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TRABAJO ENCARGADO DE FISIO VEGETAL

1 Vitaminas como la coenzima A


Coenzima A (CoA)

La coenzima A (CoA) es una coenzima de transferencia de grupos acilo que participa en diversas rutas
metabólicas (ciclo de Krebs, síntesis y oxidación de ácidos grasos). Se deriva de una vitamina: el ácido
pantoténico (vitamina B5), y es una coenzima libre.
Su aislamiento se produjo en 1951 por el bioquímico alemán (y premio Nobel) Feodor Lynen, en forma
de acetil-coenzima A a partir de células de levadura.
La coenzima A consta de tres partes: un "cuerpo" compuesto por vitamina B5 (ácido pantoténico), una
"cabeza" formada por el nucleótido adenosina difostato (ADP) y una cola de beta-mercaptoetilamina. La
zona más importante de la cola es el grupo sulfhidrilo (SH-), ya que es el lugar donde otros grupos y
moléculas se unen a la coenzima A.
La coenzima A es exactamente lo que su nombre implica, una co-enzima. Ayuda a las enzimas a
funcionar, pero también actúa como una especie de enlace para otras moléculas. A la cola de la
Coenzima A se pueden enlazar diversas moléculas y grupos para formar ácidos grasos. Por ejemplo, se
le puede enlazar un grupo acetilo. Un grupo acetilo es simplemente un carbono con tres hidrógenos Coenzima A

unidos a un carbono que está unido a otro grupo y doblemente unido a un oxígeno (CH3-CO-). Cuando
un grupo acetilo se añade a la cola de la coenzima A (CoA), toda la molécula se conoce como Acetil-
CoA (acetil-coenzima A). El lugar de enlace es el grupo sulfhidrilo o tiol (-SH). Esta parte reactiva de la tioetanolamina se simboliza a menudo como HS-CoA (o
CoA-SH). Por lo tanto, la reacción con un ácido carboxílico forma un enlace aciltioéster rico en energía.

Fuentes alimenticias de esta coenzima son: despojos, setas, carne y yema de huevo.

Reacción: CoA-SH + R-COOH => S-CoA-CO-R (+ H2O)

BIOSÍNTESIS

La molécula de coenzima A consta de varios componentes: un nucleótido (adenosina difosfato, ADP), una vitamina (ácido pantoténico o vitamina B5) y
un aminoácido (cisteína). Se sintetiza en un proceso de cinco etapas a partir del pantotenato: 1. El pantotenato se fosforila a 4'-fosfopantotenato mediante
la enzima pantotenato kinasa. 2. Una cisteína es añadida al 4'-fosfopantotenato mediante la enzima fosfopantotenoilcisteína sintetasa, para formar 4'-fosfo-N-
pantotenoilcisteína (PPC). 3. La PPC se descarboxila a 4'-fosfo-panteteína mediante la fosfopantotenoilcisteína descarboxilasa. 4. La 4'-fosfo-panteteína es
adenililada para formar defosfo-CoA mediante la enzima fosfopanteteína adenilil transferasa. 5. Por último, la defosfo-CoA es fosforilada a CoA (coenzima A)
utilizando ATP, mediante la enzima defosfo-CoA kinasa.
Una molécula importante utilizada por la célula es el piruvato, que se forma cuando se descompone el azúcar (glucosa). La célula utiliza una especie de
"bisturí" (la enzima piruvato deshidrogenasa) para escindir el CO2 y añadir el grupo acetilo a una molécula portadora. El grupo acetilo es entonces transferido
desde la molécula portadora a una Coenzima A.
Algunos aminoácidos se pueden utilizar también para sintetizar acetil-CoA. La alanina, la serina, la glicina, la cistina y la treonina forman acetil-CoA a través de
la vía del piruvato. La leucina, la fenilalanina, la tirosina, la lisina y el triptófano utilizan una vía separada para formar acetil-CoA.

