PROGRAMA NACIONAL DE FORMACIN EN MEDICINA INTEGRAL

COMUNITARIA
PLAN DE CLASE
ASIGNATURA: Morfofisiologa Humana I
AO: Primero
SEMANA: 2
FOE: Actividad Orientadora 3
MTODO: Expositivo Ilustrativo
MEDIOS: Pizarra, Videoclase.
TIEMPO: 100
TEMA: 1. Clula.
TTULO: Macromolculas.
SUMARIO:
1.3.2.1 Principio de organizacin de las macromolculas.
1.3.2.2 Polisacridos y protenas. Polisacridos: Estructura general y funciones.
Homopolisacridos: glucgeno, almidn y celulosa. Heteropolisacridos. Protenas:
Estructura general. Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Modelos
principales de estructura secundaria. Desnaturalizacin, propiedades cido bsicas y
elctricas. Electroforesis de protenas. Carcter informacional de las protenas.
OBJETIVOS: (La redaccin de los mismos debe ser teniendo en cuenta todas sus
partes; habilidad, contenido, nivel de asimilacin, nivel de profundidad y condiciones
de estudio).
Pretendemos que durante el transcurso de la clase y al concluir la misma, los
estudiantes sean capaces de:
1. Describir los principios generales de organizacin de las macromolculas, y a partir
de ellos el significado biolgico de la relacin estructura funcin en las biomolculas
informacionales y no informacionales auxilindose de la bibliografa bsica y
complementaria en funcin de la formacin del mdico integral comunitario.
2. Identificar las caractersticas estructurales y funcionales de los polisacridos, a partir
de su clasificacin y sus elementos constantes y variables, auxilindose de la
bibliografa bsica y complementaria en funcin de la formacin del mdico integral
comunitario.
3. Identificar las caractersticas estructurales y funcionales de las protenas, haciendo
nfasis en sus niveles de organizacin y propiedades, auxilindose de la bibliografa
bsica y complementaria en funcin de la formacin del mdico integral comunitario.
INTRODUCCIN

Pase de lista

Se har trabajo educativo hablando acerca de algn acontecimiento social,

cientfico, poltico, cultural de actualidad o nacional e internacional.

Rememoracin de los contenidos de la clase anterior.

En la actividad orientadora anterior se estudiaron los precursores de macromolculas,
sus caractersticas estructurales y funcionales, as como sus enlaces polimerizantes,
que permiten la formacin de macromolculas, el estudio de este contenido ser
orientado en la actividad de hoy.

Preguntas de control
DESARROLLO
Motivacin. Puedes utilizar el proceso de desnaturalizacin que sufren las
macromolculas como las protenas que al elevar las temperaturas pierden su
estructura nativa y su funcin (medidas antitrmicas en la fiebre)

