COLEGIO DE LOS SAGRADOS CORAZONES

PADRES FRANCESES
BIOLOGÍA: PRIMER NIVEL PPV

GUÍA DE ENZIMAS

Las transformaciones o reacciones químicas de ciertas sustancias que suceden a nivel celular en un
organismo vivo , están facilitadas con la presencia de compuestos llamados enzimas o catalizadores que
participan activamente en estos procesos de cambio regulando el metabolismo de la célula. Por ejemplo las
enzimas se utilizan para degradar o digerir los alimentos que comemos; en el caso del pan la enzima es la
amilasa salival o también llamada ptialina.
A través del desarrollo de esta guía tu serás capaz de identificar, analizar y comprender la acción de
las enzimas y cuáles son sus utilizaciones en la vida diaria.

CARACTERISTICAS GENERALES:

 Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, producidas por las células, sin embargo no
tienen que estar en su interior para actuar como tal.
 Las reacciones reguladas por enzimas son esenciales para procesos como: respiración, crecimiento,
contracción muscular, conducción nerviosa, fotosíntesis,
 fijación de nitrógeno, desaminación, digestión, etc.
 Químicamente son proteínas como catalizadores.
 Las enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.
 Las reacciones que dependen de enzimas son reversibles y la enzima no interviene en el sentido de
la reacción, sólo acorta el tiempo para llegar al equilibrio.
 No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los
equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.
 Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla instantánea o casi
instantánea.
 Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de
activación.
 Las enzimas suelen ser incoloras (aunque hay amarillas, verdes, azules, pardas o rojas..
 La mayoría son solubles en agua o soluciones salinas (enzimas de las mitocondrías insolubles en
agua.
 La característica más sobresaliente de las enzimas es su elevada especificidad. Esta es doble y
explica que no se formen subproductos:

1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción
catalítica.
2. Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por un enzima específico.
 La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el
Estado de transición
.
E + S ES E+ P

El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno,
electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico , el centro activo. Este centro es una pequeña porción
del enzima, constituido por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.

EL SITIO CATALÍTICO

El gran tamaño de las proteínas en relación a los sustratos condujo al concepto de que una región restringida
de la enzima le concernía a la catálisis. Esta región fue denominada Sitio Activo. Ahora nos referimos al sitio
catalítico, del cual existen dos modelos propuestos:

 Modelo de "Cerradura y Llave" o modelo "De Molde" de un sitio catalítico: Fue propuesto por Emil
Fischer. En la actualidad se utiliza solamente para entender ciertas propiedades de las enzimas. La
desventaja se este modelo se encuentra en la rigidez del sitio catalítico.

 Modelo de "Ajuste Inducido" de un sitio catalítico: Este modelo recibe ahora considerable apoyo
experimental. Un carácter esencial es la flexibilidad implícita de la región del sitio catalítico.

ACTIVIDAD Nº1:

1.- Dibuje un modelo de tipo “Cerradura y Llave”.

2.- Dibuje un modelo de “Ajuste Inducido”.

Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteícas. En función de su naturaleza se

denominan:

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1.- Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas ej: iones metálicos como tales como el
hierro, magnesio o zinc.

2.- Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas
funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más
bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima en el que la vitamina es la coenzima
En diversas rutas metabólicas, se encuentran presentes enzimas que requieren vitaminas, debido a
que actúan como coenzimas, su deficiencia trae como consecuencia enfermedades (Tabla.1)

TABLA 1: Enfermedades por deficiencia de algunas vitaminas que actúan como coenzimas

C (ACIDO ASCORBICO) Coenzimas algunas peptidasas. ESCORBUTO

interviene síntesis colágeno

B1 (TIAMINA) Coenzimas descarboxilasas, BERIBERI

enzima transfieren grupos
aldehídos

B2 (RIBOFLAVINA) Constituyente DERMATITIS Y LESIONES

coenzimas FAD Y FMN MUCOSAS

B3 (ACIDO PANTOTENICO) Constituyente CoA FATIGA TRASTORNOS SUEÑO

B5 (NIACINA) Constituyente coenzimas NAD y PELAGRA

NADP
B6 (PIRIDOXINA) Participa reacciones transferencia DEPRESION, ANEMIA
grupos aminos
B12 (COBALAMINA) Coenzima transferencia grupos ANEMIA PERNICIOSA
metilo
BIOTINA Coenzima transferencia grupos FATIGA, DERMATITIS
carboxilo, metabolismo
aminoácidos