FUNCIÓN Puesto que la coenzima A es químicamente un tiol, puede reaccionar con los ácidos carboxílicos para formar tioésteres, funcionando así como
un transportador de grupos acilo. Asiste en la transferencia de ácidos grasos desde el citoplasma a las mitocondrias. Una molécula de coenzima A que
transporta un grupo acetilo se conoce como acetil-CoA. Cuando no lleva grupo acilo generalmente se denomina CoASH o HSCoA.
Grupos acilo transportados por el Coenzima A
* Acetil-CoA.
* Propionil-CoA.
* Acetoacetil-CoA.
* Cumaril-CoA (utilizado en la biosíntesis de flavonoides)
* Derivados acilo de ácidos dicarboxílicos: malonil-CoA, succinil-CoA, hidroximetilglutaril-CoA (utilizado en la biosíntesis de isoprenoides) y pimelil-CoA
(utilizado en la biosíntesis de biotina).
* Butiril-CoA.

2 Centro activo de la coenzima


Enzimas y energía de activación

Una sustancia que acelera una reacción química, y que no es un reactivo, se llama catalizador. Los catalizadores de las
reacciones bioquímicas que suceden en los organismos vivos se conocen como enzimas. Estas generalmente son
proteínas, aunque algunas moléculas de ácido ribonucleico (ARN) también actúan como enzimas.
Las enzimas realizan la tarea fundamental de disminuir la energía de activación, es decir la cantidad de energía que se
debe agregar a una reacción para que esta comience. Las enzimas funcionan al unirse a las moléculas de reactivo y
sostenerlas de tal manera que los procesos que forman y rompen enlaces químicos sucedan más fácilmente.

Gráfica de coordenadas de reacción que muestra el curso de la reacción con y sin catalizador. Con el catalizador, la
energía de activación es más baja que sin él. Sin embargo, el catalizador no cambia la ∆G de la reacción.

_Imagen modifcada de "Energía potencial, cinética, libre y de activación: Figura 5," por OpenStax College, Biology, CC
BY 3.0._

Aclaremos un punto importante, las enzimas no cambian el valor de ∆G de una reacción. Es decir, no cambian si una
reacción libera o absorbe energía en general. Esto es porque las enzimas no afectan la energía libre de los reactivos o
los productos.

En cambio, las enzimas disminuyen la energía del estado de transición, un estado inestable por el que deben pasar los
reactivos para convertirse en productos. El estado de transición está en la parte superior de la "colina" de energía en el
diagrama anterior.

Sitios activos y especificidad del sustrato

Para catalizar una reacción, una enzima se pega (une) a una o más moléculas de reactivo. Estas moléculas son
los sustratos de la enzima.

En algunas reacciones, un sustrato se rompe en varios productos. En otras, dos sustratos se unen para crear una
molécula más grande o para intercambiar partes. De hecho, para cualquier reacción biológica que se te pueda ocurrir,
probablemente exista una enzima para acelerarla.

La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama el sitio activo (ya que ahí es donde sucede la "acción"
catalítica).

Un sustrato entra en el sitio activo de la enzima. Este forma un complejo enzima-sustrato. Entonces sucede la reacción,
el sustrato se convierte en productos y se forma el complejo enzima-productos. Luego los productos dejan el sitio activo
de la enzima.

Imagen modifcada de "Enzimas: Figura 2," por OpenStax College, Biology, CC BY 3.0.

Las proteínas se forman de unidades llamadas aminoácidos, y en las enzimas que son proteínas, el sitio activo obtiene
sus propiedades de los aminoácidos que lo conforman. Estos aminoácidos pueden tener cadenas laterales grandes o
pequeñas, ácidas o básicas, hidrofílicas o hidrofóbicas.

El grupo de aminoácidos que se encuentra en el sitio activo, así como la posición que estos tienen en el espacio
tridimensional, le dan al sitio activo un tamaño, forma y comportamiento químico muy especificos. Gracias a estos
aminoácidos, el sitio activo de una enzima es apto de modo exclusivo para unirse con una molécula objetivo en
particular -el sustrato o sustratos de la enzima- y le ayudan a experimentar una reacción química.

[¿Qué tan específica es la correspondencia entre enzima y sustrato?]


