Universidad de Occidente

UDO Estel
Bioqumica II
Unidad III: Enzimas
Objetivo:
Identifica a las enzimas mediante su clasificacin y nomenclatura
destacando las funciones de estas en los organismos vivos.
Analiza la funcin de los cofactores estableciendo sus diferencias
y especificidad.
Fomenta respeto y espritu critico a travs del trabajo en equipo,
para su formacin integral

Contenidos:

Definicin,
Nomenclatura y clasificacin
Localizacin y distribucin
Enzimas dependientes de cofactores
Funcin de cofactor
Coenzimas

Orientaciones Generales:
-

Organcese en equipos de trabajo de 3 integrantes

Realice lectura sobre el documento proporcionado por la docente de
manera individual
Preprese para sistemtico escrito sobre los tpicos abordados para el
prximo encuentro.

Definicin

Toda reaccin qumica, biolgica o inorgnica, es un proceso en el que

una o varias molculas interactan entre s para transformarse en otras
molculas siguiendo una direccin determinada por leyes fisicoqumicas
(termodinmicas) hasta llegar a un estado de equilibrio:
A+B

C+D

Existen sustancias llamadas catalizadores que tienen la capacidad de

acelerar las reacciones qumicas sin alterarse al final de stas y sin
modificar el equilibrio qumico; slo acortan el tiempo en que se alcanza
dicho equilibrio.
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Los catalizadores se dividen en dos grupos: orgnicos e inorgnicos.

Dentro de los primeros tenemos las enzimas y en el segundo los iones
H+, OH- o metlicos.
Las enzimas son molculas producidas por las clulas de los organismos
vivos con la funcin especfica de catalizar reacciones qumicas, las que
sin ellas, ocurriran muy lentamente.
Un catalizador interviene en una reaccin para que est ocurra ms
rpidamente y una vez que la reaccin se ha completado, queda tal
como estaba al principio. La alta velocidad requerida en las reacciones
bioqumicas en el interior de la clulas se alcanza por catalizadores, que
podemos calificar como catalizadores biolgicos y que reciben el nombre
de enzimas.
Las enzimas son protenas especializadas en la catlisis de las
reacciones biolgicas. Se encuentran entre las ms notables de las
Biomoleculas conocidas debido a su extraordinaria especificidad y a su
poder cataltico, que es mucho mayor que la de los catalizadores hechos
por el hombre.

Nomenclatura y Clasificacin de las enzimas

Muchas enzimas han sido designadas aadiendo el sufijo asa al

nombre del sustrato, es decir, de la molcula sobre la cual la enzima
ejerce su accin cataltica. Por ejemplo, la ureasa cataliza la hidrlisis de
la urea con produccin de amoniaco y CO2, la arginasa, cataliza la
hidrlisis de la arginina a ornitina y urea y la fosfatasa cataliza la
hidrlisis de los steres fosfricos. Esta nomenclatura no siempre ha
resultado prctica, lo cual ha ocasionado que muchas enzimas hayan
recibido nombres qumicamente son poco informativos; por ejemplo, la
pepsina, la tripsina y la catalasa. Por tal razn y porque el nmero de
enzimas que se han descubierto estn aumentando rpidamente, se ha
adoptado una clasificacin sistemtica de las enzimas.
El nuevo sistema divide a las enzimas en seis clases principales, cada
una de las cuales se divide a su vez en subclases, de acuerdo con el tipo
reaccin catalizada. Como se ilustra en la siguiente tabla:
Clasificacin internacional de las enzimas (denominaciones de las
clases, nmeros de cdigo y tipo de reacciones catalizadas)
Enzimas
Accin
1. xido reductasas
Actan sobre

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(reacciones de xido reduccin)

3. Transferasas (Transferencia
de grupos funcionales)

3 Hidrolasas (Reacciones de
Hidrlisis)

4 Liasas (Adicin a los dobles

enlaces)
5 Isomerasas (Reacciones de
isomerizacin)
6 Ligasas (Formacin de enlaces
con escisin del ATP)

