1.

Mencione en qu compartimento celular ocurre la transaminacin

2. Mencionar los tejidos donde se puede encontrar mayor presencia de GOT y GPT
Las transaminasas estn por todo el organismo. La GOT o AST est en el hgado, miocardio, rin,
encfalo y musculatura esqueltica. La GPT o ALT est presente en concentraciones mucho ms
elevadas en el hgado que en los dems tejidos.
Transaminasa GOT
La GOT es una enzima con gran concentracin en el corazn, en el hgado y los msculos.
Cuando hay una lesin de estos rganos la enzima es liberada a la sangre y aparece elevada en
los anlisis. Su estudio se realiza en el contexto de otras pruebas hepticas (GammaGT, GPT,
Bilirrubina, fosfatasa alcalina) y se utiliza para evaluar problemas o alteraciones del hgado. Su
elevacin es directamente proporcional al dao celular y puede servir como indicativo de la
evolucin de la enfermedad. Tambin se utiliza como parmetro indicador de lesin cardiaca en el
contexto de otros parmetros cardiacos (CPK,LDH),como indicador de lesin cardiaca por un
infarto de miocardio. Su valor mximo se alcanza a las 24 horas tras el infarto, y tiende a bajar en 3
a 4 das si la lesin cardiaca cede. Si persiste elevada es que el infarto est progresando a peor.
Transaminasa GPT
La GPT es una enzima con gran concentracin en el en el hgado y en menor medida en los
riones, corazn los msculos. Cuando hay una lesin de estos rganos la enzima es liberada a la
sangre y aparece elevada en los anlisis. Como es una transaminasa ms especficamente
heptica que la GOT, aparece ms elevada en las enfermedades hepticas que en otras, por eso
el cociente GPT/GOT ser mayor de 1 en enfermedades ciertas enfermedades hepticas como la
hepatitis vrica. Al contrario aparece menor de 1 en la cirrosis heptica, congestin heptica o
tumores hepticos.Su estudio se realiza en el contexto de otras pruebas hepticas (GammaGT,
GOT, bilirrubina, fosfatasa alcalina) y se utiliza para evaluar problemas o alteraciones del hgado.
Su elevacin es directamente proporcional al dao celular y puede servir como indicativo de la
evolucin de la enfermedad.
3. Explique el comportamiento de estas enzimas en el ayuno.
4. Indique que factores modifican los niveles de transaminasas sin existir dao.
GOT, GPT y GGT son transaminasas hepticas, enzimas de las funciones del hgado y cuya
alteracin supone alteracin heptica. Los valores normales de GOT y de GPT son inferiores a 35
ui/l. y los de GGT entre 4 y 60 ui/l.
5. Indique en qu casos encontrar valores elevados de transaminasa en el suero. Explique
al menos en uno de ellos cual sera su mecanismo de participacin.
1. Procedencia del cido rico
2. Vas de Eliminacin
3. Causas por las que aumenta o disminuye
4. Signos y sntomas de 2 patologas en las que aumenta
5. Clculos y resultados
6. Conclusiones
7. Determinacin de TGO/TGP en suero
8. Causas de Aumento de la TGO y TGP
9. Razn por las que se les llama de "escape"
10. Tiempo en el cual aparece cada una
11. Cuando mandar pedir el estudio
12. Clculos, resultados y conclusiones
1. Los humanos convierten los principales nucletidos de purina, adenosina y guanosina, en
cido rico. La adenosina se desamina inicialmente a inosina por la adenosina desaminasa. La
fosforlisis de los enlaces N-Glicosdicos de la inosina y guanosina, se cataliza por la
nuclesido de purina fosforilasa: se libera ribosa 1-fosfato y una base de purina.
Posteriormente la Hipoxantina y la guanina forman Xantina en reacciones catalizadas por la
xantina oxidasa y la guanasa respectivamente.
La xantina formada se oxida a cido rico en una segunda reaccin catalizada por la xantina
oxidasa. De esta forma, la xantina oxidasa proporciona un sitio potencial para la intervencin
farmacolgica en los paciente con hiperuricemia y gota.
