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UNIVERSIDAD POLITCNICA DE PACHUCA

INGENIERA EN BIOTECNOLOGA

ENZIMOLOGIA INDUSTRIAL

Enzimas multisustrato

Adenilo ciclasa

La adenilil ciclasa (AC) (EC 4.6.1.1), tambin conocida como adenilato ciclasa o adenil
ciclasa es una enzima liasa. Forma parte de la cascada de sealizacin de la protena G que
transmite seales qumicas desde el exterior de la clula a su interior a travs de la membrana
celular.
La seal exterior se une a un receptor que transmite la seal a la protena G, que a su vez
transmite una seal a la adenilil ciclasa, que a su vez la retransmite convirtiendo adenosn
trifosfato (ATP).

Citrato sintasa

La citrato

sintasa

(CS) (EC 2.3.3.1)

es

una enzima que

existe

en

casi

todas

las clulas y cataliza la primera reaccin del ciclo de Krebs. En las clulas eucariotas la citrato
sintasa se localiza en la matriz mitocondrial, pero es condificada por ADN nuclear en vez de
por ADN mitocondrial. Es sintetizada por ribosomas citoplasmticos y entonces transportada a
la matriz mitocondrial. La citrato sintasa se utiliza comnmente como marcador enzimtico
cuantitativo para la presencia de mitocondrias intactas.

La citrato sintasa cataliza la reaccin de condensacin del acetato, proveniente del acetil-CoA,
y del oxaloacetato para formarcitrato. El oxaloacetato es regenerado despus de completar el
ciclo de Krebs.
Acetil-CoA + Oxaloacetato + H2O

Citrato + CoA-SH

Alcohol deshidrogenasa

Las alcohol deshidrogenasas son un grupo de siete enzimas que estn frecuentemente
presentes

en

muchos organismos y

entre alcoholes y aldehdos ocetonas con

facilitan

la

la reduccin de NAD+ a NADH.

interconversin
La

reaccin

catalizada es:
Alcohol + NAD+

Aldehdo o Cetona + NADH

Como cofactores en la reaccin es posible la utilizacin de zinc o hierro dependiendo del tipo
de alcohol deshidrogenasa.
El etanol, parte de la dieta de los humanos por cientos de aos, es metabolizado en el cuerpo
luego de cada ingesta, pues no existen mecanismos para excretarlo.
El etanol es metabolizado principalmente en el hgado, puesto que ste contiene tanto
la alcohol deshidrogenasa, como el sistema microsomal de oxidacin del etanol; dos de las
enzimas responsables del metabolismo del etanol.
El metabolismo del etanol en el hgado y en el estmago comienza principalmente con la
enzima citoslica dependiente de NAD+: la alcohol deshidrogenasa (ADH).

Metabolismo del acetaldehdo


El acetaldehdo es
oxidado
a
acetato
mediante
la
enzima acetaldehdo
+
deshidrogenasa dependiente de NAD . Esta enzima se encuentra tanto en el citosol como
en lamitocondria. La reaccin catalizada es la siguiente:2
acetaldehdo + NAD+ acetato + NADH + H

Malato deshigrogenasa

La enzima Malato deshidrogenasa EC 1.1.1.37 cataliza la reaccin de oxidacin del (S)malato a oxaloacetato utilizando NAD+como aceptor de electrones.
S-malato + NAD+

oxaloacetato + NADH

Esta enzima tambin oxidiza otros cidos 2-hidrocarboxlicos.


La malato deshidrogenasa (MDH) participa en el ciclo del cido ctrico y existe en todos
los organismos aerobios. Mientras que losorganismos procariotas tienen una sola forma

de MDH, en las clulas eucariotas hay dos isozimas: una de ellas localizada en la
matriz mitocondrial y otra en el citoplasma. Los hongos y las plantas tambin tienen una
forma glioxisomal que es usada en el ciclo del glioxilato. En los cloroplastos de las plantas
hay una forma adicional de MDH dependiente del NADP, malato deshidrogenasa
(NADP+), que es esencial para la fotosntesis universal C3, ciclo de Calvin, y para la
ruta C4 ms especializada.
L-malato deshidrogenasa.

La constante de equilibrio de la reaccin a pH 7,0 (D Go = + 7,1 kcal mol -1) est desplazada hacia
los reactantes.

Dada esta constante de equilibrio es esencial para la operacin del ciclo que la reaccin catalizada
por la citrato sintasa sea irreversible. Hay isoenzimas de la malato deshidrogenasa fuera de la
mitocondria. En el citosol y en la matriz del peroxisoma est asociada al NAD +, en el estroma de
cloroplastos la enzima es dependiente del NADP+

Lactato deshidrogenasa

La lactato deshidrogenasa, o LDH (EC 1.1.1.27) es una enzima catalizadora que se encuentra
en

muchos

tejidos

del

cuerpo,

pero

su

presencia

es

mayor

en

el corazn, hgado, riones, msculos, glbulos rojos, cerebro y pulmones.


Corresponde a la categora de las oxidorreductasas, dado que cataliza una reaccin redox, en
la que el piruvato es reducido alactato gracias a la oxidacin de NADH a NAD+. Dado que la
enzima tambin puede catalizar la oxidacin del hidroxibutirato, ocasionalmente es conocida
como Hidroxibutirato Deshidrogenasa (HBD).
Participa en el metabolismo energtico anaerobio, reduciendo el piruvato (procedente de
la gluclisis) para regenerar el NAD+, que en presencia de glucosa es el sustrato limitante de
la va glucoltica

acetiltransferasa

La acetil-Coenzima A acetiltransferasa (o tiolasa) es una enzima que cataliza la conversin de


dos

unidades

de acetil-CoA enacetoacetil-CoA,

en

la ruta

del

mevalonato,

una ruta

metablica importante, presente en todos los eucariotas superiores y muchas bacterias

alanina aminotransferasa

La alanina aminotransferasa (ALT) (EC 2.6.1.2), anteriormente conocida como transaminasa


glutmico-pirvica (GPT),

tambin

llamada alanina

transaminasa (ALT),

es

una enzima aminotransferasa con gran concentracin en el hgado y en menor medida en


los riones, corazn y msculos.
Cuando hay una lesin de estos rganos la ALT es liberada a la sangre y aparece elevada en
los anlisis.

glucosa oxidasa

La enzima glucosa oxidasa (GOx) (EC 1.1.3.4) es una oxidorreductasa que cataliza la
oxidacin

de

la glucosa para

formarperxido de hidrgeno y D-glucono--lactona.

En

las clulas contribuye a degradar los azcares hacia sus metabolitos.

Bibliografa

The medical Biochemestry page. (18 de Diciembre de 2015). El Complejo


de la Piruvato Deshidrogenada (PDHc). 23 de Marzo de 2015, de The
medical
Biochemestry
page
Sitio
web:
http://themedicalbiochemistrypage.org/es/tca-cycle-sp.php.

Obtenido el 22 de Mazo de 2015 de http://docsetools.com/articulos-parasaber-mas/article_48169.html

Redaccion Onmeda. (2012). Lactato deshidrogenasa (LDH). 22 de Marzo de 2015, de


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Obtenido el 22 de Marzo de 2015 de http://www.coenzima.com/coenzima_a_coa


Obtenido el 22 de
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Marzo

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2015

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http://docsetools.com/articulos-

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