BIOQUMICA

1. Definiciones de bioqumica y biofsica. Caractersticas de los seres vivos.

Bioqumica: La ciencia que estudia los seres vivos a nivel molecular, los constituyentes de estos,
sus funciones y sus transformaciones as como los procesos que regulan a todas estas
transformaciones.
Los seres vivos tienen unas caractersticas propias que los diferencian de los seres inertes:
Almacena y transmite su informacin gentica de una generacin a otra.
Sus constituyentes son estructuras complejas
Cualquiera de nuestras estructuras tiene funciones.
Los seres vivos tienen capacidad de intercambiar materia y energa entre ellos y su entorno.

2. Bioelementos.
La materia de los seres vivos est compuesta por molculas denominadas biomolculas, que a su
vez se forman por la unin de tomos de ciertos elementos qumicos, estos elementos se denominan
bioelementos.
Clasificacin de los bioelementos:
Bioelementos primarios o mayoritarios: son el hidrgeno, el oxgeno, el nitrgeno y el
carbono. Estos bioelementos primarios constituyen un 99,3% del total de la materia viva.
Bioelementos secundarios: forman parte de todos los organismos vivos aunque en menor
proporcin que los anteriores (0,7%), entre ellos tenemos al sodio, potasio, calcio, magnesio,
azufre, fsforo.
Oligoelementos: se encuentran en torno a proporciones inferiores a un, pero an as son
imprescindibles. Algunos oligoelementos son el hierro, el cobre, el cinc, manganeso, yodo,
nquel
Segn su funcin, podemos hacer una clasificacin secundaria:
Estructural: hidrgeno, carbono, oxgeno, nitrgeno, fsforo y azufre.
Esqueltica: calcio, magnesio, flor y fsforo.
Energtica: fsforo, carbono, oxgeno e hidrgeno.
Cataltica: hierro, cobalto, cobre y yodo.
Osmtica: Na+, K+ y Cl-.
Enfermedades carenciales asociadas a bioelementos:
Mn: retraso del crecimiento.
Cu: anemia, desmineralizacin.
Zn: defectos en cicatrizacin.
F: caries y alteraciones seas.
I: bocio (alteraciones en el tiroides).

3. Biomolculas.
Podemos definirlas como el resultado de la unin de bioelementos mediante enlaces qumicos.
Tambin reciben el nombre de principios inmediatos.
A pesar de la enorme variedad de, casi todas pueden incluirse en dos grandes grupos: biomolculas
inorgnicas, como el agua y algunas sales minerales y biomolculas orgnicas, exclusivas de los
seres vivos.

El medio acuoso, smosis y presin osmtica. Disoluciones, pH y

amortiguadores fisiolgicos.
1. El agua.
El agua es una de las biomolculas inorgnicas ms importantes para los humanos, el porcentaje de
agua en el cuerpo humano es del 65%. Para conseguir un equilibrio acuoso en nuestro cuerpo
(homeostasis acuosa), es decir no es bueno ni una sobre hidratacin ni una deshidratacin. Debemos
de ingerir 2,7 litros diarios, y, para conseguir homeostasis acuosa debemos expulsar la misma
cantidad.
Ingestin 2,7L:
Bebida: 1,5L
Alimentos: 1L
Oxidacin metablica: 0,5L
Excrecin 2,7L:
Orina: 1,5L
Transpiracin: 0,8L
Respiracin: 0,6L
Heces: 0,1L
El agua corporal puede encontrarse intracelular: en el citosol y en el interior de los orgnulos
celulares; o extracelular: agua plasmtica (a travs del vaso) y agua intersticial (baando a los
tejidos).

Estructura:

La molcula del agua est formada por dos tomos de hidrgeno

unidos a un tomo de oxgeno mediante sendos enlaces covalentes
polares. A pesar de ser elctricamente neutra (su carga total es cero)
molcula de agua es dipolar, ya que posee una regin electropositiva
otra electronegativa. Por tanto, el enlace O-H est polarizado,
apareciendo una densidad de carga negativa (-) en el oxgeno y una
densidad de carga positiva (+) en el hidrgeno, mostrndose como
un dipolo permanente. El oxgeno de una molcula puede
interaccionar con el hidrgeno de otra estableciendo lo que se
denomina enlace o puente de hidrgeno, que es una interaccin
dbil.
Propiedades del agua (se deben a los enlaces por puentes de hidrgeno).
Propiedades fsicoqumicas
Funciones biolgicas
Es lquida de 0 a 100C
Permite vida en muchos lugares
Densidad mxima a 4C
As el hielo flota en el agua y permite vida
en climas fros
Constante dielctrica elevada
Permitiendo as el transporte de sustancias
y resultando ser el agua el disolvente
universal
Es un dipolo
Favorece la capacidad de disolver
Elevado
calor
especfico
y
de El agua acta como amortiguador trmico
vaporizacin
Elevada tensin superficial
Permite el desplazamiento de organismos
encima del agua

la
y

Se disocia como un electrolito dbil

Facilita la estabilidad del pH en el medio

orgnico

2. Mecanismos fisiolgicos para regular el pH de la sangre.

El pH se define como el logaritmo decimal cambiado de signo de la concentracin de hidrogeniones
(pH= -log [H+]). En general, la vida se desarrolla a valores de pH prximos a la neutralidad y es
conveniente que el pH de sus los fluidos orgnicos no cambie bruscamente, pues hay acciones que
dependen del pH:
La accin cataltica de los enzimas depende del pH.
En la clula hay variaciones de pH (mitocondria-citosol) y gradientes utilizadas para
almacenar ATP.
El intercambio de gases est modulado por cambios ligeros de pH intracelular del eritrocito.
Debido a esto, existen mecanismos de regulacin del equilibrio cido-base:
Amortiguadores fisiolgicos (sistemas tampn): son disoluciones que liberan hidrogeniones
cuando faltan y tambin captarlos cuando estn en exceso haciendo que el pH no cambie. Se
rigen por la siguiente frmula: pH= pKa + log [sal][cido] . Las caractersticas de tampones
es que su pH depende de la proporcin entre las formas disociadas y no disociadas, el poder
amortiguador depende de su concentracin y la amortiguacin es mxima cuando el pH del
medio coincide con el pK del amortiguador. Tipos de tampones:
a) Tampones bicarbonato: la concentracin de CO2 en funcin de la respiracin se producir
acidez o basicidad. Acta a nivel sanguneo. Mantienen el pH en valores prximos a 7,4
gracias al equilibrio entre el in bicarbonato y el cido carbnico, que a su vez se disocia en
dixido de carbono y agua.
b) Tampn fosfato: acta a nivel tisular. Se encuentra en forma de sal inorgnica y otras veces
como sal orgnica unida a azcares, lpidos y cidos nucleicos.
c) Protenas: actan a nivel sanguneo y a nivel intracelular. Son anfteras, pudiendo actuar
como cido o bases, por tanto son buenos amortiguadores a casi cualquier pH.
d) Hemoglobina: la hemoglobina es una molcula que a nivel sanguneo regula el pH y
transporta oxgeno.
Ventilacin pulmonar (se elimina CO2 aumentando as el pH).
Filtracin renal (aumenta la excrecin de bicarbonato disminuyendo el pH).
Segn las distintas alteraciones podemos tener una:
Acidosis: una disminucin del pH sanguneo que puede ser de dos tipos:
a) Respiratoria: aumenta la presin de CO2 porque los pulmones no lo pueden eliminar
(hipoventilacin).
b) Metablica: hay cuerpos cetnicos en sangre por ausencia de glucosa y aumenta el
catabolismo de cidos grasos (las causas pueden ser fiebre o diabetes).
Ante esta acidosis, existe una compensacin fisiolgica: en primer lugar acta el tampn
bicarbonato, en segundo lugar el pulmn ventila con mayor profundidad y en ltima
instancia, si persiste la acidosis el rin elimina H+ y disminuye el pH en orina.
Alcalosis: un aumento del pH sanguneo.
a) Respiratoria: disminuye la presin de CO2 en sangre por hiperventilacin.
b) Metablica: prdida de HCL por vmitos repetidos al ingerir sustancias alcalinas.
Compensacin fisiolgica: disminuir la respiracin y alcalinizar la orina.

3. Conceptos de disolucin.
Osmolaridad: concentracin de partculas osmticamente activas presentes en una disolucin.
smosis: es el paso de un disolvente a travs de una membrana semipermeable que separa dos
disoluciones de distinta concentracin, lo que tiende a igualar ambas disoluciones.
Presin osmtica: presin necesaria para impedir que un disolvente pase por una membrana
semipermeable con objetivo de mantener el equilibrio.

4. Transporte.
La membrana ejerce una permeabilidad selectiva para el paso de sustancias entre el exterior. Para
entender el transporte debemos conocer las caractersticas de la membrana.
Cada capa lipdica tiene diferente composicin, por lo que poseen diferentes funciones.
Los lpidos proporcionan la estructura, las protenas le dan la funcin y los azcares (en la
parte externa) lubrican la clula y ayudan a la adhesin celular.
Las membranas estn protegidas por protenas fibrosas a nivel del citosol.
Es impermeable a iones y molculas polares grandes.
Es permeable a molculas pequeas sin carga (agua, dixido de carbono), lpidos, molculas
orgnicas (azcares, aminocidos, nucletidos) por protenas transportadoras y sustancias
inicas (Na+, k+) con las protenas de canal.
Cmo se realiza el transporte?
El transporte se puede realizar mediante:
Transporte pasivo: no se produce consumo de energa porque se realiza a favor de gradiente
de concentracin o por fuerzas electroqumicas.
Transporte activo: si hay consumo de energa porque se realiza en contra de gradiente de
concentracin o electroqumico, a travs de:
a) Transportadores acoplados.
b) Bombas sodio-potasio (impulsadas por ATP).
c) Bombas impulsadas por la luz (en bacterias).
Transporte de masa:
Endocitosis, cuando entra la materia. Puede ser por:
a) Pinocitosis: ingestin de agua o partculas muy pequeas.
b) Fagocitosis: ingestin de partculas grandes (macromolculas o bacterias).
Exocitosis: se expulsa la materia al exterior.

AZCARES
Son biomolculas orgnicas formadas por tomos de C unidos a grupos alcohol y a H. uno de esos
carbonos est unido a un grupo carboxilo: segn donde est puede ser un aldehdo (extremo) o una
cetona (en un C intermedio)
Funcin biolgica.
Funcin energtica: constituyen el material energtico de uso inmediato para los seres vivos
(glucosa) y a largo plazo, como material energtico de reserva (glucgeno en el hgado
animal y almidn en vegetales).
Fuente de carbono.
Estructural: constituyen diversas partes del organismo de los seres vivos (celulosa en
vegetales y condroitn sulfato en tejido conectivo animal).
Los glcidos no son esenciales (pues podemos sintetizarlos) pero s necesarios.

1. Clasificacin.
Monosacridos simples: de 3 a 10 tomos de carbono. Ejemplo: glucosa, ribosa, galactosa
Monosacridos derivados: modificacin qumica de los monosacridos simples. Ejemplo:
glucosa-6-P, cido glucurnico
Oligosacridos: de 2 a 10 monosacridos simples. Ejemplo: sacarosa, lactosa
Polisacridos simples: contienen ms de 10 monosacridos simples. Ejemplo: almidn,
celulosa, glucgeno
Polisacridos derivados: polmeros de monosacridos derivados. Ejemplo: cido
hialurnico.

 Asociaciones: glucolpidos, glucoprotenas

Monosacridos simples.
La mayora de los monosacridos presentan carbonos asimtricos (carbonos que estn unidos a
cuatro grupos diferentes). Esto determina un tipo de isomera espacial.
La presencia de carbonos asimtricos determina tambin una importante propiedad de los
monosacridos: la actividad ptica. Esta es la capacidad que poseen para desviar el plano de
polarizacin de un haz de luz polarizada. Cada molcula efecta una rotacin del plano de
polarizacin un ngulo concreto hacia la derecha (destrgiro) o hacia la izquierda (levgiro).
La glucosa es el monosacrido ms importante pues es la fuente de energa. Cuando los
monosacridos se ciclan puede resultar un ciclo con forma pentagonal (furano) o hexagonal
(pirano), denominndose los monosacridos furanosas o piranosas respectivamente.
Aparte de la glucosa, tambin tenemos otros monosacridos importantes como:
La galactosa, una aldohexosa que se encuentra libre en la leche o formando parte de
disacridos como la lactosa (glucosa + galactosa).
La fructosa es una cetohexosa que se encuentra en estado libre en frutos o formando parte
del disacrido sacarosa (glucosa + fructosa). Cuando se cicla, en vez de convertirse en una
piranosa se convierte en una forma furano.
La ribosa: es una aldopentosa que es un componente fundamental de los ribonucletidos que
constituyen el ARN. Otra aldopentosa muy semejante, la desoxirribosa (sin grupo -OH en el
carbono 2), se encuentra en los desoxirribonucletidos que forman el ADN.
Monosacridos derivados.
Son cambios en los monosacridos simples por oxidacin del grupo carbonilo e hidroxilo pasando a
carboxilo, siendo as cidos. Las modificaciones pueden ser tambin reducciones, el grupo
carbonilo a hidroxilo o el grupo hidroxilo a H. Tambin puede haber un proceso de sustitucin, la
forma ms comn es el cambio de un grupo hidroxilo por uno amino.
Oligosacridos.
Formados por la unin de dos a diez monosacridos. Los ms importantes son los disacridos (dos
monosacridos); algunos disacridos importantes son la maltosa (originada por la digestin del
almidn), la lactosa (el azcar de la leche de los mamferos y la sacarosa (el azcar de consumo
habitual, se extrae de la caa de azcar). Para que nuestro cuerpo los use es necesario separarlos en
subunidades, ejemplo: sacarosa: glucosa + fructosa; lactosa: galactosa + glucosa; maltosa: glucosa +
glucosa.
Polisacridos.
Son el resultado de la unin de muchos monosacridos unidos entre s por el enlace o-glucosdico.
Algunos polisacridos importantes son:
Almidn: es la principal sustancia de reserva en los vegetales pero tambin nos aporta a
nuestro organismo mucha glucosa gracias a su degradacin por las -amilasa. El almidn es
una mezcla de cadenas de amilosa (cadena de 100-200 molculas de glucosa unidas por
enlaces (1-4) sin ramificaciones) y cadenas de amilopectina (cadena de 100-200 molculas
de glucosa unidas por enlaces (1-4) y (1-6) con ramificaciones).
Glucgeno: es la principal sustancia de reserva en los animales, se almacena en el hgado y
en los msculos esquelticos. Est formado por una larga cadena de glucosas unidas
mediante enlaces (1-4) y presenta ramificaciones. Al comer carne tomamos glucgeno,
pero para asimilarlo, las enzimas deben degradarlo.
Celulosa: presenta tambin una reserva de glucosa en los vegetales y adems forma parte de
la pared celular de las clulas vegetales. Tambin se le llama fibra. Su estructura se define
como una gran cadena lineal de glucosas no ramificada. La celulosa no nos aporta glucosa
pues carecemos de enzimas que puedan degradarla, por tanto, tal cual la comemos, as la
expulsamos; entonces cabe preguntarse, por qu debemos consumirla? Pues debido a que

es una molcula que se hidrata mucho y ayuda a aumentar el peristaltismo (movimiento del
intestino) favoreciendo la eliminacin de las heces previniendo as el estreimiento y por
tanto el cncer de colon.
Polisacridos derivados.
Tambin son llamados heteropolisacridos ya que producen dos o ms tipos distintos de
monosacridos al ser hidrolizados. Desempean funciones estructurales y protectoras. Existen
numerosos polisacridos derivados importantes:
cido hialurnico: N-acetilglucosamina + cido glucurnico. Se encuentra en el lquido
sinovial de las articulaciones.
Condroitn sulfato: se llama tambin sulfato de condroitina y tiene funcin estructural a
nivel de tejido cartilaginoso.
Heparina: es un anticoagulante natural (mastocitos).
Asociaciones.
Glucoprotenas: su funcin es estructural, forman parte de la membrana celular. Son tambin
llamadas proteoglicanos. La parte proteica est en la membrana y la parte glucdica est en
el exterior de la misma.
Glucolpidos: formados por la unin de glcido + lpido. Los encontramos situados en la
membrana celular.