Se presenta el tema y contenidos de la clase los cuales deben estar expuestos en

la pizarra con letra clara y sin abreviaturas.
Se enuncian los objetivos de la clase.
Se presenta la videorientadora teniendo en cuenta su duracin y los contenidos
que abordar.
La videorientadora que van a ver tiene 43 diapositivas y una duracin de
Se inicia la proyeccin del video hasta la diapositiva 17, donde se realiza la primera
parada.
MONOSACRIDOS
Los monosacridos, aminocidos y nucletidos se polimerizan mediante enlaces
covalentes y dan lugar a las macromolculas, que son organizaciones en las cuales
participan cientos o miles de tomos con una compleja distribucin tridimensional.
Existen tres grandes familias de macromolculas: las protenas, los polisacridos y los
cidos nucleicos
Los monosacridos se unen mediante enlace glicosdico y forman los polisacridos.
Los nucletidos se polimerizan mediante el enlace 3 5 fosfodister y se forman los
cidos nucleicos
los aminocidos se unen mediante el enlace peptdico para formar las protenas.
Las macromolculas mencionadas poseen un conjunto de caractersticas comunes
que estudiaremos a continuacin.
CARACTERSTICAS GENERALES DE LAS MACROMOLCULAS
Entre las caractersticas generales de las macromolculas se encuentran:
Elevado peso molecular.
Carcter polimrico.
Carcter Uniforme.
Carcter lineal.
Carcter Tridimensional.
Carcter Informacional.
Tendencia a la agregacin.
Relacin estructura-funcin.
A continuacin abordaremos algunos elementos de cada una de ellas, ustedes deben
profundizar en las mismas siguiendo las orientaciones del CD de la asignatura.
El elevado peso molecular es una caracterstica importante de las macromolculas, se
consideran macromolculas aquellas que tienen masa molecular mayor de 5
kilodaltons.
El caracter polimrico est dado porque las macromolculas son polmeros que se
forman por la unin de varios monmeros, que son sus precursores.
En el polmero existen propiedades que no dependen de los monmeros individuales,
y s de su organizacin estructural, por tanto las propiedades de las macromolculas
dependen de como se organicen sus precursores.
El carcter uniforme se explica porque cada macromolcula, como pueden apreciar en
la imagen, se forma por la polimerizacin de precursores del mismo tipo. Estos se
unen mediante una reaccin de condensacin, con prdida de una molcula de agua,
y quedan enlazados de forma covalente, lo que le concede fortaleza a la estructura.
El carcter lineal se debe a que los monmeros se unen uno a continuacin del otro y
forman largas cadenas polimricas sin la existencia de ramificaciones.
En la imagen se muestra la estructura tridimensional de una macromolcula.
La organizacin espacial de las macromolculas le confiere su carcter tridimensional.
Esta estructura depende de la composicin de la macromolcula.
Otra caracterstica importante de las macromolculas es el carcter informacional.

La informacin permite discriminar con un elevado grado de precisin con cual

molcula se interacta, en qu sitio y bajo cules circunstancias.
La informacin molecular est relacionada con la variedad estructural y permite la
realizacin de interacciones especficas entre las diferentes macromolculas, o entre
ellas y molculas pequeas
Teniendo en cuenta la forma en que se presenta la informacin molecular puede ser
de dos tipos, secuencial y conformacional.
La informacin secuencial est contenida en la estructura primaria de las
macromolculas que presentan secuencias irregulares, de forma que mientras mayor
es la irregularidad de la secuencia mayor puede ser el contenido de informacin y
viceversa. Es muy estable, al estar asociada con el nivel primario de organizacin, no
permite interacciones tridimensionales.
Esta depende de dos condiciones.
La variabilidad de los precursores que la integran.
Las diversas formas en que se combinan esos precursores sin que aparezca
monotona estructural.
De esto derivan 2 grupos de macromolculas
Informacionales
Las que conservan trasmiten y transfieren la informacin gentica (ADN y ARN)
Las que expresan esa informacin gentica (las protenas)
No informacionales (polisacridos) excepto los heteropolisacridos presentes en los
grupos sanguneos.
La estructura primaria est vinculada a la secuencial, y las de orden superior a la
conformacional se infiere que la informacin conformacional est determinada por la
informacin secuencial.
La informacin conformacional est contenida en la estructura tridimensional, en la
conformacin de la macromolcula y permite interacciones especficas en el espacio.
Esto determina
1. Reconocimiento molecular que incluye:
Complementariedad elctrica.
Complementariedad espacial o estrica.
2. Transconformacin.
La informacin secuencial, que est contenida en la estructura primaria de las
macromolculas y depende de la diversidad estructural de los precursores.
La informacin conformacional, est contenida en la estructura tridimencional, es decir,
en la conformacin general de la macromolcula y es funcional.
Este tipo de informacin permite la interaccin de la macromolcula con otra
biomolcula a travs de sitios especficos, llamados sitios de reconocimiento, este
fenmeno recibe el nombre de reconocimiento molecular.
A continuacin pasaremos a orientar el estudio de las protenas.
Protenas
Las protenas son polmeros de aminocidos unidos por enlace peptdico, con peso
molecular mayor de 5000 Daltons.
Adems existen otras sustancias formadas por la unin de aminocidos que son los
pptidos, con peso molecular menor de 5000 Daltons, que pueden ser oligopptidos y
polipptidos.
Se denominan oligopptidos cuando tienen de 2 a 7 residuos de aminocidos,
ejemplos de ellos son las hormonas liberadoras hipotalmicas, que controlan las
secreciones adenohipofisarias.
Se consideran polipptidos cuando tienen ms de 7 aminocidos, pero su peso
molecular es menor de 5000 Daltons, por ejemplo las hormonas oxitocina, la
bradiquinina y el glucagn.
A continuacin estudiaremos la clasificacin de las protenas segn diferentes criterios.

