Resumen Powers

Azucares Carbohidratos

Acidos Grasos Lipidos

Amino Acidos Proteinas

Nucleotidos Acidos Nucleicos

Propiedades físicoquímicas del agua

• Alto valor de calor específico: cantidad de energía que se suministra para subir T° en un grado

• Alta T° evaporación

• Gran poder disolvente

Fuerza de Cohesión: Es la atracción entre moléculas que mantiene unidas las partículas de una
sustancia. Fuerza de Adhesión es la interacción entre las superficies de distintos cuerpos.

pH: 7,35 –7,45 Fisiologico Rango compatible con la vida: 6,8 – 7,8

Principios de amortiguación (Buffers)

- Amortiguador es una mezcla de un ácido débil con su base conjugada (o viceversa).

- Una solución amortiguada resiste cambios de pH.

- Los líquidos del cuerpo contienen gran variedad de amortiguadores que representan una primera
defensa importante contra los cambios de pH.

Aminoácidos
 Los aa en disolución a pH neutro, son Iones dipolares zwitterion
 Solamente los aa-L se encuentran en las proteinas
 Siete de los 20 aa tienen las cadenas laterales fácilmente ionizables. Estos son : arginina,
lisina, histidina, ácido aspártico, ácido glutámico, cisteína y tirosina.
 Los aa tienen carácter anfótero (actúan como acido o base)
 Punto isoeléctrico: Punto medio entre los valores de pKa en cada lado de la variante
isoeléctrica.
 Se consideran péptidos los polímeros de aminoácidos formados por menos de 50
aminoácidos.
 Ejemplos de péptidos con funciones biológicas: oxitocina, insulina, glutatión, angiotensina
II.
 ¿Cuáles son los aminoácidos con cadenas laterales ácidas (polar con carga negativa)?
Ácido aspártico y ácido glutámico
 ¿Cuáles son los aminoácidos con cadenas laterales básicas (polar cargado positivamente)?
Histidina-Lisina-Arginina

 En solución acida: El grupo carboxilo no está ionizado(-COOH) El grupo amino esta

ionizado (NH3+)
 En solución alcalina: El grupo carboxilo esta ionizado (-COO) El grupo amino no ionizado (-
NH2)

 pKa de los grupos carboxilo ≈ 2 (a pH 7 ha perdido el protón)

 pKa de los grupos amino ≈ 10 (a pH 7 está protonado)

Proteínas
 Estructura terciaria: Mioglobina
 Estructura cuaternaria: Hemoglobina (alostérica)

Proteínas Conjugadas

 Consisten en proteínas simples combinadas con algún componente no proteico. Los

grupos no proteicos se llaman grupos prostéticos.
 Ej: glicoproteinas, lipoproteínas, nucleoproteinas, fosfoproteinas.

Proteínas Estructurales

 Elasticidad, soporte y estructura

 Queratina: Pelo de mamíferos, uñas, seda de arañas.
 Colágeno: Tendones, tejido conectivo, tejido oseo. (aa prolina, vitamina C y Fierro (Fe+2))

La función fisiológica de las proteínas plasmáticas es mantener la presión osmótica de la sangre y

actuar como moléculas transportadoras y en algunos casos almacenadoras de lípidos, drogas,
hormonas, etc.

Pocas proteínas plasmáticas tienen la capacidad enzimática, mientras que las Ig actúan como
anticuerpos.

Desnaturalizacion
 Agentes desnaturalizantes: T°, Fuerza ionica, pH, Polaridad del disolvente.
 Puentes disulfuro

Enzimas
Clasificación sistemática de enzimas

 1. Oxidorreductasas
 2. Transferasas
 3. Hidrolasas
 4. Liasas
 5. Isomerasas
 6. Ligasas

Especificidad enzimática: Relativa o Absoluta, es absoluta cuando reconoce un solo sustrato y

relativa cuando puede actuar sobre un grupo de sustratos parecidos estructuralmente, pero
siempre es más rápida la reacción con uno de ellos
Km: Sirve para caracterizar una enzima.

 Concentración de sustrato con la cual alcanzo la mitad de la velocidad máxima.

 Afinidad entre la enzima y el sustrato
 Menor valor de Km, mayor afinidad, es decir, fuerzas mas intensas que ligan al sustrato
con el sitio activo.
 Cuando Km1<Km2, depende de la cantidad de sustrato la velocidad de reacción de la
enzima, aunque Km1 tenga mas afinidad que Km2 todo depende de la cantidad de
sustrato.
 Para la mayoría de las enzimas los valores de Km fluctúan entre 10-1 M y 10-7 M
 El valor de Km depende del sustrato y de condiciones ambientales (pH, tº, fuerza iónica)

Temperatura en act. Enzimática: Temperatura optima de actividad Bajo de los 10 a 15 °C y sobre

los 50° a 60°C la enzima pierde funcionalidad A alta temperatura la enzima puede
desnaturalizarse.

Efecto del pH en la actividad enzimática: pH de 6 a 8 (propio de cada enzima)

Inhibición Enzimática

1. Inhibidores Irreversibles: Muchos inhibidores irreversibles se unen covalentemente a los

lugares activos de las enzimas. Se unen a cadenas R.
2. Inhibidores reversibles: Los inhibidores reversibles se unen mediante interacciones no
covalentes a las enzimas. Inhibición competitiva Inhibición no competitiva Inhibición
Acompetitiva.