Presentacin Academia

Inmunologa
MCs. Carlos Francisco Espinoza
Vzquez

Qu son los Anticuerpos (Acs)?

Glucoprotenas del plasma o suero, se clasifican
tradicionalmente por sus caractersticas de:
*Solubilidad
*Migracin de corrimiento
electrofortico.

Acs

Corrimiento Electrofortico srico, donde se observa la regin en

que se encuentran las gammaglobulinas (Acs)

http://www.youtube.com/watch?v=toPpdoBYPWo&feature=related

Se descubrieron

Una de las primeras

demostraciones
experimetales de la
inmunidad adaptativa;
fue la induccin de la
inmunidad humoral en
contra de las toxinas
microbianas.

 Los Acs se unen a

los Ags de forma
especfica, tanto
en la Fase de
Reconocimiento
como en las Fase
Efectora de la
Inmunidad
Humoral.

Distribucin Natural de los Acs

Los Acs se
distribuyen en los
lquidos biolgicos
por todo el cuerpo
y se encuentran
en la superficie
de un nmero
limitado de tipos
celulares.

Produccin de Acs
Los Lc B son las nicas clulas que producen
molculas de Acs?.

 Los Acs se unen a las

superficies de otras
clulas efectoras:
*NK
*Macrfagos

Estructura de los Anticuerpos (Acs)

Todas las molculas
de Acs comparten las
mismas
caractersticas
estructurales
bsicas, pero
muestran una
hipervariabilidad
importante en las
regiones que unen a
los Ags.

 Una molcula de Ac
tiene una estructura
bsica simtrica
compuesta por:
*2 cadenas ligeras

*2 cadenas pesadas

Imagen donde se muestra la estructura simtrica de 2 molculas de Acs, unas de las

diferencias entre la IgM e IgG son: El nmero de los dominios constantes pesados CH
y las colas de ambos Acs.

 Tanto las cadenas ligeras como las cadenas

pesadas contienen regiones de a.a variables (v)
que participan en el reconocimiento Antignico; y
las regiones COO- constantes ( c ), de las
cadenas pesadas son las que median las
funciones efectoras.

 En las cadenas pesadas la

regin v se
compone de un dominio de Ac
(Ig) y la regin
constante de
3 o ms dominios
Ac Igs.

http://www.youtube.com/watch?v=mIQBBgAcSdI

 La mayora de las diferencias en la secuencia

entre diferentes Acs; se limita a tres breves
segmentos en las regiones V de las cadenas
pesadas y ligeras que se denominan segmentos
Hipervariables.

Isotipos de Acs
Son las diferentes clases de molculas de los
Acs:
IgA
IgG
IgE

IgD
IgM

http://www.youtube.com/watch?v=6WIsmbeEUsk&feature=related

 En el ser humano los Isotipos IgA e IgG se

pueden subdividir en subclases estrechamente
relacionados:
*IgA1 e IgA2
*IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4

 Las regiones C de las cadena pesada de todas

las molculas de Acs de un isotipo tienen
esencialmente la misma secuencia de a.a.

Las cadenas pesadas se designan con la letra

del alfabeto griego correspondiente al isotipo del
Ac; p/e: IgA1 (1); IgD(); IgE(); IgM() e IgG3
(3).

http://www.youtube.com/watch?v=3uLob4oAkMw&NR=1

http://highered.mcgrawhill.com/sites/0072556781/student_view0/chapter32/anima
tion_quiz_2.html

Caractersticas de los Acs

 Las formas IgG, IgD, IgE son

monomricas con
respecto a la unidad
estructural bsica del Ac.

Las formas IgM e IgA forman

complejos multimricos
unidos covalentemente.

 Las molculas de IgA e IgM multimricas

contienen tambin un polipptido adicional de 15
Kda que se denomina cadena J, esta unido por
puentes disulfuro y sirve para estabilizar los
complejos multimricos.

Respuesta primaria y secundaria

ante una Infeccin y la relacin de
los Acs

Como se observa en la grfica, ante una infeccin primaria (0 28 das) se

presenta IgM, en una infeccin secundara ante un mismo Ag (35 das)
se desarrollan IgG (Cambio de Isotipo-Recombinacin Somtica)