En las reacciones bisustrato, a concentraciones alltas de los 2

sustratos se observa:
KM real
Vmax real
Vmax aparente
KM aparente
Kcat real

Los factores que intervienen en la velocidad de formación de P en

una reacción catalizada enzimaticamente son:
La k+2
La afinidad de la enzima por el sustrato
[Eo]
[So]
la KM

Consideraciones de la cinetica de estado estacionarop de Briggs

Haldane
k+2 representativa
k-2 significativo
Periodo post estacionario lento
Periodo prestacionario lento
[ES] estable
*no responder*
Con respecto al Vo de una reacción
Es la pendiente de la curva Vo vs [S]
Es la pendiente de la curva [P] vs t cuando t-->0
La velocidad inicial de una reacción es siempre 0
 Es la velocidad de la reacción a tiempo 0
Es la velocidad de reacción a altas concetraciones de sustrato

En el modelo cinético bisustrato simple al azar equilibrio rápido, se

cumple que:
Si alfa<1, la union de uno de los ligandos aumenta la afinidad
de la enzima por el segundo ligando
Para obtener la segunda grafica principal, es necesario volver
realizar la experimentacion por separado
Las rectas de la grafica principal se interceptan bajo el eje de
las abscisas
las pendientes de las graficas se secundarias son
independientes del factor alfa
Los valores de Vmax para cada sustrato, se obtienen de las
gráficas principales

Bajo el modelo cinético enzimático Bi Bi de Theorell Chance se

cumple:
Es un modelo caracteristico dela alcohol deshidrogenasa
La [EAB] --> 0
Los productos parecen provenir directamente del complejo
ternario
Es una reaccion bajo el modelo Ping pong
Se lo conoce también como "Hit and run"

a Teoría de la formación del complejo ES tiene su fundamento en la

observación de:
La recuperacion total de la [Eo]
Una reacción de primer orden
 La catalisis enzimatica
Llegar asintóticamente a una Vmáx
La saturacion de la enzima por el sustrato

En el modelo cinético enzimatico Ping pong, se cumple que:

La enzima no forma un complejo ternario
Es propio de las reacciones con hidrolasas
Los productos P y Q se forman secuencialmente
La E* se une al sustrato B formando el complejo EAB
En un paso intermedio la E se une a un grupo funcional
Que la afinidad aparente de E por A disminuya a medidad que B se
incrementa
Que K-1 aumente
Que K+1 aumente
si [B]-->infinito, toda la E estaría en forma de EAB aun
cuando la [A]=0
KA aparente disminuya a mdida que

En un sistema bisustrato de desplazamiento simple ordenado la

reacción EA+ B-->EAB desplaza la reacción E+A-->EA hacia la
derecha. Como consecuencia de ello se debería esperarqu :
KA aparente disminuya a mdida que B aumente
Que K+1 aumente
Que la afinidad aparente de E por A disminuya a medidad que
B se incrementa
Que K-1 aumente
si [B]-->infinito, toda la E estaría en forma de EAB aun
cuando
KA aparente disminuya a mdida que B aumente
Que K+1 aumente
Que la afinidad aparente de E por A disminuya a medidad que
B se incrementa
Que K-1 aumente
si [B]-->infinito, toda la E estaría en forma de EAB aun cuando
la [A]=0

En las reacciones bisustrato secuenciales ordenadas, el complejo

ternario EAB se forma obligadamente en una secuencia, lo cual es
un indicativo que:
Existen 2 centros activos independientes
Los 2 sustratos tienen estructuras iguales
La enzima presenta igual afinidad por los 2 sustratos
Las constantes de velocidad de la unión de la Enzima con
cualquiera de los 2 sustratos es la misma
La union
de los sustratos activa el segundo centro activo para la union del
segundo sustrato

Saturacion de la enzima
Se produce cuando la [Eo]=0
Se produce cuando la [ES]=[Eo]
Se produce a altas concentraciones de sustrato
Se produce cuando la Vo --> a Vmáx
Con respecto al profesor de la cátedra de enzimología usted diría
que: (solo existe UNA respuesta correcta)
Es un excelentiiiiiiiiiisimo profesor
La verdad es que no sabe (escoja bien por favor)
Debería dedicarse a otra cosa (escoja bien por favor)
No se ..., tal vez en un millón de años (escoja bien por favor)
Es una bestia completa (escoja bien por favor)

En las reacciones bisustrato al azar, el complejo ternario EAB se

puede formar por dos rutas diferentes, lo cual es un indicativo que:
Existen 2 centros activos independientes
Los 2 sustratos tienen estructuras iguales
La enzima presenta igual afinidad por los 2 sustratos
Las constantes de velocidad de la unión de la Enzima con
cualquiera de los 2 sustratos es la misma
La union de la Enzima

a uno de los sustratos activa el segundo centro activo para la union

del otro sustrato

Con respecto al Vo de una reacción

Es la velocidad de la reacción a tiempo 0
Es la pendiente de la curva Vo vs [S]
Es la pendiente de la curva [P] vs t cuando t-->0
La velocidad inicial de una reacción es siempre 0
Es la velocidad de reacción a altas concetraciones de sustrato
La primera region de la curva de M&M es una reacción de primer
orden, esto se debe a que:
la k+1 es de primer orden
Esto nunca sucede
k+1=k-1
La [E] está en exceso con respecto a la [So]
La relación entre Vo y [So] es lineal

En el modelo del equilibrio rapido, KS vendria a significar:

Las iniciales del Kama Sutra
Constante de velocidad de formación de ES para la 1ra
reaccion
Constante de equilibrio de la formación de productos
Constante de velocidad de la formacion de productos
Constante de equilibrio de la disociación de ES en E+S

En un sistema bisustrato de desplazamiento simple ordenado, en la

grafica principal del sustrato activador como ligando fijo, no existen
velocidades maximas aparentes, esto se debe a que:
En realidad si existen Vmax aparentes, pero son muy cercanas
a Vmax real
La formacion del compljo ternario depende de KB y no de KA
Existe una realcion secuencial entre las constantes de equilibrio
de la prime

La constante catalitica en el modelo Michaelliano respresenta:

El indice de recambio
La constante de velocidad de la formación de producto
La capacidad catalítica
Es lo mismo que KM
La pendiente de la gráfica Vo vs [So]