UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

FACULTAD DE CIENCIAS BIOLÓGICAS

DEPARTAMENTO ACADÉMICO DE QUÍMICA BIOLÓGICA Y FISIOLOGÍA
ANIMAL

BIOQUÍMICA

T1. Los enlaces químicos en bioquímica, el agua en las reacciones enzimáticas.

Proteínas. Estructura.
T2. Enzimas. Características generales: Holoenzima, Apoenzima. Factores
Físicoquímicos que influyen en la actividad enzimática.
Los enlaces químicos en bioquímica

Los átomos interaccionan por medio de enlaces químicos:

covalentes (definen la estructura de las moléculas) y no
covalentes.

Enlaces covalentes: Más fuertes. Consiste en un par de electrones

compartidos entre dos átomos adyacentes.

Los enlaces covalentes y no covalentes son importantes para

la estructura y estabilidad de las moléculas biológicas.
 Enlaces no covalentes

Interacciones electrostáticas: Atracción entre cargas opuestas.

Puente de Hidrógeno: Átomo de

H parcialmente compartido entre
dos átomos relativamente
electronegativos (N, O). Grupo
donador del enlace de H: átomo
estrechamente unido al H y al át.
de H. Grupo aceptor de H: át. no
unido.

Interacciones de Van der Waals: Base: distribución de cargas eléctricas de un

átomo varía con el tiempo (distribución asimétrica de cargas).

Interacciones hidrofóbicas: Algunas moléculas (apolares) no pueden

participar en los puentes de H ni en interacciones iónicas con el agua.
Tendencia a asociarse: efecto hidrofóbico, Interacción entre moléc.
apolares: interacción hidrofóbica.
 Propiedades del agua

Diluyente en el que tienen lugar la mayoría de las reacciones bioquímicas.

El agua es una molécula polar

El agua es muy cohesiva: Las moléc. de agua interaccionan a través de puentes

de H. Ejm: Hielo.
Las moléc. en soluc. acuosa interaccionan con el agua a través de puentes de H
e interacc. iónicas.
 Proteínas. Estructura
Proteínas: macromoléculas más versátiles de los seres vivos, participan en
una gama de funciones de acuerdo a diversas propiedades:

Son polímeros lineales: Construidos por monómeros: Aas.

Son la transición desde el mundo unidimensional al tridimensional (función).

Poseen grupos funcionales: alcoholes, tioles, tioésteres , ác. Carboxílicos,

carboxiamidas y una serie de grupos básicos.

Pueden interaccionar entre sí y con otras macromoléc. para formar asociaciones

complejas.

Algunas son muy rígidas y otras muy flexibles.

 Las proteínas se construyen a partir de 20 Aas

Son α-aminoácidos: Átomo de Cα unido a cuatro grupos.

Son quirales: Átomo de C unido a cuatro grupos diferentes.

Grupo Carboxilo

Grupo amino Átomo de H.

α

Grupo R ó cadena lateral.

Isómero L

Dos isómeros: L y D. L, constituye

las proteínas.
Isómeros L, configuración absoluta S
A pH neutro, los Aas se encuentran como iones dipolares: zwitteriones
Existen 20 tipos diferentes de Grupos R o cadenas laterales:
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
 Estructura Primaria
Es la secuencia de aminoácidos de una proteína (cadena polipeptídica)

Aas unidos por enlaces peptídicos

Cada unidad aminoacídica se denomina residuo.

El extremo amino terminal (N terminal), es el comienzo de la cadena
polipeptídica, por lo que la secuencia de Aas empieza desde ahí.
 Estructura Secundaria
Las cadenas polipeptídicas se pueden plegar en estructuras regulares: hélice α,
hoja plegada β, giros (β) y bucles (Ω).

Hélice α: Estructura helicoidal, se estabiliza por puentes de H entre los grupos

NH y CO de la cadena principal (puentes de H intracatenarios).
Hoja Plegada β: Se estabilizan por puentes de H entre las cadenas polipeptídicas (hebras β).

Hoja β antiparalela: Hebras β en

sentidos opuestos. Conecta
cada Aas con un único Aa (>
estabilidad).

Hoja β paralela: Hebras β en el

mismo sentido.

También existen hojas β mixtas.