Efectos ambientales en la función enzimática

Dado que los sitios activos están finamente ajustados para ayudar a que suceda una reacción química, pueden ser
muy sensibles a los cambios en el ambiente de la enzima. Los factores que pueden afectar el sitio activo y la función de
la enzima incluyen:

 La temperatura. Una mayor temperatura generalmente provoca una mayor velocidad de reacción,
independientemente de que la reacción esté catalizada por una enzima o no. Sin embargo, aumentar o
disminuir la temperatura fuera del rango tolerable de la enzima puede afectar los enlaces químicos en el sitio
activo, y causar que sean menos adecuados para la unión con los sustratos. Las temperaturas muy altas
(arriba de 404040 ^{\circ}\text C∘Cdegree, C o 104104104^{\circ}\text F∘Fdegree, F para las enzimas
animales) pueden causar la desnaturalización de la enzima, al perder esta su forma y actividad.^22start
superscript, 2, end superscript

 El pH. El pH también puede afectar la función enzimática. Los residuos de los aminoácidos del sitio activo a
menudo tienen propiedades ácidas o básicas que son importantes para la catálisis. Los cambios en pH
pueden afectar estos residuos y dificultar la unión con el sustrato. Las enzimas funcionan mejor dentro de
cierto rango de pH, y tal como sucede con la temperatura, los valores extremos de pH (ácido o básico)
pueden hacer que las enzimas se desnaturalicen.

Ajuste inducido

La coincidencia entre el sitio activo de una enzima y el sustrato no es solo como la correspondencia de dos piezas de
un rompecabezas (aunque los científicos alguna vez pensaron que así era, en un modelo llamado modelo de "llave y
cerradura").

Por el contrario, una enzima cambia su forma ligeramente cuando se une a su sustrato, lo que da como resultado un
ajuste aún más preciso. Este ajuste de una enzima para encajar muy finamente con el sustrato se conoce como ajuste
inducido.

Ilustración del modelo de catálisis enzimática por ajuste inducido. Conforme el sustrato se une al sitio activo, este
cambia su forma ligeramente, se pega más estrechamente al sustrato y se prepara para catalizar la reacción. Una vez
que ha ocurrido la reacción, los productos son liberados del sitio activo y se alejan por difusión.

Imagen modifcada de "Enzimas: Figura 2," por OpenStax College, Biology, CC BY 3.0.

Cuando una enzima se une a su sustrato, sabemos que disminuye la energía de activación de la reacción, lo que
permite que suceda más rápidamente. Pero te podrías preguntar: ¿qué hace realmente la enzima con el sustrato para
que disminuya la energía de activación?

La respuesta depende de la enzima. Algunas enzimas aceleran las reacciones químicas al acercar dos sustratos entre
sí con la orientación correcta. Otras crean un ambiente dentro del sitio activo que es favorable para la reacción (por
ejemplo, uno que es ligeramente ácido o no polar). El complejo enzima-sustrato también puede reducir la energía de
activación al plegar las moléculas de sustrato de tal manera que se facilita el rompimiento de enlaces, lo que ayuda a
llegar al estado de transición.

Finalmente, algunas enzimas disminuyen la energía de activación al tomar parte en las reacciones químicas. Esto
quiere decir que los residuos del sitio activo pueden formar enlaces covalentes temporales con las moléculas del
sustrato como parte del proceso de reacción.

Aquí la palabra importante es "temporalmente". En todos los casos, la enzima volverá a su estado original al final de la
reacción; no se quedará unida a las moléculas que están reaccionando. De hecho, una propiedad caracterísitca de las
enzimas es que no son alteradas por las reacciones que catalizan. Cuando una enzima ha terminado de catalizar una
reacción, solo libera el producto (o productos) y queda lista para el siguiente ciclo de catálisis.

El centro activo es la región de la enzima que se une al sustrato, y tiene las siguientes características:

 Es una parte muy pequeña del volumen total de la enzima.

 Tienen una estructura tridimensional en forma de hueco en el que encaja el sustrato.


 Están formados por aminoácidos que quedan próximos por los repliegues de la cadena polipeptídica, aunque
estuvieran lejanos en la cadena original.

