Aminoácidos ramificados

1 Los aminoácidos ramificados (denominados también aminoácidos de cadena ramificada en inglés se denominan

BCAA de Branched-Chain Amino Acids) se refiere a un tipo de aminoácidos que posee un compuesto alifático que
son no lineales (su nombre proviene de esta característica ramificada). Entre ellos se encuentran la leucina, la
isoleucina y la valina. Se trata de los aminoácidos más hidrófobos) Algunos se biosintetizan en el organismo y otros
se ingieren vía una dieta adecuada.La combinación de estos tres aminoácidos esenciales compone casi la tercera
parte de los músculos esqueléticos en el cuerpo humano y desempeñan un papel muy importante en la síntesis de
proteínas. Los aminoácidos de cadena ramificada se emplean frecuentemente en los tratamientos de los pacientes
que han sufrido quemaduras, así como en la suplementos dietéticos de los atletas que practican musculación

Radical (libres)

En química, un radical (antes referido como radical libre) es una especie química (orgánica o inorgánica), en
general es extremadamente inestable y, por tanto, con gran poder reactivo por poseer un electrón desapareado.1 No se
debe confundir con un grupo sustituyente, como un grupo alquilo, que son partes de una molécula, sin existencia
aislada.Poseen existencia independiente aunque tengan vidas medias muy breves, por lo que se pueden sintetizar en el
laboratorio, se pueden formar en la atmósfera por radiación, y también se forman en los organismos vivos (incluido el
cuerpo humano) por el contacto con el oxígeno y actúan alterando las membranas celulares y atacando el material
genético de las células, como el ADN.Los radicales tienen una configuración electrónica de capas abiertas por lo que
llevan al menos un electrón desapareado que es muy susceptible de crear un enlace con otro átomo o átomos de una
molécula. Desempeñan una función importante en la combustión, en la polimerización, en la química atmosférica,
dentro de las células y en otros procesos químicos.

Sitio activo catalitico

El sitio o centro activo es la zona de la enzima a la que se une el sustrato para ser catalizado.La reacción específica
que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella
ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas.
Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de éste es
lo que determina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo sólo puede entrar un determinado sustrato (ni
siquiera sus isómeros). El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enunció: "el sustrato se adapta al centro activo o
catalítico de una enzima como una llave a una cerradura".

Enzima alostérica

Las enzimas alostéricas son aquellos enzimas (proteínas globulares que catalizan reacciones quimicas) que presentan
centros alostéricos, activadores e inhibidores, además del habitual centro activo. A este centro alostérico se fija un
ligando que modifica la actividad de la enzima. Un ligando es cualquier molécula unida a una macromolécula. Los
ligandos que se unen a los centros alostéricos se conocen como efectores o moduladores alostéricos. Generalmente
son moléculas pequeñas, pero también pueden ser moléculas grandes, e incluso proteínas. La gráfica que presentan
estos enzimas obedece a una cinética sigmoidea (forma de Σ característica) de la velocidad inicial frente a la
concentración de sustrato, tal como se puede ver en la imagen. Esto es una consecuencia de la interacción entre el
centro del sustrato, el centro del activador y el centro del inhibidor. La mayoría de los enzimas alostéricos se
encuentran al inicio o en las ramificaciones de las rutas metabólicas.

El alosterismo es una de las principales formas de regulación en la célula debido a que puede producir cambios
rápidos y fácilmente reversibles en la actividad de los enzimas (y, por lo tanto, en el metabolismo) sin depender de
que el regulador tenga una estructura similar al sustrato del enzima (lo que puede ayudar a conectar vías metabólicas).
Muchos fármacos actúan uniéndose al centro alostérico de los enzimas, como los inhibidores de transcriptasa inversa
no nucleósidos.

PROTEINA ANIMAL Y VEGETAL

Obtener la proteína de fuentes vegetales en lugar de animales tiene un número de ventajas. Las comidas con
proteína vegetal son más baratas y menos perecederas que las carnes y otras fuentes animales. Por ser más baja en
la cadena alimentaria, tienen menos posibilidades de contener altas concentraciones de toxinas ambientales. La
grasa que acompaña dichas proteínas es más saludable que la grasa animal y mucho más baja en grasas saturadas.
La proteína vegetal también contiene fibra y otros micronutrientes de los que las fuentes animales carecen. Por
contener fibra y carbohidratos, es menos concentrada que la proteína animal, así que se puede comer más cantidad
sin sobrecargar el cuerpo de proteína.