Giros inversos y bucles: Se encuentran en la superficie y participan en las
interacciones entre proteínas y moléculas.
 Estructura Terciaria
El plegamiento de la cadena principal es complejo y desprovisto de simetría.

La forma global de la cadena polipeptídica de una proteína se conoce

como estructura terciaria.

Motivos o estructuras
supersecundarias: Hélice-vuelta-hélice.

Cadenas polipetídicas que se pliegan

en dos ó más regiones (dominios),
conectadas por segmentos flexibles.
 Estructura Cuaternaria
Para proteínas que poseen más de una cadena polipeptídica. Se refiere al
ordenamiento espacial de las subunidades y la naturaleza de sus interacciones.
Forma más simple: dímero.

Las cadenas polip. pueden ensamblarse en estructuras de múltiples subunidades. Cada

cadena polip. es una subunidad.
 ENZIMAS
Características generales.
Holoenzima.
Apoenzima.
Energía libre .
Cinética enzimática, Km consideraciones generales.
 ENZIMAS. Características Generales

1. Composición:
Casi todos son de naturaleza
proteica, excepto moléculas de
RNA catalíticamente activas
(ribozimas).

En los viroides de plantas, como los que producen la

mancha de los paltos y la mancha de la planta del
tabaco. Estas ribozimas contienen secuencias de
RNA, que tienen esta posibilidad de cortar otras
cadenas RNA, en secuencias de nucleótidos bien
determinadas.
 ENZIMAS. Características Generales
La actividad catalítica de muchos enzimas depende de la presencia
de pequeñas moléculas llamadas cofactores.

COFACTORES

Moléculas orgánicas pequeñas

Metales
deriv. vitaminas: coenzimas

Unión fuerte Unión débil

Grupo Prostético Cosustrato

 Enzimas que requieren
elementos inorgánicos
Citocromo oxidasa Fe2+, Fe+,
Catalasa, peroxidasa
Citocromo oxidasa Cu2+
DNA polimerasa
Anhídrasa carbónica Zn2+
Alcohol deshidrogensa
Hexoquinasa Mg2+
Glucosa 6-fosfatasa
Arginasa Mn2+
Piruvato quinasa K+, Mg2+
Ureasa Ni2+
Nitrato reductasa Mo2+
ENZIMAS. Características Generales
Aumentan las velocidades
de las reacciones hasta
106 veces, sin afectar el
equilibrio de la reacción.
2. Poder catalítico
El enzima no se
modifica tras su
actuación catalítica.

Radica en el centro activo del enzima

3. Especificidad (responsable de la interacción).
 ENZIMAS. Características Generales

4. Requieren de condiciones ambientales: pH

Enzima pH óptimo
Pepsina 1.5

Tripsina 7.7

Catalasa 7.6

Arginasa 9.7

Fumarasa 7.8

Ribonucleasa 7.8
5. Requieren de condiciones ambientales: Temperatura

Enzima Temp. Ópt.

(oC)
Mamíferos 37

Bacterias y algas apróx. 100

Bacterias Árticas apróx. 0

Bacterias en muestra de hielo antigua

DIVERSAS APLICACIONES:

Medicina Transaminasas

Industria
Química Penicilina

Transformación Fermentaciones
de Alimentos Quesos
Vinos

Agricultura Rhyzobium
 ENZIMAS. Clasificación
Descubrimiento de más y
más enzimas surgieron
ambigüedades inevitables.
Anteriormente, los nombres: tipo
de reacción catalizada, seguido por
sufijo –asa. Deshidrogenasas,
proteasas e isomerasas.

La UIB: sistema de nomenclaturas sin ambigüedad. Cada enzima:

nombre y número de código singular que identifican el tipo de reacción
catalizada y los sustratos comprendidos.
 De acuerdo al tipo de reacción catalizada, los enzimas se agrupan
en seis clases:

1. Oxidorreductasas

Catalizan reacciones de oxidorreducción,

transferencia de hidrógeno (H) o
electrones (e-) de un sustrato a otro.
 EC 1.1.1.2
+
Accepted alcohol dehydrogenase (NADP )
name:
+ +
Reaction: an alcohol + NADP = an aldehyde + NADPH + H
+
Other name aldehyde reductase (NADPH2); NADP-alcohol dehydrogenase; NADP -
+
(s): aldehyde reductase; NADP -dependent aldehyde reductase; NADPH-
aldehyde reductase; NADPH-dependent aldehyde reductase;
nonspecific succinic semialdehyde reductase; ALR 1; low-Km aldehyde
reductase; high-Km aldehyde reductase; alcohol dehydrogenase
+
(NADP )
+
Systematic name: alcohol:NADP oxidoreductase

