UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN ANTONIO ABAD DEL CUSCO.

FACULTAD DE CIENCIAS QUIMICAS, FISICAS Y MATEMATICAS.

DEPARTAMENTO ACADEMICO DE QUIMICA.

SILABO

I.- DATOS GENERALES.

1.1 Asignatura. : BIOQUIMICA II

1.2 Categoría. : OE
1.3 Código de la signatura. : QU-207ABI
1.4 Numero de créditos. : 03
1.5 Número de horas teóricas. : 03
1.6 Requisito. : Bioquímica I
1.7 Horario y aula : Ma: 14-16 p.m. y V: 15-16 p.m
1.8 Semestre Académico : 2013-1
1.9 Carrera Profesional : BIOLOGIA
1.10 Docente. : Mgt. Quim. Carmen Sonia Alosilla Robles.
1.11 E-mail. : arcasoni@hotmail.com

II.- SUMILLA.

La asignatura de Bioquímica II, es un curso teórica, complementaria a la bioquímica I,

comprende el estudio del ciclo del nitrógeno, metabolismo de aminoácidos, metabolismo de
nucleótidos, métodos y técnicas bioquímicas utilizadas en el aislamiento y purificación de proteínas.

Lo que le permitirá a los futuros profesionales de Biología impulsar el desarrollo de diversas áreas
como la biotecnología y microbiología.

III.- OBJETIVOS GENERALES.

- Describir las vías metabólicas de los aminoácidos ,de los nucleótidos, regulación y alteraciones
fisiológicas.
- Describir y explicar sobre métodos utilizados en la investigación bioquímica a nivel molecular.

IV.- CONTENIDO.

UNIDAD DIDACTICA I

METABOLISMO DE LOS COMPUESTOS NITROGENADOS.

OBJETIVOS ESPECIFICOS.

- Describir el ciclo del nitrógeno y la importancia en organismos vivos.

- Explicar las vías de síntesis y degradación de los aminoácidos esenciales y no esenciales.-
regulación.- implicancias clínicas.
- Mostrar la importancia del estudio de las poliaminas como factores que intervienen en el proceso
de división celular.
CAPITULO I : BIOSINTESIS Y DEGRADACION DE AMINOACIDOS.

1. Utilización del nitrógeno inorgánico.- ciclo del nitrógeno.

2. Fijación biológica del nitrógeno.- utilización del nitrato.
3. Utilización del amoniaco.- biogénesis del nitrógeno orgánico.
4. Biosíntesis de aminoácidos esenciales y no esenciales : Familia del Glutamato como precursor de
la glutamina.- prolina.- hidroxiprolina.
5. Biosíntesis de la Arginina en levaduras.
6.-7 Biosíntesis de la familia de la Serina, como precursor de glicina .-cisteína.- cistína.
8. Biosíntesis de metionina y treonina en plantas y levaduras.
9. Biosíntesis de la familia del Aspartato: aspartato.- asparragina.
10. Biosíntesis de lisina en bacterias.
11. Biosíntesis de la familia del piruvato como precursor de la alanina.
12. Biosíntesis de la familia de aminoácidos ramificados : leucina.- isoleucina.- valina.-
secuencia de reacciones, regulación.
13. Biosíntesis de la familia de aminoácidos aromáticos : fenilalanina.- tirosina.
14. Biosíntesis del triptófano.- secuencia de reacciones.- regulación metabólica.
15. Biosíntesis de histidina.- secuencia de reacciones.- regulación.
16.Regulación de la síntesis de aminoácidos.- Derivados de importancia biológica de los
aminoácidos.
17. Síntesis de Porfirinas.- catecolaminas.- acido gamma aminoburico.- glutationa.
18. Biosíntesis de creatina.- creatinina.- importancia fisiológica.- biosíntesis de espermidina.-
espermina.- regulación.
20. Poliaminas .- importancia biológica.
21. Reacciones generales del catabolismo de aminoácidos: transaminación y desaminación
oxidativa.- desaminacion no oxidativa.- desaminacion por aminoácido osidasa.
22. Ciclo de la urea.- regulación.- enfermedades metabólicas del ciclo de la urea.
23. Degradación de aminoácidos : Familia del alfa cetoglutarato.
24. Degradación de la familia del oxalacetato : aspartato.- asparragina.
25. Degradación de la familia del piruvato : glicina.- alanina.- serina.- cisteína.
26. Degradación de la familia de la acetil CoA : lisina.- tirosina.- fenilalanina.- triptófano.
27. Degradación de la familia de la succinil CoA : metionina.- isoleucina.- valina.
28. Regulación de aminoácidos como precursores de varias moléculas de interés biológico.

UNIDAD DIDACTICA II

METABOLISMO DE COMPUESTOS NITROGENADOS

CAPITULO II : METABOLISMO DE NUCLEOTIDOS.

OBJETIVOS ESPECIFICOS.
- Describir los procesos metabólicos de las bases púricas y pirimidínicas.
- Describir las consecuencias de determinadas alteraciones hereditarias del metabolismo de
los nucleótidos.