La cantidad de cido rico depende de la ingestin diettica de purinas y de la velocidad del
catabolismo de las purinas endgenas, o sea las formadas en el interior del organismo.
En situaciones normales se forman 5 gramos de purinas al da y solo 0.5 gramos se convierten
en cido rico; por lo tanto, la mayor arte de las purinas formadas son reutilizadas.
Para ver el grfico seleccione la opcin "Descargar" del men superior
2. Procedencia del cido rico.
La principal forma de eliminacin del cido rico es a travs de la orina, es filtrado en el
glomrulo y parcialmente reabsorbido en el tbulo renal, pero secretado activamente en los
tbulos, su presencia en sangre causara una acidosis y una buena forma para eliminarlo es
convertir alcalina la orina. En ocasiones el cido rico se precipita en la orina y forma clculos
renales, lo cual se debe a una baja solubilidad del cido rico ionizado en forma de urato, tiene
mayor solubilidad.
3. Vas de Eliminacin.
La excrecin neta del cido rico total en personas sanas es, en promedio, de 400 a 600
mg/24h. Muchos compuestos farmacolgicos y naturales influyen en la absorcin y la secrecin
renal de urato de sodio.
Por ejemplo, altas dosis de aspirina inhiben de manera competitiva tanto la excrecin como la
absorcin de urato.
En mamferos, distintos de los primates superiores, la enzima uricasa degrada el cido rico,
formando alantona, que es un producto final altamente hidrosoluble, sin embargo el humano
no cuenta con la uricasa.
Al aumento de cido rico por arriba de los niveles normales se le llama Hiperuricemia y su
aumento se debe principalmente a una alta ingesta de alimentos ricos en protena como las
carnes y tambin el alcohol, algunas enfermedades tambin pueden causar hiperuricemia
como es el caso de la leucemia ya que hay un aumento del catabolismo purnico. Tambin son
numerosos los casos de hiperuricemia por trastornos genticos del catabolismo debido a falta
de enzimas especificas.
La disminucin del cido rico o Hipouricemia y la alta excrecin de Hipoxantina y xantina se
relacionan con la deficiencia de la xantina oxidasa, debido a un defecto gentico o a un dao
heptico severo. En la deficiencia grave de xantina oxidasa los pacientes pueden mostrar
xantinuria y litiasis xantnica.
Un buen tratamiento para bajar las concentraciones altas de cido rico seria la utilizacin del
Alopurinol ya que es un inhibidor de la xantina oxidasa
4. Causas por las que aumenta o disminuye.
5. Signos y sntomas de 2 patologas en las que aumenta.
La gota es un trastorno metablico del catabolismo de purinas, en la hiperuricemia las
concentraciones sricas de uratos exceden el limite de solubilidad.
La Cristalizacin del urato de sodio en tejidos blandos y articulaciones forma depsitos llamados
tofos, que causan una reaccin inflamatoria, artritis gotosa aguda, la cual puede progresar a artritis
gotosa crnica.
La visualizacin bajo el microscopio de luz polarizada de cristales en forma de aguja con
birrefringencia negativa de urato de sodio, en el liquido sinovial, es diagnostico de gota. Los
cristales aparecen de color amarillo cuando su eje mayor es paralelo al plano de luz polarizada y
azul cuando es perpendicular a ella.
Empieza con un dolor en el pie a nivel de articulacin interfalngica distal del primer dedo y es
llamada podagra.
El sndrome de Lesch-Nyhan es una hiperuricemia por sobreproduccin con frecuente litiasis del
cido rico y un sndrome bizarro de auto mutilacin; se debe a un defecto en la Hipoxantina-
guanina fosforribosil transferesa (HRPT), una enzima de recuperacin de purinas.
El aumento concomitante en la PRPP intracelular, la cual no interviene en la recuperacin de
purinas, deriva en la sobreproduccin de purinas.
Las numerosa mutaciones disminuyen o abaten la actividad de la PRET. Las mutaciones que se
han detectado incluyen pequeas o grandes deleciones, mutaciones, corrimiento del la lectura del
DNA, sustituciones de bases nicas y alteraciones producidas por el corte aberrante del mrNA.