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Por su forma se clasifican en:
Globulares: Presenta estructura tridimensional, esferoidal y predomina el
volumen sobre la longitud es decir sus ejes axiales es menor de 10 y no
exceden de 3 a 4 ej. Mioglobina, Hemoglobina, histonas enzimas etc.
Fibrosa: aquellas que su estructura tridimensional es alargada y predomina la
longitud sobre el volumen. La relacin entre sus ejes axiales es mayor que 10.
Por su solubilidad pueden ser:
Insolubles: cuya forma empaquetada les permite formar los diferentes tipos
de fibras predominan las cadenas laterales de residuos amino cidos.apolares.
Aqu se encuentran todas las protenas fibrosas y globulares que forman parte
de las membranas biolgicas.
Solubles: Cuando tienen una estructura espacial globular donde emergen
residuos de aminocidos polares que establecen interacciones dbiles no
covalentes con el agua.
Poco solubles: Cuando son solubles en soluciones de sales neutras, como el
cloruro de sodio, ejemplo de ellas son las globulinas.
Por su composicin qumica se clasifican en:
Simples: formadas slo por aminocidos.
Conjugadas: aquellas que presentan unida a la estructura proteica un grupo
prosttico que puede ser lpidos (lipoprotenas), glcidos (glicoprotenas),
grupos fosfatos (fosfoprotenas), hemo (hemoproteinas), flavin
nucletidos(flavoproteinas).metaloproteinas
Por su funcin se clasifican en:
Enzimas
De transporte
De reserva
Contrctiles
Estructurales
De defensa
Reguladoras
Seguidamente orientaremos los diferentes niveles estructurales en que se organizan
las protenas para su estudio, que son primario, secundario, terciario y cuaternario,
contenido que por su importancia y complejidad deben profundizar en su libro de texto
siguiendo las orientaciones del CD de la asignatura.
En las protenas se da la unidad de lo montono y lo diverso
Montono: carbono alfa - enlace peptdico - carbono alfa
Diverso: los grupos de las cadenas laterales R de los residuos de aminocidos
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura o nivel de organizacin primario, se define como el orden o secuencia de
los residuos de aminocidos en la cadena peptdica.
Constituye la estructura bsica, la ms importante de las protenas, sobre la cual se
erigen las dems estructuras est codificada genticamente y es nica para cada
protena.
Es el nivel ms importante, ya que determina el resto de los niveles de organizacin y
por tanto la estructura tridimensional y la funcin de las protenas.
La composicin es el nmero total de residuos de amino cidos que lo componen y es
desigual de la secuencia.
Este nivel est estabilizado por enlace peptdico por lo que no sufre la afectacin de
la desnaturalizacin

En ello se da lo montono (carbono alfa - enlace peptdico - carbono alfa y lo diverso