UTILIZACION ENZIMATICA EN DIVERSAS AREAS

 Industrias lácteas:
1.- Para la elaboración de quesos se utiliza el cuajo del estómago de las
vacas, está formado por la mezcla de las enzimas: quimosina y pepsina. Rompen la caseína de la
leche y producen su coagulación.
2.- La enzima lactasa rompe el azúcar de la leche llamada lactosa (la falta
de la enzima provoca trastornos intestinales).
 En Panaderías:
1.- Uso enzima lipoxidasa para mejorar su amasado, se agrega en forma de
harina de soja o de otras leguminosas.
2.- Se añade enzima amilasa (harina de malta) para ayudar acción levadura.
3.- Se pueden utilizar enzimas procedentes de mohos.
4.- Las enzimas proteasas rompen la estructura del gluten y mejora la
plasticidad de la masa (bizcochos).

 Industrias Cerveceras:
1.- Enzima papaína para romper proteínas presentes en la cerveza.(evita que
se enturbie).
2.- Enzima bromelaína (piña).
3.- Enzimas amilasas (presente en las las maltas) rompen enlaces almidón
para luego actuar la levadura.
Otros:
Fabricación de glucosa y fructosa a partir del maíz
Una industria en franca expansión es la obtención de jarabes de glucosa o fructosa a partir de
almidón de maíz. Estos jarabes se utilizan en la elaboración de bebidas refrescantes, conservas de
frutas, repostería, etc. en lugar del azúcar de caña o de remolacha.

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Fig.1 GRAFICO ENERGIA / SENTIDO REACCION

Fig.2 REACCION CATALIZADA POR UNA ENZIMA

APOENZIMA COENZIMA HOLOENZIMA

Fig.3 PROTEINA + COENZIMA

TABLA.2: CLASIFICACION DE ENZIMAS

1.Oxido-reductasas
( Reacciones de óxido-reducción).
Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide
2.Transferasas
(Transferencia de grupos
funcionales) Grupos aldehídos gupos acilos grupos glucosidos grupos fosfatos (kinasas)

3.Hidrolasas Transforman polímeros en monómeros.

(Reacciones de hidrólisis) Actuan sobre: enlace ester enlace glucosídico enlace peptídico enlace
C-N
4.Liasas
(Adición a los dobles enlaces)
Entre C y C Entre C y O Entre C y N
5.Isomerasas
(Reacciones de isomerización) Glucosa galactosa

6.Ligasas
(Formación de enlaces, con aporte
de ATP)
Entre C y O Entre C y S Entre C y N Entre C y C

ACTIVIDAD Nº 2:

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1.- ¿Cuál es la conformación de una holoenzima?

2.- Explique con sus palabras la diferencia entre una coenzima y una holoenzima

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.

La situación referida a sustancias químicas que puedan acelerar o retardar reacciones

diversas se debe a ciertos factores que actúan en un momento determinado. Esta guía te ayudará a
conocer e identificarlos.

1.- Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de las
reacciones enzimáticas se obtienen curvas que indican que las enzimas presentan un pH óptimo de
actividad. El pH puede afectar de varias maneras:
 El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que pueden
variar con el pH.
 La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede provocar
modificaciones en la conformación de la enzima.
 El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.
Algunas enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estómago, presenta un
óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12

FIG. 1

La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas
por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina
gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Fig. 1).
Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos
han desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los
amortiguadores fisiológicos.

2.- La temperatura. Influye en la actividad. El punto óptimo representa el máximo de actividad. A

temperaturas bajas, los enzimas se hallan "muy rígidos" y cuando se supera un valor considerable
(mayor de 50:) la actividad cae bruscamente porque, como proteína, la enzima se desnaturaliza.

