PROTENAS

Constituyen el grupo de molculas orgnicas ms abundantes en los seres vivos (de media el 50% de peso celular seco) Son las macromolculas que realizan mayor nmero de funciones biolgicas entre las molculas que los (biomolculas), como transporte de otras, movimiento, regulacin hormonal, catalizadora no suelen ser energticas, salvo a falta de otras biomolculas con esta funcin. Son muy ESPECFICAS: cada organismo poseen algunas protenas exclusivas que marcan su identidad biolgica. Son polmeros denominadospolipptidos, constituidos por la unin de molculas denominadas aminocidos.

Los aminocidos.
Las protenas estn constituidas por tomos de C, H, O y N y cantidades menores de azufre y fsforo. Con menor frecuencia intervienen el I, Ca, Fe, Mg y otros elementos. Las protenas son polmeros lineales formados por la unin de aminocidos. Los aminocidos, como su nombre indica, poseen al menos un grupo AMINA (-NH2) y un GRUPO CARBOXILO (-COOH), necesariamente terminal. El grupo amino puede ocupar diferentes posiciones, siendo , aminocidos en funcin de la situacin del grupo amino con respecto del carbono del grupo carboxilo.

Los aminocidos proteicos (que constituyen las protenas) son -aminocidos ya que poseen el grupos amino unido al C . Hay 20 aminocidos distintos de este tipo, que se diferencian por el otro grupo unido al C , el llamado grupo radical, cadena lateral R. En los seres vivos hay otros aminocidos no proticos (unos 150 encontrados) que desempean funciones propias (neurotransmisores como el cido .-aminobutrico, precursores vitamnicos como la -alanina).

Propiedades de los aminocidos.

1. Carcter anftero. Una molcula se denomina anftera cuando puede comportarse como un cido o una base dependiendo del pH del medio donde se encuentre. Este es el caso de los aminocidos, al tener un grupo carboxilo pueden desprender H+, por lo que tienen carcter cido, y su grupo amino es capaz de aceptar H+, lo que los otorga carcter bsico. Al pH que suelen presentar los medios biolgicos (prximo a 7.0 ambos grupos estn ionizados, por lo que los aminocidos aparecen como iones dobles o iones hbridos, formando dipolos (zwitter iones). A un pH ms cido, los aminocidos tendrn carga neta positiva, pues los H+ del medio son captados por el grupo COO-, neutralizndolo y quedando nicamente la carga del grupo NH3+. El aminocido actuar como base. A un pH ms bsico el grupo NH3+ ceder un H+ al medio y el aminocido quedar con carga negativa. Actuar como cido.

Este carcter anftero o capacidad de sus grupos amino y carboxilo de aceptar y liberar protones permite que los aminocidos en solucin soporten los cambios de acidez y alcalinidad, por lo que son AMORTIGUADORES BIOLGICOS IMPORTANTES. Adems, no debemos olvidar el estado de ionizacin en el que se encuentra la cadena lateral, que puede tener grupos ionizables que participan en la carga del aminocido.

Electroforesis:
El valor del pH para el cual un aminocido tiene carga neta 0, es decir posee tanta cargas positivas como negativas, se llama PUNTO ISOELCTRICO. Es variable para cada aminocido, ya que depende del estado de ionizacin de la cadena lateral (del radical R). Esto permite separar aminocidos por EECTROFORESIS, mtodo que consiste en situar una disolucin con los aminocidos que quieren separarse en un campo elctrico. Aquellos aminocidos con carga neta negativa se desplazarn hacia el nodo (con carga positiva), y los de carga eta positiva lo harn hacia el ctodo (carga negativa). Los que se encuentren en su punto isoelctrico no se movern. Al modificar el pH de la disolucin, las cargas de los aminocidos irn variando y se podrn separar en el campo elctrico.

2.Estereoisomera:
Como los enlaces del tomo de C poseen una disposicin tetradrica, sern posibles dos configuraciones distintas para cada aminocido, que sern imgenes especulares o esteroismeros debidos a la asimetra del C . Para diferenciarlos, en una frmula plana, se escribe la cadena lateral R hacia arriba y el grupo carboxilo COOH hacia abajo. El grupo amino (-NH3+) se sita a la derecha para el esteroismero D y a la izquierda para el esteroismero L.