(las cadenas laterales R). lo montono garantiza la aparicin de estructuras alargadas
mientras que lo diverso interacciona con el medio y consigo mismo que garantiza la
formacin de interacciones dbiles formando la estructura tridimensional
Son 20 los aminocidos que pueden formar las protenas y estos varan de acuerdo a
la estructura de su cadena lateral R, lo cual le confiere propiedades fsico-qumicas
especficas.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura o nivel secundario es el ordenamiento regular que adoptan sectores de
la cadena peptdica a lo largo de un eje, debido a la interaccin entre los grupos
carbonlicos y amdicos de los enlaces peptdicos con formacin de puentes de
hidrgenos.
Los tipos fundamentales de esta estructura son alfa hlice, hoja plegada y triple hlice
del colgeno.
La estructura secundaria en alfa hlice. Los puentes de hidrgeno son intracatenarios,
es decir, se establecen entre los elementos del enlace peptdico de la misma cadena y
son paralelos al eje longitudinal de la molcula.
Las cadenas laterales se disponen hacia el exterior de la molcula.
La conformacin u hoja plegada, las cadenas polipptidica se dispone en zig zag se
estabiliza tambin por puentes de hidrgeno que se establecen entre los elementos
del enlace peptdico, pero en este caso son intercatenarios, es decir entre cadenas
diferentes o de la misma cadena que se pliega.
Las cadenas laterales de los aminocidos se disponen por encima y por debajo del
plano de la estructura. Puede ser paralela y anti paralela
La estructura secundaria en triple hlice del colgeno, protena que cumple una
importante funcin estructural como soporte.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria es la disposicin tridimensional de las cadenas polipeptdicas;
estabilizada por interacciones dbiles y enlaces covalentes por puente disulfuro que se
establecen entre las cadenas laterales de los residuos de aminocidos.
Deben recordar que las interacciones dbiles son: uniones salinas o inicas, fuerzas
de Van der Waals, puentes de hidrgeno y uniones hidrofbicas.
En la imagen se observa la estructura tridimensional de la mioglobina, esta protena
tiene la funcin de almacenar oxgeno en el msculo para la contraccin.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
La estructura cuaternaria es la asociacin de varias cadenas polipeptdicas para
formar una unidad biolgicamente activa.
Generalmente est constituida por un nmero par de cadenas polipeptdicas, idnticas
o diferentes en su estructura que se unen por interacciones dbiles y algunas por
puente disulfuro.
Las protenas con nivel cuaternario de organizacin son de mayor complejidad este
nivel es el ms complejo pero no es el ms
importante .
La hemoglobina esta formada por 4 cadenas polipeptdicas, 2 alfa y 2 beta, unidas por
interacciones dbiles, cada cadena tiene unido un grupo prosttico hemo que le
permite la unin con el oxgeno.
Por su parte la insulina posee dos cadenas polipeptdicas que se unen por
interacciones dbiles y puentes disulfuro.
Existe una estrecha relacin entre la estructura y la funcin de las protenas, lo que se
puede ejemplificar con el proceso de desnaturalizacin.

Se hace resumen parcial y preguntas de comprobacin.

Contina la proyeccin de la videorientadora desde la Diapo 18 hasta la 38.

DESNATURALIZACIN
La desnaturalizacin de las protenas se debe a la prdida de su estructura
tridimensional(nativa) y por ende de su funcin biolgica. Ello se debe a la accin de
agentes fsicos o qumicos que rompen las interacciones dbiles que estabilizan la
estructura tridimensional, este fenmeno no afecta la estructura primaria.
Estos agentes se denominan desnaturalizantes y entre ellos se encuentran el calor,
los alcoholes, la urea y las variaciones extremas de pH entre otros.
En la imagen se representa la estructura nativa de la enzima ribonucleasa, que
presenta actividad enzimtica. Observe los puentes disulfuro entre los aminocidos
representados por las esferas del mismo color.
Al aadir urea al medio, se desnaturaliza, con lo que pierde su funcin biolgica.
Si se elimina la urea del medio, la protena puede renaturalizarse, recuperando su
funcin biolgica.
PROPIEDADES FSICO QUMICAS
Las propiedades fsico qumicas de las protenas son consecuencia de su gran tamao
y la presencia de grupos ionizables.
Debido a su gran tamao forman sistemas coloidales cuando se encuentran dispersas
en medios acuosos. No dializan, o sea no pueden difundir a travs de las membranas.
Fisiolgicamente, las protenas al no difundir a travs de las membranas biolgicas
crean una presin osmtica, que en este caso particular se denomina onctica, la que
contribuye a la distribucin del agua y los electrolitos entre las clulas y el medio
extracelular.
La presencia de grupos ionizables en determinados residuos aminoacdicos explica las
propiedades elctricas de las protenas que orientaremos a continuacin.
PROPIEDADES ELCTRICAS
Las protenas presentan grupos ionizables, entre los que se encuentran el grupo
amino de un extremo de la cadena y el carboxilo del otro. Tambin presentan grupos
ionizables en las cadenas laterales de los aminocidos que la componen. Algunos de
estos grupos se representan en la imagen.
Cuando la protena se encuentra en un medio con alta concentracin de iones
hidrgeno, es decir en un medio cido o de pH bajo, algunos grupos ionizables, como
los aminos aceptan iones hidrgeno y la protena adquiere carga positiva.
Cuando la protena se encuentra en un medio con baja concentracin de iones
hidrgeno, es decir, en un medio bsico o de pH alto, cede al mismo los iones
hidrgeno quedando entonces con carga negativa.
Existe una concentracin de iones hidrgeno correspondiente a un pH determinado,
en el cual la protena presenta el mismo nmero de cargas positivas que negativas.
Al valor de pH del medio en que se cumple esta condicin y la protena tiene carga
neta cero, se le llama punto isoelctrico.
Cada protena tiene un punto isoelctrico propio, que depende de su estructura o nivel
primario.
Las propiedades elctricas se utilizan como base en el laboratorio para muchas
tcnicas de separacin de protenas como por ejemplo la electroforesis, muy utilizada
para el diagnstico de diversas patologas.
Cuando el pH del medio es bajo los grupos carboxilos se desprotonizan liberando un
protn hidrogeno al medio y se cargan negativamente los grupo a aminos aceptan el
protn y se cargan positivamente.
Si pH > PI la protena se comportan como un anin (-) y migra al nodo
Si pH < PI la protena se comportan como un catin (+) y migra al Ctodo