Mutaciones menos dainas que resultan en una baja actividad enzimtica. Se caracterizan por una
hiperuricemia severa pero sin sntomas neurolgicos.
CLCULOS Y RESULTADOS
Absorbencia problema
Concentracin de cido rico = x 10
Absorbencia patrn
Problema = 0.11
Patrn = 0.09
Operaciones = 0.11 / 0.09 x 10 = 12.22 mg/dl (POR ARRIBA DE LOS NIVELES NORMALES)
Niveles Normales
Hombres: 3.4 7.0 mg/dl
Mujeres: 2.4 5.7 mg/dl
CONCLUSIONES
Los valores observados estn muy por arriba de los normales lo cual indica hiperuricemia aunque
se sospecha de mal pipeteo ya que el donante no presenta sntomas y es aparentemente sano.
Mantener los niveles de cido rico estables es importante para la salud del paciente
especialmente en edades adultas ya que los hbitos llevan muchas veces a este tipo de
enfermedades como la gota y son muy molestas y dolorosas y los tratamientos son algo txicos
como en el caso de la colchicina, y tambin la hiperuricemia puede causar fallo renal, as que otra
prueba importante para nuestros pacientes en tratamientos es esta la del cido rico para as
lograr mantenerlos en buenos niveles o encontrar la razn de dolores articulares.
DETERMINACION DE TGO/TGP EN SUERO.
1. La administracin de un aminocido con nitrgeno isotpico va seguida de la aparicin de
dicho nitrgeno en numerosos aminocidos de las protenas tisulares; es decir, el organismo
utiliza el nitrgeno de un aminocido para las sntesis de otros. Esta reaccin general de
traspaso de nitrgeno de uno a otro aminocido se denomina transaminacin y en ella
participan un aminocido y un cetocido.
Las reacciones de transaminacin mas frecuentes son aquellas en las que participa en alfa-
cetoglutarato cuya aminacin produce glutamato. Por consiguiente, casi todo los aminocidos
pueden ceder grupo amino al alfa-cetoglutarato, a travs de una reaccin de transaminacin
para formar el cetocido correspondiente y glutamato. La reaccin es de la siguiente forma:
COOH CH CH2 COOH C CH2 CH2 - COOH
Para ver el grfico seleccione la opcin "Descargar" del men superior
La reaccin precedente corresponde a la catalizada por la Transaminasa Glutmico Pirvica
(TGP) siendo igual para la que cataliza la Transaminasa Glutmico Oxaloacetica (TGO),
solamente cambiando el aminocido por aspartato y el cetocido por oxaloacetato, es por eso
que se les llama tambin Alanino Aminotransferasa (ALT) y Aspartato Aminotranferasa (AST),
respectivamente, por el aminocido utilizado.
2. Explicacin de la reaccin bioqumica que cataliza la TGO y TGP.
La TGO y la TGP son importantes en la clnica y su aumento se debe a un proceso necrtico
en rganos con alta funcionalidad como lo es el hgado y el miocardio. En lesiones hepticas
aumentan ambas transaminasas en el suero; cuando sobreviene la mejora clnica ambas
descienden en forma paralela, y si aparece una recada, las dos suben nuevamente. Sus
modificaciones son muy precoces y se puede hacer el diagnstico de la hepatitis hasta 3
semanas antes de la aparicin de los sntomas y signos clnicos.
Las transaminasas tambin se elevan en casos de cirrosis e ictericia por obstruccin; en las
ictericias por lesin hepatocelular, su elevacin es muy marcada, coincidiendo con una
elevacin muy baja o nula de fosfatasa alcalina, mientras en las obstrucciones las
transaminasas suben de modo discreto y la fosfatasa alcalina se encuentra elevada.
El tejido miocrdico es muy rico en TGO y el ascenso de esta enzima acompaa a los procesos
destructivos del corazn; sube al mximo entre las 12 y 48 horas y suele volver a lo normal a
los 4 7 das. El ascenso es, en general, proporcional a la extensin del infarto; a veces da
datos positivos en casos con datos electrocardiogrficos de difcil interpretacin, pero tiene el
inconveniente de elevarse en diversos cuadros, sobre todo en la congestin heptica.