El hecho de tener este C ASIMTRICO los hace pticamente activos, de modo que en disolucin desvan en que vibra un haz de luz polarizada. Si el plano gira hacia la derecha, la molcula es dextrgira(+); si gira hacia la izda. Es levgira(-). Los aminocidos proteicos son ismeros L-. Tambin pueden encontrarse D-aminocidos en la pared bacteriana o en ciertos antibiticos. Esta especificidad respecto a los estereoismeros se mantiene mientras que los organismos estn vivos. Al morir, si los aminocidos no son degradados comienza un lento proceso de racemizacin por el cual los ismeros L van transformndose en los ismeros D. Si el proceso continuara el tiempo suficiente, al final existira la misma cantidad de ambos estereoismeros. Se pens en utilizar este proceso de racemizacin natural para desarrollar un mtodo de datacin aplicable en estudios paleontolgicos o arqueolgicos, entre otros: Cuanto ms cantidad de estereoismeros D existan en un resto fsil ms antiguo ser. Sin embargo, el proceso de racemizacin est muy influido por el valor del pH y por la temperatura: un incremento de 14C provoca un aumento de la velocidad de racemizacin de ms de diez veces. Como es imposible conocer el valor que han alcanzado estos parmetros desde que un organismo muere, este mtodo de datacin, que sera muy til, no puede emplearse en la prctica.

3. Otras propiedades:
La existencia de grupos polares (amino y carboxilo) permite a los aminocidos formar puentes de H, lo que hace que su punto de fusin y ebullicin, as como su solubilidad en agua, sean mayores de lo esperado.

Nomenclatura y clasificacin de los aminocidos.

a)Nomenclatura:
Se utilizan las tres primeras letras del nombre del aminocido. Cuando es necesario indicar la secuencia de largas cadenas, suele nombrarse cada uno de ellos con una sola letra, que a veces no coincide con la primera de su nombre. Ej: el aa lisina se representa por lis o k.

b)Clasificacin:
Los aminocidos que constituyen las protenas son 20 y se pueden clasificar atendiendo a naturaleza de su grupo lateral (R). Se dividen en los siguientes grupos: 1. Aminocidos neutros. Su cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino, por lo que a pH neutro su carga elctrica neta es 0. Pueden ser: a) Apolares (grupo R no polar): su cadena lateral es hidrfoba y por ello su solubilidad en agua menor. Son alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metiolina, fenilalanina, triptfano, glicina y cistena. b) Polares (grupo R polar): su cadena lateral posee grupos hidrfilos que permiten formar puentes de H con molculas polares, debido a lo cual son muy solubles en agua. Son serina, treonina, tirosina, asparagin y glutamina. Aminocidos cidos, con carga negativa a ph 7,0. Presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral, y a pH 7 pueden tener carga elctrica negativa, ya que ese grupo desprende H+. Son el cido asprtico y el cido glutmico. Aminocidos bsicos, con carga positiva a ph 7,0. Contienen algn grupo amino en la cadena lateral que debido a su carcter bsico puede tomar H+, lo que har que el aa tenga carga positiva. Son la arginina, la lisina y la histidina.

2.

3.

En ocasiones se establecen dos grupos de aminocidos segn puedan sintetizados o no por reacciones metablicas: en el primer caso, se trata de aminocidos que se pueden obtener a partir de otras molculas. Cuando esto no es posible, es necesario adquirirlos a travs de los alimentos. Estos aminocidos se denominan aminocidos esenciales y son diferentes para cada especie. En el ser humano se consideran esenciales o aminocidos: Trp, Leu, Ile, Val, Met, Phe, Thr y Lys. Adems de los 20 aminocidos proteicos comunes, existen otros menos frecuentes derivados de ellos, como la hidroxiprolina y la hidroxilisina que se encuentran en el colgeno. Estos aminocidos se obtienen por una modificacin de los aminocidos corrientes producida tras su unin en una cadena proteica.

El enlace peptdico.
El grupo carboxilo de un aminocido puede interaccionar con el grupo amino de otro, quedando unidos ambos y liberndose en la reaccin una molcula de agua. El compuesto obtenido as se denomina dipptido, formado mediante un proceso de condensacin en el que el enlace creado se denomina enlace peptdico. El enlace peptdico es un enlace de tipo AMIDA SECUNDARIA, que se establece entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino de otro aminocido, liberndose una molcula de agua y formndose el DIPPTIDO. Puede ser hidrolizado.

