ENZIMAS

Son proteínas, que actúan como catalizadores naturales, es decir alteran la velocidad de una
reacción química, disminuyendo la energía de activación de las moléculas que participan en la
misma.

Presentan un alto grado de especificidad y eficiencia. Las enzimas actúan en pequeña cantidad y se
recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables,
no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.

Características de la acción enzimática

1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción
catalítica.

2. Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por una enzima específica.

La acción enzimática se lleva a cabo por las débiles interacciones entre el sustrato y la enzima, a
través de un centro activo. Este centro es una pequeña porción de la enzima formada por
aminoácidos.

Tipos de enzimas

* Apoenzimas: enzimas simples formadas sólo por un grupo proteico.

* Holoenzimas: Enzimas compuestas formadas por un grupo proteico (apoenzima) y uno

prostético llamado coenzima.

* Cofactores: Tipo de enzima que interacciona con iones o moléculas inorgánicas.

* Coenzimas: Tipo de enzima que interacciona con moléculas orgánicas. Las muchas vitaminas
funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas
responden más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima en el que la vitamina es
la coenzima.

Factores que influyen en la acción enzimática

*Efecto del pH. La actividad de las enzimas presentan un pH óptimo de actividad. Por ejemplo la
pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12.
El pH puede afectar de varias maneras:

a) Aminoácidos con grupos ionizados en el centro activo

b) La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo.

c) Variaciones en el pH afectan al sustrato.

* La temperatura. Influye en la actividad. El punto óptimo representa el máximo de actividad. A

temperaturas bajas, los enzimas se hallan "muy rígidos", y la enzima se inactiva (esto es reversible
al aumentar la temperatura) y cuando se supera un valor considerable (mayor de 50:) la actividad
cae bruscamente porque, como proteína, el enzima se desnaturaliza (es irreversible, ya que
cambia la estructura química).

Coenzima:
Definición: Una coenzima es una molécula orgánica pequeña necesaria para la actividad de una
enzima. Las coenzimas son cofactores de naturaleza orgánica.

Una coenzima es un cofactor de naturaleza orgánica. Las coenzimas son necesarias para la
actividad de muchas enzimas. La tetrahidrobiopterina, el ATP, el GTP, el NAD, la coenzima A o la
coencima Q son algunos ejemplos de coenzimas. Muchas coenzimas son vitaminas o derivados de
ellas especialmente de la vitamina B.

Normalmente sufren reacciones de oxidación, reducción y transferencia de grupos químicos. Las

coenzimas sufren las transformaciones químicas necesarias para la catálisis enzimática evitando
que la enzima las sufra. De este modo la enzima queda intacta y puede llevar a cabo otro ciclo de
reacciones simplemente cambiando la coenzima.

Las coenzimas tienen un papel fundamental en el metabolismo y en la fisiología del organismo y,

de hecho, hay muchas enfermedades producidas por defectos en coenzimas. Algunos ejemplos de
este tipo de enfermedades son la fenilcetonuria en la que existe un defecto de
tetrahidrobiopterina o la pelagra que se produce por un déficit de NAD (Nicotinamida Adenina
Dinucleótido).