Fig. 2 GRAFICO VELOCIDAD REACCION / TEMPERATURA.

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Pueden distinguirse 3 rangos típicos de temperatura:

 Temperatura mínima.
 Temperatura óptima
 Temperatura máxima.

ACTIVIDAD Nº1

1.- Observa el gráfico : ¿Qué datos puedes obtener?

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………………………………………………………………………………………………
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ACTIVIDAD N° 2

1.- Explique de qué manera afecta a una enzima, la temperatura en los tres rangos : mínimo,
óptimo y máximo.

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ACTIVIDAD N° 3

1.- Cómo explicarías la siguiente situación: “En el Parque Nacional de Yellowstone en

Estados Unidos, existen fuentes calientes dónde la temperatura es próxima a los 100 °C; y
existen algunas especies de algas verde-azul”

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……………………………………………………………………………………………….
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………………………………………………………………………………………………
………………………………………………………………………………………………

3.- Concentración de substrato:

A mayor concentración del substrato, la velocidad de la reacción aumenta, y alcanza cierto
valor y se hace constante (Fig. 3 ). La explicación se debe a que la enzima esta saturada con el
substrato debido a la utilización de todos los puntos o focos activos en forma simultánea.

Fig.3
V

V máx.

Concentración substrato (S)

4.- Concentración de Enzima:

En esta reacción química, hay un excedente de substrato; por lo tanto la velocidad de la
reacción es directamente proporcional a la concentración de la enzima.

Act.Enz.

Concentración enzima
Fig .4

5.- Inhibición:
El efecto de un inhibidor es disminuir o bloquear la velocidad de una reacción catalizada
uniéndose a la enzima. La mayor parte de las enzimas están afectadas. Son específicos, cualquier
sustancia no sirve para unir cualquier enzima. Se alteran grupos importantes para la función
catalítica o se altera ligeramente la conformación (con lo que la proteína ya no es activa) sin llegar a
desnaturalizarlo. Los inhibidores sirven para distinguir los grupos esenciales.

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 Inhibición permanente:
Unión del inhibidor irreversible por medio de enlaces covalentes provocando una modificación
química de los grupos catalíticos. Una vez modificado la enzima está siempre inhibido. Para
distinguirlo de los reversible se someten a diálisis y si no se separan enzima e inhibidor es
permanente.

 Inhibición reversible:
La unión del inhibidor y la enzima es reversible. Al quitar el inhibidor del medio se recupera la
actividad.
Los inhibidores reversibles pueden ser:

a)Competitiva:
Inhibidor y substrato compiten por unirse a la enzima en el mismo sitio de manera que no se
unen a la vez. Para eliminar el inhibidor (y aumentar la velocidad) aumentamos la concentración de
substrato y lo desplazamos. La velocidad no se verá afectada aunque necesitaremos concentración
de substrato más alta que en ausencia de inhibidor.
Un inhibidor competitivo ha de cumplir un requisito: ser parecido al substrato estructuralmente
porque se acopla al mismo sitio activo. Fig. 5

FIG.5 INHIBIDOR COMPETITIVO

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SUSTRATO
E E I S

INHIBIDOR
PASO A

E
E

PASO B

FIG. 6 INHIBIDOR NO COMPETITIVO

S
I

I
S
E E S
I

I= inhibidor S = sustrato E = enzima

Por último la inhibición competitiva tiene 3 características:
 Falta de especificidad absoluta entre la enzima y el substrato.

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 Afinidad menor entre enzima e inhibidor que entre enzima y substrato.

 Similitud estructural entre el substrato y el inhibidor.

b) Inhibición acompetitiva ( no competitiva):

El inhibidor sólo se une al complejo enzima - substrato, que ya no formará

producto, por lo que la velocidad bajará. El inhibidor no se une al centro activo sino a
cualquier otro sitio, lo que hace que cambie la conformación y la enzima ya no es tan
efectiva.
No se puede superar la inhibición aumentando la concentración de substrato..
PREGUNTAS DE SELECCION MULTIPLE

1.- Las enzimas, sustancias relacionadas directamente con el metabolismo celular, presentan las
siguientes características:

I Aumentan la velocidad de las reacciones celulares.

