INTRODUCCION

Los seres vivos estn caracterizados, entre otras cosas, por poseer una organizacin
celular, es decir determinadas molculas se organizan de una forma particular y precisa e
interactan entre s para establecer la estructura celular. As como las clulas son los
ladrillos con los que se construyen los tejidos y los organismos, las molculas son los
bloques con que se construyen las clulas.

Con esta revisin conceptual se analizan y estudian los conocimientos bsicos acerca de
las Biomolculas y su metabolismo a travs de la comprensin de las interacciones entre
ellas, reconocer los aminoacidos como unidades estructurales de las protenas, al mismo
tiempo revisar los aspectos fundamentales, energticos y regulacin de las enzimas en
las reacciones metablicas, dentro de la unidad 1 del mdulo de Bioqumica

Como aprendizaje y desarrollo de esta actividad el estudiante fortalece sus capacidades y

habilidades en distinguir la estructura de un aminocido y los 20 grupos de tomos de la
cadena lateral R, clasificndolos de acuerdo a sus caractersticas Fisicoqumicas dentro
de la industria alimentaria y farmacutica. A si mismo se tendr como base lo aprendido
para trabajar en grupo en el tiempo 2
 REVISION CONCEPTUAL
QUE ES UN AMINOACIDO
Un aminocido (abreviado como aa ) es un compuesto nitrogenado que se
caracteriza por presentar un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al
mismo carbono (C). La nica excepcin a esta regla es la prolina, que es un
aminocido.

ESTRUCTURA DE UN AMINOACIDO

H= El tomo de hidrogeno participa en reacciones qumicas con otros grupos R, para

formar estructuras complejas de las protenas.
+=
H3 N Funcin amida: grupo ionizable, le da caractersticas bsicas del aminocido o

protena. Especie capaz de aceptar protones.

C00H= Funcin carboxilo: grupo ionizable, le da caractersticas acidas al aminocido o
protena. Especie capaz de ceder protones.
R= Cadena o radical R. Identifica a los aminocidos de los 20 20 grupos de tomos que
compone las protenas.

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS PROTEICOS

(ESENCIALES Y NO ESENCIALES)
La clasificacin de los aminocidos protenicos se puede hacer teniendo en cuenta la
relacin de grupos COO-/NH3+, o considerando criterios que tienen que ver con su
polaridad, presencia o no de cargas positivas o negativas; todo lo cual, en ltimo trmino,
depende de la naturaleza de su cadena lateral (o grupo R).Dentro del grupo de
aminocidos comnmente encontrados en los alimentos son clasificados en dos grupos:

ESENCIALES NO ESENCIALES
Treonina Serina
Metionina Alanina
Leucina Glicina
Valina Acido glutmico
Lisina Acido asprtico
Arginina Prolina
2
 Fenilalalina Cistena
Histidina tirosina
Isoleucina
Triptofano

AMINOACIDOS NO POLARES O HIDROFOBICOS

En estos aminoacidos la cadena lateral, aliftica o aromtica, no tiene grupos que
interacten fcilmente con solventes acuosos y de ah el nombre de hidrolgicos.

AMINOACIDO ABREVIAT ESTRUCTURA DESCRIPCION

URA
ALANINA Ala Aminocido ms pequeo con isomera y actividad
ptica.

VALINA Val Mayor ndice de hidrofobicidad.

LEUCINA Leu Mayor ndice de hidrofobicidad

ISOLEUCINA Lle La Ile presenta dos carbonos asimtricos, uno el

C y otro en la cadena lateral.

CISTEINA Cys Tioaminocido que forma enlaces disulfuro intra-

y/o intercatenarios. El grupo sulfhidrilo (SH -S-)
puede disociarse a pH muy alto. La Cys forma
parte del centro activo de muchas enzimas.
PROLINA Pro Aminocido con un papel estructural muy
importante, ya que est excluido de las estructuras
en -hlice = hlix breaker (si bien aparece en la
hlice de colgeno), pero es clave en la formacin
de giros o codos en las protenas. Alto grado de
conservacin en las en series filogenticas.
FENILALANINA Phe Estos presentan absorbancia en la franja UV
(280nm), debido a la presencia de los anillos
aromticos deteccin de protenas por
espectrofotometra.
- son precursores de hormonas y
neurotransmisores: T3, T4, dopamina, adrenalina