El enlace peptdico se estabiliza porque los tomos de carbono, oxgeno y nitrgeno comparten electrones, lo que hace que surjan dos formas resonantes Se puede afirmar que el enlace peptdico tiene un carcter parcial de doble enlace, lo que impide que se efecten torsiones alrededor del enlace peptdico; por ello los tomos de carbono, oxgeno y nitrgeno se siten en el mismo plano

Este enlace tiene un carcter parcial de doble enlace, lo que hace que el grupo de tomos que participa en l se disponga en un plano.

Las formas resonantes aparecen en las molculas con enlaces dobles. En ellos, los electrones que intervienen estn deslocalizados y pueden migrar, de manera que la estructura real de la molcula sera una superposicin de todas las formas resonantes posibles. A mayor n de estructuras resonantes que posea una molcula, mayor estabilidad tendr. El enlace peptdico tiene este carcter parcial de doble enlace. Este hecho impide que se efecten torsiones alrededor del enlace peptdico, lo que determina que los tomos de carbono, oxgeno y nitrgeno se siten en el mismo plano.

En los enlaces peptdicos no participan los radicales de los aminocidos, que quedan colgando del polipptido, hacia arriba y abajo alternativamente. El dipptido puede unirse a otro aminocido, pues contina teniendo el grupo carboxilo y un grupo amino libres. En esta unin se liberara otra molcula de agua y se formara un tripptido. De nuevo, este podra seguir adicionando nuevos aminocidos y originar tetrapptidos, pentapptidos etctera. La unin de muchos aminocidos constituye un polipptido. El enlace peptdico posee unas caractersticas que determinan la estructura de las protenas que se forman.

Estructura de las protenas.

La actividad biolgica de cualquier protena depende en gran medida de la disposicin en el espacio de su cadena polipeptdica. Esta cadena polipeptdica sufre una serie de plegamientos que la capacitan para llevar a cabo su funcin biolgica. Entre la diversidad de protenas existentes, podemos distinguir dos tipos: las NO ACTIVAS, fibrosas, que realizan funciones estructurales y las ACTIVAS, globulares, que participan en la dinmica celular, desempeando funciones de transporte, de defensa, catalticas La existencia de enlaces en la cadena polipeptdica que permiten la libre rotacin de sus tomos, posibilita que, en teora, cualquier protena pueda adoptar un elevado nmero de formas o conformaciones espaciales. Esto no es as, ya que la mayora de las protenas se pliegan y adoptan una nica conformacin, debido a las interacciones dbiles que tienen lugar entre los radicales R de los aminocidos o entre stos y el medio circundante.

Una protena SE DESNATURALIZA al perder su conformacin original. -Si este proceso es suave, la protena puede recuperar su conformacin, cuando se alcanzan de nuevo las condiciones iniciales. -Para el estudio de la complejidad de las protenas se han descrito cuatro niveles diferentes: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada uno de ellos se construye a partir del nivel anterior.

a) Estructura primaria.
Se denomina de esta forma la secuencia de los aminocidos en la cadena polipeptdica. El nmero, el tipo y el orden o la secuencia de los aminocidos que constituyen la estructura primaria son distintos en cada protena.

Siempre existe un extremo con un aminocido cuyo grupo amino est libre y otro extremo con un aminocido con su grupo carboxilo libre. Por convenio, los aminocidos de la cadena se numeran comenzando por el que posee el extremo amino libre, que se sita a la izquierda.

En realidad, la estructura primaria constituye una cadena de planos articulados, pues, como se ha visto, los enlaces peptdicos no pueden girar y los tomos de carbono, nitrgeno y oxgeno que participan en ellos se sitan en un mismo plano Las variaciones en la estructura primaria afectan a la funcin proteica. Compara la estructura primaria da (a)la hemoglobina normal.(b) las molculas de hemoglobina de personas con anemia falciforme. El cambio de un nico aminocido hace que los glbulos rojos sanguneos pasen de su forma normal (a) a una forma falciforme8b) cuando las concentraciones de oxgeno son bajas. Cada glbulo rojo contiene unos 300 millones de molculas de hemoglobina

b) Estructura secundaria
Aunque la disposicin de la cadena polipeptdica en el espacio puede adoptar mltiples formas, existe una conformacin ms estable que ninguna otra que, lgicamente, es la que se mantiene. Este plegamiento estable se conoce como estructura secundaria, y de ella existen dos tipos bsicos: la -hlice y la lmina plegada o lmina . En las protenas coexisten ambos, aunque uno de ellos puede predominar sobre el otro. Se ha comprobado que determinadas combinaciones de las dos estructuras (denominadas dominios estructurales) son tan estables que se encuentran presentes en muchas protenas, incluso con funciones distintas.