2. Glcidos en clnica.
Existen trminos como glucemia: que es el nivel de glucosa en sangre, su valor normal est entre 90
y 120mg/100mL de sangre.
Glucosuria: glucosa en orina, nunca debe haber glucosa en la orina, si esto ocurre es seal de
alteracin fisiolgica.
Existen alteraciones asociadas al nivel de glcidos:
Hipoglucemia: bajo nivel de azcar en sangre.
Hiperglucemia: alto nivel de azcar en sangre.

LPIDOS
Se caracterizan por sus caractersticas fisicoqumicas. Qumicamente podramos decir que los
lpidos estn constituidos por carbono, hidrgeno y oxgeno, y en mltiples ocasiones contienen,
adems, fsforo y azufre. Atendiendo a sus propiedades fsicas sabemos que los lpidos son
insolubles en agua y solubles en disolventes apolares.
Los lpidos desempean diversas funciones biolgicas:
Funcin biolgica: constituyen un importante material energtico de uso biolgico. Se
almacenan en el tejido adiposo.
Funcin estructural: el carcter anfiptico de algunos lpidos les permite organizarse en
bicapas en medios acuosos y formar parte fundamental de los sistemas de membranas
biolgicas.
Funcin reguladora/moduladora: muchas de las vitaminas y hormonas presentes en nuestro
cuerpo son lpidos o derivados de lpidos.
Funcin protectora: actan como aislantes y como protectores ante golpes bruscos.
Funcin de transporte: lipoprotenas plasmticas cuya misin es el transporte de triglicridos
y colesterol.

3. Clasificacin de los lpidos.

cidos grasos.
Son la unidad estructural de los lpidos, son cadenas carbonadas con grupo carboxilo, que se

encuentra en el carbono uno o . Los cidos grasos pueden ser:

a) Saturados: si no tienen dobles enlaces (enlaces sencillos) como el butrico, esterico o
palmtico.
b) Insaturados: con uno o ms dobles enlaces, en este ltimo caso, se denominan
poliinsaturados o esenciales (se requieren para el funcionamiento del organismo pero no los
sintetizamos, los ingerimos en la dieta) como por ejemplo el cido oleico (un solo enlace), el
linoleico (en aceites vegetales) o araquidnico (se sintetiza a partir del linoleico).
Derivados de los cidos grasos.
a) Esfingosina: es un aminoalcohol, su importancia se debe a que forman parte de los
esfingolpidos.
b) Prostaglandinas: se forma a partir del cido araquidnico en procesos inflamatorios, si se
inhibe la produccin de prostaglandinas no hay inflamacin.
c) Alcoholes grasos: cadenas carbonadas largas donde el carboxilo se reduce a hidroxilo. Se
asocian a otros lpidos formando ceras.
Lpidos que contienen cidos grasos.
a) Ceras: son steres de un alcohol de un cido graso. Son insolubles en agua. Las ceras de
cidos grasos saturados son mucho ms insolubles que las ceras de cidos grasos
insaturados.
b) Acilgliceroles o ceras neutras: son gliceroles esterificados con uno, dos o tres alcoholes,
segn el nmero de esterificaciones nos encontraremos con monoglicridos, diglicridos
Representan nuestra reserva lipdica pues los lpidos se almacenan en forma de triglicridos.
c) Fosfolpidos: qumicamente estn constituidos por glicerina esterificada en el carbono 3 con
un grupo fosfato y en los carbonos 1 y 2 por sendos cidos grasos. . Generalmente, el cido
graso que esterifica en el C1 es saturado, mientras que el que lo hace en el C2 es insaturado.
Se pueden unir a molculas polares como la colina.
Los fosfolpidos son molculas anfipticas (poseen regin polar hidroflica constituida
por el grupo fosfato y los sustituyentes polares unidos a l, y otra regin apolar
hidrofbica formada por los cidos grasos que esterifican la glicerina). Este carcter
anfiptico los hace especialmente idneos para formar pare de la estructura de las
membranas celulares.
Los fosfolpidos, cuando se encuentran en medio acuoso, sus grupos hidrfilos se
orientan hacia las molculas de agua y los hidrfobos se alejan de ella ocultndose
dentro de la estructura; esto explica la formacin de bicapas y micelas. Las lipoprotenas
plasmticas son micelas transportadoras, en su interior llevan triglicridos y colesterol.
El cido fosfatdico es el fosfolpido ms sencillo.
d) Esfingolpidos: qumicamente estn constituidos por esfingosina, un cido graso y un grupo
de carcter polar. A la unin de cido graso ms esfingosina se le llama cermida; esta
cermida es la estructura ms simple, pero tambin puede unirse al cido fosfrico formando
fosfoesfingolpidos. Si la sustancia polar es la colina, a la sustancia formada se le llama
esfingomielina. Si la cermida se une a azcares, se forman los glucoesfingolpidos, como
por ejemplo los cerebrsidos.
Lpidos que no contienen cidos grasos.
a) Terpenos: derivan del isopreno, teniendo as lpidos terpenoides, que participan en la
sntesis de las vitaminas:
Vitamina A llamada retinol o retinal, formando parte del ciclo de visin y tambin
favoreciendo la cicatrizacin.
Vitamina K o filoquinonas, participa en la sntesis del enzima que participa en la
coagulacin.
Vitamina E, tambin llamadas tocoferoles o vitaminas antienvejecimiento, intervienen
ayudando a combatir los radicales libres originados en el metabolismo oxidativo, por
tanto, es un antioxidante.
b) Lpidos esteroides: no contienen cidos grasos, derivan del esterano o ciclopentano-

perhidrofenantreno. Dentro de este grupo nos podemos encontrar con:

Colesterol: lo hay de origen endgeno y exgeno. Es componente de las membranas
celulares de los animales. Se sintetiza a partir del cido actico y es precursor de otros
esteroides como los cidos biliares y las hormonas esteroideas. El problema del colesterol es
que es una molcula grande y si hay demasiado, se depositan en las venas.
Vitamina D: interviene en el metabolismo del calcio y fsforo y en el paso del calcio a los
huesos. Nuestro organismo es capaz de fabricar un precursor de la vitamina D, pero no la
vitamina D en s misma.
cidos biliares: qumicamente son amidas formadas por un cido clico o desoxiclico ms
una amina (como por ejemplo la glicina o taurina). Se almacenan como cidos en la vescula
biliar y al llegar al intestino se convierten en sales. Su funcin es la de emulsionar las grasas.
Hormonas esteroideas, como las sexuales masculina y femenina. Las masculinas se originan
en el testculo, as como los andrgenos o la testosterona, responsables de los caracteres
sexuales secundarios. Las femeninas, tanto los estrgenos como el estradiol se forman en el
ovario mayoritariamente. Tambin nos encontramos con los progestgenos, que tienen un
efecto parecido al de la progesterona: la preparacin del organismo para la gestacin. Por
ltimo, tenemos los adrenocorticales, que se sintetizan en las cpsulas suprarrenales y los
hay de dos tipos: glucocorticoides (intervienen en el metabolismo de los azcares) y
mineralocorticoides (intervienen en el metabolismo de los electrolitos).
Asociaciones macromoleculares.
Son el resultado de la unin de un lpido y otra molcula. Estas asociaciones se ubican a nivel de la
membrana celular.
Lipoprotenas plasmticas: son fosfolpidos ms protenas, originando micelas con colesterol
en su interior. Se sintetizan en el hgado y tenemos varios tipos LDL, VLDL, HDL, QM.

4. Lpidos en clnica.
Los lpidos, al igual que otras biomolculas, tienen un papel importante en clnica. Hablamos de
lipidemia para saber el nivel de lpidos en sangre. Cuando existe una hiperlipidemia, quiere decir
que hay elevadas concentraciones de lpidos en sangre.
Los parmetros de algunos lpidos son los siguientes:
Colesterol < 200mg/100mL de sangre
Triglicridos< 200mg/100mL de sangre
HDL: 50mg/100mL de sangre
LDL: 100mg/100mL de sangre
La existencia de lpidos en la orina nos indica que existe una alteracin renal.

PROTENAS
Se definen por su estructura qumica: son polmeros de los aminocidos proteicos que se unen por
enlace peptdico. Hablamos as de oligopptidos < 10 aminocidos, pptidos < 100 aminocidos y
polipptidos o protenas > 100 aminocidos.

Funcin biolgica de las protenas.

Funcin cataltica: las enzimas son protenas que catalizan casi todas las reacciones que se
llevan a cabo en nuestro organismo. Si no hubiese enzimas, las reacciones qumicas seran
muy lentas. Ejemplo: amilasa, lipasa, proteasa
Funcin estructural: contribuyen a la morfologa y propiedades fsicas del organismo.
Funcin de transporte: como las lipoprotenas que transportan lpidos o la hemoglobina,
que transporta O2.
Funcin de reserva: la ferritina (almacn de hierro), la albmina de la sangre
Funcin inmunolgica: como las inmunoglobulinas que son protenas de defensa

especficas o los antgenos de histocompatibilidad.

Funcin reguladora: como las hormonas peptdicas o la insulina.
Funcin contrctil: existen protenas como la actina y la miosina que intervienen en la
contraccin muscular.
Otras: histonas de empaquetamiento de ADN, receptores de otras protenas y como funcin
de reserva en ltima instancia.
Niveles de estructuracin de las protenas
Podemos distinguir distintos niveles de estructuracin; todo factor que afecte a la estructura de una
protena puede hacer que esta pierda su funcionalidad.
1. Aminocidos.
Un aminocido que forma parte de una protena es un
compuesto orgnico pequeo, con un grupo amino (NH2), un tomo de hidrgeno (-H) y un grupo cido o
carboxilo (-COOH), unidos covalentemente a un
carbono central como carbono . La cuarta valencia
de ese carbono lleva un grupo lateral o grupo R (de
radical) que vara en los distintos aminocidos.
En funcin del radical tendremos 20 aminocidos
distintos (10 de ellos son esenciales).
Los aminocidos son anfteros, es decir, pueden
actuar como cidos y como bases, dependiendo del pH. (En disolucin acuosa). Cualquier
aminocido a pH neutro contiene, al menos, la carga negativa del grupo cido (se disocia y suelta
un protn al agua) y la carga positiva del grupo amino (capta un protn del agua). Si el pH se
vuelve muy cido, el grupo cido incorpora un protn y desaparece la carga negativa. Si el pH se
vuelve muy bsico, el grupo amino cede un protn y desaparece la carga positiva. Cuando no tienen
carga se les llama punto isoelctrico y es caracterstico de cada aminocido.
Existen aminocidos no proteicos como la GABA o la taurina y anlogos de los aminocidos, que
son molculas que recuerdan a ellos pero no lo son, como la serotonina o la histamina (mediador de
la inflamacin).

2. Estructura de las protenas.

Estructura primaria.
Es la secuencia lineal de los aminocidos que forman una protena, esta estructura viene dada por el
enlace peptdico entre los aminocidos.
Estructura secundaria.
Es una conformacin parcial de la molcula
formada a consecuencia de la formacin de
puentes de hidrgeno entre aminocidos
cercanos en la cadena peptdica. Hay dos tipos
de estructura secundaria:
hlice: el eje de la molcula adopta
una estructura ordenada en forma de
espiral o hlice gracias a los puentes de
hidrgenos entre aminocidos no
consecutivos. Los grupos laterales
quedan extendidos perpendicularmente
hacia fuera de la hlice. Estas estructuras

estn hechas principalmente de aminocidos hidrofbicos. Las partes helicoidales de las

protenas tienen cierta elasticidad y se suelen disponer en zonas que no estn en contacto
con el agua ya que las molculas de agua distorsionan la estructura de la hlice.
Lmina u hoja plegada es una conformacin en la que dos o ms segmentos de la
cadena polipeptdica se mantienen paralelos, extendidos, mediante puentes de hidrgeno
entre los tomos de los enlaces peptdicos. Los pliegues de cada uno de los segmentos son
debidos a la ordenacin en zig-zag de los tomos del eje de la molcula.
Ambas pueden darse en una protena, cuando el eje no toma una disposicin regular fcilmente
definible hablamos de enrollamiento al azar.
Estructura terciaria.
Es la conformacin global de la molcula en el espacio debido a interacciones de aminocidos
alejados en la cadena por enlaces de distinta naturaleza:
Interacciones entre los aminocidos con grupos laterales polares, que se manifiestan en la
formacin de puentes de hidrgeno.
Interacciones entre los aminocidos con grupos laterales inicos que forman enlaces
llamados a veces puentes salinos.
Interacciones entre los grupos laterales apolares y el agua, que se manifiestan en las fuerzas
de Van der Waals.
Los grupos laterales que contienen el grupo SH pueden formar enlaces covalente llamados
puente disulfuro.
Hay dos tipos principales de estructuras terciarias:
Las protenas que, en toda su longitud, tienen estructura secundaria de hlice , de hoja
se conocen como protenas fibrosas. Tienen funciones estructurales.
Las protenas que suelen mostrar secuencias complicadas de aminocidos sin ningn
esquema de repeticin son las protenas globulares.
Estructura cuaternaria.
Se da en aquellas protenas con subunidades unidas entre s por puentes de hidrgeno o disulfuro.
Cuando se forman por 4 subunidades, son iguales 2 a 2, ejemplo: la hemoglobina: 2 y 2.