2.1 CH OH
2.2 C = O
2.3 C= CH
2.4 CH NH2
2.5 CH NH
2.6 NADH; NADPH
Grupos
2.1 de un tomo de C
2.2 aldehdicos o cetnicos
2.3 Acilos
2.4 Glucsido
2.7 Fosfatos
2.8 Que contienen azufre
3.1 steres
3.2 Enlaces glicosdicos
3.3 Enlaces peptdicos
3.4 Otros enlaces C N
3.5 Anhdridos de acido
4.1 C = C
4.2 C = O
4.3 C= N
5.1

Racemasas

6.1 C O
6.2 C- S
6.3 C N
6.4 C- C
Cada enzima es designada por un nombre recomendado, generalmente
corto y apropiado para su uso habitual; por un nombre sistmico, que
identifica la reaccin que cataliza y por un nmero de clasificacin, que
se emplea cuando precisa la identificacin inequvoca de la enzima, tal
como ocurre en las revistas internacionales de investigacin, en los
resmenes y en los ndices. Se da como ejemplo, la enzima que cataliza
la reaccin:
ATP + creatina
ADP + fosfocreatina
El nombre recomendado en esta enzima, el que se emplea
normalmente, es creatin quinasa y el nombre sistemtico, que se
basa en la reaccin catalizada, es ATP: creatin fosfotransferasa. Su
nmero de clasificacin es EC 2.7.3.2, en donde EC significa,
abreviadamente, Comisin de Enzimas; la primera cifra (2) representa el
nombre de la clase (transferasas), la segunda cifra (7) representa a la
subclase (fosfotransferasas), la tercera cifra (3) la subclase

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(fosfotransferasas con un grupo nitrogno como aceptor) y la cuarta

cifra (2) designa a la creatin quinasa.
Transferasas.- Muchos pasos importantes del metabolismo requieren la
transferencia de una molcula a otra de grupos amino, carboxilo,
carbonilo, metilo, cido, glucosilo, o fosforilo. Las coenzimas utilizadas
son el tetrahidrofolato (FH4) coenzima A (CoA-SH) y fosfato de piridoxal
(PPal). Las aminotransferasas (transaminasas) transfieren grupos amino
de un aminocido a un cetocido aceptor, dando lugar a la formacin de
un nuevo aminocido y un nuevo cetocido. Las cinasas catalizan la
transferencia de un fosfato del ATP a grupos aceptores, alcohol o amino,
como ejemplo tenemos la glucocinasa que forma glucosa-fosfato. La
sntesis de glucgeno depende de glucosiltransferasas
Hidrolasas.- Catalizan el rompimiento de una molcula, con
participacin de agua, entre enlaces carbono y cualquier otro tomo.
Este grupo de enzimas se puede considerar como una clase especial de
transferasas en las que el grupo donador se transfiere al agua. La rotura
del enlace peptdico es buen ejemplo de esta reaccin llevada a cabo
por peptidasas. Nombres triviales de algunas peptidasas incluyen
pepsina, tripsina, quimotripsina y dipeptidasa. Otras subclases son las
esteraseis como la lipasa, colinesterasa, y colesterol esterasa. Las
fosfatasas eliminan grupos fosfatos, como la glucosa- 6-fosfatasa y las
fosfatasas acida y alcalina
liosas.- Catalizan el rompimiento no hidroltico entre carbono-carbono,
carbono- azufre y algunas carbono-hidrgeno. A este grupo pertenecen
las descarboxilasas. Aldehidonasas como la aldolasa, fumara y otras
Isomerasas.- Incluye a todas las enzimas que catalizan la
interconversin de todo tipo de ismeros pticos, geomtricos, de
posicin y reacciones de oxidorreduccin
intramolecular. A este grupo pertenecen las racmosos, epimerasas y
mutasas.
Ligasas.- Catalizan la formacin de enlaces entre carbono-oxgeno,
nitrgeno y otros tomos a expensas de un enlace fosfato de alta
energa del ATP. El trmino de sintetasas se reserva para este grupo
particular de enzimas. La piruvato carboxilasa es un buen ejemplo de
una ligasa. Tambin la acetil-CoA sintetasa, la aminoacil-RNAt sintetasa,
enzimas activadoras de aminocidos en la sntesis de protenas.