Comments: A zinc protein. Some members of this group oxidize only primary
alcohols; others act also on secondary alcohols. May be identical
with EC 1.1.1.19 (L-glucuronate reductase), EC 1.1.1.33
[mevaldate reductase (NADPH)] and EC 1.1.1.55 [lactaldehyde
reductase (NADPH)]. A-specific with respect to NADPH.

http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/
http://us.expasy.org/enzyme/
http://www.enzyme-database.org/
 2. Transferasas:
Transfieren grupos funcionales entre dadores y
aceptores. Transfieren grupos amino, acilo,
fosfato, glucosilo y los grupos
monocarbonados.
3. Hidrolasas:

La reacción generalizada implica la

rotura hidrolítica de enlaces C-C, C-
O, C-N, O-P y C-S; la rotura del
enlace peptídico es un buen ejemplo
de esta reacción.
 4. Liasas:

Añaden o eliminan los

elementos del agua, amoniaco
o dióxido de carbono.
Las descarboxilasas eliminan
unidades de CO2 de  y -
cetoácidos o aminoácidos.
 5. Isomerasas:

Catalizan isomerizaciones
de diversos tipos dentro
de una molécula.
Interconversiones cis –
trans y aldosa – cetosa.
 6. Ligasas:

Catalizan la unión de dos

moléculas acopladas a la hidrólisis
de ATP.
El término sintetasa se reserva
para este tipo de enzimas.
 FACTORES FISICOQUÍMICOS QUE INFLUYEN EN LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

La actividad enzimática se puede medir en

términos de la velocidad de reacción
enzimática: “Cantidad de producto formado
(en M ó mM) por unidad de tiempo (s ó min.)”.
La actividad enzimática puede estar afectada por:
El Tiempo de incubación
El pH
La temperatura
La Concentración de enzima
La Concentración de sustrato
Cofactores
Inhibidores
 TIEMPO DE INCUBACIÓN

La cantidad de producto formado

en una reacción enzimática es
proporcional al tiempo de
incubación (a > t > P formado).

Pero: La relación es lineal hasta

un periodo determinado ya que las
reacciones son generalmente
reversibles y tienden al equilibrio.
 Efecto del pH

La mayor parte de los enzimas

tienen un pH característico en el
cual su actividad es máxima: pH
óptimo.
Por encima ó debajo de este pH: la
actividad disminuye.

El pH genera la ionización (carga + ó -)

tanto del sustrato como de los grupos
funcionales de los Aas ptes en el Curva generalmente acampanada, algunas
centro activo, lo que favorece la presentan una meseta: Papaína (entre pH 4 y 9).
actividad catalítica.

Valores de pH muy ácidos ó alcalinos: altera estructura 3°: desnaturalización: pérdida

de act. enzimática.
 Efecto de la Temperatura

Cuando aumenta T°, aumenta la

energía de moléc. reaccionantes,
se favorece la colisión.

La V de las reacciones enzimáticas

incrementa con el aumento de la
T° hasta un margen que no
comprometa la estabilidad y activ.

La velocidad de reacción de los enzimas se duplica aproximadamente por un

incremento de cada 10°C (Q10: coeficiente de temperatura). El Q10 varía según
los enzimas (dependiendo de la energía de activación).

La mayor parte de los enzimas se inactivan a T° superiores a 55 o 60°C,

excepto algunas bacterias termofílicas (85°C). Algunos enzimas inactiv.
térmica que luego revierte.
Efecto de la Concentración de Enzima
 Efecto de la concentración del sustrato

Michaelis y Menten observaron que

cuando se mantiene constante la
Orden cero
concentración de enzima (E) y se va
incrementando la concentración del
sustrato (S), se obtiene una gráfica
hiperbólica.
Primer Orden

Inicialmente la velocidad de reacción es

proporcional a [S] obteniéndose una línea
recta. Luego la velocidad de reacción
disminuye (independiente de [S]) hasta
hacerse constante.
GRACIAS POR SU
ATENCIÓN