Modificaciones enzimáticas

Estas modificaciones se producen en sistemas biológicos, esto con el fin de llevarse a cabo de
forma in vitro y así mejorar las propiedades funcionales de las proteínas/enzimas.
Se clasifican:
• Glicoxidación
• Hidroxilación
• Fosforilación
• Metilación
• Acilación
• Entrecruzamiento
Cabe mencionar que no todas estas modificaciones se utilizan en los alimentos, solo las que se
mencionan a continuación.
 Hidrólisis enzimática
Las hidróisis se realiza con proteasas (pepsina, tripsina, quimotripsina, papaína y termolisina),
una hidrolisis muy utilizada es las de proteasas inespecíficas (papaína), la cual solubiliza a
cualquier proteínas, hasta las que son poco solubles en estado nativo, los hidrolizados suelen
contener péptidos de bajo peso molecular formados por 2-4 restos de aminoácidos, perjudica
las propiedades gelificantes, espumantes y emulgentes. (Sopas, salsas)
Mientras que una hidrolisis parcial, con proteínas específicas (tripsina, quimiotripsina), donde
se disminuye transitoriamente la solubilidad por la exposición de regiones hidrófobas ocultas,
y con esto se mejoran las propiedades emulgente y espumante. Se pueden producir péptidos
amargos por tener una hidrofobia media., es decir mayor a 5.85kJ/mol
 Reacción Plasteína
Es una serie de reacciones, que inicia con la proteólisis y sigue con la resisntesis de enlaces
peptídicos catalizados por (papaína o quimiotripsina).La primera parte, consiste en que una
solución poco concentrada con la proteína se hidrolice parcialmente con papaína.Y la segunda
parte, es cuando se incuba el hidrolizado junto con una nueva enzima, ésta recombinará al
azar péptidos y así generar polipéptidos nuevos.
Las nuevas proteínas obtenidas, proporcionarán mejores propiedades funcionales, y ademas
una mejor calidad nutritiva en proteinas a alimenots deficientes de Metionina y Lisina.
 Entrecruzamiento
Ésta modificación se refiere a la actividad de la enzima transglutaminasa, donde cataliza una
reacción de transferencia de acilos, entre restos de lisilo (aceptores) y glutamina (donadores)
formando un enlace isopeptidico. A concentraciones altas de proteínas, ésta modificación
conduce a formar geles proteicos a temperatura ambiente.
 Bibliografia
Fennema, O.R.(1996). Química de alimentos. (3rd. ED). Madison, Wisconsin: Universidad de
Wisconsin.