Folleto de Bioquimica PDF

BIOQUÍMICA ¡Importante!
Sugerimos leer primero el libro

recomendado por el docente y usar estos
apuntes para repasar, y reafirmar lo aprendido.
Rómulo Andrés Villamar Triviño
Contenido
El Agua .........................................................................................................................................2
1.- Importancia: .......................................................................................................................2
2.- Propiedades fisicoquímicas del agua: .................................................................................2
3.- Cantidad de Agua según edad, sexo y biotipo morfológico: ...............................................2
4.- Distribución del agua en compartimientos: ........................................................................2
5.- Agua en los lactantes: .........................................................................................................3
6.- Solutos: ...............................................................................................................................3
7.- Expresión del número de electrolitos: ................................................................................3
8.- Cationes y aniones: .............................................................................................................3
9.- Balance y Regulación del Agua: ..........................................................................................4
10.- Requerimientos de agua: ..................................................................................................4
11.- Regulación del Agua:.........................................................................................................4
12.- Regulación del Volumen Extracelular: ..............................................................................5
Electrolitos: ..................................................................................................................................8
1.- Cationes: .............................................................................................................................8
2.- Aniones: ............................................................................................................................15
Trastornos del Agua: ..................................................................................................................17
Equilibrio Ácido – Base: ..............................................................................................................22
1.- Tipos de acidez: ................................................................................................................22
2.- Tipos de ácidos: ................................................................................................................22
3.- Principales fuentes de los ácidos: .....................................................................................22
4. Amortiguamiento: ..............................................................................................................22
5.- Medios de eliminación de los ácidos: ...............................................................................22
6.- Alteraciones del equilibrio ácido base: .............................................................................25
I.- Respiración.............................................................................................................................28
1.- Gases: ..............................................................................................................................28
2.- Hemoglobina: ...................................................................................................................29
II.- Oxidorreducciones y generalidades de enzimas: ..................................................................33
1.- Generalidades: ..................................................................................................................33
2.- Equivalentes reductores y potencial Redox: .....................................................................33
3.- Enzimas: ............................................................................................................................33
III.- Metabolismo de los Nitrogenados: ......................................................................................37
1.- Generalidades: ..................................................................................................................37
2.- Balance nitrogenado: ........................................................................................................37
3.- Proteínas y aminoácidos: ..................................................................................................37
4.- Enzimas: ............................................................................................................................38
5.- Balance nitrogenado y nutrición: ......................................................................................42
6.- Metabolismo de los aminoácidos: ....................................................................................43
7.- Utilización de los aminoácidos: .........................................................................................46
Ciclo de Krebs: ............................................................................................................................55
[CUADERNO DE APUNTES]
1
Advertencia: esto es un resumen hecho por alumnos y para alumnos. Bajo ninguna circunstancia reemplaza al libro. No está exen to de errores.
El Agua
1.- Importancia:
La importancia del agua es cuantitativa y cualitativa:
 Cuantitativa: constituye los 2/3 del planeta y un gran porcentaje del peso corporal en los seres
vivos.
 Cualitativa: posee propiedades fisicoquímicas.
2.- Propiedades fisicoquímicas del agua:

Las propiedades del agua están estrechamente asociadas y determinadas por sus puentes de hidrógeno
intermoleculares:
 Calor específico: es la cantidad de energía necesaria para elevar la temperatura de 1 g de una
sustancia en 1°C (1 cal/g en el caso del agua, lo que es muy elevado). Esto le permite actuar como
regulador de la temperatura corporal.
 Calor de fusión: es la energía gastada en la fusión de un mol de sólido. La fusión (sólidolíquido)
del agua ocurre a 0°C y su calor de fusión es de 80 cal/g. En los seres vivos, el alto calor de fusión
del agua ofrece un sistema eficiente de protección contra el congelamiento.
 Calor de evaporación: es la energía gastada en la evaporación de un mol de líquido en su punto
de evaporación. En el caso del agua, también es alto y minimiza las pérdidas de agua que
pudieran ocurrir en los seres vivos debido a la evaporación (previene la deshidratación).
Constantemente se elimina por vía cutánea vapor de agua (transpiración) y bajo ciertas
circunstancias este vapor se condensa en forma de sudor.
 Solvente universal: el agua posee la capacidad de disolver gran número de sustancias, en mayor
cantidad, más que cualquier otro solvente. La atracción electrostática de iones con cargas
opuestas disminuye 80 veces (constante dieléctrica del agua) al ser colocados en agua; el
resultado es que los iones se separa y quedan disueltos. Hay moléculas que no se disuelven en
el agua (ej.: lípidos).
 Pequeño tamaño molecular.
 Poder de ionización: un mol de agua a 25°C posee 0,0000001 Eq/L de H + y 0,0000001 Eq/L de
OH-. Este número es lo mismo que 10-7 Eq/L. El logaritmo con signo cambiado de esta cifra se
denomina pH. A partir de este pH se determina la acidez o alcalinidad de una solución. Entre 0 y
6,9 es ácido; 7 es neutro; mayor que 7 hasta 14 es alcalino.
 Molécula químicamente inerte: el agua generalmente es una especie de “medio” donde ocurren
las reacciones químicas, sin formar parte de éstas. Hay excepciones, como el caso de la hidrólisis,
en donde a partir de la adición de una molécula de agua y a la acción de una enzima hidrolítica
se rompen diversos enlaces (ej.: enlace peptídico, glucosídico, etc.).
3.- Cantidad de Agua según edad, sexo y biotipo morfológico:
Lactantes Hombre Mujer Anciano

Obeso 65% 55% 45% 35%
Normolíneo 70% 60% 50% 40%
Delgado 80% 65% 55% 45%
Hay una relación muy importante entre agua y proteínas: a mayor concentración de estas últimas, mayor
cantidad de agua (ej: tejido muscular).
Para calcular el agua corporal total en un individuo, se realiza una regla de tres.
Ejemplo: calcular el peso del agua es un hombre normolíneo de 70 Kg.
70 Kg ----- 100%
Agua ----60%
El resultado es 42 Kg (42 litros).
4.- Distribución del agua en compartimientos:

Se reconocen dos compartimentos donde se encuentra el agua:
2
 Compartimiento intracelular.
 Compartimiento extracelular: éste a su vez está divido en dos: líquido intersticial y líquido
vascular.
Algunos autores proponen un tercer compartimiento (espacio transcelular, que incluye a las cavidades
virtuales como el espacio pleural, etc.). Sin embargo suele incluirse dentro del compartimiento vascular.
Agua Corporal total
Compartimento Compartimento
intracelular (2/3) extracelular (1/3)
Intersticial (3/4) Vascular (1/4)
5.- Agua en los lactantes:

En los lactantes, el agua representa el 70% del peso corporal. Está distribuida de la siguiente manera:
 40%  medio intracelular.
 30%  medio extracelular.
o 25%  intersticial.
o 5%  vascular.
La relación de distribución de agua en el espacio extracelular (adulto) es 3:1.
La relación de distribución de agua en el espacio extracelular (lactante) es 5:1.
6.- Solutos:
El agua de nuestro cuerpo posee dos tipos de solutos:
 Orgánicos: predomina la presencia de carbono. Están los coloides como las proteínas (0.001 –
0.1 μm) y los cristaloides como la urea, glucosa, etc. (< 0.001 μm).
 Inorgánicos: principalmente iones o electrolitos. Pueden ser cationes (Na+, K+) o aniones (Cl-,
CO3H-)
En condiciones normales, las concentraciones de cationes son iguales a las de aniones. Por ejemplo:
 Plasma:
o 154 mEq/L de aniones.
o 154 mEq/L de cationes.
7.- Expresión del número de electrolitos:

Un mol tiene 6.023 * 1023 unidades de determinado elemento o compuesto.
Un mol representa el peso molecular o atómico en gramos. Por ejemplo, un mol de agua es 18 gr.
Un mol ejerce un osmol de presión osmótica.
Para expresar la concentración de electrolitos, se ocupa la connotación miliequivalentes. El equivalente
se considera como el peso molecular en gramos de un electrolito, de un ion o de un compuesto, dividido
para la electrovalencia del ion. Por ejemplo:
 El equivalente del Na+, H+, Cl- es su peso atómico respectivo en gramos.
 El equivalente del H3PO4 es igual a la suma de todos los pesos atómicos dividido para tres.
Cuando los elementos son bivalentes, se necesitan dos equivalentes para tener un osmol.
Por último, la fuerza osmótica depende de cada partícula y no de su carga; la misma fuerza osmótica es
ejercida por una molécula grande como por una molécula pequeña.
8.- Cationes y aniones:

Los principales cationes del espacio extracelular son:
 Na+ = 140 mEq/L.
 K+ = 4 mEq/L.
Los principales cationes del espacio intracelular son:
 Na+ = 10 mEq/L
3
 K+ = 140 mEq/L.
9.- Balance y Regulación del Agua:

En condiciones normales, la ingesta de agua debe ser igual a su eliminación.
Si hay un balance positivo o negativo, hay una alteración de la homeostasis (enfermedad).
9.1.- Ingresos de agua:
Se pueden clasificar en:
 Exógenos:
1. Agua visible: todo tipo de líquidos. 1000-1500 ml/día.
2. Agua oculta: agua contenida en los alimentos. 600-1000 ml/día.
 Endógenos:
1. Agua de oxidación: agua producto de la oxidación biológica. 300-350 ml/día.
9.2.- Egresos de agua:
Hay dos clases:
 Obligatorias:
1. Sensibles:
a. Orina: 1200-1500 ml/día.
b. Heces: 100 ml/día.
2. Insensibles:
a. Respiración: 500-700 ml/día.
b. Transpiración: 200 ml/día.
 Aditivas (causas patológicas):
1. Vómito.
2. Diarrea.
3. Fiebre. Por cada grado C° por encima de 38° Se pierden 250 ml/día de agua.
10.- Requerimientos de agua:

Varían principalmente según la edad.
Edad Requerimientos
Niños:
2-10 Kg 150-100 ml/Kg/día
10-40 Kg 100-40 ml/Kg/día
Adulto 40-35ml/Kg/día
Ancianos 30-25ml/Kg/día
11.- Regulación del Agua:

11.1.- Cambios de volumen en el espacio vascular:
Como premisa, debemos mencionar que la sangre se distribuye en tres sistemas: sistema venoso (1),
órganos (2) y sistema arterial (3):
DISTRIBUCIÓN DE LA
SANGRE
3; 10%
2; 35% 1; 55%
4
El sistema venoso aumenta a expensas del sistema arterial.
En ocasiones, cuando el cuerpo ha estado muy estático, la sangre venosa se acumula, disminuyendo el
volumen arterial. Esto se equilibra gracias al desmayo, que deja al cuerpo en una posición horizontal,
permitiendo el retorno sanguíneo.
También existe la denominada hipotensión ortostática, que se produce cuando la persona se pone de
pie bruscamente. Se produce mareo, taquicardia, etc.
Luego de estos dos ejemplos, podemos decir que la presión depende de dos factores: volumen y
resistencia. Cualquiera de estos factores que se incremente o disminuya provoca un aumento o
disminución de la presión.
Para disminuir el volumen, se utilizan entre otros, los diuréticos.
Para disminuir la resistencia, se pueden utilizar vasodilatadores.
11.2.- Cambios en el líquido intersticial:
En este compartimiento los cambios de agua son más lentos.
Para entender mejor su funcionamiento, cabe destacar lo siguiente:
 Las proteínas ejercen la denominada presión oncótica, evitando que la sangre se extravase.
 En el lado arterial, la presión hidrostática es mayor que en el lado venoso, y por esto el agua sale
al líquido intersticial.
 En el lado venoso, la presión hidrostática, es menor, por lo que el agua retorna.
 Un pequeño excedente de agua en el espacio intersticial es drenado por el sistema linfático.
En cuanto a las aplicaciones clínicas de este conocimiento, tenemos:
 Insuficiencia cardiaca congestiva: hay una congestión del sistema venoso y por lo tanto, ocurre
edematización.
 Insuficiencia hepática: hay una deficiencia de albúmina, por lo que disminuye la presión oncótica
y aumenta la presión hidrostática. En estos casos ocurre un edema generalizado (anasarca) y
ascitis.
 Daño glomerular: hay pérdida de proteínas en la orina, produciéndose albuminuria e
hipoalbuminemia (síndrome nefrótico).
 Elefantiasis: hay obstrucción de un vaso linfático, provocando una edematización local.
12.- Regulación del Volumen Extracelular:

Hay dos componentes que están muy relacionados entre sí: sodio y agua. Hay diversos órganos y sistemas
que participan en la regulación del agua.
12.1.- Ingresos de Agua:
Los ingresos se realizan por vía digestiva y se regulan por el mecanismo de la sed, que se ve motivada por
el descenso del 1 al 2% del volumen de agua corporal total, lo que lleva a un aumento proporcional de la
osmolalidad plasmática.
12.2.- Regulación de la vasopresina (ADH):
Esta hormona se libera vía hipófisis posterior, pero se produce en el hipotálamo (núcleos supraópticos y
paraventriculares), donde existen unas células osmorreceptoras, que detectan variaciones en la
osmolalidad plasmática: un aumento de ella (ej: pérdida de agua con menor pérdida de sodio), provoca
la deshidratación de los osmorreceptores y el consecuente aumento de la producción de la ADH. Esta
hormona actúa a nivel de tubo contorneado distal y túbulo colector de la nefrona, aumentando la
permeabilidad de éstos para la reabsorción de agua; por lo tanto, el volumen urinario baja (la densidad
urinaria aumenta) y la osmolalidad del plasma disminuye.
Si ocurre lo contrario, es decir, si la osmolalidad baja, los osmorreceptores se hinchan y se inhibe la
liberación de ADH en la neurohipófisis; por lo tanto, se reabsorbe menos agua, el volumen urinario
aumenta (baja la densidad) y la osmolalidad plasmática sube.
Como aplicación clínica, podemos citar a la diabetes insípida. Esta enfermedad puede tener dos orígenes:
 Origen central: hay una falla en la síntesis o liberación de ADH.
 Nefrogénica: la liberación y síntesis de ADH son normales, pero hay una falla a nivel de los
receptores de membrana.
Cualquiera de las condiciones, conlleva a la poliuria y por ende, a una polidipsia. En este caso, la densidad
urinaria obviamente disminuye.
Existen situaciones que promueven la liberación de ADH (antidiuréticos) y otros que la inhiben
(diuréticos):
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Diuréticos Antidiuréticos
Té Cigarro
Café Dolor
Alcohol Estrés
Ingesta abundante de agua Ingesta abundante de sal
Frío Morfina
Miedo Sueño
Deshidratación
12.3.- Complejo Renina-Angiotensina-Aldosterona:
Este complejo sistema tiene su origen a nivel del aparato yuxtaglomerular. Este aparato, se compone de
células musculares modificadas que detectan cambios de volumen. Al disminuir el volumen sanguíneo, la
prerrerina se transforma y libera en su estado activo (renina), lo que desencadena una serie de
reacciones:
Disminución del volumen plasmático