3. Causas de Aumento de la TGO y TGP. Aunque estas enzimas se encuentran en todos los
tejidos, se relacionan preferentemente, en los procesos de escape de enzimas del miocardio o
el hgado. Estas enzimas siempre estn presentes en el suero pero en concentraciones muy
bajas, por lo tanto su elevacin nos indicara que hay un proceso anormal en estos rganos, lo
cual las hace muy tiles en los diagnsticos.
4. Razn por las que se les llama de "escape". Como se mencionaba la TGO y TGP aparecen
siempre en el plasma sanguneo en bajas concentraciones, pero cuando ests estn elevadas
casi siempre indican una alteracin heptica o un infarto, esas elevaciones aparecen en el
caso de la hepatitis, cirrosis, ictericia, siendo todas lesiones hepticas pero ests aparecen
antes de los sntomas, en el caso del infarto aparece la TGO despus de haberlo tenido lo cual
elimina una posible prevencin.
5. Tiempo en el cual aparece cada una.
6. Cuando mandar pedir el estudio.
El estudio se manda pedir cuando sospechemos en el paciente problemas hepticos o que se
encuentren en tratamientos que puedan afectar las funciones del hgado y as llevar un control del
descenso de las transaminasas, en caso del infarto sera para corroborarlo, ver la gravedad y
observar el progreso del paciente.
CLCULOS Y RESULTADOS
Los valores normales de la TGO y TGP son entre 12 U/L y 35 U/L y existe una tabla para saber
estos valores.
CONCLUSIONES
Los valores estn muy por encima de lo normal lo cual no es posible, la persona que se le
realizaron los estudios no presenta ningn sntoma y con esos niveles pues prcticamente no
estuviera con vida, por lo tanto, todo inclina a que hubo algn error en el pipeteo o en algn otro
paso.
Las enzimas de escape son un medio muy importante para la prevencin de enfermedades
hepticas por lo tanto tenemos que tenerlas siempre muy presentes para darle un mejor nivel de
vida al paciente.
BIBLIOGRAFA
Bioqumica Jos Laguna y Enrique Pia Garza.
4ta. Edicin - JGH EDITORES Pginas Consultadas: 64, 107 y 108
Bioqumica de Harper Murray, Mayes, Granner y Roswell.
15ava. Edicin EDITORIAL MANUAL MODERNO Pginas Consultadas: 356 y 357
Principios de Medicina Interna Harrison
13ava. Edicin EDITORIAL INTERAMERICANA Paginas consultadas: 438, 998
Edmundo Sterling


- El amonaco, a temperatura ambiente, es un gas incoloro de olor muy penetrante y
nauseabundo. Se produce naturalmente por descomposicin de la materia
orgnica y tambin se fabrica industrialmente. Es fcilmente soluble y se evapora
rpidamente. Generalmente se vende en forma lquida. El amonaco es fcilmente
biodegradable. Las plantas lo absorben con gran facilidad eliminndolo del medio,
de hecho es un nutriente muy importante para su desarrollo.
Aunque concentraciones muy altas en el agua, como todo nutriente, puede causar graves daos
en un ro o estanque, ya que el amonaco interfiere en el transporte de oxgeno por el agua. Es una
fuente importante de nitrgeno que necesitan las plantas y los animales. Las bacterias que se
encuentran en los intestinos pueden producir amonaco. Una de ellas es la Helicobacter pylori,
causante de gastritis y lcera pptica.
- CICLO DE LA UREA
El ciclo de la urea comienza en el interior de las mitocondrias de los hepatocitos.

Reacciones:
1. El primer grupo amino que ingresa al ciclo proviene del amonaco libre intramitocondrial. El
amonaco producido en las mitocondrias, se utiliza junto con el bicarbonato (producto de la
respiracin celular), para producir carbamoil-fosfato. Reaccin dependiente de ATP y catalizada
por la carbamoil-fosfato-sintetasa I. Enzima alostrica y modulada (+) por el N-acetilglutamato.