II Requieren la presencia de un cofactor o coenzima que las activa.
III Se unen irreversiblemente con el sustrato que ejerce su acción.
IV Actúan dentro de un rango de Tº y pH determinado.

a) Sólo I b) Sólo IV c) II y III d) I, II y IV e)Todas.

2.- Las enzimas:

I. Son moléculas formadas sólo por proteínas.

II. Están encargadas de regular procesos anabólicos y catabólicos.
III. Se modifican al final de la reacción.

a) Sólo I b) Sólo II c) Sólo III d) I y II e) II y III

3.- Una de las características a todas las enzimas es ser:

a) Poco solubles.
b) Termoestables.
c) Dialisables.
d) Específicas.
e) Siempre activas.

4.- Dada la siguiente vía metabólica:

Enzima 1 Enzima 2 Enzima 3

A B C D

Enzima 4

C'
Podemos afirmar que:

I. Si falta la enzima 2 podría aumentar la producción de C'

II. Si falta la enzima 3 se acumularía C
III. Si falta la enzima 1 disminuiría la producción de B y aumentaría la de C

a) I, II y III b) I y II c) II y III d) I y III e) sólo II

5.- En la célula, la síntesis de enzimas tiene lugar en:

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I. los ribosomas
II. el retículo endoplasmático rugoso
III. el aparato de Golgi
IV. el retículo endoplasmático liso

a) sólo I b) I y II c) II y III d) III y IV e) I, III y IV

6.- Algunas de las propiedades de las enzimas son:

I. las enzimas reducen la energía de activación en el metabolismo

II. las enzimas se combinan temporalmente con el sustrato que catalizan
III. las enzimas actúan independientemente del pH del medio
IV. las enzimas, a temperaturas bajas se inhiben destruyéndose

a) sólo II b) sólo III c) I, III y IV d) I y II e) I, II y III

7.- Las hidrolasas son enzimas presentes en el tracto digestivo principalmente y su función principal
es:

a) desdoblar moléculas grandes a pequeñas

b) actúan en presencia de agua
c) ayudan al agua en el proceso de hidrólisis
d) muchas hidrolasas son específicas
e) todas las anteriores

8.- Un científico ha logrado aislar una enzima clave para el manejo de compuestos mutágenos (que
producen mutaciones). El investigador caracteriza diversos parámetros cinéticos, entre los que
destaca el tipo de inhibición que sufre la enzima. ¿Cuáles de los siguientes resultados
experimentales avalarían la hipótesis de una inhibición acompetitiva? Que la actividad enzimática:

a) Se vea afectada por cambios de temperatura o pH

b) Disminuya cuando se agrega un inhibidor semejante al sustrato
c) Decaiga cuando el inhibidor se une al sitio activo
d) Resulte afectada por un inhibidor que se une sólo a la enzima libre.
e) Ninguna es correcta

9.- En el siguiente esquema, las letras A , B , C , D y E representan sustratos; E 1 , E2 , E3 y E4

corresponden a enzimas.

E1 E2 E3 E4
A B C D E
Si se agrega un inhibidor competitivo a la enzima E2 entonces:

I. la velocidad de síntesis del producto E dependerá de la concentración del

inhibidor.
II. La velocidad de síntesis del producto E se verá afectada por la concentración
del sustrato A
III. Se reducirá la cantidad del producto E en la vía metabólica

a) sólo I b) sólo II c) sólo III d) I y III e) I, II y III

10.- Cual (es) de los siguientes factores afecta en la actividad enzimatica:

I. temperatura II. pH III. Concentración del sustrato

a) solo I b) solo II c) I y II d) I y III e) todas son correctas

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RESPUESTAS CORRECTAS

1.- D 3.- D 5.- B 7.- E 9.-D

2.- B 4.- B 6.- D 8.-C 10.- E

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