 Algunos aminoácidos tienen radicales con afinidad química por el sustrato, por lo que lo atraen y establecen
enlaces débiles con él. Cuando se rompen estos enlaces, los productos se separan del centro activo.

By Hottuna080 - Paint, CC BY-SA 3.0, Link

Las enzimas están formadas por tres tipos de aminoácidos:

o Aminoácidos estructurales, no tienen función dinámica.

o Aminoácidos de fijación, forman enlaces débiles con el sustrato. Constituyen el centro de


fijación de la enzima.

o Aminoácidos catalizadores, que se unen al sustrato mediante enlaces covalentes, de forma que en
dicho sustrato se debilita la estructura molecular favoreciendo su ruptura. Constituyen el centro
catalítico de la enzima.

El centro activo de la enzima está formado por el centro de fijación y el centro catalítico, que suelen estar juntos.

3 Enzimas complejos
Fedra o enzima-sustrato es la estructura que se forma de la unión de una enzima con su sustrato (la molécula sobre
la que actúa la enzima). Algunas proteínas tienen la capacidad de modificarlos ligándos a los cuales son unidos, es
decir, actúan como catalizadores moleculares. Su función es acelerar en varios órdenes de magnitud el ajuste del
equilibrio químico y la velocidad de reacciones químicas, que sin ellas podrían tardar una eternidad. Estas proteínas
son las denominadas enzimas. Para realizar esta aceleración del proceso lo que consigue la enzima es lograr la
disminución de la energía de activación de la reacción.
Las enzimas dirigen las transformaciones químicas y energéticas que tienen lugar en cada célula. Pero para realizar
estas funciones básicas y vitales para nuestra vida deben tener una capacidad de interaccionar de forma específica y
reversible con ligandos, que viene dada por su conformación espacial en el lugar de unión. Para que la enzima
modifique el ligando (sustrato a partir de este momento) este debe “encajar” en el lugar de unión de la enzima. Por esto
decimos que hay complementariedad geométrica entre enzima y sustrato.
Los lugares de unión acostumbran a estar en unas hendiduras de la superficie de la enzima, formando como un
“bolsillo” en el cual entra el sustrato. De esta manera la superficie de interacción entre sustrato y enzima es mayor, y
las posibilidades de conferir especificidad a la unión con el sustrato aumenta. La especificidad de la unión es tan alta
que la enzima es capaz de distinguir entre sustratos esteroisómeros, por lo tanto decimos que las enzimas presentan
esteroespecificidad. La esteroespecificidad puede servir en casos concretos para separar rutas de formación y
degradación de productos, que se realizan de forma simultánea. Este hecho se debe a que las enzimas son moléculas
asimétricas.
La unión se mantiene gracias a las fuerzas de enlaces no covalentes entre átomos del sustrato y la enzima, como
enlaces de Van der Waals, enlace por puente de hidrógeno o puentes salinos, durante la catálisis, pero la unión es
temporal, por tanto cuando la reacción enzimática finaliza se separan la enzima y el producto (ya no hablamos de
sustrato después de la catálisis, ya que tiene una conformación modificada por la enzima).

