuador-Centro de Biología-Laboratorio de Biología
5. DISCUSIÓN
6. CONCLUSIONES
7. CUESTIONARIO
7.1. ¿Qué tipo de proteína son: la esterasa, insulina y miosina?
La esterasa es un tipo de proteína que se encuentra en la parte líquida de la sangre la cual
controla la proteína C1 que forma parte del sistema de complemento, este sistema es un
grupo de proteínas que se mueven libremente por el torrente sanguíneo.
La insulina es una proteína que actúa de tipo hormona que regula el metabolismo de la
glucosa.
La miosina es una proteína de forma tridimensional fibrosa de tipo contráctil que
constituye las fibras musculares.
pH, ya que en medios ácidos se comportan como bases y en medios básicos se comportan
como ácidos.” (Anónimo,2013)
7.5.1.3. Retirar el recipiente con la mezcla del fuego y dejar que esta repose destapada
de 5 a 10 min a temperatura ambiente. (Nota: No se debe batir la leche durante este
proceso.)
7.5.1.4. Para separar el cuajo de la mezcla, se puede envolver en cuajo en una gasa y
dejarla escurrir.
8. BIBLIOGRAFÍA
8.1. Anónimo. (2013). Biología y Teoría Celular. Obtenido de:
http://teoriacelular12345.blogspot.com/2013/09/caracter-anfotero-de-los-
aminoacidos.html
8.2. Jiménez, P. (2010). Extracción y Cuantificación de Proteínas. Argentina:
Universidad Nacional de Quilmes.
8.3. Moreno, J. (2015). Biomoléculas. México: UAM.
9. ANEXOS
9.1. Diagrama de equipo (Ver Anexo 1)
9.2. Gráficos de muestras observadas (Ver Anexos 2, 3 y 4
UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR
FACULTAD DE INGENIERÍA QUIMICA
LABORATORIO DE BIOQUÍMICA
ANEXO 1
9.1. Diagrama del Equipo
Figura 9.1-1
Diagrama del Equipo
1 6
7
2 3 8
4
1. Tubos de Ensayo
2. Agua Destilada
3. Gradilla
4. Mortero
5. Pistilo
6. Vaso de Precipitación
Nombres Fecha Universidad Central del Ecuador
7. Reactivo de Biuret
DIB Grupo 15/05/2018 Facultad de Ingeniería Química
8. Reactivo de Millon Carrera de Ingeniería Química
REV Emerson Vizuete 24/05/2018
9. HCl 10% TEMA Proteínas LAM 1
ANEXO 2
9.2. Gráficos de muestras observadas
Figura 9.2-1
Carne con Biuret, Millon y Xantoproteica
Figura 9.2-2
Leche en polvo con Biuret, Millon y Xantoproteica
Figura 9.2-3
Manzana con Biuret, Millon y Xantoproteica
Figura 9.2-4
Huevo con Biuret, Millon y Xantoproteica
Figura 9.2-5
Huevo con Calor, Ácido, Base y Sal