3. Asociaciones o protenas conjugadas.

Asociacin de protenas con otras molculas:
Protena + Azcar= Glicoprotena, como las inmunoglobulinas o anticuerpos, hay
asociaciones de este tipo llamadas proteoglucanos.
Lpido + Protena= Lipoprotenas: la protena se llama apoptrotena, transportan colesterol,
algn ejemplo sera HDL, LDL, VLDL, QM.
Hemoprotenas: hemoglobina (transporta oxgeno).
Nucleoprotenas.

4. Protenas en clnica.
Siempre hay protenas en sangre (albmina, globulinas 1,2,,). El valor normal de protenas
es 7mg/100mL de sangre. Nunca debe haber protenas en la orina, de haberlas, estaramos ante una
proteinuria, una patologa asociada al rin.
Se llama protenograma al grfico que nos dar el perfil de protenas en sangre, se realiza haciendo
una electroforesis a la protena.

CIDOS NUCLEICOS
Se definen qumicamente por su estructura: polmeros lineales de los nucletidos unidos por enlaces
fosfodister.

5. Nucletidos.

Cada nucletido es una molcula relativamente compleja, compuesta por la unin de tres unidades:
un monosacrido (una pentosa) que puede ser una ribosa o una desoxirribosa, una base nitrogenada
y cido fosfrico. Tanto la base nitrogenada como los grupos fosfato se encuentran unidos a la
pentosa.
La base nitrogenada puede ser de dos tipos: prica, derivada de la purina o pirimidnica, derivada
del anillo de la pirimidina. Hay dos bases derivadas de la purina: la adenina y la guanina y tres
derivadas de la pirimidina: la citosina, la timina y el uracilo.
Nucletidos libres.
Estn formados por una base + azcar + cido fosfrico (puede ser ms de un cido fosfrico).
Algunos nucletidos libes son: AMP, ADP, ATP, UMP, UDP, UTP, GMP, GDP, GTP.
Su importancia es funcional, son cofactores en las reacciones bioqumicas donde hay intercambio
de energa. El ATP es nuestra reserva energtica, cuando se requiere energa el ATP se hidroliza a
ADP, esta energa que se libera se utiliza en procesos biosintticos.
El AMPc se genera a partir de ATP, se le llama segundo mensajero.
Anlogos de los nucletidos.
Por lo general llevan asociados vitaminas del complejo B.
Funcionan como coenzimas, cooperan con las enzimas en la catlisis bioqumica. Ejemplo: NAD,
NADP, FAD, CoA.

6. Funcin biolgica.
Son responsables de mantener la identidad de las especies biolgicas.
Son responsables de mantener la identidad individualizada dentro de cada especie.
Son responsables de la evolucin y diversificacin de las especies debido a cambios en el
ADN (mutaciones), estos cambios sumados a un largo plazo producen la evolucin.
Diferenciacin entre tejidos y clulas por la expresin selectiva de genes; la informacin que
tienen es la misma, lo que vara es la expresin selectiva de genes.

7. ADN.
Est formado por dos cadenas polinucleotdicas anti paralelas cuyas bases se unen por puentes de
hidrgeno por las bases de una y otra cadena, esto es posible gracias a la complementariedad de
bases. Estas dos cadenas polinucleotdicas se disponen en forma de doble hlice.
Qumicamente est formado por cadenas de desoxirribonucletidos. Como pentosa tiene la
desoxirribosa y como bases nitrogenadas la adenina, timina, guanina y citosina.
El ADN se encuentra en el ncleo celular como molcula lineal y mide 1,8 metros, por eso est
superenrrollado (con ayuda de protenas). En las mitocondrias hay ADN circular propio de los
procariotas, lo que nos lleva a pensar que clula y mitocondria no tuvieron el mismo origen.

8. ARN.
Est compuesto por una nica cadena polinucleotdica. Como pentosa tiene a la ribosa y como bases
nitrogenadas tiene a la adenina, uracilo, guanina y citosina.
Hay veces que la molcula se pliega sobre s misma debido a una unin de las bases por puentes de
hidrgeno.
El ARN est en el ncleo y en el citosol.
Tipos de ARN.
ARN heterogneo nuclear o primer transcrito (ARNhn): es el de mayor tamao y es la
molcula que se transcribe (copia del ADN), se encuentra en el ncleo y a partir de l se dan
los otros ARN.
ARN pequeo nuclear (ARNsn): tiene actividad enzimtica, coopera en la formacin de
los otros ARN. Est solo en el ncleo.
ARN de transferencia (ARNt): tiene tamao intermedio, se genera en el ncleo y trabaja

en el citosol, lleva uno a uno los aminocidos, es el que mejor se conoce. Tiene forma de
trbol.
ARN mensajero (ARNm): es la molcula de ARN que se traduce, se origina en el ncleo
pero se traduce en el citosol. Es muy inestable pues tras traducirse se elimina.
ARN ribosmico (ARNr): se origina en el ncleo pero trabaja en el citosol asociado a
protenas.

9. Cdigo gentico.
Es un lenguaje, es el conjunto de correlaciones existentes entre cada triplete de bases de cada
ARNm y el correspondiente aminocido en la protena. El cdigo gentico es, en definitiva, la clave
que permite la traduccin del mensaje gentico a su forma funcional, las protenas.
Sus caractersticas son:
Es universal: El cdigo es compartido por todos los organismos conocidos, incluyendo los
virus; excepciones: concretamente, las mitocondrias y algunos protozoos, utilizan un cdigo
gentico ligeramente diferente.
Es degenerado. Este trmino indica que la mayor parte de los aminocidos, estn
codificados por ms de un codn (hay 61 tripletes para los 20 aminocidos); esto supone
una ventaja, ya que en el caso de que se produzcan cambios en algn nucletido, es decir,
que haya mutaciones, no se tiene por qu alterar el orden de los aminocidos que forman
una protena.

ENZIMAS
Son toda molcula generalmente de naturaleza proteica que cataliza de forma especfica las
reacciones qumicas en los seres vivos.
Llamamos catalizador a aquella sustancia que aumenta la velocidad de una reaccin sin sufrir
ningn cambio.
La importancia de las enzimas es enorme, si no existiesen no habra vida, porque hay reacciones
que sin ellos se haran muy lentas; una carencia de enzimas genera una patologa.
Las enzimas permiten que las reacciones se produzcan de forma ordenada porque la catlisis es
especfica y regulada. Hay distintas vas que controlan la velocidad de las reacciones en unas
condiciones determinadas de pH, temperatura y presin.
Caractersticas de las enzimas:
Tienen alta eficacia cataltica, aceleran la reaccin un milln de veces.
Son catalizadores especficos, hay enzimas para cada sustrato.
Son reguladas por mecanismos celulares.
Desde un punto de vista estructural son macromolculas proteicas, sin embargo, existen
molculas como el ARN que asociados a una protena tambin pueden catalizar reacciones.
Llamamos centro activo a la zona especfica capaz de unirse al sustrato mediante el proceso
cataltico, formando el complejo enzima-sustrato. Esta zona tiene capacidad de transformacin
qumica y en l recaen las propiedades de especificidad y actividad cataltica.

1. Modelos de catlisis enzimtica.

En un principio se propuso un modelo llamado modelo de la llave-cerradura, que deca que entre el
sustrato y el centro activo de la enzima haba una complementariedad que haca que se pudiesen
encajar el uno en el otro (como una llave en una cerradura). Hoy da se utiliza otro modelo, llamado
modelo de ajuste inducido, que afirma que el propio enzima se ajusta para contactar con el sustrato.

La catlisis enzimtica es, en definitiva, una reaccin qumica donde se produce la unin de la
enzima con el sustrato formando el complejo E-S que, posteriormente, dar a la enzima sin
modificar y al producto.
Enzima + sustrato

enzima+ producto

El enzima acta incrementando la velocidad de la reaccin, este incremento lo hace disminuyendo

la energa del estado de transicin.
Los enzimas se rigen por los factores de los que dependen las reacciones qumicas (leyes de la
termodinmica y cintica). Para que una reaccin se produzca de forma espontnea se requiere que
la energa libre del producto sea menor que la energa contenida en el sustrato. El enzima disminuye
la energa para llegar al estado de transicin (momento en el que se rompen unos enlaces para
formarse otros nuevos).
La energa de activacin es la diferencia de energa libre entre la energa del estado de transicin y
la energa libre del sustrato.
Modo de accin de enzimas.
Actan mediante:
Mecanismo
energtico:
disminuyen la energa de
activacin.
Mecanismo
molecular
(une los sustratos al
centro activo de la
enzima, se orientan a las
molculas en el espacio
que tienen que actuar para
que se propicie la accin
qumica, se produce una
modificacin
en
las
propiedades qumicas del
sustrato debilitando los
enlaces favoreciendo la transformacin qumica del sustrato).

2. Cintica enzimtica.
Estudia la velocidad de las reacciones qumicas catalizadas por enzimas.
Michaelis vio que la velocidad de la reaccin dependa de la concentracin de sustrato. Existe una
KM (de Michaelis-Menten) que es una constante definida como la concentracin de sustrato para la
cual la reaccin alcanza la velocidad semimxima. Esta KM es caracterstica de cada enzima y
cuanto menor sea su valor, mayor afinidad tendr la enzima por el sustrato.
La mayora de los enzimas se rigen por la ecuacin de Michaelis, ecuacin que nos permite conocer
la cintica enzimtica de una reaccin: V=Vmx [S]KM+[S]

3. Propiedades de las enzimas.

La mayora de las propiedades derivan de que son protenas, por lo que todo lo que afecta a su
conformacin va a implicar cambios en su actividad.
Sensibilidad al pH: las enzimas poseen grupos ionizables (carbonilo, amino) que
dependiendo del pH del medio tendrn distinta carga. La conformacin de estas molculas
depende de la carga, hay veces que la molcula no tiene la conformacin adecuada puesto
que el pH no es el adecuado y por eso no se produce el complejo enzima-sustrato. Cada

enzima tiene un pH ptimo, concretamente, la mayora ronda entre el 7,2 y el 7,4 pero hay
excepciones como la tripsina y pepsina; sin embargo, hay enzimas a las que el pH no les
afecta. Un cambio brusco de pH puede llegar a desnaturalizar a la enzima.
Sensibles a la temperatura: en general a mayor temperatura, ms se acelera la reaccin
qumica mejorando el rendimiento cataltico. Sin embargo, este aumento de temperatura
tiene un punto mximo, a partir de este punto, se puede desnaturalizar la enzima,
decreciendo la actividad enzimtica.
Especificidad: catalizan reacciones especficas (caracterstica que les diferencia de los
catabolizadores inorgnicos). Las enzimas pueden tener distinto grado de especificidad. Por
ejemplo: Hay enzimas bajamente especficas como las proteolticas que rompen enlaces
peptdicos y tambin, enlaces amida; o la sacarasa I que rompe enlaces glucosdicos y
tambin, en enlaces anlogos. Y, por otro lado, hay enzimas altamente especficas, como es
el caso de la lactasa intestinal que hidroliza la lactosa (glucosa + galactosa).
Sin embargo no se puede hablar de especificidad en trminos absolutos, ya que una enzima
puede a veces actuar con varios sustratos semejantes, pero los especficos sern los ms
efectivos. Ejemplo: la sacarasa es especfica de la sacarosa pero tambin puede actuar sobre
la maltosa.

4. Coenzimas y cofactores.
Muchos enzimas son protenas que contienen un componente de naturaleza no proteica denominado
cofactor, el conjunto enzima-cofactor se conoce como holoenzima y a la parte proteica se le
denomina apoenzima.
El cofactor puede ser esencial para la catlisis enzimtica y es frecuente que acten como aceptores
temporales del fragmento de sustrato.
El cofactor es con frecuencia un in metlico (como las metaloenzimas)o en otros casos es un
compuesto orgnico conocido como coenzima (que derivan de vitaminas hidrosolubles, NAD,
Fad). Cuando el coenzima se une a la enzima covalentemente se le conoce como grupo
prosttico. Una misma coenzima puede cooperar con distintos tipos de enzimas en la catlisis
enzimtica. Cuando el coenzima se modifica durante el proceso cataltico se denomina cosustrato
(NAD+, NADP+,FAD).
Una misma coenzima puede unirse a distintas enzimas, por lo que no es especfica. Cuando el
coenzima se modifica durante el proceso cataltico se denomina cosustrato (NAD+, NADP+,
FAD).

