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A principios de los aos 1960 se produce el principal avance en este sentido, con el
descubrimiento por Gerald M. Edelman y Joseph Gally de la cadena ligera,17 y la
comprensin de que sta era idntica a la protena de Bence Jones descrita
en 1845 por Henry Bence Jones.18 Edelman continu con el descubrimiento de que los
anticuerpos estaban compuestos por cadenas ligeras y pesadas unidas por enlaces
disulfuro.
Por las mismas fechas, Rodney Porter caracteriz las regiones de unin del anticuerpo
(Fab) y la cola del anticuerpo (Fc) en el tipo IgG.19 Conjuntamente, estos cientficos
dedujeron la estructura y la secuencia completa de aminocidos de la IgG, por lo cual
recibieron ex aequo el premio Nobel de fisiologa y medicina en 1972.19
Mientras la mayora de estos primeros estudios se fijaron en las IgM e IgG, se
identificaron otros isotipos de inmunoglobulina en los aos 1960: Thomas
Tomasi descubri los anticuerpos secretados (IgA)20 y David Rowe y John
Fahey identificaron la IgD,21 y la IgE fue identificada por Kikishige Ishizaka y Teruki
Ishizaka como una clase de anticuerpos implicados en reacciones alrgicas.22
En 1975 Csar Milstein y Georges J.F. Khler idean el mtodo para la produccin
de anticuerpos monoclonales.23 En 1976, los estudios genticos revelaron la base de
la vasta diversidad de los anticuerpos al ser identificada la recombinacin somtica de
los genes de inmunoglobulina por Susumu Tonegawa.24
Formas de anticuerpos[editar]
Los linfocitos B activados se diferencian en clulas plasmticas, cuyo papel es la
produccin de anticuerpos solubles o bien en linfocitos B de memoria, que sobreviven en
el organismo durante los aos siguientes para posibilitar que el sistema inmune recuerde
el antgeno y responda ms rpido a futuras exposiciones al agente inmungeno.25 Los
anticuerpos son, por tanto, un producto esencial del sistema inmunitario adaptativo que
aprenden y recuerdan las respuestas a patgenos invasores. Los anticuerpos se
encuentran en dos formas: en forma soluble secretada en la sangre y otros fluidos del
cuerpo y en forma unida a la membrana celular que est anclada a la superficie de un
linfocito B.
Forma soluble[editar]
Los anticuerpos solubles son secretados por un linfocito B activado (en su forma de clula
plasmtica) para unirse a sustancias extraas y sealizarlas para su destruccin por el
resto del sistema inmune. Tambin se les podra llamar anticuerpos libres hasta que se
unen a un antgeno y acaban como parte de un complejo antgeno-anticuerpo o
como anticuerpos secretados. En estas formas solubles se unen a las inmunoglobulinas
molculas adicionales. En la IgM, por ejemplo, encontramos una glicoprotena unida a la
Fraccin constante mediante puentes disulfuro de unos 15 KD llamada cadena J. Al isotipo
IgA, adems, se le une la llamada "pieza de secrecin". Se trata de una glicoprotena que
se forma en las clulas epiteliales y glndulas exocrinas, y que posteriormente se une a la
inmunoglobulina para facilitar su secrecin. (Pea, 1998)
Alotipos[editar]
Se entiende por alotipo las pequeas diferencias en la secuencia de aminocidos en la
regin constante de las cadenas ligeras y pesadas de los anticuerpos producidos por los
distintos individuos de una especie, que se heredan de forma mendeliana (Pea, 1998). En
seres humanos se han descrito 3 tipos de determinantes alotpicos:
Estructura[editar]
Los anticuerpos son protenas plasmticas globulares pesadas (~150 kDa), tambin
conocidas como inmunoglobulinas. Tienen cadenas de azcares unidas a alguno de sus
residuos aminocido.34 En otras palabras, los anticuerpos son glicoprotenas. La unidad
bsica funcional de cada anticuerpo es el monmero de inmunoglobulina, que contiene
una sola unidad de Ig. Los anticuerpos secretados tambin pueden ser dimricos con dos
unidades Ig, como en el caso de las IgA, tetramricos con cuatro unidades Ig como en el
caso de las IgM de telesteo, o pentamricos con cinco unidades de IgM, como en el caso
de las IgM de mamferos.35