1.Estructura en -hlice:
Su nombre se debe a la - queratina, protena muy abundante en las clulas de la epidermis, que presenta esta estructura helicoidal. La cadena polipeptdica se pliega sobre s misma, en espiral. Gira en el sentido de las agujas del reloj (dextrgiro) Contiene 3,6 aminocidos por cada vuelta o espiral de la hlice. Esto significa que en una vuelta completa de la hlice hay 3 aminocidos y parte de otro, cuya segunda porcin pertenece a la siguiente vuelta. La estabilidad del plegamiento se establece por puentes de hidrgeno que se establecen entre el grupo NH- ( que forma parte del enlace peptdico) de un aa. Y el grupo CO- ( que forma parte de otro enlace peptdico) del 4 aminocido que le sigue en la cadena lineal.

Entre los grupos NH y CO- se generan enlaces de H porque en ellos existen cargas parciales opuestas. Las cadenas laterales de los aminocidos no intervienen en estos enlaces. Aparecen proyectadas hacia la parte externa de la hlice. Por ello, protenas cuya estructura primaria es muy diferente pueden presentar la misma estructura secundaria. Si los aminocidos de las cadenas laterales son muy voluminosos o poseen cargas elctricas del mismo signo y se sitan uno al lado del otro, la estructura en hlice se desestabiliza. Pueden encontrarse entonces tramos en los que la hlice est desorganizada y no se puede reconocer.

2.Estructura o estructura en hoja plegada:

Tambin se conoce como estructura , porque la - queratina de uas, pelos y plumas , es un ejemplo caracterstico de lmina plegada. Se forma por la interaccin entre polipptidos situados en posicin paralela o antiparalela, segn estn dispuestos en el mismo o en distinto sentido. Esta conformacin se estabiliza mediante puentes de hidrgeno entre tomos del enlace peptdico, que se forman ENTRE DOS CADENAS LATERALES DIFERENTES. Las cadenas laterales se encuentran situadas tanto por debajo como por encima del plano en zig-zag de la hoja plegada

*TRIPLE HLICE DEL COLGENO*

Se considera tambin como estructura secundaria. En su composicin abundan los aminocidos prolina e hidroxiprolina, que no forman puentes de hidrgeno porque su grupo amino forma parte de un anillo y su nico H se pierde en el enlace peptdico. En su lugar se ASOCIAN TRES CADENAS TRENZADAS QUE ORIGINAN UNA TRIPLE HLICE.

3.Estructura terciaria
Las protenas adquieren una disposicin espacial tridimensional estable que las caracteriza. De la estructura terciaria depende la funcin de la protena, por lo que cualquier cambio en la disposicin de esta estructura puede provocar la prdida de la actividad biolgica. Esta estructura consiste en un conjunto de plegamientos caractersticos que se originan por la unin entre determinadas zonas de la cadena polipeptdica Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales R de los aminocidos. Los enlaces pueden ser de 4 tipos: 1.Puentes disulfuro: fuertes enlaces covalentes entre dos grupos SH que pertenecen a ambos aa cistena. 2.Fuerzas electrostticas: enlaces inicos entre grupos R de aa cidos (con carga negativa, -COO-,) y aa bsicos (con carga positiva, -NH3+) 3.Puentes de hidrgeno: entre grupos polares no inicos en los que existen cargas parciales en su cadena lateral. 4. Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofbicas: las uniones ms dbiles, se producen entre aa apolares.

