AMINOÁCIDOS

Un aminoácido es una molécula orgánica que en su estructura contiene un grupo amino

(NH2) y un grupo carboxilo (COOH). Los aminoácidos son los monómeros a partir de
los cuales se forman las proteínas, en cuyo caso pasan a denominarse residuos de
aminoácidos debido a la perdida de los elementos del agua al unirse dos aminoácidos.

ESTRUCTURA Y NOMENCLATURA DE LOS AMINOÁCIDOS

La estructura general que representa a todos los aminoácidos se puede representar de la

siguiente manera:

En general los aminoácidos están constituidos por un carbón o alfa al cual se unen un
grupo funcional amino, uno carboxilo, un hidrógeno y un grupo R o lateral. Las
diferencias entre los aminoácidos se debe a la estructura de sus grupos laterales o
R (residuo o resto de la molécula).

En la naturaleza existen más de 300 aminoácidos diferentes, pero solo 20 de ellos se

encuentran codificados en el DNA y por tanto son los constituyentes de las proteínas en
donde se encuentran contenidos en distintas proporciones

Cada aminoácido posee un nombre propio, habitualmente relacionado con la fuente

a partir de los cuales fueron aislados.

Los aminoácidos tienen una gran capacidad de disociación. A un pH fisiológico (pH 7.4)
los grupo carboxilo existen casi por completo como R-COO- y los grupos amino
predominantemente como R-NH3+, esto le da la característica de poseer, en la misma
molécula tanto cargas positivas, como cargas negativas (molécula bipolar). Como la
molécula no contiene una carga neta, ya que posee una cantidad igual de grupos ionizables
de carga opuesta, es considerada una sustancia anfótera o zwiterion. (Murray, Granner,
& Mayes, 1997)
 CLASIFICACIÓN
Se basa en la polaridad de la cadena lateral, siendo esta la más importante. Así, se tienen
aminoácidos no polares y polares, dentro primer grupo se pueden subdividir en
aminoácidos alifáticos y aromáticos y dentro de los segundos en sin carga, ácidos y
básicos.
AMINOÁCIDOS NO POLARES Y POLARES
Los aminoácidos con cadena lateral con carga polar o hidrofílica normalmente se
encuentran expuestos en la superficie de las proteínas. Los residuos hidrofóbicos no
polares normalmente se encuentran enterrados en el interior hidrofóbico o núcleo de una
proteína y están fuera de contacto con el agua.

NO POLARES AROMÁTICOS

La fenilalanina, tirosina, y triptófano tienen cadenas laterales aromáticas. Los

aminoácidos no polares alifáticos y aromáticos suelen encontrarse enterrados en el
interior de la proteína y están involucrados en interacciones hidrofóbicas. La tirosina tiene
un grupo hidroxilo débilmente ácido y puede encontrarse en la superficie de las proteínas.
La fosforilación reversible del grupo hidroxilo de la tirosina en algunas enzimas es
importante en la regulación de las vías metabólicas. Los aminoácidos aromáticos son
responsables de la absorción ultravioleta de la mayoría de proteínas, que presentan una
absorción máxima de unos 280 nm. El triptófano tiene una mayor absorción en esta región
que los otros dos aminoácidos aromáticos. El coeficiente de absorción molar de una
proteína es útil para determinar la concentración de una proteína en disolución mediante
espectrometría. (Nelson, 2009)
 NO POLARES ALIFÁTICOS
Los aminoácidos alifáticos (alanina, valina, leucina, e isoleucina) tienen hidrocarbonos
saturados como cadenas laterales. La glicina, que solamente tiene un hidrógeno como
cadena lateral, se incluye también en este grupo. La alanina tiene una estructura
relativamente simple, un grupo metilo como cadena lateral, mientras que la leucina y la
isoleucina tienen grupos sec -e iso -butilo.

NOMBRE ABREV. ESTRUCTURA

ALANINA Al El más pequeño de los apolares

VALINA Val APOLAR

LEUCINA Leu APOLAR

ISOLEUCINA Ile APOLAR

Polar, sin carga. El más

GLICINA Gly pequeño de todos. Sin
actividad óptica
POLARES NO CARGADOS
Los aminoácidos polares neutros contienen grupos hidroxilo o amida en su cadena lateral.
La serina y la treonina contienen grupos hidroxilo. Estos aminoácidos se encuentran a
veces en los centros activos de proteínas catalíticas, enzimas. La fosforilación reversible
de los residuos de serina y treonina periféricos en la molécula enzimática también está
involucrada en la regulación del metabolismo energético y del almacén de combustible
en el organismo. La asparagina y la glutamina tienen cadenas laterales tipo amida. Éstas
son polares, pero bajo condiciones fisiológicas no tienen carga. La serina, la treonina y la
asparagina son los principales lugares de unión de azúcares a proteínas, formando las
glucoproteínas

POLARES BÁSICOS
Las cadenas laterales de la lisina y la arginina están completamente protonadas a pH
neutro y, por tanto, cargadas positivamente.
La lisina contiene un grupo amino primario unido al carbono terminal ε - de la cadena
lateral. El grupo ε -amino de la lisina tiene un p Ka de aproximadamente 11. La arginina
es el aminoácido más básico (p Ka de aproximadamente 13) y su grupo guanidina existe
como un ion guanidinium protonado aun pH de 7,0.
La histidina (p K a de aproximadamente 6) tiene un anillo imidazólico como cadena
lateral y funciona como un catalizador general ácido-base en numerosas enzimas. La
forma protonada del imidazol se denomina ion imidazolio.
POLARES ÁCIDOS
Los ácidos aspártico y glutámico contienen ácidos carboxílicos en sus cadenas laterales
y están ionizados a un pH de 7,0 y, como resultado, presentan cargas negativas en sus
grupos carboxilo respectivamente. En el estado ionizado, estos aminoácidos se
denominan aspartato y glutamato, respectivamente.
Algunos de los aminoácidos proteicos no pueden ser sintetizados en los tejidos animales
en cantidades suficientes para llenar las necesidades metabólicas de estos, por lo cual se
les da el nombre de aminoácido esencial o indispensable.

AMINOÁCIDOS PROTEICOS AMINOÁCIDOS PROTEICOS

ESENCIALES NO ESENCIALES

ARGININA ALANINA

FENIALALANINA ASPARGINA

HISTIDINA ASPARTATO

ISOLEUCINA CISTEINA

LEUCINA GLICINA

LISINA GLUTAMINA

METIONINA GLUTAMATO

TREONINA PROLINA

TRIPTOFANO SERINA

VALINA TIROSINA

AMINOÁCIDOS MODIFICADOS
Algunas proteínas contienen residuos de aminoácidos diferentes a los 20
aminoácidos estándar, obtenidos por modificaciones en los residuos estándar.
4-Hidroxiprolina e 5-Hidroxilisina: derivados a partir de la Prolina y la Lisina
respectivamente; ambas forman parte de la estructura del colágeno.
6-N-metil-lisina: derivado a partir de la Lisina, es un constituyente de la miosina,
principal proteína contráctil del musculo.
γ-carboxiglutamato: derivado a partir del glutamato; forma parte importante de la
estructura de varias proteínas de la cascada de coagulación.
Desmosina: formada por la unión de 4 residuos de Lisina. Se encuentra formando parte
de la elastina.
Por otra parte, algunos aminoácidos no forman parte de la estructura de
proteínas, sino que constituyen importantes intermediarios en rutas metabólicas
como sería el caso de la Ornitina y la Citrulina, que forman parte de la ruta de
síntesis de la Arginina y del Ciclo de la urea
La síntesis de proteína a partir de aminoácidos se lleva a cabo al unirse los aminoácidos
individuales hasta formar cadenas largas. La unión de un aminoácido con otro se
denomina un enlace peptídico. Para llevarse a cabo este tipo de enlace el extremo amino
de uno de los aminoácidos (el cual pierde un hidrógeno) se combina con el extremo
carboxílico del otro aminoácido (quien pierde un grupo hidroxilo) creándose un enlace
covalente entre ellos y formándose al mismo tiempo una molécula de agua. El compuesto
formado recibe el nombre de péptido.
Dos aminoácidos unidos forman un dipéptido, tres reciben el nombre tripéptido y una
cadena más larga de aminoácidos recibe el nombre de polipéptido. Cuando la cadena
polipeptídica tiene más de 100 aminoácidos se denomina proteína. (Mathews, Holen, &
K., 2003)

BIBLIOGRAFÍA
Mathews, C; Van Holde, K y Ahern, K (2003). Bioquímica, 3a Edición, Pearson
Educación; Madrid, España

Murray, R; Granner, D; Mayes, P y Rodwell, V (1997). Harper: Bioquímica ilustrada14ª

Edición, Manual Moderno; Ciudad de México; México; pp 29 –38.

Nelson, D y Cox, M (2009). Lehninger Principios de Bioquímica, 5a Edición, Ediciones

Omega; Barcelona, España; pp 71 –117