Centro activo[editar]
El lugar de unión de un sustrato a una enzima y donde se da la reacción de catálisis se denomina centro activo. En el
centro activo encontramos restos de aminoácidos con sustituyentes funcionales para la catálisis de un sustrato. Al
haber pero muchísimas variedades de reacciones que pueden ser catalizadas, no hay suficientes combinaciones de
restos de aminoácidos como para ser cada catálisis específica para una de estas combinaciones, por tanto nuestras
células utilizan las llamadas coenzimas. Las coenzimas acostumbran a ser complejas moléculas orgánicas, que sufren
modificaciones durante la reacción enzimática para ayudar a la modificación final del sustrato. También pueden servir
de donadoras o aceptoras de hidriones (H-) y electrones, o pueden transferir grupos funcionales. Tras la catálisis la
coenzima vuelve a su estado original. Si la coenzima de queda unida de forma temporal a la enzima es llamada
cosustrato. Si está anclada a la enzima, la llamamos grupo prostético.
Los centros activos de las enzimas pueden ser desnaturalizados, es decir, inactivada su especificidad de unión por la
modificación de las proteínas de unión con el sustrato. La desnaturalización puede darse por una variación alta de la
temperatura o del pH del ambiente donde se encuentre.
Hipótesis de uniones enzima-sustrato
Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del enlace llave-cerradura.
Enlace llave-cerradura: El sustrato encaja perfectamente en el centro activo gracias a unas complementariedades
moleculares y electrostáticas con la enzima de manera tal que este no cambia su forma. (El sustrato seria la llave y la
enzima o centro activo la cerradura en este símil).
Enlace inducido: El sustrato NO encaja perfectamente en el centro activo de la enzima pero el centro activo cambia su
conformación espacial provocando un ambiente favorable a la unión y reacción con el sustrato de manera que se une a
este para proceder con la catálisis. En este caso no encontramos la misma especificidad como en el enlace de tipo
llave-cerradura, por lo que la enzima puede reaccionar con varios sustratos de conformaciones parecidas.
urva de Michaelis-Menten[editar]
Para comprender mejor la unión entre sustrato y enzima analizaremos la curva de Michaelis-Menten. Es una curva de
trayectoria hiperbólica en la que situamos en el inicio un complejo enzima-sustrato sin haberse unido y va dándose la
unión del sustrato con el centro activo a medida que avanzamos en la curva, de manera que llegamos a una saturación
de las enzimas por el sustrato formando un final asintótico en la curva. Esta saturación se debe a que encontramos
más cantidad de sustrato que de enzimas, y llega un momento en que todas las enzimas están “ocupadas” realizando
la catálisis de un sustrato, sin poder unirse a otro hasta terminar primero la reacción enzimática ya iniciada. El punto del
eje Y donde se forma la asíntota al infinito es considerada la velocidad máxima de reacción de la enzima (de formación
de producto).
Este proceso viene representado por la ecuación: E + S ⇌ [ES] → [EP] ⇌ E + P, donde E es la enzima, S es el
sustrato, P el producto, y [ES] y [EP] son el complejo enzima-sustrato y enzima-producto respectivamente.
Análisis energético del complejo de Michaelis[editar]
El fin de todas las enzimas es reducir la energía libre de activación de las reacciones que catalizan. De esta manera se
reduce el umbral energético a superar de la reacción, y hace esta mucho más rápida. Podemos afirmar que cuanta más
alta es la energía de activación más lenta será la reacción pues el complejo enzima-sustrato será más inestable, y por
tanto más difícil de conseguir.
Durante el estado [ES], complejo enzima-sustrato, vemos disminuida la entropía (ΔS) del sistema debido a un nivel
más alto de organización, ya que al unirse por enlaces no covalentes el sustrato en el centro activo de la enzima pierde
movilidad. Debido a que ΔS será negativo entonces, nos encontraremos con una energía libre más grande en este
estado (ΔG = ΔH - TΔS), lo que supondrá un estado menos favorable y por tanto más inestable.

4 Rabusco activado

5 Efecto del pH en la actividad enzimática


Efecto del pH y la temperatura sobre la actividad de las enzimas

Las enzimas, al ser proteínas globulares, tienen los niveles de organización de estructura primaria, secundaria y
terciaria que se han descrito en el capítulo anterior. Algunas, además, tienen estructura cuaternaria. La actividad
catalítica de las enzimas es altamente dependiente de la estructura tridimensional que tenga la cadena polipeptídica.
Generalmente hay una conformación nativa, que es la que tiene la enzima en el sitio en donde se encuentra de manera
natural (citoplasma, sangre etc.). El investigador al transferir estas proteínas de su medio natural al tubo de ensayo,
debe de ser muy cuidadoso de no modificar las condiciones del medio en que se encuentra la enzima, pues de otra
forma pierde su actividad.

En el capítulo anterior se vio como el pH y la temperatura del medio afectan la estructura terciaria de una
proteína produciendo su desnaturalización.

