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Afd 99330
Afd 99330
BIOQUMICA
TEMA:
INTEGRANTES:
DOCENTE:
LICDA. JORGE ZAMBRANO
PARALELO
A
PERIODO:
ABRIL SEPTIEMBRE 2017
PROTENAS PLASMTICAS ESPECFICAS
Componentes principales
Las principales protenas sricas son los componentes que rpidamente se separan y se
detectan en geles de electroforesis teidos mediante tcnicas convencionales del
laboratorio clnico.
Prealbumina.
Albmina.
-Antitripsina.:
r / 2 -Macroglobulina .
Haptoglobina.
La otra protena importante que migra en la regin a es la haptoglobina, la cual tiene la
funcin de combinarse con la hemoglobina liberada por la lisis de los eritrocitos para
mantener los depsitos de hierro corporal y de protenas. La vida media de la
haptoglobina circulante, libre de hemoglobina, es de cuatro dias. Los complejos
hemoglobina-haptoglobina son eliminados de la circulacin en unos minulos por el
sistema reticuloendotelial, donde la hemoglobina es degradada a globina y hemo. El
cual posteriormente se transforma en hierro y bilirrubma. Cuando se supera la capacidad
de la haptoglobina de fijacin de hemoglobina, la hemoglobina libre pasa al filtrado
glomerular como dmeros de cadenas a y . que son posteriormente reabsorbidos en los
tbulos proximales del rion y convertidos en hemosiderina. La haptoglobina presenta
dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras unidas por puentes disulfuro, de forma
anloga a la estructura bsica de las inmunoglobulinas. Algunas personas tienen un gen
de cadena ligera que aparece duplicado en disposicin de cabeza a cola (lipo 2). La
haptoglobina normal (tipo 1-1) da lugar a una especie molecular nica de peso
molecular 100.000. Los individuos heterocigotos (1-2) presentan, adems de la
haptoglobina tipo 1-1. Una sene de multmeros (dmeros, trmeros) por medio de
enlaces disulfuro intermoleculares a travs de la cadena ligera duplicada. La
haptoglobina tipo 2-2 es una serie de distintos multmeros, dado que la cadena ligera
tipo 2 tiene un peso molecular diferente de la cadena ligera tipo 1. La haptoglobina
puede cuantificarse en trminos de su capacidad de fijacin de hemoglobina o por
mtodos inmunolgicos. Especialmente la nefelometra. Debido al impedimento
estrico que se produce entre distintas zonas moleculares de los multmeros. Los
diferentes fenotipos de haptoglobina dan lugar a mediciones de la capacidad de fijacin
de antgeno o hemoglobina que pueden ser discrepantes con la cantidad absoluta de la
protena haptoglobina presente en la muestra. En consecuencia, el intervalo de
referencia para la haptoglobina es ms amplio para una poblacin entera de distintos
fenotipos que dentro de fenotipos individuales. Por esta razn, la interpretacin de las
concentraciones de haptoglobina es ms slida si se basa en mediciones seriadas en el
mismo individuo. Sin embargo, pueden distinguirse rpidamente los niveles muy altos
de los muy baios, lo cual es muy importante en la primera evaluacin de un paciente
con hemolisis. La haptoglobina srica aumenta en respuesta al estrs, a la infeccin, a la
inflamacin aguda o a la necrosis histica, probablemente debido a la estimulacin de su
sntesis (vase ms adelante reactivos de fase aguda). Tras un episodio hemoltico. Las
concentraciones de haptoglobina disminuyen a medida que los complejos de
hemoglobina son eliminados de la circulacin. Este efecto se incrementa tras la
hemolisis masiva en situaciones de reaccin transfusional hemoltica. Quemaduras
trmicas o anemia hemoltica autoinmune. Asimismo, constituye una determinacin til
para la monitorizacin seriada de los pacientes que presentan una tasa lenta, pero
uniforme, de hemolisis como los pacientes portadores de prtesis valvulares.
Transferrina.
El fibringeno est ausente del suero normal, pero deberla aparecer en la electroforesis
plasmtica como una banda distinta entre las B y y-globulinas.
Componentes menores
El grupo siguiente de protenas individuales representa aquellas que no suelen ser
detectadas mediante la electroforesis estndar de las protenas debido a sus bajos niveles
en suero. Su cuantificacin se realiza, de modo caracterstico, por mtodos
inmunolgicos.
Ceruloplasmina. Migra con las globulinas y es una protena fijadora de cobre, cuya
funcin fisiolgica precisa es desconocida. Sintetizada en el hgado. Aunque ms baja al
nacimiento, los niveles en suero son de 20 mg/dl a 40 mg/dl en los adultos normales.
Cada molcula de ceruloplasmina puede fijar seis tomos de cobre, lo que le da un color
azul a la protena.
Protena C reactiva. La CRP se encuentra en el suero de los pacientes que sufren otros
trastornos distintos de las infecciones neumoccicas, pero que aumenta notablemente
siempre que existe necrosis hstica. Muchas otras sustancias reaccionan con la CRP,
como el ADN. Los nucletidos, diversos lpidos y otros polisacridos. Su concentracin
srica normal suele ser de 100 ng/ml en el momento del nacimiento, de 170 ng/ml
durante la infancia y de 470 ng/ml a 1.340 ng/ml en sujetos adultos. Generalmente se
determina por mtodos inmunolgicos que incluyen nefelometra, precipitacin. RIA y
enzimoinmunoanlisis. Los niveles de CRP se utilizan en ocasiones como una prueba
rpida para el diagnstico de presuncin de infeccin bacteriana (CRP alta) contra
infeccin vrica (CRP baja). La CRP es utilizada a menudo por los reumatlogos para
monitorizar la progresin o remisin de una enfermedad autoinmune. Las personas con
concentraciones normales altas de CRP presentan mayor riesgo de ictus o infarto de
miocardio que las que tienen valores normales bajos.