TRIPTOFANO Trp Alta hidrofobicidad

3
METIONINA Met iniciador en la biosntesis de protenas.
Tioaminocido.

AMINOACIDOS POLARES NO CARGADOS

A diferencia de los anteriores, estos AA se solubilizan con mayor facilidad en solventes
acuosos y su grupo R no posee cargas positivas o negativas a pH fisiologico, es decir, pH
cercanos a 6,5 y 7,0. Aqu incluimos los siguientes AA:

AMINOACIDO ABREVIATURA ESTRUCTURA DESCRIPCION

GLICINA Gly Sin actividad ptica ni estereoisomera y con
mucha flexibilidad y capacidad de rotacin.
Suele estar excluido de las estructuras en -
hlice, excepto en la hlice del colgeno, y
aparece con frecuencia en los giros o codos de
las protenas. La posicin de Gly en una
protena dada suele estar altamente conservada
en series filogenticas, debido a su pequeo
tamao (el nico posible en esa posicin).
SERINA Ser Hidroxiaminocidos que forman enlaces
glicosdicos en ciertas protenas. El grupo OH
se puede fosforilar, regulando la funcin
proteica.
La Ser se localiza en el centro activo de
enzimas como las serin proteasas.
TREONINA Thr La Thr presenta dos carbonos asimtricos, uno
el C y otro en la cadena lateral.

TIROSINA Tyr Tyr grupo OH que se puede desprotonar (

O-) a pH muy alto. Se puede fosforilar.

ASPARAGINA Asn Mayor carcter hidroflico.

Se localizan en la parte externa de la protena.

GLUTAMINA Gnl Aminocidos amidados, ya que son las amidas

de los cidos dicarboxilicos. Desempean un
papel importante como intermediarios en el
metabolismo nitrogenado, estando implicados
en el transporte de iones amonio (NH+4).
Asimismo, estn implicados en la
gluconeognesis a partir de los esqueletos
carbonados de los aminocidos. La Gln es clave
para el reciclaje del Glu en el tejido nervioso
(recaptacin de neurotransmisores).

Aminoacidos cidos
4
Se caracterizan porque su grupo R -(COOH) est cargado negativamente a pH
Fisiologico. Los aminoacidos con sus respectivos pK a son:

AMINOACID ABREVIATURA pKa ESTRUCTURA DESCRIPCION

O
cido Asp 3.9 Aminocidos dicarboxilicos o con carga
asprtico negativa. Presenta carga negativa a pH
fisiolgico, por lo que son muy polares.
Forman parte del centro activo de
glicosidasas y Ser proteasas, y presentan
cido Glu 4.2 enlaces de coordinacin con cationes
glutmico metlicos (cofactores de protenas).
Adems, estn implicados en el
metabolismo nitrogenado y en la
gluconeognesis.

AMINOACIDOS BASICOS
En ellos, el grupo R (generalmente NH) est cargado positivamente a pH fisiologico. A
este grupo pertenece:

AMINOACID ABREVIATURA pKa ESTRUCTU DESCRIPCION

O RA
HOSTIDINA His 6.0 Aminocidos dibsicos con carga positiva.
Presentan Q positiva a pH fisiolgico, por lo
que son muy polares.
La Lys forma bases de Schiff, que actan como
intermediarios covalentes en la catlisis
enzimtica e interviene en la unin de
LISINA Lys 10.5 coenzimas a las protenas.
- La Arg es un metabolito intermediario en el
ciclo de la urea.
- La His se localiza en el centro activo de
muchas enzimas, ya que puede actuar
donando o captando protones del sustrato.
Esta propiedad se debe a la presencia de un
grupo imidazol en la cadena lateral. Adems,
ARGININA Arg 12.5 debido a que el pKR pH fisiolgico, las
protenas ricas en His actan como tampones
en los medios biolgicos (ejemplo, la
Hemoglobina).

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS NO PROTEICOS

AMINOACIDOS NO ESTRUCTURA DESCRIPCION

5
 PROTEICOS
G-cido aminobutrico Es un aminocido de cuatro carbonos, presente en
bacterias, plantas y vertebrados. En los animales
se encuentra en el cerebro en altas
concentraciones y cumple un rol fundamental en
la neurotransmisin
HISTAMINA La histamina es una amina idazlica involucrada en
las respuestas locales del sistema inmune.
Tambin regula funciones normales en el estmago
y acta como neurotransmisor en el sistema
nervioso central.
DOPAMINA La dopamina se produce en muchas partes del
sistema nervioso, especialmente en la sustancia
negra. La dopamina es tambin una neurohormona
liberada por el hipotlamo. Su funcin principal en
ste, es inhibir la liberacin de prolactina del lbulo
anterior de la hipfisis

TIROXINA La tiroxina, tambin llamada tetrayodotironina, es el

principal tipo de hormona tiroidea secretada por las
clulas foliculares de la glndula tiroides

CITRULINA Son importantes intermediarios en el metabolismo

de la eliminacin del nitrgeno.