5. Factores que pueden modular la velocidad de reaccin enzimtica.

La actividad enzimtica puede ser regulada, por el contrario, con los catalizadores inorgnicos esto
no ocurre. Los cambios de pH y temperatura influyen en la velocidad de las reacciones enzimticas,
pero habitualmente estos valores no cambian en un organismo vivo, por lo que se utilizan otros
mecanismos de regulacin, como la activacin y la inhibicin enzimticas, el alosterismo... Veamos
uno a uno cada factor:
Cambios en el pH y la T. Existen unos valores de pH y temperatura ptimos en los cuales
la enzima realiza su mxima actividad enzimtica, cambios tanto de temperatura como de
pH pueden modificar la velocidad de la reaccin enzimtica.
Concentraciones de sustrato, a ms concentracin de sustrato ms velocidad.
Presencia de cofactores (juegan un papel clave).
La presencia de los productos finales puede hacer que la reaccin sea ms lenta o, incluso,
revertir su sentido.
Presencia de sustancias que actan sobre las enzimas inhibindolas o activando su
actividad cataltica. Segn el modo de unin, podemos encontrarnos con varios tipos de
inhibidores:

a) Inhibidores Reversibles: son los que se unen de forma no covalente al enzima sin
dejarlo inactivo de forma permanente.
b) Inhibidores Irreversibles: se unen covalentemente al enzima inactivndolo
permanentemente.
Los inhibidores fisiolgicos son reversibles y contribuyen a la regulacin del
metabolismo. Dentro de estos, segn la cintica nos encontramos con:
Inhibidores competitivos: se debe a la presencia de un inhibidor cuya molcula es similar
al sustrato, por lo que compite con ste en la fijacin al centro activo de la enzima.
Si se fija el inhibidor, la enzima queda bloqueada. Por tanto el sustrato no
puede fijarse hasta que el inhibidor se vaya.
Inhibidores no competitivos: es debida a un inhibidor que o se fija al complejo enzimasustrato impidiendo su separacin

Los enzimas alostricos: se caracterizan porque no presentan la tpica curva hiperblica en

la representacin grfica de su actividad, presentan una cintica distinta siguiendo una curva
sigmoidal. Aunque aumentemos la concentracin de sustrato, la velocidad no cambia, pero
llegado a un punto, sube rpidamente. Los enzimas alostricos se caracterizan tambin
porque tienen varias subunidades, ambas con la misma conformacin: relajada (activa) y
una tensa (no activa). Ambos estados deben estar en equilibrio, por tanto, el cambio de una
subunidad de una conformacin a otra condiciona que la otra subunidad tambin cambie.
Dentro de los enzimas alostricos hay dos interacciones:
a) Interaccin homotrpica: La presencia del sustrato implica un cambio de conformacin y
facilita la unin de otra molcula al sustrato.
b) Interaccin heterotrpica: A travs de un efector o ligando. La unin de un ligando o
efector a la enzima aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato, altera su afinidad por el
sustrato. La interaccin heterotrpica suele tener un significado regulador: La unin de un
efector/ligando altera la afinidad de la enzima por el sustrato aumentndola o
disminuyndola.
Si el ligando tiene afinidad por la forma tensa, el equilibrio se desplaza a la
conformacin tensa e inhibe.
Si el ligando tiene afinidad por la forma relajada, el equilibrio se desplaza a la forma
relajada, favoreciendo la unin al sustrato, y se comporta como un activador.
Actuacin de proenzimas o zimgenos. Son precursores de una enzima y carecen de
actividad enzimtica, pero cuando se hidrolizan dan lugar a pptidos con actividad
enzimtica.
Isoenzimas: algunas enzimas catalizan la misma reaccin pero sin embargo tienen distinta
estructura, a estas enzimas se les llama isoenzimas. Estas diferencias estructurales les hace
que funcionen mejor en un determinado tejido o clula. Ejemplo: la malato deshidrogenasa
mitocondrial es distinta de la malato deshidrogenasa del citosol.

6. Regulacin de la actividad enzimtica a nivel metablico.

Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones qumicas en las que participan e, incluso,
pueden regular su velocidad adaptndola a las necesidades metablicas del organismo.
Mecanismos de regulacin:
Regulacin por efectores: Los efectores pueden actuar como qumicos que ajustan la
velocidad de reaccin de algunas vas metablicas a los requerimientos celulares. Por
ejemplo: La regulacin por feedback o retroalimentacin. Son una serie de reacciones cuyos
productos son ligandos inhibidores, su sentido es de ahorro celular.

Modificacin covalente: se modifica por la unin covalente de un grupo qumico a la

cadena lateral de algn aminocido de la enzima. Esto suele requerir la participacin de otra
enzima (proceso reversible).
Por ejemplo: La fosforilacin y desfosforilacin (bajo control hormonal). Muchas enzimas
incorporan un grupo fosfato a una cadena lateral de un aminocido que contenga un
hidroxilo (como la tirosina) para formar un enlace fosfodister. El donador del fosfato es el
ATP y la enzima que lo cataliza es una quinasa. La desfosforilacin se realiza por hidrlisis
y es catalizado por una fosfatasa. Hay enzimas que cuando estn fosforiladas son activas y
cuando estn defosforiladas inactivas o viceversa.
Activacin de zimgenos.
Complejos multienzimticos: son la asociacin de enzimas con coenzimas para dar ms
rentabilidad a la actividad qumica. Por ejemplo: La piruvato deshidrogenasa est formada
por enzimas que catalizan el paso de piruvato a Acetil CoA y coenzimas; esto hace que este
paso sea ms rpido.

7. Utilidad clnica de las enzimas.

Las enzimas poseen distintas aplicaciones en la prctica clnica, tanto en el diagnstico
como en la teraputica.
Como reactivos de anlisis, debido a su especificidad.
Con valor diagnstico/ pronstico en las distintas patologas (enzimopatas).
*Con valor diagnstico:
a) Enzimas intracelulares: Permiten el diagnstico precoz de numerosas enzimopatas.
Biopsias de msculos e hgado han permitido identificar la enzima defectuosa en distintas
enfermedades del glucgeno (glucogenosis).
b) Enzimas extracelulares.
c) Enzimas fugadas: Enzimas intracelulares liberadas al medio interno por destruccin celular
*Con valor de pronstico:
a) Infarto de miocardio.
Como agentes teraputicos. Extractos crudos de amilasa, proteasa y lipasa administradas
oralmente para facilitar la digestin. Se administran encapsuladas para que acten bien en el
intestino delgado y no sean desnaturalizadas.

8. Nomenclatura de las enzimas.

Se nombran de la siguiente manera:
Sustrato preferente + Accin tpica + Terminacin: -ASA.
Clasificacin de las enzimas atendiendo a la accin cataltica especfica:

Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxido-reduccin, es decir, de transferencia de H

o electrones de un sustrato a otro. Ejemplo: oxidasas.
Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo qumico (distinto al H) de un sustrato a
otro. Ejemplo: glucoquinasa.
Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrlisis. Ejemplo: lactasa.
Liasas: Catalizan reacciones de ruptura de enlaces qumicos de sustratos. Llevan asociadas
un coenzima que es una vitamina B1. Ejemplo: hidratasas.
Isomerasas: Catalizan la interconversin de ismeros. Ejemplo: racemasas.
Ligasas: Supone la unin de dos grupos qumicos y, por tanto, la formacin de un nuevo
enlace. Esto requiere energa, las ligasas catalizan la unin entre dos sustratos con la
hidrlisis simultnea de un nucletido trifosfato (ATP, GTP,). Ejemplo: sintetasa.

TRANSDUCCIN DE SEALES
9. Clasificacin de seales:

Hormonales: hormonas, citoquinas, sistema inmune, factores de crecimiento

Neuronales: neurotransmisores.
Dependientes del contacto: clula-clula. Un ejemplo sera que para que la presencia de un
antgeno active a los linfocitos T, es necesario ese contacto clula-clula.

10.Respuestas celulares.
Proliferacin: crecimiento celular.
Diferenciacin: se diferencia, madura
Supervivencia: clula vida media. Esta supervivencia las mantiene vivas.
Apoptosis: consiste en la muerte natural programada de la clula.

11.Receptores de seales.
Receptores acoplados a la protena G.
Receptores con actividad enzimtica. Como los receptores con actividad tirosina-quinasa
(fosforilacin y desfosforilacin).
Receptores asociados con canales inicos.

12.Hormonas.
Las hormonas son mediadores qumicos con funcin reguladora. Dichas molculas son reconocidas
especficamente por su receptor, lo que provoca modificaciones importantes en la cantidad, calidad
o ambas de ciertas protenas y enzimas esenciales.
Tipos de hormonas.
Clasificacin topogrfica (localizacin) : hipotlamo (vasopresina), hipfisis
(corticotropina), glndulas perifricas (tiroides:I3, gnadas: testosterona, estradiol).
Clasificacin fisiolgica: digestivos (gstrica, renales (casopresina), neurotransmisores
(adrenalina).
Segn su actuacin: autocrinas y paracrinas.
Segn su clasificacin qumica: pptidos/protenas (vasopresina, hormona del crecimiento,
insulina, glucagn), lpidos (prostaglandinas, hormonas esteroideas), derivados de
aminocidos (tiroxina, adrenalina).
Segn su clasificacin bioqumica: actan a nivel de membrana (insulina), hormonas que
actan a nivel nuclear (lpidos, derivados de cidos nucleicos).
Receptores hormonales.
Se trata de protenas con especificidad para la hormona, cuya unin provoca un cambio
conformacional en el receptor, lo que desencadena la accin hormonal. Dichos receptores son los
responsables de la transduccin de seales, mecanismo de comunicacin celular mediante seales
que incluyen hormonas, neurotransmisores o factores de crecimiento segn el tipo bioqumico de

hormona. Los receptores se localizan en la membrana o en el citosol.

Receptores hormonales de membrana (hormonas peptdicas, protenas).
Estos receptores se encuentran en zonas extracelulares y transmembranales. Como consecuencia de
la interaccin hormona-receptor tenemos:
a) Cambios conformacionales: que activan a otras estructuras (protena G).
b) Cambios que provocan internalizacin por endocitosis: mecanismo de control negativo.

Receptores hormonales del citosol (hormonas apolares: lpidos, derivados de

aminocidos). El complejo hormona-receptor penetra en el ncleo y activa determinados
genes propios de cada hormona.

13.Segundos mensajeros.
Son molculas originadas a nivel intracelular en respuesta a una seal extracelular (hormona,
neurotransmisor) responsable de los cambios celulares.

Nucletidos cidos (AMPc, GMPc): el AMPc es mediador de muchos procesos

fisiolgicos. Su mecanismo de accin implica la activacin de la enzima protena quinasa A
o protena quinasa dependiente de AMPc, capaz de fosforilar protenas diversas. El GMPc
interviene en procesos como la visin, provocando la apertura de los canales de sodio. Al
hidrolizarse se cierran los canales y se genera la seal nerviosa correspondiente.
Inositol-trisfosfato (IP3) y 1,2-diacilglicerol (DAG): se originan por activacin de la
fosfolipasa C en respuesta a determinadas hormonas que actan sobre el PIP2, originando
IP3 y DAG.
Iones Ca: determinan estmulos al aumentar el calcio citoslico por apertura de los canales
de calcio de la membrana. Esto puede provocar contraccin muscular Su accin puede ser
directa o mediante calmodulina.

VITAMINAS
Las vitaminas son sustancias de naturaleza orgnica y composicin variada. Son imprescindibles en
los procesos metablicos de los seres vivos.
Caractersticas:
No aportan energa pero permiten aprovechar los elementos constructivos y energticos
suministrados por la alimentacin.
Todas las vitaminas tienen funciones muy especficas sobre el organismo y deben estar
contenidas en la alimentacin diaria para evitar deficiencias.
Son sustancias sensibles que se alteran fcilmente por cambio de temperatura y pH y por
almacenamientos prolongados.
Normalmente se utilizan en el interior de las clulas para la formacin de las coenzimas.
Las necesidades vitamnicas varan segn las especies, segn la edad y la actividad.
Las vitaminas son esenciales (deben ser aportadas en la dieta) pero cabe sealar que la
vitamina D se puede formar en la piel con la exposicin al sol, y las vitaminas K, B1, B12 y
cido flico que se forman en pequeas cantidades por la flora intestinal.
Conceptos relacionados con vitaminas.
Avitaminosis: ausencia total de una o varias vitaminas. Conduce a problemas metablicos graves.
Hipovitaminosis: carencia parcial de una vitamina.
Hipervitaminosis: exceso por acumulacin de una o varias vitaminas (suele darse en vitaminas

poco solubles en agua, pues son difciles de eliminar por la orina).

Las deficiencias de vitaminas se previenen con una dieta equilibrada. El consumo de tabaco, alcohol
o drogas en general provoca un mayor gasto de algunas vitaminas, en estos casos se requiere un
aporte adicional.

14.Tipos de vitaminas.

Liposolubles: se disuelven en lpidos.

a) Vitamina A, retinol o antixeroftlmica.

Funcin.
Interviene en el ciclo de la visin.
Acta como antioxidante (previene el envejecimiento).
Formacin y mantenimiento de la piel, membranas mucosas, dientes, huesos
Participa en la elaboracin de enzimas en el hgado y de hormonas sexuales y suprarrenales.
Hipovitaminosis.
Ceguera nocturna
Queratinizacin crnea y conjuntiva (xeroftalmia).
Sequedad de la piel, mucosa y ojos. Conjuntivitis.
Hipervitaminosis.
Alteraciones seas y del crecimiento.
Amenorrea (ausencia de menstruacin).
Principales fuentes:
Yema del huevo, zanahoria y tomate.
b) Vitamina K, filoquinona o antihemorrgica.
Funcin.
Es coenzima de distintas reacciones metablicas.
Participa en la sntesis de protenas.
Hipovitaminosis.
No suele ser frecuente, solo ocurre cuando hay una mala absorcin de las grasas.
Produce alteracin de la coagulacin
Hemorragia
Hipervitaminosis.
Es debido al consumo de vitamina K sinttica.
Lesin cerebral en nios y anemia en adultos.
Fuentes principales:
En aceites vegetales, yema de huevo, verduras, en la flora intestinal
c) Vitamina E o tocoferol.
Funcin
La vitamina E es un antioxidante natural que reacciona con radicales libres.
Participa en la formacin de los glbulos rojos, msculos y tejidos,
Previene los abortos espontneos y en hombres acta contra la infertilidad (an no est
totalmente demostrado).
Acelera la cicatrizacin de heridas.
Hipovitaminosis
Distrofia muscular
Anemia
Prdida de fertilidad

Hipervitaminosis
No produce efectos txicos claros.
Fuentes
Aceite vegetal, vegetales de hoja grande verde
d) Vitamina D, calciferol o antirraqutica.
Funcin
Interviene en el metabolismo del calcio y del fsforo favoreciendo la absorcin a nivel
intestinal y la fijacin del calcio al hueso. Cuando hay exceso de esta vitamina se favorece la
movilizacin del calcio del hueso.
Hipovitaminosis
En nios origina alteraciones de carcter seo y raquitismo
En los adultos se dan osteoporosis u osteomalacia.
Hipervitaminosis.
Trastornos digestivos
Daos de rganos como corazn
Prdida de apetito
Raquitismo
Fuentes.
Leche, yema del huevo, cereales

Hidrosolubles: se disuelven en agua.

a) Vitamina C, cido ascrbico o antiescorbtica.