De lo anterior se deduce que la sustitucin de un aminocido por otro en la cadena polipeptdica puede alterar la estructura tridimensional de la protena al no formarse alguno de los enlaces citados anteriormente, y modificar, en consecuencia, los plegamientos en la estructura terciaria. Es evidente LA ENORME IMPORTANCIA QUE TIENE LA ESTRUCTURA PRIMARIA para la adquisicin de la correcta disposicin espacial de la protena. Existen 2 tipos de estructuras tridimensionales proteicas: a)Globulares: poseen un alto grado de plegamiento y dan lugar a estructuras con formas esferoidales. b)Fibrilares: el plegamiento de la cadena polipeptdica es menor, por lo que presentan formas alargadas.

4.Estructura cuaternaria:
Este nivel estructural se da cuando la protena est constituida por varias cadenas polipeptdicas denominadas subunidades proteicas. La estructura cuaternaria es esta disposicin que adoptan las subunidades proteicas entre s. La unin entre ellas se realiza mediante los mismos tipos de enlaces que mantienen la estructura terciaria, establecidos esta vez entre las cadenas laterales de los aminocidos de las distintas subunidades. La hemoglobina, las protenas musculares, los complejos multienzimticos y las inmunoglobulinas son ejemplos de estructura cuaternaria.

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS. 1. Solubilidad

Normalmente las protenas con estructura terciaria fibrilar son insolubles en agua, y solubles las de estructura globular. Debido a su elevada masa molecular, cuando las protenas son solubles forman disoluciones coloidales. En elas, muchos de los aminocidos apolares se sitan en el interior de la estructura, y los polares, que pueden unirse por puentes de H a las molculas de H2O, se localizan en el exterior en contacto con stas. Existe pues una capa de solvatacin de agua alrededor de cada molcula proteica que impide la unin entre ellas. Si esta capa se pierde, las molculas de protena se unen entre s y forman un agregado insoluble, lo que provoca su precipitacin. Esto ocurre cuando aparecen iones (generalmente sales disueltas) que compiten con las cargas de los aa para unirse a las molculas de H2O de la capa de solvatacin.

2. Alteracin de la estructura espacial

La funcin biolgica de una protena depende de su estructura tridimensional o conformacin nativa cuando est intacta. Cualquier cambio que suponga una alteracin de tal conformacin (como la rotura de los enlaces de la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria) afecta a la funcionalidad biolgica de la protena. Este proceso recibe el nombre de DESNATURALIZACIN, y puede ser reversible (si los factores han sido poco intenso y poco duraderos) o no. En el primer caso se puede recuperar la conformacin nativa cuando cesan los factores, producindose una RENATURALIACIN. Sin embargo la desnaturalizacin suele ser irreversible. Algunos factores son variaciones de presin, aumento de T, variaciones de pH o cambios en la concentracin.

3. Especificidad
Las protenas son molculas especficas, es decir, cada especie posee algunas protenas que otros organismos no tienen, incluso protenas que realizan la misma funci y una estructura tridimensional muy semejante suelen tener una secuencia peptdica algo distinta en los diversos organismos. La importancia de este hecho reside en que el anlisis de las semejanzas que existen entre algunas protenas de diversos grupos de seres vivos permite llevar a cabo estudios filogenticos y establecer el parentesco evolutivo. La especificidad se observa incluso dentro de una misma especie.

FUNCIONES DE LAS PROTENAS.

Funciones estticas:
1.Funcin de reserva: aunque las protenas no suelen ser carburantes metablicos tpicos, existen ciertas clases, como la ovoalbmina de la clara de huevo, la casena de la leche o la gliadina de la semilla de trigo que constituyen un almacn de aminocidos dispuestos a ser utilizados como elementos nutritivos y unidades estructurales por el embrin en desarrollo. Son abundantes en semillas vegetales y huevos animales. 2.Funcin estructural: una de las ms caractersticas de las protenas, se consideran habitualmente los elementos plsticos a partir de los cuales se construye la mayora de estructuras celulares. Por ejemplo, algunas glucoprotenas intervienen en la formacin de membranas celulares, donde desempean diversas funciones (transporte de sustancias entre exterior e interior, receptores de neurotransmisores u hormonas) Otras constituyen el citoesqueleto de la clula, las fibras del huso, de cilios y de flagelos, los ribosomas.. Un tercer grupo, las

histonas, forman parte de la estructura cromosmica en clulas eucariotas, donde realizan funciones de regulacin de la actividad de los genes, inactivando selectivamente unos y permitiendo que otros se expresen. Tambin son protenas estructuralmente importantes el colgeno (en la sustancia intercelular del tejido conjuntivo fibroso, mantiene unidos tejidos animales y forma los tendones y matriz de los huesos y cartlagos), la elastina, (en tejido conjuntivo elstico-> ligamentos, paredes de vasos sanguneos), la queratina (sintetizada y almacenada en las clulas epidrmicas formando las escamas de reptiles, la capa crnea de la epidermis, las garras, uas, pelos, plumas) la fibrona (segregada por las araas y gusanos de seda, disolucin viscosa que se solidifica en contacto con el aire para construir la telaraa o el capullo de seda)

