Aminoácidos, Péptidos y

Proteínas
Las proteínas son
biomoléculas de gran
tamaño que se
encuentran en todo
organismo vivo.

Sea cual sea su función, todas las proteínas están

construidas a partir de muchas unidades de aminoácidos,
unidos en una cadena larga.
Los aminoácidos como su nombre los indica son
compuestos bifuncionales, contienen un grupo amino
básico y un grupo carboxilo ácido.
 Estas moléculas tienen la
capacidad de unirse en grandes
cadenas formando enlaces
amida, entre el –NH2 de un
ácido y el grupo –CO2H del otro

Péptidos menos de 50 aminoácidos

Proteínas más de 50 aminoácidos
 Estructuras de los aminoácidos
Como los aminoácidos contienen un grupo ácido y otro
básico, experimentan una reacción ácido-base
intramolecular y forman lo que llamamos zwitterion.

H+
Este dipolo formado en los aminoácidos, les confiere
muchas de sus propiedades físicas. Ellos poseen
momentos dipolares grandes, por lo cual son solubles en
agua e insolubles en solventes orgánicos y tienen altos
puntos de fusión.
Los aminoácidos además son anfóteros, o sea pueden
comportarse como ácidos y bases. En solución ácida el
aminoácido acepta un protón Para formar un catión, en
solución básica, el aminoácido pierde un protón y forma un
anión.

Aminoácido anfótero
La mayoría de los aminoácidos que se encuentran en la
naturaleza son α-aminoácidos, es decir, que el grupo
amino está ubicado en el carbono α (el siguiente al grupo
carbonilo).
Estos aminoácidos son aminas primarias y sólo difieren en la
naturaleza del sustituyente unido al carbono α, llamado
cadena lateral.
Existen también aminoácidos que son aminas secundarias,
como la prolina, cuyo carbono α y nitrógeno pertenecen a
un anillo de cinco miembros.
Existen además otros aminoácidos que no son partes de las
proteínas, pero tienen importancia biológica.

Ácido γ-aminobutírico,
actúa como
neurotransmisor.

Homocisteína, se relaciona
con enfermedades
coronarias.
Con excepción de la glicina, los carbonos de los α
aminoácidos son centros de quiralidad, por lo tanto podremos
encontrar dos formas enantioméricas, pero en la naturaleza
sólo se utiliza una de ellas para formar las proteínas.

glicina
 En las proyecciones de Fischer para
los aminoácidos, el grupo –CO2H se
coloca en la parte superior y la
cadena lateral abajo, y el grupo –NH2
irá a la izquierda.

Debido a su similitud con los azúcares L, llamaremos a

los α-aminoácidos como L-aminoácidos.

L-alanina
Los 20 amonoácidos comunes se pueden clasificar como
neutros, ácidos o básicos, dependiendo de sus cadenas
laterales; 15 de los 20 tienen cadenas neutras, dos tienen
una función ácida y tres tienen grupos amino, básicos.

tirosina Ácido aspártico

arginina
 Punto Isoeléctrico

En solución ácida un aminoácido se protona y se

encuentra principalmente como catión. En solución básica
se desprotona y se encuentra como anión. Así debe
haber un pH intermedio en el cual el aminoácido este en
equilibrio entre las formas aniónica y catiónica y se
encuentre como el ion dipolar neutro. A este pH se le
llama punto Isoeléctrico del aminoácido.
El punto isoeléctrico de un aminoácido dependerá de su
estructura; y los 15 aminoácidos neutros o débilmente
ácidos tiene puntos isoeléctricos cercanos a la
neutralidad, entre 5 y 6.5. Los dos aminoácidos con
cadenas más ácidas tienen sus puntos isoeléctricos a
menor pH y los con cadenas básicas a un pH mas alto.
Así como los aminoácidos, las proteínas también tienen
punto isoeléctrico, estas presentan un punto global debido a
los numerosos residuos ácidos o básicos que pueda
contener.
Se puede aprovechar la diferencia de los puntos isoelétricos
de los aminoácidos para separar una mezcla de ellos. Se
utiliza para ello una técnica conocida como electroforesis.
Consiste en aplicar un potencial eléctrico por ejemplo a una
tira humedecida con una solución de los aminoácidos a un
pH dado (buffer), los aminoácidos con carga positiva migran
hacia el electrodo negativo y viceversa. Los diferentes
aminoácidos migran a diferentes velocidades dependiendo
de sus puntos isoeléctricos y del pH del buffer.
 Péptidos y Proteínas
Las proteínas y los péptidos son polímeros de aminoácidos,
en los cuales las unidades individuales de aminoácidos son
llamadas residuos. Estas están unidas mediante enlaces
amida o uniones peptídicas.
Supongamos que hacemos reaccionar la alanina con la
serina para formar un dipeptido.

