ALTERACIONES CARDIOVASCULARES: INFARTO

AGUDO DE MIOCARDIO-IAM-

1. Introducción

El infarato de miocardio se produce cuando el aporte de sangre al

músculo coronario se reduce, generalmente como resultado de una
placa ateromatosa.

Es una de las causas más frecuentes de mortalidad y morbilidad en

adultos.

Factores de riesgo: alteración en las lipoproteínas, altas

concentraciones de colesterol…

2. Diagnóstico

• Dolor precordial opresivo

• Cambios característicos en el electrocardiograma: el IAM
ocasiona cambios característicos en el electrocardiograma que
varían según el lugar y el tamaño del área de la lesión y que
pueden tardar en aparecer.
• Liberación de enzimas/proteínas musculares cardíacas

3. Cambios bioquímicos

Complementan los hallazgos en el electrocardiograma.

Concretamente se alteran determinadas enzimas así como los niveles
de algunas proteínas (mioglobina y troponina I y T)

3.A. Actividades enzimáticas analizadas

Suele determinarse la concentración sérica de tres enzimas (tanto

para diagnóstico como para seguimiento)

-Creatin-quinasa (CK, CPK) : su concentración es la primera en

aumentar (4 horas tras el IAM), alcanza un máximo tras 24 horas y a
partir de entonces disminuye rápidamente. Puesto que es la primera
en disminuir se puede utilizar como marcador de reinfarto.

-Aspartato-aminotransferasa (AST, GOT): alcanza un máximo tras 48

horas

-Lactato-deshidrogenasa (LDH, LD): nivel máximo tras 3 días

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3.A.1. CK

• Cataliza de manera reversible la reacción:

Creatina + ATP ↔Creatina -P + ADP

• Determinación de actividad total: métodos cinéticos en los que se

forman cromóforos, productos fluorescentes o se acoplan otras
reacciones en las que se genera NADPH (reacción acoplada con HK
y G6P-DH).

• Existen varias isoenzimas: CK BB (CK-1): cerebro

CK MB (CK-2) corazón
CK MM (CK-3) músculo esquelético
y cardiaco

• En pacientes con lesiones sólo musculares la CK-MB supone < 6%

de la actividad total. En pacientes con lesiones de miocardio ese
porcentaje se incrementa (>6%).

• Estudio de la isoenzima CK-MB (CK-2):

a) Movilidad electroforética: a pH= 8.6 la movilidad

electroforética de las isoenzimas es CK-1 > CK-2 > CK-3

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 b) Cromatografía de intercambio iónico a pH=6.7 : CK-3 no
tiene carga por lo que es eluída directamente. Modificando el
pH se eluyen las otras dos isoenzimas.

c) Inmunoinhibición: existen anticuerpos específicos que

inhiben la subunidad B ó M

d) RIA

• Aspectos prácticos:

a) Se prefiere como muestra suero a plasma porque, salvo la

heparina, los anticoagulantes inhiben la actividad
enzimática.
b) Es fotosensible por tanto las muestras se deben conservar
en oscuridad
c) Las muestras se pueden congelar

3.A.2. AST/GOT

• La liberación de AST no es específica del IAM, así enfermedades

que afectan al hígado o al músculo esquelético también aumentan
la actividad sérica de esta enzima.

• Las transaminasas catalizan la transferencia de un grupo α-amino

desde un aminoácido a un cetoácido. Concretamente la AST

Asp + α-cetoglutarato ↔ Glutamato + Oxalacetato

• Para identificar la causa de la elevación se hace un estudio

combinado de las actividades AST y alanino-aminotransferasa
(ALT, localizada principalmente en hígado):

a) Aumentan tanto AST como ALT ⇒ Alteración hepática

b) Aumenta sólo AST y los niveles de ALT son normales ⇒
Alteración cardiaca.

• Método de análisis: determinación espectrofotométrica

acoplando una segunda reacción catalizada por la enzima málico-
deshidrogenasa en la que se consume oxalacetato y NADH.

3.A.3. LDH

• Esta enzima cataliza la reacción

Lactato + NAD+ ↔ Piruvato + NADH + H+

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• La actividad enzimática global se estudia siguiendo la
interconversión NAD+/NADH

• Existen diferentes isoenzimas (LD-1-corazón- , LD-2, LD-3, LD-4,

LD-5- hígado-): en IAM se estudia al LD-1.

• Métodos ya vistos al estudiar el análisis de isoenzimas,

merece la pena destacar la separación electroforética en un gel de
agarosa. Después de la electroforesis, se produce la detección de
las isoenzimas mediante la adición de lactato, NAD+ y nitroazul de
tetrazolio. Las isoenzimas actúan sobre el lactato convirtiéndolo en
piruvato y generando NADH que, reaccionará con el nitroazul de
tetrazolio generando un color azul en cada banda isoenzimática.
Los resultados se pueden identificar visualmente o cuantificar
mediante un densitómetro.

• Muestra:
a) suero porque los anticoagulantes pueden disminuir la
actividad
b) La LD-1 aparece también en eritrocitos por tanto, se debe
separar el suero lo antes posible y no utilizar muestras
hemolizadas
c) Las muestras no se deben congelar

3.B. Otras magnitudes bioquímicas

La concentración sérica de mioglobina o troponina (I y T) también

son útiles en el estudio del IAM.

3.B.1. Mioglobina

• La mioglobina es una proteína del músculo esquelético y cardiaco,

capaz de fijar O2 de forma reversible, facilitando su difusión en las
células.
• Su concentración aumenta en plasma 1-3 horas tras el IAM y
permanece elevada unas 24 horas.
• Es por tanto un indicador precoz: útil para seleccionar pacientes
con dolor torácico.
• Método de análisis:
RIA: permite diferenciar la mioglobia cardiaca de la
mioglobina esquelética.

3.B.2. Troponina I y T

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 • La troponina es un complejo molecular que actúa regulando en
el músculo estriado, la interacción entre actina y miosina
mediada por el ión Ca++ (contracción muscular)
• Está formado por tres polipéptidos:
a) Troponina C
b) Troponina I
c) Troponina T

Los polipépt idos I y T presentan isoformas caractarísticas del músculo

cardiaco que se utilizan para diagnosticar el IAM. Sus concentraciones
en plasma aumentan entre 4-6 horas después del inicio de la lesión y
permanecen elevadas durante mucho tiempo:

• troponina T puede tardar 2 semanas en volver a los

valores fisiológicos
• troponina I se normaliza tras 5-10 días. Además es
mucho más específica de músculo cardiaco y no está
influida por otras situaciones clínicas

Método de análisis: ELISA con anticuerpos monoclonales.

PREGUNTAS DE REVISIÓN

1.¿Por qué se utiliza el la CK como marcador de reinfarto?

2.¿Qué isoenzima analizaría? ¿Por qué?
3.La cromatrografía de intercambio iónico se puede utilizar para
separar las distintas isoenzimas de la CK ¿por qué? En este proceso
¿tiene alguna importancia los pI de las isoenzimas?
4. La actividad AST se altera cuando se produce un infarto de
miocardio, pero también cuando se produce una alteración hepática
¿cómo identificaría el tipo de alteración analizando sólo
transaminasas?
5. ¿Cuál es el fundamento de la determinación experimental de la
AST?
6. ¿Cómo llevaría a cabo un estudio isoenzimático de la LDH?
7. ¿Por qué y cómo analizaría la troponina I y T en un paciente que
ha sufrido un infarto?