Funciones.
Tiene propiedades antioxidantes.
Interviene en la sntesis de colgeno y en la sntesis y reparacin de tejidos.
Participa en la metabolizacin de las grasas.
Mejora la cicatrizacin de heridas, reduce las alergias, previene el resfriado comn y
fortalece al organismo.
Hipovitaminosis.
Escorbuto (hinchazn y hemorragia de encas).
Fuentes.
Frutas y jugos de ctricos.
vegetales de hoja grande verde.
b) B1, tiamina o antiberibrica.
Fucnin.
Coenzima en distintos procesos metablicos, as como la formacin de acetil co-A, ciclo de
krebs y ciclo de las pentosas fosfato.
Regula las funciones nervios y cardacas.
Tiene efecto beneficioso en prdidas de memoria, depresin
Hipovitaminosis.
Beriberi (debilidad muscular, calambres, convulsiones, inflamacin de corazn y muerte).
Fuentes.
Levadura de cerveza, germen de trigo y carnes.

c) B2 o riboflamina.
Funcin.
Coenzima de distintos procesos metablicos.
Cuenta con dos derivados coenzimticos: FMN y FAD. Estn unidos a protenas y transporte
de electrones (flavoprotenas).
Mantenimiento de membranas y mucosas.
Hipovitaminosis.
No es comn. Se complica si hay insuficiencia en otras vitaminas del complejo B.
Lesiones en la piel
Sensibilidad a la luz
Fuentes.
Germen de trigo, levadura, cerveza y carne.
d) B3, niacina, nicotinamida, cido nicotnico.
Funcin.
Da origen a dos dinucletidos: NAD+ Y NADP+, que participan en reacciones de xidoreduccin. El NAD+ colabora con enzimas mitocondriales y el NADP+ con enzimas
citoplasmticas.
Mantenimiento fisiolgico de la piel y el sistema digestivo.
Acta como vasodilatador y mejora la circulacin.
Hipovitaminosis.
No es comn, pues podemos sintetizar pequeas cantidades a partir del triptfano.
Pelagra (dermatitis, diarrea, demencia) propia de pases subdesarrollados.
Hipervitaminosis.
Debido a un consumo elevado de suplemento vitamnico.
Daos en hgado.
Fuentes.
En productos integrales.
e) Vitamina b5, cido pantotnico o vitamina W
Funcin.
Forma parte del coenzima A (sntesis de hormonas y anticuerpos, sntesis y degradacin de
cidos grasos, bitransformacin y detoxificacin de sustancias toxicas).
Coenzimas en la obtencin de energa a partir de grasas, protenas e hidratos de carbono.
Es una molcula que interviene en el metabolismo de las protenas.
Hipovitaminosis.
Malestar general, apata, falta de atencin y molestias intestinales
En ocasiones se usa en ciruga para cicatrizacin de heridas
Principales fuentes.
Levadura de cerveza, Yema de huevo, Carnes, Cereales
f) Vitamina b6 o piridoxina
Funcin.
Es fundamental en el metabolismo de los aminocidos.
Es esencial para el crecimiento al permitir la asimilacin de proteninas, carbohidratos y
lpidos.
Participa en la formacin de los hemates, en la regeneracin del tejido nervioso y en la
sntesis de anticuerpos. Ayuda a absorber la vitamina B12. Participa en la produccin de

HCL del estmago. Interviene en el metabolismo del magnesio.

Hipovitaminosis.
Es poco comn, pero cuando sucede, produce convulsiones, alteraciones de la piel, anemia,
fatiga , nauseas, mareos y depresin
Fuentes.
Cereales, Legumbres, Pltano
g) VitaminaB7,B8, biotina, vitamina H o cido carboxlico
Funcin.
Coenzima que participa en la transferencia de grupos carboxilo, colabora con la carboxilasa.
Interviene en las reacciones que producen energa y ene le metabolismo de los cidos grasos.
Necesaria para el crecimiento y buen funcionamiento de la piel, pelo, glndulas sudorparas,
glndulas sebceas y glndulas sexuales
Hipovitaminosis
No es comn, cuando se da es Por consumo de clara de huevo cruda (la avidina impide la
absorcin de biotina). Depresin, dolores musculares, dermatitis, alopecia, anemia, fatiga,
nauseas y alteracin del crecimiento.
Fuentes.
Levadura de cerveza, Yema de huevo, Carne
h) Vitamina B9 o cido flico
Funcin.
Participa en el metabolismo del ADN y ARN
Es imprescindible en los procesos de divisin celular, por lo que sus necesidades aumentan
en el embarazo. Esta molcula es necesaria para la formacin de hemoglobina.
Hipovitaminosis.
Causa debilidad, fatiga e irritabilidad
Detiene el crecimiento en los nios
En adultos, provoca anemia, irritabilidad, insomnio, prdida de memoria, disminucin de
defensas, en embarazadas provoca malformaciones del feto
Fuentes.
Yema del huevo, Legumbres, Cereales.
i) Vitamina B12, cianocobalamina o cobalamina
Funcin.
Interviene en la sntesis de cidos nucleicos como el ADN y el ARN (concretamente en la
sntesis de purina y timina).
Es necesaria para la formacin de los glbulos rojos (eritropoyesis). Interviene en el
catabolismo de algunos aminocidos en el ciclo de krebs.
Hipovitaminosis.
Frecuentemente se debe a la falta del factor intrnseco que ayuda a su absorcin, por lo tanto,
concretamente ms que una falta de B12, se produce una falta del factor intrnseco.
Anemia perniciosa, degeneracin nerviosa, desarreglos menstruales, lceras en la lengua,
falta de pigmentacin de la piel.
Fuentes.
Huevo, Carne.

METABOLISMO
Es el conjunto de intercambios y transformaciones de materia y energa que tienen lugar en un ser
vivo.
En el metabolismo se consideran dos vertientes:
Catabolismo: la degradacin se molculas con eliminacin de productos de deshecho y
liberacin de energa.
Anabolismo: la biosntesis de sustancias propias a partir de molculas sencillas con gasto de
energa.
Ambos procesos se dan conjuntamente, encontrndose el ser vivo en un equilibrio dinmico; por lo
que el metabolismo ha de entenderse como un todo.
RUTAS O VAS METABLICAS
Es una distincin artificial que se hace del metabolismo para su estudio.
Es una secuencia de reacciones que relacionan dos metabolitos importantes.
1. Ciclo de materia y Flujo de energa:
Todos los seres vivos requieren un aporte continuado de materia y energa, pero hay grandes
diferencias en la forma de obtenerla y utilizarla:
- Algas vegetales superiores Auttrofos.
Energa: luminosa (sol)
Materia: H2O, CO2 e iones inorgnicos.
- Ser humano Hetertrofos.
Energa y materia: biomolculas orgnicas sintetizadas por los seres auttrofos e ingeridas por la
dieta.
2. Regulacin del metabolismo:
Mediante mltiples reacciones discretas, lo que implica la existencia de enzimas especficos para
cada reaccin metablica.
Mediante la regulacin de la actividad enzimtica. Las enzimas reguladoras del metabolismo estn
al comienzo de ruta.
- Regulacin no covalente.
* Regulacin de tipo isostrico (interaccin centro activo). Ej: hexoquinasa es
inhibida por la glucosa-6-P
*Regulacin de tipo alostrico
- Regulacin covalente (modificacin: el enzima es regulado por un enlace qumico estable
generalmente fosforilacin y requiere ATP)
Generalidades: los sistemas no-covalente los utiliza la clula para su propia regulacin (regulacin
intrnseca) y los sistemas covalentes se utilizan para regular la actividad tisular, externamente a los
intereses propios de la clula (regulacin extrnseca: hormonas).

Mediante los enzimas adaptativos que actan modificando su concentracin (es un mecanismo
costoso y solo se da en organismos superiores, dependen de condiciones nutricionales u
hormonales) es una regulacin a largo plazo.
Mediante la compartimentacin celular del metabolismo.
Los metabolitos resultantes de la catlisis en distintos compartimentos estn sujetos a diferente
regulacin y tienen destinos metablicos diferentes segn el compartimento, an con la misma
actividad son estructuralmente diferentes (isoenzimas)
3. Tipos de energa:
*Energa trmica o calor: debida a la agitacin molecular o a la energa cintica de las molculas
(unidad: calora).
*Energa mecnica: debida a la aplicacin de una fuerza que consigue el desplazamiento o la
deformacin de un cuerpo (unidad: Julio).
*Energa libre de Gibbs (G): energa qumica contenida en los compuestos que participan en una
reaccin qumica (unidad: Kcaloras/mol o Kjulio/mol)
4. Segn las fuentes de energa:
-Seres fottrofos (la luz).
-Seres quimiottrofos (la energa interna acumulada en sustancias qumicas).
5. Segn la fuente de carbono:
-Seres auttrofos (el anhdrido carbnico atmosfrico).
-Seres hetertrofos (carbono previamente asimilado por otros seres vivos).
6. Variacin de energa libre en las reacciones metablicas:
Energa libre (G) es una forma de energa que se puede considerar contenida en los reactantes de
una reaccin bioqumica, y que se va desprendiendo en todos los procesos espontneos.
En todo proceso espontneo la energa libre de Gibbs es negativa.
En condiciones estndar se indica con ():

En condiciones fisiolgicas el pH es 7 y se ndica con ('):

En las reacciones espontneas los productos tienen menos energa que los sustratos.
*Reacciones exergnicas: incremento de G < 0 (liberan energa)
*Reacciones endergnicas: incremento de G >0 (consume energa)
Una reaccin no espontnea y por tanto imposible, se puede hacer espontnea y posible, si se acopla
a otra reaccin que libera energa.
7. Compuestos ricos en energa (CRE):
Compuestos intermediarios cuyo potencial de transferencia energtica es igual o inferior a -7
Kcal/mol (-30 KJ/mol), entendiendo por transferencia energtica la energa libre que el compuesto
es capaz de ceder a otra sustancia.
Los CRE liberan su energa por rotura de un enlace denominado enlace rico en energa.

*Tipos de CRE:
-Los que transfieren grupos fosfato: ATP, GTP, CTP, UTP, glicerato-1,3-biP, fosfoenol piruvato,
fosfocreatina (para msculo y tejido nervioso).
-Los que transfieren grupos acilo: derivados del CoA y derivados de acil-carmitina.
-Los que transfieren grupos metilo: S-adenosil-metionina, que acaba siendo el compuesto Sadenosil-hemocisteina.
8. ATP e intercambio de energa libre:
La conservacin y transferencia de energa celular se lleva a cabo gracias a la transferencia de
grupos fosfato.
El ATP almacena y distribuye la energa all donde la requieran las necesidades celulares.
Los compuestos ricos en energa ceden su energa al ATP y la energa de oxidorreduccin tambin
converge en el ATP gracias a la fosforilacin oxidativa.
Otras molculas que almacenan energa:
UTP (biosntesis de glcidos)
CTP (biosntesis de lpidos)
GTP (biosntesis de protenas)
*Fosforilacin a nivel de sustrato: se consigue ATP, a partir de ADP, por la liberacin de energa del
sustrato al degradarse.
*Los coenzimas de oxidorreduccin, cuando se encuentran en su forma reducida, son molculas con
un alto potencial energtico, ms que cualquier molcula rica en energa.
Transfieren los e- al O2 (se produce ATP), y vuelven as a su forma oxidada Fosforilacin
oxidativa.

CATABOLISMO DE LOS GLCIDOS

Es el destino de los monosacridos despus de la digestin y absorcin intestinal.
Fructosa, galactosa y manosa.
-rgano de destino: Hgado
-Utilizacin: fuente de energa para este rgano, o transformacin en glucosa para el mantenimiento
de la glucemia.
Glucosa.
-rgano de destino: diferentes tejidos.
-Utilizacin: fuente de energa, o reserva en forma de glucgeno (msculo e hgado).
El transporte de la glucosa es pasivo facilitado (no consume energa) y se lleva a cabo a travs de
protenas transportadoras de glucosa:
GLUT-1 En la membrana plasmtica de la mayora de clulas, cerebro y eritrocito.
GLUT-2 Hgado, rin, intestino, clulas B (beta) del pncreas.
GLUT-3 Membrana plasmtica de la mayora de clulas.
GLUT-4 (aumenta su expresin con insulina) Msculo esqueltico y cardaco y tejido
adiposo.
GLUT-5 Clulas epiteliales del intestino.
1. Catabolismo de los glcidos

Glcidos Glucosa
La glucosa es el principal combustible energtico en la mayora de los organismos. Tambin es el
monosacrido ms abundante en los alimentos.
La glucosa es en algunas clulas el nico combustible:
Neuronas.
Eritrocitos.
Crnea.
Mdula renal.
Espermtidas.
La glucosa puede ser almacenada como glucgeno, puede ser degradada mediante oxidacin y
tambin puede actuar como precursor de nucletidos, aminocidos, coenzimas, etc.
2. Gluclisis
Ruta metablica (10 reacciones catalizadas enzimticamente), que transforman la glucosa en
piruvato con desprendimiento energtico (2 ATP).
En ella tiene lugar:
1. Rotura y oxidacin de 1 molcula de glucosa (6C) a 2 piruvatos (3C).
2. Formacin neta de ATP.
3. Transferencia de tomos de H al NAD+, formando 2NADH + H+.
Caractersticas:
-Se da en todas las clulas del cuerpo.
-En clulas animales es la nica que proporciona ATP en ausencia de O2.
-Tiene lugar en el citoplasma por lo que los enzimas estn disueltas en el citosol.
Etapas de la gluclisis:
a) Primera fase o fase preparatoria.
En ella hay consumo energtico (2ATP).
Comprende las 5 primeras reacciones:
1.

2.

3.

4.

b) Segunda fase o fase de degradacin.

En ella se genera 4 ATP y 2NADH + H+.
Comprende las ltimas 5 reacciones:
6.

7.

8.

9.

10.

Compuestos de entrada: Glucosa + 2ATP + 4ADP + 2Pi + 2NAD+

Compuestos de salida: 2Piruvatos + 2ADP + 4ATP + 2NADH + H2O
El total de energa producida en la degradacin de la glucosa es de 686 Kcal/mol. De esta cantidad,
288'12 Kcal/mol son utilizados como energa metablica (42%), y el 397'88 Kcal/mol restantes se
disipan como energa calrica (mantiene la temperatura corporal).
Regulacin de la gluclisis:
Se regula en tres reacciones:
*Reaccin 1 catalizada por la hexoquinasa
Alta afinidad por la glucosa, por tanto garantiza la entrada de glucosa a la clula.