Si pH = PI la protena tiene carga neta 0 y es incapaz de migrar

ELECTROFORESIS
Se denomina electroforesis al mtodo de separacin de molculas, basado en su
desplazamiento en un campo elctrico.
Es un importante mtodo diagnstico ya que se pueden separar protenas que
presentan cargas elctricas diferentes.
Ya conocen que las protenas cambian su carga elctrica en dependencia del pH del
medio en que se encuentran.
El medio ms utilizado en los laboratorios clnicos es el de pH 8,6 en el cual las
protenas de la sangre adquieren carga negativa, al colocar las mismas en un campo
elctrico migran del polo negativo llamado ctodo al polo positivo llamado nodo.
A medida que sea mayor su carga y menor su masa molecular, migrarn ms rpido,
por lo que se separan.
Finalmente se aade un colorante para visualizarlas.
Otro tipo de macromolcula que estudiaremos en esta actividad son los polisacridos,
que se caracterizan por presentar monotona estructural.
GLCIDOS O CARBOHIDRATOS
Los glcidos o carbohidratos son las biomolculas ms abundantes en la naturaleza.
en particular los polisacridos cuyas funciones ms generales son: almacenamiento,
estructural y reconocimiento.
Entre ellos se encuentran los monosacridos, ya estudiados, los disacridos, los
oligosacridos y los polisacridos.
Los polisacridos son aquellos que tienen ms de 10 molculas de monosacridos.
Son polmeros de monosacridos unidos mediante enlace glicosdico, poseen un peso
molecular elevado, son estables en medio acuoso y tienen como peculiaridad que no
poseen un nmero exacto de monmeros.
OLIGOSACRIDOS
Los oligosacridos son molculas que poseen desde 3 hasta 10 monosacridos,
sustituidos, unidos mediante diferentes enlaces de los tipos a alfa o beta; ambas
caractersticas determinan su secuencia informacional, casi siempre aparecen unidos
a protenas y lpidos, formando glicolpidos y glicoprotenas, a las que alteran su
solubilidad, debido a que contienen agrupaciones altamente hidroflicas.
Los disacridos constituyen la unidad bsica estructural de los homopolisacridos y de
los mucopolisacridos cidos, a continuacin mencionaremos su clasificacin.
El estudio de los mismos deben profundizarlo en su libro de texto siguiendo las
orientaciones del CD.
DISACRIDOS
Los disacridos se clasifican en homodisacridos si rinden por hidrlisis el mismo tipo
de monosacrido y heterodisacridos si se obtienen monosacridos diferentes.
Dentro de los homodisacridos estn la maltosa, formada por 2 molculas de D
glucosa, unidas por enlace alfa 1-4 glucosdico y la isomaltosa, formada por 2
molculas de D glucosa, unidas por enlace alfa 1-6 glucosdico. Tambin se incluye la
celobiosa formado por 2 unidades de B D glucosa unidas por enlace glucosdico Beta
1, 4(producto de la hidrolisis de la celulosa) y la trealosa formada por dos unidades de
alfa D glucosa unidas por enlace alfa 1,1(presente en la hemolinfa de los insectos)
Dentro de los heterodisacridos estn la lactosa o azcar de la leche, integrada por
una molcula de galactosa y otra de glucosa unidas mediante enlace beta 1-4
glucosdico y la sacarosa o azcar de caa, constituda por una molcula de glucosa y
otra de fructosa, unidas por enlace alfa 1-2 glucosdico.
Polisacaridos
Los polisacridos son polmeros de monosacridos unidos mediante enlace