alanina serina

Se pueden formar dos dipéptidos distintos dependiendo

de cual grupo carboxilo reaccione con cual grupo amino.
La larga secuencia repetitiva de átomos –N-CH-CO- que
se forma en una cadena continua es la estructura primaria
o esqueleto de las proteínas. Por convención se escriben
los péptidos con el aminoácido N-terminal (que tiene libre
el grupo –NH2) a la izquierda y el aminoácido terminal a la
derecha.

El nombre del péptido se indica utilizando las abreviaturas

para cad aminoácido. Así, la alanilserina se abrevia Ala-
Ser y la serilalanina Ser-Ala.
 Determinación de la estructura de los
péptidos
Muchas veces se necesita analizar un péptido y determinar
su estructura, para hacer este tipo de determinaciones
debemos saber en primer lugar que aminoácidos están
presentes en el péptido, cuantos hay de cada uno y cual
es la secuencia que ellos siguen.
Para llegar a definir la estructura de un péptido podemos
utilizar un instrumento denominado “analizador de
aminoácidos”. Dentro del instrumento el péptido se rompe
en sus aminoácidos constituyentes. La mezcla de
aminoácidos se analiza colocándola en la parte superior de
una columna cromatográfica de vidrio llena con un material
absorbente especial. Se hace pasar a través de la columna
una serie de buffer que hacen migrar a los aminoácidos a
diferentes velocidades, con lo que se separan.
A medida que cada aminoácido va saliendo de la columna se
hace reaccionar con una solución de ninhidrina que da un
color púrpura intenso. El color se detecta con un
espectrómetro y se obtiene una gráfica del tiempo de elución
contra la absorbancia.
 Proteínas
Las proteínas se clasifican en dos tipos principales, de
acuerdo a su composición:
-Proteínas simples: sólo producen aminoácidos cuando
se hidrolizan.
-Proteínas conjugadas: producen por hidrólisis otros
compuestos además de aminoácidos, como
carbohidratos, grasas o ácidos nucleicos.
Otra forma de clasificar las proteínas es en fibrosas o
globulares según su forma tridimensional.
-Proteínas fibrosas (colágeno), consisten en cadenas de
polipéptidos arregladas una a lado de la otra en largos
filamentos, ellas son fuertes y resistentes e insolubles en
agua. En la naturaleza sirven para construir materiales
estructurales como tendones, pezuñas, cuernos y
músculos.
Proteínas globulares: suelen estar enrrolladas en forma
semiesférica y compacta, son solubles en agua y se
mueven dentro de la célula. La mayoría de las enzimas
conocidas son proteínas globulares.
 Estructura de las proteínas
Las proteínas poseen cuatro niveles de organización
en cuanto a su estructura:
-Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos.
Estructura secundaria: describe la orientación de los
segmentos de la cadena del péptido en un patrón regular.
Estructura terciaria: describe el enrollamiento de toda la
proteína en una forma global tridimensional.
Estructura cuaternaria: describe como se unen las
moléculas de proteínas diferentes en grandes estructuras
agregadas.
 Desnaturalización de las proteínas
En la formación de la estructura terciaria de una proteína
están involucradas fuerzas intermoleculares débiles,
muchas veces un pqueño cambio en la temperatura o el pH
altera la estructura terciaria y causa que la proteína se
desnaturalice. La desnaturalización ocurre en condiciones
tan suaves que la estructura primaria permanece inalterada,
pero la estructura terciaria se desdobla por ejemplo de una
forma globular a una cadena enrollada al azar.
La desnaturalización va acompañada de cambios en las
propiedades físicas y biológicas. La solubilidad
disminuye en forma drástica, como sucede cuando la
clara de huevo se cuece y las albúminas se desdoblan y
coagulan.
La mayor parte de las enzimas
pierden su actividad catalítica,
debido a que en su accionar se
necesita una estructura terciaria
definida con precisión.