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Preg 1 y 2
Preg 1 y 2
TRANDUCCION DE SEÑAL:
PRIMER MENSAJERO:
Los primeros mensajeros no entran a las celulas sino que dejan su señal en el receptor quien
transfiere el mensaje al interior de la ceulas.
Otras veces ,el primer mensajero al actuar induce la formacion de otro mensajero intracelular;
el segundo mensajero
Este sistema permite diversos efectos y una hormona puede actuar sobre distintos tipos de
celulas con distintas funciones,siendo esta una forma de diversificacion
Las neuronas envían mensajes a sus células efectoras (células blanco), que pueden ser células
musculares, células glandulares u otras neuronas. Para enviar su mensaje, la neurona libera una
sustancia química, un neurotransmisor. El neurotransmisor es liberado en sitios específicos
llamados sinapsis. Las moléculas de neurotransmisor se unen a receptores, situados en la
superficie de la célula blanco, y provocan de esta forma cambios físicos y químicos en la
membrana celular y en el interior celular.
Por lo tanto diremos que en general, la acción de estimular a las células desde el exterior se
llama inducción y se realiza a través de sustancias producidas por células inductoras. La célula
que es sensible al inductor se denomina célula inducida, blanco o diana y presenta para el mismo
receptores específicos, que pueden ubicarse en la membrana plasmática, el citoplasma o en el
núcleo. Estos receptores son proteínas o complejos proteicos.
SEGUNDO MENSAJERO:
El receptor tiene un lugar de unión para el mediador en la parte orientada hacia el exterior de
la célula. Cuando el mediador se une al receptor este sufre un cambio de conformación y
produce otra molécula en el citoplasma de la célula, esta molécula transmite la señal dentro de
la célula y se denomina segundo mensajero. Ejemplos de segundos mensajeros son:
Calcio
Algunos receptores son canales de calcio que se abren al unirse al mediador. El calcio en el
citoplasma se une a una proteína llamada calmodulina, esta activa a enzimas proteína kinasas,
que fosforilan otras proteínas y modifican sus funciones.
Inositol trifosfato
Otros receptores producen dentro de la célula inositol trifosfato, y este estimula la liberación de
calcio desde el retículo endoplásmico.
2. La Proteína G: tipos, estructura y función.
Las proteínas G son un tipo de proteínas que realiza
una importante función en la transmisión de señales de las células eucariotas, es decir, las células
que tienen su información genética encerrada dentro de una doble membrana.
Tipos de proteína G
Las proteínas G heterotriméricas son de gran tamaño y están constituidas por 3 subunidades
(alfa, beta y gamma). Las subunidades alfa y gamma intervienen en la integración de la proteína
G en la membrana citoplasmática.. La subunidad alfa, además, está unida a GDP, cuando la
proteína G se encuentra en reposo. La proteína G se activa cuando se une a un receptor que ha
recibido un estímulo, la unión se realiza a través del dímero beta-gamma. La subunidad alfa
cuando la proteína G se une a un receptor modifica su conformación, liberando el GDP y
aumentando su afinidad por GTP. Para facilitar el intercambio de GDP a GTP unas proteínas
accesorias, denominadas GEF (Factor de intercambio de Guanina) se unen a la subunidad alfa.
Cuando se disocian, alfa-GTP y beta-gamma son capaces de interaccionar con otros receptores de
membrana o citoplasmáticos, amplificando la señal. Entre sus dianas la alfa-GTP puede unirse a
adenilato ciclasas, que formarán AMP cíclico, que a su vez aumentará la señal dentro de la célula.
Cuando la señal extracelular es liberada por el receptor de membrana las subunidades beta y
gamma aumentan su afinidad por la subunidad alfa, que a su vez fosforila el GTP a GDP y se une
a las otras dos subunidades, dejando el sistema en reposo de nuevo. Para facilitar la
desfosforilación del GTP a GDP la proteína GAP (proteína aceleradora de la GTPasa) se une a la
subunidad alfa.
Las proteínas G monoméricas son de un tamaño mucho menor. En una sola subunidad tienen la
actividad catalítica GTPasa y el dominio de reconocimiento de sus interactores. Estas GTPasas
son más frecuentes en el citoplasma y solo se unen a la membrana cuando están activas.
Los estudios estructurales nos indican que las proteínas G tienen estructura de trímeros, que
pueden adoptar una conformación 'abierta' o 'cerrada'. Estas proteínas pueden ser consideradas
como nanomáquinas moleculares. La proteína G heterotrimérica consta de una subunidad alfa de
45-47 kD, una subunidad beta de 35 kD y una subunidad gamma de 7-9 kD. Se han identificado
también isoformas de cada una de las tres subunidades, lo cual permite que exista una amplia
variedad de proteínas G diferentes.
En la mayoría de ellas la subunidad g esta prenilada, es decir, contiene una porción isoprenoide
C20 unida covalentemente a la cisteina C- terminal, que ayuda a anclar la proteína en la membrana
y puede facilitar las interacciones proteína – proteína. La subunidad a esta miristolada, puesto que
contiene el grupo mirístico en un enlace amida con la glicina C-terminal. El lugar de unión de los
nucleotidos de guanina y su actividad GTPasa asociada se encuentran en la subunidad a . Un
estímulo hormonal induce el intercambio de GDP por GTP y a la disociación de la proteína G,
con un desplazamiento del complejo a -
GTP a lo largo de la membrana hasta
que encuentra una molécula de
adenilato ciclasa o de otra enzima diana.