glicosdico, poseen peso molecular elevado, son estables en medio acuoso y, a

diferencia de los cidos nucleicos y las protenas, no tienen un nmero exacto de
monmeros.
Difieren en el tipo de monosacrido que lo constituyen y el tipo de enlace que
los une, la longitud de sus cadenas, en el grado de ramificacin y en su funcin
biolgica.
En ellos se da la unidad delo montono y lo diverso
Lo montono es monosacrido - enlace glucosidico - monosacarido
Diversos la presencia de grupos hidroxilos
CLASIFICACIN DE LOS POLISACRIDOS
Los polisacridos se clasifican en homopolisacridos y heteropolisacridos.
Los homopolisacridos son polmeros del mismo monosacrido. Aqu encontramos el
almidn, el glucgeno, la celulosa, la pectina y la quitina.
Los heteropolisacridos son polmeros de diferentes monosacridos. Se incluyen:
Peptidoglicanos(formados por un heteropolisacrido unido por enlace covalente a las
cadenas peptdicas constituidos por unidades alternas de N-acetil-glucosamina y
cido N-acetil-murmico unidos por enlace Beta 1- 4.
Glicosaminoglicanos o mucopolisacaridos cidos: Son polmeros lineales, donde
la unidad que se repite es un tipo de disacrido. Uno de ellos es la
N-acetilglucosamina o N-acetilgalactosamina; el otro, generalmente es un cido
urnico, el glucurnico o el L-idurnico
cido hialurnico. Posee un disacrido repetitivo formado por cido glucurnico
unido por enlace glicosdico Beta 1-3 a una N-acetil-glucosamina. Forman
disoluciones claras y viscosas y se encuentran en el lquido sinovial, humor
vtreo y tejido conectivo. Funciones contribuye a la resistencia, tensin y
elasticidad de cartlago y tendones, facilita la migracin celular durante la
morfognesis y la reparacin de heridas
Sulfato de condroitina junto con el condroitn- 4 sulfato y el condroitn-6sulfato, formado por 20 a 60 unidades del disacrido compuesto por
la unin, mediante enlace glicosdico Beta 1-3, de cido glucurnico y de
N-acetil-galactosamina-sulfato Se encuentra en cartilagos, huesos y crnea;
junto con el cido hialurnico interviene en la compresibilidad del cartlago
cuando soporta peso.
Sulfato de queratn. Integrado por el disacrido repetitivo formado por
galactosa y N-acetil-gelactosamina, unidos mediante enlace glicosdico beta 14. Los disacridos se unen por enlace glicosdico beta1- 3.
Heparina. La unidad repetitiva es un oligosacrido de 6 residuos de
monosacridos, integrado por derivados sulfatados de D-glucosamina y del
cido glucurnico, (cido idurnico) unidos por enlace tipo alfa 1-4.
Sulfato de dermatn. La unidad repetitiva est integrada por cido
L-idurnico o cido glucurnico y N-aceti1.D-galactosamina-4-sulfato, unidos
por enlace glicosdico Beta 1-3. Es constituyente de la crnea y contribuye de
manera importante a su transparencia, ayuda a mantener la forma del ojo.
Sulfato de heparn. Contiene N-acetil-glucosamina y el cido urnico
predominante es el L-idurnico; es menos sulfatado que la heparina; es
componente de las membranas plasmticas, donde puede actuar como
receptor y participa en interacciones intercelulares como la comunicacin y la
adhesividad; tambin determina la selectividad de la carga elctrica en el
glomrulo renal. Es componente de vesculas sinpticas
Proteoglicanos: Se forman por la unin covalente entre una molcula de
protena y las cadenas de glicosaminoglicanos presentes en los proteoglicanos
son polianiones, por lo que se unen a cationes como Na+ y K+ y modifican la
presin osmtica, influyen en la determinacin del ordenamiento de la matriz

