LOS AMINOÁCIDOS

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un

grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés
son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan
en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo
del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se
denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman
un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así,
sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de
manera natural dentro de las células, en los ribosomas.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos.
Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo
carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el
amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen
un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical
R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada
uno de los diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales por lo que se
conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 22 (los dos últimos
fueron descubiertos en el año 2002) forman parte de las proteínas y tienen
codones específicos en el código genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o
polipéptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica
supera una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminoácidos, dependiendo
de los autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y,
especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida.

Lista de Aminoácidos (Esenciales y no esenciales) y función de cada una

de ellos:

• Alanina. Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es

un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía.

• Arginina. Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de

nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la
producción de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el
crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del
sistema inmunologico.

• Asparagina. Función: Interviene específicamente en los procesos

metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC).

• Acido Aspártico. Función: Es muy importante para la desintoxicación del

Hígado y su correcto funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con
otros aminoácidos formando moléculas capases de absorber toxinas del
torrente sanguíneo.

• Citrulina. Función: Interviene específicamente en la eliminación del

amoníaco.
• Cistina. Función: También interviene en la desintoxicación, en combinación
con los aminoácidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la síntesis
de la insulina y también en las reacciones de ciertas moléculas a la insulina.

• Cisteina. Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la

desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres.
También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado
contenido de azufre.

• Glutamin. Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la

utilización de la glucosa por el cerebro.

• Acido Glutáminico. Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento

del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema
inmunologico. Glicina: Función: En combinación con muchos otros
aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo.

• Histidina. Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y

algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los
tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-
vascular.

• Serina. Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en

la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de
grasas y ácidos grasos.

• Taurina. Función: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociación

con otros aminoácidos, esta implicada en la regulación de la presión
sanguinea, fortalece el músculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.

• Tirosina. Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en

el tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos
necesarios.

• Ornitina. Función: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en

asociación con otros aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-
Arginina y con carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene
una importante función en el metabolismo del exceso de grasa corporal.

• Prolina. Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y

tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.

Los 8 esenciales

• Isoleucina. Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento

intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.

• Leucina. Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento

(HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular.
• Lisina. Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en
asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones,
incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema
inmunológico y síntesis de hormonas.

• Metionina. Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el

principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante
determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.

• Fenilalanina. Función: Interviene en la producción del Colágeno,

fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en
la formación de diversas neurohormonas.

• Triptófano. Función: Está inplicado en el crecimiento y en la producción

hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal.
También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada
en la relajación y el sueño.

• Treonina. Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido Aspártico ayuda

al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.

• Valina. Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el

mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.

Debemos recordar que, debido a la crítica relación entre los diversos

aminoácidos y los aminoácidos limitantes presentes en cualquier alimento. Solo
una proporción relativamente pequeña de aminoácidos de cada alimento pasa
a formar parte de las proteínas del organismo. El resto se usa como fuente de
energía o se convierte en grasa si no debe de usarse inmediatamente.

http://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido
http://www.alimentacion-sana.com.ar/informaciones/novedades/aminoacidos.htm

SÍNTESIS DE PROTEINAS
Se conoce como síntesis de proteínas al proceso por el cual se componen
nuevas proteínas a partir de los veinte aminoácidos esenciales. En estre
proceso, se transcribe el ADN en ARN. La síntesis de proteínas se realiza en
los ribosomas situados en el citoplasma celular.
En el proceso de síntesis, los aminoácidos son transportados por ARN de
transferencia correspondiente para cada aminoácido hasta el ARN mensajero
donde se unen en la posición adecuada para formar las nuevas proteínas.
Al finalizar la síntesis de una proteína, se libera el ARN mensajero y puede
volver a ser leido, incluso antes de que la síntesis de una proteína termine, ya
puede comenzar la siguiente, por lo cual, el mismo ARN mensajero puede
utilizarse por varios ribosomas al mismo tiempo.
 A continuación puedes ver más información sobre en qué consiste el proceso
de la síntesis de proteínas, cuáles son sus fases y los pasos que se realizan en
cada fase de la síntesis de proteínas.