 Es inhibida por su producto.

La isoenzima heptica es la glucoquinasa, que regula la glucemia, tiene baja afinidad por la
glucosa y solo acta con altos niveles de glucosa en sangre.
*Reaccin 3 catalizada por la fosfofructoquinasa-1
Es la enzima limitante de la velocidad en la mayora de los tejidos.
Es inhibida alostricamente por el ATP, por un pH cido intracelular y por el citrato
(intermediario en el ciclo de Krebs).
Es activada alostricamente por el AMP.
*Reaccin 10 catalizada por la piruvato-quinasa
Es inhibida por altas concentraciones de ATP y por acetil-CoA.
La enzima encargada en el control hormonal es el glucagn, que es un hiperglucemiante.

Destino del piruvato:

El piruvato puede ir por diferentes rutas dependiendo del organismo o de la clula analizada.
a) En condiciones aerobias (en la mitocondria):
Se produce una fermentacin oxidativa.
Despus de la gluclisis, se dirige a la ruta del cido ctrico.

b) En condiciones anaerobias (en el citosol):

1. Fermentacin lctica.
Se da sobretodo en el msculo. En ella acta la enzima llamada lactatodeshidrogenasa.
Mirar libro en ventajas y desventajas___________________________________
2. Fermentacin alcohlica.
La llevan acabo las levaduras. Primero se produce una descarboxilacin por la piruvato
descarboxilasa, dando acetaldehido, y por la alcoholdeshidrogenasa se genera etanol.
La lactatodeshidrogenasa presenta 5 isoenzimas distribuidos por los tejidos segn sus necesidades:
M4 Se encuentra en el msculo. Tiene mucha afinidad por el piruvato y por eso hace que la
reacin se dirija hacia la derecha.
H4 Est en el corazn y en el hgado. Se inhibe cuando hay mucho piruvato y tiene mucha

afinidad por el lactato, por eso la reaccin se desarrolla hacia la izquierda.

Lanzaderas:
Las lanzaderas son mecanismos para recuperar NAD+.
La energa de oxidorreduccin del NADH se obtiene en la mitocondria (cadena respiratoria). La
membrana mitocondrial es impermeable al NADH. El NADH generado en el citosol es transportado
a la mitocondria mediante un sistema de lanzadera.

*Lanzadera de glicerol-3-P (es irreversible y propia de la neurona).

*Lanzadera de malato-oxalacetato (es reversible y propia de los dems tejidos).

Una glucosa produce 30 ATP en la neurona, y 32 ATP en el resto de clulas, debido a que el NADH
genera 2'5 ATP y el FADH2 genera 1'5ATP.
Catabolismo de otros azcares:
Fructosa

Galactosa

3. Ruta de las Pentosas-fosfato

Ruta secundaria de degradacin de la glucosa cuyo objetivo no es obtener ATP.
Es importante en tejidos donde las reacciones biosintticas son elevadas: hgado, tejido adiposo,
corteza suprarrenal, glndulas mamarias y testculos.
*Funcin:
Obtencin de pentosas fosfato como la ribosa-5-fosfato (biosntesis de cidos nucleicos).
Obtencin de NADPH (sntesis de cidos grasos o esteroides y recuperacin de glutatin
oxidado).
Degradar monosacridos que no sean de 6 tomos de carbono, al transformarlos en
metabolitos intermediarios de la gluclisis.
*Fases:
1 Fase: fase oxidativa o irreversible.
La glucosa-6-fosfato se oxida y descarboxila hasta ribosa-5-P.

2 Fase: fase no oxidativa o reversible.

Se producen interconversiones entre monosacridos de 3, 4, 5, 6 y 7 carbonos para obtener dos
metabolitos intermediarios de la gluclisis: gliceraldehido-3-P y fructosa-6-P.
4. Ruta del cido glucurnico
Es la ruta que tiene como misin la sntesis de UDP-glucurnico, que es una molcula necesaria
para:
La sntesis de algunos mucopolisacridos como el cido hialurnico, la heparina...
La eliminacin de bilirrubina, de hormonas esteroideas, de frmacos... Lo que hace es que se
conjuga con sustancias insolubles en agua con objeto de que puedan excretarse por orina o
bilis

CICLO DE KREBS
El Acetil-CoA es el metabolito final comn a la degradacin de glcidos, lpidos y aminocidos.
Catabolizacin de los azcares: piruvato.
El piruvato entra en la matriz mitocondrial por un sistema de transportadores mitocondriales y se
transforman en Acetil-CoA por el complejo multienzimtico piruvato deshidrogenasa.

Catabolismo de los lpidos.

Los cidos grasos se degradan en la beta-oxidacin. El glicerol pasa a glicerol-3-P (por la
glicerolquinasa heptica) y finalmente a piruvato.
Catabolismo de los aminocidos.
Se catabolizan la leucina, la isoleucina, la treonina, el tristfano, la tirosina, la fenilalanina y la
lisina.
1. Generalidades del C. de Krebs/ C. Tricarboxlico / C. del cido ctrico:
Es la oxidacin terminal de los sustratos metablicos, generando 2CO 2 que se eliminan en el aire
espirado, y energa: GTP, y energa de xido-reduccin: 3NADH y FADH2.
Los azcares y los cidos grasos se oxidan en este ciclo, con previa transformacin en acetil-CoA.
Los aminocidos acceden al ciclo a travs del acetil-CoA, o algunos de sus intermediarios como el
alfa-cetoglutarato, el succinil-CoA, el fumarato o el oxalacetato.
Todas las enzimas de este ciclo se localizan en la matriz mitocondrial salvo la succinato
deshidrogenasa que se sita en la membrana interna.
Otras funciones:
Si hay exceso de intermediarios, estos se pueden utilizar como combustible convirtiendo el
oxalacetato en fosfoenolpiruvato, este en piruvato, y este en acetil-CoA.
Si hay un dficit de aminocidos o de azcares, los intermediarios del ciclo de Krebs se
pueden utilizar para su biosntesis.

2. Regulacin del Ciclo de Krebs:

Mecanismos de regulacin:
Disponibilidad de los sustratos, precisamente del acetil-CoA y del oxalacetato, que es
realmente el sustrato limitante.
Inhibicin mediada por los productos acumulados.
Modulacin de enzimas claves, las que regulan reacciones irreversibles.
Principales puntos de regulacin:
1. Reaccin

3. Reaccin

4. Reaccin

La finalidad del ciclo es contribuir en la obtencin de energa. La cantidad de ATP en la clula

determinar la velocidad a la que el ciclo ha de funcionar.
La enzima de la primera reaccin, la citrato sintasa, la inhibe alostricamente el ATP, el NADH y la
acumulacin de citrato y succinil-CoA.
La enzima dela tercera reaccin, la isocitrato deshidrogenasa es estimulada alostricamente por el
ADP y por su sustrato, el isocitrato. Y ser inhibida alostricamente por el ATP.
El complejo enzimtico de la cuarta reaccin, el complejo alfa-cetoglutarato deshidrogenasa ser
inhibida por los productos de su actividad cataltica, por el succinil-CoA y el NADH, as como por
una carga elctrica elevada.
3. Aspectos destacados:
1. Las reacciones catalizadas por el isocitrato deshidrogenasa y por el alfa-cetoglutarato
deshidrogenasa son muy exergnicas y las ms irreversibles, lo que obliga a que el ciclo
siga el sentido de las agujas del reloj.
2. La reaccin catalizada por el succinil-CoA sintetasa es tambin exergnica lo que permite la
fosforilacin de GDP a GTP (fosforilacin a nivel de sustrato).
3. La reaccin global es:
AcetilCoA + GDP + 3NAD + FAD + 3H 2O 2CO2 + H2O + HSCoA + 3NADH + 3H+ + +
FADH2 + GTP.
4. Las grasas (glicerol y cidos grasos), los hidratos de carbono y algunos aminocidos se
catabolizan a acetil-CoA.

5. Hay etapas del ciclo que son anfiblicas (pueden participar en procesos anablicos y
catablicos).
El ciclo puede actuar catablicamente frente a cualquier metabolito que se convierta en
intermediario del ciclo, ya que el oxalacetato se puede convertir en fosfoenolpiruvato (por la PEP
carboxiquinasa), y este a piruvato, el cual pasa a acetil-CoA.
El ciclo puede actuar anablicamente, ya que un intermediario del ciclo puede ser intermediario de
procesos biosintticos:
- Alfa-cetoglutarato: biosntesis de aminocidos.
- Succinil-CoA: parfirinas.
- Oxalacetato: sntesis de aminocidos (aspartato) y gluconeognesis.
- Citrato: sntesis de lpidos.
6. Gran cantidad de rutas (metabolismo de hidratos de carbono, lpidos y aminocidos) que
convergen en el ciclo de Krebs reponiendo los intermediarios de ciclo. Las reacciones que
generan dichos intermediarios se llaman reacciones anaplerticas.
7. El factor limitante del ciclo en humanos es la cantidad de oxalacetato.
8. El ciclo est sometido a retrorregulacin.
* NADH y ATP inhiben al isocitrato deshidrogenasa y al alfa-cetoglutarato.
* El oxalacetato inhibe la transformacin del succinil-CoA a succinato y de este a fumarato.
* La citrato sintasa es inhibida alostricamente por citrato y ATP.
9. El acetil-CoA incrementa la afinidad del enzima por el sustrato (menos Km).
10. Diversas sustancias pueden inhibir el ciclo:
- Fluoracetato de sodio, que origina fluorcitrato (hace que la aconitasa no reconozca al sustrato y no
pueda actuar).
- Arsnico, inhibe al complejo alfa-cetoglutarato deshidrogenasa.

CADENA TRANSPORTADORA DE e- Y FOSFORILACIN

OXIDATIVA
Los coenzimas reducidos deben reoxidarse, utilizando el O2 mediante la cadena respiratoria, esto a
su vez origina una fuerza protn-motriz que genera ATP.

Complejo I: NADH-ubiquinona oxidorreductasa.

Complejo II: Succinato ubiquinona oxidorreductasa.
Complejo III: Ubiquinona-citocromo C oxidorreductasa.
Complejo IV: Citocromo C oxidasa.
1. Inhibidores y desacopladores de la cadena respiratoria:
Los inhibidores actan paralizando la transferencia de electrones y la fosforilacin
oxidativa:
-Rotenona (insecticida): inhibe al complejo I.
-Antimicina (antibitico, fungicida e insecticida): acta sobre el complejo II.
-cido sdico, cianuro, cido sulfhdrico, CO: inhibe al complejo IV.

Los desacopladores: disminuyen el rendimiento de ATP por O 2 consumido, es decir, es la

inhibicin de la ATPasa:
Termogenina (en el tejido pardo), dicumarol, 2,4-dinitrofenol (menor produccin de ATP y mayor
energa en forma de calor).
2. Control de la fosforilacin oxidativa:
La fosforilacin oxidativa se regula de una forma muy precisa, aumentando la velocidad del
proceso al incrementar los siguientes valores:
La relacin NAD+/NADH y ADP/ATP.
La presin parcial de O2.
Hay que considerar que:
El ATP generado en una clula no es transportable a otra, si bien el ATP sintetizado
intramitocondrialmente sale al citoplasma.
Las necesidades energticas de la clula es la que regula esta fosforilacin.
3. Radicales libres:
Los radicales libres son tomos o molculas que cuentan con uno o ms electrones desapareados
(electrn que se encuentra solo en su orbital) lo que incrementa su reactividad qumica.

Tipos de radicales libres (se originan fundamentalmente a nivel mitocondrial y a nivel de los
perosisomas):
Derivados del O2: H2O2, O2-, HO-, HO2-, RO2-, RO-.
Derivados del N: NO+ (xido ntrico), NO2+ (dixido ntrico).
Derivados del C: CH3- (radical metilo).
Su produccin y acumulacin se relaciona con alteraciones cardiovasculares, procesos destructivos
de membranas, envejecimiento celular, malignizacin y muerte celular.
4. Antioxidante:
-Antioxidantes primarios: superxido dismutasa, catalasa.
-Antioxidantes secundarios: Vit. E, Vit. A, Vit. C, glutatin, bilirrubina, albmina.
-Antioxidantes terciarios: enzimas proteolticos intracelulares, fosfolipasa A2.

ANABOLISMO DE LOS GLCIDOS

1. Papel fisiolgico:
La glucosa es una biomolcula necesaria para el correcto desarrollo funcional de las clulas. Por
ello se han de mantener unos niveles adecuados de glucosa en plasma (80-120 mg/ 100 ml).

2. Principales vas anablicas de los glcidos:

Sntesis y degradacin del glucgeno: glucogenognesis (o glucognesis) y glucogenlisis.
Sntesis de glucosa a partir de precursores hidrocarbonados no glucdicos: gluconeognesis.

3. Caractersticas del glucgeno:

Polisacrido simple que constituye la reserva de glucosa en el reino animal.
Se almacena en el hgado (10% de su masa) y en el msculo esqueltico (1% de su masa),
estando presente en el resto de clulas pero en pequeas cantidades.
En l se almacena la glucosa en forma de polmero con un elevado peso molecular.
Los grnulos de glucgeno se encuentran almacenados en el citoplasma de hepatocitos y
clulas musculares unidos a los enzimas que cataliza la sntesis y defraccin.
4. Glucognesis:
En los animales el excedente de glucosa se almacena como glucgeno principalmente en el hgado
y en el msculo esqueltico.
El glucgeno del hgado es la reserva de glucosa para todo el organismo.
El glucgeno del msculo esqueltico es el depsito propio para desarrollar la contraccin
muscular.
La sntesis de glucgeno por dos formas:

a) Teniendo ya glucgeno preformado, al que se le va aadiendo glucosa.

b) Empezando de cero.

5. Ramificaciones del glucgeno:

Una cadena lineal de glucgeno tiene 11 o ms glucosas.