Para observar en el laboratorio el efecto que produce un cambio de pH sobre la actividad de una enzima, se
puede disponer una serie de tubos en los que se mantienen constantes los siguientes parámetros:
temperatura, [E], [S], y el tiempo en el que se lleva a cabo la reacción (tiempo de incubación); lo que varía en
cada tubo es el pH. Al haber detenido la reacción después de un tiempo determinado, se mide la cantidad de
producto obtenido con lo que se puede obtener la velocidad de reacción de cada tubo. Con este experimento
se tienen parejas de puntos de pH y velocidad: (pH, v0), los cuales si se grafican producen una gráfica como la
que aparece en la Figura 6.13:
Figura 6.13 Efecto del pH sobre la actividad de las enzimas. (Figura elaborada por el autor).

En la gráfica de la Figura 6.13 se aprecia como hay un valor de pH, arriba o abajo del cual, la enzima disminuye
rápidamente su actividad. Al pH en donde la enzima presenta máxima actividad se le conoce con el nombre de
pH óptimo. Estos resultados se pueden interpretar pensando que en el pH óptimo la enzima tiene la
conformación tridimensional que le permite la mayor actividad catalítica. Si se modifica este pH, la
conformación nativa se pierde y la enzima ya no puede catalizar adecuadamente. Figura 6.14.

Como se aprecia en la Tabla 6.1, el pH óptimo es muy variable entre una enzima y otra, pero la mayoría de ellas
tiene un pH cercano a 7, aunque por ejemplo la pepsina, que se encuentra en el estómago en donde hay ácido
clorhídrico, tiene un pH óptimo igual a 1.5.

Si se realiza un experimento como el que se acaba de describir, pero ahora el pH se deja constante, junto con
los otros factores mencionados y lo que varía es la temperatura, y se grafican los puntos obtenidos (t, v0), se
obtiene también una temperatura en la que la enzima presenta una máxima actividad, es decir, unatemperatura
óptima, arriba o debajo de la cual la eficiencia de la enzima para catalizar disminuye rápidamente. También la
temperatura óptima es muy variable de enzima a enzima. Hay bacterias que viven en aguas termales que están
cercanas al punto de ebullición y sus enzimas se han adaptado para funcionar en ese ambiente tan caliente,
cosa que no ocurriría con ninguna enzima de humano.

Tabla 6.1: pH óptimo de algunas enzimas.

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA


Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.)

en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga

eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus

cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica

(Figura de la derecha). Este es el llamado pH óptimo.

La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por
encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un
pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la izquierda). Como ligeros
cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas
más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológicos.
6 Efecto de la T° en las enzimas vegetales
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las
reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por
el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima (Figura de la derecha). Por encima de esta temperatura, el
aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y
la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.

7 Mecanismo de activación enzimática


Las enzimas son proteínas, o asociaciones de proteínas y otras moléculas,
orgánicas o inorgánicas, que catalizan, de forma específica, determinadas
reacciones bioquímicas uniéndose al sustrato.

Las enzimas actúan catalizando los procesos químicos que se dan en los
seres vivos, de tal manera, que facilitan las transformaciones bioquímicas,
acelerando considerablemente las reacciones; a la vez que disminuyen la
energía de activación que muchas reacciones requieren.

Toda transformación bioquímica parte de unos reactivos que se


transformaban en productos de la reacción.
Reactivos → Productos de la reacción.

- Si se necesita energía para que se produzca el cambio, se trata de


reacciones endergónicas.
Reactivos + Energía → Productos de la reacción. Reacción endergónica.

- Si despren energía en el cambio, se trata de reacciones exergónicas.


Reactivos → Productos de la reacción + Energía. Reacciones exergónicas.

Los reactivos, en cualquier caso, tienen que alcanzar un estado de


excitación, de inestabilidad, de estado intermediario en el que inicien el
camino para ser productos. Si no alcanzan ese estado intermediario en el
que el compuesto formado, por un periodo de tiempo, ni es reactivo, ni es
producto, no sucederá la reacción química.

Enzima + Sustrato - [Enzima-Sustrato] - Enzima + Producto.

