ESCUELA SUPERIOR POLITCNICA DE CHIMBORAZO

QUIMICA/MATEMATICA
INTEGRANTES: Angamarca Lisbeth

FECHA: 23/12/2014

Bermeo Mara Gabriela

Castaeda Lina
Delgado Katherine
Gavilanes Samanta
PARALELO: Salud 01
TEMA:

CATALIZADORES BIOLGICOS
CATALIZADORES
Un catalizador propiamente dicho es una sustancia que est presente en una reaccin qumica en
contacto fsico con los reactivos, y acelera, induce o propicia dicha reaccin sin actuar en la misma.
De esta forma se dice que la reaccin es "catalizada".
Un catalizador que est en una fase distinta de los reactivos se denomina catalizador heterogneo o
de contacto.
Los catalizadores de contacto son materiales capaces de adsorber molculas de gases o lquidos en
sus superficies. Un catalizador en disolucin con los reactivos, o en la misma fase que ellos, se
llaman catalizador homogneo. El catalizador se combina con uno de los reactivos formando un
compuesto intermedio que reacciona con el otro ms fcilmente. Sin embargo, el catalizador no
influye en el equilibrio de la reaccin.

ENZIMAS
Las enzimas se encuentran entre los catalizadores ms importantes.
Las enzimas tienen una funcin esencial en los organismos vivos donde aceleran reacciones que de
otra forma requeriran temperaturas que podran destruir la mayora de la materia orgnica. Las
enzimas son molculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones qumicas,
siempre que sean termodinmicamente posibles. A las reacciones mediadas por enzimas se las
denomina reacciones enzimticas.

ACTIVIDAD ENZIMATICA
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece slo
con algunas reacciones, el conjunto de enzimas sintetizadas en una clula determina el tipo de
metabolismo que tendr cada clula. A su vez, esta sntesis depende de la regulacin de la expresin
gnica. Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energa de activacin
de una reaccin, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reaccin.
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras molculas. Los inhibidores enzimticos son
molculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son
molculas que incrementan dicha actividad.
La actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentracin de la propia enzima y del
sustrato, y otros factores fsico-qumicos.
Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en cada rgano y
clula del cuerpo, como en:

La sangre
Los lquidos intestinales
La boca (saliva)
El estmago (jugo gstrico)

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Concentracin del sustrato.- A mayor concentracin del sustrato, a una concentracin fija de
la enzima se obtiene la velocidad mxima. Despus de que se alcanza esta velocidad, un
aumento en la concentracin del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reaccin.

Concentracin de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la

concentracin de la enzima aumenta la velocidad enzimtica hacia cierto lmite.

Temperatura.- Un incremento de 10C duplica la velocidad de reaccin, hasta ciertos lmites.

El calor es un factor que desnaturaliza las protenas por lo tanto si la temperatura se eleva
demasiada, la enzima pierde su actividad.

pH.- El pH ptimo de la actividad enzimtica es 7, excepto las enzimas del estmago cuyo pH
ptimo es cido.

Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o

coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la
concentracin del cofactor debe ser igual o mayor que la concentracin de la enzima para
obtener una actividad cataltica mxima.

FUNCIONES DE LAS ENZIMAS

Favorecen la digestin y absorcin de los nutrientes

Eliminar el dixido de carbono de los pulmones
Mejorar nuestra capacidad mental
Regular nuestro peso corporal
Favorecer la fertilidad
Ayuda a la respiracin
Efecto antiinflamatorio
Reducen el dao ocasionado por toxinas
Armonizan el sistema inmunitario o inmunolgico

CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS

Estn formadas de carbono, Hidrgeno, oxigeno, Nitrgeno, y Azufre combinados.

Las deficiencias en la funcin enzimtica causan patologas.
La vida puede considerarse como un "orden sistemtico de enzimas funcionales".
Son susceptibles a ser inhibidas.
Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas.
Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a
sufrir los cambios.
Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia, cual de
ellos en especial, ser el utilizado.

NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN
Las enzimas se han agrupado de acuerdo a la reaccin en que participa en seis grandes grupos, a
cada grupo le corresponde un nmero que indica la reaccin que efecta, es decir que en momento
de hablar de una enzima y su accin debemos conocer ese primer nombre y de inmediato ubicamos
la reaccin a producirse.
El nombre tambin incluye el tipo de sustrato sobre el cual la enzima va a actuar.
El sufijo "asa", se refiere a una enzima, casi todas las enzimas lo llevan, pues de adopt este trmino
para referirse a ellas, es decir que estamos hablando de un nombre comn.
Se presentan ciertas excepciones como es el caso de algunas enzimas que no terminan en asa, como
son la pepsina, quimosina, tripsina, bromelina, papana, ficina.
Los seis grandes grupos de enzimas son:

xido-reductasas: Representacin de una reaccin redox.

Transferasas (Transferencia de grupos funcionales): grupos aldehdos, grupos acilos, grupos

glucosilos, grupos fosfatos (quinasas o cinasas)
Hidrolasas: Es una enzima capaz de catalizar la hidrlisis de un enlace qumico.
Liasas: cataliza la ruptura de enlaces qumicos en compuestos orgnicos por un mecanismo
distinto a la hidrlisis o la oxidacin. Resultado del proceso de ruptura se forman
frecuentemente nuevos dobles enlaces o nuevas estructuras en anillo.
Isomerasas: transforma un ismero de un compuesto qumico en otro.
Ligasa.-es capaz de catalizar la unin entre dos molculas de gran tamao, dando lugar a un
nuevo enlace qumico; generalmente, sucede junto con la hidrlisis de un compuesto de alta
energa.

MODO DE ACCIN DE LAS ENZIMAS

Una enzima, por s misma, no puede llevar a cabo una reaccin, su funcin es modificar la velocidad
de la reaccin, entendindose como tal la cantidad de producto formado por unidad de tiempo.
1. El sustrato se une dbilmente con la superficie de la enzima, formando el complejo enzimasustrato.
2. El sustrato se vuelve activo, esto se polariza en los enlaces del sustrato.
3. Los productos de la reaccin se forma en la superficie de la enzima.
4. Los productos son liberados de la enzima haciendo que estos queden disponibles para
catalizar otras reacciones.
ESPECIFICIDAD
Las molculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima, denominada
sitio activo, donde tiene lugar la catlisis. La estructura tridimensional de este sitio activo, donde
solo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus ismeros) es lo que determina la
especificidad de las enzimas.
TEORAS DE LA ESPECIFICIDAD
Teora de la llave y la cerradura
Teora del ajuste inducido
Teora de la llave y la cerradura
Ambas molculas, enzima y sustrato, encajan exactamente
una en la otra, por lo que ha sido denominado como
modelo de la "llave-cerradura", refirindose a la enzima
como a una especie de cerradura y al sustrato como a una
llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin
embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las
enzimas, falla al intentar explicar la estabilizacin del
estado de transicin que logran adquirir las enzimas.

Teora del ajuste inducido

Las enzimas son estructuras bastante flexibles y as el sitio activo podra cambiar su conformacin
estructural por la interaccin con el sustrato. Como resultado de ello, la cadena aminoacdica que
compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo
su funcin cataltica. En algunos casos el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el
sitio activo. El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato est completamente unido,
momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.

BIBLIOGRAFA
http://www.oni.escuelas.edu.ar/olimpi99/autos-y- polucion/cataliza.htm
http://es.wikipedia.org/wiki/Enzima#Funci.C3.B3n_biol.C3.B3 gica
http://www.monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtml
http://payala.mayo.uson.mx/Programa/mecanismo_de_acci%C 3%B3n_de_las_enzim.htm
http://genesis.uag.mx/edmedia/material/quimicaII/enzimas.cf m#factores