Funciones activas
1.Funcin homeosttica: las protenas intracelulares y del medio interno intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmtico y actan junto a tampones biolgicos para mantener el pH constante. 2.Funcin de transporte: adems de protenas de trasporte en membranas celulares, otras protenas extracelulares contribuyen al transporte de sustancias entre diferentes regiones del organismo. Por ejemplo, la hemoglobina transporte el O2 en la sangre de los vertebrados, la hemocianina en la de invertebrados y la mioglobina en el msculo estriado. Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (en mitocondrias) y en la fase lumnica de la fotosntesis (en los cloroplastos), las lipoprotenas trasiegan el colesterol, los triglicridos y otros lpidos por la sangre, la seroalbmina acumula y transporta cidos grasos, txicos 3.Funcin defensiva: protenas como la trombina y el fibringeno desempean funciones de proteccin, contribuyendo a la formacin del cogulo durante una hemorragia e impidiendo la prdida de sangre; las mucinas tienen accin germicida y protectora de las mucosas y se segregan en el tracto digestivo, respiratorio y urogenital. Las que tienen la funcin defensiva ms importante son las inmunoglobulinas de la sangre, que se comportan como anticuerpos frente a los posibles antgenos. 4.Funcin hormonal: algunas hormonas son de naturaleza proteica por estar constituidas por uno o ms fragmentos polipeptdicos, como la insulina y el glucagn, que regulan el metabolismo de los glcidos; y las hormonas segregadas por la hipfisis, como la del crecimiento. 5.Funcin contrctil: el movimiento y locomocin en organismos unicelulares depende de protenas contrctiles como la dinena, que permite el movimiento de cilios y flagelos, y la actina y la niosina, que son filamentos proteicos formados por la asociacin de subunidades globulares, constituyen las microfibrillas responsables de la contraccin muscular. 6.Funcin enzimtica o catalizadora: la ms importante, son la clase de protenas ms numerosa y especializada, actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas producidas en los seres vivos (colectivamente constituyen el metabolismo celular). La vida depende de la velocidad con que transcurren estas reacciones que resultan posibles gracias a la accin enzimtica.

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Por su naturaleza y composicin, se dividen en 2 grandes grupos:

Protenas simples, holoprotenas u homoprotenas

En su composicin intervienen nicamente aminocidos. Segn su estructura tridimensional se subdividen en: a)Protenas globulares: tienen forma esfrica, alto grado de plegamiento y son solubles en disoluciones acuosas. Destacan: -Albminas: tienen funciones de reserva y transportadora, se diferencian ovoalbminas, lactoalbminas y seroalbminas, segn se localicen en la clara de huevo, la leche o el plasma sanguneo. -Globulinas: las protenas ms grandes llegan a alcanzan masas moleculares de 1000000. Comprenden las alfa y beta-globulinas, asociadas a la hemoglobina, y las gamma-globulinas o inmunoglobulinas, constituyentes de los anticuerpos. -Histonas y protaminas: baja masa molecular, gran proporcin de aa bsicos. Interaccionan con el ADN eucariota, formando parte de la cromatina o interviniendo en los procesos de regulacin gnica. b)Proteinas fibrilares o escleroprotenas: insolubles en agua, desempean funciones estructurales, destacando: -Queratina: presente en las clulas de la epidermis de la piel y estructuras cutneas como pelos, plumas es rica en cistena. -Colgeno: presente en los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y seo, resiste a los estiramientos. Es caracterstica su estructura secundaria formada por 3 cadenas trenzadas. -Miosina: participa activamente en la contraccin muscular. -Elastina: presenta gran elasticidad que le perite recuperar su forma inicial tras la aplicacin de una fuerza. Se encuentra en rganos sometidos a deformaciones reversibles, como los pulmones, las arterias o la dermis.