6. Glucgenolisis:

7. Regulacin del metabolismo del glucgeno:

La biosntesis y degradacin del glucgeno est regulada hormonalmente (modificacin covalente
del enzima) y por factores alostricos.
En el msculo esqueltico:
- Glucgeno-fosfatasa (forma activa cuando est fosforilada): AMP, Ca++ intracelular y adrenalina.
- Glucgeno-sintetasa: insulina (forma activa) y adrenalina (forma inactiva).
En el hgado:
- Glucgeno-fosforilasa (forma activa): poca concentracin de glucosa, adrenalina y glucagn.
- Glucgeno-sintasa: insulina (forma activa) y adrenalina (forma inactiva).
La regulacin de la sntesis y degradacin del glucgeno en hgado es importante para la regulacin
de la glucosa en sangre.
8. Gluconeognesis:
Es la sntesis de glucosa a partir de sustratos no glucdicos.
Se realiza en el hgado (90%) y en el rin (10%).
La glucosa es muy importante ya que es el principal combustible para el cerebro, el sistema
nervioso, el eritrocito, la mdula renal, la retina, el cristalino y los rganos sexuales. Por eso, la
gluconeognesis es una ruta crucial para la supervivencia al permitir mantener la glucemia en el
ayuno.
La gluclisis y la gluconeognesis comparten muchos pasos pero no se consideran procesos
inversos. Tanto en una ruta como en otra hay pasos irreversibles en los cuales cada ruta usa sus

enzimas especficos.
Los principales sustratos de la gluconeognesis:
Lactato: del msculo esqueltico que va al hgado y al rin para dar glucosa. Este es el
Ciclo de Cori.
Piruvato: procedente de los aminocidos y del lactato.
Glicerol: proviene de la hidrlisis de los triglicridos del tejido adiposo.
Los aminocidos procedentes de la proteolisis muscular, todos menos la leucina y la lisina
que son cetognicos.
* Balance global de la gluconeognesis:
Piruvato + CO2 + ATP Oxalacetato + ADP + Pi + H+
Oxalacetato + GTP Fosfoenolpiruvato + GDP + CO2
Fructosa-1,6-bifosfato + H2O Fructosa-6P + Pi
Glucosa-6P + H2O Glucosa + Pi

8.1. Ciclo de Cori y Ciclo de la Alanina:

Es la relacin entre la gluconeognesis en el hgado y la gluclisis en tejidos perifricos que no
oxidan por completo la glucosa a CO 2 y a H2O. Estos tejidos liberan lactato o alanina como
producto final de la oxidacin de la glucosa.

8.2. Regulacin de la gluconeognesis:

La regulacin de la gluclisis y gluconeognesis se realiza de manera coordinada y recproca.
Hay varias maneras para regularla:
a) La existencia de varios isoenzimas con propiedades cinticas distintas para catalizar un mismo
paso. Ej: la hexoquinasa y la lactato deshidrogenasa.
Hexoquinasa: I, II, III y IV.

Las hexoquinasas I, II y III son glucolticas. La IV, o glucoquinasa, es solo heptica y tiene una
Km muy alta para la glucosa, lo que supone una baja afinidad, se induce por la insulina y no se
inhibe por la glucosa-6P.
Lactato deshidrogenasa: M4, M3H, M2H2, MH3, H4.
La M4 favorece el paso de piruvato a lactato, es decir, en el msculo en ejercicio la M4
favorece la gluclisis anaerobia hasta lactato y su posterior exportacin al hgado. Mientras la H4
facilita la transformacin contraria.
b) Regulacin hormonal.
Fosforilacin/desfosforilacin de las formas enzimticas afectando a su actividad:
Afecta a la piruvato quinasa y a la fructosa-1,6-bifosfatasa.
Insulina (hormona hipoglucemiante):
Activa a las enzimas glucolticas, que son la piruvato quinasa y la piruvato deshidrogenasa.
Glucagn:
Activa a las enzimas gluconeognicas como la piruvato carboxilasa, el fosfoenolpiruvato
carboxiquinasa, la fructosa-1,6-bifosfatasa y la glucosa-6-fosfatasa.
Glucocorticoides:
Activa a las enzimas gluconeognicas como el fosfoenolpiruvato carboxiquinasa y la glucosa6-fosfatasa.
c) Regulacin alostrica.
Los metabolitos que estimulan las enzimas glucolticas actan inhibiendo las enzimas
gluconeognicas.
Fructosa-2,6-bifosfato y AMP: activan la gluclisis (activa la fosfofructoquinasa) e inhiben la
gluconeognesis (inhiben a la fructosa-1,6-bifosfatasa).
Citrato, H+ y ATP: inhiben la gluclisis (inhiben a la fosfofructoquinasa-1).
Acetil-CoA: inhibe la gluclisis (inhiben a la piruvato deshidrogenasa) y activa la
gluconeognesis (activa la piruvato carboxilasa).

METABOLISMO DE LOS LPIDOS

La funcin de los lpidos es la de ser una reserva energtica.
Catabolismo/oxidacin de los cidos grasos:

Lipolisis (poca concentracin de glucosa).

ACTH, glucagn, adrenalina, hormona del crecimiento (somatotropina).

Lipognesis (elevada concentracin de glucosa).

1. Lipolisis:
Es una movilizacin de los depsitos grasos (tejido adiposo). Se produce si hay un dficit de aporte
energtico o ayuno.

2. Degradacin de los cidos grasos: beta-oxidacin:

Lugar: clulas de distintos tejidos (hgado, msculo esqueltico, msculo cardaco).
Mitocondria.
Peroxisomas (complementario).
Se divide en tres etapas:
1. Etapa.
Activacin del cido graso esterificndose con el CoA a expensas del ATP.

2. Etapa.
Entrada del AcilCoA en la mitocondria en forma de AcilCarnitina, a trav de un sistema lanzadera.
*Enzimas: el isoenzima citoplasmtico (AcilCarnitina transferasa I) y el isoenzima mitocondrial
(AcilCarnitina transferasa II).

*Transportador: Carnitina.

3. Etapa.
Oxidacin de AcilCoA. Se desarrolla en la mitocondria.
*Los cidos grasos saturados requieren 4 enzimas en cada vuelta de la beta-oxidacin:
2 deshidrogenasas (coenzimas: FAD y NAD+).
Hidrolasa.

 Tiolasa.
*Los cidos grasos insaturados requieren una enzima por cada doble enlace, una isomerasa:
Isomerasa (pasa de la configuracin cis a la trans).
2 deshidrogenasas (coenzimas: FAD y NAD+).
Hidrolasa.
Tiolasa.

* Valoracin de la beta-oxidacin:
Transforma los cidos grasos en AcetilCoA, el cual puede seguir distintas rutas: Ciclo de
Krebs (ATP), Cuerpos cetnicos, Biosntesis de otros lpidos (colesterol).
Los cidos grasos de n impar de carbonos, se transforman en AcetilCoA y en PropionilCoA.
Se requieren (n/2)-1 vueltas completas de beta-oxidacin (Ej: C=16, vueltas=7).
Rendimiento neto (con el ejemplo del palmitilCoA):

Palmtico CO2 + H2O + ATP (genera gran cantidad de agua y energa).

3. Cuerpos cetnicos:
Acetoacetato, acetona y beta-hidroxibutirato.
Cundo se activa la ruta metablica de los cuerpos cetnicos?
Se activa cuando hay una alta concentracin de AcetilCoA en el hgado, debido a una movilizacin
de las grasas:

Al darse ayuno, diabetes, por ciertas dietas o estado febril, puede producirse una alta concentracin
de acetilCoA en el hgado. Cuando el Ciclo de Krebs se lleva a cabo con fines gluconeognicos y no
energticos, produce una acumulacin de AcetilCoA, y se produce la activacin de la ruta de los
cuerpos cetnicos.

* Formacin de cuerpos cetnicos:

* Ruta de los cuerpos cetnicos en tejidos perifricos:

* Funcin de los cuerpos cetnicos:

Cuando hay una alta concentracin de AcetilCoA en el hgado, este las transforma a acetato, betahidroxibutirato y acetona, que van a la sangre, hacia los tejidos perifricos para servirles como
combustible.
Con una elevada concentracin de cuerpos cetnicos se produce una acidosis metablica.
* Consecuencia de la presencia de cuerpos cetnicos:
Acidosis metablica (cetoacidosis): se diagnostica por la presencia de cuerpos cetnicos en
orina que provoca una eliminacin de agua y cationes.
Deshidratacin y prdida de electrolitos que puede desembocar en un shock y luego a un
coma.
Signos de una cetoacidosis:
Respiracin acelerada y profunda.
Deshidratacin.
Poliuria y polidisia (sed).
Vmitos y problemas gastrointestinales.
Taquicardia e hipotensin.
Agotamiento mental, pudiendo llegar al coma.
Tratamiento de una cetoacidosis:
Administracin de glucosa (incluso insulina).
Aportar H2O y electrolitos.

BIOSNTESIS DE LOS CIDOS GRASOS

Bsicamente es inversa al catabolismo de los lpidos:
Se realiza en el citoplasma.
Utiliza NADPH (en vez de NAD+ y FAD).
AcetilCoA (mitocondrial) pasa al citoplasma para la biosntesis usando la lanzadera del citrato.
Participan 7 enzimas integradas en un complejo multienzimtico (sintetasa de los cidos grasos).
Se parte de un grupo acetilo (2C) y un grupo malonilo (3C), alargndose la molcula por
incorporacin de grupos malonilo. Con prdida de CO2.
Es un proceso similar a la beta-oxidacin, pero utiliza una protena transportadora de grupos
acilo en vez del CoA.
1. Lanzadera del citrato:

2. Biosntesis de los cidos grasos:

La biosntesis de los cidos grasos est interconectada con el catabolismo de la glucosa.
El proceso lipognico es favorecido globalmente por la insulina a nivel del hgado y del
tejido adiposo, por la activacin de la AcetilCoA carboxilasa.
El proceso lipognico es inhibido globalmente por la adrenalina y por el glucagn a bajas
cantidades de insulina en el hgado y en el tejido adiposo, por inactivacin de la AcetilCoA
carboxilasa.
Sntesis de malonilCoA a partir de AcetilCoA (reaccin lenta y limitante):

La AcetilCoA carboxilasa se activa (la insulina provoca una desfosforilacin por una fosfatasa) por
una elevada concentracin de citrato o una elevada concentracin de glucosa.
La AcetilCoA carboxilasa es inhibida (el glucagn, la adrenalina o una baja fosforilacin provoca
una fosforilacin) por una activacin de la liplisis que genera una elevada concentracin de
palmitilCoA.

3. Biosntesis de los cidos grasos insaturados:

Carecemos de enzimas que introduzcan dobles enlaces ms all del carbono 9.

- Linoleico: C 18:2 9, 12.

- Linolnico: C 18:3 9, 12, 18.
Estos dos son los esenciales, pero adems est el:
Araquidnico: C 20:4 5, 8, 11, 14. (se puede sintetizar a partir del linoleico).

METABOLISMO DEL COLESTEROL

El colesterol es el componente esencial de las membranas celulares eucariotas.
* Origen:
Dieta.
Sntesis (hgado).
* Eliminacin:
Hormonas esteroideas: degradacin en el hgado y eliminacin por el tracto intestinal y por
la orina.

 Descamacin de la piel y mucosas.

Secreciones: gstrica e intestinal.
Bilis.

1. Transporte del colesterol:

steres de colesterol y triacilglicroles son transportados desde el hgado (sntesis) o desde
el intestino (absorcin de la dieta) hasta los tejidos donde sern utilizados.
Su transporte en el plasma se realiza en forma de lipoproteinas.
Las apolipoproteinas incrementan su solubilidad y portan seales para las clulas diana.
Constituyen combinaciones variables de lpidos y protenas clasificadas en base a su grado
de densidad.
2. Lipoprotenas plasmticas:
Quilomicrones (QM).
Son las ms grandes y de menor densidad.
Transportan triglicridos como fuente de energa a los tejidos (adiposo) que la necesitan,
liberados gracias a la lipoprotena linasa (LPL).
Lipoprotena de muy baja densidad (VLDL).
Distribuyen triglicridos a diferentes tejidos (adiposo, msculo esqueltico).
A niveles elevados aparece la hipertrigliceridemia familiar, la diabetes mellitus, consumo
elevado de alcohol y en el hipotiroidismo.
Lipoprotena de baja densidad (LDL).
Tienen un alto contenido en colesterol y transportan alrededor del 70% del colesterol
plasmtico total.
Las LDL al interaccionar con su receptor en la superficie de las clulas se transforman en
colesterol libre y aminocidos.

Lipoprotenas de alta densidad (HDL).

Se forman en el hgado y estn compuestas por un 50% de protenas adems de fosfolpidos
y colesterol.
Transportan el exceso de colesterol (incluyendo el de la pared arterial) de nuevo al hgado.

METABOLISMO DEL NITRGENO

Nos referimos a un grupo amplio de sustancias: protenas, aminocidos, derivados de los
aminocidos (bases pricas y pirimidnicas), grupo hemo y molculas relacionadas (hemoglobina,
citocromos, porfinas), diversos neurotransmisores y hormonas (adrenalina, tiroxina), pigmentos
melnicos...
Balance del N: es la diferencia entre el N ingerido y el N eliminado.
En condiciones fisiolgicas normales est en equilibrio.
En perodos de crecimiento y gestacin, la diferencia es positiva.

 En estados patolgicos la diferencia es negativa.

Este metabolismo es muy activo. Un ejemplo de esto es el recambio proteico continuo (-400g/da).
El organismo utiliza preferentemente azcares y lpidos como sustratos energticos. Salvo en
estados metablicos como la inanicin o la diabetes en los que se utilizan las propias protenas
corporales como sustratos combustibles.

1. Catabolismo de las protenas

Protenas exgenas:
Son degradadas en el aparato digestivo mediante enzimas de tipo proteasa y peptidasa hasta los
aminocidos constituyentes, que del intestino van a sangre y a todas las clulas del organimo.
Protenas endgenas:
Son degradadas por enzimas proteolticas intracelulares, que se encuentran principalmente en los
lisosomas. Este proceso est estrechamente regulado y los aminocidos obtenidos son reutilizados
para la sntesis proteica o como combustible metablico.

2. Catabolismo de los aminocidos

El catabolismo endgeno de las protenas solo tiene lugar cuando:
Los aminocidos no son necesarios en la sntesis proteica o hay una ingesta elevada.
Cuando se convierten en el nico material combustible accesible (ayuno y alteraciones).
Fases del catabolismo de los aminocidos:
1. Separacin del grupo amino (NH3) y su posterior procesamiento.
- NH3 es muy txico, pero el NH4+ no lo es. ste se forma a pH neutro, y puede usarse en la sntesis
de aminocidos y nucletidos.
- Desde los tejidos perifricos el NH3 se transporta como glutamina al:
La mayor parte va al hgado donde se transformar en urea que es inocua.
La menor parte va al rin para su excrecin.
2. Se oxida totalmente el esqueleto carbonado a CO2 y H2O (piruvato acetilCoA ciclo
de Krebs CO2 + H2O). Este cetocido puede ir por tres vas:
- Si el aminocido es cetognico: va desde el acetilCoA
- Si el aminocido es glucognico: va directamente desde el ciclo de Krebs.
- Si el aminocido es mixto: va a partir del piruvato.