Fases de las síntesis de proteínas

La realización de la biosíntesis de las proteínas, se divide en las siguientes
fases:
 Fase de activación de los aminoácidos.
 Fase de traducción que comprende:
 Inicio de la síntesis proteica.
 Elongación de la cadena polipeptídica.
 Finalización de la síntesis de proteínas.
 Asociación de cadenas polipeptídicas y, en algunos casos, grupos prostésicos
para la constitución de las proteínas.

Fase de activación de los aminoácidos

Mediante la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y de ATP, los aminoácidos
pueden unirse ARN específico de transferencia, dando lugar a un aminoacil-
ARNt. En este proceso se libera AMP y fosfato y tras él, se libera la enzima,
que vuelve a actuar.

Inicio de la síntesis proteica

La fase de iniciación del proceso de síntesis proteica o síntesis de proteínas, es
la primera de las etapas del proceso de traducción y requiere 4 pasos
específicos.
Los pasos de inicio de la síntesis proteica son los siguientes:
 Un ribosoma se disocia en sus subunidades 40S y 60S.
 Se forma un complejo ternario llamado complejo de preiniciación. Este
complejo iniciador consistente en el GTP, el FEI-2 y la subunidad 40S.
 El ARNm se une al complejo de preiniciación.
 La subunidad 60S se asocia con el complejo de preiniciación para formar el
complejo de iniciación 80S.

Proceso inicial de la síntesis proteica

Los factores de iniciación de la síntesis de proteínas, FEI-1 y FEI-3 se unen a la
subunidad 40S del ribosoma evitando la asociación a la subunidad 60S. La
prevención de la reasociación de la subunidad permite formar el complejo de
preiniciación.
El primer paso en la formación del complejo de preiniciación es la unión de
GTP al FEI-2 para formar un complejo binario. El eIF-2 está compuesto por tres
subunidades, α, β y γ. El complejo binario se une al iniciador activado ARNt,
ARNtmet formando un complejo ternario que luego se une a la subunidad 40S
para formar el complejo de preiniciación 43S. El complejo de preiniciación se
estabiliza por la asociación previamente formada de FEI-3 y FEI-1 con la
subunidad 40S.
La estructura de ARNm de eucariotas está unido por EIFS específicos antes de
su asociación con el complejo de preiniciación. Esta unión se lleva a cabo por
el factor de iniciación-FEI-4F. Este factor es en realidad un complejo de 3
proteínas; la proteína eIF-4E, proteína A y proteína G. La proteína FEI-4E es
una proteína que se une a la estructura. Al unirse, la proteína FEI-4A hidroliza
la ATP y exhibe actividad RNA helicasa. La reversión de la estructura
secundaria del ARNm es necesarioa para permitir el acceso de las
subunidades del ribosoma. La proteína FEI-4G ayuda a la unión del ARNm al
complejo 43S de preiniciación.
Una vez que el ARNm está bien alineado en el complejo de preiniciación y el
iniciador se reunió con el ARNtmet se une al codón AUG iniciador (un proceso
facilitado por eIF-1) de la subunidad 60S asociada con el complejo. La
asociación de la subunidad 60S requiere la actividad de eIF-5 que se ha unido
a la primera complejo de preiniciación. La energía necesaria para estimular la
formación del complejo de iniciación 80S proviene de la hidrólisis del GTP
unido al FEI-2. La forma envolvente del PIB del eIF-2 se une al FEI-2B, que
estimula el intercambio de GTP para el PIB en el FEI-2. Cuando se intercambia
eIF GTP-2B se disocia del FEI-2. Esto se denomina ciclo FEI-2. Este ciclo es
absolutamente necesario para que se produzca la iniciación de traslación de
eucariotas. La reacción de intercambio GTP puede verse afectada por la
fosforilación de la subunidad α de FEI-2.
En esta etapa el iniciador ARNtmet se une al ARNm a por un sitio del ribosoma
llamado sitio-P (Sitio péptido). El otro sitio a través del cual se une el ribosoma
para recibir el ARNt se llama sitio-A (Sitio aminoácidos).