Para que se produzca este cambio se necesita aplicar la llamada energía de


activación
Las enzimas y la energía de activación: Las enzimas rebajan considerablemente la energía de activación, haciendo
posible la reacción y acelerando el proceso.

Además las enzimas, como catalizadores que son, cumplen otras características:
- No modifican la constante de equilibrio de la reacción.
- No cambian el signo ni la cuantía de la variación de la energía libre.
- Tampoco se transforman, recuperándose intactas al final del proceso.

La rapidez de actuación de las enzimas, y el hecho de que se recuperen intactas para poder actuar de nuevo, es la
razón de que no se necesitan cantidades importantes o solo se necesiten en pequeñísimas cantidades.

Las enzimas presentan dos tipos de especificidad, siendo esta la razón por lo que las enzimas saben el sustrato
que deben de atacar. También y debido a su especificidad, en la célula existen miles de enzimas diferentes.

- Especificidad de sustrato: Consiste en que una enzima puede actuar sobre un sustrato o un grupo de sustratos
relacionados, pero no sobre otros.

- Especificidad de acción: La enzima realiza una acción determinada, pero sobre


múltiples sustratos.
ESTRUCTURA Y MECANISMOS DE ACCIÓN

En biología la estructura y la función de las moléculas van asociadas, de tal manera, que la una depende de la otra.

La estructura de las enzimas: Las enzimas son, en general, proteínas. Algunas son proteínas en sentido estricto,
otras poseen una parte proteica (apoenzima) y una parte no proteica (cofactores), ambas partes están más o menos
ligadas químicamente.

- La parte proteica o apoenzima es la que determina la especificidad de la enzima, pero muchas enzimas precisan
para su actuación de la presencia de otras sustancias no proteicas, los cofactores.
- Los cofactores pueden ser :
. Simples iones, cationes en particular, como el Cu++ o el Zn++.
. Sustancias orgánicas mucho más complejas, en cuyo caso, se llaman coenzimas. Muchas vitaminas son coenzimas.

Coenzimas que intervienen en las reacciones en las que hay transferencias de energía:
- ATP (adenosina-5'-trifosfato): Adenina-Ribosa-P-P-P.
- ADP (adenosina-5'-difosfato): Adenina-Ribosa-P-P.

Coenzimas que intervienen en las reacciones en las que hay transferencias de electrones:
- NAD+ (Nicotinamín adenín dinucleótido). Se trata de un dinucleótido formado por: Nicotinamida-Ribosa-P-P-Ribosa-
Adenina.
- NADP+ (Nicotinamín adenín dinucleótido fosfato). Similar NAD+ pero con un grupo fosfato más esterificando el HO-
del carbono 2 de la ribosa unida a la adenina.
- FAD (Flavín adenín dinucleótido). Similar al NAD pero conteniendo riboflavina (otra de las vitaminas del complejo B2)
en lugar de nicotinamida.

Coenzimas que intervienen como transportadores de grupos acilo.


- Coenzima A. Coenzima de estructura compleja y de la que forma parte el ácido pantoténico (otra de las vitaminas del
complejo B2).

Actúación y mecanismo de acción enzimática: La conformación espacial de la parte proteica es la responsable de la


función que realiza la enzima.

Las coenzimas colaboran en el proceso, bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH), o bien en otras
funciones relacionadas con la catálisis enzimática.

El mecanismo de acción sigue los siguientes pasos:


1. En primer lugar, se forma un complejo: enzima-sustrato.
2. En segundo lugar, el sustrato y, la coenzima si fuera necesaria, se unen al centro activo de la enzima. En el centro
activo, se encuentran restos terminales de aminoácidos que establecen interacciones químicas con el sustrato; estas
interacciones son las responsables de la transformación, ya que producen reordenamientos de los electrones, que
debilitan ciertos enlaces y favorecen la formación de otros, desencadenando la transformación bioquímica.
3. Por último, los productos de la reacción se separan del centro activo, y la enzima se recupera intacta para nuevas
catálisis.

FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

- La Temperatura: Las variaciones de temperatura inducen cambios conformacionales en la estructura terciaria o


cuaternaria de las enzimas, alterando sus centros activos y, por tanto, su actividad biológica.