Localizacin y distribucin de las enzimas

Las enzimas dentro de un organismo se encuentran distribuidas en los

diferentes rganos y tejidos donde realizan su funcin especfica. Dentro
de una clula, algunas enzimas se encuentran compartamentalizadas y
ordenadas; ejemplo: en las clulas hepticas, las enzimas de la gliclisis
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estn localizadas en el citoplasma, en tanto que las enzimas del ciclo de

Krebs en las mitocondrias. Dentro de la mitocondria, las enzimas del
ciclo del cido ctrico se encuentran dispuestas en forma secuencial, lo
cual da al proceso ergopoytico de la clula la mxima eficacia.
Nivel celular. Sistema microsomal
La localizacin de una enzima particular en un tejido o clula es el
fundamento de una rama de la histoqumica denominada
histoenzimologa. La distribucin de las enzimas en los organelos
subcelulares se estudian fraccionando en ultracentrfuga
homogeneizados de clulas. En clulas eucariticas las enzimas se
distribuyen en la membrana celular, mitocondrias (matriz y espacios
intermembranas) lisosomas, vacuolas, retculo endoplsmico, etc. Como
se muestra en la siguiente tabla.
Localizacin intracelular de las principales enzimas y rutas
metablicas
Citoplasma
Gluclisis: ruta de las hexosa monofostato;
glucognesis y glucogenlisis:sntesis de cidos grasos;
catabolismo de purinas y pirimidinas; peptidasas;
aminotransferasas; aminoacilsintetasas
Mitocondria
Ciclo de los cidos tricarboxlicos; oxidacin de cidos
grasos; oxidacin de aminocidos; alargamiento de
cidos grasos; sntesis de la urea; transporte electrnico
y fosforilacin oxidativa acoplada.
Lisosomas
Lisozima; fosfaasa acida; hidrolasas, incluyendo
proteasas, nucleasas, glucosidasas, arilsulfatasas,
lipasas, fosfolipasas y fosfatasas.
Retculo
NADH y NADPH citocromo c reductasas; oxidasas de
endoplasmati funcin mixta relacionadas con el citocromo b, y el
co
citocromo P450; glucosa 6-fosfata-sa; nuclesido
(microsomas) difosfatasa; esterasa, P-glucuronidasa, y
glucuroniltransferasa; rutas de sntesis de protenas;
sntesis de fosfoglicridos y triacilgliceroles, sntesis y
reduccin de esteroides
Golgi
Galactosil y glucosiltransferasa; condroitina
sulfotransferasa; 5-nucleotidasa; NADH-citocromo c
reductasa, glucosa 6-fosfatasa
Peroxisomas
Urato oxidasa; D-aminocido oxidasa; a-hidroxicido
oxidasa; catalasa; oxidacin de cidos grasos de
cadena larga
Ncleo
Rutas de biosntesis de DNA y RNA

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En la membrana celular se encuentran enzimas que participan en el

transporte de metabolitos y las que regulan la accin de hormonas o
neurotransmisores sobre los receptores membranales. En tanto que
muchas enzimas se encuentran solubles en el citoplasma, otras se
encuentran fijas ordenadamente en alguna membrana particular y
funcionan en forma secuencial, como es el caso de las enzimas
oxidativas de la mitocondria. Generalmente las vas anablicas y
catablicas se localizan en organelos diferentes a fin de maximizar la
economa celular.
A nivel de organismo
La localizacin y distribucin de enzimas que funcionan especficamente
en determinados rganos es el fundamento de la enzimologa clnica.
Dos subclases de aminotransferasas se localizan en rganos distintos; la
aspartato aminotransferas (antes transaminasa glutmico oxalactica,
TGO) se localiza principalmente en miocardio y la alanina
aminotransferasa (antes transaminasa glutmico pirvica, TGP) se localiza
en hgado. La creatina fosfocinasa se localiza en msculo estriado
(esqueltico y miocardio). La deshidrogenasa lctica posee varias
isoenzimas, algunas de ellas especficas de determinado rgano; la LDH1 (H4) se localiza en miocardio y la LDH-5 (M4) se localiza en hgado y
msculo esqueltico; otra variante isoenzimtica la LDH-X se localiza en
testculo. La amilasa y lipasa pancreticas ayudan al diagnstico de
pancreatitis aguda cuando se elevan en suero. Las fosfatasas, con su
localizacin particular, la fosfatasa acida en prstata y la fosfatasa
alcalina en hgado y hueso, determinan la presencia de carcinoma
prosttico y seo respectivamente, cuando se elevan en suero.

