lvarez Daz Ren

212-1
Bioqumica

Universidad Autnoma de Baja California

UABC
Unidad Valle de las Palmas
CISALUD

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Matricula: #1214173
Medicina
Enzimas
M.C Remedios Snchez Daz.

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19 de febrero de 2013

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Propiedades Enzimas

La denominacin de las enzimas, regularmente se realiza describiendo a la

reaccin catalizada y solamente le aaden el sufijo asa para indicar que
nos estamos refiriendo a una enzima.
Las reacciones que se llevan a cabo en la clula no ocurren con la
suficiente rapidez para sostener la vida si no hubiera catalizadores
enzimticos. Las enzimas aceleran las reacciones.
Los sustratos se unen a los sitios activos de las enzimas, que identifican
con una especificidad elevada cada uno de los sustratos y despus los
convierten a productos que son liberados. El estado de transicin es una
conformacin reactiva de alta energa de reactivo o reactivos en el que
ser obligatoriamente que se lleve a cabo una redistribucin de enlaces
para producir los productos.
Las enzimas suelen ser muy especficas de sus sustratos y productos.
Muchas enzimas solamente reconocen un compuesto como sustrato.
Otras son menso especificas como las de la digestin.
Muchas enzimas requieren de pequeas molculas llamadas cofactores o
tambin les podemos llamar coenzimas que no son ms que iones
metlicos o derivados de vitaminas y ayudan a la enzima a catalizar
algunos sustratos, acelerando as el tiempo de degradacin que tenia la
enzima.

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Inhibidores.
Los inhibidores son aquellas molculas que tienen una interaccin con las
enzimas provocando de esta forma la disminucin de la velocidad con que
se llevan las reacciones enzimticas. Pueden ser anlogos de sustratos,
toxinas, frmacos o complejos metlicos.
Inhibidores competitivos, para formar un complejo inhibidor-enzima
estos complejos compiten con el sustrato para unirse al sitio activo de la
enzima.
La inhibicin competitiva se invierte aumentando la concentracin de
soluto.
Inhibidores no competitivos, disminuyen la actividad de la enzima pero
en un lugar distinto al sitio activo de la enzima, estos inhibidores no se
parecen al sustrato, la Vmax disminuye y la inhibicin puede elevarse
aumentando en sustrato.
Inhibidores irreversibles, son inactivadores de la enzima que se unen
covalentemente a la enzima y la inactivan.
Mecanismo de accin enzimtica, actan acelerando la velocidad de
reaccin o realizando una reaccin. Cuando de acelera la velocidad de
reaccin esto se refiere que las reaccin que se realizan por accin
enzimtica tardan tan solo algunos segundos, sin la enzima la reaccin no
se llevara a cabo.
Para realizar su accin la enzima se une al sustrato por absorcin,
encajndose como su fuera un lego o una llave con la cerradura, la

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combinacin origina un complejo llamado enzima sustrato intermedio,

que se descompone para liberar el producto de la reaccin y esta enzima
es capaz de unirse con otro sustrato para realizar la misma accin.
Regulacin enzimtica:
Enzimas alostericas, cada una de las vas metablicas se halla sujeta a un
control de las reacciones para esto se utilizan enzimas alostericas. Estas
son una forma de retrohinibicion en la que se controla la concentracin del
producto final, se unen a activadores o inhibidores en sitios distintos a los
de sitio de activacin.
Regulacin de actividad enzimtica mediante modificacin
postraduccin, la actividad de la enzima puede aumentar o disminuir tras
la adicin covalente de un grupo qumico.
La fosforilacion afecta muchas enzimas.
Mediantes protena protena
Las protenas se unen a enzimas y alterar su actividad.

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Referencia.
http://www.rena.edu.ve/cuartaEtapa/Biologia/Tema15.html
Tood A. Swanson, Sandra I. Kim, Marc J. Glucksman. Temas clave
Bioqumica y biologa molecular. 4 Edicin, EDIT Wolters
Kluwer,Lippincott Williams & Wilkins

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