Cuatro tipos estructura de las proteínas:


- Primaria: Está determinada por el número y el orden de los aminoácidos que forman la proteína.
- Secundaria: Es el plegamiento de la estructura primaria en el espacio. Son la α- hélice, y la estructura β- plegada.
- Terciaria: Es el plegamiento, sobre sí misma, de la estructura secundaria.
- Cuaternaria: Corresponde a aquellas proteínas que están formadas por varias subunidades, en este caso, cada
subunidad posee estructura terciaria y las subunidades están unidas. Ejemplo: la
clorofila.

Las enzimas, como proteínas que son, se desnaturalizan a elevadas temperaturas.

Como toda reacción química, las reacciones catalizadas enzimáticamente siguen la


regla de Van´t Hoff, según la cual, por cada 10 ºC de aumento de temperatura, la
velocidad de la reacción se duplica. No obstante, las enzimas tienen una temperatura
óptima de actuación y una temperatura límite que, si se sobrepasa, se desnaturalizan,
debido a la pérdida de su estructura terciaria. En la siguiente imagen, puedes ver como
afecta la temperatura al porcentaje máximo de actividad.

- pH: Las variaciones del pH del medio producen un cambio en las cargas eléctricas superficiales de las enzimas, las
cuales podrán alterar la estructura del centro activo y, por tanto, su actividad. Las enzimas, al igual que con la
temperatura, tienen un pH óptimo que puede ser ácido, básico o neutro. A un pH < 3 la actividad enzimática se puede
reducir hasta un 20 % en un mosto-vino.

- Grado Alcohólico: Respecto al grado alcohólico, podemos observar cómo un grado alcohólico elevado de 15 % vol
puede reducir, a menos de la mitad la actividad de algunas enzimas; ahí esta la razón de que ciertas levaduras, en
presencia de altos grados alcohólicos, no puedan actuar.

- Sulfuroso: Hasta 100 ppm de sulfuroso total las enzimas no manifiestan pérdida de actividad. También sabes que se
buscan levaduras resistentes a altas dosis de sulfuroso, o lo que es lo mismo, que lo resistan sus enzimas.

FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

- Inhibidores: Son moléculas que se unen a la enzima impidiendo que ésta pueda, a
su vez, unirse al sustrato. Es decir cuando este centro activo, que es la enzima, en
vez de unirse el sustrato correspondiente, se unen otras moléculas que son los
inhibidores.

Se pueden producir varios tipos de inhibiciones:

1. Inhibición competitiva: Se trata de la competencia entre el sustrato y el


inhibidor por unirse al centro activo del enzima. Por consiguiente, se trata de una
inhibición que depende de la concentración del sustrato y del inhibidor, de tal
manera, que a más inhibidor, la enzima se unirá a él; y a más sustrato, la enzima se
unirá al sustrato.

2. Inhibición no competitiva: Consiste en que el inhibidor se une reversiblemente a un


punto diferente del centro activo pero, al unirse, lo modifica lo suficiente para que,
aunque se puedan unir la enzima y el sustrato, la catálisis no se produzca o la velocidad
de ésta disminuya. Este tipo de inhibición no depende de la concentración de sustrato.

3. Inhibición alostérica: En este caso, el inhibidor se une también reversiblemente a un


punto diferente al centro activo pero, a diferencia del caso anterior, impide la unión de la
enzima y el sustrato.

Normalmente el inhibidor es el propio producto de la reacción enzimática o el producto


final de una cadena de reacciones. Si se trata del producto final, se le denomina
retrorregulación o feedback, es decir, cuando ya hay suficiente producto final, es este
mismo el que se une al sustrato, para que no se transforme en más producto.
4. Envenenadores: Son moléculas que se unen de forma irreversible al centro activo de la enzima impidiendo su
actuación. Ejemplo de ellos son los venenos.

5. Activadores: Son sustancias que actúan de manera contraria a los venenos, en este caso, se unen a una enzima
inactiva, y la activan cambiando su estructura espacial.