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Examen 3 Unidad BIOPROCESOS
Examen 3 Unidad BIOPROCESOS
5. Una enzima esta siendo analizada a una concentración de sustrato de 10 -6M con un K=3x10-3y en un minuto el
2% del sustrato pasa a producto. Determinar Vmax. Exprésalo.
6. ¿Por qué en la determinación experimental del rango de linealidad de la inulinasa soluble, se tuvo que
ensayar a diferentes diluciones del extracto enzimático de levadura?
La determinación experimental del rango de linealidad me permite determinar la actividad enzimática de la enzima,
una de las variables mas importantes de cinetica enzimática es la [ ] de enzim( además del tiempo de hidrolisis, [ ] de
sustrato y temperatura), al reducri la [ ] de la enzima, se disminuye la actividad de esta. Después de realizar los
ensayos y graficar decido: trabajar con la dilución donde obtenga mayor linealidad a través del tiempo y donde
pueda obtener mayor producto.
7. ¿Para que te ha sido útil obtener el perfil X vs ket/K para el reactor con inulinasa inmovilizada?
Para determinar la conversión de sustrato en productos en función de la velocidad máxima de reacción, el tiempo y
la constante de saturación; la grafica x Vs (Ket/k) presenta un comportamiento casi ideal en comparación a los
curvas características de un reactor enzimático por lote.
Permite elaborar un esquema que prefiere el comportamiento real de un reactor agitado a diferentes [ ] de sustrato.
8. ¿Por qué es importante e indispensable en el experimento determinar los valores de los parámetros
cinéticos de una enzima soluble y/o inmovilizada? ¿Cuáles son los parámetros cinéticos?
Para predecir el comportamiento del sistema enzimático. , Vmax y Km
La importancia del estudio de la cinética enzimático reside en dos principios básicos. En primer lugar, permite
explicar cómo funciona una enzima, y en segundo lugar, permite predecir cómo se comportará esa enzima in vivo.
Las constantes cinéticas definidas anteriormente, Km y Vmax, son los pilares fundamentales a la hora de intentar
comprender el funcionamiento de las enzimas en el control del metabolismo.
La velocidad V indica el número de reacciones por segundo que son catalizadas por una enzima
Las enzimas pueden ser caracterizadas por la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad
de la velocidad máxima. Esta concentración de sustrato se conoce como constante de Michaelis-Menten (KM). Es la
constante de disociación (la afinidad del complejo enzima-sustrato (ES) por el sustrato). Valores bajos indican que el
complejo ES está unido muy fuertemente y raramente se disocia sin que el sustrato reaccione para dar producto.
Desventajas
Alteración de la conformación de la enzima respecto a su estado nativo.
Pérdida de la actividad de la enzima durante su inmovilización.
Resulta ser más caro.
Ventaja Desventaja
Generalmente aumenta la actividad dentro de las La rapidez de reacción es función del tamaño de
células inmovilizadas, sin embargo es mucho menor partículas y la densidad celular.
que la actividad de células suspendidas Es mas costoso
Fase heterogenea
Retiene la capacidad catalítica en el tiempo
El producto que se obtiene es mas limpio