Aparato yuxtaglomerular
prerrenina
Renina
(Se libera a la circulación)
Angiotensinógeno
Angiotensina I
(Vasoconstrictor muy débil de 10 aa)
En los capilares pulmonares, la ECA
(enzima convertidora de angiotensina)
Angiotensina II
(Vasoconstrictor fuerte de 8 aa) Promueve liberación
Vasoconstricción de aldosterona en la
corteza suprarrenal
Reabsorción de Na+ y por

ende de agua
Aumento de la presión
sanguínea
La mayoría de los fármacos destinados a disminuir la presión arterial son inhibidores de la ECA.
La aldosterona trabaja a nivel de TCD y tubos colectores. La reabsorción de sodio (y por ende de agua),
se hace a expensas de la eliminación de potasio. Por lo tanto, una hiperkalemia también estimula la
liberación de aldosterona.
La ADH responde a variaciones de la concentración de solutos y el complejo renina-angiotensina-
aldosterona responde frente a la disminución del volumen plasmático.
12.4.- Cálculo de la Osmolalidad:
Una solución osmolal es la que contiene un mol disuelto en un kilogramo de agua (mOsm/Kg), mientras
que la molar es la que contiene un mol disuelto en un volumen TOTAL de un litro (mOsm/L).
En la osmolalidad influyen factores como el sodio, glucosa y BUN (nitrógeno ureico sanguíneo),
siendo el más importante el sodio.
glu cos a BUN
osmolalidad  2( Na  )  
18 2.8
6
En esta ecuación, el sodio se escribe en mEq/L, la glucosa en mg/dL y el BUM en mg/dL.
Hay que recordar que un mEq ejerce un mOsm de presión osmótica.
En condiciones normales, la osmolalidad oscila entre 280-300 mOsm/Kg de agua.
Los valores normales de los factores de esta ecuación son:
 Na+ = 135-145 mEq/L.
 Glucosa = 60-110 mEq/L.
 BUN = 6-19 mEq/L.
7
Electrolitos:
Hay dos tipos de electrolitos: cationes y aniones. Los cationes tienen carga positiva; los aniones, carga
negativa.
1.- Cationes:
1.1.- Sodio:
El sodio es un catión principalmente extracelular. Sus concentraciones varían según el medio:
 Extracelular: 135-145 mEq/L.
 Intracelular: 5-15 mEq/L.
Los requerimientos de sodio son:
 Adulto: 100 mEq/día.
 Niño: 50 mEq/día.
 Recién nacido: 20 mEq/día
El sodio corporal total es de 5600 mEq, y se distribuye de la siguiente manera:
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 40%  huesos.
 50%  líquido extracelular.
 10%  líquido intracelular.
1.1.1- Funciones e Importancia del Sodio:
Entre las funciones e importancia del sodio, podemos mencionar las siguientes:
1. Es el principal catión del líquido extracelular, debido a la acción de la ATPasa (bomba de sodio y
potasio).
2. Es el principal componente de la osmolalidad plasmática (ver fórmula para calcular la
osmolalidad).
3. Interviene en el transporte activo: participa en el transporte activo primario (bomba de sodio y
potasio) y en el transporte activo secundario (simporte y antiporte).
4. Participa en la irritabilidad y excitabilidad neuromuscular. La siguiente no es una fórmula, sino
una relación entre la irritabilidad y excitabilidad y los diferentes electrolitos. Los del numerador
son directamente proporcionales y los del denominador son inversamente proporcionales.
Na   K 
IyE
Ca    Mg    H 
5. Participa en el control del equilibrio ácido – base. Por ejemplo: en la célula parietal gástrica y en
la célula ductal del páncreas.
1.1.2.- Célula Parietal Gástrica:
Este tipo de célula participa en la formación de ácido clorhídrico mediante los siguientes pasos:
1. Como residuo metabólico, la célula produce agua y dióxido de carbono, que por actividad de la
anhidrasa carbónica, se transforman en H2CO3., el que se disocia en HCO3- y H+.
2. El HCO3- se elimina de la célula al ser intercambiado por Cl- presente en el plasma.
3. El cloro difunde a través de la célula y pasa al otro lado, es decir, a la luz del estómago.
4. A su vez, en la superficie de la célula que está en contacto con el espacio vascular, funciona de
manera constante la bomba de sodio y potasio. El K+ penetra a la célula, y al igual que el cloro,
pasa a la luz del estómago.
5. Luego, el H+ producido a partir de la disociación de H2CO3, pasa a la luz del estómago, a cambio
del ingreso de K+ hacia la célula.
6. Como resultado, en la luz del estómago hay H + y Cl-, que forman HCl y en el plasma hay mayor
cantidad de HCO3- y de Na+ (el sodio proviene de la bomba de sodio y potasio). En pocas palabras,
el espacio vascular adquiere un pH alcalino y la luz del estómago un pH ácido.
1.1.3.- Célula Ductal del Páncreas:
La actividad de esta célula trae como resultado la disminución del pH sanguíneo y alcalinización de la
secreción pancreática.
1. Como residuo metabólico, la célula ductal produce agua y dióxido de carbono, los que por
actividad de la anhidrasa carbónica se transforman en H2CO3., el que se disocia en HCO3- y H+.
2. El H+ sale hacia el espacio vascular al intercambiarse por sodio; este último vuelve a salir de la
célula por medio de la bomba de sodio y potasio.
3. El HCO3-, pasa a la luz ductal al intercambiarse por cloro, el que difunde a través de la célula hasta
salir al espacio vascular.
4. Luego, mediante otros mecanismos, el sodio pasa a la luz ductal.
5. Como resultado, la secreción pancreática adquiere pH alcalino.
1.1.4- Regulación del Sodio:
La regulación del sodio corre a cargo de: piel, glándulas suprarrenales, hipófisis, tracto digestivo y riñones.
1.1.5.- Acción de los Riñones:
El filtrado glomerular es similar al plasma, pero carece de macromoléculas y de elementos celulares. Por
lo tanto, en este líquido, la concentración de sodio también es de 135-145 mEq/L. Su reabsorción se realiza
de la siguiente manera:
 67%  TCP
 20%  Rama ascendente gruesa de Henle.
 12%  a nivel de TCD y tubos colectores; depende de las concentraciones de aldosterona. Al ser
una hormona esteroidea, estimula la transcripción de genes, que a su vez promueven la síntesis
de proteínas de membrana que actúan en la superficie de la luz de la célula principal como
canales de sodio (se reabsorbe sodio y junto con éste ingresa agua). Paralelamente, en lado de
la membrana que comunica con el líquido intersticial, actúa la bomba de sodio y potasio, de
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manera que el sodio reabsorbido se expulsa a este líquido y el potasio que entra a la célula pasa
al filtrado glomerular. A su vez, en las células intercaladas, se produce HCO 3- y H+ como residuo
metabólico. El bicarbonato pasa al líquido extracelular a cambio de cloro, que pasa al filtrado
glomerular; el ion hidrógeno pasa también al filtrado glomerular por atracción de cargas, puesto
que la luz del tubo se carga negativamente por la reabsorción de sodio y la excreción de cloro.
Como podemos ver, la acción de la aldosterona influye en la cantidad de sodio y no en su concentración,
ya que al reabsorberse sodio, se reincorpora agua.
1.1.6- Alteraciones en las Concentraciones de Sodio:
Se reconocen principalmente dos casos:
 Hipernatremia  >145 mEq/L.
 Hiponatremia  < 135 mEq/L.
1.1.7- Hipernatremia:
Entre las principales causas tenemos:
 Deshidratación: hay una mayor pérdida de agua que de sodio. Ej: sudoración excesiva, diarrea,
diabetes insípida, uso inadecuado de diuréticos, diuresis osmótica.
 Ganancia excesiva de sodio: por ejemplo, en una vía parenteral desequilibrada.
 Trastornos de los centros de la sed: puede no existir el deseo de tomar agua o simplemente
olvidarse de hacerlo, como las personas que sufren de Alzheimer.
 Hiperfuncionamiento suprarrenal: como en la enfermedad de Cushing. Hay
hiperaldosteronismo primario, y por ende, hipernatremia, hipokalemia y alcalosis.
Los síntomas de las alteraciones electrolíticas no son característicos. Sin embargo, son más acentuados si
el desequilibrio es abrupto. Entre ellos podemos mencionar:
 Disfunción del SNC.
 Letargia.
 Debilidad muscular.
 Convulsiones (principalmente en lactantes).
 Alteraciones del estado de la conciencia (estupor).
 En algunos casos, incluso es posible la muerte.
Como tratamiento, es necesario compensar la falta de agua. Para ello, consideramos la siguiente fórmula:
( Na  medido  Na  ideal )
déficit de agua  ACT 
Na  ideal
Debemos recordar que el ACT (agua corporal total) se calcula mediante una regla de tres. El sodio ideal es
de 140 mEq/L.
El resultado de esta ecuación es el volumen de agua que debe ser restituido en el paciente.
Preferentemente, se realiza por vía oral; si no es posible, se recurre a la vía parenteral.
Sin embargo, esta rehidratación debe ser paulatina, pues como respuesta al aumento de la osmolalidad,
las neuronas del SNC han producido agentes osmóticamente activos, previniendo su deshidratación. Si la
reposición de agua es repentina, las neuronas aumentarán de volumen (edema cerebral). Es por esto que
la velocidad ideal para restablecer el sodio a sus niveles normales no debe ser mayor a los 0.5mEq/hora.
1.1.8- Hiponatremia:
Es cuando la concentración de sodio es inferior a 135 mEq/L. Es lo más frecuente en casos clínicos, y se
da en el 2% de los hospitalizados.
Como primer paso, debemos determinar la osmolalidad sérica. Esto puede darnos tres escenarios:
 Osmolalidad normal: 280-300 mOsm/Kg H2O.
 Osmolalidad baja: <280 mOsm/Kg H2O.
 Osmolalidad alta: >300 mOsm/Kg H2O.
10
Hiponatremia
Isotónica Hipotónica Hipertónica

280-300 mOsm/Kg agua <280 mOsm/Kg agua >300 mOsm/Kg agua
Hipervolémica Hipovolémica Euvolémica
1. Hiponatremia isotónica: o pseudohiponatremia. Hay casos de hiperlipidemia o de

hiperproteinemia, que interfieren en el análisis de laboratorio y, por lo tanto, los resultados
revelan una falsa disminución de sodio.
2. Hiponatremia hipotónica: presenta tres variantes: hipervolémica, hipovolémica y euvolémica.
a. Hiponatremia hipotónica hipervolémica: se da en muchos casos que presentan
edematización. Por ejemplo: ICC, síndrome nefrótico, cirrosis hepática, insuficiencia
renal, embarazo, etc.
b. Hiponatremia hipotónica hipovolémica: hay pérdidas excesivas de sal, ya sean renales
o extrarrenales. Ejemplos: enfermedad de Addisson (hipoaldosteronismo), uso
inapropiado de diuréticos, pérdidas gastrointestinales, pérdidas al tercer espacio,
sudoración excesiva, etc.
c.Hiponatremia hipotónica euvolémica: no hay alteración del ACT. Por ejemplo, en el