Deben profundizar en el estudio de los mismos siguiendo las orientaciones del CD de

la asignatura.
ESTRUCTURA DEL ALMIDN
El almidn est formado por dos tipos de polmeros: la amilosa y la amilopectina.La
amilosa es un polmero lineal largo de D-glucosas unidas mediante enlace glicosdico
tipo alfa 1-4, la amilopectina es un polmero ramificado de glucosas unidas por enlace
alfa 1-4 glicosdico, pero cada 24 a 30 residuos existen puntos de ramificacin
mediante enlace glicosdico del tipo alfa 1-6.
El almidn tiene la funcin de constituir la reserva energtica ms importante de las
clulas vegetales.
ESTRUCTURA DEL GLUCGENO
El glucgeno es un polmero de alfa-D-glucosas que se unen por enlace glicosdico
alfa- 1-4 lo que permite el crecimiento del polmero en sentido lineal y por enlaces
glicosdico alfa 1-6 que facilita el establecimiento de ramificaciones cada 8 a 12
residuos de monosacridos. Esto le confiere mayor solubilidad que el almidn.
Este homopolisacrido es una reserva
energtica importante en las clulas
animales.El glucgeno se almacena fundamentalmente en el hgado y un por ciento
pequeo a nivel del msculo esqueltico
ESTRUCTURA DE LA CELULOSA
La celulosa es un polmero lineal cuyo precursor es la beta-D-glucosa, que se unen
mediante enlace glicosdico beta 1-4.
Es precisamente este enlace lo que le permite formar una red estabilizada por puentes
de hidrgeno intercatenarios que origina fibras supramacromoleculares lineales y
estables de gran resistencia a la tensin.
La celulosa tiene funcin estructural y se encuentra en las paredes celulares de las
plantas, en particular tallos y troncos.
FUNCIONES DE LOS POLISACRIDOS
Los polisacridos desempean importantes funciones en el organismo, como:
El almacenamiento de energa, destacndose el almidn en los vegetales y el
glucgeno en los animales.
La estructural, al formar parte de la estructura de los organismos vivos, como la
celulosa en las plantas, la quitina en los artrpodos y los glicosaminoglicanos en
los vertebrados
El reconocimiento molecular, funcin en que participan los glcidos de la
membrana plasmtica.

Se hace resumen parcial y preguntas de comprobacin.

Se orienta el estudio independiente y las tareas docentes para el logro de los

objetivos propuestos, estimular el aprendizaje y ofrecer potencialidades educativas
para la bsqueda y adquisicin de conocimientos y el desarrollo de habilidades de
los estudiantes durante la consolidacin, prctica docente y la evaluacin, para lo
cual debern ante todo revisar el CD y la gua didctica con las orientaciones del
tema para cada una de las actividades que tendrn en la semana.

CONCLUSIONES
Se hace un resumen generalizador de los principales aspectos tratados en la
conferencia.

Las macromolculas se forman por la unin de sus precursores mediante

enlaces covalentes y tienen elevado peso molecular, entre ellas se encuentran
los polisacridos, los cidos nucleicos y las protenas, siendo estas ltimas las
de mayor diversidad estructural y funcional.

Existe una estrecha relacin entre la estructura y la funcin de las

macromolculas, siendo el nivel primario el que determina el resto de los
niveles estructurales.

Las protenas cumplen con el principio de multiplicidad de utilizacin, debido a

que son capaces de cumplir mltiples funciones en el organismo.

Los polisacridos son las macromolculas ms abundantes en la naturaleza y

sus funciones ms generales son la de almacenamiento, la estructural y la de
reconocimiento.

Se orienta la bibliografa
Se motiva la prxima actividad que tratar el esqueleto de los miembros.
En la prxima actividad orientadora continuaremos con el estudio de otra
macromolcula de gran importancia biolgica por su participacin en los procesos de
la herencia, nos referimos a los cidos nucleicos.