Heteroprotenas o protenas conjugadas.

Formadas por cadenas peptdicas (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prosttico) -Fosfoprotenas: su grupo prosttico es H3PO4. Un ejemplo es la vitelina de la yema de huevo o la casena del queso y el caseingeno de la leche. -Glucoprotenas: su grupo prosttico es una cadena glucdica (podran clasificarse como hetersidos). Se encuentran en membranas celulares, desempeando funciones antignicas, hormonales Las gammaglobulinas con funcin de anticuerpos son de hecho glucoprotenas. Tambin se incluyen el mucus protector de los aparatos respiratorio y digestivo, algunas hormonas y el lquido sinovial de articulaciones. -Lipoprotenas: su grupo prosttico es un lpido. Aparecen en paredes bacterianas y en el plasma sanguneo, donde permiten el transporte de triglicridos, colesterol y otros lpidos por el torrente sanguneo. -Nucleoprotenas: su grupo prosttico est formado por cidos nucleicos. Constituyen la cromatina y los cromosomas. -Cromoprotenas: su grupo prosttico es una sustancia coloreada, molcula compleja que posee donles enlaces conjugados. Se distinguen 2 subgrupos: a) Naturaleza porfirnica: su grupo prosttico est compuesto por una metalporfirina, molcula formada por 4 anillos de pirrol unidos por puentes metilnicos, originando una estructura cerrada. A los tomos de nitrgeno de los pirroles se les une un tomo o in metlico. Entre estas protenas destacan: Hemoglobina y mioglobina: su metalporfirina, denominada grupo hemo, lleva Fe2+ y es rojiza. La hemoglobina se une al O2 de la sangre en vertebrados, y la mioglobina en msculos estriados. Citocromos: contienen hierro que puede ser Fe2+ o Fe3+. Se utilizan en las reaccioes de oxidacin reduccin de procesos metablicos importantes en los que existe un transporte electrnico (respiracin aerobia y fase lumnica de la fotosntesis) Peroxidasas y catalasas: enzimas que contienen hiero. Clorofilas: adems de una metaporfirina con Mg2+, llevan el terpeno fitol. De color verde, estn en cloroplastos de los vegetales fotosintticos y se encargan de captar energa lumnica en el proceso de fotosntesis. Cianocobalamina o vitamina B12: contiene Mo7+, interviene en el metabolismo de protenas y cidos nucleicos. b)Naturaleza no porfirnica: su grupo prosttico tambin es coloreado pero no constituye una metalporfirina (sin anillos tetrapirrlicos) Destacan: Rodopsina: presente en las clulas de la retina, capta la luz. Hemocianina: contiene Cu2+ y es azulada. En ciertos invertebrados es similar a la hemoglobina. Hemeritrina: contiene Fe2+ y transporta O2 en sangre de invertebrados.

MTODOS DE IDENTIFICACIN DE PROTENAS

Pueden detectarse fcilmente al provocar su coagulacin en una disolucin mediante calor o la adicin de un cido. Existen adems mtodos especficos: 1.Prueba de Biuret: detecta todo compuesto con 2 o ms enlaces peptdicos, sirve para cualquier protena y pptido corto excepto los dipptidos. Se alcaliniza el medio con NaOH y se aade sulfato de cobre (II), obtenindose un omplejo de coordinacin de los iones Cu2+, de color violeta o rosado. Sin emargo, otras molculas no proteicas producen tambin esta coloracin, por lo que esta prueba no puede por ejemplo emplearse en la orina (la urea da positivo) 2.Prueba xantoproteica: se detectan grupos fenilo al producir la nitracin de una molcula, originndose nitrocompuestos coloreados. Se aplica a aa que contienen un grupo bencnico en su cadena lateral, como la tirosina y la fenilalanina. Se puede realizar prcticamente en cualquier protena, ya que todas contendrn alguno de estos aa en su larga cadena polipeptdica. Se aade simplemente HNO3 concetrado, que produce un precipitado blanco que se vuelve amarillo al calentar y naranja al alcalinizar con NH3. 3.Prueba de Millo: detecta fenoles. Se emplea Hg disuelto en HO3 (reactivo de Millon) y se obtiene un precipitado blanco que se vuelve rojo al calentar debido a la formacin de complejos de Hg(II)