ORNITINA Es un aminocido dibsico, sintetizado en el citosol

como producto del glutamato. Se forma por la
acetilacin de su grupo amino, fosforilacin y
reduccin del derivado acetilado a N-
acetilglutamico--semialdehdo.

PRINCIPALES FUNCIONES BIOLOGICAS DE

LAS PROTEINAS

FUNCION DESCRIPCION
Protenas
estructurales Forman parte de clulas y tejidos a los que confieren apoyo estructural.
Dentro de estas podemos citar, el colgeno y la elastina presentes en el
tejido conectivo de los vertebrados. La queratinas de la piel, pelo y uas y
la espectirna presente en la membrana de los eritrocitos.
Protenas de transportan sustancias como el oxgeno en el caso de la hemoglobina y la
transporte mioglobina, cidos grasos en el caso de la albmina de la sangre, o las
que realizan un transporte transmembrana en ambos sentidos
Protenas de
defensa Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraos, entre
las que se consideran los anticuerpos (inmunoglobulinas) de la fraccin
gamma globulnica de la sangre, las protenas denominadas interferones
cuya funcin es inhibir la proliferacin de virus en clulas infectadas e
6
 inducir resistencia a la infeccin viral en otras clulas, el fibringeno de la
sangre importante en el proceso de coagulacin.
Protenas
hormonales Se sintetizan en un tipo particular de clulas pero su accin la ejercen en
otro tipo. Ejemplo, la insulina.
Protenas como
factores de Su funcin consiste en estimular la velocidad de crecimiento y la divisin
crecimiento celular. Como ejemplo se puede citar la hormona de crecimiento y el factor
de crecimiento derivado de plaquetas.
Protenas catalticas Permiten aumentar la velocidad de las reacciones metablicas. Dentro de
o enzimas las clulas son variadas y se encuentran en cantidad considerable para
satisfacer adecuadamente sus necesidades. Entre otras se consideran las
enzimas proteolticas cuya funcin es la degradacin de otras protenas,
lipasas, amilasas, fosfatasas, etc.
Son protenas capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las
clulas o tejidos que estn constituyendo de desplazarse, contraerse,
relajarse razn por la cual se encuentran implicadas en los diferentes
Protenas mecanismos de motilidad. Las protenas ms conocidas de este grupo son
contrctiles la actina y la miosina
Protenas
receptoras Protenas encargadas de combinarse con una sustancia especfica. Si se
encuentran en la membrana plasmtica, son las encargadas de captar las
seales externas o simplemente de inspeccionar el medio. Si encuentran
en las membranas de los organelos, permiten su interaccin. Sin
embargo, no son protenas exclusivas de membrana ya que algunas se
encuentran en el citoplasma. El ejemplo ms tpico de stas son los
receptores de las hormonas esteroides. Casi todos los neurotransmisores,
la mayora de las hormonas y muchos medicamentos funcionan gracias a
la presencia de estas protenas.
Protenas de
transferencia de Son protenas integrales de membrana, comunes en las mitocondrias y
electrones cloroplastos cuya funcin se basa en el transporte de electrones desde un
donador inicial hasta un aceptor final con liberacin y aprovechamiento de
energa. Como ejemplo se citan a los Citocromos que hacen parte de la
cadena respiratoria.
Protenas La gran mayora de las reacciones metablicas tienen lugar gracias a la
Biocatalizadoras presencia de un catalizador de naturaleza proteica especfico para cada
reaccin. Estos
Biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. La gran mayora de las
protenas son enzimas.

LAS ENZIMAS
Son protenas (RNA) que catalizan reacciones qumicas en las clulas. Cada enzima es
altamente especfica para la reaccin que cataliza. Esta especificidad est determinada
por el centro activo de la enzima (en donde se hallan los grupos qumicos responsables
de la catlisis). Muchas enzimas necesitan co-factores (co-reactivos, cosustratos) para
cumplir su funcin cataltica. Una enzima puede catalizar miles de reacciones en cada
segundo, gracias a ellas se realizan las reacciones bioqumicas en las clulas; un

7
ejemplo, es la enzima llamada catalasa que descompone al agua oxigenada (perxido de
hidrogeno), 2 H2O2 2 H2O + O2 y est presente en todas las clulas de los animales.