3. Catabolismo de los aminocidos: mecanismo de eliminacin del grupo

amino
Dos etapas que no son consecutivas, y en medio de las dos est la glutamina:
a) Transaminacin.
Se da en el citoplasma de las clulas de todos los tejidos.
Es la transferencia del grupo amino a una molcula aceptora (cetocidos: alfa-cetoglutarato (el
principal), oxalacetato y piruvato).
Catalizada por transaminasas (todas tienen como grupo prosttico el fosfato de piridoxal). Ej: GOT
y GPT con valor diagnstico.

b) Desaminizacin oxidativa.
Se da en la mitocondria de otra clula (normalmente del hgado).
El glutamato formado es transportado al interior de la mitocondria donde se separa el grupo amino.

c) Transdesaminacin.
Cualquier aminocido puede eliminar su grupo amino en forma de amoniaco mediante la accin
secuencial de las dos reacciones anteriores.
Se da en el hgado.

4. Catabolismo de los aminocidos: mecanismos de eliminacin del

amoniaco.
Sntesis de glutamina
El amoniaco formado es transportado en forma de glutamina al hgado para su destoxificacin
(urea) o al rin para su excrecin.

*En el hgado el L-glutamato va a pasar por la desaminacin oxidativa.

CICLO DE LA UREA
Permite la eliminacin del amoniaco en forma de urea (sustancia no txica).

Consta de 5 reacciones (las dos primeras mitocondriales y las restantes citoplasmticas):

1. Condensacin de amoniaco y anhdrido carbnico produciendo carbamoil-P. Catalizado por
carbamoil-fosfato-sintetasa con consumo de ATP.
2. El carbamoil-P cede su grupo carbamoilo a la ornitina dando citrulina, ambos son
aminocidos no proteicos. Catalizado por la ornitina-transcarbamilasa. La citrulina sale de
la mitocondria a travs de un transportador especfico.
3. Reaccin de condensacin que permite transferir otro grupo amino a travs del aspartato, el
cual reacciona con la citrulina con consumo de ATP, dando succinil-arginina, catalizado por
la arginina-succinato-sintetasa.
4. La succinil-arginina se rompe por la accin de la arginina-succinato-liasa en dos productos:
fumarato (intermediario del ciclo de Krebs) y en arginina.
5. La arginasa rope la arginina, dando urea y ornitina. La ornitina vuelve a la mitocondria para
continuar el ciclo y la urea como es un producto de deshecho se excreta.
La actividad de la arginasa es mucho mayor en el hepatocito que en otros tejidos, por tanto este
ciclo se realiza fundamentalmente en el hgado.

1. Regulacin del ciclo de la urea

Es un ciclo estrictamente regulado.
En condiciones normales de ingesta de aminocidos, el 80% de los compuestos nitrogenados de la
orina son urea.
Regulacin:
A largo plazo: controlando la concentracin de enzimas que actan en el ciclo. Estas
enzimas son enzimas adaptativas.
A corto plazo: por regulacin alostrica de la carbamoil-fosfato-sintetasa, que pasa a su
forma activa en presencia de la N-acetilglutamato que se sintetiza cuando hay elevadas
concentraciones de arginina y glutamato en la mitocondria.
Defectos genticos en cualquiera de las enzimas del ciclo de la urea supone una no sntesis de urea
(hiperamonemia).

CATABOLISMO DE LOS AMINOCIDOS: DEGRADACIN DEL

ESQUELETO CARBONADO

Hay 20 rutas catablicas y generan muy poca energa:

10 aminocidos se degradan hasta AcetilCoa.
4 aminocidos se degradan hasta alfa-cetoglutarato.
4 aminocidos se degradan hasta SuccinilCoA.
2 aminocidos se degradan hasta fumarato.
2 aminocidos se degradan hasta oxalacetato.
En otra clasificacin, los aminocidos cetognicos (dan AcetilCoA) son la Leusina y la Lisina.
Luego exiten los aminocidos glucognicos (dan metabolito del ciclo de Krebs o piruvato) y
aminocidos mixtos.
La mayor parte del catabolismo de los aminocidos se realiza en el hgado (75-80%). Una parte se
usa para sintetizar glucosa.
Hay muchos defectos genticos en relacin con la degradacin de los aminocidos como en el
catabolismo de la fenilalanina (fenilcetonuria).

CATABOLISMO DE LOS NUCLETIDOS

Los cidos nucleicos son catalizados a nucletidos por la accin de ADNasas y ARNasas.
Las fosfatasas eliminan el grupo fosfato de los nucletidos dando nuclesidos que son catabolizados
por las nucleosidasas deando la pentosa y la base nitrogenada.

1. Catabolismo de las bases pricas:

2. Catabolismo de las bases pirimidnicas:

3. Catabolismo del grupo Hemo:

La bilirrubina es transportada por la albmina o la haptoglobina al citoplasma del hepatocito. En el

hepatocito se conjuga con el glucuronato y se excreta por la secrecin biliar. En el intestino, las

enzimas bacterianas continan su degradacin. Y una vez oxidado se elimina con las heces.
Parte del Urobilingeno es reabsorbido y eliminado por la orina.

ANABOLISMO DE LOS AMINOCIDOS

Presenta un ritmo variable en funcin de las necesidades celulares de cada aminocido.

En mamferos existen vas biosintticas para los aminocidos no esenciales.
Los aminocidos no esenciales son sintetizados a partir de metabolitos intermediarios del ciclo del
cido ctrico, la gluclisis o la ruta de las pentosas fosfato, los cuales aportan carbono para el
esqueleto carbonado al que incorpora el N2 orgnico.
Alanina.
Arginina** (se puede sintetizar pero en poca cantidad. En edad de desarrollo no es
suficiente y se debe ingerir).
Asparagina.
Aspartato.
Cisteina* (se sintetiza a partir de un aminocido esencial, la metionina).
Glutamato.
Glutamina.
Glicina.
Prolina.
Serina.
Tirosina* (se sintetiza a partir de un aminocido esencial, la fenilalanina).
Los aminocidos esenciales deben ser ingeridos a travs de la dieta por no poder ser sintetizados o
bien porque su produccin no alcanza las necesidades bsicas:
Histidina* (no la sintetizamos, pero es aportada por la flora intestinal).
Isoleucina.
Leucina.
Lisina.
Metionina.
Fenilalanina.
Treonina.
Triptfano.
Valina.
Arginina** (se puede sintetizar pero en poca cantidad. En edad de desarrollo no es
suficiente y se debe ingerir).
La mayora de los compuestos nitrogenados utilizan como precursores los aminocidos proteicos
para su sntesis: GABA, taurina, serotonina, histamina, cido nicotnico, carnitina, creatina,
hormonas tiroideas, melanina, porfirinas, pricas, pirimidnicas...

1. Rutas anablicas de los aminocidos

Son muy variadas.
Los aminocidos no esenciales poseen rutas biosintticas simples, a diferencia de los aminocidos
esenciales con rutas ms complejas.
Dentro de las rutas ms sencillas se encuentran aquellas que invierten los procesos del catabolismo,
y mediante una nica reaccin permiten obtener aminocidos.

En la mayora de aminocidos su grupo amino deriva del glutamato.

El glutamato se sintetiza a expensas del NH4+ y del alfa-cetoglutarato (ciclo de Krebs), en una
reaccin de aminacin catalizada por la glutamato-deshidrogenasa.

Mediante la enzima glutamina-sintetasa se realiza una segunda aminacin sobre el glutamato

obteniendose glutamina.

Entre las rutas ms complejas:

Clasificaremos los aminocidos dependiendo del metabolito precursor.
*Derivados del alfa-cetoglutarato (procedente del ciclo de Krebs):
A partir del alfa-cetoglutarato se obtiene glutamina, arginina y prolina.
*Derivados del 3-fosfoglicerol (procedente de la gluclisis):
Es precursor de la serina, la cual es precursora de la glicocola y la cisteina.

2. Regulacin de la sntesis de aminocidos

Tres cuartas partes de los aminocidos necesarios para la sntesis proteica, son recuperados a
partir de los aminocidos liberados durante la degradacin de las protenas, y solo el resto
debern incorporarse por la dieta mediante su sntesis de novo.
Existe un mecanismo Feed-back (retrorregulacin) por el cual el producto final bloque al
enzima de la ruta inicial bloqueando la sntesis cuando la demanda disminuye y su
concentracin aumenta.

3. Sntesis de biomolculas derivadas de los aminocidos

Los aminocidos son precursoras de numerosas biomolculas con funciones biolgicas esenciales.
Entre sus derivados se encuentran: hormonas, coenzimas, nucletidos...
-La histidina es precursora de la histamina.
-La tirosina es precursora de la tiroxina: hormonas tiroideas.
-El triptfano es precursor del anillo nicotinamida del NAD+.
Glutatin:
Derivado de 3 aminocidos de naturaleza peptdica:
Glutamato + cisteina + glicina
Desempea una importante funcin a nivel celular:
Intervienen en procesos de destoxificacin neutralizando los radicales libres.

xido ntrico (NO):

Molcula que funciona como mensajero a nivel de las clulas en vertebrados:

Arginina + NADPH + O2 Citrulina + NADP + NO
Lo usan los macrfagos para destruir clulas tumorales.

INTEGRACIN DEL METABOLISMO

Todas las clulas realizan las principales rutas metablicas (salvo el eritrocito, la mdula renal y el
cristalino) y sus diferencias residen fundamentalmente en el combustible preferente o en las
posibilidades de almacenamiento.

1. Hgado
Es el rgano central de procesamiento y reparto de nutrientes a otros tejidos. Desempea dos tipos
de funciones:
Reguladora: sobre el metabolismo de los glcidos, de los lpidos y de las sustancias
nitrogenadas.
Desintoxicante: metaboliza los xenobiticos (frmacos).
Metabolismo glucdico:
El hgado es el rgano principal de regulacin por su capacidad de almacenar glucgeno y sintetizar
glucosa (gluconeognesis).
El combustible preferente de los hepatocitos: cidos grasos y aminocidos.
La gluclisis heptica tiene funcin sinttica: aminoazcares, aminocidos y cidos grasos.
Metabolismo lipdico:
Si el combustible es abundante, los cidos grasos se esterifican y se liberan en forma de
lipoprotenas plasmticas (VLDL), que son la fuente de cidos grasos del tejido adiposo para la
sntesis de triglicridos.
En situacin de ayuno, convierte los cidos grasos en cuerpos cetnicos, que se exporta como
combustible para los tejidos perifricos. Los cuerpos cetnicos no pueden ser usados por el hgado
como combustible al carecer del enzima que degrada el acetoacetato.
Sntesis de cidos biliares y cidos grasos poliinsaturados de cadena larga.
Metabolismo nitrogenado:
Los aminocidos son utilizados para la sntesis proteica, y en el hgado hay un alto recambio
proteico. Los aminocidos en exceso son oxidados a AcetilCoA y desviados a depsitos lipdicos.
Aqu se sintetizan las lipoprotenas plasmticas, se degradan la mayora de los nucletidos y se
origina la urea a partir del amoniaco.
Funcin desintoxicante:
El hgado metaboliza sustancias extraas al organismo, como los frmacos (los metaboliza con
fenmenos oxidativos y sistemas de conjugacin).
Metaboliza sustancias endgenas como las hormonas esteroideas o la bilirrubina (conjugacin).

2. Tejido adiposo
Satisface sus necesidades energticas oxidando glucosa y cidos grasos.
Sus funciones especficas son:
La lipognesis: esterifica cidos grasos para dar triglicridos.
La lipolisis: hidroliza los triglicridos para conseguir cidos grasos.
Los cidos grasos se sintetizan en el hgado y el glicerol-3P es un intermediario de la gluclisis.
Los niveles de glucosa en el adiposito son un factor determinante de liberacin o no liberacin de
cidos grasos al plasma y, est sujeto a la regulacin hormonal.

3. Msculo

La contraccin es la funcin bsica del msculo por lo que su metabolismo est dirigido a la
obtencin de ATP.
Principales combustibles: glucosa, cidos grasos y cuerpos cetnicos.
El msculo almacena glucgeno, del que puede obtener glucosa-6P, que es consumida por el propio
msculo al no salir a la sangre (carece de glucosa-6-fosfatasa).
En contraccin activa, la gluclisis es ms activa que el ciclo de Krebs, por lo que tiene lugar la
fermentacin lctica (piruvato se reduce a lactato que va al hgado: ciclo de Cori).
En reposo su principal combustible son los cidos grasos del tejido adiposo y los cuerpos cetnicos,
que se oxidan a AcetilCoA y producen energa.

4. Msculo cardaco
Es un tejido activo de forma continua.
Carece de depsitos de glucosa (glucgeno), por lo que requiere de un suministro continuo de
combustibles.
En el caso de que haya cuerpos cetnicos en sangre, los prefiere a ellos antes que a la glucosa.
Tiene un metabolismo aerobio preferentemente, por lo que las clulas poseen un mayor nmero de
mitocondrias, por lo que es muy dependiente del suministro de O2 desde la sangre.

5. Cerebro
La glucosa es prcticamente su nico combustible, salvo en ayuno prolongado que puede utilizar
los cuerpos cetnicos.
No almacena glucosa por lo que requiere de un aporte continuo de glucosa desde la sangre. Cuando
ese aporte disminuye, la gluclisis se enlentece produciendo cambios en el funcionamiento cerebral.
Consumo medio: 120g de glucosa/da.
En estado de reposo, el 60% de la glucosa utilizada por todo el organismo se oxida en las neuronas,
con un consumo elevado de O2, el 20% del total gastado.
En ayuno prolongado, son los cuerpos cetnicos los que proporcionan acetilCoA para la obtencin
de energa.
El cerebro no utiliza los cidos grasos como combustible, ya que stos no pueden pasar la barrera
hematoenceflica, debido a que son transportados por la albmina.