síndrome de secreción inadecuada de ADH (SIADH), esta hormona se libera en exceso,
lo que fomenta la reabsorción de agua. Eso aumenta el volumen plasmático, lo que
anula el efecto del sistema renina-angiotensina-aldosterona. Por lo tanto, debido al
aumento de ADH, el ACT se mantiene, pero la inhibición del sistema RAA, provoca la
disminución de sodio. Entre otras causas de la hiponatremia hipotónica euvolémica
destacan: clorpropamida, vincristina, ciclofosfarina, enfermedades del SNC,
hiponatremia postquirúrgica, polidipsia primaria.
3. Hiponatremia hipertónica: la osmolalidad aumenta debido a la presencia de sustancias
osmóticamente activas en el plasma, como la glucosa, lo que provoca la salida de agua desde las
células, con la consecuente dilución del sodio. Por lo tanto, no hay pérdidas netas de sodio, sino
dilución.
Entre las manifestaciones clínicas de la hiponatremia, podemos mencionar:
 Aparecen cuando hay <125 mEq/L de sodio o debido a una disminución abrupta.
 Los signos y síntomas son de carácter neuropsiquiátrico. Entre ellos: cefalea, náusea, vómito,
desorientación, convulsiones y alteraciones del estado de la conciencia.
La velocidad ideal de reposición es de 0.5mEq/hora. Si la reposición es abrupta, en el SNC puede ocurrir
desmielinización o mielolisis pontina central, lo que tiene como principal consecuencia la tetraplejía.
1.2- Potasio (K+):
El potasio (K, del latín kalium), es un catión predominantemente intracelular. Sus concentraciones son las
siguientes:
 LIC: 150 mEq/L.
 LEC: 3.5-5.5 mEq/L.
Por razones obvias, es más fácil determinar sus concentraciones en el líquido extracelular.
Los requerimientos diarios de potasio son los siguientes:
 Adulto: 40-85 mEq/día.
 Niño: 1.5-3 mEq/Kg de peso/día.
La distribución del potasio es la siguiente:
 4000 mEq:
o 2%  LEC
o 98% LIC. De esto, el 86% está en el tejido muscular.
La principal fuente potasio es la carne.
1.2.1.- Funciones e Importancia:
 Principal catión del LIC.
 Mantiene el volumen y presión osmótica intracelular.
 Favorece a la irritabilidad y excitabilidad muscular.
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Na   K 
IyE
Ca    Mg    H 
 La variación de su concentración es muy peligrosa: si excede los 6.5mEq/L o está por debajo de
los 2.5mEq/L, hay riesgo de muerte. Es por eso que estos límites se conocen como
“concentraciones de pánico”. Esto es peligroso, pues una alta o baja concentración afecta al
tejido muscular, entre ellos, el corazón, provocando un paro en sístole (hipokalemia) o en
diástole (hiperkalemia).
1.2.2.- Regulación del Potasio:
Los cambios de la concentración del potasio pueden ser de dos tipos:
 Cambios en el KCT.
 Desplazamiento de potasio entre los compartimientos intra y extracelular.
1.2.3.- Cambios en el KCT:
Los cambios en el potasio corporal total se ven influenciados principalmente por el tipo de dieta del
individuo. Las principales fuentes son cítricos, carnes, etc.
1.2.4- Desplazamientos de Potasio:
Hay diferentes situaciones que provocan un desplazamiento de potasio entre el LIC y el LEC.
Por ejemplo, después de la ingesta de alimentos, se libera insulina, que incorpora la glucosa al interior de
la célula. Junto con ella, entra potasio, lo que determina una disminución de potasio en el LEC y su
aumento en el LIC. Esto ocurre en los procesos de glucogénesis. Lo contrario pasa en la glucogenólisis,
pues la glucosa junto con el potasio, se desplazan desde el LIC al LEC. Este proceso es muy importante: en
condiciones normales los desplazamientos no provocan consecuencias, pero en casos de personas con
diabetes miellitus tipo I, una dosis elevada de insulina puede provocar una hipokalemia.
Los desplazamientos de potasio entre el LIC y el LEC también son importantes en la acidosis y alcalosis.
1.2.5- Acidosis:
Acidosis es el estado patológico resultante de una acidemia.
Cuando la concentración de hidrogeniones en el LEC aumenta, la célula trata de balancear esta situación,
mediante la introducción de H+. Para realizar esta incorporación, la célula debe sacar al LEC un ion de igual
carga, en este caso, el potasio.
A nivel del tubo contorneado distal y tubo colector, debido al efecto de la aldosterona, se reabsorbe sodio,
con la consecuente eliminación de otro catión. En este caso, el catión en exceso es el hidrogenión, por lo
que se elimina, lo que a su vez determina una acumulación de potasio. Además, la acidosis tiene un efecto
inhibitorio en la bomba de sodio y potasio.
Por lo tanto, la orina en la acidosis deberá ser rica en hidrogeniones (aciduria) y pobre en potasio
(hipokaliuria).
1.2.6- Alcalosis:
Alcalosis es el estado patológico resultante de una alcalemia.
Cuando la concentración de hidrogeniones en el LEC disminuye, la célula tiende a sacar H + a cambio de la
entrada de potasio, lo que determina una hipokalemia.
A nivel renal, el sodio se reabsorbe a cambio de otro catión. En este caso, hay escasez de hidrogeniones,
por lo que se elimina potasio. Por lo tanto habrá alcaluria e hiperkaliuria.
Hay situaciones extremas en la que un paciente con alcalosis, elimina una orina ácida (acidosis
paradójica). La explicación de esto es que, debido a la constante reabsorción de sodio y eliminación de
potasio, este último se agota, por lo que el organismo, a pesar de tener escasez de hidrogeniones, los
intercambia por Na+.
Hay ciertos medicamentos denominados β-adrenérgicos o β-agonistas. Su acción es similar a la de las
catecolaminas. Por ejemplo, el salbutamol es un broncodilatador que promueve la entrada de potasio al
LIC.
También existen los β-bloqueadores, que inhiben la acción adrenérgica y por ende, el potasio no entra a
la célula, con su consecuente acumulación en el LEC (hiperkalemia).
1.2.7.- Regulación a Nivel Renal:
La reabsorción de potasio se lleva a cabo de la siguiente forma:
 67%  TCP.
 20%  asa de Henle (rama ascendente gruesa).
 12% 
12
La eliminación de mayor o menor cantidad de potasio depende de la dieta, de la aldosterona y del
equilibrio ácido base.
En casos de hiperaldosteronismo habrá lo siguiente:
 Hipernatremia.
 Hipokalemia.
 Alcalosis.
En casos de hipoaldosteronismo habrá lo siguientes:
 Hiponatremia.
 Hiperkalemia.
 Acidosis.
1.2.8.- Alteraciones del Potasio:
1.2.8.1.- Hiperkalemia:
Es cuando la concentración de potasio está sobre los 5.5 mEq/L.
Es bastante frecuente y por general se da en personas con función renal alterada o por un aflujo masivo
de potasio.
Como respuesta fisiológica, el organismo tiende a aumentar liberación de insulina y catecolaminas. Por
ello, los diabéticos son propensos a la hiperkalemia.
Etiología:
 Pseudohiperkalemia: también llamada falsa hiperkalemia. En realidad no hay un aumento de
potasio en el LEC. Por ejemplo, cuando se toma la muestra de sangre y el torniquete está muy
apretado, las células musculares se rompen con la consecuente liberación de potasio a la sangre,
lo que a su vez altera los análisis de laboratorio. Lo mismo ocurre cuando la sangre se deposita
de manera brusca en el tubo de ensayo y hay hemólisis. También se puede deber a una
trombocitosis o leucocitosis.
 Aflujo masivo de potasio: en el caso de la rabdomiolisis, hay destrucción del tejido muscular y
por ello, un aumento de potasio en el LEC. También la ingesta de sales de potasio o la
suplementación de potasio intravenoso de manera inapropiada.
 Redistribución: el uso de β-bloqueantes, acidosis, etc.
 Alteración a nivel renal.
 Hipoaldosteronismo: como en la enfermedad de Addisson.
 Uso de diuréticos ahorradores de potasio.
 Insuficiencia renal.
Síntomas:
Los síntomas no son constantes, pero hay presencia de dolor muscular y parestesia perioral. Además, en
el ECG hay una onda T picuda.
Tratamiento:
 Determinar la gravedad de la hiperkalemia.
 Si es muy grave, se administra gluconato de calcio para contrarrestar la toxicidad del potasio a
nivel del miocardio. Esto da 30-60 minutos.
 Luego, se administra insulina más glucosa. Esto se demora 30-60 minutos en hacer efecto, pero
dura varias horas.
 Suministración de β-agonistas por vía endovenosa. Demora 30-60 minutos en hacer efecto. Dura
4 horas.
 Suministración de bicarbonato. Esto induce a la alcalosis y el consecuente ingreso de potasio la
célula.
Ahora bien, lo anteriormente mencionado es para redistribuir el exceso de potasio. Para su eliminación
se procede a lo siguiente:
 Diuréticos tiacídicos.
 Resinas de intercambio iónico.
 En casos de insuficiencia renal, se recurre a la diálisis.
Por lo tanto la acción terapéutica puede ser:
 Acción inmediata: evita la toxicidad.
 Acción mediata: redistribución de potasio.
 Acción tardía: eliminación del potasio.
1.2.8.2.- Hipokalemia:
Es cuando la concentración de potasio en el LEC es inferior a 3.5 mEq/L.
13
Causas:
 Desplazamiento de potasio hacia el LIC. Ejemplo: alcalosis (metabólica principalmente), insulina,
medicamentos como los β-adrenérgicos, stress.
o Debido al stress, hay una mayor liberación de catecolaminas y ACTH, lo que determina
una hipokalemia.
 Pérdidas de potasio: pueden ser renales o no renales.
o Pérdidas no renales: vómitos, succión nasogástrica, sudoración excesiva, quemaduras
severas, hipovolemia (debido a la pérdida de agua se activa el sistema RAA, eliminando
potasio). Por lo tanto, la hipovolemia causa un hiperaldosteronismo secundario.
o Pérdidas renales: hay dos tipos:
 Exceso de mineralocorticoides: por ejemplo, el hiperaldosteronismo (primario
o secundario) y el uso excesivo de corticoides.
 Diuresis osmótica.
Síntomas:
 Se reflejan cuando hay <3 mEq/L.
 Fatiga.
 Parestesia.
 Mialgia.
 Debilidad muscular.
 A veces es asintomática. Ej: íleon paralítico.
Tratamiento:
La restitución de potasio debe ser preferentemente por vía oral. La reposición no debe exceder los 10-20
mEq/hora.
1.3.- Calcio (Ca++):
Las concentraciones de calcio en el LEC son de 9-11 mg/dL. Esto representa al calcio en sus tres formas:
 Unido a proteínas  50%.
 Formando sales insolubles  5%
 Iónico (Ca++)  45%. Es el más importante.
Cuando hay una disminución de proteínas, el calcio no se puede unir a éstas y por lo tanto, se queda en
su estado iónico, determinando una hipercalcemia.
Si deseamos obtener la concentración del calcio iónico, ésta es 4.4-5.4 mEq/L.
1.3.1.- Funciones e Importancia:
 Baja la irritabilidad y excitabilidad neuromuscular.
 Interviene en la coagulación. Hay diferentes enzimas que ayudan a la coagulación que se activan
cuando es necesario. Su activación es en cascada: si una falla, todo el sistema lo hace. Algunos
de estos factores requieren la presencia de Ca++ para su activación. Debido a esto, los
anticoagulantes presentes en los recipientes para la muestra de sangre tienen antiquelantes de
Ca++ como citrato de sodio y oxalato de sodio (siempre queda un excedente de estos). Si el
paciente ha recibido muchas pintas de sangre, también habrá recibido el excedente de los
antiquelantes, lo que produce una hipocalcemia y la consecuente interrupción del proceso de
cicatrización. Es por ello que cada vez que un paciente recibe un volumen considerable de sangre,
se le administra gluconato de calcio.
 Función estructural, pues forma cristales de carbonato de calcio que son un componente de la
matriz extracelular y abunda en huesos y dientes.
 Actúa como segundo mensajero.
1.3.2.- Regulación del Calcio:
El balance de calcio positivo es esencial en los niños, mientras que el balance negativo se da de manera
frecuente en la mujer (embarazo y lactancia).
1.3.2.1.- Función de las Paratiroides:
Estas glándulas producen la paratormona (PTH), cuya libración es estimulada por la hipocalcemia.
Hay una peculiar relación entre la PTH y el Mg ++. Cuando este electrolito disminuye moderadamente,
aumenta la cantidad de PTH. Sin embargo, cuando la disminución es excesiva, la PTH disminuye.
La PTH ejerce su efecto en diferentes órganos:
 Huesos: promueve la resorción ósea. Se produce una mayor actividad de los osteoclastos que de
los osteoblastos, lo que determina la salida de Ca++ y fosfatos al medio extracelular.
 Riñones: disminuye la reabsorción de fosfatos y aumenta la reabsorción de calcio.
14
 Intestino: aumenta la reabsorción de calcio (vía vitamina D)
 En general: aumenta el calcio y disminuye la cantidad de fosfatos.
La luz UV (290-310 nm), estimula al 7-dihidrocolesterol y lo transforma en colecalciferol, que es liberado
a la sangre. Un vez en el hígado, la acción de la 25-hidroxilasa, transforma al colecalciferol en 25-
hidroxicolecalciferol, que es la forma de almacenamiento de la vitamina D (no es funcional). La enzima
renal 1α hidroxilasa, que es promovida por la PTH, lo transforma en 1, 25-hidroxicalciferol (vitamina D
activa, vitamina D3 o calcitrol).
La vitamina D es un esteroide y a nivel de las células de la luz intestinal promueve la transcripción de genes
(gen de la calbindina) que estimulan la síntesis de proteínas transportadoras de calcio y fosfatos.
A nivel renal, la vitamina D promueve la reabsorción de calcio y fosfatos, mientras que a nivel óseo
promueve la resorción.
En general, la vitamina D promueve el aumento de calcio y fosfatos en el organismo.
1.3.2.2.- Calcitonina:
La calcitonina es una hormona producida por las células parafoliculares de la glándula tiroides. Responde
a las altas concentraciones de calcio y actúa disminuyendo la resorción ósea.
1.3.2.3.- Osteoporosis:
La actividad hormonal de una mujer varía mucho a lo largo de su vida. A partir de la menopausia, los
huesos comienzan a tener una mayor actividad osteoclástica (“destructora de hueso”) que osteoblástica
(“formadora de hueso”), lo que lleva a la pérdida de su densidad y su consecuente debilitamiento.
1.4.- Magnesio (Mg++):

El magnesio es un catión predominantemente intracelular. Sus concentraciones son:
 LIC: 40 mEq/L.
 LEC: 1.5-2.5 mEq/L.
La principal fuente de magnesio son los vegetales de hoja verde, pues son abundantes en clorofila.
Entre las funciones del magnesio podemos mencionar:
 Estructural, pues forman parte de sales que componen los huesos, dientes, etc.
 Activador, ya que promueve la actividad de más de 300 enzimas.
 Participa en la irritabilidad y excitabilidad neuromuscular.
La preeclampsia es una toxemia del final del embarazo caracterizada por hipertensión, edema y
proteinuria. Cuando se presentan convulsiones y coma, recibe el nombre de eclampsia. Para evitar las
convulsiones, se debe interrumpir el parto (inducción). Si es que hay complicaciones, se proporciona
magnesio, pues tiende a relajar la musculatura, y por ende, el útero, evitando un parto prematuro.
2.- Aniones:
Entre los aniones más importantes están el Cl- y el HCO3- (en el LIC, los aniones más importantes son las
proteínas). El Cl- y el HCO3- deben ser estudiados juntos debido a su estrecha relación.
Sus concentraciones son:
 Cl-: 93-106 mEq/L (LEC).
 HCO3-: 24-28 mEq/L (LEC).
Sus funciones son:
 Ambos participan en la regulación del equilibrio ácido base.
 El cloro participa en el balance hídrico y en la regulación de la presión osmótica.
 El bicarbonato es una de las formas de transporte del dióxido de carbono.
Como consecuencia del vómito puede haber hipocloremia, alcalosis e hipokalemia:
 Cuando se pierde cloro, el organismo debe compensar la pérdida “de la carga”, por lo que a nivel
renal se compensa con un mayor índice de reabsorción de bicarbonato, y por ende, una alcalosis.
Por lo recientemente dicho, se puede establecer que:
o Una hipocloremia puede causar una alcalosis metabólica y viceversa.
o Una hipercloremia puede causar una acidosis metabólica y viceversa.
 Cuando el vómito ha sido excesivo, hay una disminución del volumen plasmático, lo que activa
al sistema RAA. Esto implica la reabsorción de sodio a cambio de la pérdida de hidrogeniones y
potasio. Esto contribuye a la alcalosis y a la hipokalemia.
El tratamiento inmediato más adecuado es la rehidratación del paciente, pues esto lleva el volumen
plasmático a su nivel normal, y el sistema RAA se inactiva.
15
En casos de diarrea, la pérdida es rica en bicarbonatos. Por lo tanto, se acompaña de acidosis e
hipercloremia.
La importancia del HCO3- en las alteraciones del pH se puede apreciar mejor en la ecuación de Henderson
- Hasselbach:
sal
pH  pK  log
ácido debil
20
pH  6.1 log
1
pH  7.4
2.1.- Transporte del CO2:
Producto del metabolismo celular, se genera CO2 y H2O. Estas moléculas pasan al plasma y penetran al
eritrocito, dentro del cual se transforman en H2CO3 debido a la actividad de la anhidrasa carbónica. El
H2CO3 se disocia en H+ y HCO3-. El H+, se une a la hemoglobina, forzando a éste a liberar el oxígeno que
transporta. El HCO3- pasa al LEC a cambio del ingreso de Cl-. A nivel de los capilares pulmonares, el HCO3-
reingresa al LIC a cambio de la salida de Cl-. El H+ se disocia de la hemoglobina. Por lo tanto, se vuelve a
formar H2CO3, que a su vez se escinde en CO2 y H2O. Estas dos moléculas salen del eritrocito y son
eliminados a través de la espiración.
Del proceso recién descrito podemos concluir:
 El eritrocito de la sangre venosa tiene más Cl- que el eritrocito de la sangre arterial.
 El plasma de la sangre venosa tiene más HCO3- que el plasma de la sangre arterial.
 El movimiento de Cl- entre el LIC y el LEC se denomina salto de los cloruros.
16
Trastornos del Agua:
Las alteraciones del balance hídrico pueden ser:
 Deshidratación.
 Intoxicación hídrica.
1.- Deshidratación:
1.1- Clasificación:
La deshidratación se clasifica de acuerdo a dos criterios: según el porcentaje de agua perdida y según la
tonicidad del medio interno luego de la pérdida del agua.
Según el porcentaje de agua perdida tenemos:
 Deshidratación leve: hasta 5% PCT.
 Deshidratación moderada: entre 5-10% PCT.
 Deshidratación severa: más del 10% del PCT.
 Las manifestaciones clínicas se hacen evidentes cuando la pérdida es igual o mayor al 6%.
17
Según la tonicidad del medio interno luego de la pérdida del agua, tenemos lo siguiente:
Características Deshidratación Deshidratación Deshidratación hipotónica

isotónica hipertónica
Causas más Pérdidas del tubo Sudoración profusa (fiebre, Insuficiencias de la corteza
comunes digestivo. ejercicio), diabetes suprarrenal (enfermedad de
insípida. Addisson).
Hematocrito Aumentado Normal o disminuido Aumentado
Concentración de Aumentada Aumentada Aumentada

proteínas
Concentración de Aumentada Aumentada Aumentada

urea
Presión arterial Diminuida Disminuida Disminuida
 Resequedad de la mucosa oral.

 Signo del pliegue (pérdida de la turgencia de la piel).
Manifestaciones  Llanto sin lágrimas.
clínicas  Enoftalmía.
 Hundimiento de fontanelas.
 Disminución del volumen urinario.
 Cambios de la temperatura corporal.
 Hipotensión ortostática.
Se considera que la deshidratación hipertónica es la deshidratación verdadera, puesto que hay pérdida
de agua del LEC y del LIC.
1.2.- Tratamiento:
Se utilizan soluciones hidroeletrolíticas que se ajusten a las necesidades, dependiendo del tipo y grado de
deshidratación.
Las soluciones parenterales son administradas bajo una de las siguientes circunstancias:
 Para mantener una vía permeable.
 Para suministrar lo necesario en casos de N.P.O.
18
SOLUCIONES PARENTERALES
Solución Cloro Sodio Potasio Calcio Magnesio Bicarbonato Glucosa

(mEq/L) (mEq/L) (mEq/L) (mEq/L) (mEq/L) (mEq/L)
Plasma 100 140 4.5 5 3 27 60-10
mg/dL
Solución salina 0.9% 154 154 -------- -------- -------- -------- --------
Dextrosa 10% en agua -------- -------- -------- -------- -------- -------- 100 g/L
Dextrosa 5% en agua -------- -------- -------- -------- -------- -------- 50 g/L
Dextrosa al 5% en solución 154 154 -------- -------- -------- -------- 50 g/L
salina
Lactato de Ringer 109 130 4 2.7 -------- 28 (lactato) --------
Normosol M 40 40 3 -------- 3 16 (acetato) 50 g/L
Normosol R 98 140 5 -------- 3 27 (acetato) --------
Soletrol B 18 25 -------- -------- -------- 6.25 --------
Soletrol K 20 -------- 20 -------- -------- -------- --------
Soletrol Na 34 34 -------- -------- -------- -------- --------
19
Advertencia: esto es un resumen hecho por alumnos y para alumnos. Bajo ninguna circunstancia reemplaza al libro. No está exento de errores.
Independientes Medicina
1.2.1.- Uso de las soluciones parenterales:

Cada solución parenteral se aplica en casos determinados:
 Lactato de Ringer: esta solución proporciona muchos electrolitos y además, bicarbonato. Este
último se obtiene a partir del metabolismo del lactato en el hígado. Esta solución no debe ser
administrada a pacientes con hipoxia y/o insuficiencia hepática
 Solución salina al 0.9%: esta solución isotónica se utiliza para reponer el volumen de líquido sin
alterar la osmolalidad del medio.
 Normosol R: se utiliza para la restitución de electrolitos. Posee acetato, que se metaboliza a
bicarbonato sin necesidad de oxígeno ni de hígado sano.
 Normosol M: se utiliza para el mantenimiento de electrolitos. Posee acetato, que se metaboliza
a bicarbonato sin necesidad de oxígeno ni de hígado sano.
 Dextrosa al 5%: es un solución que prácticamente se utiliza cuando es necesario suministrar agua
libre (ej: deshidratación hipertónica); el agua se distribuye tanto en el LEC como en el LIC, por lo
que no se recomienda en casos de politraumatismos. Además, la presencia de glucosa suministra
energía (1g  4 Kcal.). El gasto basal de una persona es de 1200-1500 Kcal.. Por lo tanto, un litro
de dextrosa al 5% proporciona 200 Kcal.
 Dextrosa al 10%: es una manera de suministrar mayor cantidad de energía utilizando un menor
volumen de agua. Por ejemplo, una persona que tiene NPO y padece de ICC, debe recibir 600
Kcal. por vía endovenosa: esta cantidad se obtiene suministrando 3.000 ml de dextrosa al 5% o
1.500 ml de dextrosa al 10%. El mejor tratamiento es obvio.
 Dextrosa al 5% en solución salina: esta solución tiene a permanecer durante más tiempo en el
espacio vascular.
 Soletroles: son AMPOLLAS, no soluciones. Se utilizan para preparan soluciones parenterales con
cantidades especiales de determinado electrolito.
20
21
Equilibrio Ácido – Base:

1.- Tipos de acidez:
Hay tres tipos de acidez:
 Acidez libre, real, actual o iónica: es la que resulta de la cantidad de iones H+ disociados
(concentración de hidrogeniones). Se mide mediante el pH.
 Acidez potencial, de reserva o combinada: es la cantidad de hidrogeniones no disociados. Se
obtiene restando la acidez total menos la acidez libre.
 Acidez total o de titulación: es la suma de hidrogeniones disociados y no disociados. Se obtiene
por la neutralización (titulación) con una base.
2.- Tipos de ácidos:

En el medio interno se destacan los siguientes ácidos:
 Ácidos fijos: se eliminan por vía renal. Pueden ser de dos tipos:
o Orgánicos: por ejemplo, ácido β-hidroxibutírico, ácido acetoacético.
o Inorgánicos: por ejemplo, ácido sulfúrico, ácido fosfórico, etc.
 Ácidos volátiles: se eliminan por vía pulmonar. El más importante es el H2CO3.
3.- Principales fuentes de los ácidos:

Los ácidos de nuestro organismo provienen principalmente de:
 Alimentación.
 Oxidaciones incompletas: por ejemplo, en el ejercicio físico hay falta de oxígeno, por lo que los
electrones no llegan hasta el final de la cadena respiratoria; entonces, el piruvato se convierte
en ácido láctico.
 Ayuno prolongado: bajo estas condiciones se produce una hipoglicemia. Como fuente
alternativa, el organismo recurre a los ácidos grasos. En estos casos, el oxalacetato juega un rol
muy importante, puesto que al ser utilizado en otros procesos metabólicos, se agota. Por lo
tanto, la acetil coA no va al ciclo de Krebs, sino que se condensa y se une a otra molécula igual,
para dar origen a la cetoacetilcoa, la que a su vez se transforma en cuerpos cetónicos como el
ácido β-hidroxi butírico, ácido acetoacético., etc.
4. Amortiguamiento:
Hay diferentes mecanismos que tiene como fin evitar el impacto de los ácidos. Por ejemplo:
 Amortiguadores: su función es enmascarar temporalmente a los hidrogeniones o a los grupos
OH- . Un amortiguador está formado por una sal y su ácido débil. Su debilidad es que se pueden
agotar. Su acción es la siguiente:
o Frente a un ácido fuerte:

 HCO3  HCl  H CO  NaCl
 H 2 CO3
2 3
o Frente a una base fuerte:


 HCO3  NaOH  NaHCO  H O
 H 2 CO3
3 2
 Moléculas con poder amortiguador: son moléculas que tienen la capacidad de amortiguar, pero
que no forman el mismo sistema de sal-ácido débil. Por ejemplo: hemoglobina, aminoácidos,
proteínas, etc.
5.- Medios de eliminación de los ácidos:

Luego de que el hidrogenión es amortiguado y se forma el ácido, éste debe ser eliminado por una de los
siguientes mecanismos:
 Mecanismo pulmonar.
 Mecanismo renal.
22
5.1.- Mecanismos pulmonares:

Cuando hay cambios de pH, es porque hay cambios en la relación sal – ácido débil, que normalmente es
de 20:1. Es así, que en nuestro cuerpo bajo condiciones normales, está presente lo siguiente:
20
pH  6.1 log
1
pH  7.4
Cuando esta relación se altera por cambios en el numerador (sal), se trata de un trastorno metabólico,
mientras que la alteración del denominador implica un trastorno respiratorio.
De esto, tenemos que:
pH
< 7.35 > 7.45

Acidosis Alcalosis
Metabólica Respiratoria Metabólica Respiratoria
< HCO3- > H2CO3 (>pCO2) > HCO3- < H2CO3 (< pCO2)
Cuando aumenta la concentración de ácido, se estimula el centro respiratorio, lo que induce a una
hiperventilación (disminuye la pCO2). Por lo tanto, a mayor pCO2, mayor cantidad de H2CO3.
Por ejemplo, en una acidosis metabólica hay disminución de la sal. Como mecanismo compensatorio, hay
hiperventilación, lo que disminuye la cantidad de ácido carbónico:
10
Trastorno: pH  6.1 log  7.1
1
10
Respuesta: pH  6.1 log  7.4
0.5
En el caso de una alcalosis metabólica, hay un aumento del bicarbonato. Como respuesta, el organismo
disminuye la frecuencia respiratoria, lo que aumenta la pCO2, y esto a su vez, aumenta la cantidad de
ácido carbónico.
40
Trastorno: pH  6.1 log  7.7
1
40
Respuesta: pH  6.1 log  7.4
2
Estos mecanismos de compensación respiratorios son transitorios y, por lo general, no son completos.
Por lo tanto, se requieren mecanismos renales para lograr una compensación definitiva, puesto que son
más eficientes.
Diariamente, el organismo produce determinada cantidad de cada tipo de ácido:
 Ácidos volátiles: 13.000 mEq/día.

 Ácidos fijos: 60-100 mEq/día
La orina, posee una capacidad máxima de eliminar 0.15 mEq/día de estos ácidos fijos como hidrogeniones
libres. Por lo tanto, el otro 99.9% se elimina mediante sistemas amortiguadores.
5.2.- Mecanismos renales:
El riñón cuenta con tres sistemas amortiguadores:
 CO3HNa / H2CO3: en el filtrado glomerular.
 PO4HNa2 / PO4H2Na: en el filtrado glomerular. La relación sal-ácido débil es 5:1.
 Sistema del amoniaco: está presente a nivel tubular. Es el más importante desde el punto de
vista cuantitativo.
23
5.2.1.- Sistema CO3HNa / H2CO3:

Actúa principalmente a nivel de TCP. El resultado neto de este sistema es la recuperación del bicarbonato
filtrado. No hay eliminación neta de hidrogeniones.
Sangre Célula del TCP Luz tubular
5.2.2.- Sistema PO4HNa2 / PO4H2Na:

El resultado neto de este sistema es la ganancia de HCO3- “nuevo” y la eliminación de hidrogeniones
mediante el PO4H2Na. Tiene lugar a nivel del TCD y tubos colectores.
5.2.3.- Sistema dcl amoniaco:

Dentro de las células del TCD y tubos colectores existe un aminoácido modificado llamado glutamina.
Gracias a una desaminasa llamada glutaminasa, este aminoácido se transforma en ácido glutámico, con
la consecuente liberación de NH3, que es liberado a la luz tubular, donde se une con un hidrogenión que
proviene de la misma célula. Luego, el NH4 se une a un Cl- y se forma cloruro de amonio. El resultado neto
el la ganancia de HCO3- nuevo y la eliminación de cuatro hidrogeniones.
24
6.- Alteraciones del equilibrio ácido base:

6.1.- Gasometría arterial:
La gasometría arterial es un método diagnóstico que permite detectar las alteraciones del equilibrio ácido
–base. Considera muchos parámetros, pero los más importantes son:
 pH: es un parámetro mixto. Su rango normal es 7,35-7,45.
 pCO2: es un parámetro respiratorio. Su rango normal es 35-45 mmHg. Este valor se multiplica
por 0,03 (constante de solubilidad) y se obtiene la cantidad de ácido carbónico.
 HCO3- real o actual: es un parámetro mixto, cuyo valor normal oscila entre 21 y 31 mEq/L.
 HCO3- estándar: este es un parámetro metabólico, cuyo rango es 21.3-24.3 mEq/L. Se obtiene
bajo condiciones estandarizadas, que son: pCO2 (40 mmHg), HbO2 (98%), temperatura (37°C).
 Capacidad de CO2: es un parámetro metabólico. Su rango normal es 22-33 mEq/L. Representa el
CO2 del bicarbonato. Se mide bajo ciertas condiciones: pCO2 (40 mmHg), temperatura (37°C).
 Reserva alcalina: es un parámetro mixto. Oscila entre 24 y 35 mEq/L.
 Buffer base o base amortiguador:
 CO2 o contenido de CO2.
 Base: puede ser de exceso o de déficit. Sus valores son desde +2.3 a –2.3.
De esto, podemos tener dos escenarios:
 pH normal.
 pH anormal.
o pH: bajo: acidosis.
o pH alto: alcalosis.
Después, se debe determinar el origen de la alteración:
 pCO2:
o <35 mmHg: alcalosis respiratoria.
o >45 mmHg: acidosis respiratoria.
o 35-45 mmHg: normal.
 HCO3- estándar:
o <21.3 mEq/L: acidosis metabólica.
o > 24.3 mEq/L: alcalosis metabólica.
o 21.3-24.3 mEq/L: normal.
Podemos acotar que las alteraciones son primarias o compensatorias. Por ejemplo:
pH pCO2 HCO3- estándar Diagnóstico
7.3 50 22 Acidosis respiratoria
Acidosis respiratoria
7.3 50 26 parcialmente
compensada con una
alcalosis metabólica
7.5 50 26 alcalosis metabólica
parcialmente
compensada por una
acidosis respiratoria.
7.36 50 26 Acidosis respiratoria
totalmente compensada
por una alcalosis
metabólica1.
6.2.- Alteraciones respiratorias, metabólicas y mixtas:
pCO2 disminuida pCO2 normal pCO2 elevada
1
Solo los mecanismos metabólicos son capaces de compensar 100% una alteración respiratoria y no
viceversa-
25
HCO3- elevado alcalosis mixta alcalosis acidosis respiratoria/ alcalosis

metabólica metabólica.
HCO3- normal alcalosis respiratoria pH normal acidosis respiratoria
HCO3- alcalosis respiratoria/ acidosis acidosis acidosis mixta

disminuido metabólica metabólica
 El diagnóstico diferencial para los cuadros compartidos debe verificarse en el pH (normal,

elevado, disminuido).
6.3.- Situaciones que alteran el equilibrio ácido-base:
6.3.1.- Acidosis respiratoria:
Entre las principales causas está la hipoventilación (causa retención de CO 2). A su vez, esta retención
puede ser:
 De origen pulmonar:
o Obstrucción de vías aéreas. Por ejemplo, el asma, que se caracteriza por el aumento de
secreción a nivel de vías respiratorias y el aumento de tonicidad de ellas, lo que lleva a
la broncoconstricción. Al inicio de una crisis hay alcalosis respiratoria, pero luego se
transforma en una acidosis respiratoria. Cuando la pCO2 aumenta, se estimula el centro
respiratorio, pero cuando supera los 66 mmHg, tiene el efecto contrario, por lo que
produce una hipercapnia severa, donde la persona deja de respirar (narcosis por CO2).
o Infecciones. Ejemplo: neumonía.
o EPOC (enfermedad pulmonar obstructiva crónica): por ejemplo, bronquitis crónica y
enfisema pulmonar. Entre las principales causa está el tabaquismo, deficiencia de la 1α
antitripsina (inhibe a la elastasa). Es muy común encontrar en un paciente con EPOC, un
pH normal, la pCO2 elevada y la cantidad de bicarbonato muy elevada.
 De origen extrapulmonar:
o Enfermedades que afectan la pared torácica. Ejemplo: traumatismo costal (la persona
tiene “respiraciones cortas” para evitar el dolor).
o Distensión abdominal: como la ascitis, embarazo, etc.
o Parálisis diafragmática: como en el síndrome de Guillain Barré (polineuritis).
 De origen central:
o Depresión del centro respiratorio. Ejemplo: anestesia.
6.3.2.- Alcalosis respiratoria:
La hiperventilación puede ser causada por:
 Estimulación directa del SNC. Ejemplo: miedo, ansiedad, etc.
o Hiperamoniemia. Ej: acidosis, cirrosis.
o Encefalitis, meningoencefalitis, encefalomielitis.
 Estimulación indirecta: mediante quimiorreceptores:
o Hipoxemia.
o Hipercapnia (pCO2 elevada).
 Traqueotomías.
6.3.3.- Acidosis metabólica:
Puede producirse por un aumento de ácidos fijos o por la eliminación al exterior de HCO 3-.
 Aumento de ácidos fijos:
o Oxidaciones incompletas.
o Ganancia de ácidos por insuficiencia renal.
 Pérdidas de HCO3-:
o Vía renal. Ejemplo: acidosis tubular renal, uso de diuréticos (ej: acetazolamida).
o Vía intestinal. Ejemplo: diarrea, fístula.
6.3.4.- Alcalosis metabólica:
 Pérdida de ácidos. Ejemplo: vómitos.
 Ganancia de HCO3-. Ejemplo: ingesta de sales de lactato de sodio; etc:
Pérdida de potasio: se elimina H+.
26
27
I.- Respiración
La respiración es un mecanismo complejo que consta de tres etapas:
 Respiración externa: comprende el intercambio gaseoso a nivel alveolar (ingreso de O 2 y salida
de CO2).
 Transporte de gases: el O2 se lleva desde los pulmones hasta las células, mientras que el CO 2
sigue la vía inversa.
 Respiración interna: comprende la difusión de los gases en las células y la oxidación de
metabolitos para la formación de agua y dióxido de carbono.
1.- Gases:
El gas es un estado de la materia. Su forma no es definida, pues se adapta a la forma del recipiente que lo
contiene. Se distribuye de forma homogénea y no tiene límites.
Volumen es el espacio que ocupa un cuerpo. En el caso de un gas, va a estar determinado por el recipiente
que lo contenga.
Presión es la fuerza que ejerce las partículas del gas que chocan contra las paredes del recipiente.
1.1.- Leyes de los gases:
Se han establecido diferentes leyes de los gases que manifiestan las propiedades de los gases. El siguiente
cuadro muestra a modo de resumen las leyes más importantes.
Parámetro Ley de Boyle Ley de Charles Ley de Gay Lussac

Temperatura Constante Directamente % Directamente %
Presión Inversamente % Constante Directamente %
Volumen Inversamente % Directamente % Constante
Existe una cuarta ley, que es la de Dalton. Ésta establece que en una mezcla de gases, la presión total es
igual a la suma de las presiones parciales. Por ejemplo:
Gas Porcentaje Presión parcial

Nitrógeno 79% 600 mmHg
Oxígeno 20.9% 158 mmHg
Dióxido de carbono 0.04% 0.3 mmHg
Presión total: 760 mmHg.
También existe la ley de Henry, la cual establece que: “la cantidad de un gas que se disuelve en la fase
líquida es directamente proporcional a la presión parcial ejercida por ese gas”. Por lo tanto, el gas que
más se disuelve en la sangre es el nitrógeno, el cual carece de función en nuestro sistema circulatorio (gas
inerte).
Como una aplicación de la ley de Henry, podemos mencionar el buceo: el tanque de las personas que
practican esta disciplina posee aire (N2, O2, etc). Al ir descendiendo, aumenta la presión y, por lo tanto, la
solubilidad de estos gases en la sangre aumenta. Si el buzo emerge bruscamente, el nitrógeno disuelto
tiende a “escapar”; esto se manifiesta con la formación de burbujas. Esta burbuja viaja a los largo del
sistema circulatorio, y puede llegar a un lugar donde obstruya el paso de sangre y por ello, provocar un
infarto (embolia gaseosa).
1.2.- Presiones de los gases respiratorios:
Los gases respiratorios (O2 y CO2), poseen diferentes presiones parciales, considerando el lugar donde se
realice la medición. La siguiente tabla muestra sus distintos valores de las presiones parciales de O 2 y CO2
en mmHg:
Aire inspirado Nivel alveolar Sangre arterial Nivel tisular Sangre venosa Aire espirado
pO2 158 101-100 95-100 20 40 135
pCO2 0.3 40 40 60 46 31
1.3.-Transporte del oxígeno en la sangre:

En la sangre arterial, la pO2 es de 95-100 mmHg, lo que equivale a transportar 0.33 ml de O2 en el plasma
de 100 ml de sangre (0.33ml/100ml). Por otro lado, la pCO2 en sangre arterial es de 35-45 mmHg, lo que
28
equivale a transportar 2.69 ml de CO2 en el plasma de 100 ml de sangre. Esto se debe a que el CO2 posee
mayor solubilidad que el O2.
Sin embargo, el requerimiento normal de oxígeno es un adulto en reposo es de 250 ml/minuto. El plasma
transporta 0.33ml/100ml, esto equivale a 110 ml/minuto y se denomina “transporte físico del oxígeno”.
Como este medio de transporte no satisface las necesidades, el lógico suponer la existencia de otra forma
de transporte, denominada “forma química de transporte”. Esta forma de transporte está a cargo de los
glóbulos rojos, que en su estructura poseen una proteína cuaternaria llamada hemoglobina, que es un
tetrámero de dos subunidades α y dos subunidades β.
Los valores normales de hemoglobina varían según el sexo:
 Hombres: 14-18 g/dL.
 Mujeres: 12-16 g/dL.
Sin embargo, no toda la hemoglobina está unida al oxígeno: un pequeño porcentaje puede estar en forma
de metahemoglobina, que es cuando el hierro del grupo Hem pasa de su estado ferroso (Fe++) a su estado
férrico (Fe+++). Cuando ocurre esto, la hemoglobina no puede transportar oxígeno.
Un gramo de hemoglobina transporta 1.34 ml de O2. Si consideramos que en promedio, una persona
normal tiene 15 gramos de hemoglobina por cada 100 ml de sangre, entonces transporta 20.1 mlO 2/dL
de sangre. Como existe un pequeño porcentaje que no transporta oxígeno (3%), este valor se reduce a
19.5 mlO2/dL de sangre.
Ahora bien, si sumamos los 0.3ml/dL que se transportan en el plasma y los 19.5ml/dL transportados por
la hemoglobina, tenemos de aproximadamente se transportan 20ml de oxígeno por cada 100 ml de
sangre.
Sin embargo, no todo el oxígeno transportado se entrega a las células. Es así que en sangre arterial, hay
20 ml de oxígeno por cada 100 ml de sangre, mientras que en sangre venosa, este valor solo disminuye a
14-15 ml, lo que quiere decir que se “donó” a las células un promedio de 5-6 ml de oxígeno por cada
100ml de sangre.
La cantidad de oxígeno que queda en la sangre venosa se considera una reserva en casos de situaciones
extremas.
En condiciones que requieren más oxígeno, como el ejercicio, ocurre lo siguiente:
 Aumento de la circulación tisular.
 Aumento en la circulación alveolo-capilar.
 Aumento de la frecuencia respiratoria.
 Aumento de la disociación de la oxihemoglobina.
2.- Hemoglobina:
La hemoglobina, es una proteína compuesta por cuatro subunidades: dos α y dos β. Su grupo prostético
es el Hem, que está compuesto por un anillo de protoporfirina IX y Fe++. Esta protoporfirina a su vez, tiene
cuatro grupos pirrólicos.
Se caracteriza, al igual que todas las proteínas cuaternarias, por poseer cooperatividad funcional. Por
ejemplo, cuando una subunidad se satura con oxígeno, ocurre un cambio estructural que permite que la
saturación del resto de las subunidades sea más fácil. Esto no ocurre en proteínas terciarias, como es el
caso de la mioglobina.
2.1.- Metahemoglobina:
Cuando el hierro de la hemoglobina se oxida y pasa a ser Fe+++, la proteína pierde su capacidad para unirse
al oxígeno. Este tipo de hemoglobina se denomina metahemoglobina. Sin embargo, el organismo cuenta
con cierto mecanismo para retornar al Fe+++ a su forma Fe++, como la metahemoglobina reductasa. Esta
enzima transfiere un electrón desde el NADH al Fe+++ y lo devuelve a su forma activa. El NADH pasa a ser
NAD+.
Cuando los niveles de metahemoglobina están por encima de su valor normal, se produce una
metahemoglobinemia, y generalmente se da porque no hay mecanismos que vuelvan al Fe +++ a su forma
activa (Fe++).
El aumento de la metahemoglobina suele darse por una elevada producción de radicales libres, que son
oxidantes.
2.2.- Tipos de hemoglobina:
Existen varios tipos de hemoglobina. Entre los más importantes podemos destacar:
 Hemoglobina A: es la hemoglobina del adulto. Posee dos subunidades α y dos subunidades β.
Representa el 90% de la hemoglobina total del adulto.
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 Hemoglobina F: es la hemoglobina característica del período fetal. Tiene dos subunidades α y dos
subunidades γ. En el adulto, representa menos del 2% de la hemoglobina total.
 Hemoglobina A2: posee dos subunidades α y dos subunidades δ. Representa el 2.55 de la
hemoglobina total del adulto.
 Hemoglobina A1c: es similar a la hemoglobina A, pero además está glucosilada. Representa entre
el 3 y 9% de la hemoglobina total del adulto. Este tipo de hemoglobina es un recurso importante
para evaluar al paciente que padece diabetes miellitus, pues es posible detectar las variaciones
de glucosa en dependencia de la concentración de esta hemoglobina, en un período de 120 días.
2.3.- Curva de disociación de la hemoglobina:
Para comprender esta curva, referirse a la página 69 de Laguna.
Esta curva se basa en el efecto de Bohr.
El porcentaje de saturación de la hemoglobina varía con la presión parcial de oxígeno. Por ejemplo:
 pO2 de 30mmHg = 60% saturación.
 pO2 de 60mmHg = 90% saturación.
Existe una molécula llamada mioglobina, que no se disocia del oxígeno, a pesar que la presión parcial de
éste sea baja. Esto es importante, pues es una molécula de reserva que libera el oxígeno solo cuando su
concentración es muy baja.
Hay ciertos factores que hacen que la curva se desvíe hacia la derecha (mayor disociación) y otros que se
desvíe hacia la izquierda (menor disociación):
pH pCO2 Temperatura 2, 3 DPG
A la derecha Bajo Alta Alta Alto
A la izquierda Alto Baja Baja Baja
La unión de una subunidad α y una subunidad β es de tipo fuerte, mientras que la unión αα y ββ es de
tipo débil (puentes de hidrógeno). Son los enlaces débiles los que participan en los cambios
conformacionales que modifican la afinidad de la hemoglobina con el oxígeno. Esto determina dos formas:
 Forma T (tensa): tiene baja afinidad con el oxígeno.
 Forma R 8relajada): alta afinidad con el oxígeno.
Entre la subunidad β1 y β2 hay ciertos aminoácidos que en su cadena lateral son ricos en cargas positivas,
las que sirven de “bolsillo” para el 2,3 DPG. Esta última molécula ocupa un espacio, que promueve que la
hemoglobina adquiera su forma T. Es por ello que la hemoglobina fetal es más afín al oxígeno, pues no
está el bolsillo que almacena el 2,3 DPG, el que a su vez promueve la liberación del oxígeno.
Hay ciertos casos de persistencia de la hemoglobina fetal. Ésta se caracteriza por tener gran afinidad con
el oxígeno, ya que debe “secuestrarlo” de la sangre materna. Si persiste en cantidades importantes, hay
problemas en la liberación de oxígeno a nivel tisular, y el paciente presenta cianosis e hipoxia tisular.
La transición HbF-HbA está dada por el cambio de las condiciones ambientales.
2.4.- Alteraciones de la hemoglobina:
Las alteraciones de la hemoglobina pueden ser cualitativas (hemoglobinopatías) o cuantitativas
(talasemias).
2.4.1.- Hemoglobinopatías:
Se caracteriza porque la hemoglobina se sintetiza, pero de manera defectuosa. Entre las más conocidas
de cuentan la HbS y la HbC.
La HbS se produce por una mutación puntual, que reemplaza la adenina por una timina. Como resultado,
el sexto aminoácido de la cadena beta, que normalmente es ácido glutámico (carga negativa), es
reemplazado por valina (neutro). La consecuencia de este tipo de hemoglobina es que tiende a
polimerizarse y formar tactoides, lo que le da la forma de medialuna al hematíe. Cuando la condición es
homocigoto, se trata de una anemia de células falciformes, que se caracteriza por:
 Anemia hemolítica, pues los hematíes son más frágiles y viven menos.
 Circulación distal pobre.
 Crisis dolorosas.
 Susceptibilidad al desarrollo de infecciones.
 Hiperrubilinemia que se manifiesta con ictericia.
A nivel capilar, los hematíes con forma de hoz bloquean la luz, produciñendose pequeños infartos y pobre
circulación distal. Esto produce crisis dolorosas y el síndrome “mano-pie”, en el cual los dedos son
deformes debido al crecimiento diferencial que estos experimentan debido a su pérdida de irrigación.
30
Para que los hematíes adquieran la forma en semiluna, la hemoglina debe polimerizarse, lo que es
desencadenado por aquellos factores que tienen a promover la forma tensa de la hemoglobina, es decir,
pCO2 elevada, pH disminuido, temperatura elevada e incremento del 2,3 DPG. Estos factores promueven
disminuyen la afinidad de la hemoglobina con el oxígeno.
Si la mutación para la HbS es heterocigoto, se dice que paciente tiene el “rasgo trepanocítico”, que se
caracteriza por ser casi asintomática. Lo más característico es un pequeño número de trepanocitos. Esta
condición es frecuente en personas de origen africano.
Sin embargo, la HbS resulta favorable contra ciertos parásitos. Por ejemplo, el plasmodium, que es
causante del paludismo, no puede completar su ciclo de vida es los glóbulos rojos trepanocíticos.
En el caso de la HbC, el sexto aminoácido de la cadena beta, que en condiciones normales es el ácido
glutámico, es reemplazado por la lisina (básico), que posee cargas positivas. La condición heterocigoto es
asintomática. La condición homocigoto produce anemia hemolítica leve.
Si la hemoglobina es SC, el cuadro clínico es asintomático hasta que se produzca un infarto. .
2.4.2.- Talasemias:
Su nombre deriva de “thalassa", que significa mar, pues antiguamente esta condición fue descrita en
regiones cercanas a la costa.
Las talasemias implican una disminución total o parcial de la globina beta o alfa.
2.4.2.1.- Alfa talasemia:
Existen 4 alelos (2 en cada cromosoma 16) que codifican la subunidad alfa de la hemoglobina:
 Si se afecta uno, se denomina portador silente.
 Si se afectan 2, se dice que el paciente posee el rasgo de la alfa talasemia. Hay síntomas leves
(anemia leve).
 Si se afectan 3, se produce la condición HbH, que es un tetrámero de globinas beta. Hay síntomas
severos, como la anemia severa.
 Si se afecta 4, se produce la hemoglbina de Barts, que es la tetramerización de la hemoglbina
gamma. Es incompatible con la vida. Ocurre hidrops (edematización del feto).
Lo grave de la HbH y la Hemoglina de Bartz, es que al tener 4 subunidades de la misma unidad, son
sumamente afines al oxígeno, y no liberan.
2.4.2.1.- Beta talasemia:
Existen dos alelos (uno en cada cromosoma 11).
 Si la condición es heterocigoto, se denomina beta talasemia menor.
 Si la condición es homocigoto, se denomina beta talasemia mayor.
Por razones obvias, las complicaciones de la beta talasemia se dan luego del nacimiento.
Cuando la beta talasemia es mayor, hay ausencia total de la globina beta. Esto es malo. El tratamiento es
la transfusión sanguínea, lo que a largo plazo también es perjudicial, pues provoca hemociderosis.
31
32
II.- Oxidorreducciones y generalidades de enzimas:
1.- Generalidades:
Oxidación es la pérdida de electrones. Para que pueda perderse un electrón, necesariamente debe haber
un donante y un aceptor de estos.
Se dice que el elemento o compuesto que pierde un electrón se ha oxidado (agente reductor), mientras
que el que lo acepta se ha reducido (agente oxidante).
La palabra oxidación proviene de oxígeno, pues antes se pensaba que toda oxidación tenía como aceptor
final al oxígeno. Sin embargo, hoy en día es posible distinguir dos tipos de oxidaciones: aerobias (con O 2)
y anaerobias (sin O2).
Por ejemplo:
C  O2  CO2
En este caso, sí existe una oxidorreducción, ya que los electrones del carbono están m´s cercanos al
oxígeno.
También podemos citar como ejemplo al H2O, que es la forma reducida del oxígeno (
2 H  1 O2  H 2 O ).
2
2.- Equivalentes reductores y potencial Redox:

Cada vez que ocurre una oxidorreducción, se desprende energía que puede ser utilizada por la célula. La
entrega de electrones a nivel celular es ordenada en base al potencial redox. Es así que el paso de los
electrones de la glucosa hasta el oxígeno requiere de intermediarios llamados equivalentes reductores.
De esta manera, los electrones se entregan de manera ordenada, es decir, del compuesto o elemento más
electronegativo hacia el más electropositivo.
A mayor diferencia de voltaje entre una molécula y otra, mayor es la energía que se libera. Es por esto
que la transferencia de electrones y por ende, de energía a nivel celular, debe ser lenta gradual y oportuna.
Esta liberación de energía es regulada por ciertos sistemas (enzimas).
3.- Enzimas:
Las enzimas son moléculas, en su mayoría proteínas (excepto las ribozimas), que aumentan la velocidad
de las reacciones, es decir, son catalizadoras biológicas.
En base a su función, podemos dividir a las enzimas en seis grandes grupos:
1. Oxidorreductasas.
2. Transferasas.
3. Hidrolasas.
4. Liasas.
5. Isomerasas,
6. Ligasas.
3.1.- Oxidorreductasas:
Dentro de esta categoría podemos encontrar las siguientes subcategorías enzimas:
 Oxidasas.
 Deshidrogenasas.
 Hidroperoxidasas.
 Oxigenasas.
3.1.1.-Oxidasas:
Las oxidasas son enzimas que catalizan la transferencia de hidrogeniones de una molécula hacia el
oxígeno. Como resultado, queda la molécula deshidrogenada y agua. Hay dos excepciones: MAO
(monoamino oxidasa) y uricasa, pues su resultado final es peróxido de hidrógeno y no agua. Su reacción
genérica es la siguiente.
33
3.1.2.- Deshidrogenasas:
Esta subcategoría puede ser subdividida en aerobias y anaerobias.
Las deshidrogenasas aerobias trabajan con el oxígeno como receptor. Catalizan la transferencia de H 2
desde una molécula al oxígeno, dando como resultado peróxido de hidrógeno. Su reacción genérica es la
siguiente:
También suelen trabajar con coenzimas, antes que los electrones lleguen al O 2, principalmente
sintetizadas a partir de la riboflavina, como el FMN y el FAD +. Estos pueden o no participar en las
reacciones.
En nuestro organismo prácticamente no existen, puesto que el peróxido de hidrógeno es tóxico para
nosotros y es un precursor de los radicales libres.
Las deshidrogenasas anaerobias son abundantes en nuestro sistema. Siempre utilizan un transportador
de electrones y su receptor final puede ser cualquier molécula, excepto O2. Su reacción genérica es:
Los transportadores utilizados pueden ser derivados de la riboflavina (FAD +, FMN) y/o de la niacina (NAD+,
NADP+).
3.1.3.- Hidroperoxidasas:
Dentro de esta categoría hay dos enzimas que destacan: peroxidasa y catalasa.
La peroxidasa cataliza la transferencia de H2 y la consecuente transformación de H2O en H2O2. Su reacción
genérica es:
La catalasa transforma el H2O2 en H2O con la consecuente liberación de O2.
3.1.4.- Oxigensas:
Hay dos tipos: dioxigenasas y monooxigenasas o hidroxilasas.
34
Las dioxigenasas hacen lo siguiente:

A  O2  AO2
Las monooxigenasas catalizan los siguientes:
AH  BH  O2  AOH  B  H 2 O
35
36
III.- Metabolismo de los Nitrogenados:
1.- Generalidades:
Las proteínas son moléculas compuestas principalmente por C, H, O, N, S. Sin embargo, el elemento que
caracteriza a las proteínas es el nitrógeno.
2.- Balance nitrogenado:

Se da por los ingresos y egresos de nitrógeno. Es positivo cuando el ingreso es mayor que egreso; es
negativo cuando el egreso es mayor que el ingreso. Los ingresos se dan principalmente por la dieta,
mientras que los egresos se dan por la orina y heces.
Balance positivo: se da por ejemplo, en las embarazadas. Se da cuando hay desarrollo de tejido,
principalmente en la transición niño-adulto. Hay ciertas situaciones que promueven el balance positivo,
como el levantamiento de pesas, etc. Este balance positivo también se da en períodos de convalecencia,
pues el paciente debe tener una dieta hiperproteica para compensar sus pérdidas anteriores.
Balance negativo: se da por ejemplo cuando la mujer da de lactar y no se alimenta bien. La principal
consecuencia es la desnutrición. En casos de NPO, es inevitable el catabolismo proteico, pues los
aminoácidos glucogénicos se utilizan en los procesos de gluconeogénesis. También hay balance negativo
en casos de enfermedades neoplásicas.
3.- Proteínas y aminoácidos:

Dependiendo del origen de las proteínas, podemos clasificarlas como proteínas de origen animal y
proteínas de origen vegetal.
Las de origen animal contienen los llamados aminoácidos esenciales, que son aquellos que no podemos
sintetizar. Estos aminoácidos no se encuentran todos siempre en las de origen vegetal. Una excepción a
esto es la soya, pues tiene proteínas “de excelente composición”, pues contienen todos los aminoácidos
esenciales.
Las proteínas están formados por aminoácidos. Cada aminoácido a su vez se compone de un carbono α,
un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y un grupo radical. Este último es característico de
cada aminoácido.
El carbono α es quiral, es decir, asimétrico en casi todos los aminoácidos, excepto en la lisina. Al ser quiral,
existe la posibilidad de la formación de isómeros.
Todos nuestros aminoácidos son αL aminoácidos. Se llaman así porque el grupo amino está unido al este
carbono.
Los aminoácidos se unen entre sí por enlaces peptídicos, entre el grupo amino de un aminoácido y el
grupo carboxilo de otro. Como resultado de esta unión se elimina una molécula de agua. Esta unión es de
tipo covalente y solamente puede ser rota mediante la hidrólisis.
Las proteínas poseen distintos grados de complejidad estructural:
 Primaria: está determinada por el código genético. Consiste en la unión lineal de aminoácidos.
Estas cadenas suelen llamarse péptidos.
 Secundaria: está determinada por la secuencia de aminoácidos, pues los aminoácidos se
relacionan entre sí gracias a sus cadenas laterales y se forman puentes de hidrógeno, lo que
determina el plegamiento de la cadena. Puede adquirir la forma hélice α u hoja plegada β.
 Terciaria: en este nivel la proteína adquiere una configuración tridimensional, debido a la
interacción de las cadenas laterales mediante puentes de hidrógeno, puentes disulfuro (entre
cisteínas), fuerzas de Van Der Waals.
 Cuaternaria: se da cuando la proteína está formada por más de una subunidad, como es el caso
de la hemoglobina.
Los enlaces débiles pueden ser rotos y por lo tanto, la proteína pierde su estructura nativa. Cuando esto
ocurre, la proteína también pierde su función. La renaturalización de una proteína es casi imposible, pues
requiere de chaperonas.
Las proteínas que poseen todos los aminoácidos esenciales se denominan completas, mientras que las
que poseen solo algunos se denominan incompletas.
Las funciones de las proteínas pueden ser de dos tipos:
 Inespecíficas: son inherentes a todas las proteínas. Ejemplo: poder amortiguador, presión
oncótica.
37
 Específicas: son propias de cada tipo de proteínas. Ejemplo: enzimas, estructural, transporte, etc.
4.- Enzimas:
 Sustrato: elemento reaccionante que da lugar a un producto.
 Producto: resultado de la reacción (transformación del sustrato). Este producto puede funcionar
como sustrato de otra reacción química.
 Enzimas: consta de dos partes: una parte propiamente dicha (apoenzimas) y otra parte llamada
coenzima (naturaleza no proteica).
 Coenzimas: no todas las enzimas requieren coenzima. Por ejemplo las hidrolasas. Hay otras
enzimas que si requieren coenzimas como las deshidrogenasas anaerobias. La mayor parte de
los coenzimas se origina partir de las vitaminas en su mayor parte que eres el lunes excepto la
vitaminas en. Por ejemplo la vitamina B es precursora de muchas coenzimas. Para que las
reacciones de oxidorreducción se den de manera correcta son indispensables las coenzimas. Una
coenzima es una combinación de un nucleótido más vitaminas y se halla unida a la enzima de
manera laxa. .
 Proenzimas (zimógenos): bajo este nombre se conocen a aquellas enzimas que se encuentren
su estado inactivo. Por ejemplo el páncreas tiene enzimas inactivas; si se altera este estado de la
enzima se produce pancreatitis.
 Isoenzimas (isozimas): son aquellas que cataliza la misma reacción, pero que tienen diferencias
químicas, físicas, etc. Por diferencias químicas se refiere a la respuesta dada por la molécula
frente a diferentes factores. Por ejemplo: la deshidrogenasa láctica cataliza la transformación
reversible de piruvato en lactato. .
Las isoenzimas de la deshidrogenada láctica difieren entre sí por su estructura molecular. La LDH posee
cinco isozimas, que son las siguientes:
 HHHH (I).
 HHHM (II).
 HHMM (III).
 HMMM (IV).
 MMMM (V).
La letra H significa Heart, mientras la M significa músculo. Su nombre depende del lugar en que son más
abundantes.
4.1.- Activadores:
Como lo dice su nombre, sirven para la activación de ciertas enzimas. Por lo general son iones, como el
Ca++ y el Mg++.
4.2.- Moduladores o efectores:
Actúan específicamente sobre las enzimas alostéricas, pues estas últimas se caracterizan por tener
estructura cuaternaria, y por ende, cooperatividad funcional. Pueden ser de dos tipos:
 Moduladores positivos: aumentan la actividad enzimática.
 Moduladores negativos: disminuyen la actividad enzimática.
Los moduladores se acoplan a un lugar específico de la enzima, llamado sitio alostérico:
 Cuando se une un modulador positivo, el sitio activo se hace más afín al sustrato; por lo tanto, el
modulador positivo promueve la forma R de la enzima.
 Cuando se une un modulador negativo, el sitio activo se hace “menos accesible” para el sustrato; por
lo tanto, el modulador negativo promueve la forma T de la enzima.
4.3.- Modelos enzimáticos:
 Teoría de Fischer: postula que el complejo enzima-sustrato es rígido y no se modifica. Lo compara a
una cerradura y una llave.
 Teoría de Koschland: propone que el complejo enzima-sustrato no es rígido, y pude experimentar
acomodaciones. Lo compara a un guante y una mano.
4.4.- Clasificación de las enzimas:
Hay varias formas de asignar nombres a las enzimas. Por ejemplo:
 Nombre del sustrato + nombre de la R.Q. que cataliza + sufijo –asa.
Esta forma, a su vez posee dos variantes:
 Forma larga.
 Forma corta.
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Es así que la enzima D-lactato NAD+ oxidorreductasa también puede ser denominada lactato
deshidrogenada o deshidrogenada láctica o simplemente LDH. Esta enzima cataliza la siguiente reacción:
D  lactato  NAD   Piruvato  NADH  H
También existe el llamado sistema digital, en el cual cada enzima se designa con cuatro dígitos, separados
entre sí por un punto. Por ejemplo: 2.1.3.4:
 2: clase.
 1: subclase.
 3: subsubclase.
 4: enzima propiamente dicha.
Hay seis grandes clases de enzimas:
 Oxidorreductasas.
 Transferasas.
 Hidrolasas.
 Liasas.
 Isomerasas.
 Ligasas.
 Oxidorreductasas: Aoxidado + Breducido  Areducido + Boxidado.
+
 Transferasas: catalizan la transferencia entre sustratos de cualquier grupo químico, excepto H . Su
fórmula general es: AB + C  A + BC. Ejemplo:
α D – glucopiranosa + ATP + glucoquinasa  glucosa 6 fosfato + ADP.
 Hidrolasas: catalizan la ruptura de enlaces químicos mediante la introducción de una molécula de
agua. Dentro de esta categoría se incluyen las enzimas digestivas. No rquieren coenzimas, mientras
que algunas Oxidorreductasas y transferasas sí requieren. Su fórmula general es: AB + H 2O  AOH +
BH.
 Liasas: catalizan la ruptura de enlaces químicos por medios distintos a la hidrólisis. Su fórmula general
es: AB  A + B. Ejemplo:
1, 6 fructosa difosfato + aldolasa  dihidroxiacetona fosfato + gliceraldehído 3 fosfato.
 Isomerasas: catalizan el reordenamiento molecular de un sustrato. Su fórmula general es: ABC 
ACB. Por ejemplo:
Glucosa 6-fosfato + fosfoglucomutasa  glucosa 1-fosfato.
 Ligasas: catalizan reacciones dirigidas a la síntesis de moléculas complejas a partir de moléculas más
simples con gasto de energía. Su fórmula general es: A+ B + ATP  AB + ADP + P. Por ejemplo:
Glutamato + NH3 + ATP  Glutamina + ADP + P.
4.5.- Cinética Catalítica:
La cinética enzimática es el estudio de la velocidad de las reacciones enzimáticas. Se basa en dos aspectos:
 Cantidad de sustrato que desaparece.
 Cantidad de producto que aparece.
La unidad de medición es la UI (unidad internacional), que equivale a un µmol de sustancia que desaparece
en un minuto a 25ªC.
La velocidad de la reacción va a depender de ciertos factores. Estos son:
 Concentración de la enzima: se establece que a mayor cantidad de enzima, la velocidad de la reacción
será mayor, puesto que es posible transformar más moléculas de sustrato en moléculas de producto
de manera simultánea.
 Concentración del sustrato:
 Efecto del pH: debido a que tanto en la transformación del sustrato en producto, como en la unión
del sustrato al sitio activo de la enzima, intervienen grupos con carácter ácido-base, el pH del medio
afecta la actividad de la gran mayoría de las enzimas. La mayor parte de las curvas que grafica el
desempeño de una enzima en medios con distinto pH, tienen forma de campana, lo que quiere decir
que la enzima tiene un desempeño óptimo a cierto pH; por encima o por debajo de tal pH, la actividad
enzimática disminuye.
 Efecto de la temperatura: la enzima alcanza su actividad máxima a cierta temperatura, llamada
temperatura óptima. En animales, la temperatura óptima es entre 40ºC y 50ºC, mientras que en
vegetales es entre 50ºC y 60ºc. Si la temperatura es menor a la temperatura óptima, la reacción es
más lenta, puesto que la cinética molecular también es más baja; si la temperatura es mayor, la
enzima puede llegar a desnaturalizarse.
39
 Tiempo de incubación: a mayor tiempo de incubación, mayor será la velocidad de la reacción.

4.6.- Cinética alostérica:
Existen enzimas que no se ajustan al modelo de Michaelis-Menten y que presentan el fenómeno de
cooperatividad. Ésta puede ser positiva o negativa. El origen de la cooperatividad en un sistema
enzimático se encuentra en las interacciones que existen entre los diferentes sitios de unión a la enzima.
Como consecuencia, la unión de un modulador a la enzima afecta la afinidad de la enzima con el sustrato.
Cunado los moduladores son idénticos al sustrato, se habla de moduladores homotrópicos; cuando son
diferentes; son heterotrópicos. La mayor parte de los moduladores negativos son heterotrópicos.
4.8.- Inhibición enzimática:
Los inhibidores son moléculas o iones que interactúan con la enzima y disminuyen su actividad catalítica.
Desde el punto de vista médico, son muy importantes, puesto que gran número de medicamentos actúan
como inhibidores de alguna actividad enzimática.
La inhibición puede ser reversible o irreversible, y puede tener carácter competitivo o no competitivo.
 Inhibición competitiva: generalmente, el inhibidor posee una estructura molecular similar a la del
sustrato, aunque también se puede dar el caso de que el inhibidor sea estructuralmente diferente al
sustrato y que, al interactuar con otro sitio diferente de la enzima, induzca un cambio conformacional
que modifique la geometría del sitio para el sustrato. Estas propiedades de la molécula inhibidora,
hacen posible su unión al sitio activo, lo que impide el ingreso del sustrato. Sin embargo, esta unión
es laxa y débil; por lo tanto, si la concentración del sustrato aumenta, es posible que desplace al
inhibidor (inhibición reversible). Cuando esto ocurre, el kM aumenta y la velocidad máxima no se
modifica.
 Inhibición no competitiva: a diferencia de lo que ocurre en la inhibición competitiva, el inhibidor no
competitivo tiene una estructura diferente a la del sustrato y concentraciones saturantes de este
último no revierten la inhibición. La inhibiciones puede dar por la unión del inhibidor a la enzima
(complejo EI) o por la unión del inhibidor al complejo enzima sustrato (complejo ESI). En este tipo de
inhibición, el kM no se modifica, mientras que la velocidad máxima disminuye. En palabras simples,
los inhibidores no competitivos no afectan la afinidad enzima-sustrato, pero sí disminuyen la
velocidad de la reacción. El carácter reversible o irreversible la inhibición no competitiva dependerá
del tipo de unión de la molécula inhibidora con la enzima: si es covalente, no se puede revertir. Un
ejemplo de inhibición no competitiva de importancia patológica es la toxicidad por plomo. Este metal
se une de manera covalente a los grupos sulfhídricos de los aminoácidos cisternas de la enzima
ferroquelatasa, que es la incorpora el hierro al grupo HEM de la hemoglobina.
4.9.- Enzimología clínica:
La enzimología clínica es el uso del conocimiento de las enzimas como herramienta de ayuda en el
diagnóstico, pronóstico y evolución de enfermedades.
Como premisa, debemos saber que hay dos grandes tipos de enzimas:
 Enzimas específicas del plasma.
 Enzimas inespecíficas del plasma.
Las enzimas específicas del plasma son aquellas que sí se encuentran en la sangre en condiciones
normales. Su descenso es anormal. Por ejemplo: acetilcolineterasa (CHE), plasminógeno, factores de
coagulación en general.
Las enzimas inespecíficas del plasma son aquellas que en condiciones normales no están presentes en
plasma. Su aparición o incremento es anormal. Por ejemplo: enzimas de secreción exocrina (como la
amilasa) y enzimas del metabolismo celular (como las transaminasas).
Hay ciertas situaciones que pueden llevar a la elevación de las enzimas inespecíficas en el plasma, tales
como:
 Cambios de permeabilidad de la membrana celular, como en los períodos de inflamación.
 Daño de organelas citoplásmicas.
 Muerte celular.
 Inducción enzimática.
Las enzimas del metabolismo celular, se pueden clasificar de acuerdo a su distribución dentro de los
distintos compartimentos de la célula.
 Si están en un solo compartimiento, se denominan uniloculares. Hay enzimas uniloculares del citosol
(Ej.: transaminasa glutámico pirúvica o GPT o ALT) y otras uniloculares mitocondriales (Ej.: GLDH o
glutamato deshidrogenada).
40
 Si están en dos compartimientos a la vez (por lo general, citosol y mitocondria), s denominan