1. Defina que es la cintica enzimtica?

Es el estudio de la velocidad de reacciones catalizadas enzimticamente. La velocidad
de una reaccin catalizada por un enzima depende de:
la concentracin de molculas de sustrato [S]
la temperatura
la presencia de inhibidores
pH del medio, que afecta a la conformacin (estructura espacial) de la molcula
enzimtica.

Esto significa que una enzima en particular cataliza con un sustrato dado, un solo tipo de
reaccin qumica y ningn otro. Un buen ejemplo lo constituyen las enzimas que
intervienen en el metabolismo de los aminoacidos, compuestos que segn el tipo de
enzima involucrada dar origen a diferentes productos; de manera general podemos
ilustrar este ejemplo as:

Tendremos entonces que la reaccin (1) ser catalizada solo

por oxidasas y no por decarboxilasas o transaminasas y as
sucesivamente

2. Explique mediante grficos y narrativa propia, .que

es el sitio activo de las enzimas?
Es la regin especfica de la enzima que se une con el
sustrato. En una reaccin catalizada por un enzima:
La sustancia sobre la que acta el enzima (sustrato).
El sustrato se une a una regin concreta del enzima (centro activo).
Un sitio de unin formado por los aminocidos que estn en contacto directo con el
sustrato.
Un sitio cataltico, formado por los aminocidos directamente implicados en el
mecanismo de la reaccin.
Formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin.

3. Grafique y explique la relacin entre el modelo llave-cerradura o enzima

sustrato.

Modelo de llave y cerradura: La enzima es como una especie de cerradura

molecular en que entran solo llaves moleculares en forma especfica, o sea los
sustratos.

8
 4. Describa las variables implcitas en la cintica enzimtica.

CINETICA ENZIMATICA
MODELO DE MICHAELIS-MENTEN
E S P E (E : enzima, S : sustrato, P : producto)
K

d P
V K E S (v S ) E E S K 1 ES K2
dt
P E
Etapa Lenta
Etapa Rapida

E0 E ES Cons tan te
El proceso ES P E es irreversib le
(concentra cion de producto pequea)

Hiptesis cuasi estacionaria: despus de una fase inicial transitoria, la
concentracin de las distintas formas enzimticas (E, ES) no vara.

9

dc K 1 se se K 1 K 2
K 1 se ( K 1 K 2 )c 0 c : Km
dt K 1 K 2 Km K1
se s e0
e0 e c e e 1 e
Km Km s
1
Km
se se 0
Luego : c Y
Km Km s
dp K 2 e0 Vmax s
v K 2c s : (Vmax k 2 e0 )
dt Km s Km s
Vmax S
V
Km S
K 1 K 2
Km : Cons tan te de Michaelis
K1
K 1
si K 2 K 1 ; K m es la constante de disociacio n del complejo
K1
K

enzima sustrato : E S 1 ES
Vmax K 2 e0 : velocidad maxima de reaccion
para S K m v Vm / 2

El estudio cuantitativo de la catlisis enzimtica o cintica enzimtica, proporciona

la informacin sobre las velocidades de reaccin. Los estudios cinticos tambin
miden la afinidad de las enzimas por los sustratos y por los inhibidores y dan
indicios sobre los mecanismos de reaccin. A su vez, la cintica enzimtica ayuda
a comprender las fuerzas que regulan las vas metablicas.

11


CONCLUSIONES


A travs del anlisis y estudio de la unidad 1 Biomolculas y su metabolismo;
comprendiendo las estructura de los aminoacidos cuyos factores son un amino
H2N y un carboxilo COOH.
El ndice que identifica a los 20 grupos que compone las protenas es el radical R.
Se identificaron y clasificaron los 20 aminoacidos, de acuerdo a sus caractersticas
fisicoqumicas como lo son polares, no polares, bsicos y cidos.
Se estudiaron y distinguieron los niveles estructurales compuestos por: estructura
1, estructura 2, estructura 3 y estructura 4.
la clasificacin de las protenas se realiza de acuerdo a su solubilidad en
albuminas, globulinas, prolaminas y glutaminas.
La revisin conceptual, para el desarrollo de esta actividad fortalece al estudiante a
conocer y manejar trminos aplicables a una experiencia cotidiana dentro de una
experiencia profesional.

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BIBLIOGRAFIA

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