Elongación de la cadena polipeptídica

La etapa de elongación, segunda fase del proceso de
síntesis de proteínas, require proteínas específicas que no
son ribosomas como las FE y EEFs. El alargamiento de
polipéptidos se produce de una forma cíclica tal que al
final de un ciclo completo de adición de aminoácidos el
sitio A estará vacío y preparado para aceptar el aminoacil-
ARNt entrante dictado por el siguiente codón del ARNm.
Esto significa que no sólo los aminoácido entrantes deben
adjuntarse a la cadena peptídica, sino que el ribosoma
debe pasar el ARNm al siguiente codón. Cada aminoacil-
ARNt entrante es llevada al ribosoma por un EEF-1α-GTP
complejo.
Cuando el ARNt correcto es depositado en el sitio A del
GTP es hidrolizado y el EEF-1α-GDP complejo se disocia. Para eventos
adicionales de translocación, el GDP debe intercambiarse por el GTP. Esto se
lleva a cabo por EEF-1βγ de manera similar a como se produce el intercambio
de GTP con el FEI-2 catalizada por EIF-2B.
El péptido unido al ARNt en el sitio P se transfiere al grupo amino en la
aminoacil-ARNt en el sitio A. Esta reacción es catalizada por la
peptidiltranserasa. Este proceso se denomina transpeptidación. El péptido
alargado, ahora reside en un ARNt en el sitio A. El sitio A tiene que quedar libre
para aceptar el siguiente aminoacil-ARNt. El proceso de mover la peptidil-ARNt
del sitio A al sitio P se denomina, la translocación.
La translocación es catalizada por el gen EEF-2, junto a la hidrólisis de GTP.
En el proceso de la translocación del ribosoma se desplaza a lo largo del
ARNm de manera que el siguiente codón del ARNm se coloque el sitio A. Tras
la translocación, el gen EEF libera el ribosoma y el ciclo puede comenzar de
nuevo.
La capacidad del gen EEF-2 para llevar a cabo la translocación está regulada
por el estado de fosforilación de la enzima. Cuando se fosforila la enzima se
inhibe. La fosforilación del gen EEF-2 es catalizada por la enzima quinasa
eEF2 (EEF2K). La regulación de la actividad de la encima EEF2K está
normalmente bajo el control de la insulina y los flujos de Ca 2+. Los efectos
provocados por el Ca2+ son el resultado de la interacción de la calmodulina con
la enzima EEF2K. La activación de la enzima EEF2K en el músculo esquelético
por el Ca2+ es importante para reducir el consumo de ATP en el proceso de
síntesis de proteínas durante los períodos de ejercicio, lo que llevará a la
liberación del Ca2+ almacenado. La encima EEF2K también se regula por la
fosforilación y una de las quinasas que fosforila la enzima está regulada por la
proteína quinasa MTOR. Además, la proteína quinasa maestra de
reglamentación metabólica, la AMP-activada proteína quinasa (AMPK) se
fosforila y activa la enzima EEF2K que conduce a la inhibición del gen EEF-2.

Finalización de la síntesis de proteínas.

Al igual que en las otras fases de la síntesis de proteínas,
la iniciación y el alargamiento, la etapa de terminación de
traslación requiere de factores específicos de la proteína
identificada. Las señales para la terminación de la síntesis
proteica son las mismas tanto en procariotas como en
eucariotas. Estas señales son codones de terminación
presentes en el ARNm. Existen 3 codones de terminación,
UAG, UAA y UGA.

Los codones de terminación UAA y UAG son reconocidos

por RF-1, mientras que la RF-2 reconoce los codones de
terminación UAA y UGA. El ERF se une al sitio A del ribosoma, en relación con
el GTP. La unión del FER para el ribosoma estimula la actividad
peptidotrasferasa para transferir el grupo peptidil a agua en lugar de a un
aminoacil-ARNt. El ARNt descargado resultante queda en el sitio P y es
expulsado con la hidrólisis concomitante de GTP. El ribosoma inactivo libera el
ARNm y se disocia de los 80 complejos en las 40 y 60 subunidades, listo para
otra ronda de la traducción.
http://proteinas.org.es/sintesis-proteinas