2. El carbamoil-fosfato cede su grupo carbamoilo a la ornitina, para formar citrulina y liberar Pi.
Reaccin catalizada por la ornitina transcarbamoilasa. La citrulina se libera al citoplasma.
3. El segundo grupo amino procedente del aspartato (producido en la mitocondria por
transaminacin y posteriormente exportado al citosol) se condensa con la citrulina para formar
argininosuccinato. Reaccin catalizada por la argininosuccinato sintetasa citoplasmtica. Enzima
que necesita ATP y produce como intermediario de la reaccin citrulil-AMP.
4. El argininosuccinato se hidroliza por la arginino succinato liasa, para formar arginina libre y
fumarato.
5. El fumarato ingresa en el ciclo de Krebs y la arginina libre se hidroliza en el citoplasma, por la
arginasa citoplasmtica para formar urea y ornitina.
6. La ornitina puede ser transportada a la mitocondria para iniciar otra vuelta del ciclo de la urea.
En resumen, el ciclo de la urea consta de dos reacciones mitocondriales y cuatro citoplasmticas
ENERGTICA DEL CICLO
El ciclo de la urea rene dos grupos amino y un bicarbonato, para formar una molcula de urea:

1. La sntesis de la urea requiere 4 Pi de alta energa. 2 ATP para formar el carbamoil - P y un
ATP para producir argininosuccinato. En la segunda reaccin el ATP se hidroliza a AMP y PPi, que
puede ser nuevamente hidrolizado para dar 2 Pi.
2. Se ha calculado que los animales ureotlicos pierden cerca del 15% de la energa procedente
de los aminocidos en la produccin de urea.
3. Algunos animales compensan esta perdida (bovinos) por transferencia de la urea al rumen,
donde los microorganismos la utilizan como fuente de amonaco para la sntesis de aminocidos.
Este proceso incluso disminuye el consumo de agua.
La conexin entre ambos ciclos, de la urea y de los cidos tricarboxlicos, reducen el coste
energtico de la sntesis de urea. El ciclo de la urea conlleva la conversin de oxalacetato en
fumarato y la posterior conversin del fumarato hasta oxalacetato producir un NADH, que podr
generar 3 ATP en la respiracin mitocondrial, lo que reduce el coste de la sntesis de urea.

CONEXIN ENTRE LOS CICLOS DE LA UREA Y DE KREBS

1. El fumarato producido en la reaccin de la argininosuccinato liasa, ingresa a la mitocondria,
donde es blanco de la fumarasa y malato deshidrogenasa para formar oxalacetato.
2. El aspartato que acta como dador de N en el ciclo de la urea se forma a partir del oxalacetato
por transaminacin desde el glutamato.
3. Dado que las reacciones de los dos ciclos estn interconectados se les ha denominado como
doble ciclo de Krebs.

REGULACIN DEL CICLO
El flujo del N a travs del ciclo de la urea depender de la composicin de la dieta. Una dieta rica
en protenas aumentar la oxidacin de los aminocidos, produciendo urea por el exceso de
grupos aminos, al igual que en una inanicin severa.
Las cinco enzimas se sintetizan a velocidades ms elevadas, durante la inanicin o en los
animales con dieta rica en protenas.
La enzima carbamoil-fosfato-sintetasa I es activada alostricamente por el N -
acetilglutamato que se sintetiza a partir del acetil-CoA y el glutamato, por la N-acetilglutamato
sintetasa; enzima que, a su vez, es activada por la arginina, aminocido que se acumula cuando la
produccin de urea es lenta.

En individuos con deficiencias congnitas de enzimas del ciclo, distintas a la arginasa, el sustrato
correspondiente se acumula, lo que provoca un aumento de la velocidad de la reaccin deficiente,
por lo que la velocidad del ciclo se mantiene baja. No obstante se producen acumulaciones de los
sustratos precedentes, hasta el amoniaco, lo que causa finalmente una hiperamonemia. El cerebro
es particularmente sensible a las [ ] elevadas de amonio.