Cofactores

La actividad de algunas enzimas depende solamente de su estructura

como protenas, mientras que otras necesitan, adems uno o ms
componentes no proteicos, llamados cofactores. El cofactor puede ser
un in metlico, o bien una molcula orgnica llamada coenzima;
algunas enzimas necesitan de ambos. Los cofactores son generalmente
estables frente al calor, mientras que muchas protenas enzimticas
pierden la actividad por calefaccin. El complejo enzima cofactor
catalticamente activo recibe el nombre de haloenzima. Cuando se
separa el cofactor, la protena restante, que por si misma es inactiva
catalticamente, se designa con el nombre de apoenzima.
En la siguiente tabla se presentan enzimas que contienen iones
metlicos o los necesitan como cofactores.
Zn 2+
Alcohol deshidrogenasa
Anhidrasa carbonica
carboxipeptidasa
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Mg

2+

Mn

2+

Fe

2+

o Fe

3+

Cu2+ (Cu+)
K+
Na+

Fosfohidrolasa
fosfotransferasa
Arginasa
fosfotransferasas
Citocromos
Peroxidasa
Catalasa
ferredoxina
Tirosinasa
Citocromo - oxidasa
Piruvato quinasa (tambin
necesita Mg2+)
ATPasa de la membrana
plasmtica (necesita tambin K+y
Mg2+)

En tales enzimas el in metlico puede actuar como:

a) Centro cataltico primario
b) Como grupo puente para reunir el sustrato y la enzima, formando
un complejo de coordinacin, o
c) Como agente estabilizante de la conformacin de la protena
enzimtica en su forma catalticamente activa.
Las enzimas que precisan de iones metlicos se llaman a veces
metaloenzimas; en algunos de ellos, el componente metlico, por si
solo, ya posee una actividad cataltica primaria, muy incrementada a su
vez por la protena enzimtica; por ejemplo, la catalasa, es una enziam
ferroporfirinico que cataliza la descomposicin muy rpida del perxido
de hidrogeno, en agua y oxigeno; las simples sales de hierro tambin
catalizan esta reaccin, pero a velocidad mucho menor.
En la siguiente tabla se renen las principales coenzimas conocidos y los
tipos de reacciones enzimticas en las que participan.
Coezimas de reacciones de transferencia de grupos
coenzima
Entidad transferida
Nicotinamida adenina tomos de hidrogeno (electrones)
dinucleotido
Fosfato de nicotinamida adenina tomos de hidrogeno (electrones)
- dinucletido
Flavin - mononucletido
tomos de hidrogeno (electrones)
Flavin adenina - dinucletido
tomos de hidrogeno (electrones)
Coenzima Q
tomos de hidrogeno (electrones)
Pirofosfato de tiamina
Aldehdos
Coenzima A
Grupos acilo
Lipoamida
Grupos acilo
Coenzima cobamidicos
Grupos alquilo
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Biocitina
Fosfato de piridoxal
Coenzima tetrahidroflicos

Dixido de carbono
Grupos amino
Grupos metilo, metileno, formilo o
formimino
Cada uno de las coenzimas catalogadas contiene, como parte de su
estructura, una molcula de algunas de las vitaminas; estas son
sustancias orgnicas que, en cantidades mnimas (trazas), son vitales
para la funcin de todas las clulas y deben figurarse en la dieta de
algunas especies. Las coenzimas actan, por lo general, como
transportadores intermediarios de grupos funcionales, de tomos
especficos o de electrones, los cuales son transferidos en la reaccin
enzimtica global. Cuando la coenzima se haya unido ntimamente a la
molcula del enzima reciba, normalmente, el nombre de grupo
prosttico; por ejemplo, el grupo biocitina de la acetil- CoA carboxilasa,
que se halla incorporado covalentemente en la cadena polipeptdica. Si
embargo, en algunos el coenzima est unido dbilmente y acta
esencialmente, como uno de los sustratos especficos de aquel enzima.

Bibliografa

Lenhingerh. (sa). Bioquimica. sc: se.

Pacheco Leal, D. (2001). Bioqumica estructural y Aplicada a la

Medicina. SC: Instituto Politecnico Nacional.

Pea Daz, A., Arroyo Begovich, ., Gmez Puyuo, A., & Tapia, R.
(1995). Bioqumica. Mxico: LIMUSA.

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