29. Biosíntesis del novo del anillo pirimidinico: síntesis de la uridin monofosfato.- uridin difosfato.-
Uridin trifosfato.- citidin trifosfato.- regulación.
30. Control de la biosíntesis de pirimidinas en las bacterias.
31. Biosíntesis de los desoxirribonucleotidos de timina.
32.-33. Biosíntesis de novo de los nucleótidos de purina.- síntesis del ácido inosinico, precursor
de síntesis del adenilato y guanilado.- secuencia de reacciones.- regulación.
34. Utilización de los nucleótidos de adenina en la biosíntesis de coenzimas.
35. Catabolismo de las purinas.- formación del ácido úrico.- secuencia de reacciones.- alteraciones
clínicas (gota).
36. Degradación de citosina .- uracilo.- timina.
37. Degradación de bases puricas.
38. Enzimas que metabolizan los nucleótidos como marcadores genéticos seleccionados.
39. Principios e importancia de la biotecnología .

UNIDAD DIDACTICA III

TECNICAS DE LA INVESTIGACION BIOQUIMICA.

CAPITULO III : TECNICAS DE PURIFICACION DE PROTEINAS.

OBJETIVOS ESPECIFICOS.
- Describir las técnicas modernas utilizadas en el fraccionamiento celular.
- Describir las técnicas de aislamiento, purificación y caracterización de proteínas.

40.41. Métodos de aislamiento para romper membrana celular: a) licuar, b) moler, c) aplicar
ultrasonido, d) provocar un choque osmótico, e) extruir a alta presión, f) tratar con lisozimas las
células.
42. Separación de los organelos.- centrifugación diferencial.
43. Métodos de fraccionamiento: separación por precipitación con sales.- separación por
precipitación con solventes orgánicos.- fraccionamiento con pH.
44.- 45.Purificación de enzimas: métodos para medir la concentración de proteínas: a) reacción de
Biuret. b) método de Lowry- Folin. c) absorción UV a 280nm.
46. Métodos de separación y purificación : Cromatografía: aspectos generales.- tipos de
cromatografía: Cromatografía en columna en gel.
47. Cromatografia por intercambio iónico.- cromatografía de alta resolución en fase liquida HPLC.
48. Electroforesis.- Isoelectroenfoque.- Cristalización.
49. Separación de proteínas basada en la masa molecular.- ultra centrifugación zonal.-
ultra centrifugación en gradiente de densidad en equilibrio.
50. Técnicas .- proteonica.- diálisis y ultrafiltración.

MATERIAL DIDACTICO.

Para el logro de los objetivos planteados los medios con que se cuentan para reforzar la acción del
docente son:
- Materiales visuales: multimedia, , gráficos.
- Materiales impresos: resúmenes de algunos tópicos, compilaciones.
- Bibliografía de consulta: de las bibliotecas especializadas.
- Computadoras : INTERNET, para actualizarse.
V. METODOLOGIA.

El desarrollo de la asignatura comprenderá: clases teóricas, seminarios.

- Clases teóricas: ( Cognoscitivas y valorativas ).

La asignatura de Bioquímica II, se desarrolla en 03 unidades didácticas, las cuales comprenderán
el análisis, síntesis y evaluación de los conceptos tratados en la sumilla.
La parte teórica se desarrollara en base a clases magistrales con participación activa del
estudiante.

- Seminario : ( Cognoscitiva y valorativa )

Los seminarios tratan sobre temas de la especialidad que refuerzan y complementan los
conocimientos teóricos, son desarrollados por los alumnos: en la preparación, exposición tipo
fórum ( todos exponen), y en el trabajo monográfico.

VI.- EVALUACION.

De acuerdo al Reglamento de Evaluación vigente, la asignatura está dividida en 03 unidades

didácticas. Se tomara dos exámenes escritos que incluirá los conocimientos impartidos en
las clases teóricas, con coeficiente de dos (02).

La nota de seminario representa un coeficiente de uno (01) y está constituido por el promedio de
la calificación de la exposición que el alumno hace sobre tema y la monografía correspondiente.
El alumno tiene derecho a rendir un examen sustitutorio de acuerdo al Reglamento de
Evaluación, vigente.

Evaluacion Parcial.

Promedio 1 = Nota del examen parcial.

Promedio 2 = ( 2( Nota del examen Parcial) + Nota de seminario ) / 3

Evaluacion Final.

Promedio Final = ( Promedio 1 + Promedio 2 ) / 2

VII.- BIBLIOGRAFIA.
- Devlin, Thomas. M .- 2004.- Bioquímica con aplicaciones bioquímicas.- editorial Reverte S.A.-
México.
- Garrido Pertierra A. & et.al-2007- Fundamentos de Bioquímica Metabólica.- Editor alfaomega-
Mexico.
- D’ Ocon Navaza .- 1999.- Fundamentos y técnicas del análisis bioquímico.- Editorial Paraninfo.-
España.
- Hortón Roberto.- 1993.- Bioquímica.- editorial Prentice- Hall.- México.
- Mathews, Christopher, K- 2004.- Bioquímica.- editorial Pearson Educación S.A.- España.
- Roskosky Robert.- 1999.- Bioquímica.- Editorial Reverte.- S.A.- España.
- Voet, Donald.- 2005.- Bioquímica.- Editorial Medica Panamericana.- Madrid.

Mgt. Quim. Carmen Sonia Alosilla Robles.

Cusco, Abril 2013.