SANTIAGO AGUILAR FRANCISCO JAVIER

ESTRUCTURA DE LA PROTENA.

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22 DE AGOSTO DE 2011

Primaria Cada polipptido tiene una secuencia de aminocidos especfica. Las interacciones entre los residuos de aminocidos determinan la estructura tridimensional de la protena, su funcin y sus relaciones con otras protenas. Los polipptidos que tienen secuencias de aminocidos y funciones semejantes se dice que son homlogos. Se presume que los residuos de aminocidos que son idnticos entre las protenas homologas, que se denominan invariables, son esenciales para la funcin de una protena. Cada tipo de polipptido se pliega en su propia conformacin funcional nica. Ejemplo: Hexoquinasa, Insulina. Secundaria La estructura secundaria de los polipptidos consta de varios patrones repetitivos. Los tipos de estructura secundaria que se observan con mayor frecuencia son las hlices y la lmina plegada . Estas dos ltimas estructuras estn estabilizadas por enlaces de hidrgeno entre los grupos carbonilo y N -H del esqueleto polipeptdico. Estos patrones se producen cuando los ngulos (ngulo de rotacin alrededor de C-N) en un segmento polipeptdico so n iguales y todos los ngulos (ngulo de rotacin alrededor de C-C) tambin. La hlice es una estructura rgida en forma de varilla que se origina cuando una cadena polipeptdica se enrolla en una estructura helicoidal dextrgira. Se forman enlaces de hidrgeno entre el grupo N-H de cada aminocido y el grupo carbonilo del aminocido que se encuentra cuatro residuos ms adelante. Las lminas plegadas se forman cuando se alinean dos o mas segmentos de la cadena polipeptdica uno al lado del otro. Cada segmento individual se denomina cadena . En lugar de estar enrollada, cada cadena est extendida por completo. Las lmina plegadas son estabilizadas por enlaces de hidrgeno que se forman entre los grupos N-H y carbonilo del esqueleto polipetdico de cadenas adyacentes. Las lminas plegadas son paralelas o antiparalelas. Ejemplo: Lizosima, Hlice del colgeno. Terciaria Aunque las protenas globulares suelen contener cantidades significativas de elementos estructurales secundarios, otros factores contribuyen con su constitucin. El trmino estructura terciaria seala las conformaciones tridimensionales nicas que asumen las protenas globulares cuando se pliegan en sus estructuras nativas y se insertan en grupos protsicos, si es el caso. El plegamiento protenico se produce como consecuencia de las interacciones que

ocurren entre las cadenas laterales en su estructura primaria. La estructura terciaria tiene varias caractersticas importantes: y Muchos polipptidos se pliegan de tal forma que los residuos de aminocidos distantes en la estructura primaria quedan cerca. y Debido al eficaz empaquetamiento al plegarse la cadena polipeptdica , las protenas globulares son compactas. Durante este proceso, la mayora de las molculas de agua quedan excluidas del interior de la protena, permitiendo las interacciones entre los grupos polares y no polares. y Las protenas globulares grandes suelen contener varias unidades compactas denominadas dominios. Los dominios son segmentos independientes en trminos estructurales que poseen funciones especficas. y La mayora de las protenas contienen dos o ms dominios. y Se estabiliza por medio de interacciones hidrfobas, electrostticas, enlaces de hidrgeno, enlaces covalentes e hidratacin. Ejemplo: Colgeno, Albmina.

Cuaternaria Muchas protenas, en particular las que tienen pesos moleculares elevados, estn formadas por varias cadenas polipeptidicas. Cada componente polipeptdico se denomina subunidad. Las subunidades en un complejo proteico pueden ser idnticas o bastante diferentes. Las protenas con mltiples subunidades en las que algunas o todas son idnticas se denominan oligmeros. Los oligmeros estn formados por protmeros, que pueden estar formados por una o varias subunidades. Parece haber varias razones para que existan las protenas con mltiples subunidades: y La sntesis de subunidades aisladas es ms eficaz que aumentar sustancialmente la longitud de una nica cadena polipeptdica. y Las interacciones complejas de varias subunidades sirven para regular la funcin biolgica de una protena. Las subunidades polipeptdicas se ensamblan y se mantienen unidas por interacciones no covalentes, como el efecto hidrfobo, las interacciones electrostticas y los enlaces de hidrgeno, y por entrecruzamientos covalent es. Ejemplo: Receptor de acetilcolina, Hemoglobina.