. La actividad del ciclo de la urea est regulada a dos niveles[editar editar cdigo]
El flujo de nitrgeno a travs del ciclo de la urea vara con la dieta de un organismo. Cuando la
dieta es mayoritariamente protena, la utilizacin de los esqueletos carbonados de los aminocidos
como combustible da lugar a la produccin de mucha urea a partir del exceso de grupos amino.
Durante la inanicin prolongada, en la que la degradacin de protena muscular empieza a
suministrar gran parte de la energa metablica del organismo, tambin aumenta sustancialmente
la produccin de urea.
Estos cambios en la demanda de actividad del ciclo de la urea se consiguen a largo plazo
mediante la regulacin de las velocidades de sntesis de los cuatro enzimas del ciclo de la urea y
de la carbamil fosfato sintetasa I en el hgado. Las cinco enzimas se sintetizan a velocidades ms
elevadas durante la inanicin o en los animales con dietas muy ricas en protenas que en animales
bien alimentados con dietas que contienen principalmente glcidos y grasas. Los animales con
dietas carentes de protenas producen niveles ms bajos de los enzimas del ciclo de la urea.
En una escala de tiempo ms corta, la regulacin alostrica de al menos un enzima clave ajusta el
flujo a travs del ciclo de la urea. La primera enzima de la ruta, la carbamil fosfato sintetasa I,
est activada alostricamente por el N-acetilglutamato, que es sintetizado a partir del acetil-CoA y
glutamato por la N-acetilglutamato sintasa. Este enzima cataliza el primer paso de la sntesis de
novo de la arginina a partir de glutamato en plantas y microorganismos. Los mamferos, sin
embargo, tienen actividad N-acetilglutamato sintasa en el hgado, pero carecen del resto de
enzimas necesarias para convertir glutamato en arginina. Por tanto, el uso de N-acetilglutamato
para activar un paso en el ciclo de la urea resulta enigmtico.
Principios de Bioqumica Lehninger (Tercera edicin) (Ediciones Omega)
1. El trmino vitamina B6 es un trmino general que describe los compuestos que presentan la
actividad biolgica de la piridoxina. La vitamina B6 est presente en los alimentos como piridoxina,
piridoxal, o piridoxamina. Todos ellos se absorben fcilmente el el tubo digestivo despus de la
administracin oral, y son convertidos en los hemates en piridoxal fosfato y piridoxamina fosfato,
que son las formas activas. El piridoxal fosfato acta como cofactor de las enzimas que participan
en muchas reacciones bioqumicas que afectan el metabolismo de las glcidos, lpidos, y
protenas. Tambin interviene en la sntesis de varios neurotransmisores, en el metabolismo de
diversas vitaminas (por ejemplo, la conversin de triptfano en niacina), y en la formacin de
hemoglobina y esfingosina. La vitamina B6 se almacena en el hgado, msculo y en el cerebro. El
piridoxal fosfato es transportado en el plasma unido a la albmina y en los hemates asociado a la
hemoglobina.
2. La ureasa, es una enzima que cataliza la hidrlisis de urea a dixido de carbono y amonaco.
Especificidad enzimtica: urea y agua. Inhibidor enzimtico: metales pesados. La funcin de la
ureasa es llevar a cabo la hidrlisis de la urea, dando como producto dixido de carbono y agua,
como se puede ver en la siguiente reaccin:
NH2CONH2 + H2O 2 NH3+ CO2
La ureasa es una exoenzima que cataliza la reaccion de hidrolisis de la urea, el
principal producto celular nitrogenado de la degradacion de las proteinas y los
acidos nucleicos, el cual es mas facil de eliminar que otras formas de nitrogeno
(como el amoniaco) porque es soluble en agua y menos toxico (Science in
School, 2008). En dicha reaccion, la urea se rompe para formar dioxido de
3. La reaccin ocurre de la siguiente manera:
(NH2)2CO + H2O CO2 + 2NH3
carbono y amonio, como se describe en la siguiente reaccin (Quintero-Lizaola
et al., 2005):

La ureasa se encuentra principalmente en semillas, microorganismos e invertebrados.