biloculares. Por ejemplo: transaminasa glutámico oxalacética o GOT O AST y malato deshidrogenasa
o MDH.
En caso de lesiones leves, hay una elevación de las enzimas del citosol, pero especialmente de las
uniloculares del citosol. Si la lesión es grave, se elevan ambos tipos de enzimas, pero con predominio de
las biloculares.
4.9.1.- Enzimograma cardiaco:
Si se sospecha alguna patología o alteración del corazón, se recomienda analizar las siguientes enzimas:
 CPK o CK (creatinquinasa). Esta posee tres isoenzimas: CKMM, CKMB y CKBB. La primera y la segunda son
propias del músculo esquelético y del cerebro respectivamente. La CK MB corresponde a la que está
presente en el corazón. Se recomienda pedir un examen de CK total y CK MB.
 Transaminasa glutámico oxalacética (GOT).
 LDH (I) o HBDH.
De estas tres, las dos primeras se son de diagnóstico temprano, puesto que su elevación ocurre 24 horas
después de la lesión (como en el infarto agudo al miocardio). Su vida media es de alrededor de 3 días.
La LDH es de diagnóstico tardío, puesto que su elevación ocurre 72 horas después de la lesión. Sin
embargo, su vida media es mayor, por lo que sus niveles elevados se mantienen hasta 2 semanas después
del infarto. En el laboratorio no es posible determinar de manera específica la LDH tipo I, aunque sí es
posible determinar la HBDH, que una manera indirecta de conocer la concentración de LDH tipo I.
Por último, cabe destacar que generalmente también se solicita la GPT.
4.9.2.- Enzimograma hepático:
Cada enzimograma hepático es distinto de acuerdo al tipo patología que se sospeche:
 Lesión hepatocelular:
o GOT (AST).
o GPT (ALT).
 Lesiones colestáticas u obstructivas:
o γ GT (gamma glutamil transferasa).
o Fosfatasa alcalina.
o LAP (leucinaminopeptidasa).
 Lesiones tóxicas:
o GOT ↑↑↑↑.
o GPT ↑↑
o γ GT ↑↑↑
o CHE ↓
 Lesiones degenerativas:
o GOT ↑↑
o GPT ↑
o GLDH ↑.
o CHE ↓.
 Lesiones ocupativas:
o γ GT ↑.
En casos de lesión hepatocelular, hay que pedir los exámenes de GPT y GOT. La relación GOT/GPT se
denomina coeficiente de Ritis. Si el coeficiente es menor a 1, se trata de una lesión leve, puesto que hay
más GPT que GOT en el plasma. Si es mayor a 1, se trata de una lesión grave, puesto que hay más GOT
que GPT. Puesto que la GOT está distribuida en un gran número de órganos, siempre se solicita junto con
la GPT.
Las lesiones colestáticas se deben por lo general a un cálculo biliar. Esto lleva a una elevación de la
bilirrubina conjugada Esta congestión extrahepática deriva en una congestión intrahepática lo que lleva
a la inflamación del hepatocito, por lo que la GOY y GPT salen de la célula. Sin embargo, las enzimas que
más se relacionan con la obstrucción son la γGT, fosfatasa alcalina y LAP. La fosfatasa alcalina también se
eleva por problemas óseos y en mujeres embarazadas debido a la placenta.
Las lesiones tóxicas provocan una elevación de todas las enzimas mencionadas, excepto de la CHE, que
disminuye y es una enzima plasmoespecífica. Esta disminución refleja la disfunción del hígado.
41
Las lesiones degenerativas son situaciones crónicas que incluso pueden derivar en cirrosis. La elevación
de las enzimas del metabolismo celular son menores que en lesiones hepatocelulares, puesto que hay
menos hepatocitos vivos. Una persona con cirrosis, presenta además: hipoalbuminemia, anasarca, ascitis.
Las lesiones ocupativas pueden ser tumores, abscesos, quiste amebiano, etc.
4.9.3.- Enzimogramas de otros órganos.
 Páncreas:
o α - amilasa.
o Lipasa
 Próstata:
o Fosfatasa ácida prostática.
 Músculo:
o GOT.
o CK.
 Hueso:
Para descartar pancreatitis en caso de abdomen agudo se utiliza la α-amilasa y la lipasa. La α-amilasa
también se eleva en caso de paperas y su vida media es de 24-48 horas. La lipasa es específica del
páncreas, pero su aparición en la sangre es más tardía.
La fosfatasa ácida prostática hoy en día carece de funcionalidad, puesto que permite detectar el cáncer
prostático, pero no los estados que lo producen. Actualmente se utiliza el antígeno prostático específico,
que se eleva durante las patologías prostáticas que eventualmente podrían derivar en cáncer.
5.- Balance nitrogenado y nutrición:

5.1.- Importancia de las proteínas:
La importancia de las proteínas es cuantitativa y cualitativa:
 Cuantitativa: las proteínas representan el 50% del peso seco de la célula.
 Cualitativa: las proteínas juegan roles muy importantes, tales como : estructural, enzimático, poder
amortiguador, roles inmunológicos, etc.
5.2.- Composición de las proteínas:
La composición porcentual de las proteínas es la siguiente:
Elemento Porcentaje
C 50-55%
H 6-7%
O 20-23%
N 12-20%
P 0-6%
S 0.2-3%
De todos estos elementos, el más característico es el nitrógeno, que en promedio representa el 16% de
una proteína. Esto quiere decir que hay 16 gramos de nitrógeno por cada 100 gramos de proteína o que
por cada 6.25 gramos de proteína hay un gramo de nitrógeno.
5.3.- Balance nitrogenado:
El balance nitrogenado está determinado por la relación entre el nitrógeno incorporado al organismo,
principalmente a través de la dieta y el nitrógeno eliminado, principalmente a través de la orina. De esto
puede resultar que:
 Balance nitrogenado negativo (BN -), cuando la pérdida de N es mayor que la ingesta, como ocurre
en niños con mala alimentación, deficiencia en la absorción intestinal, neoplasias, síndrome nefrótico,
madres mal nutridas que están dando de lactar, etc.
 Balance nitrogenado positivo (BN +), cuando la ingesta de N es mayor que la eliminación. Ejemplo:
períodos de crecimiento, embarazo, convalecencia.
 Balance nitrogenado en equilibrio (BN = 0), cuando la ingesta y la eliminación de N son iguales, como
sucede con una persona adulta y sana con dieta balanceada.
Cabe señalar que la deficiencia de proteínas de la dieta es la principal causa de desnutrición en el mundo,
siendo dos los principales cuadros de desnutrición:
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 Kwashiorkor o desnutrición proteica. Dietas con menos de 50 g de proteínas/día. Debido al déficit

proteico a nivel plasmático, disminuye la presión oncótica, por lo que el individuo puede presentar
ascitis.
 Marasmo o desnutrición calórico-proteica. Déficit de alimento (hambre).
6.- Metabolismo de los aminoácidos:

6.1.- Fuentes de aminoácidos:
Existen tres principales fuentes de aminoácidos. Estas son:
 Aminoácidos de la dieta: estos aminoácidos están presentes en las proteínas de los alimentos que
ingerimos, y a nivel intestinal son absorbidos. Esta fuente aporta alrededor de 100 g/día.
 Proteínas corporales: a partir de proteínas corporales es posible obtener un promedio de 400g/día
de aminoácidos.
 Síntesis se aminoácidos no esenciales: la cantidad de aminoácidos obtenidos mediante esta fuente
no ha sido establecida.
Los aminoácidos procedentes de estas tres fuentes se “almacenan” en el denominado “pool de
aminoácidos”.
6.2.- Destino de los aminoácidos almacenados:
A partir del pool de aminoácidos, éstos pueden ser utilizados para diversos fines:
 Formación de nuevas proteínas corporales (400g/día).
 Formación de moléculas nitrogenadas de importancia biológica, tales como: porfirinas, creatina,
neurotransmisores, purinas, pirimidinas, etc.
 Oxidación, para dar como resultado final H2O, CO2 y ATP.
 Otras vías metabólicas:
o Aminoácidos cetogénicos, a partir de los cuales se forman cuerpos cetónicos y
esteroides y en menor número, ácidos grasos.
o Aminoácidos glucogénicos, a partir de los cuales se forma glucosa.
6.3.- Metabolismo de los aminoácidos:
Existen cuatro vías metabólicas principales relacionadas con los aminoácidos:
 Caminos metabólicos comunes.
 Síntesis de aminoácidos.
 Degradación de aminoácidos (oxidaciones completas).
 Utilización de aminoácidos: síntesis de proteínas, formación de glucosa, cuerpos cetónicos, etc.
6.3.1.- Caminos metabólicos comunes:
Estas son las vías que son inherentes a todos los aminoácidos. Son tres:
 Transaminación.
 Desaminación.
 Transdesaminación.
6.3.1.1.- Transdesaminación:
Para esta vía metabólica, se requieren ciertos componentes. Estos son:
 α-aminoácido, cuyo grupo amino será transferido a un cetoácido. Al perder este grupo funcional, el
α-aminoácido pasa a ser un α-cetoácido.
 Cetoácido, que generalmente es el α-cetoglutarato. Esta molécula recibe el grupo amino del α-
aminoácido y pasa a ser glutamato.
 Transaminasa, que es una transferasa que cataliza la transferencia del grupo amino.
El grupo amino es transferido de un α-aminoácido un α –cetoácido. Esta reacción es catalizada por
transaminasas que utilizan piridoxal-fosfato (derivado de la vitamina B6) como coenzima. Esta coenzima
al recibir el grupo amino, pasa a ser piridoxamina y al entregarlo al α-cetoglutarato (para su
transformación en glutamato), vuelve a su estado inicial (piridoxal-fosfato).
Todos los aminoácidos, a excepción de lisina y treonina, participan en reacciones de transaminación con
piruvato, oxaloacetato o α-cetoglutarato, para formar alanina, aspartato o glutamato; y los α -cetoácidos
de los aminoácidos correspondientes:
 La enzima que cataliza la transaminación del aspartato, es la GOT a AST. Este aminoácido se
transforma en oxalacetato.
 La enzima que cataliza la transaminación de la alanina, es la GPT a ALT. Este aminoácido se transforma
en piruvato.
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En síntesis, en la transaminación el -aminoácido se convierte en un α –cetoácido y el α-cetoglutarato se

convierte en glutamato.
6.3.1.2.- Desaminación:
Consiste en la separación del NH3+ de la glutamina para su transformación en glutamato. Este NH3+ se une
a un H+ del medio para formar NH4+. Esta reacción es catalizada por una desaminasa o aminooxidasa. En
este caso, es la glutaminasa. Esta reacción es de carácter reversible.
6.3.1.3.- Transdesaminación:
Las reacciones de desaminación y de transdesaminación pueden funcionar acopladas: el grupo amino de
un aminoácido es transferido por transaminación con el α-cetoglutarato, forma el cetoácido
correspondiente y el glutamato formado es atacado para formar el α-cetoglutarato y el ion amonio.
La reacción de transaminación es catalizada por una transaminasa, mientras que la desaminación es
catalizada por la glutamato deshidrogenasa (GLDH). Este proceso es reversible: si existe un exceso de
amonio y de cetoácidos, se forman los aminoácidos correspondientes.
El destino de los cetoácidos formados en este proceso va depender de si es cetogénico o glucogénico.
También puede pasar al ciclo de Krebs y terminar la vía para dar agua, dióxido de carbono y ATP.
6.4.- Clasificación de los aminoácidos:
Glucogénicos Glucocetogénicos Cetogénicos
Alanina Tirosina
Asparragina
No esenciales
Aspartato
Cisterna
Glicina
Glutamato
Prolina
Serina
Arginina Fenilalanina Leucina

Histidina Isoleucina Lisina
Esenciales
Metionina Triptófano
Treonina
Valina
6.5.- Amonio:
El amonio es tóxico para nuestro organismo. Las principales fuentes de amonio son:
 Aminoácidos de la dieta y de las proteínas tisulares. Estos α-aminoácidos son transdesaminados y dan
lugar a la formación de amonio.
 Purinas y pirimidinas.
 Urea. Esta urea se forma como producto del metabolismo de la flora bacteriana intestinal; estas
bacterias, gracias a la ureasa bacteriana, degradan a esta molécula hasta convertirla en NH4+, que
absorbido por el intestino y pasa por la circulación hasta llegar a la vena porta, que ingresa al hígado,
donde se transforma en urea (ver ciclo de la urea en el punto 9). Es tal la cantidad de amonio que
aportan las bacterias intestinales, que en exámenes de sangre podemos constatar lo siguiente:
o Niveles de amonio en la circulación general: 20-40 µg/dl.
o Niveles de amonio en la vena porta:
 Períodos preprandiales: 100-200 µg/dl.
 Períodos postprandiales: 1000-3000 µg/dl.
Como este amonio es tóxico, una forma de “enmascararlo” es la formación de glutamina a partir de NH 4
y glutamato. Esta reacción la cataliza una ligasa llamada glutamina sintetasa. Esta glutamina es una forma
de almacenamiento (no de eliminación) de nitrógeno, que se da a nivel hepático, muscular y de sistema
nervioso central.
6.6.- Ciclo de la urea:
La formación de glutamina es una forma de almacenamiento de nitrógeno, pero no de eliminación y sirve
para enmascarar la toxicidad del amonio.
La urea constituye un compuesto ideal para la eliminación del amonio, puesto que es muy hidrosoluble.
La formación de la urea tiene lugar en el citosol y mitocondria del hepatocito. El proceso es básicamente
el siguiente:
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1. Síntesis de carbamil-fosfato: se condensan el amoníaco, CO2 y fosfato por acción de la carbamil-

fosfato sintetasa, se necesita ATP y N-acetil glutamato.
2. Síntesis de citrulina: el carbamilo es transferido a la ornitina por acción de la ornitina
transcarbamilasa; se forma citrulina que sale de la mitocondria al citosol.
3. Síntesis de arginino-succinato: la citrulina se une al aspartato por acción de la arginino-succinato
sintetasa (es una ligasa), formando arginino-succinato.
4. Escisión del arginino-succinato: el arginino-succinato es escindido por la arginino succinasa (es
una liasa), a fumarato y arginina.
5. Hidrólisis de la arginina: la arginina es atacada por la arginasa (es una hidrolasa), produciendo
urea y ornitina. La urea es excretada junto con la orina y la ornitina puede iniciar otro ciclo, pero
debe entrar en la mitocondria.
6.7.- Toxicidad del amonio:

Entre las consecuencias que puede haber debido a una toxicidad por amonio están:
 Temblor.
 Habla ininteligible.
 Visión borrosa.
 Daño cerebral.
 Alteración de la conciencia (coma).
 Muerte.
Una de las principales causas de hiperamoniemia es la falta de actividad del hígado.
El efecto tóxico del amonio en casos de insuficiencia hepática, es que como no se puede formar urea, el
organismo lo enmascara en forma de glutamato. Para la síntesis de este último se requiere α-
cetoglutarato, que se obtiene a partir del ciclo de Krebs, lo que conlleva a un déficit generalizado de ATP.
Además, la descarboxilación del glutamato produce GABA, lo que induce a una inhibición de la actividad
nerviosa.
El tratamiento debe ir orientado a eliminar las principales fuentes de amonio, es decir, la flora bacteriana
(usar antibióticos) y la dieta (alimentación hipoproteica).
6.8.- Regulación del ciclo de la urea:
La regulación del ciclo de la urea puede ser a corto y largo plazo:
 A corto plazo: depende principalmente de la regulación alostérica. El regulador es la carbamil
fosfatasa 1, cuyo modulador es el N-acetil glutamato, que se forma `por la unión de acetil coA y
glutamato.
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 A largo plazo: tiene que ver con los hábitos alimenticios del individuo. Si la persona lleva una dieta
hiperproteica, esto promueve la transcripción de genes que codifican las enzimas del ciclo de la urea.
7.- Utilización de los aminoácidos:

7.1.- Síntesis de sustancias nitrogenadas de importancia biológica:
7.1.1.- Síntesis de creatina:
La creatina se forma a partir de dos aminoácidos esenciales:
 Arginina (esencial):
 Glicina (no esencial).
Su formación implica 2 pasos:
1. Formación de la guanidinoacetato: a partir de glicina y arginina se forma guanidinoacetato y
ornitina; esta última molécula pasa a otras vías metabólicas. Esta reacción la cataliza la enzima
amidino transferasa.
2. Formación de creatina: el guanidinoacetato es metilado y pasa a ser creatina. El grupo metilo se
obtiene a partir del SAM, que al ceder este grupo funcional se convierte en SAH. La reacción es
catalizada por la guanidinoacetato metiltransferasa.
La creatina puede ser fosforilada para formare una molécula de mayor contenido energético llamada
fosfocreatina. El donante del grupo fosfato es el ATP. Esta reacción es de carácter reversible y es catalizada
por la enzima creatinquinasa o creatinfosfoquinasa. Cuando el organismo requiere energía, el fosfato de
la fosfocreatina pasa al ADP que se convierte en ATP; la molécula pasa a ser creatina.
El producto final del metabolismo de estas dos moléculas (creatina y fosfocreatina) es la creatinina. Sin
embargo, su proceso de formación es distinto para cada molécula:
 La creatina se convierte en creatinina por la pérdida de una molécula de agua.
 La fosfocreatina se convierte en creatinina por desfosforilación.
 Ambas reacciones ocurren espontáneamente sin la necesidad de enzimas.
La creatinina se caracteriza porque a nivel renal no se secreta ni se reabsorbe, es decir, una vez filtrada
no se vulva a reincorporar a la sangre. Esto es de importancia clínica, pues mediante la “depuración de
creatinina” es posible valorar la función renal.
7.1.2.- Síntesis de catecolaminas:
Las catecolaminas son un grupo de compuestos con acción simpaticomimética, en las cuales la porción
aromática de la molécula es el catecol y la porción alifática es una amina. Son ejemplos representativos
de catecolaminas: dopamina, noradrenalina y adrenalina.
La síntesis de catecolaminas se compone de 5 pasos:
1. Formación de tirosina: la fenilalanina se transforma en tirosina por acción de la fenilalanina
hidroxilasa. Esta última enzima requiere una coenzima llamada tetrahidrobiopterin, que en el
ciclo pasa a se dihidrobiopterin; esta última molécula vuelve a su forma inicial por acción de la
dihidrobiopterina reductasa, utilizando NADPH y H+.
2. Formación de DOPA: la tirosina es transformada en dihidroxifenilalanina, más conocida como
DOPA. Esta reacción es catalizada por la tirosina hidroxilasa, que también requiere
tetrahidrobiopterin como coenzima.
3. Formación de dopamina: la DOPA pasa por una descarboxilación y se convierte en dopamina.
Esta reacción la cataliza la dihidroxifenilalanina descarboxilasa.
4. Formación de noradrenalina: la dopamina pasa a ser noradrenalina por acción de la dopamina
β-hidroxilasa. Esta reacción requiere ascorbato y oxígeno; como resultado “colateral” se forma
dehidroascorbato y agua.
5. Formación de adrenalina: la noradrenalina sufre una mutilación y pasa a ser adrenalina. El metilo
se obtiene a partir de SAM, que se convierte en SAH. Esta reacción la cataliza la feniletanolamin
–N- metiltransferasa.
Cabe destacar que a partir de la tirosina se forman por lo menos tres tipos de moléculas muy importantes:
 Catecolaminas.
 Melaninas.
46
 Hormonas tiroideas.
Fenilalanina
H2 O BH4
Fenilalanina
hidroxilasa
O2 BH2
Tirosina
H2 O BH4
Tirosina
hidroxilasa
O2 BH2
DOPA
Dihidroxifenilalanina
CO2
descarboxilasa
Dopamina
Ascorbato
Dopamina β-hidroxilasa
Dehidroascorbato
Noradrenalina
SAM
Feniletanolamin – N -
metiltransferasa
SAH
Adrenalina
Luego de formadas, las catecolaminas siguen vías de degradación:

 La dopamina es degradad hasta ácido homovalínico por acción de dos enzimas: MAO-B
(monoaminooxidasa B) y COMT (catecol –o- metiltransferasa).
 La adrenalina y noradrenalina son degradadas a ácido vanilmandílico por acción de dos enzimas:
MAO-A y COMT.
7.1.3.- Síntesis de melanina:
La melanina es la molécula encargada de la pigmentación de piel, pelo y ojos. Su formación tiene lugar en
los melanocitos, en un proceso cuyos dos primeros pasos son similares al de la formación de
catecolaminas.
1. Formación de tirosina: la fenilalanina se transforma en tirosina por acción de la fenilalanina
hidroxilasa.
2. Formación de DOPA: la tirosina es transformada en dihidroxifenilalanina, más conocida como
DOPA. Esta reacción es catalizada por la tirosinasa con utilización de ½ O2. ..
3. Formación de dopaquinona: la DOPA se transforma en dopaquinona por acción se la tirosinasa.
Se requiere ½ O2; se forma agua.
4. Formación de melaninas: por acción de una serie de reacciones más, ocurre la síntesis de
eumelaninas y feomelaninas.
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Fenilalanina
H2O BH4
O2 BH2
Tirosina
Tirosinasa
½ O2
DOPA
½ O2 H2O Tirosinasa
Dopaquinona
Eumelaninas Feomelaninas
7.1.4.- Síntesis de hormonas tiroideas:

Los pasos requeridos para la síntesis de T3 y T4 son los siguientes:
1. Formación de monoyodotirosina: la tirosina y el yodo se unen para formar esta molécula.
2. Formación de diyodotirosina: a la monoyodotirosina se le incorpora otra molécula de yodo.
3. Si una molécula de monoyodotirosina se une a una de diyodotirosina, se forma triyodotironina
o T3.
4. Su la diyodotirosina se une a otra molécula igual, se forma T4 (tirosina).
48
Tirosina
I2
Monoyodotirosina
I2
T3
Diyodotirosina
T4
Diyodotirosina
7.1.5.- Aplicaciones clínicas:

 Fenilcetonurias: se produce, generalmente, por un déficit de fenilalanina hidroxilasa; por lo tanto, la
fenilalanina no sigue su vía metabólica normal y da origen a cuerpos cetónicos tales como: ácido fenil-
láctico, ácido pirúvico y ácido acético. Otra causa de fenilcetonuria puede ser el déficit de BH 2
sintetasa. Frecuentemente, los fenilcetonúricos presentan áreas despigmentadas en su cuerpo,
debido a la falta de melanina.
 Albinismo: hay ciertas enfermedades genéticas que afectan el gen que codifica la tirosinasa. Si hay
un déficit de esta enzima, la persona poseerá poco o nada de pigmentación.
 Parkinson: el paciente posee una deficiencia de dopamina. Lo más característicos es: temblor,
bradicinesia y un movimiento característico de los dedos (como si estuviera contando billetes). El
tratamiento debe ir destinado a restaurar los niveles de dopamina. En etapas tempranas, se
suministran inhibidores de la MAO-B; en etapas tardías se suministra levodopa y carbidopa. Esta
última evita su descarboxilación en la sangre.
 Esquizofrenia: el paciente posee un exceso de dopamina. El tratamiento se basa en la inhibición de
los receptores de dopamina.
7.1.6.- Síntesis de serotonina:
La síntesis de serotonina o 5-hidroxitriptamina implica dos reacciones:
1. Formación de 5-hidroxitriptófano: el triptófano se trasforma a 5-hidroxitriptófano por acción
de la triptófano hidroxilasa. Se utiliza BH4 y oxígeno.
2. Formación de la serotonina: el 5-hidroxitriptófano sufre una descarboxilación y se transforma a
serotonina o 5-hidroxitriptamina.
Posteriormente, la serotonina es degradada a ácido 5-hidroxiindolacético. Cabe destacar que la
serotonina está presente en mastocitos, plaquetas y células cromafines del tracto digestivo. En caso de
un tumor carcinoide, el paciente produce elevadas cantidades de serotonina y manifiesta síntomas
relacionados. En la orina hay nivel muy altos de ácido 5-hidroxindolacético.
49
Triptófano
Triptófano hidroxilasa
H2O BH4
O2 BH2
5-hidroxitriptófano
5-hidroxitriptófano
descarboxilsa
Serotonina
degradación CO2 MAO-A
Ácido 5-
hidroxindolacétic
7.1.6.1.- Aplicaciones clínicas:
 Disminución de serotonina: provoca la denominada “depresión”. El tratamiento debe ir

destinado a la inhibición de la recaptación de este neurotransmisor. También se busca inhibir la
actividad de la MAO-A El tratamiento debe acompañarse de indicaciones dietéticas: debe
evitarse el consumo de alimentos que contengan tiramina, ya que esta molécula es degradada
por la MAO-A; al no haber esta última enzima, la tiramina ocasiona la liberación excesiva de
catecolaminas almacenadas en las terminaciones nerviosas.
 Aumento de serotonina: su aumento produce alucinaciones.
7.1.7.-Catabolismo de la tirosina:
50
Tirosina
Tirosina
aminotransferasa
5-OH-fenilpiruvato
Vitamina 5-OH-fenilpiruvato
C(coenzima) dioxigenasa
Homogentisato
Homogentisato oxidasa
Maleilacetoacetato
Fumarilacetoacetato
Furamilacetoacetasa
Fumarato Acetoacetato
Va al ciclo de Es un cuerpo
Krebs cetónico
Este esquema es la representación de la vía metabólica de la tirosina.

Aplicaciones clínicas:
 Déficit de homogentisato oxidasa: produce la denominada alcaptonuria o “enfermedad de la orina
negra”, puesto que la orina se torna oscura si se deja reposar por un momento. Puesto el
homogentisato u ácido homogentísico se acumula, se produce una aciduria; también se polimeriza y
se acumula a nivel de los cartílagos; estos últimos se pigmentan (ocronosis). Por lo general, el paciente
también presenta artritis por acumulación de este ácido. Esta es una enfermedad autonómica
recesiva, cuya sintomatología se hace evidente en la vida adulta.
 Tirosinemias: la tirosinemia tipo I se produce por un déficit de fumarilacetoacetasa. En el tipo II se
afecta la tirosina aminotransferasa. Estos trastornos son autonómicos recesivos:
o Tipo I: debuta en la infancia con síntomas y signos graves, tales como: insuficiencia
hepática, tubulopatía renal, etc.
o Tipo II: debuta en la adultez y su manifestación es más leve. Los síntomas y signos son
principalmente dermatológicos (hipersensibilidad a la luz solar) y retraso mental leve.
7.1.8.- Síntesis de la histamina:
51
La histamina es una importante molécula que participa en la respuesta alérgica. Se forma por la
descarboxilación de la histidina. Esta reacción puede darse espontáneamente, aunque por lo general es
catalizada por la enzima histidina descarboxilasa.
Histidina
Histidina
CO2
descarboxilasa
Histamina
Como ya se mencionó,
esta reacción
puede darse de manera espontánea. Por lo general, los pescados y mariscos son ricos en histidina y si no
se conservan en condiciones adecuadas, se puede formar histamina; las personas que consumen estos
productos sufren entonces una intoxicación, lo que no siempre implica que sean alérgicos a ellos.
7.1.9.- Síntesis de porfirinas:
Las porfirinas constituyen el grupo HEM de la hemoglobina. Se forman a partir de la succinil coA, a la cual
se le une el carbono α de la glicina para formar el α-amino-β-cetoadipato y posteriormente el δ-amino-
levulinato, a través de una descarboxilación catalizada por la sintetasa del δ-aminolevulinato, enzima
reguladora de la biosíntesis de porfirinas en el hígado de los mamíferos y cuya coenzima es el fosfato d
piridoxal.
52
Tirosina Tirosina
coA CO2 Sintetasa del ác. δ

aminolevulínico
Ác. δ Aminolevulínico
H2O
porfobilinógeno
HEM
Hemoproteínas
Fosfolípidos:
Los fosfolípidos se forman a partir de dos precursores:
 Ácido fosfatídico.
 Sustancia nitrogenada: serina, colina, etanolamida.
Es así que:
 La fosfatidilserina se forma por la unión de ácido fosfatídico y serina.
 La fosfatidiletanolamida se forma por la unión de ácido fosfatídico y etanolamida. La etanolamida
se forma por descarboxilación de la serina.
 La fosfatidilcolina se forma por la unión de la etanolamida a tres grupos metilos. La
fosfatidilcolina también se llama fosfatidiltrimetilo o lecitina.
Los tres fosfolípidos anteriormente mencionados se conocen en su conjunto como cefalinas, debido a su
abundancia en el cerebro.
La esfingomielina es un fosfolípido cuyo precursor posee serina en vez de glicerol y se une a una colina.
Cabe destacar que la acetil coA., cuando pierde la coA pasa a ser acetato. Si esta molécula se une a una
colina se forma acetilcolina, que es el neurotransmisor que se encuentra disminuido en los pacientes con
Alzheirmer.
53
54
Ciclo de Krebs:
1.- Ciclo de Krebs:
En el ciclo de Krebs, los carbonos donados por el grupo acetilo se oxidan a dióxido de carbono y los electrones pasan
a los transportadores de electrones. Lo mismo que en la glucólisis, en cada paso interviene una enzima específica. La
coenzima A es el nexo entre la oxidación del ácido pirúvico y el ciclo de Krebs. A modo de resumen: en el ciclo de
Krebs se producen una molécula de GTP, que equivales a una de ATP, tres moléculas de NADH y una molécula de
FADH2 que representan la producción de energía de este ciclo. Se necesitan dos vueltas del ciclo para completar la
oxidación de una molécula de glucosa. Así, el rendimiento energético total del ciclo de Krebs para una molécula de
glucosa es dos moléculas de ATP, seis moléculas de NADH y dos moléculas de FADH.
El ciclo de Krebs tiene lugar en la matriz mitocondrial. Es una fuente de precursores biosintéticos, puesto que sus
intermediarios son anfibólicos, es decir, participan tanto en reacciones catabólicas como anabólicas. Por ejemplo, la
succinil coA + glicina  porfirinas.
Cada reacción del ciclo es catalizada por una enzima:
Enzima Reacción que cataliza

1. Citrato sintetasa Oxalacetato  citrato.
2. Aconitasa Citrato  isocitrato.
3. Isocitrato deshidrogenasa Isocitrato  α-cetoglutarato.
4. Complejo α-cetoglutarato deshidrogenasa α-cetoglutarato.  succinil coA.
5. Succinato tiocinasa Succinil coA  succinato.
6. Succinato deshidrogenasa Succinato  fumarato.
55
7. Fumarasa Fumarato  malato.

8. Malato deshidrogenasa Malato  oxalacetato.
La enzima citrato sintetasa es moduladora del ciclo de Krebs.

El cis-aconitato es una etapa intermedia para la formación del isocitrato.
El complejo α-cetoglutarato deshidrogenasa, es parecido al complejo piruvato-acetil coA; incluso poseen las mismas
coenzimas: pirofosfato de tiamina, ácido lipoico, coenzima A, NAD +, FAD+..
Las reacciones catalizadas por las enzimas 3 y 4 liberan CO 2. Dichas enzimas son alostéricas.
Los NADH formados van al complejo I de la cadena transportadora de electrones, mientras que el FADH2 va al
complejo II.
2.- Regulación del ciclo de Krebs:
El ciclo de Krebs posee tres enzimas alostéricas, que son la 1, 3 y 4.
Los moduladores positivos de dichas enzimas son ADP y NAD +.
Los moduladores negativos son ATP y NADH.
56
57
FIN DE BIOQUÍMICA
NOS VEMOS EN 3TO CICLO
@Independients_M
@Independientesmedicina
imacademico.blogspot.com
Independientes.md@gmail.com
Si en alguna parte del texto se encuentra algún error o una oración poco entendible,
¡Escríbenos! Y hazlo saber.
58

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Características Deshidratación Deshidratación Deshidratación hipotónica

Hematocrito Aumentado Normal o disminuido Aumentado

Concentración de Aumentada Aumentada Aumentada

Concentración de Aumentada Aumentada Aumentada

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 Resequedad de la mucosa oral.

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Equilibrio Ácido – Base:

2.- Tipos de ácidos:

3.- Principales fuentes de los ácidos:

o Frente a una base fuerte:

5.- Medios de eliminación de los ácidos:

5.1.- Mecanismos pulmonares:

< 7.35 > 7.45

Metabólica Respiratoria Metabólica Respiratoria

 Ácidos volátiles: 13.000 mEq/día.

5.2.1.- Sistema CO3HNa / H2CO3:

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 El diagnóstico diferencial para los cuadros compartidos debe verificarse en el pH (normal,

Parámetro Ley de Boyle Ley de Charles Ley de Gay Lussac

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1.3.-Transporte del oxígeno en la sangre:

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La catalasa transforma el H2O2 en H2O con la consecuente liberación de O2.

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III.- Metabolismo de los Nitrogenados:

2.- Balance nitrogenado: